TEMPERATURA Y ENZIMAS

1. Delimitación del tema

Las enzimas están en el centro de todos los procesos bioquímicos. Actuando en secuencias
organizadas catalizan cientos de reacciones consecutivas en las que se degradan moléculas de
nutrientes, se conserva y transforma la energía química y se fabrican las macromoléculas
biológicas a partir de precursores sencillos. A través de la acción de las enzimas reguladoras los
sistemas enzimáticos se coordinan de un modo muy eficaz, permitiendo una integración armoniosa
de la multitud de actividades metabólicas diferentes que son necesarias para la vida, en donde
influyen algunas de las propiedades catalíticas de las enzimas y por ende su actividad reciben la
influencia de numerosos factores que deben ser controlados y optimizados en su totalidad si se
desea que las mediciones de la actividad enzimática tengan sentido y sean reproducibles. Entre
estos factores figuran las magnitudes físicas (temperatura, presión), las propiedades químicas de
la solución (valor del pH, fuerza iónica) y la concentración de los sustratos, cofactores e inhibidores
más importantes los cuales llegan a tener impacto en la velocidad de la reacción en donde decimos
que es el cambio presente en la cantidad (moléculas) de materiales iníciales o de productos
finales por unidad de tiempo; la velocidad llega incrementarse por la actividad de la enzima al
comportarse como catalizador( aumenta la velocidad de la reacción química sin presentar cambios
durante el proceso), uniéndose temporalmente de forma covalente a la molécula. Químicamente
las enzimas están conformadas por: Cofactor: Grupo que activa a la enzima que no es proteico,
como iones inorganicos, hierro,magneios, manganeso y zinc. Coenzima: Iones metalicos,
equivalentes al grupo prostetico. Son portadores transitoriosde atomos o grupos funcionales.
Grupo Prostetico: Cuando la coenzima forma enlaces covalentes o se une fuertemente con la
enzima proteica. Haloenzima: Cuando la enzima catalítica se encuentra junto con la coenzima.
Apoproteína o Apoenzima: La parte proteica de la haloenzima.

2. Exploración bibliográfica

Feduchi, E., Blasco, I., Romero, C. & Yáñez, E. (2011). Bioquímica. Conceptos esenciales, 1ª
edición, Madrid, Panamericana.
Ferrier, D. (2014). Bioquímica, 6ª edición, Barcelona, Wolters Kluwer.
Nelson, D & Cox, M. (2009). Principios de bioquímica, 5ª edición, Barcelona, Ediciones Omega.
Pratt, C. & Cornely, K. (2011). Bioquímica, 1ª edición, México, Manual Moderno.
Sánchez, S., Flores, L., Gurrola, C. & Heredia, P. (2014). 3ª edición, Manual de Prácticas de
Bioquímica, México, McGrawHill.
3. Fichaje de información relevante

Ficha N° 1

Pratt, C. & Cornely, K.

Bioquímica

Tema: Cómo funcionan las enzimas

Pag: 155

Existen tres maneras de aumentar la rapidez de una reacción química:

1. Incrementar la temperatura (agregar energía en forma de calor).
2. Incrementar las concentraciones de las sustancias reaccionantes.
3. Agregar un catalizador. Un catalizador es una sustancia que participa en la
reacción pero al término de ésta presenta su forma original.

Ficha N° 2

Sánchez, S., Flores, L., Gurrola, C. & Heredia, P.

Manual de Prácticas de Bioquímica

Tema: Regulación no específica de la actividad enzimática.

Pag: 35

Las enzimas son proteínas con capacidad de catalizar reacciones biológicas. Al

igual que los catalizadores inorgánicos, las enzimas aumentan la velocidad con
que se alcanza el equilibrio de la reacción. El mecanismo que permite que las
enzimas incrementen la velocidad de la reacción es la reducción de la energía
libre de activación requerida para transformar un sustrato al producto
correspondiente.

Ficha N° 3
Nelson, D & Cox, M.
Principios de Bioquímica

Tema: Enzimas
Pag: 184

La actividad catalítica de una enzima depende de la integridad de su conformación

proteica nativa Si una enzima se desnaturaliza o se disocia en sus subunidades,
la actividad catalítica suele desaparecer.
 Ficha N° 4

Feduchi, E., Blasco, I., Romero, C. & Yáñez, E.

Bioquímica. Conceptos esenciales

Tema: Enzima y catálisis

Pag: 134

Las enzimas (E) tienen un papel fundamental: acelerar las reacciones biológicas
actuando sobre sutratos (S) específicos que se van transformando en el producto
(P) de la reaccion ( E + S → E + P). Esta función, esencial para los seres vivos,
la consiguen gracias a que poseen una estructura tridimensional característica, el
centro activo, con un entorno químico adecuado permitiendo la interacción entre
la enzima y el sutrato mediando la formación de un complejo binario denomidado
complejo enzima-sustrato (ES).

Ficha N° 5

Sánchez, S., Flores, L., Gurrola, C. & Heredia, P.

Manual de Prácticas de Bioquímica

Tema: Regulación no específica de la actividad enzimática.

Pag: 35

La actividad de una enzima se evalúa de acuerdo con la velocidad de la

reacción. La cinética enzimática estudia la velocidad de la reacción enzimática,
los factores que la modifican y el mecanismo de la reacción. Los factores
fisicoquímicos que modifican la actividad de la enzima son los siguientes:
1. Concentración del sustrato.
2. Concentración de la enzima.
3. pH.
4. Temperatura.
5. Fuerza iónica.
6. Inhibidores.
 Ficha N° 6

Ferrier, D.
Bioquímica

Tema: Enzimas
Pag: 123

Factores que aceleran la reacción enzimática

Temperatura

1. Aumento de la velocidad con la temperatura: la velocidad de la reacción

aumenta con la temperatura hasta que se alcanza una velocidad máxima.
Este aumento es consecuencia del mayor número de moléculas que tienen
energía suficiente como para atravesar la barrera energética y formar los
productos de la reacción.
2. Disminución de la velocidad con temperaturas más elevadas: un aumento
ulterior de la temperatura provoca una disminución de la velocidad de la reacción
como consecuencia de la desnaturalización de la enzima inducida por la
temperatura.

4. Organización de la información
A. identificación del problema y formulación de la hipótesis
Problema: ¿Un aumento de la temperatura óptima hará que la enzima sea más eficiente?
Hipótesis: Si aumentamos la temperatura óptima, entonces la enzima se desnaturaliza y pierde
su eficiencia.