UNIVERSIDAD TECNICA DE AMBATO

FACULTAD DE CIENCIA E INGENIERIA EN ALIMENTOS

CARRERA DE INGENIERIA EN ALIMENTOS
QUIMICA DE LOS ALIMENTOS II
DATOS INFORMATIVOS
CARRERA: Ingeniería en Alimentos Practica de laboratorio N°5
ASIGNATURA: Química de los Alimentos II Fecha de Realización: 09 de Mayo del 2019
NIVEL: Quinto “B” Fecha de Entrega: 16 de Mayo del 2019
DOCENTE: Ing. Milton Ramos Ms
AYUDANTE: Egda. Diana Muñoz Ciclo académico: Septiembre 2018 – Febrero 2019
Integrantes:
o Izurieta Santiago
o Parra Alison
o Ramos Gabriela
o Ruiz Victoria
o Sánchez Christian
o Vayas Marcelo

TEMA: Separación de proteínas de un alimento.

OBJETIVOS:
General:
Analizar los diferentes métodos de separación de proteínas tanto para la leche como para la harina
de trigo.
Específicos:
Comparar el contenido obtenido con datos bibliográficos.
Determinar la calidad de proteínas de los alimentos analizados.
RESULTADOS:
Tabla No.1 “Pesos del gluten húmedo y del gluten seco, y el contenido (%) del gluten seco
de la harina de trigo”

Muestra Peso inicial en gramos Peso final en gramos % de gluten seco

(gluten húmedo) (gluten seco)

Harina de trigo 23.87 7.303 30.59

caja petri
Harina de trigo 23.88 15.852 66.38
vaso de
precipitacion
  Cálculos
𝑝𝑒𝑠𝑜 𝑑𝑒𝑙 𝑔𝑙𝑢𝑡𝑒𝑛 𝑠𝑒𝑐𝑜
%𝑔𝑙𝑢𝑡𝑒𝑛 𝑠𝑒𝑐𝑜 = ∗ 100
𝑝𝑒𝑠𝑜 𝑑𝑒𝑙 𝑔𝑙𝑢𝑡𝑒𝑛 ℎ𝑢𝑚𝑒𝑑𝑜

7.303
%𝑔𝑙𝑢𝑡𝑒𝑛 𝑠𝑒𝑐𝑜 = ∗ 100
23.87

%𝑔𝑙𝑢𝑡𝑒𝑛 𝑠𝑒𝑐𝑜 = 30.59%

Tabla No. 2 Volumen, Pesos de la caseína seca, y el contenido (%) de la caseína de la leche
entera y semidescremada .

Muestra Volumen inicial (leche Peso final en gramos % de caseína

ml) (caseína seca )

Leche
semidescremada
50 0.147 0.28

Leche entera 50 1.251 2.43

Caseína

𝒈𝒓 𝒄𝒂𝒔𝒆𝒊𝒏𝒂
%𝑪𝒂𝒔𝒆𝒊𝒏𝒂 = 𝒙 𝟏𝟎𝟎
𝒈𝒓 𝒅𝒆 𝒍𝒂 𝒍𝒆𝒄𝒉𝒆

50ml* 1.03 g/ml = 51.5 g

 Leche semidescremada
0,147
%𝐶𝑎𝑠𝑒𝑖𝑛𝑎 = 𝑥 100
51.5

%𝐶𝑎𝑠𝑒𝑖𝑛𝑎 = 0.28%

 Leche entera
1,251
%𝐶𝑎𝑠𝑒𝑖𝑛𝑎 = 𝑥 100
51.5

%𝐶𝑎𝑠𝑒𝑖𝑛𝑎 = 2.43%
DISCUSIÓN:
Al analizar los datos obtenidos, observamos en la tabla N° 01, que en la harina de trigo el peso
final es de 7.303g con un porcentaje de gluten seco de 30. 59% en la caja Petri y de 15.852g con
un porcentaje de gluten seco de 66.38 % en el vaso de precipitación. Según (Freeland, 2004),
señala que el porcentaje de gluten presente en la harina de trigo debe estar en el rango de 8% al
15.5%, esto puede variar dependiendo a cual sean sus destinos, por razones de clima, duración
del transporte y almacenamiento. Entonces podemos inferir que al ser nuestros resultados
notoriamente mayores al valor bibliográfico establecido, posee aun una gran cantidad de agua ya
que este afecta al tanto porcentual obtenido. Para obtener un valor más cercano al valor
bibliográfico establecido, se debería utilizar 100ml de disolución de NaCl al 5% ya que el
aumento de esta sal permitiría la disolución de albúminas, globulinas y proteínas como la
glutenina y gliadina, de la harina en mayor cantidad y al ser esta sal una sustancia higroscópica
absorberá la humedad de una manera más eficiente (Comba, 2003).
En la tabla N° 02 podemos observar el peso de caseína seca presente en 50 ml de leche
semidescremada el cual es de 0.147g con un porcentaje de 0.28% y en un volumen de 50 ml de
leche entera un peso de caseína seca de 1.251g con un porcentaje de 2.43%. La leche
semidescremada contiene menor cantidad de grasa y de vitaminas liposolubles A, D y E, a no ser
que se les añada artificialmente (Martínez, 2002). Es por este motivo que el porcentaje de caseína
en la leche semidescremada disminuye notoriamente según (Horne, 2008) señala que el porcentaje
de caseína en la leche semidescremada es de alrededor de 0.5% y en la leche entera ≤ a 3%.
Nuestros valores obtenidos de caseína son aceptables ya que se encuentran dentro del rango
establecido sin embargo en ambos casos la caseína se encuentra disminuida en pequeñas
proporciones, esto puede deberse a factores como una mala decantación o desecación ya que
cumplen roles muy importantes en la obtención de la misma, no obstante también puede deberse
a la calidad de la leche, ya que la leche utilizada es leche bobina y el aumento o merma de esta
proteína en la leche se debe a el consumo de pasto, la ingesta de fibra, azucares y agua (Rivas,
2010).
CONCLUSIONES:

 Se obtuvo el gluten mediante la harina de trigo, se llevo a la estufa a 110°C para obtener
el % de gluten seco, la cual dio como resultado 30.59% de esta.

 Se calculo el % de la caseína de la leche entera dando el 2.43% y semidescremada 0.28%

después de haber sido centrifugada y sometida a la estufa a 40°C

 Se desarrollo la titulación del suero de la leche con la fenolftaleína y el NaOH para

neutralizar y llegar al punto isoeléctrico de las proteínas.

RECOMENDACIONES:

 Tener en cuenta que cuando se empieza la titulación ir agregando poco a poco gotas
de NaOH ya que existe un cambio muy rápido para tornarse a rosado muy leve.

 Envolver muy bien en gasas la masa obtenida de harina ya que esta va hacer expuesta
a un chorro pequeño de agua para que esta sea arrastrada todo el almidón presente.

 Agregar pequeñas cantidades de sales ya que estas disminuyen el grado de

hidratación y reduce el número de cargas de proteínas.
 CUESTIONARIO

4.1 Definir el punto isoeléctrico, la solubilidad y la desnaturalización.

 Punto isoeléctrico._ El punto isoeléctrico se define como el pH en el cual el número de

cargas positivas se iguala al número de cargas negativas que aportan los grupos ionizables
de una molécula. En el punto isoeléctrico la carga neta de la molécula es cero (0). En los
aminoácidos los grupos ionizables corresponden a grupos carboxilos, amino, fenólicos y
tiólicos (Prieta, 2016).
 Solubilidad._ La solubilidad de las proteínas se define como la cantidad de proteína (%)
que se encuentra en solución o dispersión coloidal bajo condiciones específicas. Es el
resultado de interacciones polares con el disolvente, interacciones iónicas con las sales
presentes y fuerzas electrostáticas repulsivas entre moléculas con cargas del mismo signo
(García, 2005).
 Desnaturalización._ La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los
enlaces que mantienen sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose
solamente la primaria. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales
y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los
agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias
que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad y agitación
molecular (Prieta, 2016).

4.2 Indicar las proteínas de los alimentos analizados y sus correspondientes solventes.

 Leche._ En la leche, la proteína más importante es la caseína, seguida por las proteínas
séricas (albúmina y globulina). La caseína comprende varios tipos de moléculas que son
el alfa-caseína, la beta-caseína, la kappa-caseína y la gamma-caseína.

La caseína se dispersa bien en un medio alcalino, como una solución acuosa de hidróxido
de sodio: NaOH, formando caseinatos de sodio (Buttazzoni, 2017).

 Harina de trigo._ Las proteínas de la harina de trigo pueden clasificarse con base en:
Solubilidad y Funcionalidad.

1. Con base en su solubilidad: las proteínas se pueden clasificar en albúminas, globulinas,

gliadinas y gluteninas.

2. Con base en su funcionalidad._ Proteínas pertenecientes al gluten con un desempeño muy

importante en la elaboración del pan y proteínas no pertenecientes al gluten, con un
desempeño secundario en la elaboración del pan.

Las albúminas son solubles en agua, globulinas (solubles en soluciones salinas), prolaminas
(solubles en soluciones alcohólicas) y glutelinas (solubles en ácidos o alcálisis diluidos)
(Sombaya, 2013).

4.3 Señalar una función o uso del punto isoeléctrico de una proteína.

En el punto isoeléctrico (pI), se encuentran en el equilibrio las cargas positivas y negativas por lo
que la proteína presenta su máxima posibilidad para ser precipitada al disminuir su solubilidad y
facilitar su agregación (Badui, 2006).
BIBLIOGRAFÍA:

Badui, S. (2006). Química de los Alimentos. Cuarta Edición. México, D.F.

Buttazzoni, M. (2017). Panorama actual de las Enzimas Proteolíticas. Tercera Edición.

México: Zaragoza (Pág.249).
Comba. N, 2003, Comparación de técnicas analíticas de determinación de almidón de maíz,
Grupo de Investigación en Simulación para Ingeniería Química-GISIQ-F. R.
Freeland. G, 2004, Fundamentos de ciencia de los alimentos, 2nd ed, Avademic Press,
Orlando. Carbohidratos, disponible en:
http://mazinger.sisib.uchile.cl/repositorio/ap/ciencias_quimicas_y_farmaceuticas/a
pbot-farm2c/montesm02/05.html
García, T. (2015). Química General de los Alimentos. Primera Edición. Marr, I. L., Blackie,
London, (pág.123-152).

Horne, D. (2008). Casein micelle structure and stability. In: Abby T, Mike B. Harjinder
SinghA2 - Abby Thompson MB. Harjinder S, eidtor. Milk Proteins. San Diego:
Academic Press; 133-162.

Prieta, E., (2016), Tendencias de innovación en la ingeniería de alimentos., Reverte, S.A.

Martínez, U. (2002). Amplificación por PCR de los genes que codifican para la
lactoalbumina, la lactoglubulina y la caseína de una vaca alta productora de leche
y dos de sus descendientes e identificación de las variantes alélicas por RFLP
Revista Salud Animal. 2002; 24(1):22-26.
Rivas, V. (2010). Caracterización genética de kappa caseínas y beta lactoglobulinas del
bovino criollo de cuatro comunidades andinas del Peru. Animal Genetic Resourses.
2010; 46:67-72.
Sombaya J. (2013). Alimentos y propiedades. Cuarta Edición (pág. 203). México: PRINT
HALL