

LOS CAMBIOS QUE SUFREN LOS SUSTRATOS PUEDEN SER: Reducidos u oxidados, se les
puede transferir grupos funcionales, romper varios enlaces e introduciendo radicales -H y –OH o
bien adicionan grupos funcionales a los dobles enlaces, también convierten los sustratos isómeros
unos en otros, entre varias mas. (NOTA 1); EL SUSTRATO TIENDE A DISMINUIR SU
CONSENTRACION, YA QUE ES MODIFICADO POR LA ENZIMA. LA ENZIMA SUELE
PERMANECER CONSATANTE YA QUE SOLO ACTUA COMO CATALIZADOR (NOTA 2) DE LA
REACION.
LAS ENZIMAS PUEDEN SUFRIR CAMBIOS EN SU ESTRUCTURA Y ASI SER INACTIVADAS,
PERDIENDO SU FUNCION PERO ESTO ES PROPIO DE LA NATURALEZA ENZIMATICA,
ALGUNAS PODRAN SER INACTIVADAS CON SALES OTRAS CON CALOR, INCLUSO POR
OTRAS ENZIMAS ETC.

NOTA 1
El nombre de las enzimas es el del sustrato + el sufijo: -asa. Los nombres de las enzimas revelan
la especificidad de su función:
Oxido-reductasas: catalizan reacciones de oxido-reducción, las que implican la ganancia (o
reducción) o pérdida de electrones (u oxidación). Las más importantes son las deshidrogenasas y
las oxidasas
Transferasas: transfieren grupos funcionales de una molécula a otra. Ej.: quinasas; transfieren
fosfatos del ATP a otra molécula.
Hidrolasas: rompen varios tipos de enlaces introduciendo radicales -H y -OH.
Liasas: adicionan grupos funcionales a los dobles enlaces.
Isomerasas: convierten los sustratos isómeros unos en otros.
Ligasas o Sintasas: forman diversos tipos de enlaces aprovechando la energía de la ruptura del
ATP. Ej: polimerasas

NOTA 2
Catalizador es una sustancia (compuesto o elemento) capaz de acelerar (catalizador positivo) o
retardar (catalizador negativo o inhibidor) una reacción química, permaneciendo éste mismo
inalterado (no se consume durante la reacción).
Fuente(s):http://www.biologia.edu.ar/metabolismo/enzimas.htm
http://es.wikipedia.org/wiki/Catalizador

SALUDOS.....
Adán · hace 1 década
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

Las enzimas influyen en la velocidad con la cual se alcanza el equilibrio de la reacción, sin afectar
porpiamente el equilibrio global, asi las transformaciones químicas se llevan a cabo mediante una
ruta que requiere menos energia libre de activación.
La potencia o actividad de una enzima no puede medirse en términos de su concentración, ya que
puede estar presente pero en forma desnaturalizada y sin funcionalidad por esta razón se emplea
la UAE (unidad de actividad enzimática).
A concentración de enzima bajos (cuando está saturada de sustrato) la velocidad de reacción
aumenta cuando aumenta la concentración de enzima.
Para una cantidad de enzima determinada, si aumento la cantidad de sustrato, la velocidad inicial
de la reacción aumenta, pero llega un momento que la velocidad inicial de la reacción ya no
aumentará por mas agregado de sustrato que haga, esto es porque se alcanzó la "velocidad inicial
máxima de la reacción"
Esa cantidad de sustrato es la que corresponde a la "máxima velocidad de reacción", la mitad de
esa concentración es conocida como "constante de Michaelis" y de ella depende la cinética de la
reacción enzimática, es un valor que nos indica la afinidad que existe entre el sustrato y la enzima,
es independiente de la concentración de enzima pero si depende del pH y la temperatura, la
constante tienen unidades de mol/Litro

espero que te haya servido de algo esta clasecita de cinética enzimática, lo que pasa es que la
pregunta no está muy clara, cualquier cosa avisame.

exitos
La Maga o Talita? · hace 1 década
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Eso depende en gran parte del tipo de enzima, ya que hay enzimas que pueden agregar un grupo
químico al sustrato para convertirlo en producto, otras le quitan un grupo químico al sustrato para
dar un nuevo producto, otras enzimas solamente cambian la estructura del sustrato sin alterar su
numero de atomos, etc. Las enzimas creo se mantienen constantes en cuanto a números de
atomos se refiere, lo único que cambia es su "forma" para convertir el sustrato en producto.


Aunque el tratado sobre enzimas que puso lunadelpiero es interezante, no responde tu pregunta!

"La energía no se crea ni se destruye, solo se transforma" dice la 1ª ley de la termodinámica. En

una reacción catalizada enzimáticamente en la que se rompen enlaces químicos, hay liberación de
energía química, y se les llama exergónicas o exotérmicas. Esta energía (o parte de ésta), puede
transformarse en energía calorífica (calor).

Si se trata de una reacción metabólica, es decir, en un organismo vivo, la mayor parte de la

energía es "atrapada" por moléculas como el ADP, que se transforma en ATP, formando enlaces
químicos de alta energía química y la llevan a otra reacciones metabólicas que requieran usar
energía (endergónicas o endotérmicas).

Claro que también puede liberarse en forma de luz, electricidad, etc.

¡Suerte! = )
campanita62 · hace 1 década
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la energia "desperdiciada" en la reaccion se libera como calor. la energia "aprovechada" queda

dentro de los enlaces formados.
Gretchen Göttin · hace 1 década
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 MMM... yo creo que si

Anónimo · hace 1 década

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 el termino "reaccion enzimatica" esta mal empleado. pues las enzimas no participan
en la reaccion activamente, solo aceleran las reaccion, por eso se les llama tambien
biocatalizadores. a nivel molecular la energia liberada es atp o variantes (gtp, etc)
moleculas con energia en los enlaces de fosfato, k luego se emplea en la respiracion
celuar, glucolisis, etc, asi ke estrictamente la energia liberadase emplea para cualkier
proceso ke la rekiera el ser vivo, caminar, alimentarse, respirar, procesos inmunes,etc

Anónimo · hace 1 década

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No necesariamente , puede liberarse luz el caso de la reacción luciferina luciferasa en las

luciérnagas
josechilelli · hace 1 década
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si, pero no necesariamente, en el organismo la energía libre de nuestro cuerpo puede utilizarse
para mover un músculo, producir ideas, en fin el cuerpo es el que decide en que se necesita mas la
energía libre
Joey · hace 1 década
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
Las enzimas son un tipo de proteínas de función catalítica que regulan las reacciones químicas en
los seres vivos. Las enzimas hacen posible que a las temperaturas habituales de los organismos
las reacciones las reacciones biológicas puedan desarrollarse a mucha mayor velocidad.
Intervienen en estas reacciones en muy pequeñas concentraciones, ya que no se consumen ni se
alteran durante la reacción.

Atendiendo a sus componentes se distinguen dos grupos:

Enzimas constituidos exclusivamente por aminoácidos (todo proteico)

Enzimas constituidas por aminoácidos y una sustancia de naturaleza no proteica llamada grupo
prostético. La necesidad de este grupo prostético se debe a que su centro activo carece de los
grupos funcionales apropiados para la actividad que debe realizar. Los grupos prostéticos reciben
el nombre de coenzimas cuando son moléculas orgánicas, generalmente de naturaleza compleja,
que se unen a la parte proteica por medio de enlaces covalentes (débiles). Así, por ejemplo,
muchos coenzimas son vitaminas del grupo B. También actúan como coenzima los grupos HEMO,
por ejemplo: hemoglobina y los citocromos. Otras veces el grupo prostético está constituido por
iones minerales. Ej.: Mg, Zn, Cu, en este caso reciben el nombre de cofactores.

Propiedades de los coenzimas

Los coenzimas presentan dos propiedades básicas:

Especificidad: la actividad enzimática es especifica ya que una determinada enzima tan solo
cataliza un determinado tipo de transformación (especificidad de acción) de un determinado
sustrato (especificidad de sustrato). Ej.: la sacarasa solamente cataliza la hidrólisis de la sacarosa.
Esto se debe a que la unión entre enzima y sustrato se produce según el modelo de Fischer, llave -
cerradura. Mas recientemente el modelo de ajuste inducido por Kohsland compara esta unión
existente entre una mano y un guante: la enzima gracias a su naturaleza proteica puede adaptarse
a la forma del sustrato. Así mismo, la mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas son
reversibles, aunque algunas son irreversibles.

Eficacia: la gran eficacia de la acción enzimática se manifiesta en la elevada velocidad de reacción

que se consigue incluso a concentraciones enzimáticas bajas, ello es debido a que tras la fijación
enzima sustrato las cadenas laterales de los aminoácidos del centro activo crean las condiciones
fisicoquímicas necesarias para la transformación del sustrato en producto. Estas son:

La correcta posición en que la enzima coloca el sustrato

El aumento de concentración de las moléculas de sustrato en el centro catalítico

La inducción de cambios energéticos que ayuda al sustrato a alcanzar el estado de transición. Tras
la catálisis de una molécula de sustrato la enzima se desprende inalterada y puede actuar de
nuevo, de este modo, una pequeña cantidad de enzimas puede catalizar la transformación de una
gran cantidad de sustrato.

Ambas propiedades se justifican por el papel de los diferentes tipos funcionales de aminoácidos
existentes en la enzima.
Estos aminoácidos son aminoácidos estructurales (AE), son los que mantienen la estructura
tridimensional del enzima.

Aminoácidos de unión o fijación (AU) son los que facilitan la formación del complejo enzima -
sustrato.

Aminoácidos catalíticos (AC) son los responsables directos de la catálisis.

Estos dos últimos constituyen lo que se llama el centro activo de la proteína.

Factores que modulan la actividad enzimática

La actividad enzimática puede ser alterada por factores físicos o químicos y por ello todas las
enzimas actúan dentro de un intervalo optimo de temperatura y PH fuera del cual su actividad
disminuye.

Temperatura: a temperaturas elevadas las enzimas se desnaturalizan. Esto es debido a que se

rompen los enlaces débiles que mantienen la estructura terciaria y secundaria, y, por tanto, pierde
su conformación y no puede actuar.
A temperaturas bajas no existe la Energía cinética suficiente para formar el complejo enzima
sustrato, por lo que tampoco pueden actuar.

PH: todas las enzimas actúan dentro de un intervalo optimo de PH. Fuera de este no actúan o lo
hacen muy lentamente. Ello se debe a que el PH del medio es el responsable de que los grupos
funcionales de los radicales aminoácidos de la cadena polipeptídica que forman la enzima posean
carga neutra o estén cargados positiva o negativamente. Las interacciones entre estos grupos son
fundamentales para mantener la estructura tridimensional de la enzima y por lo tanto, hacer posible
su función. El cambio de PH modifica las cargas eléctricas de estos grupos funcionales y puede
legar a producir un cambio en su conformación que si es muy grande pude provocar su
desnaturalización.

Inhibidores de la actividad enzimática

Determinadas sustancias se comportan como inhibidores enzimáticos porque disminuyen e incluso

anulan la velocidad de la reacción catalizada. Los inhibidores son de dos tipos:

Irreversibles (venenos): son compuestos que se unen de forma permanente (irreversiblemente) a

determinados grupos del centro activo de un enzima y anulan su capacidad catalítica.

Reversibles: la unión de la enzima y el inhibidor es temporal. Impide el normal funcionamiento de la

enzima, solo mientras dura. A su vez estros inhibidores pueden ser de dos tipos:

inhibidores competitivos: se unen a la enzima en su centro activo. Al estar ocupado el centro

activo, la enzima no puede actuar.

Inhibidores no competitivos: se unen a la enzima por un lugar distinto al centro activo y provocan
cambios en este que le impiden ejercer su acción sobre el sustrato.

Alosterismo

Existen algunas enzimas capaces de adoptar al menos dos configuraciones diferentes y estables,
una inactiva y otra activa. El paso de una a otra suele estar incluido por la unión de ciertas
moléculas llamadas, ligandos, a determinados lugares de la superficie enzimática (distintos del
centro activo) que se les conoce como centros reguladores. Estos enzimas reciben el nombre de
enzimas alostéricos y desempeñan un papel fundamental en los sistemas de señalización y
comunicación celulares, así como en la regulación de la actividad catalítica en las reacciones del
metabolismo.

Clasificación de las enzimas

Generalmente las enzimas se denominan con el nombre del sustrato sobre el que actúan, al que
se añade a veces el nombre de la función que desempeña seguido del sujifo -ASA . Ej.: la
sacarasa hidroliza la sacarosa; la amilasa hidroliza el almidón; la lactato deshidrogenasa que
cataliza la oxidación (deshidrogenación) del ácido láctico.

Existe igualmente un código de 4 cifras que indica la clase, subclase, subdivisión de la subclase y
por último la cifra específica de cada enzima, respectivamente. Ej.: el número EC2732 corresponde
al enzima ATP - Creatin fosfotransferasa.

Clasificación

Se distinguen los siguientes grupos:

Oxido - reductasas: catalizan óxido - reducciones de los sustratos encaminadas generalmente a

obtener energía de los carburantes metabólicos. Los mas característicos son las deshidrogenasas,
que tienen como coenzimas a los nucleótidos FAD, FMN, NAD y NADP.

Transferasas: catalizan la transferencia de grupos funcionales de un sustrato a otro. Ej.:

transaminasas.

Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis de enlaces éster (lipasas, fosfatasas); de enlaces

glucosídicos (sacarasas, amilasas) y de enlaces peptídicos (tripsina, pepsina, etc)

isomerasas: catalizan reacciones de isomerización que producen reordenaciones dentro de la

molécula o transferencia de radicales de una parte a otra de la molécula.

Ligasas o sintetasas: catalizan la síntesis de nuevas moléculas al formar enlaces entre dos o mas
moléculas o grupos funcionales. La energía necesaria para la síntesis del enlace la obtienen de la
hidrólisis del ATP, ambas reacciones se encuentran acopladas.

Cinética de la reacción enzimática

La reacción enzimática se reacciona una velocidad que en principio es directamente proporcional a

la cantidad de sustrato, pero sólo hasta determinado límite. Así, si mantenemos constante la
cantidad de enzimas y aumentamos progresivamente la concentración de sustrato, el enzima irá
pasando al complejo enzima - sustrato y la velocidad de reacción aumentara progresivamente
hasta que todo el enzima se encuentre en forma de enzima - sustrato y, por tanto, saturado. En
este momento la velocidad será máxima y un incremento mayor de sustrato no logrará acelerar
más la reacción enzimática.

En la práctica, lo que se utiliza no es la velocidad máxima, sino la velocidad semi - máxima, es

decir, aquella que se da cuando la mitad del enzima se halla en forma de enzima sustrato y la otra
mitad libre. En este caso, la concentración del sustrato es igual a la constante de disociación del
complejo enzima - sustrato que cumple la ley de acción de masas según la siguiente ecuación:

K es directamente proporcional a la concentración del enzima por la concentración del sustrato e

inversamente proporcional a la del complejo enzima - sustrato-
Esta constante (K) se denomina constante de Michaelis y representa, por tanto, la concentración
de sustrato en moles por litro a la cual la velocidad de reacción es igual a la mitad de la velocidad
máxima.

K alta ! afinidad baja

K baja ! afinidad alta

[E] nunca cambia

Vitaminas

Son sustancias orgánicas de composición muy diversa necesarias para el correcto funcionamiento
del metabolismo de los organismos. Su carencia origina alteraciones conocidas como
“enfermedades carenciales”. Los animales son incapaces de sintetizar estas sustancias necesarias
y, por ello, deben de ingerirlas con los alimentos, bien sintetizadas o como sustancias
transformables en vitaminas, las provitaminas.

No obstante, algunos animales pueden sintetizar algunos tipos como por ejemplo las ratas y las
aves, que sintetizan la vitamina C. Su alteración se conoce con el nombre de “hipovitaminosis” y su
carencia “avitaminosis”.

Algunas vitaminas presentes en los alimentos se alteran con facilidad ante cambios de temperatura
o almacenamientos prolongados. Debido a su función catalítica las vitaminas se necesitan en
pequeñas cantidades, y aunque se recuperan en gran medida al finalizar el proceso en el que
intervienen, es preciso reponer las que se van degradando.

Debido a la variedad que presentan en cuanto a su composición química, las vitaminas se

clasifican de acuerdo con su solubilidad en vitaminas liposolubles y vitaminas hidrosolubles.

Las liposolubles no poseen funciones como coenzimas y si se ingieren en mayor cantidad de la

necesaria pueden provocar trastornos graves al no poder ser excretadas por medio de la orina. A
este grupo pertenecen A, D, E y K.

Hidrosolubles: a excepción del ácido ascórbico actúan como coenzimas. Al ser solubles, su exceso
puede excretarse por la orina por lo que su ingestión elevada no provoca toxicidad al menos
aparente. Pertenecen a este grupo el complejo vitamínico B y la vitamina C (ácido ascórbico).
Fuente(s):http://html.rincondelvago.com/enzimas_3.html
lunadelpiero · hace 1 década
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