METABOLISMO DE PROTEÍNAS

Docente: Luisa Amaya Lau

 Metabolismo de las proteínas
Las proteínas comienzan a digerirse en el estómago, donde son
hidrolizadas por la pepsina en sustancias más simples, liberando
algunos aa. En el duodeno, el jugo pancreático y posteriormente, las
enzimas del jugo intestinal completan su digestión.
Los aa se absorben en el intestino delgado, pasan directamente a la
sangre y llegan al hígado donde unos se almacenan y otros intervienen
en la síntesis o producción de proteínas de diversos tejidos, formación
de anticuerpos, etc.
Los aa atraviesan la mucosa intestinal mediante mecanismos de
transporte activo que consume ATP y necesita la presencia de iones
sodio.
 Recambio proteico

Casi todas las proteínas del organismo están en una constante

dinámica de síntesis (1-2% del total de proteínas), a partir de aa, y
de degradación a nuevos aa. Esta actividad ocasiona una pérdida
diaria neta de nitrógeno, en forma de úrea, que corresponde a
unos 35-55 g de proteína. Cuando la ingesta compensa a las
pérdidas se dice que el organismo está en equilibrio nitrogenado.
 DEGRADACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Los aa procedentes de la degradación de las proteínas de la dieta o de las intracelulares se

degradan perdiendo el grupo amino y la cadena carbonada restante se transforma hasta
metabolitos que puedan incorporarse a las rutas del metabolismo de carbohidratos.
• La degradación de los aminoácidos se puede dividir
en 3 etapas:
1. Transaminación y desaminación oxidativa
2. Síntesis de urea (ciclo de la urea)
3. Degradación del esqueleto carbonado α-oxoácido
1. Reacciones generales de los aminoácidos
de importancia en el metabolismo
• Es la reacción que consiste en la
DESAMINACIÓN
separación del grupo amino de los aa
OXIDATIVA en forma de NH3 quedando el
cetoácido homólogo al aa
desaminado.
• Consiste en la transferencia del grupo
TRANSAMINACIÓN
amino de un aa a un cetoácido,
formándose un nuevo aa y un nuevo
cetoácido.

• Es la separación del grupo carboxilo

DESCARBOXILACIÓN
del aminoácido en forma de CO2.
 DESAMINACIÓN

Es una reacción química que se caracteriza por la ruptura de un grupo

amino. Es muy importante a nivel biológico en la degradación de los aa. El
glutamato es desaminado oxidativamente en la mitocondria por la
glutamato deshidrogenasa.
 TRANSAMINACIÓN

Estas reacciones son llevadas a cabo por enzimas llamadas transaminasas o

aminotransferasas. Todas estas enzimas requieren de fosfato de piridoxal (vit B6)
como grupo prostético.
Un ej. importante de transaminación se presenta entre glutamato y oxaloacetato,
que produce alfa-cetoglutarato y aspartato, el que puede transferir su grupo amino a
otros alfa-cetoácidos para formar aminoácidos diferentes por reacciones de
transaminación.
 La función fundamental de la GPT o ALAT es el transporte de grupos amino desde los tejidos
hasta el hígado para la síntesis de la urea.

La función fundamental de la GOT o ASAT en la conexión entre el ciclo de la urea y el ciclo de Krebs
es evidente.
 DESCARBOXILACIÓN

La descarboxilación de aa o sus derivados proporcionan las aminas

biógenas, con funciones biológicas muy importantes como:
neurotransmisores (dopamina, GABA, etc), la feniletilamina (molécula
del enamoramiento), hormonas (adrenalina, noradrenalina, etc),
compuestos implicados en las reacciones inmunes (histamina), etc.
2. CICLO DE LA UREA
1. CPS-1: Carbamil fosfato sintetasa I
2. OTC: Ornitina transcarbamilasa
3. ASS: Argininosuccinato sintetasa
4. ASL: Argininosuccinato liasa
5. ARG1: Arginasa
1. carbamil-P-sintetasa; 2. transcarbamilasa; 3. succinilarginina sintetasa; 4. succinilarginasa y 5. arginasa.
 REGULACIÓN DEL CICLO

La enzima Carbamoil-P-sintetasa I es activada alostéricamente por el N-acetilglutamato.

3. DESTINO DEL ESQUELETO CARBONADO DE LOS AA
 CONEXIÓN ENTRE LOS CICLOS DE LA UREA Y DE KREBS

1. El fumarato producido en la reacción de la argininosuccinato liasa, ingresa a la mitocondria, donde es

blanco de la fumarasa y malato deshidrogenasa para formar oxalacetato.
2. El aspartato que actúa como dador de N, se forma a partir del oxalacetato por transaminación desde el
glutamato.
3. Dado que las reacciones de los dos ciclos están interconectados se les ha denominado como doble ciclo
 Nucleótidos

• Son moléculas orgánicas formadas por la unión

covalente de una pentosa, una base nitrogenada y
un grupo fosfato.
• El nucleósido es la parte del nucleótido formada
únicamente por la base nitrogenada y la pentosa.
• Son los monómeros de los ácidos nucleicos
(ADN y ARN) los cuales forman cadenas lineales de
miles o millones de nucleótidos, pero también
realizan funciones importantes como moléculas
libres (por ejemplo, el ATP o el GTP).
 Estructura de los nucleótidos
Cada nucleótido es un ensamblado de tres componentes:

• Bases nitrogenadas: derivan de los compuestos heterocíclicos aromáticos

purina y pirimidina.
– Bases nitrogenadas purínicas: adenina (A) y guanina (G). Forman parte del
ADN y del ARN.
– Bases nitrogenadas pirimidínicas: timina (T), citosina (C) y uracilo (U). La
timina y la citosina intervienen en la formación del ADN. En el ARN
aparecen la citosina y el uracilo.
– Bases nitrogenadas isoaloxacínicas: la flavina (F). No forma parte del ADN
o del ARN, pero sí de algunos compuestos importantes como el FAD.

• Pentosa: ribosa (ARN) o desoxirribosa(ADN). La diferencia entre ambos es

que el ARN si posee un grupo OH en el segundo carbono.

• Ácido fosfórico: H3PO4. Cada nucleótido puede contener uno (AMP), dos
(ADP) o tres (ATP) grupos fosfato.
Metabolismo de los nucleótidos
 Síntesis de nucleótidos

Existen dos vías para llevar a cabo la síntesis de nucleótidos

ÁCIDOS NUCLEICOS
Alteraciones en el metabolismo de los
compuestos nitrogenados