AMINOÁCIDOS

Un aminoácido está formado por un grupo amino (NH2) y un grupo ácido carboxílico
(COOH), unidos a un átomo de carbono central, el que además tiene unido siempre un
átomo de hidrógeno y una cadena lateral de características variables.

Por poseer un grupo amino y un grupo carboxilo, los aminoácidos son anfolítos,
dependiendo del pH del medio su comportamiento como ácidos o bases.

Fórmula general de un aminoácido

El carbono central es asimétrico ya que está compartiendo electrones con cuatro grupos
diferentes, por eso los aminoácidos, con excepción de la glicina, presentan actividad óptica,
es decir, tienen isómeros D y L. Solamente las formas L forman parte de las proteínas.

Fórmula general de los D y L-aminoácidos

1
En la glicina, el más simple de los ácidos, el grupo R se compone de un único átomo de
hidrógeno. En otros aminoácidos el grupo R es más complejo, conteniendo carbono e
hidrógeno, así como oxígeno, nitrógeno y azufre.

CLASIFICACION:

1. Según su obtención

A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se los llama
esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo.
Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:

 Valina (Val)
 Leucina (Leu)
 Treonina (Thr)
 Lisina (Lys)
 Triptófano (Trp)
 Histidina (His)
 Fenilalanina (Phe)
 Isoleucina (Ile)
 Arginina (Arg)
 Metionina (Met)

A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no
esenciales y son:

 Alanina (Ala)
 Prolina (Pro)
 Glicina (Gly)
 Serina (Ser)
 Cisteína (Cys)
 Asparagina (Asn)
 Glutamina (Gln)
 Tirosina (Tyr)
 Ácido aspártico (Asp)
 Ácido glutámico (Glu)

2. Según las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral. Los aminoácidos se
clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

2
 Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A),
Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Triptófano (Trp, W), Prolina (Pro,
P), Metionina (Met, M) y Fenilalanina (Phe, F).

 Neutros polares, polares o hidrófilos: Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína
(Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).

3
 Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu, E).

 Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His,
H).

 Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) (ya

incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

4
Estructura química de los veinte aminoácidos clasificados en ácidos, básicos, neutros
polares y neutros no polares. Las estructuras que se encuentran debajo de los grupos amino
y carboxilo son las cadenas laterales R.

Aminoácidos y neurotransmisores

El impulso nervioso pasa de una célula a otra en el proceso conocido como transmisión
sináptica. La transmisión sináptica esta mediada químicamente por moléculas pequeñas
llamadas neurotransmisores.

Se conocen muchos neurotransmisores distintos. Diferentes tipos de neuronas sintetizan

distintos neurotransmisores. Por ejemplo:

 El sistema nervioso simpático utiliza la adrenalina y la noradrenalina (catecolaminas),

 El sistema nervioso parasimpático utiliza acetilcolina.

Algunos neurotransmisores derivan químicamente de los aminoácidos.

 La adrenalina y noradrenalina se sintetizan a partir de la tirosina, este paso ocurre en

el citosol de las neuronas adrenérgicas y células adrenales y los neurotransmisores
se almacenan en vesículas.
 El GABA otro neurotransmisor, se sintetiza a partir del ácido glutámico.
 La histamina a partir de la histidina.
 La serotonina a partir del triptófano.

Cada uno de estos neurotransmisores es sintetizado por neuronas específicas.

Enlaces peptídicos, oligopeptidos y polipeptidos

Cuando una célula viva sintetiza proteínas, el grupo carboxilo de un aminoácido reacciona
con el grupo amino de otro, formando un enlace peptídico, el producto de esta unión es un
dipéptido. El grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo similar con el grupo
amino de un tercer aminoácido, y así sucesivamente hasta formar una larga cadena.

Formación de un enlace peptídico

Los oligopéptidos contienen un número indefinido pero pequeño de aminoácidos, mientras

que los péptidos y polipéptidos constan de un número mayor. Se consideran polipéptidos
a los polímeros de aminoácidos de un peso superior a 6000 Daltons.
5
Muchas moléculas de importancia biológica con acción hormonal e incluso gran parte de los
neurotransmisores son oligopéptidos y péptidos, como se observa en la siguiente tabla:

Nombre # de Órgano Órgano blanco Función

aa productor
9 Útero, glándula Contracción del múculo
Oxitocina Hipotálamo mamaria. liso uterino y eyección de
leche
Vasopresina 9 Hipotálamo Riñón, vasos. Antidiurética y
(ADH) vasopresora
Hormona del Acción
crecimiento (GH) 191 Hipófisis generalizada Crecimiento
Hormona Promueve la síntesis de los
luteinizante (LH) 200 Hipófisis Testículos y esteroides andrógenos y
ovarios estrógenos, etc.
Hormona Folículo Crecimiento de tubos
estimulante (FSH) 200 Hipófisis Testículos y seminíferos y desarrollo
ovarios folicular.
Prolactina (PRL) 191 Hipófisis Glándula mamaria Estimula la secreción de
leche
Hormona 39 Corteza adrenal Estimula la secreción de
adrenocorticotrofa Hipófisis corticoesteroides
(ACTH)
Tirotropina (TSH) 220 Hipófisis Tiroides Estimula secreción de
tiroxina
Paratohormona 84 Paratiroides Huesos, riñón e
(PTH) intestino. Regulan la calcemia
Calcitonina (CT) 32 Paratiroides Huesos y riñón
Insulina 51 Páncreas Tejidos insulino-
dependientes. Regulan la glucemia
Glucagón 29 Páncreas Acción
generalizada

Los polipéptidos naturales de 50 o más residuos son considerados proteínas. Una proteína
puede estar formada por una sola cadena o por varias de ellas unidas por enlaces
moleculares débiles. Cada proteína se forma siguiendo las instrucciones contenidas en el
ADN, el material genético de la célula. Estas instrucciones son las que determinan cuáles de
los veinte aminoácidos se incorporan a la proteína, y en qué orden relativo o secuencia lo
hacen. Los grupos R de los diferentes aminoácidos establecen la forma final de la proteína y
sus propiedades químicas. A partir de las veinte subunidades pueden formarse una gran
variedad de proteínas.

ACTIVIDADES
1. Escriba correcto (C) o incorrecto (I) según corresponda:

( ) Los aminoácidos contienen el grupo funcional NH2 y HCO.

( ) Los aminoácidos se pueden clasificar en esenciales y no esenciales.

6
( ) Los aminoácidos son anfoliticos.
( ) La cadena R en un aminoácido le confiere diversas propiedades.
( ) En los aminoácidos el carbono central es asimétrico.
( ) Los aminoácidos de tipo L forman parte de las proteínas.
( ) La glicina es el más simple de los aminoácidos.
( ) La Metionina y Cisteína son aminoácidos azufrados.
( ) La Fenilalanina, Tirosina y Triptófano son aminoácidos aromáticos.
( ) El Asp y El Glu son aminoácidos acidos.
( ) La Lisina y Arginina son ejemplos de aminoácidos básicos.
( ) La abreviatura de la Isoleucina es Iso.
( ) Una de las abreviaturas de la glutamina es la P.
( ) Existen 20 aminoácidos esenciales.
( ) Las proteínas son compuestos cuaternarios formados por C, H, O y N.
( ) La unión de los 20 tipos diferentes de aminoácidos nos da una gama de proteínas.
( ) La fenilalanina tiene un anillo bencénico en su conformación.
( ) La oxitocina se fabrica en el hipotálamo.
( ) La hipófisis fabrica prolactina que estimula la secreción de leche.
( ) La insulina es secretada por el páncreas y regula los niveles de lípidos.
( ) La ACTH regula la producción de corticosteroides e insulina.
( ) Los niveles de calcio en la sangre son regulados por la calcitonina.
( ) El enlace peptídico se forma por la unión de un grupo amino y un carbonilo.
( ) Algunos neurotransmisores son químicamente aminoácidos.
( ) El acido glutánico sirve para la fabricación de GABA.
( ) El sistema nervioso parasimpático utiliza la adrenalina y la noradrenalina
( ) El sistema nervioso simpático utiliza acetilcolina.
( ) El ADN codifica la síntesis de aminoácidos.
( ) La GH estimula el alargamiento de los huesos largos.
( ) los niveles de Na son regulados por la PTH.
( ) La ADH regula el nivel de reabsorción de agua en los riñones.
( ) Los aminoácidos no esenciales se sintetizan en el organismo y no es necesario
su ingesta.

7
2. Relacione y coloree

Insulina
Regula niveles de Ca

GH
Desarrollo folicular

Calcitonina Secresion de leche

PRL
Crecimiento

FSH Regula la glucosa

3. Relacione y coloree

Triptofano Funcion cerebral

Aspartano
Lisina
MULTIPLES

Metionina Aminoacido azufrado

Glutamina Serotonina - Sueño

Fenilalanina Hormona: GH

8
 LAS PROTEINAS: ESTRUCTURA

Son moléculas de elevado peso molecular formadas por C, H, 0 y N y con frecuencia

también de P, algunas tienen otros elementos como azufre y hierro. Están constituidos por
unidades denominadas aminoácidos que pueden ser de 20 tipos diferentes.

 Aminoácidos: son ácidos orgánicos que contienen un grupo amino y otro carboxilo,
unidos a una cadena lateral R.

 Péptido: es la unión de dos aminoácidos que se unen por enlace peptídico.

Estructura proteica: Estructura de las proteínas: presenta 4 tipos de estructuras:

1. Estructura primaria: Es la secuencia ordenada y única de los aminoácidos en la cadena

polipeptídica, la cual está determinada genéticamente.

La estructura primaria es fundamental para la forma tridimensional que tendrá la proteína.

Cualquier modificación en la secuencia de aminoácidos podría ocasionar un cambio en la
estructura tridimensional y afectará la función biológica de la proteína.

Estructura primaria de las dos cadenas polipeptídicas que componen la insulina.

9
Debido a la posibilidad de combinar los aminoácidos en cualquier orden y cantidad es fácil
comprender su versatilidad funcional.

2. Estructura secundaria: A medida que la cadena de aminoácidos se va ensamblando,

empiezan a tener lugar interacciones entre los diversos aminoácidos de la cadena. Pueden
formarse puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del amino de un aminoácido y el oxígeno
del carboxilo de otro. A causa de estas uniones la cadena polipeptídica se pliega, adoptando
dos posibles configuraciones espaciales que constituyen lo que se conoce como estructura
secundaria de una proteína. Estas dos configuraciones son las llamadas α -hélice y β -hoja
plegada que son las configuraciones más frecuentes.

La α -hélice es un tipo de espiral cilíndrico estabilizado por puentes de hidrógeno

intracatenario, mientras que la β -hoja plegada está formada por cadenas polipeptídicas
paralelas, mantenidas por puentes de hidrógeno intercatenarios.

Esquema de una proteína presentando regiones con estructura secundaria en α -Hélice, en

Hoja β –Plegada.

Existen porciones de la cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria bien

definida, y suelen denominarse enroscamientos aleatorios.

La proporciones de los distintos tipos de estructuras secundaria varían de una proteína a

otra, sin embargo podemos decir que en la mayoría de las proteínas las formas α y β suelen

10
constituir entre el 60 y el 70 % del polipéptido y un 30% conforman enroscamientos
aleatorios.

Estructura terciaria: Debido a la interacción de los grupos R, la cadena polipeptídica se

pliega determinando una intrincada estructura tridimensional.

 En muchas proteínas la estructura terciaria le brinda a la proteína una forma

globular, como por ejemplo en las enzimas, que son proteínas con función catalítica.

 Otras proteínas tienen estructura terciaria fibrosa y suelen tener largas hélices o
extensas hojas plegadas. Estas proteínas fibrosas suelen tener función estructural
como el colágeno.

Tipos de enlace que estabilizan la estructura terciaria de una proteína.

El funcionamiento de las proteínas depende del plegamiento de sus moléculas que da lugar
a configuraciones específicas y forma centros que pueden reconocer a la molécula con la
cual la proteína se asocia o reacciona durante el metabolismo

Estructura cuaternaria: Muchas proteínas presentan este tipo de estructura, que es el

grado máximo de organización proteica y consiste en dos o más cadenas polipeptídicas
unidas generalmente mediante enlaces débiles.

Estas proteínas se denominan oligoméricas o multiméricas y se las designa según el

número de cadenas polipeptídicas que intervienen en la estructura cuaternaria. Por ejemplo,
una proteína formada por cuatro subunidades es un tetrámero, como es el caso de la
hemoglobina. Cada una de las subunidades proteicas, tienen su propia estructura terciaria.

11
Estructura de la molécula de hemoglobina (estructura cuaternaria). Formada por dos
cadenas de α -hemoglobina y dos cadenas de β -hemoglobina. Cada cadena transporta una
molécula de oxígeno.

Resumen: NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS

PROTEINAS

12
1. Relacione y coloree

Union de dos
E. Cuaternaria aminoacidos

E. Primaria
β -hoja plegada

Estructura
E. Secundaria tridimencional

Proteinas
Peptido Oligomericas

Secuencia de
E. Terciaria aminoacidos

1. Escriba correcto (C) o incorrecto (I) según corresponda:

( ) Los aminoácidos contienen al grupo funcional amida en su estructura.

( ) Un péptido es la unión de dos aminoácidos.
( ) La estructura primaria de las proteínas es la secuencia de péptidos.
( ) La estructura primaria de las proteínas se asemeja a un rosario.
( ) La cadena polipeptidica es más apreciable en la estructura secundaria.
( ) La alteración en la secuencia polipeptidica traerá una alteración biológica en la proteína.
( ) La β -hoja plegada y la α -hélice se presentan en la estructura secundaria.
( ) En la estructura secundaria proteica se pueden encontrar enroscamientos aleatorios.
( ) El plegamiento tridimensional es observable en la estructura terciaria.
( ) Algunas enzimas tienen forma globular debido a la estructura terciaria.
( ) La estructura cuaternaria es el máximo grado de organización proteica.
( ) La hemoglobina funcionalmente presenta la estructura terciaria.
( ) En la E. cuaternaria se evidencian la configuración alfa y beta.
( ) Un tetrámero está conformado por cuatro cadenas polipeptidicas.

13
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS

Las proteínas se clasifican en dos grupos: Holoproteínas, formadas solamente por

aminoácidos (se subdividen en las proteínas fibrosas que son insolubles en agua y las
proteínas globulares que son solubles en agua) y las Heteroproteinas (formadas por una
cadena de aminoácidos y por un grupo no proteico llamado grupo prostético).

Fibrosas (insolubles en agua)

1. HOLOPROTEINAS (formada solo por aminoácidos)

Globulares (solubles en agua)

1.1. Proteínas globulares (esferoproteinas): son más complejas que las proteínas fibrosas
y son plegadas en forma más o menos esférica, ejemplos:

 Protaminas: son proteínas ricas en aminoácidos básicos y se combinan con el DNA

en células gaméticas.

 Histonas: son proteínas ricas en aminoácidos básicos y se combinan con el DNA en

células somaticas.

 Albuminas: Protenas ricas en azufre, ejemplos: Seroalbumina (sangre),

Ovoalbúmina (huevo) Lactoalbumina (leche).

 Prolaminas: Son ricas en aminoácido prolina, ejemplo: Zeina (maíz), Glidina (trigo),
Hordeina (cebada), avenina (avena).

 Gluteninas: Glutenina (trigo), Orizanina (arroz).

 Globulinas: Fibrinogeno, Gamma Inmunoglobulinas.

 Hormonas: Insulina, Hormona del crecimiento, Prolactina.

14
  Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas, etc.

1.2. Proteínas fibrosas (escleroproteinas): generalmente los polipetidos que la forman se

encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión. Son proteínas insolubles en agua,
tienen funciones estructurales o protectoras y son:

 Colagenas: que ofrecen resistencia a la tensión. Se localizan en tejidos conjuntivos

y cartilaginosos.

 Queratinas: brinda protección. Se encuentra en formaciones epidérmicas: pelos,

uñas, plumas, cuernos.

 Elastinas: otorga elasticidad. En tendones y vasos sanguíneos.

 Fibroinas: ofrece resistencia. En hilos de seda, tela de arañas.

 Miosina y Actina: responsables de la contracción muscular.

 Fibrinas: intervienen en la coagulación sanguínea.

2. HETEROPORTEINAS: formadas por una fracción proteica y por un grupo no proteico,

que se denomina “grupo prostético”.

Heteroproteina Grupo prostético Ejemplo

Lipoproteínas Lípidos Quilomicrones HDL, LDL,

VLDL

Nucleoproteínas Ácidos nucleicos Nucleosomas

Glucoproteinas Glúcido Fibrinógeno

Fosfoproteínas Acido fosfórico Caseína

Hemoproteinas Grupo Hem o porfirina Hemoglobina

Metaloproteinas Un metal Insulina (Zn), hemocianina

ACTIVIDADES
1. Escriba correcto (C) o incorrecto (I) según corresponda:

( ) Una Holoproteina está formada por varios tipos de aminoácidos.

( ) Las heteroproteinas son cadenas de grupos prostéticos.
( ) Las holoproteinas pueden disolverse o no en agua.

15
( ) Las histonas se unen al DNA en células procariotas.
( ) En la ovoalbúmina encontramos metionina: aminoácido azufrado.
( ) La hormana que controla los niveles de glucosa en sangre es la Insulina.
( ) La glutenina es una proteína fibrosa.
( ) Las esferoproteinas son proteínas fibrosas.
( ) La glutenina es una globulina de tipo fibroso.
( ) Las escleroproteinas son insolubles en agua.
( ) La avenina es una prolamina que se disuelve en agua.
( ) La lactoalbumina es una proteína presente en la leche.
( ) Las elastinas están presente en las telas de arañas.
( ) La quitina está presente en las uñas, pelos, plumas y cuernos.
( ) Las fibrinas intervienen en la coagulación de la sangre.
( ) La miosina y actina son proteínas fibrosas responsables de la contracción.
( ) El grupo prostético es una o varias moléculas diferentes a las proteínas.
( ) Una glicoproteína es la unión de una glucosa más un lípido.
( ) En una metaloproteina como la insulina el grupo prostético es un metal.

2. Relacione y coloree

ESCLEROPROTEINAS
HDL, LDL

HEMOGLOBINA
GLOBULARES

MULTIPLES

PELOS, CUERNOS,
QUERATINA
PLUMAS, UÑAS
S

Fe LIPOPROTEINA

ESFEROPROTEINAS
FIBROSAS

16
 FNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEINAS

Las proteínas dirigen la totalidad de los procesos celulares, incluso su propia síntesis. Las
funciones de mayor importancia de las proteínas en los seres vivos son:

1. Función estructural, como el colágeno, la tubulina de los microtúbulos, las de las

cápsides virales, etc.

Las moléculas de colágeno son ejemplos típicos de las proteínas simples fibrosas. Son la
clase de proteínas más abundantes de nuestro cuerpo, son componentes de la matriz
extracelular del tejido conectivo, de modo que las podemos encontrar en tendones,
ligamentos, membrana basal, etc.

Aunque existen distintos tipos de colágeno que se diferencian en las secuencias de

aminoácidos y en las proporciones con que se encuentran los mismos, podemos hacer una
generalización acerca de su estructura. El colágeno es una proteína fibrosa que posee una
estructura de orden superior. Está formado por unidades compuestas por tres cadenas
polipeptídicas de aproximadamente 1000 aminoácidos cada una.

Las queratinas, que dan protección externa (piel, uñas,

cabello, cuernos, etc.). Son producidas por las células
epidérmicas. En su estructura secundaria es en gran
parte a-hélice, en el caso particular de las queratinas
del cabello encontramos en su estructura primaria un
gran número de cisteínas (en el R contienen grupos
SH) lo que permite la formación de puentes disulfuro,
que son uniones covalentes que se dan entre dos
grupos SH y que estabilizan la estructura proteica. El
calor o el tratamiento con determinados productos
químicos pueden reducir los puentes disulfuro, o bien
formar puentes nuevos, estirando u ondulando el
cabello.

17
 Algunas Proteínas Fibrosas y sus Funciones

Proteína Origen Función

F-actina Intracelular, todas las células. Formación de microfilamentos en el
citoesqueleto, movimiento contráctil.

Colágeno Matriz extracelular, huesos, piel, Resistencia a la tensión.

vasos sanguíneos.

Desmina Células musculares. Estructuras que sirven de armazón

dentro de la célula.

Elastina Vasos sanguíneos, ligamentos. Elasticidad.

Fibroína Seda Fuerza sin flexibilidad.

Queratina Piel, cabello, etc. Intracelular. Estructuras protectoras, resistencia a la

tensión de los epitelios.

Lamina Lamina nuclear. Estructural.

(Laminina
nuclear)
Esclerotina Exoesqueleto de los artrópodos. Rigidez

Espectrina Membrana de los eritrocitos. Se enlaza con la F-actina, lo que permite

que la membrana sea flexible.

2. Función Reguladora: como las ciclinas que controlan el ciclo celular y los factores de
transcripción que regulan la expresión de los
genes.

3. Función Motora: actina y miosina del músculo.

4. Función de Transporte: Globulinas en general,

hemoglobima, mioglobina y las lipoproteínas son
algunos ejemplos.

Grupo Hemo, presente en la hemoglobina y la

mioglobina.

La hemoglobina y la mioglobina son proteínas

globulares conjugadas, es decir que en su estructura encontramos a parte del polipéptido un
grupo no proteico que en este caso corresponde al grupo Hemo.

18
La mioglobina consta de una sola cadena polipeptídica asociada a un grupo hemo que es el
responsable de la unión del oxígeno, en tanto que la hemoglobina está formada por cuatro
cadenas polipeptídicas cada una con su correspondiente grupo hemo. Por lo tanto la
hemoglobina presenta estructura cuaternaria lo que le permite variar su afinidad por él
oxigeno, la cual se ve afectada por el pH sanguíneo, la temperatura.

5. Función de Reserva: La ovoalbúmina, componente principal de la clara de huevo o la

gliadina del trigo.

6. Función de Receptores: como las proteínas receptoras de membrana.

7. Función Enzimática: La enzimas catalizan todas las reacciones metabólicas.

8. Función de Defensa: Los anticuerpos son proteínas simples globulares y son

sintetizadas por las células plasmáticas (linfocitos B activados), son también conocidas
como inmunoglobulinas o gamaglobulinas. Estas proteínas presentan gran diversidad ya
que cada anticuerpo es específico para un determinado antígeno.

9. Función de mensajeros químicos: La mayor parte de las hormonas son proteínas o

glucoproteínas. También ciertos aminoácidos, derivados de aminoácidos y oligopéptidos son
neurotransmisores en el sistema nervioso.

ACTIVIDADES
1. Escriba correcto (C) o incorrecto (I) según corresponda:

( ) El citoesqueleto está compuesto por microtubulos que son sustancias proteicas.

( ) La queratina es una proteína presente en las uñas, pelo, cuernos y plumas.
( ) Las ciclinas son proteínas con función motora.
( ) La actina y miosina son responsables de la conducción de impulsos nerviosos.
( ) La hemoglobina es una proteína de transporte.
( ) Los aminoácidos conforman multiples proteínas de diferente funcion.
( ) Los neurotransmisores tienen función estructural en los seres vivos.
( ) Algunas proteínas actúan como receptores de membrana.
( ) Las gamma globulinas tienen función a nivel inmunológico.
( ) La ovoalbúmina es una proteína de reserva en el huevo.
( ) Las inmunoglobulinas son proteínas de defensa.
( ) El grupo prostético de la hemoglobina es el grupo hemo.
( ) Algunas proteínas son mensajeros químicos que afectan procesos como las hormonas.

19
 LAS ENZIMAS

Las enzimas son moléculas proteícas que tienen la capacidad

de facilitar y acelerar las reacciones químicas que tienen lugar
en los tejidos vivos, disminuyendo el nivel de la "energía de
activación" propia de la reacción. Se entiende por "energía de
activación" al valor de la energía que es necesario aplicar (en
forma de calor, electricidad o radiación) para que dos
moléculas determinadas colisionen y se produzca una
reacción química entre ellas.

Generalmente, las enzimas se nombran añadiendo la

terminación "asa" a la raíz del nombre de la sustancia sobre
la que actúan.

Las enzimas no reaccionan químicamente con las sustancias sobre las que actúan (que se
denominan sustrato), ni alteran el equilibrio de la reacción. Solamente aumentan la
velocidad con que estas se producen, actuando como catalizadores. La velocidad de las
reacciones enzimáticas dependen de la concentración de la enzima, de la concentración del
sustrato (hasta un límite) y de la temperatura y el PH del medio.

Propiedades:

Hay enzimas que necesitan la participación

de otros compuestos químicos no proteicos,
denominados cofactores, para poder actuar
realmente como enzimas. Estos compuestos
pueden ser: El grupo prostético, como por
ejemplo el grupo hemo de la hemoglobina, o
una coenzima, como la coenzima A.

A la parte proteica sin el cofactor se le llama apoenzima, y al complejo enzima-cofactor

holoenzima.

20
También existen enzimas que se sintetizan en forma de un precursor inactivo llamado
proenzima. Cuando se dan las condiciones adecuadas en las que la enzima debe actuar,
se segrega un segundo compuesto que activa la enzima. Por ejemplo:

 El tripsinógeno segregado por el páncreas activa a la tripsina en el intestino delgado.

 El pepsinógeno activa a la pepsina en el estomago.

Las enzimas actúan generalmente sobre un sustrato específico, como la ureasa, o bien
sobre un conjunto de compuestos con un grupo funcional específico, como la lipasa o las
transaminasas. La parte de la enzima que "encaja" con el sustrato para activarlo es
denominada centro activo, y es el responsable de la especificidad de la enzima. En
algunos casos, compuestos diferentes actúan sobre el mismo sustrato provocando una
misma reacción, por lo que se les llama isoenzimas.

Enzimas digestivas

Cada una de las transformaciones, que experimentan los alimentos en nuestro sistema
digestivo, está asociada a un tipo específico de enzima. Estas enzimas son las llamadas
enzimas digestivas. Cada enzima actúa sobre un sólo tipo de alimento, como una llave
encaja en una cerradura. Además, cada tipo de enzima trabaja en unas condiciones muy
concretas de acidez. Si no se dan estas condiciones, la enzima no puede actuar, las
reacciones químicas de los procesos digestivos no se producen adecuadamente y los
alimentos quedan parcialmente digeridos.

El proceso normal de digestión de los alimentos, mediante la acción de las enzimas, da

como resultados nutrientes elementales (aminoácidos, glucosa, ácidos grasos, etc.) que
asimilamos en el intestino y son aprovechados por el organismo. Sin embargo, cuando las
enzimas no pueden actuar o su cantidad es insuficiente, se producen procesos de
fermentación y putrefacción en los alimentos a medio digerir. En este caso, son los
fermentos orgánicos y las bacterias intestinales las encargadas de descomponer los
alimentos.

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 Enzima Actúa sobre Proporciona Se produce en Condiciones para
que actúe
Ptialina Los almidones. Mono y La boca Medio
disacáridos. (glándulas moderadamente
salivares). alcalino.
Amilasa Los almidones y Glucosa. El estómago y Medio
los azúcares. páncreas. moderadamente
ácido.
Pepsina Las proteínas. Péptidos y El estómago. Medio muy ácido.
aminoácidos.
Lipasa Las grasas. Acidos grasos y Páncreas e Medio alcalino y
glicerina. intestino. previa acción de las
sales biliares.
Lactasa La lactosa de la Glucosa y Intestino (su Medio ácido.
leche. galactosa. producción
disminuye con el
crecimiento).

Enzimas Intracelulares

Otras enzimas actúan en el interior de las células, transformando los nutrientes que les
llegan a través de la sangre en otras sustancias, como el ácido oxalacético o el pirúvico, que
forman parte del metabolismo celular. Las enzimas intracelulares también son los
responsables de los procesos de degradación celular. En estos procesos se obtienen
nutrientes elementales a partir de los materiales estructurales propios de las células cuando
el aporte mediante la dieta se interrumpe (por ejemplo, durante el ayuno), o cuando la célula
no puede utilizar los nutrientes de la sangre (por ejemplo, en la diabetes).

ACTIVIDADES
1. Escriba correcto (C) o incorrecto (I) según corresponda:

( ) Una enzima es un agente catalizador de reacciones bioquímicas.

( ) Las enzimas generalmente su terminación es en “asa”.
( ) Una holoenzima es la unión de una coenzima mas una apoenzima.
( ) Los cofactores activan una enzima.
( ) La Ptialina inicia la digestión de almidones.
( ) Los lisosomas son vesículas llenas de proteínas hidroliticas.
( ) Las enzimas no se ven afectadas por la temperatura ni el pH.
( ) La especificidad de las enzimas se deben a su centro activo.
( ) La amilasa actúa sobre sustancias glucosídicas.
( ) Las lipasas actúan sobre moléculas proteicas.

22