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TRADUCCIÓN
64 codones
• 61 especifican aminoácidos individuales
• 3 especifican codones de terminación
Ribosomas
Estructura:
70-80 nucleótidos de largo. 4S. Forma de trébol
Cuatro tallos (hélices dobles cortas estabilizadas por
apareamiento de bases de Watson y Crick)
Tres tallos en los extremos tienen 7-8 bases
Tallo sin bucle contiene los extremos libres 3´ y 5´ de la
cadena
Extremo 3´ (tallo aceptor de aminoácidos) tiene la
secuencia CCA
Anticodón ubicado en el centro de un bucle,
complementarias del codón del mRNA.
Función:
Actúan como adaptadores de la información genética a
la secuencia de las proteínas.
Forman los aminoacil-tRNAs
Dirigen los aminoácidos hacia el mRNA ubicado en el
ribosoma.
AMINOACIL- ARNt SINTETASA
2 subunidades
1. ACTIVACIÓN
2. INICIACIÓN
3. ELONGACIÓN
4. TERMINACIÓN
MECANISMO DE SÍNTESIS PROTEÍCA
ACTIVACIÓN
Procariotas
Secuencia de Shine Dalgarno
Interacciona con la subunidad
pequeña del ribosoma
Eucariotas
Secuencia de Kozak contiene el
codón de inicio .
Requiere la presencia de un codón AUG que actúa como el punto de inicio. El codón AUG debe
ser reconocido por el ribosoma y tRNAMet.
MECANISMO DE SÍNTESIS PROTEÍCA
INICIO
La síntesis proteica siempre comienza por el codón AUG, que codifica la incorporación de
metionina (eucariotas) o de la formil-metionina (bacterias). El grupo carboxilo de la
metionina establecerá un enlace peptídico con el aá que se incorpore a continuación
MECANISMO DE SÍNTESIS PROTEÍCA
INICIO
La síntesis de un polipéptido no es
equivalente a la producción de una
proteína funcional.
La secuencia de aminoácidos
determina la conformación
tridimensional correcta que debe
adoptar la proteína.
DESTINO DE LAS PROTEÍNAS SINTETIZADAS
EN LOS RIBOSOMAS
CHAPERONAS MOLECULARES
Son las proteínas que facilitan el plegamiento de
otras proteínas
Las Hsp 70 actúan en el primer momento de vida de la proteína, antes de que deje el
ribosoma.
Las Hsp 60 (TCP-1) actúan una vez que la proteína esta completamente sintetizada, y forman
una estructura en barril, aislando la proteína para su reparación.
DEGRADACIÓN DE PROTEÍNAS
2000 kDa, 26 S
Lisosomas:
Vesículas con enzimas hidrolíticas, actúan como vacuolas digestivas
Están presentes en las células animales
Existen proteínas citosólicas que por su gran tamaño o por otras características, no
pueden ser entregadas a los proteosomas y deben entrar en los lisosomas para ser
destruidos.
Estas proteínas están marcadas con una secuencia de aminoácidos, KFERQ (Lys-Phe-
Glu-Arg-Gln), que son reconocidas por receptores de la membrana del lisosoma.
La destrucción de orgánulos y grandes proteínas citosólicas es controlada
MODIFICACIONES EN LAS
PROTEÍNAS LUEGO DE SU SÍNTESIS
MODIFICACIONES POSTRADUCCIONALES
Carácter permanente,
•Se realizan en el RER. Ej. la glucosilación.
•Golgi. Ej. Modificación de oligosacáridos; Maduración:
hidrolisis y condensación.
Reversibles:
• Metilación
• Acetilación (eleva la vida media)
• Hidroxilación (colágeno)
• Unión a lípidos (anclaje a la membrana)
Glicosilación
La unión de oligosacáridos hace las proteínas mas resistentes a la digestión por proteasas
Se une a la cadena lateral (en el NH2) de los residuos de asparagina que se encuentran en las
secuencias Asn-X-Ser o Asn-X-Thr, siendo X cualquier aá diferente de la prolina
Las proteínas que se almacenan y glucosilan en el RER se utilizan con diversos fines:
• Formación de las membranas del RER y REL, de la envoltura nuclear y del complejo de
Golgi, junto con las enzimas que forman parte de estas membranas o que están
contenidas en su luz
1.3. PROTEOGLUCANOS
ACETILACIÓN
En las histonas se produce la adición reversible de grupos acetilo sobre el grupo amino de la cadena
lateral de residuos de lisina. Esto permite la regulación de la condensación de la cromatina.
MADURACIÓN POSTRADUCCIONAL
POR MODIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
CARBOXILACIÓN
FOSFORILACIÓN
HIDROXILACIÓN
METILACIÓN
Ej: Las histona H4 se modifican por mono o dimetilación del residuo Lys-20.