Tema: BIOENERGÉTICA - ENZIMAS

Docente: MSc. Vania Mallqui Brito

2018-I
I
I
 BIOENERGÉTICA
Generalidades:

 Interrelación de la estructura y función es evidente en todos los

niveles de organización biológica.
 Complejidad de las enzimas le confiere capacidad de aumentar la
velocidad de las Rxs. Biológicas.
 Flujo de Eº, durante una Rx. Química (termodinámica).
 Una célula viva realiza anabolismo, catabolismo, elimina
desechos, instrucciones genéticas del núcleo al citoplasma,
vesículas del CG a la MC, se bombean iones a través de ellas, etc,
para mantener este nivel de actividades la célula adquiere y gasta
Eº, conociéndose como bioenergética (transformaciones de la Eº,
transferencia y mecanismos reguladores).
Clasificación metabólica de los
organismos
Metabolismo
 TERMODINÁMICA
 Energía: capacidad de realizar un trabajo.
 Termodinámica: estudio de los cambios de la Eº.

Leyes de termodinámica:

 La Eº no se crea ni se destruye, solo se transforma.

 Todas las formas de energía pueden ser convertidas
cuantitativamente en calor.
 El calor generado en una transformación neta es
independiente de la vía seguida para la conversión.
 Primera ley de la termodinámica
Describe el balance de la Eº intercambiada en un proceso. Su forma
más conocida es la Ley de la Conservación de la Energía, que dice
que: “La energía no se crea ni se destruye, pero puede cambiar de
una forma a otra”. “La energía total del universo es constante” o
“En un sistema aislado la energía interna es constante”.
Cuando un sistema intercambia energía con sus alrededores
(ambiente), se producen cambios en la energía interna del sistema.

∆E = q + w ∆E < 0 Exergónico, espontáneo.

E= Energía interna q= ∆E = 0 En el equilibrio.
Energía calórica w= ∆E > 0 Endergónico, no espontáneo.
Energía de trabajo
1º Ley, se enfoca en el cambio de ENTALPIA ∆H, calor de una Rx.
A presión constante.
 Segunda ley de la termodinámica
“Para realizar trabajo, la energía debe fluir de un lugar caliente
a uno frío”. “En el Universo, los procesos siempre proceden en
una dirección, desde estados de mayor energía hacia estados de
menor energía”. La pérdida de energía durante el cambio de
estado, va acompañada de una pérdida de organización, o
aumento de la libertad de variación del sistema, que se mide
como un cambio de Entropía (∆S, con unidades de
Energía/Temperatura).

Enfoca cambio de ENTROPIA ∆S.

Uniendo las leyes de la termodinámica se tiene: “Aunque la

energía del universo permanece constante, su utilización
decrece progresivamente”.
 Energía Libre de Gibbs
En 1878 Josiah Willard Espontaneidad de una
Gibbs combinó la Rx.
primera y segunda
leyes.

CAMBIO DE CAMBIO CAMBIO DE

ENERGIA DE ENTROPIA
LIBRE (cal/mol). ENTALPIA (cal/mol ºK)

∆G < 0 Espontáneo (negativo). TEMPERATURA

ABSOLUTA EN
∆G = 0 En el equilibrio
(grados Kelvin)
∆G > 0 No espontáneo (positivo).
ENZIMAS
Generalidades
 CATALIZADOR es una molécula orgánica e inorgánica que incrementan
notablemente la velocidad de las reacciones químicas participando en ellas
pero sin consumirse.
 ENZIMAS son biocatalizadores de naturaleza proteica, disminuyen la energía
de activación de las reacciones que catalizan, de forma que se aceleran
sustancialmente la tasa de reacción.
Propiedades:
1. Son eficaces en pequeñas cantidades.
2. Participan, pero no se modifican ni consumen durante la reacción.
3. No cambian el equilibrio de las reacciones.
4. No modifican las propiedades termodinámicas de las reacciones, solamente la
velocidad con que se alcanza el equilibrio.
5. Cambian el mecanismo de las reacciones, estabilizando los estados
intermedios de alta energía.
6. Disminuye la energía de activación.
 Reacción enzimática simple

E + S ES
EP E +P
E : enzima libre
S : sustrato
ES : complejo enzima-
sustrato EP: complejo
enzima producto
P : producto
Mecanismo de acción de los
catalizadores
 Diferencias entre enzimas y
catalizadores inorgánicos
1. Tamaño: las enzimas tienen pesos moleculares oscilan
12000 y 1 millón de Daltons, más grandes que catalizadores
inorgánicos. siendo algunas proteínas conjugadas, poseen un
grupo prostético (glucoproteína).
2. Especificidad: muestran estéreo especificidad,
extremadamente selectiva sobre un substrato específico.
3. Capacidad catalítica: Las enzimas aceleran las reacciones
mucho más que los catalizadores inorgánicos, en el orden de
106 a 1017 veces, comparadas con los 102 a 104.
4. Condiciones de Trabajo: Las enzimas son activas en
condiciones de pH y Temperatura en las que la mayoría de
los catalizadores inorgánicos no funcionan.
 ENZIMAS
Funciones:
1. Catálisis. La mayoría de las reacciones químicas del
metabolismo son lentas, las enzimas aceleran las reacciones
permitiendo que el metabolismo se efectúe a la velocidad que
las células requieren.
2. Dirección. Las enzimas no permiten la formación de productos
secundarios, evitan que se pierdan precursores y energía que la
célula necesita; esta característica también se conoce como
catálisis negativa.
3. Control. Se puede regular para ajustarla a las necesidades del
metabolismo. La velocidad del metabolismo es determinada por
las enzimas.
4. Acoplamiento. Son los agentes encargados de acoplar
reacciones no permitidas con reacciones espontáneas,
permitiendo que se realicen.
Capacidad catalítica de las enzimas
1. Enlaces electrostáticos.
2.Puentes de hidrógeno.
3.Fuerzas de van der
Waals.
4. Interacciones
hidrófobas.

Ocasionalmente también
se pueden formar enlaces
covalentes de corta
duración.
 Modelo del Sitio Activo de
Fosfofructocinasa
Cambio conformacional de
la hexocinasa inducido por
su sustrato
 Características de la acción enzimática

1. Especificidad de sustrato, sobre la cual ejerce su acción.

2. Especificidad de acción, cada acción está catalizada por un
enzima específico.
 Términos asociados a la actividad
enzimática
1. Apoenzima: Es la parte proteínica de una enzima conjugada.
2. Holoenzimas: Son las enzimas conjugadas que tiene actividad
catalítica alta porque están unidos a una coenzima y/o ión
metálico.
3. Grupo Prostético: Componente orgánico unido fuertemente
(covalentemente) a la apoenzima. Es frecuente la confusión entre
cofactor y grupo prostético, pero la diferencia radica en la fuerza
de su unión a la enzima.
Estructura de las enzimas
 Cofactores
Iones
metálicos.
Favorecen la
actividad
catalítica, si no
están presentes
no actúa,
llamados
“activadores”.

Coenzimas.
Generalmente
compuestos
orgánicos, bajo
peso molecular.
 Nomenclatura
 Antiguamente fueron nombradas atendiendo al sustrato y el sufijo “asa”;
ureasa, amilasa.
 El nuevo sistema divide a los enzimas en seis clases principales, cada una de las
cuales se divide a su vez en subclases y éstas en sub-subclases.
1. Un nombre recomendado, generalmente corto y apropiado para su uso habitual.
2. Un nombre sistemático que identifica la reacción que cataliza.
3. Un número de clasificación, que se emplea cuando se precisa una
identificación inequívoca del enzima. Ej.

ATP + CREATINA = ADP + FOSFOCREATINA

Nombre recomendado: CREATIN-KINASA

Nombre sistemático: ATP:CREATIN FOSFOTRANSFERASA
Número de clasificación: EC 2.7.3.2.

EC: abreviatura de Comisión de Enzimas.

Clasificación
OXIDOREDUCTASAS TRANSFERASAS
HIDROLASAS LIASAS
ISOMERASAS LIGASAS
 CINÉTICA ENZIMÁTICA
 Eº activación, cantidad de Eº expresada en calorías, para que
todas las moléculas de un mol, a una Tº dada alcancen el estado
reactivo.
 Estado de transición es el estado rico en Eº de las moléculas
que interaccionan en la cima de la barrera de activación. La
velocidad de una Rx. Química es proporcional a la
concentración del complejo en el estado de transición.
 Una reacción química se puede acelerar:
- Aumentar Tº se incrementa la Eº cinética, la velocidad se
duplica al aumentar la Tº en 10ºC.
- Agregando un catalizador, que disminuye la
Eº activación y aumenta velocidad de
reacción.
 Una simplificación en los experimentos cinéticos consiste en
medir la velocidad inicial (Vo).
 Mantiene [E] y variando [S] curva hiperbólica,
[S] es saturante, variando los centros activos se encuentran saturados,
[E], aumenta el producto siendo la velocidad de reacción como la
a pH y Tº constante velocidad máxima.
(lineal).
ECUACIÓN DE MICHAELIS MENTEN
v= velocidad de una reacción observada [S]
determinada.

Km= constante de Michaelis Menten moles/litro.

Vmax= velocidad máxima a concentración

saturante de sustrato.

Si v = Vmax/2

Km + [S] = 2[S]
Km = [S]

Km es igual [S] a la semi velocidad máxima de

reacción.
 La inversa Km mide
aprox. La afinidad de la
enzima por el sustrato.
 Más pequeño sea valor
Km, mayor será la
afinidad de la enzima por
el sustrato.
 Varias enzimas compiten
en el metabolismo por el
mismo sustrato, éste será
transformado
preferentemente por la
enzima con mayor
afinidad.
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
Inhibición irreversible
Factores que afectan actividad enzimática
 ENZIMAS REGULADORAS

Enzimas reguladoras del metabolismo

1. Enzimas Alostéricas (segundos).

2. Enzimas moduladas covalentemente (minutos).
3. Activación proteolítica de proenzimas.
 ENZIMAS ALOSTÉRICAS
 Estructura cuaternaria, alto peso molecular.
 Cinética sigmoide; indica cooperatividad entre las subunidades. La
unión de un sustrato a uno de los sitios, afecta el enlace en los otros
sitios.
 Proteínas Alostéricas (enzimas, receptores, transportadores) son
proteínas con múltiples sitios que interactúan entre si.
 Sitio activo: unión al ligando o sustrato.
Sitio alostérico: unión al modulador.
 Moduladores alostéricos:
Moduladores positivos o activadores.
Moduladores negativos o inhibidores (diferente a los modelos de
inhibición).
 Control alostérico:
Homotrópicos (modulador propio sustrato).
Heterotrópicos (modulador diferente sustrato).
 Enzimas alostéricas: forma activa e inactiva interconvertibles por efecto
modulador.
 Efectos Homotrópicos: las
interacciones de la unión del
O2 a la Hb.
 Efectos Heterotrópicos,
cuando la unión de un ligando
afecta la unión de otro sitio
diferente. Por ejemplo el
efecto de BPG
(Bifosfoglicerato) en la
afinidad de la Hb por el O2.
 Inhibición por el por el producto final -
Retroinhibición o control feed-back
Control heterotrópico mediante un modulador negativo.
 ENZIMAS MODULADOS
COVALENTEMENTE
 Unión reversible catalizada por enzimas “enzimas moduladoras”.
 Adición o eliminación de grupos fosfato, metilo, adenilato u otros.
 Ej. Glucógeno fosforilasa.
 PROENZIMAS ACTIVADAS POR PROTEOLISIS
 Muchas enzimas se secretan como proenzimas o zimógenos que
son catalíticamente inactivos.
 Enzimas del estomago (proteasas) se regulan de esta manera.
 La quimiotripsina y la tripsina se sintetizan inicialmente en
forma de quimiotripsinógeno y tripsinógeno.
¡Gracias!