ACTIVIDADES DE BIOQUIMICA

ACTIVIDAD 1: introducción a la bioquímica

1. Elabora una clasificación cuantitativa de los bioelementos.

2. Cita dos características que hagan del carbono un elemento idóneo para formar
parte de las moléculas de los seres vivos.
3. Siendo el SILICIO unas 146 veces más abundante en la corteza terrestre que el
CARBONO, y siendo su posición contigua en el sistema periódico, ¿qué
propiedades del carbono han hecho que se seleccione en el proceso de evolución
frente al silicio?.
4. Relaciona mediante flechas los siguientes elementos minerales con el papel
que realizan:
Hierro Se deposita en los huesos
Flúor Componente de la molécula de hemoglobina
Fósforo Se localiza en dientes y huesos
Calcio Necesario para el tiroides
Yodo Componente del ADN
ACTIVIDAD 2: Construye una línea del tiempo del surgimiento de la Bioquímica
ACTIVIDAD 3: Clasificación de nutrientes
Tipo de nutriente Kilocalorías que aporta por Fuentes dietéticas
gramo
Combustibles
a) carbohidratos 4 Harinas, tortillas, frutas,
dulces, refrescos, etc.
b) lípidos 9 Derivados animales, lácteos,
aceites, granos, etc.
c) proteínas 4 Carnes, vegetales,etc.
d) otros (alcohol) 7
No combustibles

X
a) agua

b) vitaminas
c) minerales Agua natural, en bebidas
d) ácidos nucleicos preparadas, en los alimentos,
producción endógena.
Frutas, verduras, carnes, etc.
Verduras
Carnes

ACTIVIDAD 4: Agua, pH y Soluciones

1. Elabora un esquema de la molécula de H2O .

1. Las propiedades del agua incluyen:
a) la habilidad para formar enlaces hidrofóbicos con ella misma
b) una estructura desordenada en el estado líquido
c) una constante dieléctrica baja
d) un dipolo fuerte, con la parte negativa en el átomo de Oxígeno
e) un diámetro de 5 nm

2. ¿ Por qué se dice que en teoría el agua es una molécula neutra y en la práctica no ?.
3. Explica por qué la molécula de agua se considera un dipolo.
4. Elabora un esquema que indique como se disocia la molécula de H2O.
5. Comenta tres reacciones biológicas en las que el agua actué como reactivo.
6. Elabora una relación de las propiedades de la molécula de agua.
7. Elabora un esquema en el que se vea como la molécula de agua disocia a una sal.
8. Explica y pon las reacciones necesarias para ver como se solucionaría un aumento en la
alcalinidad de nuestro medio interno.
9. Explica qué ocurriría si a una persona se le inyectara en vena una solución salina
hipotónica con el plasma sanguíneo.
10. Define los siguientes términos: oligoelemento, biomolécula, plasmolisis y turgencia.
11. Observa la siguiente tabla de contenido en agua en diferentes órganos del ser
humano, y trata de razonar el sentido biológico de dicha distribución:
Órgano Contenido de agua
cerebro 86%
sangre 79%
músculos 75%
hígado 70%
cartílagos 55%
huesos 22%
dientes 10%

13. ¿Por qué el agua es un dipolo?. Señala una de sus propiedades físico-químicas
e indica las funciones biológicas que le permite realizar.
14. ¿Qué ocurriría si se colocaran en agua marina glóbulos rojos de la sangre?
¿ Y si se colocaran células vegetales?
15. Indica las semejanzas y diferencias entre difusión, diálisis y ósmosis.
16. Señala alguna función específica de los cationes de Na+ y K+.
17. Si tenemos una disolución de sulfato de cobre al 10%,(disolución A) separada
por una membrana semipermeable , de otra disolución de sulfato de cobre al
5%(disolución B).¿El agua se difundirá desde la solución A hasta la B, o desde
la B hasta la A?. Razónalo.
18. El siguiente cuadro indica el pH de las disoluciones.
¿Qué disoluciones son ácidas?. Indícalas de mayor a menor grado de acidez.
¿Existen algunas disoluciones neutras?, ¿y básicas?. Si es asi, ¿cuáles?:
pH Disolución
4 vino
3 limonada
2,5 vinagre
2,8 coca-cola
7 leche
8,2 agua de mar
7,5 gel de baño
19. Señala de forma razonada si son verdaderas o falsas las siguientes
expresiones:
a) El fósforo es imprescindible para la vida animal y vegetal
b) Cuanto más activo es un órgano más hidratado está y viceversa
c) El agua alcanza su máxima densidad al convertirse en hielo
d) Los iones minerales ayudan a mantener el pH de los líquidos biológicos.
21. ¿Quienes influyen más en la plasmolisis de una célula vegetal, los glúcidos y
los cationes disueltos en el medio externo?. ¿Y en la turgescencia?. Razónalo.
22. ¿Qué ocurriría si se inyectase a una persona agua destilada?.¿Por qué ?:
23. Si se elimina la pared celular de un tejido vegetal por procesos enzimáticos,
las células quedarán con la membrana plasmática únicamente. ¿Se darán
fenómenos de turgescencia?. ¿Qué ocurrirá con las células en un tejido vegetal
así tratado?.
24. ¿Por qué a un filete, y en general a toda la carne, no conviene salarla hasta
qué esté dorada?.
ACTIVIDAD 5: Aminoácidos, péptidos y proteínas
1.- En el tubo digestivo, las enzimas proteolíticas van transformando progresivamente las
proteínas en péptidos y éstos en aminoácidos, ¿ Qué tipo de enlaces e interacciones han de
romper para conseguir estas transformaciones?.
2.- Indica si son verdaderas o falsas las siguientes afirmaciones. Razona las
respuestas.
a) La estructura secundaria de las proteínas puede ser globular o fibrosa.
b) En la desnaturalización de las proteínas se rompen los enlaces peptídicos.

3.- La tabla siguiente muestra el espectro de actividad de una enzima frente a la

temperatura:
Temperatura 0º 5º 10º 20º 30º 40º 50º 60º 70º
Actividad 0 24 36 150 250 400 300 25 0

a) Elabora la gráfica y comenta la relación entre temperatura y actividad enzimática

4.-Basándote en la función que realizan las siguientes proteínas, o en la localización de las
mismas en los distintos tejidos o materiales, ¿podrías indicar si son globulares o fibrosas?
Elastina (tejido conjuntivo)
Lactasa (enzima)
Fibroína (seda)
Hemoglobina (transporte de oxígeno)
Queratina (uñas)
5.- Define los siguientes conceptos: metabolito, energía de activación, reacción exergónica,
apoenzima, sustrato, producto.
6.- Indica qué clases de reacciones catalizan las siguientes enzimas:
piruvato-quinasa
fosfoglucomutasa
ADN-polimerasa
succinato-deshidrogenasa
7.-En la figura siguiente se representa la relación entre el pH y la actividad catalítica de tres
enzimas, la pepsina (P), la tripsina (T) y la fosfatasa alcalina (F).
 a) Indica los valores de pH para los cuales dos enzimas tienen la misma velocidad de
reacción.
b) Determina el intervalo del pH para el cual tiene actividad catalítica las tres enzimas,
pero con velocidades de reacción distintas.
c) Para valores máximos de acidez , ¿cuál es la enzima con mayor actividad catalítica?
d) ¿Qué valores y qué unidades se emplean para representar la velocidad de reacción?
e) Si el pH de la sangre es 7.3 , razona qué enzimas podrían presentar actividad
catalítica en el plasma sanguíneo.
8.- Asigna las propiedades en la segunda columna a los aminoácidos en la
primera:
a) lys 1) no polar alifático
b) glu 2) no polar aromático
c) leu 3) básico
d) cys 4) ácido
e) trp 5) contiene azufre
f) ser 6) contiene OH
9.- Cuáles de los siguientes reactivos son Útiles en la determinación del residuo amino
terminal de una proteína?
a) bromuro de cianógeno b) fluorodinitrobenceno
c) ácido perfórmico d) cloruro de dabsilo
e) fenilisotiocianato
10.- Indica las técnicas usadas para localizar los puentes disulfuro en una proteína:
a) la proteína primero se reduce y se carboximetila
b) la proteína se rompe por hidrólisis ácida
c) la proteína se rompe de manera específica bajo condiciones que no afectan los
puentes disulfuro
d) los péptidos se separan por electroforesis en gel de acrilamida con SDS
e) los péptidos se separan en una electroforesis bidimensional con un tratamiento
intermedio con ácido perfórmico
11.- Indica los enunciados falsos:
a) el pI es el valor de pH al cual una proteína no tiene cargas
b) a un valor de pH igual a su pI, una proteína no se moverá en el campo eléctrico en
un experimento de electroforesis
c) una proteína acídica tiene un pI > 7
d) una proteína básica tiene un pI > 7

12.-Asigna las propiedades moleculares al método de separación o purificación que las

emplea:
a) tamaño 1) electroforesis
b) carga 2) filtración en geles
c) ligado específico 3) salting out
d) solubilidad 4) inmunoprecipitación
5) electroenfoque
6) cromatografía de afinidad
7) cromatografía de intercambio iónico
8) ultracentrifugación por zonas
13.- Asigna los niveles de estructura de proteínas a su descripción:

a) primaria 1) asociación de subunidades proteicas

b) secundaria 2) agregado de alfa hélices y hojas beta plegadas
c) supersecundaria 3) secuencia lineal de aminoácidos
d) terciaria 4) arreglo espacial de aminoácidos cercanos en secuencia
e) cuaternaria 5) necesaria para la actividad catalítica
14.- Cuáles de los siguientes enunciados son ciertos?
a) el enlace peptídico es plano por el carácter parcial de doble enlace entre el carbono
del carbonilo y el nitrógeno
b) hay una libertad pequeña de rotación entre el carbono del carbonilo y el nitrógeno
c) el hidrógeno ligado al nitrógeno está en trans respecto al oxígeno del carbonilo
d) no hay libertad de rotación en el enlace entre el C alfa y el carbono del carbonilo
15.- Indica los reactivos que se usan comúnmente como un grupo protector durante la
síntesis de péptidos:
a) tert-butiloxicarbonil b) diciclohexilcarbodiimida
c) diciclohexilurea d) fluoruro de hidrógeno
e) fenilisiotiocianato
16.- Cuáles de los siguientes aminoácidos se encuentran en el interior de proteínas solubles
en agua?
a) val b) his c) ile d) arg e) asp
16.-La hemoglobina difiere de la mioglobina en que:
a) la hemoglobina es multimérica mientras que la mioglobina es monomérica
b) la hemoglobina une al O2 más fuertemente que la mioglobina a cualquier
concentración de O2
c) la hemoglobina se une al CO2 más eficientemente que la mioglobina
d) el coeficiente de Hill para el ligado de O2 es más pequeño para la hemoglobina que
para la mioglobina
e) el ligado de O2 a la hemoglobina depende de las concentraciones de CO2, protones y
BPG, mientras que el ligado de O2 a la mioglobina no depende de estas moléculas.
17.- Indica los enunciados correctos relativos al efecto de Bohr
a) bajar el pH corre la curva de disociación del O2 de la hemoglobina hacia la derecha
b) el ambiente ácido del músculo activo permite que la hemoglobina ligue O2 más
fuertemente.
c) la afinidad de la hemoglobina por O2 disminuye a altas concentraciones de CO2
d) en los pulmones, la presencia de concentraciones más altas de protones y CO2 permiten
que se oxigene la hemoglobina
e) en los pulmones, la presencia de altas concentraciones de O2 promueven la disociación
del CO2 y de los protones
ACTIVIDAD 6: 1.-A.-Investigar a que producto tienen que llegan los aminoácidos
para volverse glucogénicos, cetogénicos o mixtos. Realizar un esquema en el que
integres a los aminoácidos por familias.
2.-B.-Realizar un cuadro de las enzimas que se utilizan para el diagnóstico y
tratamiento de algunas enfermedades.

ENZIMA UTILIZACIÓN CONCENTRACIONES

(abreviatura) DIAGNOSTICA TERAPÉUTICA NORMALES
Deshidrogenasa Infarto al miocardio, patologías
láctica (DHL) musculares, renales, hepáticas y
anemias hemolíticas
Creatinfosfocinaka
(CPK)
Isoenzima MM Lesión de músculo esquelético
MB Infarto al miocardio
BB Lesión cerebral
Fosfatasa ácida Elevada en cáncer de prostata
Fosfatasa alcalina Elevada en hepatopatías y
patologías óseas.
Gama glutamil Elevada en enfermedades
transpeptidasa hepatobiliares y en el alcoholismo.
Aminotransferasa Daño hepático
de alanina o
transaminasa
glutámico-pirúvica
(TGP)
Aminotransferasa Daño hepático
de aspartato ó
transaminasa
glutámico-
oxalacética
Alfa amilasa Se eleva en pancreatitis aguda e
pancreática insuficiencia renal crónica
Lipasa pancreática Se eleva en pancreatitis aguda
Enzima Elevada en cáncer de pulmón
Convertidora de
angiotensina
Acetilcolinesterasa Disminuida en enfermedades
hepáticas, infarto al miocardio y en
intoxicación por organofosforados
Estreptoquinasa Infarto al miocardio
Estroptodornasa Infarto al miocardio

ACTIVIDAD 7: A.-carbohidratos
1.- Define los siguientes conceptos: enlace O-glucosídico, carbono anomérico.
2.-¿A qué tipo de molécula corresponde la sacarosa?. ¿Tomas habitualmente en
estado puro este disacárido?. ¿Cuándo?.
3.- Indica las semejanzas y diferencias entre:
la celulosa y el almidón
la celulosa y la quitina
el almidón y el glucógeno.

4.- Cuáles son las funciones de los carbohidratos?

a) fuentes de energía en plantas y animales
b) componentes estructurales básicos de tejidos en mamíferos
c) constituyentes de ácidos nucleicos
d) conjugados a proteínas y lípidos
e) partes estructurales de todas las coenzimas
5. Indica si las siguientes parejas de moléculas son enantiómeros, epímeros,
diasteroisómeros o anómeros
a) D-xilosa y D-lixosa
b) alfa-D-galactosa y beta-D-galactosa
c) D-alosa y D-talosa
d) L-arabinosa y D-arabinosa
6. A la vista de las fórmulas estructurales de los monosacáridos, escribe la
estructura de dos disacáridos cualesquiera con poder reductor y de dos
disacáridos sin poder reductor.
7. Pon las fórmulas lineales y cíclicas de la glucosa. Indica en cada una de
ellas el nº de isómeros que tienen y como se llaman.
8. Construye un disacárido, di el enlace que se forma y su posible
comportamiento, si se le tratara con el Reactivo de Fheling.

9. ¿Cuáles son los glúcidos de almacenamiento en los vegetales?. Desarrolla la

estructura molecular de los mismos

10. Describe qué experiencia llevarías a cabo para averiguar si un determinado

tallo convierte glucosa en polisacárido.
11. La gráfica muestra las cantidades relativas de glúcidos en hojas y
tubérculos de una planta de papa.
12.-Interprétala indicando los cambios bioquímicos que se producen esquematiza las
correspondientes reacciones.
 B.- Derivados de monosacáridos
Realiza una investigación para saber que productos obtienes al hacer las siguientes
reacciones de los carbohidratos:
Tipo de Producto (s) Ejemplos Importancia biológica
reacció obtenido (s)
n
Reducción Alditoles (azúcares- Manitol, sorbitol, ribitol, Realizan efecto osmótico en
alcoholes) galactitol, xilitol, diabetes mellitus y algunos
etc. errores innatos del
metabolismo.
Alternativa a la D-glucosa en
nutrición parenteral
Reducción desoxiazúcares 2-desoxiribosa Componente del ADN
L-fucosa Componente del grupo sanguíneo
AB0
Aminación aminoazúcares 2-D-manosamina, 2-D- Componentes de los proteoglicanos
galactosamina, N- y glucosaminoglicanos
acetilglucosamina,
N-acetil-
galactosamina
Oxidación Azúcares ácidos Ácidos urónicos Componente de polisacáridos
(glucurónico) estructurales y ayuda a la
destoxificación de
sustancias endógenas y
Ác. Aldónicos (glucónico) exógenas
Participa en ciertas reacciones del
Ácidos aldáricos metabolismo
(glucárico) Poca participación
Esterificación Azúcares fosfatados y Ribosa fosfato, glucosa 6 De mucha importancia metabólica,
sulfatados fosfato, glucosa 1 composición de muchas
fosfato, coenzimas y de los ácidos
sulfogalactosa, etc. nucleicos. Los sulfatados
son estructurales como en
condroitin sulfato.
Modificaciones Azucares ácidos Ác. ascórbico (vit. C), Vitamina
complej ácido murámico y Componente de las paredes
as neuramínico celulares bacterianas y de la
membrana de células
animales respectivamente.

ACTIVIDAD 8: A.-Lípidos

1. Define los siguientes conceptos: lipófobo, anfipático, esterificación,

hidrófobo.
2. Relaciona mediante flechas los siguientes lípidos con el grupo al que
pertenecen:
fosfoglicérido colesterol
terpeno ácido oléico
esteroide cerebrósido
esfingolípido tripalmitina
triglicérido lecitina
ácido graso vitamina A
3. ¿Qué es un jabón?.
4. Explica cómo se forma el colesterol y la vitamina D?

5. Si te dan la fórmula estructural de un ácido graso, ¿en qué te basarías para conjeturar que
se trata de una sustancia sólida o líquida a temperatura ambiente?
6. Ahora recordamos el cuento de Blancanieves. La bruja le regaló una bonita
manzana roja que antes había frotado para sacarle un brillo espectacular. ¿Qué tipo de
lípido tienen en su piel la manzana y otros frutos? ¿Qué función tienen?
B.-: derivados de ácidos grasos (prostaglandinas, tromboxanos y leucotrienos)

 Realizar un esquema de la biosíntesis de prostaglandinas por la vía de la

ciclooxigenasa y de la lipooxigenasa.
 Investigar cuales son las funciones de las prostaglandinas
 Investigar cuales medicamentos pueden inhibir la biosíntesis de las prostaglandinas,
leucotrienos y tromboxanos y para que enfermedades se utilizan.
 Investigar cuál es el ácido graso precursor y funciones.
 Investigar la clasificación y características de las prostaglandinas, tromboxanos y
leucotrienos: familias, nomenclatura, ejemplos de PG, TXA y LT.
Actividad 9: Investigar los mecanismos generales de regulación del metabolismo.
Actividad 10: Integrar en un esquema las rutas centrales del metabolismo y realiza un
cuadro de cuales vías son anabólicas y cuales son catabólicas y en que zona celular se
realizan (Se sugiere la p. 475 Mathews)
EJEMPLOS DE LAS VÍAS CATABÓLICAS Y ANABÓLICAS
Catabólicas Zona celular Anabólicas Zona celular
Glucogenólisis Citosol (gránulos) Glucogénesis Citosol (gránulos)
Proteólisis Microcuerpos, lisosomas Proteogénesis Ribosomas
Lipólisis Citosol y mitocondria Lipogénesis Citosol, REL
Glucólisis Citosol gluconeogénesis Mitocondria y citosol
Existe algún dato común en los nombres de estas vías que te pudieran ayudar a clasificarlas ¿cuál es?
Actividad 11: Investigar por que mecanismo se absorben los monosacáridos, lípidos y
aminoácidos.
Mecanismo de monosacáridos Lípidos aminoácidos
absorción
Difusión simple x x
Difusión facilitada x x
Cotransporte (transporte x x
activo secundario)
Transporte activo x

Actividad 12: Investigar los tipos de transportadores de glucosa (GLUT), su

localización y su función. Aunque existe una familia de 14 isoformas solo de 6 se
conocen mejor ¡investigalos!
Tipo de transportador Localización (datos adicionales)
GLUT-1 Eritrocitos y encéfalo (bajo en músculo)
GLUT-2 Hígado, riñón y células beta (transportan glucosa hacia las células cuando
existen altas concentraciones de ésta)
GLUT-3 Neuronas (transportador primario)
GLUT-4 Músculo y tejido adiposo (activado por insulina)
GLUT-5 Intestino delgado y testículo (transporta fructosa)
GLUT-7 Hígado y otros tejidos gluconeogénicos (transporta glucosa a través de la
membrana del retículo endoplásmico)

ACTIVIDAD 13: La glucólisis produce NADH+H+ sin embargo la membrana

mitocondrial es impermeable a este producto. ¿Te gustaría saber que mecanismo utiliza el
NADH+ H+ citosólico para llegar a la mitocondria y poder transformarse en Adenosin
trifosfato?.
a) Investiga en que consisten las lanzaderas de glicerol 3 fosfato y la de malato y
después de esto realiza el siguiente resumen.

Lanzadera Tejidos en los que sucede Aceptor mitocondrial de los H+ Consecuencias

del NADH citosólico energéticas
Glicerol 3 fosfato Sistema nervioso FAD+ Producción de 4 ATP
Malato Tejidos periféricos NAD+ Producción de 6 ATP

ACTIVIDAD 14: Enzimas Reguladoras de la glucólisis activadores e inhibidores.

Enzima Activadores Inhibidores
Hexoquinasa Glucosa Glucosa 6 fosfato
Glucocinasa Indirectamente por la glucosa Indirectamente por la fructosa 6
(unión a la proteína reguladora de fosfato (unión a la proteína
la glucocinasa) reguladora de la glucocinasa)
Fosfofructocinasa I Fructosa 2,6 difosfato, insulina, ATP, citrato, glucagon
AMP
Piruvato cinasa Fructosa 1,6, difosfato, insulina glucagon
Nota: la gliceraldehído 3 fosfato deshidrogenasa no es reguladora de la glucólisis pero es inhibida por
arsenato, lo cual disminuye la producción de energía por la glucólisis.

ACTIVIDAD 15: Enzimas y coenzimas del complejo piruvato deshidrogenasa

Enzimas Coenzimas Regulación
Piruvato descarboxilasa TPP insulina y Ca++,Mg++ (+ PDH-fosfatasa y
(pirofosfato de tiamina) activan la vía)
Dihidrolipoamida aciltransferasa Ácido lipoico, CoA-SH ATP, NADH+H+ y acetil CoA (+PDH-cinasa e
inhiben la vía); ADP,piruvato y Ca++ (- PDH-
cinasa y activan la vía)

Dihidrolipoamida deshidrogenasa FAD+ y NAD+

ACTIVIDAD 16: ENZIMAS REGULADORAS DEL CICLO DE KREBS, INHIBIDORES Y
ACTIVADORES.
Enzima Activadores Inhibidores específicos Inhibidores
generales
Citrato sintetasa Calcio elevado ATP, NADH, acil graso Déficit de Oxígeno,
CoA y succinil CoA ADP, NAD+ o FAD+
Isocitrato-deshidrogenasa ADP y calcio ATP y NADH
Alfa-cetoglutarato Calcio ATP y NADH, succinil
deshidrogenasa CoA y GTP

ACTIVIDAD 17: Inhibidores y desacopladores de la cadena respiratoria y la fosforilación oxidativa

Sustancia Complejo afectado inhibidores /desacopladores
Amital y rotenona I inhibidor
Antimicina III inhibidor
Cianuro, monóxido de carbono y IV inhibidor
azida de sodio
Oligomicina y Porción Fo de la ATP sintasa inhibidor
diciclohexilcarbodimina
2,4 dinitrofenol desacoplador
FCCP (trifluorocarbonilcianuro desacoplante
metoxifenilhidrazona)
Termogenina Desacoplante fisiológico (en grasa
parda de bebes)

ACTIVIDAD 18: Enzimas específicas de la gluconeogénesis y su regulación

Enzima Activación Inhibición Regulación
general
Piruvato carboxilasa Inanición, acetil CoA alta Acetil CoA baja Aumento de
Fosfoenol piruvato Glucagon activa la transcripción alanina y glutamina
carboxicinasa (PEPCK) del gen de la PECK estimulan la GNG
Cortisol aumenta la
Fructosa 1,6, bifosfatasa Glucagon, disminución de Insulina, fructosa 2,6 disponibilidad de
fructosa 2,6 disfosfato difosfato alta sustrato
Glucosa 6 fosfatasa

ACTIVIDAD 19: metabolismo de fructosa y de la galactosa

Investiga y contesta cada uno de las siguientes preguntas:
1) ¿Cupáles son las principales fuentes dietéticas de fructosa y galactosa?
2) ¿Cuáles son los metabolitos de inicio y de terminación de la vías de la fructosa y la
galactosa?
3) ¿En que tejidos y zona celular se llevan a cabo estas vías?
4) ¿cuáles son las enzimas que participan para fructosa y galactosa?
5) Existen casos de deficiencia hereditaria de algunas de las enzimas del metabolismo de
la fructosa y de la galactosa ¿cuáles son y como se llaman las patologías?
Nota: Realiza un vaciamiento de la información investigada y haz un cuadro para cada
sustancia.
ACTIVIDAD 20: digestión de lípidos y vías de síntesis de lipoproteínas.
a) Realiza un esquema de la digestión de los lípidos de la dieta, menciona las enzimas que participan, sitios de
producción y sitios de acción. Efecto de la bilis en la emulsificación de grasas y de la colecistocinina en la
secreción de bilis hacia el duodeno.
b) Realiza un cuadro con la clasificación y propiedades de las lipoproteínas
Clasificación y propiedades de las lipoproteínas
Clase Composición Diámetro(nm) Fuente y función Principales
principal apoproteínas
Quilomicrones 90% TAG 500 Transporte de TAG de la A-I, II, B-48, C-I, II
dieta y E.
VLDL 65% TAG 43 Transporte de TAG B-100, C-I, II, III y
endógeno del hígado a la E.
periferia
IDL 35% fosfolípidos y 27 Proviene de VLDL y es B-100, C-III y E
25% colesterol precursor de LDL
LDL 50% colesterol 22 Transporta colesterol a B-100
25% proteínas los tejidos periféricos
(colesterol “malo”)
HDL 55% proteínas 8 Transporte inverso de A-I, II, C-I, II, III, D
 25% fosfolípidos colesterol (colesterol y E.
“bueno”), proporciona
Apo C-II y E para QM y
VLDL

ACTIVIDAD 21: realizar un cuadro comparativo de las diferencias y similitudes de la

beta oxidación contra la oxidación de ácidos grasos de cadena impar, de ácidos grasos
insaturados, alfa y omega oxidación.
Nota: contestar al menos los siguientes aspectos:
 Definición
 Función
 Localización Tisular
 Zona celular
 Metabolito de inicio y producto final de la vía
 Regulación: alostérica, modificación covalente y hormonal
 Descripción de la vía: estadios, enzimas, coenzimas, reacciones, sitio de acción de
inhibidores
 Rendimiento energético
 Relación con otras vías metabólicas.

ACTIVIDAD 22: biosíntesis de aminoácidos no esenciales y biosíntesis de proteínas

a) Realiza un esquema panorámico en el cual identifiques a partir de que sustancias se
forman los aminoácidos no esenciales (Tirosina, serina, glicina, cisteína, alanina,
asparagina, glutamato, glutamina, prolina, etc).
b) Investiga el catabolismo de las proteínas por la vía de la ubiquitina y la vía lisosómica.

ACTIVIDAD 23: Ácidos nucleicos

1.-¿Qué molécula resulta más estable químicamente, la de ADN o la de ARN?. ¿A

qué se debe esta estabilidad?.

2.- Define qué es un nucleótido, escribiendo la fórmula de uno cualquiera que

justifique tal definición

3.- ¿Qué nucleótidos forman el ADN y cuáles el ARN ?.

4.-¿Qué quiere decir que las dos cadenas que forman el ADN son complementarias?. ¿Qué
relación hay entre este hecho y las llamadas reglas de Chargaff?

5.-Indica las diferencias de función y localización que encuentras entre los tipos más
importantes de ARN?.

6.-Enumera las diferencias que existen entre el ADN y el ARN , en cuanto a composición
química, estructura molecular, tamaño y localización en una célula eucariótica.
 REALIZAR UNA TABLA CON LOS DIFERENTES NUCLEÓSIDOS QUE SE
PUEDEN FORMAR CON CADA BASE Y SU NOMBRE
BASE NUCLEÓSIDO
nombre localización
ADENINA d-Adenosina y ADN
Adenosina ARN
GUANINA d-Guanosina y ADN
Guanosina ARN
TIMINA Timidina ADN
*Ribósido de timina ARN
CITOSINA d-Citidina y ADN
Citidina ARN
URACILO Uridina ARN
*d-uridina ADN
d = desoxi, son nucleósidos que se encuentra en el ADN, la ausencia de la letra d significa que son nucleósidos presentes en el ARN.
* Es excepcional la existencia de estos nucleósidos

REALIZAR UNA TABLA CON LOS DIFERENTES NUCLEÓTIDOS QUE SE

PUEDEN FORMAR CON CADA BASE
BASE NUCLEÓTIDO
abreviatura Nombre químico Nombre corto Localizado
A AMP, ADP y Ácido 5’-adenílico ó adenosina 5’- Adenosina mono, di o ARN
ATP mono, di o trifosfato trifosfato
dAMP, dADP y Desoxiadenosina 5’- mono, di o desoxiadenosina mono, ADN
dATP trifosfato di o trifosfato

G GMP Ácido 3’-guanílico mono, di o trifosfato Guanosina mono, di o ARN

ó guanosina 3’-mono, di o trifosfato trifosfato
dGMP, dGTP y Ácido desoxiguanílico ó Desoxiguanosina mono, ADN
dGTP desoxiguanosina 5’-mono, di o trifosfato di o trifosfato
T DTMP, dTDP y Ácido timidílico ó timidina 5’- mono, di Adenosina mono, di o ADN
dTTP o trifosfato trifosfato
C CMP, CDP y Ácido 3’-citidílico ó citidina 3’- mono, Citidina mono, di o ARN
CTP di o trifosfato trifosfato
dCMP, dCDP y desoxicitidílico ó desoxicitidina 5’- Desoxicitidina mono, di ADN
d CTP mono, di o trifosfato y trifosfato.
U UMP, UDP y Ácido 3’-uridílico ó uridina 3’-mono, di Uridina mono, di o ARN
UTP o trifosfato trifosfato

REALIZAR UN CUADRO COMPARATIVO DE LAS DIFERENCIAS ESTRUCTURALES Y

FUNCIONALES ENTRE ADN Y ARN
ÁC. DIFERENCIAS
NUCLE
ICO
pentosa Base estabilidad Tipo de tamaño función
específica empaquetamiento
ADN 2-desoxiribosa timina mayor Doble cadena mayor Transmisión de la
herencia
ARN ribosa uracilo menor Cadena sencilla menor Código genético,
estructural,
ribozimas
Investigar los diferentes mecanismos de reparación del ADN, enzimas participantes y
patologías que surgen por déficit de estas enzimas.
Mecanismo de reparación Enzimas participantes Patologías por déficit de las
enzimas
Sistema de reparación de la Endonucleasas Cáncer de colon hereditario sin
discrepancia dirigido por la cadena Polimerasa de ADN poliposis
Ligasa de ADN
Reparación del daño por LUV Exinucleasa uvrABC Xerodermia pigmentosa
Polimerasa de ADN
Ligasa de ADN
Corrección de alteraciones de Glucosilasas
bases Endonucleasas específicas de sitio
sin base (sitio AP)
Polimerasas de ADN
Ligasas de ADN
Reparación de roturas en la cadena cáncer y síndromes de
doble: inmunodeficiencias
a) reparación no homóloga
de unión de extremos
b) reparación por
recombinación homóloga Enzimas que realizan la
recombinación genética entre
cromosomas homólogos durante la
meiosis