Universidad Nacional Abierta y a Distancia

Tarea 2- Enzimología y bioenergética

Grupo colaborativo en campus 201103_60

Actividad Colaborativa
Angela Fernanda Pérez Abril
1057591006
Angela María Barrera Niño
1057591284
Xiomara Huertas Meche
1049630352
Alba Luz Fuentes Fuentes
1056994622
Rosa Angélica Limas

Tutor:
Raul Alberto Cuervo Mulet

Abril 2019
 Introducción
La bioquímica es una rama de la ciencia que estudia la composición química de los seres vivos,
especialmente las proteínas, carbohidratos, lípidos y ácidos nucleicos, además de otras pequeñas
moléculas presentes en las células y las reacciones químicas que sufren estos compuestos
(metabolismo) que les permiten obtener energía (catabolismo) y generar biomoléculas propias
(anabolismo). La bioquímica se basa en el concepto de que todo ser vivo contiene carbono y en
general las moléculas biológicas están compuestas principalmente de carbono, hidrógeno,
oxígeno, nitrógeno, fósforo y azufre.
Las biomoléculas son las moléculas constituyentes de los seres vivos. Los seis elementos
químicos o bioelementos más abundantes en los organismos son el carbono, hidrógeno, oxígeno,
nitrógeno, fósforo y azufre (cuyos símbolos químicos son, respectivamente: C, H, O, N, P y S),
los cuales constituyen las biomoléculas (aminoácidos, glúcidos, lípidos, proteínas, vitaminas,
ácidos nucleicos).
En la siguiente actividad identificaremos la función y estructura de las enzimas a partir de la
asociación de los conceptos teóricos de enzimología y bioenergetica.
 1. Ejercicio 1. Enzimología.
A partir de las referencias estudiadas en la unidad 2
Las enzimas están involucradas en una variedad de reacciones químicas en los sistemas
alimentarios y biotecnológicos. Actúan como catalizadores (sustancias que aceleran una reacción
química pero no se modifican por la reacción) que descomponen o acumulan compuestos
biológicos.
1. ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo al tipo de sustrato sobre el que actúa?
1.1 Óxidorreductasa: Catalizan reacciones de oxidación transfiriendo hidrogeno o
electrones intervienen en procesos de respiración y fermentación.
1.2 Transferasas: llevan a cabo la transferencia de un grupo químico de un sustrato a otro
transfiriendo grupos metilo, aldehído, glicosil, sulfato, sulfúrico entre otros.
1.3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrolisis actúan normalmente sobre moléculas como
el glucógeno, las grasas y las proteínas.
1.4 Liasas: Participa en el rompimiento de grupos químicos de los sustratos originando un
doble enlace estas enzimas rompen enlaces entre atomos de carbono, carbono oxígeno,
carbono nitrógeno y carbono azufre. Estas enzimas no hacen hidrolisis.
1.5 Isomerasas: Realizan reordenamiento intermoleculares del sustrato, se dividen en
racemasas y epimerasas actuando en la racemización de los aminoácidos y epimerización
de los azucares.
1.6 Ligasas: Llevan a cabo reacciones en las que se forman enlaces entre dos moléculas con
hidrolisis de ATP y cualquier otro compuesto rico en energía. A este grupo pertence los
aminoácidos ARNT
2. Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos sobre los que actúan, y
reacción que catalizan, las siguientes enzimas:
2.1 Lipasa: Es una glicoproteína que hidroliza los enlaces de Ester de las grasas para producir
alcoholes y ácidos grasos, cataliza la hidrolisis parcial de triglicéridos de la dieta en el intestino
al intermediario 2-monoglicérido con producción de ácidos grasos de cadena larga. La lipasa
pancreática con la ayuda de sales biliares realiza una hidrolisis en todos los grupos acilos de un
triglicérido el resultado es que la mayor parte de los productos de la digestión son aniones de
ácidos grasos de cadena larga y 2-monoglicérido.
Los triglicéridos que contienen ácidos grasos con 10 o menos átomos de carbono se pueden
hidrolizar sin la ayuda de sales biliares.
 O O
R R
1
HO
R O OH
Lipasa O
O
O
+ 3 H2O R
1
+
HO

OH
O HO
O 2
2 R
R
OH
O

Una imagen generada por computadora de un tipo de lipasa pancreática (PLRP2) del conejillo de
Indias.PDB 1GPL

2.2 Proteasa: las proteasas o peptídasas hidrolizan las uniones peptídicas de los poli péptidos
creando oligo péptidos y raramente aminoácidos. Su mecanismo de acción consiste en hidrolizar
enlaces peptídicos utilizando como molécula nucleó fila a los aminoácidos serina, cisteína y
treonina o una molécula de agua la cual ataca al grupo carbonilo del enlace peptídico de la
proteína blanco. Estas proteínas cumplen funciones fisiológicas como digestión, coagulación
sanguínea y vías de apoptosis.
 +
H3N
1 H
R H
+ O
O H3N
O 1 2
OH
R NH R
N H O
-
2 O
H R Proteasa H
O
O H
H N
H
+ O
1 H3N
R 1 OH
2
R NH R
O O
-
O O
N H H
2
H R

OH
O
2.3 Lactasa: Es una enzima producida en el intestino delgado con la función de romper la
lactosa en sus dos componentes básicos glucosa y galactosa si los niveles de lactasa son bajos
aparece dificultad para digerir la lactosa (Intolerancia a la lactosa). El mecanismo de acción
hidroliza la molécula de lactosa en glucosa libre B-galactosidasa-galactosa la enzima transfiere
galactosil para un receptor el cual contiene un grupo hidroxilo siendo el agua este receptor.
OH OH
OH OH

HO HO O
HO O
O O Lactasa
OH
O
OH
OH OH + OH OH
OH

OH OH
OH OH

Una imagen generada por computadora de la lactasa

2.4 Papaína: Es enzima proveniente de la papaya que provoca múltiples rupturas en enlaces de
las proteínas animales lo que tiene por consecuencia que se pueda utilizar para ablandar carnes
lista para el consumo humano. La papaína efectúa la de polimerización de la fibrina reblandecida
y depositada en los tejidos inflamados en forma de agua lo que determina un aumento en la
permeabilidad en los tejidos circundantes. Los grupos tíol de los residuos de Cisteinas de la
papaína actúan como catalizadores nucleofilicos estos hidrolizan esteres aminas y proteínas
generando un intermediario acil-enzima con sus sustratos.

Una imagen generada por computadora de la papaina desde Carica papaya

2.5 Tripsina: Es una Enzima endopeptidása digestiva sintetizada en el páncreas y segregadas al

duodeno. Estas catalizan la hidrolisis de los enlaces peptídicos específica para residuos con carga
positiva. La tripsina es una peptídasa que produce hidrolisis para formar aminoácidos se basa en
la elevación de la plasmina encargada de lisar la fibrina producida en exceso.

Estructura tridimensional de la tripsina

 +
H3N
1 H
R H
+ O
O H3N
O 1 2
OH
R NH R
N H O
-
2 O
H R Tripsina H
O
O H
H N
H
+ O
1 H3N
R 1 OH
2
R NH R
O O
-
O O
N H H
2
H R

OH
O
2.6 Sacarasa: La sacarosa el metabolismo de las levaduras rompe la sacarosa en glucosa y
fructosa. Residuos ácidos presentes en la enzima mediante hidrolisis son los responsables de las
rupturas glucocidicas en la levadura un aspartato unido a un terminal N actúa como nucleofilo y
un glutamato actúa como un ácido base.
OH OH

HO
HO HO O O
O O Sacarasa HO
OH HO OH OH +
HO OH
HO O OH HO
OH HO OH

Sacarasa en forma granulada

3. Las cervecerías elaboran la cerveza a partir de enzimas que están contenidas en la
levadura. El primer paso consiste en hacer crecer el grano de malta y luego detener la
germinación del mismo cuando se forma la radícula (proceso llamado malteado). El
proceso enzimático para la elaboración de la cerveza, está dado en dos fases el primero
comprende las enzimas que contiene el embrión y a continuación la glucosa actúan las
enzimas de la levadura.

a. ¿Qué tipos de enzimas se activan en el embrión para romper el almidón a

carbohidratos más simples?
R/
Las enzimas que degradan al almidón las Amilsas operan por tanto en el malteado.
Las enzimas responsables de la degradación del almidón son las amilsa alfa y la
amilasa beta. La amilsa alfa no se allá en el grano maduro comienza a formarse
durante la germinación mientras que la amilasa beta está presente en el grano
maduro y durante la germinación aumente su actividad. La amilasa alfa realiza un
ataque al azar excepto en las proximidades de los extremos y de los puntos de
ramificación por su parte la amilasa beta separa maltosa de los extremos no
reductores de las moléculas.

b. En el segundo paso, las levaduras consumen azúcares simples para producir alcohol
y dióxido de carbono. ¿Cómo es el mecanismo enzimático para llevar a cabo estas
reacciones?
R/
La glucosa se fosforila dos veces utilizando ATP la molecula que se produce es
altamente inestable que se esciende dando dos moléculas de fosfato de triosa. Estos
aceptan fosfato inorgánico y almacenan energía suficiente para liberar ATP y
producir fosfo enolpiruvato. El fosoenolpiruvato en condiciones anaerobias produce
etanol y dióxido de carbono el mecanismo enzimático para llevar a cabo las
reacciones nombradas utiliza exoquinasa, fosfoglucosa isomerasa,
fosfofructoquinasa, aldolasa gliceraldehido tresfosfato, deshidrogensa,
fosfogliceratoquinasa, fosofoglicerato mutasa, piruatoquinasa. Estas enzimas
realizan mecanismos de rompimiento por hidrolisis principalmente aunque también
encontramos el cambio de grupos funcionales como en el caso de la fosoglucosa
isomerasa en la cual se convierte en la glucosa 6 fosfato a la fructosa 6 fosfato con
el cambio del enlace del oxígeno del carbono 1 al carbono 2.
4. Los hongos de pudrición blanca como el C. versicolor son los únicos organismos
capaces de degradar completamente todos los componentes de los materiales
lignocelulósicos gracias a las enzimas lignocelulolíticas que producen La unión de un
sustrato con una enzima es una interacción muy específica.

a. ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato que se encuentra en

la madera?

R/ La especificidad de la enzima por un sustrato indica que está diseñada para

actuar sobre una molécula o un grupo de moléculas en específico (sustrato), en el
caso de las enzimas lignocelulolíticas, oxidoreductasas, utilizan como cofactor el
grupo hemo y como agente oxidante el peróxido de hidrogeno debido a estas
características la enzima tiene la capacidad de romper compuestos fenólicos, no
fenólicos, anillos aromáticos, hidroxilación de grupo metilo y bencílo presentes en la
lignina. Por estas propiedades es una enzima altamente eficiente y específica para la
degradación de la lignina.

b. Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones químicas son

catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores pueden afectar la actividad enzimática?

R/ La actividad enzimática, su velocidad, se ve afectada por el pH, la temperatura,

la concentración del sustrato, cofactores y la concentración de la misma enzima.
Las dos primeras influyen principalmente en la estructura terciaria, afectando el
sitio activo esto impide que la enzima cumpla con su función. Las dos últimas,
concentración sustrato y concentración enzima, influyen en la velocidad misma de
las reacciones dado que una muy baja concentración de la enzima dará una baja
velocidad.
Efecto del pH.
La mayoría de los enzimas presentan un pH óptimo para el cual su actividad es
máxima; por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye bruscamente.
Este efecto se debe a que, al ser los enzimas de naturaleza proteica, al igual que otras
proteínas, se desnaturalizan y pierden su actividad si el pH varía más allá de unos
límites estrechos (Figura del pH). De ahí la conocida importancia biológica de los
sistemas tampón. En la mayor parte de los casos el pH óptimo está próximo a la
neutralidad, en consonancia con el pH intracelular, pero existen enzimas con pH
óptimo muy diverso según sea el pH del medio en el que habitualmente actúan (los
enzimas proteolíticos del jugo gástrico tienen pHs óptimos próximos a 2 ya que este
es el pH de dicho jugo). Por último existen algunos enzimas a los que el pH no
afecta en absoluto.

Efecto de la temperatura.

Al igual que ocurre con la mayoría de las reacciones químicas, la velocidad de las
reacciones catalizadas por enzimas se incrementa con la temperatura. La variación
de la actividad enzimática con la temperatura es diferente de unos enzimas a otros en
función de la barrera de energía de activación de la reacción catalizada. Sin embargo,
a diferencia de lo que ocurre en otras reacciones químicas, en las reacciones
catalizadas por enzimas se produce un brusco descenso de la actividad cuando se
alcanza una temperatura crítica. Este efecto no es más que un reflejo de la
desnaturalización térmica del enzima cuando se alcanza dicha temperatura. Si
representamos gráficamente la variación de la actividad de los enzimas en función de
la temperatura (ver Figura) da la impresión de que existe una temperatura "óptima"
análoga al pH óptimo estudiado anteriormente; hay que resaltar que esa aparente
temperatura óptima no es más que el resultado de dos procesos contrapuestos: 1) el
incremento habitual de la velocidad de reacción con la temperatura y 2) la
 desnaturalización térmica del enzima.
c. ¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?

Representación del sitio activo

R/ La actividad enzimática de un enzima se determina por su secuencia de

aminoácidos (estructura primaria) no obstante el plegamiento tridimensional de la
macromolécula (estructura terciaria) determina su sitio activo si la estructura
terciaria de la enzima es desnaturalizada el sitio activo se ve afectado para cumplir
con su función catalítica.

d. ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética enzimática en las enzimas
lignocelulolíticas?

R/ Dado las características de óxido reducción de esta enzima que utiliza ion
hidrogeno para la catálisis de la degradación de la lignina es necesario un pH acido
en específico 4.8.
5. Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la ecuación de Michaelis-
Menten, la cual se muestra en una curva, dificultando los cálculos cinéticos. Para
determinar la actividad cinética, la ecuación de Michaelis-Menten y la curva resultante
de los cálculos de la velocidad, se transforma en una línea a través de recíprocos dobles,
método establecido por Lineweaver-Burk.
a. ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?

R/ la cinética enzimática de las reacciones estudia la velocidad de las reacciones

catalizadas por enzimas estos estudios proporcionan información directa acerca del
mecanismo de la reacción y de la especificidad de la enzima. La cinética de
Michaelis-Menten describe reacciones enzimáticas en las cuales la concentración
del sustrato es mayor que la concentración de la enzima y en condiciones cuando el
complejo estima el sustrato es constante (estado estacionario).

b. La transformación de sustratos a productos implica las velocidades de

transformación. ¿Qué es la velocidad inicial V0 y la velocidad máxima Vmax?

R/ La velocidad inicial (V0) es la velocidad a la cual se empieza a dar la reacción

enzimática. Está limitada por la concentración del sustrato y por la formación del
estado estacionario.
La velocidad máxima (Vmax) es la velocidad en la cual la conversión de productos
y reactivos se da en el menor tiempo posible, Es decir la velocidad máxima que
puede tener determinada enzima.

c. Existe una constante denominada Km o constante de Michaelis-Menten. ¿Qué es la

Km? ¿Qué determina en cuanto a la afinidad de la enzima por el sustrato?

R/ Se puede determinar la velocidad enzimática midiendo el gradiente de

concentración del sustrato en el tiempo. La velocidad de reacción a la mitad de la
velocidad máxima se conoce como velocidad media y la concentración del sustrato a
esta velocidad se conoce como la constate Km de Michaelis-Menten.

Km indica la afinidad de la enzima por el sustrato, si km tiene valores bajos indican

que el complejo enzima-sustrato está fuertemente unido y raramente se disocia sin
que el sustrato reaccione para dar productos.

d. Determine la velocidad máxima y el km, para los siguientes datos a través del
método de Método de Lineweaver –Burk. Para esta actividad realice el cálculo de
los valores que se presenta, por el método de Lineweaver – Burk - Calcule los
recíprocos de la actividad enzimática y concentración de sustrato y grafique 1/v
como función de 1/ [S].
 [S] (mM) Vo (mM/min) 1/Vo 1/[S]
50 10 1/50
100 19
160 29
190 33
290 46
400 58
800 83
1000 90
[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial.

El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con los valores inversos, es

decir (1/Vo y 1/[S]).
m: Es la pendiente de la recta
b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis de estimación lineal arroja una
ecuación de la siguiente forma: y = mx + b (Línea recta). las variables del caso son:
1/Vo = m y 1/[S] = b
R/

Vo
[S] (mM) 1/Vo 1/(s)
(mM/min)
50 10 0,0200 0,1000
100 19 0,0100 0,0526
160 29 0,0063 0,0345
190 33 0,0053 0,0303
290 46 0,0034 0,0217
400 58 0,0025 0,0172
800 83 0,0013 0,0120
1000 90 0,0010 0,0111
 Lineweaver-Burk
0.0250

y = 0.2129x - 0.0012
0.0200
R² = 0.9998

0.0150
1/V

0.0100

0.0050

0.0000
0.0000 0.0200 0.0400 0.0600 0.0800 0.1000 0.1200
1/[S]

1 𝐾𝑚 1 1
= ∗( )+
𝑉 𝑉𝑚𝑎𝑥 [𝑆] 𝑉𝑚𝑎𝑥
Velocidad máxima
1
=𝐴
𝑉𝑚𝑎𝑥
1
= 0,0012
𝑉𝑚𝑎𝑥
𝑚𝑀
𝑉𝑚𝑎𝑥 = 833,34
𝑚𝑖𝑛
Determinando Km
𝐾𝑚
=𝑚
𝑉𝑚𝑎𝑥
𝐾𝑚
= 0,212 𝑚𝑖𝑛
𝑉𝑚𝑎𝑥
𝐾𝑚 = 0,212 𝑚𝑖𝑛 ∗ 𝑉𝑚𝑎𝑥
 𝑚𝑀
𝐾𝑚 = 0,212 𝑚𝑖𝑛 ∗ 833,34
𝑚𝑖𝑛
𝐾𝑚 = 176,67 𝑚𝑀

6. ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a la enzima y a la

regulación enzimática.
R/ Las vitaminas son compuestos heterogéneos esenciales para la vida ya que ayudan al
correcto funcionamiento del organismo, las vitaminas son precursoras de coenzimas,
grupos prostéticos de las coenzimas.

Las vitaminas son cofactores necesarios para que las enzimas realicen su actividad
catalítica estas se unen a la enzima de forma covalente o no covalente por ejemplo la
mayoría de las carboxílisas se unen con la biotina por un enlace amida en un residuo de
lisina.
Las enzimas pueden ser reguladas por moléculas que aumentan o disminuyan su
actividad, principalmente las vitaminas son moléculas activadoras ya que su presencia
en las enzimas ayuda a que se lleven a cabo los procesos catalíticos como la formación y
mantenimiento de tejidos conversión de carbohidratos en energía o procesos de
coagulación en la sangre.
7. Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y pH.
a. En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la temperatura está en el
punto A?
 R/ la temperatura es uno de los factores que afectan principalmente la actividad de
una enzima de acuerdo a esta se puede aumentar la velocidad o disminuirla. En el
caso de la gráfica se observa que el punto A indica que a esta temperatura la enzima
tiene su actividad catalítica máxima y que luego de que esta temperatura la
temperatura enzimática decae probablemente a un proceso de desnaturalización
provocado por el mismo efecto de la temperatura.

b. ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B ?

R/ En el punto B la enzima ha sido desnaturalizada por la temperatura dado que al

alterar la estructura terciaria de la enzima el sitio activo también se deforma y no se
puede llevar a cabo la formación del complejo enzima sustrato por lo que la
actividad cae hasta 0.

Gráfico 1. Velocidad de la reacción vs temperatura.

c. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al 100%?

R/ Estas crestas indican una actividad máxima en un rango determinado de pH por

ejemplo la línea azul hace referencia a enzimas cuya actividad se da a pH bajos.
 d. ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los distintos pHs que
indican las gráficas?

R/ Las enzimas son sensibles a cambios de pH desviaciones de pocas décimas

pueden afectar drásticamente su actividad así tenemos enzimas gástricas cuyo pH
óptimo para su función alrededor de 2 debido a que se encuentran en la mucosa
gástrica que tienen HCl como por ejemplo la pipsina. La ureasa es un ejemplo de
enzimas que trabajan a pH neutros (pH 7) estas se encuentran en la sangre cuyo pH
promedio es de 7,4 finalmente la arginasa tiene una actividad máxima a un pH 10
esta enzima cataliza la reacción arginina más agua produciendo ornitina más urea.
Debido a las cargas presentes en los aminoácidos estas son alteradas por el pH del
medio teniendo en cuenta el punto isoeléctrico de cada enzima por esta razón las
enzimas pueden deformarse por la interacción de cargas dando así un sitio activo
optimo dependiendo del pH y desnaturalizándose por alteración del mismo.

Gráficos 2. Actividad de las enzimas en diversos valores de pH

2 Ejercicio 2. Bioenergética

A partir de las referencias estudiadas en la unidad 2

Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica
Panamericana, S.A.
Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a distancia UNAD.

Durante la descomposición de las moléculas de los alimentos, estas funcionan como donantes de
electrones durante la oxidación. El producto de la energía obtenida es más bajo que el de la
molécula donante. De otra parte, la energía es almacenada para su uso posterior. Teniendo en
cuenta lo anterior, responda las siguientes preguntas:
1. El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación para perder
electrones. Las moléculas bioquímicas varían su actividad para ganar o perder
electrones.

a. ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa a CO2 se conserva en

las coenzimas reducidas a NADH y FADH2?

R/

En la descomposición de la glucosa a piruvato, la glucosa elimina átomos de hidrogeno reducido,

estas son captados por el NAD+ oxidado para reducir nuevamente la molécula de NADH este
molécula energética fue previamente oxidada en la producción de ácido láctico. Esta manera de
almacenar energía de manera química permite al NADH estar disponible para realizar procesos
de hidrólisis o reducción química que conlleven a mantener el metabolismo del cuerpo en
funcionamiento. Si esta reducción de NADH+ a NADH2 se altera en el proceso de la glucólisis
las reacciones de reducción o hidrólisis no pueden realizarse estancando así el metabolismo e
impidiendo que el ciclo de Krebs se lleve a cabo.
El FAD+ es una coenzima oxido-reductora del metabolismo, es oxidada en el ciclo de Krebs
donde acepta 2 electrones y luego esta energía almacenada es utilizada en la fosforilación
oxidativa para producir ATP
 b. ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos de nicotinamida cómo
el nicotinamida adenín dinuclecleótido(NAD)?

R/ La coenzima, se encuentra en dos formas en las células: NAD+ y NADH. El NAD+, que es
un agente oxidante, acepta electrones de otras moléculas y pasa a ser reducido, formándose
NADH, que puede ser utilizado entonces como agente reductor para donar electrones. Estas
reacciones de transferencia de electrones son la principal función del NAD+. Sin embargo,
también es utilizado en otros procesos celulares, en especial como sustrato de las enzimas que
añaden o eliminan grupos químicos de las proteínas, en modificaciones post-traduccionales.

c. ¿Cómo se forma una molécula de FADH a partir de FAD?

R/

Formación de molécula de FADH a partir de FAD

Las moléculas de gliceraldehido fosfato son oxidadas por acción del FAD, este toma átomos de
hidrógeno del gliceraldehido y reduce el FAD a FADH

d. ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín trifosfato (ATP)?

R/ La síntesis del ATP se desarrolla en la mitocondria a través de la fosforilación oxidativa, el
proceso consiste en agregar un fosforilo inorgánico a una molécula de ADP. Luego del
transporte atómico de hidrógeno positivo hacia el exterior de las crestas mitocondriales, los
átomos de hidrógeno almacenados mediante la ayuda de enzimas reaccionan oxidando moléculas
de ADP y fosforilo formando el ATP. La glucólisis tiene un gasto de dos ATP, sin embargo la
producción neta de ATP en la fosforilación es de 32 moléculas.

e. En la siguiente reacción NADH+H+ ¿Cuál es el papel del ión de hidrógeno?

R/
En el metabolismo, el compuesto acepta o cede electrones en reacciones redox. Tales reacciones
(resumidas en la fórmula de abajo) implican la extracción de dos átomos de hidrógeno desde el
reactivo (R), en la forma de un ion hidruro (H-), y un protón (H+)
El protón se libera en la solución, mientras el reductor RH2 se oxida y el NAD+ se reduce a
NADH debido a la transferencia del hidruro a los anillos de nicotinamida RH
2 + NAD+→ NADH + H+ + R
Desde el par de electrones de hidruro se transfiere un electrón al nitrógeno con carga positiva
del anillo de nicotinamida del NAD+
, y el segundo átomo de hidrógeno se transfiere al átomo de carbono C4 opuesto a dicho
nitrógeno. El potencial del punto medio del par de reacciones redox entre el NAD+ y el NADH
es -0.32 voltios, lo cual hace al NADH un fuerte agente reductor.16 La reacción es fácilmente
reversible cuando el NADH reduce otra molécula y es re-oxidada a NAD+. Esto significa que
esta coenzima puede permanecer continuamente en un ciclo entre sus formas de NAD+ y
NADH sin ser consumida
Una gran cantidad de los procesos metabólicos que ocurren requieren la remoción de hidrógeno
(-); estas reacciones a menudo implican una deshidrogenasa. NAD + se utiliza a menudo para
eliminar esta hidrógeno.
NAD + gana un átomo de hidrógeno en forma de un ion hidruro. Esto significa que en lugar de
un átomo de hidrógeno neutro, o un átomo de hidrógeno que ha perdido su electrón (ganando
una carga positiva), un ion hidruro es un átomo de hidrógeno que ha ganado un electrón -, es un
ión de hidrógeno negativo, H - . Al añadir esto al NAD +, el grupo que contiene nitrógeno se
convierte en neutral, formando NADH.

Mecanismo de reacción NADH

En el metabolismo, NAD+ está implicada en las reacciones redox, llevando los electrones de
una reacción a otra. Por consiguiente, la coenzima se encuentra en dos formas en las células:
NAD+, que es un agente oxidante que acepta electrones de otras moléculas y se reduce; de esta
reacción se forma NADH, que luego se puede utilizar como un agente reductor para donar
electrones.
2. ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP (adenosín trifosfato)?
R/
El adenosín trifosfato (ATP), es la moneda energética de los seres vivos. Para poder ser
sintetizado, los organismos requieren oxidar los sustratos energéticos de la dieta, proteínas,
grasas y carbohidratos. Inicialmente estas sustancias tienen vías metabólicas separadas hasta
alcanzar en su degradación un metabolito común que es el acetil CoA. A partir de este punto
entran al ciclo de Krebs, con producción de CO2 e hidrogeniones, estos últimos se transportan
por óxido reducción a la cadena respiratoria donde se formará agua endógena y ATP. Para lograr
esta oxidación de los sustratos con alta producción de energía, es indispensable el oxígeno que
actúa como comburente en las reacciones.
La energía adquirida por las células se conserva en ellas para ser utilizada principalmente cuando
se requiera en forma de adenosín trifosfato (ATP). Tanto si proviene de la luz solar o de la
oxidación de compuestos orgánicos, se invierte en la formación de ATP, en una proporción muy
alta. El ATP es entonces el "fluido energético" que pondrá en marcha las demás funciones de la
célula.

Todos los seres vivos necesitan un aporte continuo de materia y energía, aunque existen grandes
diferencias en la forma de obtenerlas y de su utilización. Los vegetales son seres autótrofos,
utilizan la energía solar como fuente de energía y como materia usan el agua, el dióxido de
carbono (CO2) y los iones orgánicos. En la fotosíntesis los cloroplastos captan la energía solar y
tienen la maquinaria para convertirla en energía química (ATP); además extraen los iones de
hidrógeno del agua para convertirlos en equivalentes de reducción (NADPH + H). Como
producto de esta reacción se libera oxígeno molecular.

Con el ATP, los NAPDH + H y el CO2 en un proceso cíclico forman la glucosa y a partir de
esta, con fuentes inorgánicas de nitrógeno, los vegetales tiene la capacidad de sintetizar todas las
biomoléculas orgánicas (azúcares, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos).

El hombre y los animales, seres heterótrofos utilizan como fuente de energía y materia las
biomoléculas sintetizadas por los vegetales, ingeridas en los alimentos directamente. Las
biomoléculas ingeridas por el hombre se degradan metabólicamente hasta convertirse en CO2 y
H2O, y derivados nitrogenados, que liberan energía química (ATP). Esta energía se utiliza para
la realización de trabajo y la síntesis proteica.

La materia sufre una serie de transformaciones cíclicas, pues pasa de los vegetales al hombre y
de estos a través del suelo y la atmósfera de nuevo a los primeros. El flujo de energía solar es
unidireccional: se inicia como energia solar y se degrada como energía térmica (calor) pero sin
destruirse1.

El conjunto de intercambios y transformaciones de materia y energía que tiene lugar en el ser

vivo recibe el nombre de metabolismo. La oxidación de las moléculas complejas, con
eliminación de productos de desecho y liberación de energía, se llama catabolismo; y la
biosíntesis de sustancia propia a partir de moléculas sencillas, con gasto de energía, se denomina
anabolismo.

Los alimentos ingeridos en la dieta son macromoléculas de almidón, proteínas y triglicéridos que
en la digestión se hidrolizan a monómeros, como monosacáridos, aminoácidos, ácidos grasos y
glicerol. Estos monómeros en las células se absorben y se incorporan o entran para ser oxidados
con producción de energía o se derivan a la biosíntesis de nuevo material celular con consumo de
energía.

Una vez que se absorbe la glucosa en el hígado, se fosforila y se almacena en forma de

glucógeno o se metaboliza y entra en la vía glucolítica, para convertirse en dos moléculas de
piruvato y éste en lactato sin que haya necesidad de oxígeno. Pero, en condiciones aeróbicas el
piruvato se convierte en acetil CoA que entra al ciclo de Krebs (Figura 1).

Figura 1. Ciclo de Krebs. Producción de acetil CoA, a partir de los diversos sustratos
energéticos, oxidación del acetil CoA en el ciclo de Krebs, con producción de dos moléculas de
CO2, 3 NADH y 1 FADH y un GTP.

a. ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en la glucólisis?

R/
A partir de la oxidación de una molécula de glucosa se producen a lo sumo 38 de ATP,
repartidas de la siguiente manera: la glucólisis produce ocho ATP (seis provienen de la oxidación
de los dos NADH, los otros dos se forman directamente); la conversión del ácido pirúvico en
acetil-CoA produce seis ATP (provenientes de dos NADH); el ciclo de Krebs produce 24 ATP
(18 provienen de seis NADH; cuatro, de dos FADH2; los dos restantes se forman directamente).
La glucólisis no parece ser eficiente, sin embargo en la fosoforilación oxidativa hay una ganancia
neta de 32 moléculas de ATP

b. ¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la cadena transportadora de

electrones?
R/
La reacción de la glucólisis tiene un gasto energético de 2 moléculas de ATP, pero producen 4
moléculas de ATP y 2 coléculas de NADH2, cada NADH2 produce 3 moléculas de ATP, por lo
que se tiene una producción total de 10 moléculas de ATP
En la cadena transportadora de electrones cada molécula de NADH se convierteen 3 de ATP (2
NADH x 3 = 6 ATP). La conversión de acido pirúvico en AcetilCoA en la matriz mitocondrial
da 2 de NADH por cada molécula de glucosa. (2 NADH x 3 ATP= 6 ATP).
3. Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar la función enzimática.
a. ¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de importancia en la actividad
enzimática de algunas enzimas?
R/ Se denomina cofactores metálicos a los cationes como Fe, Cu, K, Mn, Mg que actúan sobre la
enzima permitiendo su funcionamiento. Los cationes tienen 3 principales aplicaciones:
Centro catalítico primario, grupo puente en la unión de la enzima y el sustrato formando enlaces
de coordinación y agente estabilizante de la forma activa de la enzima.
b. ¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que enzimas actúan?
R/
Hierro en la hemoglobina, centro activo cuya función es el transporte de oxígeno y dióxido de
carbono. Cobre en las enzimas citocromo c oxidasas, participan en la reducción de oxígeno a
agua. Potasio en la piruvato quinasa, da estabilidad a la enzima en su forma activa. Manganeso
en súper oxido dismutasa, cataliza la dismutación de superoxidos. Magnesio en ATPasa,
estabiliza el ATP para que este sea unido a la ATPasa

c. La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se denominan? Y consultar

sobre la función que cumplen en las enzimas y dar ejemplos
R/
Se unen mediante enlaces covalentes o interacciones intermoleculares y se denominan grupos
prostéticos si su unión es covalente, y cofactor si su unión es no covalente. Entre sus funciones
esta la activación de la enzima con en el fin que esta cumpla su función catalítica. La coenzima
Q10 o ubiquinona tiene como función el transporte electrónico. Las vitaminas son coezimas que
intervienen en el metabolismo principalmente, la riboflavina o vitamina B2 es un nucleótido con
gran pader reductor similar al NAD.

d. Realice la descripción de las enzimas y su constitución como holoenzimas. Sus

mecanismos de acción y los factores que afectan la actividad.
R/
Una holoenzima es la unión de una apoenzima (parte proteica de una enzima) y el cofactor (parte
no proteica). Algunas enzimas necesitan la unión con un cofactor para ser activadas y poder
realizar su función catalítica, una vez formada esta unión las al holoenzimas atrapa un cofactor
realizando la función necesaria, en el caso de reducciones, las enzima arranca electrones al
sustrato, luego los transfiere a la coenzima y esta luego se separa de la enzima y lleva estos
electrones a la mitocondria para producir ATP
 Bibliografía

Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica

Panamericana, S.A.
Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a distancia UNAD.
Pratt, Charlotte W., and Kathleen Cornely. Bioquímica, Editorial El Manual Moderno, 2012.
ProQuest Ebook Central, (pp 154-160, 183- 188) Recuperado de
https://bibliotecavirtual.unad.edu.co:2538/lib/unadsp/detail.action?docID=3215766#
Murray, Robert K. (2013) Harper bioquímica ilustrada. Edición: 29aed. Mc Graw-Hill
Interamericana Editores, publicación: México. ISBN: 9786071509147.
Macarulla JM, Goñi FM. Introducción al metabolismo. Bioquímica humana. Barcelona;
Editorial Reverte, 1987. Pp. 197-218.
Felig P, Havel R, Smith L. Metabolismo. En Fisiopatología de Smith/Their. 2ª ed. Buenos Aires;
Editorial Médica Panamericana, 1990. Pp. 303-27.
Hanoune J. Las regulaciones metabólicas. En Fisiología humana. Meyer P (ed). Barcelona;
Editorial Salvat, 1985. Pp. 59-89.
Sánchez PJ. Equilibrio ácido básico. Conferencia Unidad de Cuidados Intensivos. Hospital San
Juan de Dios, Bogotá.
Macarulla JM, Goñi FM. Vías metabólicas degradativas. Fosforilación oxidativa. En Bioquímica
humana. Barcelona; Editorial Reverte, 1987. Pp. 245-62.
Mayes P. Fosforilación oxidativa y sistema de transporte mitocondrial. En Bioquímica de
Harper. Editorial El Manual Moderno, 1984. Pp. 154-61.
Guyton AC. Metabolismo de los carbohidratos y formación de triofosfato de adenosina. En
Fisiología médica de Guyton, 6ª ed. México; Editorial Interamericana, 1984. Pp. 993-1004.
Hinkle P, McCarty R. Cómo fabrican ATP las células. Sci Am 1978; 11: 58-75.