Introduccion

Las células regulan la rapidez de las reacciones químicas mediante enzimas, que son
catalizadores biológicos que aumentan la rapidez de una reacción química sin ser
consumidas en la reacción. La mayoría de enzimas son proteínas globulares que están
compuestas de aminoácidos. ( Solomon Berg Martin, 2013, pág. 165).
La catalasa es una enzima presente en muchos tipos de células. Su función es proteger a
las células del efecto tóxico de peróxido de hidrógeno (H₂O₂) producido en distintas
reacciones. El peróxido de hidrógeno es un residuo del metabolismo celular de muchos
organismos vivos, pero dada su toxicidad, debe transformarse rápidamente en compuestos
menos peligrosos por la enzima catalasa. Para ello se usa con frecuencia esta enzima que
cataliza su descomposición en agua y oxígeno.
La actividad catalítica puede ser afectada por muchos factores, uno de ellos es la
temperatura, quien afecta a la tasa de actividad enzimática. La mayoría de las enzimas
tienen una temperatura óptima, en la cual se da la mayor rapidez de la reacción. A bajas
temperaturas, las reacciones enzimáticas suceden muy lentamente o no ocurren. Al
aumentar la temperatura, se incrementa el movimiento molecular, resultando más colisiones
moleculares. Por lo tanto, la rapidez de las reacciones controladas por enzimas se
incrementan al aumentar la temperatura, pero hasta cierta temperatura optima ya que
después comienza el proceso llamado desnaturalización, en el cual se rompen los enlaces
de las estructuras químicas de las enzimas, por lo que el sitio activo se modifica y ya no
puede unirse al sustrato, lo que provoca la disminución de la actividad enzimática.

Discusion
El peróxido de hidrógeno es uno de los productos del metabolismo celular en diversos
organismos, pero dada su potencial toxicidad, es transformado enseguida por la enzima
catalasa. Además, la catalasa entre sus funciones puede cumplir una función protectora
contra determinados microorganismos patógenos, sobre todo anaerobios. Las bacterias
anaerobias, que mueren al estar en contacto con oxígeno, es por esta razón que el oxígeno
producido por esta enzima tiene efecto bactericida sobre estos microorganismos. Tanto es
así, que la ausencia de dicha enzima por defectos genéticos, podría generar ciertos
desordenes o patologías, una de ella es la llamada acatalasemia o enfermedad de Takahara,
que causa importantes infecciones en la mucosa bucal, pudiendo llegar a causar la pérdida
de dientes y graves lesiones en los maxilares y tejidos blandos de la cavidad bucal.
No hay que olvidar que las enzimas como catalizadores tienen un rango de acción, es decir
factores que se tienen en cuenta en cuanto a la influencia sobre la actividad de las enzimas,
como la temperatura, ph, concentración de sustrato entre otros, que de igual manera se
comprobaron algunos de ellos en la practica realizada.
Por otro lado se tiene que el agua oxigena o peróxido de hidrógeno que se considera toxico,
generalmente se descompone de forma espontánea en agua y oxígeno, sin embargo este
proceso puede llegar a ser muy lento y por esto es que la catalasa entra en acción para
realizar su debida catálisis.
Como la reacción natural que se da con el peróxido de hidrogeno se considera lenta si no es
con catalizadores o demás factores que afecten el resultado, es posible en un experimento
adicionar dióxido de manganeso o catalasa, de tal manera que se acelerara mucho la
reacción, y esto es debido actuarían como un catalizador de forma que disminuye la energía
de activación de la reacción, es decir, la energía mínima que necesita un sistema antes de
poder iniciar un determinado proceso y al ser un catalizador no se consume en la reacción,
entonces este no aparecerá como reactivo ni como producto véase imagen #.

Imagen #, El agua oxigenada se descompone en agua y oxigeno.

La temperatura puede tener un efecto importante sobre la actividad de las enzimas y las
velocidades de reacción. A bajas temperaturas, el aporte de calor usualmente aumenta la
velocidad de una reacción enzimática, porque los reactivos tienen mayor energía y pueden
alcanzar el nivel de la energía de activación con mayor facilidad. Sin embargo, si la
temperatura se eleva demasiado, es posible que se desnaturalice la enzima, provocando una
desorganización de su estructura terciaria y la pérdida de su actividad catalítica.
En el mismo orden de ideas sabiendo que todas las enzimas son proteínas. Se dice que
todas las enzimas son susceptibles a sufrir desnaturalización frente al calor. Esto quiere
decir que cuando la temperatura es muy elevada, la enzima va a perder su estructura
terciaria, por lo tanto, su sitio activo también se desnaturaliza, y ya no puede cumplir su
función. Este hecho se puede demostrar repitiendo los experimentos anteriores. De tal
manera que cuando se adiciono el agua oxigenada, no se observó el burbujeo característico
de la reacción.

El cianuro es un inhibidor que actúa sobre iones metálicos de enzimas tales como, la
catalasa la cual es una hemoenzima que actúa sobre iones de Fe. El cianuro al encontrarse
en la sangre llega a los órganos y células donde se encarga de inhibir la cadena de
transporte electrónico de las mitocondrias, lo que bloquea el metabolismo aerobio. El ión
cianuro se coordina muy fuertemente con el ión Fe(III). Ésto hace que el ión Fe(III) no
tenga la capacidad de reaccionar con el oxígeno extra del peróxido de hidrógeno, y
entonces no cumpla su función.
Una forma análoga al comportamiento del cianuro con el Fe(III) se ve en las células rojas,
con la hemoglobina. Cuando uno muere al ingerir cianuro, es la asfixia la causa de la
muerte. HCN se acompleja fuertemente con el Fe(III) del grupo hemo, y entonces éste no
puede atrapar oxígeno.
Si establecemos una comparación entre la catalasa y los catalizadores inorgánicos se puede
decir entonces que, las enzimas por lo general van a producir reacciones especificas en
comparación a los catalizadores inorgánicos, debido a su minucioso mecanismo de acción
en segmentos característicos. Además, la acción de esta enzima esta sometida a la
influencia de factores físicos como son, el calor, las radiaciones o de factores químicos
como cambios en el PH y en la concentración de la enzima, sustrato y la presencia de
inhibidores. En algunos casos los catalizadores inorganicos, no son afectados por factores
físicos como el calor, por tanto, pueden catalizar una determinada reacción pese a cambios
en la temperatura.

Conclusión
Se pudo establecer y comprobar, de que hay distintos factores que intervienen en la función
de reacciones catalíticas, diferenciándose una de otras en sus mecanismos de acción
específicos gracias a sus propiedades características que determinan bajo qué circunstancias
se puede dar el resultado correspondiente

1. Las enzimas son catalizadores que ayudan en muchas reacciones bioquímicas en el

cuerpo y fomentan la salud celular. Cada órgano tiene su propio conjunto de enzimas, y
cada enzima tiene una función diferente. En esencia, actúan como una llave maestra para
abrir cualquier cerradura específica. En esta analogía, las cerraduras son reacciones
bioquímicas. Las enzimas son de importancia para la digestión de las tres clases principales
de alimentos: proteínas, hidratos de carbono y grasas; y el resto debe ser provenientes de
nuestra alimentación diaria. Por ejemplo, los adultos jóvenes tienen aproximadamente 30
veces más amilasa en su saliva que las personas de 69 años, y los de 27 años tienen el doble
de la lipasa que los de 77 años de edad. Las personas con enfermedades crónicas también
tienden a tener niveles mucho más bajos de enzimas.
2. un zimógeno es un precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza ninguna reacción
como hacen las enzimas. Para activarse, necesita de un cambio bioquímico en su estructura
que le lleve a conformar un centro activo donde pueda realizar la catálisis. En ese
momento, el zimógeno pasa a ser una enzima activa.
Las isoenzimas son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos, pero que
catalizan la misma reacción química. Estas enzimas suelen mostrar diferentes propiedades
de regulación diferentes. La existencia de las isoenzimas permite el ajuste del metabolismo
para satisfacer las necesidades particulares de un determinado tejido o etapa del desarrollo.
Un inhibidor puede unirse a una enzima y bloquear la unión del sustrato, por ejemplo, al
pegarse al sitio activo. Esto se conoce como inhibición competitiva porque el inhibidor
"compite" con el sustrato por la enzima. Es decir, solo el inhibidor o bien el sustrato puede
estar unido a la enzima en un momento dado.
3. En el caso de los compuestos orgánicos, están basados principalmente en el carbono y la
combinación de éste con otros elementos. Por otro lado los compuestos inorgánicos pueden
estar formados por cualquier elemento de la tabla periódica, si bien no van a basarse en el
carbono. Si bien es posible que los compuestos inorgánicos formen estructuras complejas,
por lo general suelen mantener una organización simple. Sin embargo, los compuestos
orgánicos tienden a formar largas cadenas de complejidad variable. Las reacciones
químicas en compuestos inorgánicos tienden a ser rápidas y no necesitar de la intervención
de otros elementos más que los reactivos. Por contra las reacciones químicas de los
compuestos inorgánicos tienen una velocidad variable y pueden requerir de la presencia de
elementos externos para dar inicio o continuidad a la reacción, por ejemplo, en forma de
energía.
4) Las vitaminas se reconocen en que el cuerpo no puede fabricarlas por si mismo, y es
importante incluirlas en la dieta, principalmente porque son nutrientes necesarios para el
buen funcionamiento celular, pues tienen la característica de funcionar como cofactores
para la formación de enzimas de las cuales se desprenden reacciones químicas.
5) Dado que las enzimas guían y regulan el metabolismo de una célula, tienden a estar
cuidadosamente monitoreadas. La regulación enzimática se da principalmente para
conservar energía, mantener un estado celular ordenado y responder a variaciones
ambientales. Estos incluyen el pH y la temperatura que se analizan sobre el sitio activo, así
como las moléculas reguladoras. La enzima puede interactuar con moléculas activadoras e
inhibitorias que se unen específicamente a la enzima. Respecto a los cofactores muchas
enzimas solo son funcionales cuando se unen a estas moléculas auxiliares no proteicas y
por último es posible almacenar enzimas en compartimientos que pueden proporcionar las
condiciones para su actividad.
6) Según R. Uauy Dagach y S. Olivares del Instituto de Nutrición y Tecnología de los
Alimentos (INTA) de la Uchile, la leche materna tiene una composición de grasas muy
especial que la hacen única para lograr una buena alimentación infantil, es por esto que las
lipasas son importantes, facilitando la lipólisis y haciendo que grasas saturadas sean más
fáciles de digerir en el intestino por parte de la lipasa aun en el caso que por inmadurez
exista una insuficiencia relativa de ácidos biliares.
7) Se puede diferenciar entre un inhibidor competitivo y uno no competitivo por la forma
como afectan la actividad de una enzima a diferentes concentraciones del sustrato. En este
caso el cáptopril y el enalapril pueden unirse a una enzima y bloquear la unión del sustrato,
a esto se conoce como inhibición competitiva.
 Enzima catalasa, Publicado por Mónica González, 25 de octubre de 2010
 Catalisis Enzimatica E inorgánica, Erika Gallego Medina, 19 de oct. de 2010
 Solomon Berg Martin, pág. 165, 2013.
 Importancia de las grasas y aceites para el crecimiento y desarrollo de los niños,
 R. Uauy Dagach y S. Olivares, desde 1993.
 https://articulos.mercola.com/sitios/articulos/archivo/2017/01/30/la-importancia-de-
las-enzimas-para-su-salud.aspx
 http://www.arboldelavida.com.pe/blog/2016/02/24/la-importancia-de-las-enzimas-
en-nuestro-organismo/
 https://es.wikipedia.org/wiki/Zim%C3%B3geno
 https://es.wikipedia.org/wiki/Isoenzima
 https://es.khanacademy.org/science/biology/energy-and-enzymes/enzyme-
regulation/a/enzyme-regulation