BIOQUÍMICA

CQU 310
Instituto de Ciencias Naturales

Enzimas I
Clase 7
MATERIAL PROPIEDAD DE UDLA.
AUTORIZADA SU UTILIZACIÓN SÓLO PARA FINES ACADÉMICOS.
Resultados de aprendizaje:

Identificar la clasificación, función y regulación de las enzimas

analizando factores físicos y químicos del medio.

Bioquímica/clase 07
2019
 ENZIMAS
ENZIMAS

Proteínas con actividad catalítica

(Excepto las Ribozimas que son moléculas de RNA que actúan como catalizadores)

Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos
están catalizadas por enzimas.

La sustancia sobre la que actúa la enzima se llama sustrato

Las enzimas están compuestas por muchos aminoácidos (generalmente entre 150 y
300 aminoácidos), pero sólo una fracción de ella constituye el sitio activo, que se
pone en contacto con el sustrato para transformarlo en su correspondiente
producto.
Una vez formados los productos la enzima puede comenzar un nuevo ciclo de
reacción.
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ENZIMAS
Las enzimas catalizan la reacción química en la
cual el sustrato se convierte en producto

Enzima
Sustrato (s) Producto (s)

P
E
S
E E

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ENZIMAS

http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/tema11.htm
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 ENZIMAS
Características de las enzimas:

Proteínas con actividad catalítica.

Aumentan la velocidad de los procesos bioquímicos en un
factor de 106 a 1016 veces.
Alto grado de especificidad, tanto por sus sustratos como
por sus productos.
No modifica Keq.
Disminuyen la energía de activación del estado
estacionario
Se encuentran en bajas concentraciones (mM)
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 ESPECIFICIDAD

Las enzimas reconocen selectivamente a su sustrato, uniéndose

este al sitio activo.
La especificidad es controlada por la estructura del sustrato que
es reconocida por la enzima.
Interacciones Enzima – Sustrato son del tipo No Covalente

http://personales.ya.com/geopal/g-b_1bach/ejercicios/act7tema6.htm

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ESPECIFICIDAD

El resultado de un reconocimiento molecular

El sustrato (pequeño) se une a la enzima (grande) mediante

interacciones débiles:
Puentes de Hidrógeno, Van der Waals, iónicas y en algunas
ocasiones interacciones Hidrofóbicas

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ESPECIFICIDAD

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MODO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS
Cambios energéticos ocurren durante la reacción:
E +S <---> [ES]<---> E + P

Las enzimas velocidad de reacción porque la Ea.

(La Ea es la energía requerida para el alineamiento de los grupos que participan en la reacción, el reordenamiento de
enlaces y otras transformaciones necesarias para que la dirección procesa en un sentido determinado)
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MODELOS DE UNIÓN DEL SUSTRATO A
CENTRO ACTIVO DE LA ENZIMA

Fischer: “Llave y Cerradura”

Modelos
Unión enzima al sustrato

Koshland: “Ajuste inducido”

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MODELOS DE UNIÓN DEL SUSTRATO A
CENTRO ACTIVO DE LA ENZIMA
Fischer: “Llave y Cerradura”
El sustrato encaja perfectamente en el centro activo gracias a
complementariedad molecular y electrostática con la enzima.

Enzima  cerradura
Sustrato  llave

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MODELOS DE UNIÓN DEL SUSTRATO A
CENTRO ACTIVO DE LA ENZIMA
Koshland: “Ajuste inducido”
Tanto la enzima como el sustrato sufren alteración en su estructura por
el hecho físico de la unión.

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Ejemplo de sitio activo
Sitio activo de la quimotripsina.
- Enzima digestiva que hidroliza proteínas
- La estructura primaria de esta enzima consta de 245
aminoácidos.
- Esta enzima consta de tres cadenas polipeptídicas: A, B y C.
- Los enlaces disúlfuro unen las cadenas A, B y C entre sí.
- Los aminoácidos del Sitio Activo son tres: His, Asp y Ser.

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”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed. Nelson, DL
and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.) 2019
MODELO MOLECULAR DEL SITIO ACTIVO

Sitio activo de la quimotripsina.

- La enzima tiene un aspecto globular, dado por el plegamiento de las

subunidades A, B y C.
- Parte del sitio activo se muestra en naranja.
- Los grupos funcionales que componen el sitio activo están en rojo
- La mayor parte del sustrato esta en verde
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 Ejemplo de sitio activo
La enzima b-lactamasa
y su sitio activo

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http://zl.elsevier.es/es/revista/enfermedades-infecciosas-microbiologia-clinica-28/antibioticos-betalactamicos-13133636-formacion-medica-continuada-2009
ACOMPAÑANTES NO
PROTEICOS DE LAS ENZIMAS

Cofactores
Iones inorgánicos que
acompañan la enzima cuando
cataliza la reacción

Coenzimas
Acompañantes no Moléculas orgánicas que
proteicos de las Enzimas acompañan la enzima cuando
cataliza la reacción

Grupos Prostéticos
Ion o molécula orgánica que
permanece fuertemente unido a
la enzima

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 COFACTORES
IONES INORGANICOS que se unen temporalmente a las
enzimas.

Ion Metálico Papel en la reacción catalizada

Hierro Fe 2+ o Fe 3+ Oxidación / reducción
Cobre, Cu + o Cu 2+ Oxidación / reducción
Cinc, Zn 2+ Ayuda a unir el NAD+

Ion Magnesio
en la Enzima
Enolasa

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”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed. Nelson, DL
and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.) 2019
 COENZIMAS
Moléculas pequeñas que tiene carbono, interaccionan débilmente durante la
catálisis. La mayor parte de las coenzimas son vitaminas, muchas de las cuales
deben ser incorporadas con la dieta.

Molécula Papel en la reacción catalizada Vitamina _

- Biotina transporta -COO- Vitamina H o B7
- Coenzima A transporta -CH2-CH3 B5
- NAD y FAD transportan electrones B3 y B2

“Las coenzimas reaccionan con la enzima de igual modo que el sustrato,

uniéndose al sitio activo. Se mueven de una enzima a otra agregando o
quitando grupos químicos del sustrato.”

http://rstb.royalsocietypublishing.org/content/363/1504/2787
 ACOMPAÑANTES NO
PROTEICOS DE LAS ENZIMAS

Apoenzima + Cofactor/Coenzima → Holoenzima

Feduchi, E. Bioquímica conceptos esenciales 2011

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http://lecturer.ukdw.ac.id/dhira/Metabolism/Enzymes.html 2019
 GRUPOS PROSTÉTICOS
Están permanentemente unidos a las enzimas

Molécula Papel en la reacción catalizada

Fe-S Oxido-reducción

Sitio activo de enzima

Aconitasa del ciclo de
Krebs. En rojo el grupo
prostético Fe-S

”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed. Nelson, DL

and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)

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CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS:

Clase
1
Oxidoreductasas
Clase
Clasificación de las enzimas 2
Transferasas
Clase
En función de su acción catalítica 3
Hidrolasas
específica, los enzimas se clasifican
en 6 grandes grupos o clases: Clase Liasas
4

Clase
5
Isomerasas

Clase Ligasas
6

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 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS:
Clase 1: Oxidorreductasas:
Catalizan reacciones de oxido - reducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-)
de un sustrato a otro, según la reacción general:

AH2 + B A + BH2

Ared + Box Aox + Bred

Clase 2: Transferasas:
Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la
reacción:

A-B + C A + C-B

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http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz13.htm#c1
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 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS:
Clase 3: Hidrolasas:
Catalizan las reacciones de hidrólisis:

A-B + H2O AH + B-OH

Clase 4: Liasas:
Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:

A-B A+B

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http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz13.htm#c1
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 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS:
Clase 5: Isomerasas:
Catalizan la interconversión de isómeros:

A B

Clase 6: Ligasas:
Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP,
etc.):
A + B + XTP A-B + XDP + Pi

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http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz13.htm#c1
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Referencias bibliográficas

Feduchi, E., Blasco, I., Romero, C. y Yañez, E.

Bioquímica conceptos esenciales Editorial Medica Panamericana
2011

Nelson, Cox Lehninger: Principios de Bioquímica

5º Edición, Omega Ediciones S.A 2009.

Mathews, Christopher Bioquímica

Pearson Education 2002 Editorial McGraw-Hill Interamericana.
2002

Voet, Voet, Pratt Fundamentos de Bioquímica

Editorial Panamericana 2003

McKee, Trudy McKee, James R.

Bioquímica Editorial McGraw-Hill Interamericana.
2003

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