Vous êtes sur la page 1sur 48

Biochimie Agro-Alimentaire

C’est la chimie des êtres vivants et par extension celle des produits qui en dérivent.

Objectifs : Isolement des molécules Analyse et structure Transformation de molécule Production Interaction des molécules

2 Types d’étude : 1) Sur le vivant : microorganisme, végétal, animal, homme 2) Sur les produits naturels qui en dérivent, surtout alimentaires.

La biochimie permet une explication au niveau moléculaire des phénomènes biologiques. Elle apporte une large contribution à la solution des problèmes vitaux. Elle est de plus en plus incontournable. Génome normal (rayons X) métabolisme altéré cellule altéré structure altéré observation visuelle

Génome altéré (Méthodes physiques, IRM, RMN, échographie, scintigraphie)

physiques, IRM, RMN, échographie, scintigraphie) Cellule altérée : microscope normal ou électronique

Cellule altérée : microscope normal ou électronique Métabolisme : études par des méthodes biochimiques ou physiques. Ex : sueur : Zn,Mn,K,Cu (défaillance cardiaque si trop de perte de K) pertes d’oligoéléments. La sueur demande de l’énergie. Le zinc protège les mitochondries qui fournissent l’énergie.

Ex : infections nosocomiales, contrecarrée par une bi ou tri thérapie

Maladie sickle cell ( anémie falciforme) qui entraîne des symptômes de fatigue.

Etres vivants produits naturels

Biotechnologie Biochimie dynamique Biochimie nutritionnelle Biochimie pharmacologique Biochimie pathologique Génie biomatériaux Génie des procédés Transformation des produits naturels Chimie thérapeutique (la nature comme model) Chimie des substances naturelles Biochimie structure Biochimie analytique Biochimie préparative

Biochimie pharmacologique : étudie la réaction des organismes face à des médicaments (animal, homme).

1

Présentation de la biochimie Quelques domaines d’intervention du biochimiste

Biochimie pathologique : altération des globules rouges Génie des biomatériaux : ex : procédés de fabrication du glucose, fructose (pouvoir énergétique identique, mais goût différent) Transformation : ex : riz qui colle pas

Chimie thérapeutique : ex pénicilline G A partir des produits naturels on peut avoir des produits plus performants Echinaceae stimule les défenses immunitaires.

Méthodes physiques Méthodes chimiques Méthodes Biologiques Biotechnologie
Méthodes physiques
Méthodes chimiques
Méthodes Biologiques
Biotechnologie

Les biotechnologies sont des technologies utilisant les potentialités de la cellule à des fins industrielles.

Biotechnologies : Génie de la culture cellulaire Génie des fermentations Génie génétique Génie enzymatique

2

Plan

I Protides : acides aminés, peptides, protéines, valeur nutritionnelle des protéines.

II Molécules plus ou moins toxiques éventuellement présentes dans les aliments.

III Additifs alimentaires

IV Brunissement des produits alimentaires, non enzymatique

et enzymatique

V Nutrition minérale : importance dans le métabolisme

VI Purification des protéines

VII Pollution, analyse et traitement des eaux, eau potable

VIII Alicaments

IX Question pour un biochimiste

3

Chap. 1 : Acide aminé

Constituant des protéines, structure suivante

H

aminé Constituant des protéine s, structure suivante H R C NH 2 COOH Les acides aminés

R

C

NH 2

COOH

Les acides aminés sont en général des acides α aminés. NH2 est une fonction primaire, sauf pour la proline et l’hydroxyproline (amine 2aire). On peut classer les acides aminés suivant leurs fonctions.

O

Les différents acides aminés : (Mm moyenne = 110Da)

Les acides aminés hydrophobes :

Glycine : Gly, G

H

O

C 2
C
2

NH 2

O

Alanine : Ala, A

H C

3

O

: Glycine : Gly, G H O C 2 NH 2 O Alanine : Ala, A

NH 2

O

Valine: Val, V

H C

3

CH

O

3
3

NH 2

Leucine : Leu, L

Isoleucine : Ile, I

O

H C

3

O

CH NH 2 3
CH
NH 2
3

O

H C

3

CH 3 O
CH 3
O

NH 2

Les acides aminés alcooliques :

Sérine : Ser, S

O

HO O
HO
O

NH 2

Thréonine : Thr, T OH O H C 3 O
Thréonine : Thr, T
OH
O
H C
3
O

NH 2

Les acides aminés acides : Asx : B / Glx : Z

Glutamate : Glu, E

O O O
O
O
O

NH 2

Aspartate : Asp, D

O

O O
O
O

O NH 2

Glutamine : Gln, Q O O H N 2
Glutamine : Gln, Q
O
O
H N
2

NH 2

O

Asparagine : Asn, N

O

O O NH 2 NH 2
O
O
NH 2
NH
2

4

O

H

2

N

Les acides aminés basiques :

Arginine: Arg, R

NH 2 + O N H
NH 2 +
O
N
H

NH 2

O

Lysine: Lys, K

H N

2

O NH 2
O
NH
2

Glucide, protide 4Kcal/g Lipides 9Kcal/g

O

Histidine: His, H

O NH+ O NH 2 N
O
NH+
O
NH 2
N

H

Les acides aminés aromatiques :

Noyau guanidinium

Phénylalanine : Phe, F O O NH 2
Phénylalanine : Phe, F
O
O
NH 2
Tyrosine : Tyr, Y O NH 2 HO
Tyrosine : Tyr, Y
O
NH 2
HO

O

Noyau imidazole Tryptophane : Trp, W

O NH 2 N
O
NH 2
N

H

Les acides aminés hétérocycliques :

L’iminoacide :

Proline: Pro, P

Hydroxyproline

O

NH
NH

O

O HO O NH
O
HO
O
NH

O

Quelques acides aminés particuliers :

Histamine NH+ NH N 2
Histamine
NH+
NH
N
2

H

HO

H O

Dopamine NH 2
Dopamine
NH
2

Ornithine

O

aminés particuliers : Histamine NH+ NH N 2 H HO H O Dopamine NH 2 Ornithine

NH 2

O

Citrulline

O O N H
O
O
N
H

NN 2

O

H N

2

H N

2

5

structure des acides aminés

structure des acides aminés 6
structure des acides aminés 6
structure des acides aminés 6

6

7
7
7
7

7

1.2) Stéréochimie

On définit la stéréochimie des acides aminés par rapport à la stéréochimie des sucres, notamment du L-glycéraldéhyde.

HO

CHO H
CHO
H

CH 2 OH

L Glycéraldéhyde

H N

2

CH 3 H
CH 3
H

COOH

L alanine

Les acides aminés naturels sont quasiment tous de la série L. Mais au cours des traitements alimentaires, il peut se produire une racémisation. La racémisation est un mécanisme ressemblant à celui de la transamination. Le proton H+ est arraché au carbone α sous l’influence d’un aminoacide attracteur de protons appartenant au site actif de la racémase. Celle-ci peut rajouter un autre proton H+ par l’intermédiaire d’un aminoacide donneur de proton, mais de l’autre côté du plan du coenzyme. Il y a donc inversion de la configuration du carbone α de l’aminoacide substrat.

La D aminoacide oxydase, localisée au niveau du rein permet la re-transformation des acides aminés en une forme L.

CH 3 H H NH 2 H C CO COOH + HOOC C C C
CH 3
H
H
NH 2
H C
CO COOH
+
HOOC
C
C
C
COOH
3
H
H
COOH
D amino acide oxydase
2
2
NH 2
D alanine
acide L glutamique
H
H C
C
COOH
+
HOOC
C
C
C
CO COOH
3
H
H
H
2
2
2
NH 2
Transamination
L alanine
Acide α cétoglutarique

Le groupement aminé de l’acide glutamique est transféré à un α cétoacide pour former l’aminoacide correspondant. L’acide glutamique est en effet un participant prépondérant aux réactions de transamination.

8

1.3) Propriété spectrale Aa aromatique : 260 à 280 nm Soit de 2600 A à 2800 A

1.4) Propriété chimique

Tous les acides aminés peuvent se décarboxyler, grâce à des décarboxylases fonctionnant avec la vitamine B6, ce qui donne des amines biogènes.

 

H

HOOC

C C C H H 2 2
C
C
C
H
H
2
2

NH 2

COOH

HOOC C C C H H 2 2 NH 2 COOH HOOC C C C NH

HOOC

C

C

C

NH 2

 

H

2

H

2

H

2

   
   

acide gamma aminobutyrique (GABA) régule l'activité cérébrale

Ac dipropylacétique : médicament (dépakine) Rq : Dans la valériane on trouve un composé qui est proche du GABA.

Le mécanisme de la décarboxylation conduit à une amine. Certaines de ces amines ont un rôle physiologique ou pharmaceutique important, d’où le nom d’amines biogènes. Les décarboxylations sont catalysées par des décarboxylases, enzymes à phosphate de pyridoxal.

Aminoacide

Amine

Localisation ou rôle

Acide glutamique

Acide γ aminobutyrique

Médiateur du système nerveux central

9

1.5) Ionisation

Acide aspartique Asp

-H +

-H +

-H +

+ H 3 N-CH-COOH

+ H 3 N-CH-COO - +H + pK=2.09 ⏐

+ H 3 N-CH-COO -

+H +

pK=2.09

+ H 3 N-CH-COOH + H 3 N-CH-COO - +H + pK=2.09 ⏐ + H 3

+ H 3 N-CH-COO -

+ H 3 N-CH-COOH + H 3 N-CH-COO - +H + pK=2.09 ⏐ + H 3

H 2 N-CH-COO -

+H +

+H +

CH2

COOH

CH 2

COOH

pK=3.86

CH 2

COO -

pK=9.82

CH 2

COO -

forme cationique

forme d’ion mixte

forme anionique

forme anionique

Phi + -
Phi
+
-

On désigne par I, la force ionique.

I=γ/2=µ =1/2 Σ Ci. Ζi 2

√I Loi de Henry pH pHi
√I
Loi de Henry
pH
pHi

Les acides aminés absorbent dans les UV lointains.

10

1.6) Propriétés chimiques

Le groupement COOH est facilement décarboxylé. On peut aussi former des esters (acide + alcool), ou former des amides par amidification (CO-NH2). On peut désaminer avec de l’acide nitreux HNO3 Acétylation R-NH2 + CH3COOH R-NH-CO-CH3

Réaction à la ninhydrine : Tous les acides amines sont violet, sauf la praline qui est jaune.

Isatine pour proline

O

O N H
O
N
H

isatine

Dinitrobenzène

NO 2 O 2 N F + 1-Fluoro-2,4-dinitro-benzene
NO 2
O 2 N
F +
1-Fluoro-2,4-dinitro-benzene

Phénylisothiocyanate

H N O OH
H
N
O
OH

NH2

+

R

proline

Phénylisothiocyanate H N O OH NH2 + R proline S C N phenylisothiocyanate Ce composé intervient
S C N
S
C
N

phenylisothiocyanate

Ce composé intervient dans la réaction d’EDMAN

11

1.7) Séparation et dosage

La séparation des acides aminés peut se faire par chromatographie sur couche mince (CCM), ou par chromatographie d’échange d’ions.

Résine cationique : Amberlite IR120

Résine cationique

SO 3 - Na + 3 - Na +

Dans une résine cationique le contre ion, ici Na+ est de charge positive.

Résine anionique

CH 3 CH 2 -CH 2 -N+--CH 3 CH 3

Résine anionique CH 3 CH 2 -CH 2 -N+--CH 3 CH 3 On l’utilise quand le
Résine anionique CH 3 CH 2 -CH 2 -N+--CH 3 CH 3 On l’utilise quand le
Résine anionique CH 3 CH 2 -CH 2 -N+--CH 3 CH 3 On l’utilise quand le

On l’utilise quand le pH est supérieur au pHi.

12

2) Peptides 2.1) La liaison peptidique

C ’est une liaison entre un groupement NH 2 d’un acide aminé et un groupement COOH

Les acides aminés sont reliés entre eux par l’intermédiaire de liaison peptidique :

H N

2

R

C
C

H

COO-

+
+

H N

2

R C COO-
R
C COO-

H

H N

2

O R C
O
R
C

H

R

N

C
C

COO-

H

H

+
+

OH 2

L’enchaînement des acides aminés selon les liaisons peptidiques (sans tenir comptes des chaînes latérales) s’appelle la chaîne principale. Les acides aminés se polymérisent, pour f ormer des peptides :

2 acides aminés = dipeptides

3 acides aminés = tripeptides

30

acides aminés = polypeptide s

50

acides aminés = protéines (peu t contenir jusqu’à 40000 acides aminés)

Les peptides d’intérêt biologiques sont très nombreux, les principaux sont les enzymes, les transporteurs de métabolites, les récepteurs, les hormones et facteurs de croissance, les protéines de structure, du cytosquelette, régulatrice, de stockage,….

13

I - La formation de la liaison peptidique

I - La formation de la liaison peptidique II - L'agencement spatial de la chaîne polypeptidique
I - La formation de la liaison peptidique II - L'agencement spatial de la chaîne polypeptidique

II - L'agencement spatial de la chaîne polypeptidique

I - La formation de la liaison peptidique II - L'agencement spatial de la chaîne polypeptidique

14

2.2) Composition en acide aminé 2.2.1) Hydrolyse

La composition en AA est déterminée soit par :

Hydrolyse HCl 6N à 105°C pendant 24 heures qui entraîne la rupture des liaisons peptidiques. L’inconvénient est que la méthionine, la sérine et la thréonine sont partiellement détruites. Mais par extrapolation à 24H, 48H et 72H, on peut connaître la valeur exacte. Le tryptophane est détruit totalement donc il est dosé par une hydrolyse alcaline NaOH 2N 8 heures. Les enzymes sont utilisées pour l’hydrolyse (coupure) partielle.

2.2.2) Séparation Chromatographie sur colonne à échange d’ions.

2.2.3) Dosage

Ninhydrine

2.2.4) Détermination des acides aminés terminaux

La méthode d’EDMAN permet d’éliminer les acides aminés un par un à partir du côté N terminal. On peut utiliser également la leucine aminopeptidase, mais qui est beaucoup moins efficace que la réaction d’EDMAN.

La réaction d’EDMAN : (réaction récurrente jusqu’à 50 acides aminés) 1) Couplage en milieu alcalin :

N
N
S N H H H N C CO N C H H
S
N
H
H
H
N
C
CO N
C
H
H

R2

C H N S + 2 2) Clivage :
C
H N
S
+
2
2) Clivage :
H H C CO N C H R1 R2
H
H
C
CO N
C
H
R1
R2
R1 S O N + H N C H H R1
R1
S
O
N
+
H
N C
H
H R1
S N H N
S
N
H
N

H

O H N C H C R2 H+ (milieu anhydre) H R1
O
H
N
C
H
C
R2
H+ (milieu anhydre)
H R1

H N

2

H

C CO R2
C CO
R2

3) Conversion :

S O N H + N C H H R1
S
O
N
H
+
N C
H
H R1

OH 2

+

H

CO R2 3) Conversion : S O N H + N C H H R1 OH
anilinothiazolinone S H N N C COOH H H R1
anilinothiazolinone
S
H
N
N
C
COOH
H
H
R1
(milieu acide) S NH N + H O R1 phényl thiohydantoine
(milieu acide)
S
NH
N
+
H
O
R1
phényl thiohydantoine

OH 2

Ensuite chaque phényl thiohydantoïne est analysé puis identifié par chromatographie, car chacun d’entre eux possède son propre pic.

15

2.2.5) Acide aminé C terminaux

La carboxypeptidase décroche une à une les AA par le côté –COOH.

décroche un e à une les AA par le côté –COOH. C ter : chimique (hydrazonolyse

C ter : chimique (hydrazonolyse : NH 2 -NH 2 )

H N

2

H C CO +
H
C
CO
+

R1

H N

2

NH 2
NH 2

H N

2

H

C CO N H
C CO N
H

R1

NH 2

Acides aminés n à n- 1 (pas n)

Enzymatique (avec les carboxypeptidase)

2.2.7) Endopeptidases

Il existe deux types d’enzymes (qu’elles soient naturelles ou synthétiques) : les endoprotéases et les exoprotéases. Les exoprotéases coupent les acides aminés terminaux, tandis que les endoprotéases coupent à l’intérieure des chaînes polypeptidiques. Ensuite on peut encore diviser les exoprotéases en deux sortes de sous enzymes : les carboxypeptidases qui coupent du côté carboxy terminal (COO-) de l’acide aminé et les aminopeptidases qui coupent du côté amino terminal (NH 2 ) de l’acide aminé.

Les endoprotéases :

Nom

Provenance

Acides aminés

Côté de la coupure

Pepsine

Suc gastrique

L, M, F, Y, W

amino

Trypsine

Suc pancréatique

K,R

carboxy

Chymotrypsine

Suc pancréatique

F, Y, W

carboxy

Glutathion :

O NH O O
O
NH
O
O

H 2 N

HO

NH 2

CH 2

COOH

SH

Dans le glutathion, il n’y a pas de liaison peptidique car ce n’est pas le carbone α qui est engagé. L’enzyme glutathion oxydase décompose les peroxydes. Elle fait partie de la glutathion peroxydase.

Peptide hypophysaire : sécrété par l’hypophyse. Vasopressine, ocytocine, angiotensine (surrénale), insuline, glucagon. Enképhaline, endorphine.

16

Peptide Antibiotique : pénicilline G

cystéine S CH 3 H C CH CH 3 H CO N H C COO
cystéine
S CH 3
H
C
CH
CH 3
H
CO N
H C COO H
valine
Antibiotique : pénicilline G cystéine S CH 3 H C CH CH 3 H CO N

C

H

2

phénylacétyl

CO N

17

3) Protéines Ce terme a été introduit en 1838 par Berzelius, l’origine vient de protée (Dieux Grec qui changeait de forme) et de protos. Elles sont les principaux constituant de la matière vivante. Elles peuvent avoir un pouvoir catalytique. C’est Thenard qui en a introduit le nom.

H 2 O 2 H 2 O + ½ O 2

Catalyseur : Substance chimique qui agit à faible quantité, et qui se retrouve intact à la fin de la réaction.

Holoprotéine : protéine simple qui donne après hydrolyse que des acides aminés.

Hétéroprotéine : C’est une protéine conjuguée qui libère en plus des groupements P, S ou flaviniques.

3.1) Protéines simples

Elles libèrent par hydrolyse que des acides aminés ou des dérivés d’acides aminés. On peut les classer suivant leurs propriétés chimiques.

3.1.1) Protamines

MM de 5 à 10 kDa. Elles ne contiennent pas d’acide aminé aromatique, et sont solubles dans l’eau.

3.1.2) Histones

Elles sont moins basiques que les protamines, et ne contiennent pas de tryptophane, ne coagule pas par chauffage, et sont facilement hydrolysée par la trypsine ou la pepsine. Elles jouent un

rôle important dans les chromosomes, car elles s’associent aux acides nucléiques.

3.1.3) Albumine

Elle est soluble dans l’eau, coagule à la chaleur, et contient quelques éléments glucidiques

(glycoprotéine).

3.1.4) Globulines

Elles sont précipitables par le sulfate d’ammonium à 50% de saturation, et coagulent à la chaleur. Certaines sont insolubles dans l’eau. Dans le sérum ont retrouve 5 globulines différentes, ou immunoglobulines : IgA IgG IgM IgD IgE. Leur structure de base est de 150000 Da.

Ex : lysozyme du blanc d’œuf Ex : myosine du muscle

18

3.1.5) Prolamines

Elles contiennent beaucoup de proline, et sont solubles dans l’éthanol (jusqu’à 70%), riche en acide glutamique, asparagine et proline. Elles sont importantes dans la gliadine du blé.

3.1.6) Glutelines

Elles sont solubles dans les solutions salines, acides ou alcalines, et sont riche en acide glutamique, proline, arginine. Elles sont un peu comme les prolamines car elles contiennent beaucoup de proline.

3.1.7) Scléroprotéines

Ce sont des protéines tissulaires ou fibreuses. Elles sont résistantes à l’hydrolyse enzymatique. Elles sont subdivisées en kératine (dans les épithéliums) riche en proline et glycocolle, et en collagène, riche en proline et glycine. L’hydroxyproline étant caractéristique du collagène. Les collagènes peuvent servir de films pour fixer des enzymes, utilisé en biotechnologie, dégradé par les collagènases. L’élastine est une protéine fibreuse comme le collagène. Chez l’animal la teneur en collagène et élastine diminue au court du vieillissement.

3.2) Protéine conjuguée

Ce sont des unions de structure polypeptidiques avec des composés de nature chimiques différents : glucides, lipides, métaux.

3.2.1) Phosphoprotéine

Ce sont des protéines contenant de l’acide orthophosphorique lié à la sérine ou à la thréonine (acide aminé alcoolique).

HO OH P O NH HO HO
HO
OH
P
O
NH
HO
HO

O

phosphoserine

Elles sont solubles dans les solutions salines, coagulent à la chaleur en perdant leur phosphore. Certaines phosphoprotéines sont des propriétés enzymatiques. Elles jouent un rôle important dans le système nerveux au niveau de la membrane des neurones.

Ex : caséine du lait : α,β,γ Ex : vitelline de l’œuf

19

3.2.2) Glycoprotéines

C’est une association de protéines et d’hydrates de carbone par covalence. Stable à la chaleur, facilement précipitable par l’éthanol. Le nombre de fraction glucidique dans une protéine est très variable. Ex : protéine sou maxillaire (800 molécules de sucre). Le phi des glycoprotéines est relativement bas, surtout si il y a de l’acide sialique. Ex : fibrinogène, ribonucléase, vitelline de l’œuf, choline estérase, glycoprotéines gastriques.

3.2.3) Chromoprotéine

Elles constituent un groupe hétérogène, on y retrouve des pigments respiratoires, comme l’hémoglobine, l’hémoganine, et des constituants de la chaîne respiratoire ( cytochromes), et des flavoprotéines ( Vit B12), des pigments visuels : rhodopsine (dérivé de la Vit A). Ex : Protéine de transport : transferrine : Fe, ceruloplasmine : Cu

3.2.4) Lipoprotéine

C’est la fraction lipidique associée à la protéine, retrouvé dans les mitochondries, dans le sérum sanguin, où elles constituent une forme de transport des lipides. Ex : LDL, HDL Les LDL sont attaqués par les radicaux libres et entraîne la formation de peroxydes à partir des chaînes d’acides gras poly insaturés ce qui conduit à leur attaque par les macrophages.

3.2.5) Nucléoprotéines

C’est l’association de protéines et d’acides nucléiques. Ont les retrouve dans les trois règnes :

animal, végétal, microorganisme. On distingue les ribonucléoprotéines, les désoxyribonucléoprotéines.

20

3.3) Fonction des protéines 3.3.1) Enzymatique

Elles ont une masse moléculaire > 10 000 Da, et sont hydrophile à l’extérieur et hydrophobe à l’intérieur.

vi = Vmax

[S]

/ (Km + [S])

et hydrophobe à l’intérieur. vi = Vmax [S] / (Km + [S]) • Lineweaver et Burk

Lineweaver et Burk : 1 / vi = f ( 1 / [S] ) il faut ajuster les concentrations en substrat pour obtenir une bonne courbe avec une bonne précision : 0,3 Km < [S] < 2 Km vi = Vmax [S] / ( Km + [S] ) 1 / vi = ( Km + [S] ) / Vmax [S]

1 / vi = Km / Vmax

x

1 / [S]

+

1 / Vmax

+ [S] ) / Vmax [S] 1 / vi = Km / Vmax x 1 /

Catalyseurs : Ce sont des protéines qui interviennent à très faible quantité.

3.3.2) Les protéines de transport

Elles peuvent aussi bien transporter des molécules hydrophiles ou lipophiles. Ex : transferrine Fe 2+ , ceruloplasmine Cu 2+

Ex : transferrine Fe 2 + , ceruloplasmine Cu 2 + / Groupement hydrophobe / Groupement

/ Groupement hydrophobe / Groupement hydrophile

Il existe également d’autre transporteur dans les membranes. Il y a trois types de transport : transport passif (loi de Fick) Transport facilité Ø = (Qm.S) / (K+S) Transport actif

21

3.3.3) Protéines récepteurs

Ex : récepteur catécholamine (adrénaline)

AMPc Phospho Lipolytique diestérase de glycolytique l’AMPc
AMPc
Phospho
Lipolytique
diestérase de
glycolytique
l’AMPc

3.3.4) Protéines de réserves

HO HO R
HO
HO
R

Récepteur

catécholamine

Adényl cyclase

ATP AMPc + PP

Surtout dans le règne végétal, dans le blé, le maïs, le riz, les légumineuses, le soja. Le soja (40 à 45%) et le tournesol sont les plus riches. Ex : blé tendre 8%, blé dur 12% Œuf : albumine, phosphoprotéine dans le jaune, lécithine Lait : caséine (chymosine, extrait de l’intestin du veau) Dans le petit lait (lactosérum), il y a beaucoup d’acides aminés souffrés, d’acides aminés ramifiés 6 à 7% de protéines par litre.

22

3.3.5) Protéines contractiles

Elles changent de forme, dans le muscle, il y a deux protéines : l’actine et la myosine.

muscle, il y a deux protéines : l’actine et la myosine. Myosine Actine On distingue l’actine

Myosine

Actine

On distingue l’actine G : globulaire et l’actine F : fibrillaire.

l’actine G : globulai re et l’actine F : fibrillaire. Troponine Tête de myosine C’est le

Troponine

G : globulai re et l’actine F : fibrillaire. Troponine Tête de myosine C’est le calcium
G : globulai re et l’actine F : fibrillaire. Troponine Tête de myosine C’est le calcium

Tête de myosine

C’est le calcium qui déclenche la contraction. Il y a augmentation de la concentration en Ca 2+ qui passe de 10 -7 M à 10 -5 M.

ATP (créatine P créatine) ADP + P

La connectine (MM 2.2.10 6 Da)

3.3.6) Protéine de structure

Certaines protéines forment des filaments, des cadres ou des plaques pour la résistance ou la protection. Ex : Tendons, cartilages. Le collagène est très résistant à la traction, le cuir est essentiellement constitué de collagène. Les ligaments sont eux constitués de collagène et élastine. Les cheveux sont constitués de kératine (protéine insoluble). Et la soie est constituée de fibroïne.

23

3.3.7) Protéine protectrice

La muqueuse du tube digestif sécrète des glycoprotéines qui protègent la paroi contre les enzymes digestives (pH de l’estomac est d’environ 1). La pepsine et la gastrine empêchent la dissolution de l’estomac. Les immunoglobulines sont aussi des glycoprotéines qui assurent la protection de l’organisme contre les substances immunogènes ou les microorganismes. IgA, IgD, IgE, IgG, IgM. Les IgM étant les premières sécrétées lors d’une réaction immunitaire. Les IgE quand à elle interviennent dans les réactions d’hypersensibilité, du type allergie. Les protéines de l’arachide peuvent donner des allergies. On peut également être allergique au lait et au gluten.

3.3.8) Protéines destructrices

Il existe aussi des protéines destructrices, la maladie de la vache folle est associée à la présence de prions. Protéine douée d’activité catalytique. L’ESB encéphalite bovine spongiforme entraîne la destruction du cerveau qui devient spongieux. Les prions peuvent être détecté deux mois avant que la maladie se déclare. Elle est transmissible d’un animal à l’autre. Chez l’homme il existe la maladie de Creutzfeldt Jacob.

3.3.9) Protéines régulatrices

Les enzymes allostériques sont des protéines régulatrices, 5% du total des enzymes ont un rôle important dans le métabolisme (équilibre du métabolisme). Ex : aspartate transcarbamylase (à la base des pyrimidines).

HOOC

H 2 H C C NH 2
H 2
H
C C
NH 2

COOH

+

H 2 N

COOPO 3 H 2

H 2 H HOOC C C NH H 2 N C
H 2
H
HOOC
C C
NH
H 2 N
C

O

COOH

Elle est constitué de 4 sous unités : 2 sous unité catalytique 2 sous unité régulatrice

Régulatrice

unité catalytique 2 sous unité régulatrice Régulatrice Catalytique Elles est activée par le cytidine tr

Catalytique

Elles est activée par le cytidine triphosphate, et inhibée par l’ATP.

3.3.10) Autres protéines

Quand les protéines sont inclassables : ex monéline (extraite d’une plante africaine, goût sucré). Le plasma des poissons de l’antarctique possède une protéine antigel. Les articulations des ailes des insectes contiennent de la résiline (élasticité).

24

4) Valeur nutritionnelle des protéines 4.1) Acide aminés indispensables

Les protéines sont constituées par 20 acides aminés, mais du point de vue alimentaire seul 8 sont indispensables V, L, I, T, M, F, W, K (valine, leucine, isoleucine, thréonine, méthionine, phénylalanine, tryptophane, lysine) et l’arginine R chez l’enfant. La tyrosine n’est pas indispensable, car elle provient de l’hydrolyse de ………………………. 4.2) Méthode d’estimation de la valeur nutritionnelle

L’azote ingéré par l’organisme à deux destinés. Soit absorbé dans le tube digestif et passe dans

le circuit sanguin = azote digéré, soit rejeté dans les matières fécales. Tube digestif Organisme
le
circuit sanguin = azote digéré, soit rejeté dans les matières fécales.
Tube
digestif
Organisme
N ingéré = I
N fixé
N absorbé
Fm
F
Ft
Um
U
Ut
F
: azote fécal des aliments

Fm : azote fécal métabolique Ft : azote fécal total

U : azote urinaire des aliments

Um : azote urinaire métabolique Ut : azote urinaire total

25

Le fonctionnement du tube digestif, nécessite la production de protéine, enzyme muqueuse du tube digestif qui forme une partie de l’azote fécale. Cet azote est faible par rapport à celui provenant de l’alimentation. L’azote métabolique fécal a une valeur constante dans des conditions opératoires données

 

Apparent

Réel

Coefficient de digestibilité N absorbé/N ingéré

(I-F)/I

[I-(F-Fm)]

I

% Digestibilité

(N absorbé/N ingéré)*100

Valeur biologique = Fraction de N réellement utilisée (N retenu) / (N absorbé)

 

[I-(F-Fm)-(U-Um)]

(I-F-U) / (I-F)

[(I-(F-Fm)]

Utilisation protéique nette (UPN) (N retenu) / (N ingéré)

(I-F-U)/I

[I-(F-Fm)-(U-Um)]

I

Coefficient d’efficacité protéique (CEP)

 

Gain de poids

Poids de protéine ingéré

Coefficient d’efficacité protéique nette (CEPN)

(Gain de poids)

-------------------------------

+ Perte de poids (régime sans protéine)

Poids de protéine ingéré

 

CEP

Valeur biologique

UPN

Œuf de poule

3.9

94%

94

Viande

3

74%

67

Poisson

3.5

80%

80

Lait

3.1

 

82

Grain de blé

1.5

65%

40

soja

2.3

73%

60

Riz

 

73%

70

26

Il y a 8 AA indispensables. L-Histidine est synthétisée par l’homme mais cette synthèse est très longue. Il faut de l’ATP, du ribose et de la glutamine. Chez le nourrisson (0 à 6 mois), en cas de subcarence, c’est l’histidine qui est le premier AA à manquer. Depuis 1973, cet AA ne figure pas dans les combinaisons types provisoires de l’OMS. Ces combinaisons provisoires (en mg/g protéine) permettent de définir les indices chimiques qui traduisent le déficit en tel ou tel AA.

L-Histidine

0

L-Isoleucine

40

L-Leucine

70

L-Valine

50

L-Lysine

55

L-Méthionine et L-Cystéine

35

L-Phénylalanine et L-Tyrosine

60

L-Thréonine

40

L-Tryptophane

10

L’indice chimique se calcule en faisant le nombre de mg de l’AA considéré sur le nombre de mg de l’AA de la combinaison de l’OMS. Exemple :

Grain de blé

o

Thréonine 31mg/40mg = 0.77 ; Indice = rapport x 100 = 77 et le déficit = 23

o

Lysine 31/55 = 0.56

Lait de vache

o Met + Cystéine 33/35 = 0.94 Indice =94 et le déficit = 6

Depuis quelques années, l’arginine est considérée comme très importante. L’homme en fait la synthèse. Cet AA facilite la production de l’énergie, stimule la croissance, l’immunité et permet l’évacuation de l’azote.

Normalement, il y a plus de créatinine dans l’urine que dans le sang. En cas de concentration plus importante dans le sang, cela démontre qu’il y a un dysfonctionnement des reins.

27

NH 2 H 2 N NH 2 O HN O NH HO NH 2 NH
NH 2
H 2 N
NH 2
O
HN
O
NH
HO
NH 2
NH 2
L ornithine
R
NH 2
O
OH
NH
NH 2
N
NH
HN
N
N
NH
HC
C
COOH
CH 3
3
H
ATP
H 2
S
C
O
CH 2
ADP
CH 2
HN CH
OHOH
2
NH-PO 3 H 2
COOH
HN
phosphocréatine
(énergie du muscle)
NH
H
N
HC
C
COOH
3
H
HN
NH
HC
C
CO
3
H

28

L-Arginine :

 

Stimule la synthèse de l’hormone de croissance

 

Stimule les lymphocytes T

 

NO ou monoxyde d’azote qui est un facteur de relaxation musculaire

Favorise la cicatrisation

 
   

Blé

Riz

Soja

Combinaison type

Lysine

31

40

70

55

Mét + Cystéine

43

36

28

35

Thréonine

31

41

42

40

Isoleucine

35

40

50

40

4.3)

Besoin quotidien et principe de simultanéité

 

La composition en, AA d’une protéine détermine dans une large mesure sa valeur comme source d’azote. Les besoins quotidiens en AA essentiels sont les suivants :

AA essentiels

Recommandations FAO (en g/homme)

Quantité minimale (en g/homme)

Phénylalanine

2.2

1.1

Méthionine

2.2

1.1

Leucine

2.2

1.1

Valine

1.6

0.8

Lysine

1.6

0.8

Isoleucine

1.4

0.7

Thréonine

1.0

0.5

Tryptophane

0.5

0.25

Total

12.7 g par jour

6.35 g par jour

S’il manque un seul de ces AA, il ne sera plus possible d’assimiler les protéines alimentaires dans leur totalité. Ainsi l’homme se nourrissant seulement de riz (déficit en Lysine) n’assimile qu’environ 70% des protéines de cet aliment. Tous les aliments sauf l’œuf sont déficients en un ou plusieurs AA. Tous les aminoacides essentiels doivent être apportés au cours de chaque repas. Des expériences faites chez le poulet montrent des coefficients d’efficacité protéiques (= augmentation de poids de l’animal / poids de protéine ingérée) très variables.

Produit

Enrichissement en AA

Coefficient d’efficacité protéique

Maïs (déficit en Lysine et tryptophane)

0

0.85

+

0.4 % Lys

1.09

+

0.4 % Lys + 0.07% Trp

2.55

Blé

0

0.65

+

0.4 % Lys

1.63

+

0.4% Lys + 0.3% Thréonine

2.67

Caséine

0

2.50

Les personnes voulant augmenter leur masse musculaire, enrichissent leur alimentation en valine, leucine et isoleucine (qui sont des AA branchés ou BCAA) car le muscle en contient 30%.

29

4.4)

AA complémentaires

Lys et mét sont les AA qui font le plus défaut ainsi que la thréonine dans les aliments à base de blé. Et le tryptophane pour les régimes à base de maïs. Acide glutamique est préparé en quantité importante pour renforcer le goût des aliments. Il est considéré comme un exhausteur.

4.4.1)

La fermentation n’est pas rentable. On fait donc la synthèse de la DL méthionine qui est aussi efficace que la L-méthionine

(l’organisme récupère la forme D). Deux méthodes pour la synthèse :

Production de DL méthionine (sert uniquement à l’alimentation animale)

Méthode de Strecker : la synthèse se fait à partir de l’aldéhyde methylthiopropionique

auquel on ajoute l’acide cyanhydrique.

Méthode de Bücherer

4.4.2)

Les chimistes cherchent une synthèse économique de la L-Lysine car la DL Lysine n’est synthétisée qu’à moitié. La fermentation est la méthode la plus rentable. On utilise le Corynebacterium glutamicum dont le principe de fermentation est le suivant :

Le milieu de culture (glucide, NH 4 + , sels minéraux et protéines) est stérilisé et arrive dans un fermenteur. Une souche microbienne donne des cultures intermédiaires qui sont introduites dans le fermenteur.

Production de la L-Lysine

Le milieu de culture et les bactéries fermentent et donnent un bouillon de culture qui est centrifugé. Après la centrifugation, la biomasse est rejetée et le milieu clair est gardé. Ce dernier passe sur un échangeur cationique puis il est concentré pour arriver à l’étape de la cristallisation de la L-Lysine.

Il y a un procédé mixte (chimique et enzymatique) qui consiste à partir de la

DL-Lysine .
DL-Lysine
.

La lysine est importante pour la formation du collagène et du tissu conjonctif qui est un tissu de remplissage et de protection (tendon, derme, muscle…)

30

4.4.3)

Production d’isolat protéique.

Le soja est utilisé pour produire un extrait très riche en protéine.

31

CHAP II MOLECULES PLUS OU MOINS TOXIQUES EVENTUELLEMENT PRESENTES DANS LES ALIMENTS

Les aliments peuvent contenir des substances naturellement présentes, des contaminants de nature chimique et des additifs volontairement ajoutés.

Evaluation de la toxicité

1.1 Toxicité aigue

La toxicité d’une substance est fonction de la dose. Dans la toxicité aigue, on pratique une seule injection à l’animal et on mesure la DL50 dans un délai maximum de 15 jours sur deux ou trois espèces. Ce test permet d’écarter les substances trop toxiques. Si l’administration de 2g/kg ne donne pas de toxicité, la DL50 ne s’impose pas.

Toxicité à court terme

On administre des doses répétées pendant le dixième de la vie de l’animal (90 jours pour un rat, 1 an pour un chien) sur deux espèces différentes et des lots homogènes d’âge et de sexe. On étudie le comportement, la croissance, l’hématologie et l’histologie. On recherche la dose maximale qui n’a pas d’effets. Cette étude ne suffit en général pas pour déterminer l’effet cancérigène et tératogène.

Toxicité à long terme

On administre des doses répétées pendant 2 ans chez le rat, 1 an et demi chez la souris et plusieurs années chez le chien ou le singe. On observe le comportement des animaux, la croissance, le nombre de portées, la longévité et l’effet tératogène (= altération de l’ADN d’où malformation par la suite). L’effet mutagène se révèle sur plusieurs générations d’individus. Il est testé sur des insectes (drosophiles) ou des microorganismes.

Etudes biochimiques et pharmacocinétiques

Pour évaluer le degré de toxicité, il est intéressant de connaître l’absorption et la répartition de la substance dans l’organisme, les sites d’action, le mode d’élimination, l’accumulation éventuelle dans certains tissus, la toxicité des métabolites, l’influence du régime alimentaire et le phénomène d’induction enzymatique éventuelle. La pharmacocinétique correspond à la façon dont les produits sont éliminés.

Les renseignements d’ordre épidémiologique

L’étude des populations humaines ou animales est précieuse. En effet les toxiques naturels sont souvent décelés par ce type de recherche. Ainsi l’action cancérigène des aflatoxines des graines d’arachides, la toxicité du sélénium ou bien les aliments fumés (poissons).

32

Interprétation des résultats

Il est important de fixer la dose journalière à ne pas dépasser pour une substance toxique

naturellement présente, un contaminant ou un additif. La dose maximale admissible est calculée d’après la dose la plus élevée qui ne donne pas d’effets indésirables. On divise cette dose par un

coefficient de sécurité de 100 ou 1000 si la toxicité est relativement élevée.

Exemple : une dose de 50 ml d’éthanol est une dose maximale sans effet pour un homme (pour 500 ml de vin il y a 50 ml d’éthanol). Faut-il fixer à 5 ml de vin la dose maxi admissible ?

Dans le cas des vitamines, le rapport entre la dose toxique et la dose indispensable est faible pour A, D et K. De même pour le sélénium dont la dose journalière est 0.1 mg/j soit 100µg et la dose toxique est 1 mg.

Le coefficient de sécurité dépend surtout du degré de réversibilité des effets observés. Or cette réversibilité est très difficile à définir dans le cas de substances cancérigènes car il peut

y avoir des modifications génétiques très lentes (test de AMES permet de déceler une modification du génome).

33

Substances éventuellement toxiques dans les aliments

Certains aliments, ou animaux, ou végétaux contiennent des éléments hautement toxique.

Composés goitrigènes

Le goitre est une hyperplasie (ou gonflement) de la thyroïde dû à un défaut d’incorporation d’iode soit par carence alimentaire soit parce que des végétaux comme les crucifères ou des légumineuses contiennent des substances qui empêchent l’incorporation de l’iode. Le colza, le navet et le chou contiennent un thioglucoside qui par hydrolyse enzymatique libère un composé vinylique (= goitrigène). La cuisson inactive l’enzyme et supprime la toxicité. Le chou contient des thiocyanates et des isothiocyanate qui sont des antagonistes directes de l’iode dans la synthèse de la thyroxine.

I I HO O C H I I
I
I
HO
O
C
H
I
I
H C COOH 2 NH 2
H
C
COOH
2
NH 2

Le soja est à l’origine de goitre chez les enfants nourris au lait de soja. Les légumineuses contiennent aussi des hémagglutinines qui se fixent sur la paroi intestinale et empêche la réabsorption de la thyroxine excrétée dans l’intestin avec la bile. Le lait des vaches nourries dans des pâturages riches en crucifères est enrichi en composés goitrigènes.

Hémagglutinines

qui provoquent in vitro

l’agglutination des hématies. Elles provoquent l’inhibition de la croissance par blocage de l’absorption des nutriments au niveau de l’intestin. Les haricots, les arachides et les lentilles ne peuvent être consommés qu’après une cuisson suffisante.

Ou encore phytoagglutinines ou lectines sont des

glucoprotéines

Composés responsables du lathyrisme

Les graines des légumineuses des genres lathyrus et vicia consommés aux Indes et en région méditerranéenne donnent une faiblesse musculaire des membres inférieurs. Le β- aminopropionitrile, à 0.1% dans le régime alimentaire, perturbe la biosynthèse du collagène.

Composés responsables du favisme

Le favisme est une anémie hémolytique par ingestion de fève crue. L’agent responsable est un dérivé de la pyrimidine.

H N 2 N N HO
H N
2
N
N
HO

OH

34

NH 2

Inhibiteur d’enzyme

Origine végétale Dans les graines de céréales ou de légumineuses, il y a une antitrypsine qui peut provoquer une hyperplasie du pancréas, un retard de croissance et une carence en AA soufrés chez les animaux qui consomment des graines de soja crue par exemple. La chaleur détruit l’antitrypsine. On peut trouver des anticholinestérases. Les cholinestérases interviennent dans la transmission de l’influx nerveux. Des inhibiteurs d’anti choline estérases existent dans les solanacées (pomme de terre, tomate, aubergine…). La solamine de pomme de terre est un glycoalcaloïde très toxique qui s’accumule par l’exposition des tubercules à la lumière.

R

NH 2

CHO OH OH CHO HO OH OH HO CH 3 CH 3 H C H
CHO OH
OH
CHO
HO
OH
OH
HO
CH 3
CH 3
H C
H C
3
3
+
R
CHO
R
N
C
R'
aldimine
H

Le gossypol est un polyphénol qui bloque la lysine et qui se trouve dans les tourteaux des graines de coton. Chez les ruminants, le gossypol se combine aux protéines qui ne sont pas absorbées. On abaisse la toxicité par des mélanges avec de la farine de soja ou de poisson qui donnent des complexes stables par formation d’aldimine. On recherche actuellement des variétés de coton pauvre en gossypol.

Origine animale Ovo-mucoïde : le blanc d’œuf cru contient l’inhibiteur de la trypsine. Il provoque une hypertrophie du pancréas. La coagulation fait disparaître l’effet toxique du blanc d’œuf.

Glucoside cyanogénétique

Il libère par hydrolyse de l’HCN (ac. cyanhydrique). On le trouve dans certains haricots asiatiques (haricots de java = Phaseolus lunatus). L’amygdaline (dans l’amande) est hydrolysée par l’émulsine en un sucre appelé grutibiose + aldéhyde benzoïque + ac. cyanhydrique (dont la dose mortelle est de 50 mg/homme)

35

Boissons diverses

L’alcool Il est consommé sous forme de vin ou sous forme de distillat provenant de la fermentation de diverses céréales ou fruits. L’alcool ou éthanol est un vasodilatateur. Il ralenti la transmission de l’influx nerveux. C’est un anxiolytique par activation du récepteur de l’ac. γ aminobutyrique. La valeur énergétique de l’alcool est de 7 Kcal/g.

Café, thé Tous deux contiennent des xanthines ainsi que le chocolat.

O HN N O N N
O
HN
N
O
N
N

xanthine

Respectivement on a la caféine, la théophylline et la théobromine. La xanthine est un inhibiteur de la phosphodiestérase de l’AMPc.

O N N N N O
O
N
N
N
N
O

cafeine

la phosphodiestérase de l’AMPc. O N N N N O cafeine Le café et le thé

Le café et le thé inhibent la recapture du calcium au niveau des muscles d’où une contraction plus importante. Ces deux boissons sont des inotropes positifs, c’est-à-dire qu’ils augmentent la force musculaire.

36

Amines physiologiquement actives

De nombreux aliments contiennent de l’histamine, de la tyramine, de la tryptamine et de la sérotonine qui ont une action sur la tension sanguine. On en rencontre dans le vin, la choucroute, les fromages, la tomate et la banane… Les amines sont mal absorbées par la paroi intestinale et elles sont métabolisées dans le tube digestif. La voie de décomposition se fait par la monoaminooxydase (MAO).

R

MAO C NH 2 R CHO + + H 2 O 2 H 2 1/2
MAO
C
NH 2
R
CHO
+
+
H 2 O 2
H 2
1/2
O 2
OH 2
oxydase
R
CHO
R
COOH
1/2
O 2

NH 3

On a observé des intoxications par des aliments avariés qui contenaient des amines physiologiquement actives. L’histamine a été principalement étudiée. Les intoxications les plus fréquentes sont dues au poisson (harengs, sardines). L’histamine est un vasodilatateur qui peut engendrer des rougeurs, des oedèmes et de l’urticaire. Quand les troubles sont plus importants, il apparaît des céphalées et des palpitations cardiaques. La dose toxique est supérieure à 10 mg/100 g d’aliment. L’origine de la toxicité étant microbienne, il faut bien maîtriser la chaîne du froid. Les viscères sont souvent à l’origine de la pollution.

Antagonistes des vitamines

Antagonistes de la thiamine Certains poissons contiennent une thiaminase. Celle-ci est détruite par la chaleur. Les farines de poisson destinées à l’élevage doivent donc être chauffées suffisamment. Chez l’homme, la consommation importante de coquillage (huître ou moule) provoque une perte de thiamine. L’enzyme se trouve aussi chez les végétaux tel que le chou et les épinards… naturellement détruite par chauffage suffisant. La thiamine, la cystéine, les vitamines C et E et le sélénium sont les composants du cocktail anti-radicaux dus à l’alcool.

Biotine L’avidine (= glycoprotéine) du blanc d’œuf forme un complexe très stable avec la biotine. Ce complexe n’est pas décomposé dans l’intestin et engendre une carence en biotine. Il faut 3 à 5 minutes à 100°C pour décomposer l’avidine.

Antagoniste du Ca 2+

L’ac oxalique dans certains végétaux (oseille, épinard ou chocolat) et l’ac phytique (ou inositholhexaphosphate) dans les céréales et le soja.

37

Animaux et végétaux très toxiques

L’amanite phalloïde est le plus toxique des champignons. Une amanite phalloïde de 50g contient 5mg de toxine mortelle. Les produits toxiques agissent sur une ARN polymérase des hépatocytes. Les amatoxines et les phallotoxines sont les deux types de toxines de l’amanite dont les mécanismes d’action sont différents. L’amatoxine est un petit peptide cyclique qui neutralise les ARN polymérases. La phallotoxine est un petit peptide cyclique qui se lie à l’actine dont il induit une polymérisation irréversible. L’actine est une protéine contractile que l’on retrouve dans toutes les cellules où elle joue un rôle dans la contraction. On en trouve aussi dans les membranes des hépatocytes (cellules du foie). En provoquant la polymérisation de l’actine du foie, les phallotoxines modifient la perméabilité. Il y a relargage des ions et de divers constituants cellulaires qui provoquent la mort de l’individu. L’antidote est un polyphénol tiré d’un charbon marie qui a la propriété de stimuler la croissance des hépatocytes (leur régénérescence).

Il existe aussi des neurotoxines (cignatoxine) dans la chair de poissons tropicaux comestibles. De même, des coquillages contaminés à certaines époques par des organismes microscopiques de planctons riches en saxitoxine ont une action paralysante sur la respiration.

38

Composés cancérigènes.

Le sélénium Celui-ci est très utile à faible dose, devient cancérigène chez le rat à 5mg/kg d’aliment.

Les aflatoxines Des champignons parasites et des moisissures libèrent des mycotoxines hépatotoxiques et cancérigènes : les aflatoxines. Les aflatoxines sont produites par les champignons Aspergillus flavus qui se développent surtout sur les graines d’arachide mais aussi dans des tourteaux avariés. L’aflatoxine B1 à la dose de 15µg/kg de nourriture provoque un hépatocarcinôme chez le rat autrement dit un cancer du foie.

O O O O O O CH 3
O
O
O
O
O
O
CH 3

L’origine hépatotoxique chez l’homme n’est pas établie, on observe cependant beaucoup de cancer du foie en Afrique. Les limites pour les produits destinés à l’alimentation sont de 5 à 20µg/Kg de nourriture. Le chauffage abaisse la teneur en aflatoxine et diminue la valeur nutritive.

Lutéoskyrine et Islanditoxine. Le Penecillium islandicum est une moisissure très courante dans le riz. Celle-ci est responsable de lésions hépatiques graves. Le riz contaminé prend une teinte jaunâtre due à la lutéoskyrine. Le cancer du foie est très répandu dans les pays gros consommateurs de riz. Le riz contaminé peut contenir jusqu’à 6mg/Kg d’aliment pour la lutéoskyrine.

La patuline C’est un contaminant fréquent de la pomme moisie. Cancérigène chez la souris avec des doses relativement faibles (0.4mg/Kg). Sur des cultures de cellules humaines in vitro, les cellules deviennent polyploïdes (apparaît plusieurs noyaux).

39

Les nitrites (NO 2 ) Ils se trouvent dans l’eau et dans de nombreux aliments par suite de la réduction enzymatique ou microbienne des nitrates.

NH 4 +

enzymatique ou microbienne des nitrates. NH 4 + N o 3 - No 2 - NH

No 3-

ou microbienne des nitrates. NH 4 + N o 3 - No 2 - NH 4

No 2-

microbienne des nitrates. NH 4 + N o 3 - No 2 - NH 4 +

NH 4 +

des nitrates. NH 4 + N o 3 - No 2 - NH 4 + N

N

On ajoute du sel nitrité (0.5% NO 2 Na) pour la conservation des viandes et surtout pour inhiber le Clostridium botulinum. Les nitrites ont un effet mét hémoglobinisante d’où une toxicité très aiguë. Les nitrites réagissent avec des amides secondaires pour donner des nitrosoamines. Ceux- ci peuvent se former au cour de la cuisson ou au pH acide de l’estomac.

O N N OH O
O
N
N
OH
O

nitrosoproline

No 2

-

acide de l’estomac. O N N OH O nitrosoproline No 2 - H N O OH
H N O OH
H
N
O
OH

proline

La flore microbienne est capable de former un produit décarboxylé : la nitrosopyridine (hautement toxique).

O N N
O
N
N

nitrosopyridine

Il est peut probable que l’absorption de quelques µg de nitrite/Kg d’aliment soit nocive. Chez l’animal, à ces doses, l’effet n’est pas cancérigène.

Les hydrocarbures cancérigènes Ils se trouvent dans les aliments cuits à la fumée de bois à une température supérieure à 400°C. On décèle jusqu’à 50µg/Kg.

40

Les dioxines Ce sont des produits formés à partir de substances aromatiques à partir de 450°C. Chimiquement les dioxines dérivent du dioxane qui est un solvant.

O O
O
O

dioxane

Ex : substitué par des halogènes

O O
O
O

dioxine

Cl O Cl O Cl Cl
Cl
O
Cl
O
Cl
Cl

Dioxine dans les aliments sont des dioxines substituées (plusieurs dizaines). La contamination moyenne des dioxines dans :

Les coquillages et les crustacées : 50pg/g de matière grasse,

Le lait : 16pg/g

Œufs : 1.50pg/g

Poisson de mer : 5pg/g

Composés du type benzène

OH 1/2 O2 t°>400°C OH O HO O
OH
1/2 O2
t°>400°C
OH
O
HO
O

Ex : Cumin

: 5pg/g Composés du type benzène OH 1/2 O2 t°>400°C OH O HO O Ex :

cumene

: 5pg/g Composés du type benzène OH 1/2 O2 t°>400°C OH O HO O Ex :

T°>400°C

41

HO

: 5pg/g Composés du type benzène OH 1/2 O2 t°>400°C OH O HO O Ex :

2 H2O

Ex : Formation de l’ozone

3/2

O 2

O O O
O
O
O

L’alerte de pollution est de 340 µg/m 3

ozone

O O O L’alerte de pollution est de 340 µ g/m 3 ozone 3) Contaminants chimiques

3) Contaminants chimiques 3.1) Produits phytosanitaires

On les appelle aussi les pesticides, ce sont des substances herbicides, fongicides, acarides. Il existe des délais entre l’utilisation et la récolte. Il existe des normes de concentration limite dans les produits de consommation : toxicité, persistance, mode de dégradation du composé.

Ex : Des produits tel que le DTT, ont été interdits du fait de sa toxicité.

Cl

Cl

Cl Cl CH Cl
Cl
Cl
CH
Cl

dichloro diphenyl trichloromethan

42

3.2) Les antibiotiques Des produits vétérinaires sont des antibiotiques utilisés pour protéger des animaux d’élevage. La pénicilline est utilisée contre la mammite. Le lait des vaches traité à la pénicilline ne doit pas être mis en vente immédiatement. Les antibiotiques dits divers sont utilisés à titre prophylactique contre les infections microbiennes des porcs ou des volailles.

Ex : amprolium (Analogue de la vitamine B1) Il permet de soigner la coccidiose chez le poulet.

On interdit le traitement des animaux avec les mêmes antibiotiques servant à la thérapie humaine.

3.3) Oligoéléments et métaux lourds Le plomb et le mercure s’accumulent dans l’organisme, et sont très difficile à éliminer. Ils modifient le métabolisme. L’intoxication au plomb est très contrôlée actuellement, elle peut provenir de l’eau d’alimentation riche en CO 2 : (HCO 3 ) 2 Ca, qui attaque les conduites en plomb. A partir de poterie ou céramiques décorées aux sels de plomb. Rq : Les peintures avaient comme base la céruse de plomb PbO2 (goût sucré)

Le plomb provoque la maladie : saturnisme Inhibe 4 étapes dans la synthèse de l’hémoglobine Se combine avec des enzymes à groupement SH S’attaque au système nerveux.

3.4) Edulcorants Ils sont destinés à remplacer les sucres, très largement utilisé par les diabétiques. Utilisé également en brasserie pour éliminer l’amertume de la bière.

Cyclamate

O O S O NH
O
O
S
O
NH

cyclamate

Na

H 2 N cyclohexylamin
H 2 N
cyclohexylamin

HO

O O S O NH cyclamate Na H 2 N cyclohexylamin HO cyclohexanol O cyclohexanone Il

cyclohexanol

O

O NH cyclamate Na H 2 N cyclohexylamin HO cyclohexanol O cyclohexanone Il provoque des anomalies

cyclohexanone

Il provoque des anomalies chromosomiques Rq : Les limonades bon marché contiennent des cyclamates.

Saccharine Il donne le cancer de la vessie à forte dose.

O NH S O O
O
NH
S
O
O

saccharine

43

Aspartame

HO

O O O H 2 N N H O
O
O
O
H 2 N
N
H
O

Les édulcorants augmentent la production d’insuline qui elle-même facilite la division cellulaire.

3.5) Emballage des aliments

La toxicité et

substances toxiques peuvent migrer de l’emballage vers l’aliment. Les matières plastiques ne seraient pas toxiques si elles ne contenaient pas de monomères. Le PVC (poly chlorure de vinyle)

provoque le sarcome du foie. Un récipient en PVC donne après 40j une concentration de 0.02 à 0.05 ppm. Théoriquement les emballages ne doivent pas contenir plus de 20 ppm de monomère.

de l’emballage des aliments devient préoccupant. En effet des

Le polystyrène

aliments devi ent préoccupant. En effet des Le polystyrène styren Sert pour les emballages rigides. Rq

styren

Sert pour les emballages rigides. Rq : le styrène donne par oxydation un époxyde :

H H O
H
H
O

H

Il est toxique et dangereux pour le système nerveux. Le taux de migration ne doit pas dépasser 50 ppb dans les aliments. Au cours de la fabrication, on ne doit pas dépasser 225°C, car le polystyrène se dépolymérise.

44

Divinylbenzène

Adjuvants de plastification

Divinylbenzène Adjuvants de plastification divinylbenzene Les plus courants sont les diphényle polychloré. Rq : les

divinylbenzene

Les plus courants sont les diphényle polychloré. Rq : les poissons accumulent facilement ces composés dans le foie, ce qui leur donne des hépatomes (cancer du foie). Dans les emballages on ne doit pas trouver plus de 0.02 ppm pour les enfants et 5 ppm pour les adultes.

Ex : Acide phtalique

OH O HO O
OH
O
HO
O

phthalic acid

Il donne des tumeurs malignes chez le rat. Le phtalate et le chlorure de polyvinyle additionné ont un pouvoir cancérogène accrue.

Facteurs de risques liés à l’alimentation où à l’environnement.

Facteurs de risque

Organe(s) touché(s) ou maladie

Risque relatif

Fumée

Cancer des poumons

10 à 40

Benzène

Leucémie

1.5

à 20

Edulcorants

Cancer vessie

1.5

à 2.6

 

Bouche

 

Excès d’alcool

oesophage

1.3

à 2.3

Café

Vessie

1.3

à 2.6

Environnement de fumée de tabac

 

2 à 3

Lignes électriques hautes tensions

leucémie

1.5 à 3

électriciens

 

1.4

à 1.9

45

Chap 3 : Les additifs alimentaires

Le terme additif alimentaire désigne toutes les substances qui peuvent être ajoutées, aux boissons ou denrées alimentaires. Soit parce qu’elles sont nécessaires à leur préparation, soit parce qu’elles améliore leur présentation, leur qualité organoleptique, ou leur conservation. Les additifs peuvent être des conservateurs, des colorants, des vitamines, des antioxygènes, des arômes, des exhausteurs de goût, émulsifiants ou gélifiants. La liste des additifs autorisés, a été publiée au Journal officiel, à partir du 6 juin 1975, elle comporte 156 additifs. Ils sont classés en séries ou gammes.

E100 colorants

E101

lactoflavine

beurre, fromage, jaune

E102

Tartrazine

jaune, peu entraîner des risques d’allergie

E110

jaune orange S

jaune, peu entraîner des risques d’allergie

E120

Cochenille

rouge, peu entraîner des risques d’allergie

E123

Amarante

rouge, peu entraîner des risques d’allergie ou de cancer

E127

Erythrosine

 

E131

Bleu pathenté V

Peu entraîner des risques d’allergie ou de cancer

E150

Caramel

 

E160

Carotène

 

E175

Or

 

E200 conservateurs Ils retardent la détérioration des aliments (dans les boisons ou aliments)

E200

Acide sorbique

 

E210

Acide benzoïque

Peu entraîner des risques d’allergie

E220

Anhydride sulfureux (SO2)

 

E221

Sulfite de sodium SO3Na2

 

E250

Nitrite de sodium NO2Na

 

E260

Acide acétique

Pas dangereux

E280

Acide propionique

Pas dangereux

E300 Antioxydant

E300

Acide ascorbique

Sans danger

E307

α tocophérol (Vit E)

Sans danger

E320

Butyl hydroxy anisol

Irritation

E321

Butyl hydroxy toluène

Irritation

46

E400 Agents de texture

E500 acides et sels minéraux

E600 Exhausteurs de goût

E400

Acide alginique

E406

Agar Agar

E407

Carraghénates

 

Gomme

E415

Xanthane

E420

Sorbitol

E440

Pectine

E508

KCl

E551

SiSO2

E570

Acide stéarique

E621

Glutamate de sodium

E631

Acide inosinique

Les industries agro-alimentaires utilisent aussi des extraits protéiques (lait, soja), et des fibres alimentaires (polymère polysaccharidique mal digéré par les enzymes digestives). Ex : cellulose dégradée à 30% dans le colon. Ex : pectine (polymère de l’acide galacturonique) dégradé dans le colon également.

Les fibres diminuent la flèche d’hyperglycémie après le repas et absorbe le cholestérol, mais absorbent également le Ca Mg Fe, ce qui cause des flatulences si elles sont apportées en excès.

47

Chap 4 : Le Brunissement des aliments

1)

Le brunissement non enzymatique (BNE)

48