Vous êtes sur la page 1sur 48

Biochimie Agro-Alimentaire

C’est la chimie des êtres vivants et par extension celle des produits qui en dérivent.

Objectifs : Isolement des molécules


Analyse et structure
Transformation de molécule
Production
Interaction des molécules

2 Types d’étude : 1) Sur le vivant : microorganisme, végétal, animal, homme


2) Sur les produits naturels qui en dérivent, surtout alimentaires.

La biochimie permet une explication au niveau moléculaire des phénomènes biologiques. Elle
apporte une large contribution à la solution des problèmes vitaux. Elle est de plus en plus
incontournable.
Génome normal Æ(rayons X) Æ métabolisme altéré Æ cellule altéré Æ structure altéré Æ
observation visuelle
Génome altéré
(Méthodes physiques, IRM, RMN, échographie, scintigraphie)

Cellule altérée : microscope normal ou électronique


Métabolisme : études par des méthodes biochimiques ou physiques.
Ex : sueur : Zn,Mn,K,Cu (défaillance cardiaque si trop de perte de K) Æ pertes d’oligoéléments.
La sueur demande de l’énergie. Le zinc protège les mitochondries qui fournissent l’énergie.

Ex : infections nosocomiales, contrecarrée par une bi ou tri thérapie

Maladie sickle cell ( anémie falciforme) qui entraîne des symptômes de fatigue.

Etres vivants Æ produits naturels

Biotechnologie
Biochimie dynamique
Biochimie nutritionnelle
Biochimie pharmacologique
Biochimie pathologique
Génie biomatériaux
Génie des procédés
Transformation des produits naturels
Chimie thérapeutique (la nature comme model)
Chimie des substances naturelles
Biochimie structure
Biochimie analytique
Biochimie préparative

Biochimie pharmacologique : étudie la réaction des organismes face à des médicaments (animal,
homme).

1
Présentation de la biochimie
Quelques domaines d’intervention du biochimiste

Biochimie pathologique : altération des globules rouges


Génie des biomatériaux : ex : procédés de fabrication du glucose, fructose (pouvoir énergétique
identique, mais goût différent)
Transformation : ex : riz qui colle pas

Chimie thérapeutique : ex pénicilline G


A partir des produits naturels on peut avoir des produits plus performants
Echinaceae stimule les défenses immunitaires.

Méthodes physiques Méthodes chimiques Méthodes Biologiques

Biotechnologie

Les biotechnologies sont des technologies utilisant les potentialités de la cellule à des fins
industrielles.

Biotechnologies : Génie de la culture cellulaire


Génie des fermentations
Génie génétique
Génie enzymatique

2
Plan

I Protides : acides aminés, peptides, protéines, valeur


nutritionnelle des protéines.

II Molécules plus ou moins toxiques éventuellement


présentes dans les aliments.

III Additifs alimentaires

IV Brunissement des produits alimentaires, non enzymatique


et enzymatique

V Nutrition minérale : importance dans le métabolisme

VI Purification des protéines

VII Pollution, analyse et traitement des eaux, eau potable

VIII Alicaments

IX Question pour un biochimiste

3
Chap. 1 : Acide aminé

Constituant des protéines, structure suivante

R C COOH

NH2

Les acides aminés sont en général des acides α aminés. NH2 est une fonction primaire, sauf pour
la proline et l’hydroxyproline (amine 2aire). On peut classer les acides aminés suivant leurs
fonctions.

Les différents acides aminés : (Mm moyenne = 110Da)


♦ Les acides aminés hydrophobes :

Glycine : Gly, G Alanine : Ala, A Valine: Val, V Leucine : Leu, L Isoleucine : Ile, I
O O CH3 O O CH3 O
H3C
H3C H3C
H2C O O H 3C O O O
NH2 NH2 NH2 CH3 NH2 NH2

♦ Les acides aminés alcooliques :

Sérine : Ser, S Thréonine : Thr, T


O OH O

HO O H3C O
NH2 NH2

♦ Les acides aminés acides : Asx : B / Glx : Z

Glutamate : Glu, E Aspartate : Asp, D Glutamine : Gln, Q Asparagine : Asn, N


O O O
O O O
O O H2N
O O
O O O
O NH2
NH2 NH2 NH2 NH2

4
♦ Les acides aminés basiques :

Arginine: Arg, R Lysine: Lys, K Histidine: His, H


NH2+ H2N O O
H2N NH+
O O
N O
H NH2
O NH2 N
H
NH2

Glucide, protide 4Kcal/g


Lipides 9Kcal/g

♦ Les acides aminés aromatiques :


Noyau guanidinium Noyau imidazole
Phénylalanine : Phe, F Tyrosine : Tyr, Y Tryptophane : Trp, W
O O O

O O O
NH2 NH2 NH2
HO
N
H

♦ Les acides aminés hétérocycliques :


L’iminoacide :

Proline: Pro, P Hydroxyproline


O
O
O
NH HO
O
NH

Quelques acides aminés particuliers :

Histamine Dopamine Ornithine Citrulline


O
NH+ HO O
H2N H2N
O
NH2 NH2 O N
N HO H
H NH2 O
NN2

5
structure des acides aminés

6
7
1.2) Stéréochimie

On définit la stéréochimie des acides aminés par rapport à la stéréochimie des sucres,
notamment du L-glycéraldéhyde.

CHO
HO H
CH2OH
L Glycéraldéhyde

CH3
H2N H
COOH
L alanine

Les acides aminés naturels sont quasiment tous de la série L. Mais au cours des traitements
alimentaires, il peut se produire une racémisation.
La racémisation est un mécanisme ressemblant à celui de la transamination. Le proton H+ est
arraché au carbone α sous l’influence d’un aminoacide attracteur de protons appartenant au site
actif de la racémase. Celle-ci peut rajouter un autre proton H+ par l’intermédiaire d’un
aminoacide donneur de proton, mais de l’autre côté du plan du coenzyme. Il y a donc inversion de
la configuration du carbone α de l’aminoacide substrat.

La D aminoacide oxydase, localisée au niveau du rein permet la re-transformation des acides


aminés en une forme L.

CH3
H
H NH2 H3C CO COOH + HOOC C C C COOH
H2 H2
COOH D amino acide oxydase NH2
D alanine
acide L glutamique

H
H3C C COOH + HOOC C C C CO COOH
H2 H2 H2
NH2
Transamination
L alanine Acide α cétoglutarique

Le groupement aminé de l’acide glutamique est transféré à un α cétoacide pour former


l’aminoacide correspondant. L’acide glutamique est en effet un participant prépondérant aux
réactions de transamination.

8
1.3) Propriété spectrale
Aa aromatique : 260 à 280 nm
Soit de 2600 A à 2800 A

1.4) Propriété chimique

Tous les acides aminés peuvent se décarboxyler, grâce à des décarboxylases fonctionnant avec la
vitamine B6, ce qui donne des amines biogènes.

H
HOOC C C C COOH HOOC C C C NH2
H2 H2 H2 H2 H2
NH2
acide gamma aminobutyrique (GABA)
régule l'activité cérébrale

Ac dipropylacétique : médicament (dépakine)


Rq : Dans la valériane on trouve un composé qui est proche du GABA.

Le mécanisme de la décarboxylation conduit à une amine. Certaines de ces amines ont un rôle
physiologique ou pharmaceutique important, d’où le nom d’amines biogènes. Les décarboxylations
sont catalysées par des décarboxylases, enzymes à phosphate de pyridoxal.

Aminoacide Amine Localisation ou rôle


Médiateur du système
Acide glutamique Acide γ aminobutyrique
nerveux central

9
1.5) Ionisation

Acide aspartique Asp

-H+ -H+ -H+


+ + - + -
H3N-CH-COOH H3N-CH-COO H3N-CH-COO H2N-CH-COO-
⏐ +H+ ⏐ +H+ ⏐ +H+ ⏐
CH2 pK=2.09 CH2 pK=3.86 CH2 pK=9.82 CH2
⏐ ⏐ ⏐ ⏐
COOH COOH COO- COO-
forme cationique forme d’ion mixte forme anionique forme anionique

Phi
+ -

On désigne par I, la force ionique.


I=γ/2=µ =1/2 Σ Ci. Ζi2

√I
Loi de Henry

pH
pHi

Les acides aminés absorbent dans les UV lointains.

10
1.6) Propriétés chimiques

Le groupement COOH est facilement décarboxylé. On peut aussi former des esters (acide +
alcool), ou former des amides par amidification (CO-NH2).
On peut désaminer avec de l’acide nitreux HNO3
Acétylation R-NH2 + CH3COOH Æ R-NH-CO-CH3

Réaction à la ninhydrine : Tous les acides amines sont violet, sauf la praline qui est jaune.

Isatine pour proline

O H
N O

N OH
H
isatine proline

Dinitrobenzène

NO2

O2N F + NH2 + R

1-Fluoro-2,4-dinitro-benzene

Phénylisothiocyanate

S
C
N
phenylisothiocyanate

Ce composé intervient dans la réaction d’EDMAN

11
1.7) Séparation et dosage

La séparation des acides aminés peut se faire par chromatographie sur couche mince (CCM), ou
par chromatographie d’échange d’ions.

Résine cationique : Amberlite IR120

Résine cationique

SO3-Na+
Dans une résine cationique le contre ion, ici Na+ est de charge positive.

Résine anionique

CH3
CH2-CH2-N+--CH3
CH3
On l’utilise quand le pH est supérieur au pHi.

12
2) Peptides
2.1) La liaison peptidique

C’est une liaison entre un groupement NH2 d’un acide aminé et un groupement COOH

Les acides aminés sont reliés entre eux par l’intermédiaire de liaison peptidique :

R R R O
R
H2N C COO-
H
+ H2N C COO- H2N C N C COO- + OH2
H H H H

L’enchaînement des acides aminés selon les liaisons peptidiques (sans tenir comptes des
chaînes latérales) s’appelle la chaîne principale.
Les acides aminés se polymérisent, pour former des peptides :
2 acides aminés = dipeptides
3 acides aminés = tripeptides
30 acides aminés = polypeptides
50 acides aminés = protéines (peut contenir jusqu’à 40000 acides aminés)

Les peptides d’intérêt biologiques sont très nombreux, les principaux sont les enzymes,
les transporteurs de métabolites, les récepteurs, les hormones et facteurs de croissance, les
protéines de structure, du cytosquelette, régulatrice, de stockage,….

13
I - La formation de la liaison peptidique

II - L'agencement spatial de la chaîne polypeptidique

14
2.2) Composition en acide aminé
2.2.1) Hydrolyse

La composition en AA est déterminée soit par :


Hydrolyse HCl 6N à 105°C pendant 24 heures qui entraîne la rupture des liaisons peptidiques.
L’inconvénient est que la méthionine, la sérine et la thréonine sont partiellement détruites. Mais
par extrapolation à 24H, 48H et 72H, on peut connaître la valeur exacte.
Le tryptophane est détruit totalement donc il est dosé par une hydrolyse alcaline NaOH 2N 8
heures.
Les enzymes sont utilisées pour l’hydrolyse (coupure) partielle.

2.2.2) Séparation
Chromatographie sur colonne à échange d’ions.

2.2.3) Dosage

Ninhydrine

2.2.4) Détermination des acides aminés terminaux

La méthode d’EDMAN permet d’éliminer les acides aminés un par un à partir du côté N terminal.
On peut utiliser également la leucine aminopeptidase, mais qui est beaucoup moins efficace que la
réaction d’EDMAN.

La réaction d’EDMAN : (réaction récurrente jusqu’à 50 acides aminés)


1) Couplage en milieu alcalin :
S
H H
N
N C S + H2N C CO N C
H H H H
R1 R2 N C CO N C
H H
R1 R2

2) Clivage :

S O H S O
N N C N H
H N C H H N C
+ H2N C CO
H H R1 R2 H+ (milieu anhydre) H H R1 R2

anilinothiazolinone (milieu acide)


3) Conversion :
S
S O + S
N H H
N NH
H N C + OH2 N
H
N C COOH
H + OH2
H H R1 R1 H
O R1

phényl thiohydantoine

Ensuite chaque phényl thiohydantoïne est analysé puis identifié par chromatographie,
car chacun d’entre eux possède son propre pic.

15
2.2.5) Acide aminé C terminaux

La carboxypeptidase décroche une à une les AA par le côté –COOH.

C ter : chimique (hydrazonolyse : NH2-NH2)


H H
H2N C CO + H2N NH2 H2N C CO N NH2
H
R1 R1
Acides aminés n à n-1 (pas n)

Enzymatique (avec les carboxypeptidase)

2.2.7) Endopeptidases

Il existe deux types d’enzymes (qu’elles soient naturelles ou synthétiques) : les


endoprotéases et les exoprotéases. Les exoprotéases coupent les acides aminés terminaux,
tandis que les endoprotéases coupent à l’intérieure des chaînes polypeptidiques. Ensuite on peut
encore diviser les exoprotéases en deux sortes de sous enzymes : les carboxypeptidases qui
coupent du côté carboxy terminal (COO-) de l’acide aminé et les aminopeptidases qui coupent du
côté amino terminal (NH2) de l’acide aminé.

Les endoprotéases :

Nom Provenance Acides aminés Côté de la coupure


Pepsine Suc gastrique L, M, F, Y, W amino
Trypsine Suc pancréatique K,R carboxy
Chymotrypsine Suc pancréatique F, Y, W carboxy

Glutathion :

H2N
NH

SH
HO O O

NH2

CH2

COOH
Dans le glutathion, il n’y a pas de liaison peptidique car ce n’est pas le carbone α qui est engagé.
L’enzyme glutathion oxydase décompose les peroxydes. Elle fait partie de la glutathion
peroxydase.

Peptide hypophysaire : sécrété par l’hypophyse.


Vasopressine, ocytocine, angiotensine (surrénale), insuline, glucagon. Enképhaline, endorphine.

16
Peptide Antibiotique : pénicilline G

cystéine

H S CH3
C CO N C CH CH3
H2 H
CO N C COOH
H
phénylacétyl valine

17
3) Protéines
Ce terme a été introduit en 1838 par Berzelius, l’origine vient de protée (Dieux Grec qui
changeait de forme) et de protos. Elles sont les principaux constituant de la matière vivante.
Elles peuvent avoir un pouvoir catalytique. C’est Thenard qui en a introduit le nom.

H2O2 Æ H2O + ½ O2

Catalyseur : Substance chimique qui agit à faible quantité, et qui se retrouve intact à la fin de la
réaction.

Holoprotéine : protéine simple qui donne après hydrolyse que des acides aminés.

Hétéroprotéine : C’est une protéine conjuguée qui libère en plus des groupements P, S ou
flaviniques.

3.1) Protéines simples

Elles libèrent par hydrolyse que des acides aminés ou des dérivés d’acides aminés. On peut les
classer suivant leurs propriétés chimiques.

3.1.1) Protamines

MM de 5 à 10 kDa. Elles ne contiennent pas d’acide aminé aromatique, et sont solubles dans l’eau.

3.1.2) Histones

Elles sont moins basiques que les protamines, et ne contiennent pas de tryptophane, ne coagule
pas par chauffage, et sont facilement hydrolysée par la trypsine ou la pepsine. Elles jouent un
rôle important dans les chromosomes, car elles s’associent aux acides nucléiques.

3.1.3) Albumine

Elle est soluble dans l’eau, coagule à la chaleur, et contient quelques éléments glucidiques
(glycoprotéine).

3.1.4) Globulines

Elles sont précipitables par le sulfate d’ammonium à 50% de saturation, et coagulent à la chaleur.
Certaines sont insolubles dans l’eau. Dans le sérum ont retrouve 5 globulines différentes, ou
immunoglobulines : IgA IgG IgM IgD IgE. Leur structure de base est de 150000 Da.

Ex : lysozyme du blanc d’œuf


Ex : myosine du muscle

18
3.1.5) Prolamines

Elles contiennent beaucoup de proline, et sont solubles dans l’éthanol (jusqu’à 70%), riche en
acide glutamique, asparagine et proline. Elles sont importantes dans la gliadine du blé.

3.1.6) Glutelines

Elles sont solubles dans les solutions salines, acides ou alcalines, et sont riche en acide
glutamique, proline, arginine. Elles sont un peu comme les prolamines car elles contiennent
beaucoup de proline.

3.1.7) Scléroprotéines

Ce sont des protéines tissulaires ou fibreuses. Elles sont résistantes à l’hydrolyse enzymatique.
Elles sont subdivisées en kératine (dans les épithéliums) riche en proline et glycocolle, et en
collagène, riche en proline et glycine. L’hydroxyproline étant caractéristique du collagène. Les
collagènes peuvent servir de films pour fixer des enzymes, utilisé en biotechnologie, dégradé par
les collagènases. L’élastine est une protéine fibreuse comme le collagène. Chez l’animal la teneur
en collagène et élastine diminue au court du vieillissement.

3.2) Protéine conjuguée

Ce sont des unions de structure polypeptidiques avec des composés de nature chimiques
différents : glucides, lipides, métaux.

3.2.1) Phosphoprotéine

Ce sont des protéines contenant de l’acide orthophosphorique lié à la sérine ou à la thréonine


(acide aminé alcoolique).

HO
OH
P
O
NH

HO O

HO
phosphoserine

Elles sont solubles dans les solutions salines, coagulent à la chaleur en perdant leur phosphore.
Certaines phosphoprotéines sont des propriétés enzymatiques. Elles jouent un rôle important
dans le système nerveux au niveau de la membrane des neurones.

Ex : caséine du lait : α,β,γ


Ex : vitelline de l’œuf

19
3.2.2) Glycoprotéines

C’est une association de protéines et d’hydrates de carbone par covalence. Stable à la chaleur,
facilement précipitable par l’éthanol. Le nombre de fraction glucidique dans une protéine est très
variable.
Ex : protéine sou maxillaire (800 molécules de sucre).
Le phi des glycoprotéines est relativement bas, surtout si il y a de l’acide sialique.
Ex : fibrinogène, ribonucléase, vitelline de l’œuf, choline estérase, glycoprotéines gastriques.

3.2.3) Chromoprotéine

Elles constituent un groupe hétérogène, on y retrouve des pigments respiratoires, comme


l’hémoglobine, l’hémoganine, et des constituants de la chaîne respiratoire ( cytochromes), et des
flavoprotéines ( Vit B12), des pigments visuels : rhodopsine (dérivé de la Vit A).
Ex : Protéine de transport : transferrine : Fe, ceruloplasmine : Cu

3.2.4) Lipoprotéine

C’est la fraction lipidique associée à la protéine, retrouvé dans les mitochondries, dans le sérum
sanguin, où elles constituent une forme de transport des lipides.
Ex : LDL, HDL
Les LDL sont attaqués par les radicaux libres et entraîne la formation de peroxydes à partir des
chaînes d’acides gras poly insaturés ce qui conduit à leur attaque par les macrophages.

3.2.5) Nucléoprotéines

C’est l’association de protéines et d’acides nucléiques. Ont les retrouve dans les trois règnes :
animal, végétal, microorganisme. On distingue les ribonucléoprotéines, les
désoxyribonucléoprotéines.

20
3.3) Fonction des protéines
3.3.1) Enzymatique

Elles ont une masse moléculaire > 10 000 Da, et sont hydrophile à l’extérieur et hydrophobe à
l’intérieur.

vi = Vmax [S] / (Km + [S])

• Lineweaver et Burk : 1 / vi = f ( 1 / [S] ) il faut ajuster les concentrations en


substrat pour obtenir une bonne courbe avec une bonne précision : 0,3 Km <
[S] < 2 Km
vi = Vmax [S] / ( Km + [S] ) → 1 / vi = ( Km + [S] ) / Vmax [S]

B 1 / vi = Km / Vmax x 1 / [S] + 1 / Vmax

Catalyseurs : Ce sont des protéines qui interviennent à très faible quantité.

3.3.2) Les protéines de transport

Elles peuvent aussi bien transporter des molécules hydrophiles ou lipophiles.


Ex : transferrine Fe2+, ceruloplasmine Cu2+

/ Groupement hydrophobe
/ Groupement hydrophile

Il existe également d’autre transporteur dans les membranes.


Il y a trois types de transport : transport passif (loi de Fick)
Transport facilité Ø = (Qm.S) / (K+S)
Transport actif

21
3.3.3) Protéines récepteurs

Ex : récepteur catécholamine (adrénaline)

Récepteur
catécholamine

AMPc
Adényl cyclase

Phospho
diestérase de Lipolytique
l’AMPc glycolytique ATP Æ AMPc + PP

HO

HO R

3.3.4) Protéines de réserves

Surtout dans le règne végétal, dans le blé, le maïs, le riz, les légumineuses, le soja. Le soja (40 à
45%) et le tournesol sont les plus riches.
Ex : blé tendre 8%, blé dur 12%
Œuf : albumine, phosphoprotéine dans le jaune, lécithine
Lait : caséine (chymosine, extrait de l’intestin du veau)
Dans le petit lait (lactosérum), il y a beaucoup d’acides aminés souffrés, d’acides aminés ramifiés
6 à 7% de protéines par litre.

22
3.3.5) Protéines contractiles

Elles changent de forme, dans le muscle, il y a deux protéines : l’actine et la myosine.

Myosine

Actine

On distingue l’actine G : globulaire et l’actine F : fibrillaire.

Troponine

Tête de myosine

C’est le calcium qui déclenche la contraction. Il y a augmentation de la concentration en Ca2+ qui


passe de 10-7M à 10-5 M.

ATP Æ (créatine P Æ créatine)Æ ADP + P

La connectine (MM 2.2.106 Da)

3.3.6) Protéine de structure

Certaines protéines forment des filaments, des cadres ou des plaques pour la résistance ou la
protection.
Ex : Tendons, cartilages.
Le collagène est très résistant à la traction, le cuir est essentiellement constitué de collagène.
Les ligaments sont eux constitués de collagène et élastine. Les cheveux sont constitués de
kératine (protéine insoluble). Et la soie est constituée de fibroïne.

23
3.3.7) Protéine protectrice

La muqueuse du tube digestif sécrète des glycoprotéines qui protègent la paroi contre les
enzymes digestives (pH de l’estomac est d’environ 1). La pepsine et la gastrine empêchent la
dissolution de l’estomac.
Les immunoglobulines sont aussi des glycoprotéines qui assurent la protection de l’organisme
contre les substances immunogènes ou les microorganismes.
IgA, IgD, IgE, IgG, IgM. Les IgM étant les premières sécrétées lors d’une réaction immunitaire.
Les IgE quand à elle interviennent dans les réactions d’hypersensibilité, du type allergie. Les
protéines de l’arachide peuvent donner des allergies. On peut également être allergique au lait et
au gluten.

3.3.8) Protéines destructrices

Il existe aussi des protéines destructrices, la maladie de la vache folle est associée à la présence
de prions. Protéine douée d’activité catalytique. L’ESB encéphalite bovine spongiforme entraîne la
destruction du cerveau qui devient spongieux. Les prions peuvent être détecté deux mois avant
que la maladie se déclare. Elle est transmissible d’un animal à l’autre. Chez l’homme il existe la
maladie de Creutzfeldt Jacob.

3.3.9) Protéines régulatrices

Les enzymes allostériques sont des protéines régulatrices, 5% du total des enzymes ont un rôle
important dans le métabolisme (équilibre du métabolisme).
Ex : aspartate transcarbamylase (à la base des pyrimidines).

H2 H H2 H
HOOC C C COOH + H2N COOPO3H2 HOOC C C COOH

NH2 NH
H2N
C

Elle est constitué de 4 sous unités : 2 sous unité catalytique


2 sous unité régulatrice

Régulatrice

Catalytique

Elles est activée par le cytidine triphosphate, et inhibée par l’ATP.

3.3.10) Autres protéines

Quand les protéines sont inclassables : ex monéline (extraite d’une plante africaine, goût sucré).
Le plasma des poissons de l’antarctique possède une protéine antigel. Les articulations des ailes
des insectes contiennent de la résiline (élasticité).

24
4) Valeur nutritionnelle des protéines
4.1) Acide aminés indispensables

Les protéines sont constituées par 20 acides aminés, mais du point de vue alimentaire seul 8
sont indispensables V, L, I, T, M, F, W, K (valine, leucine, isoleucine, thréonine, méthionine,
phénylalanine, tryptophane, lysine) et l’arginine R chez l’enfant.
La tyrosine n’est pas indispensable, car elle provient de l’hydrolyse de ……………………….
4.2) Méthode d’estimation de la valeur nutritionnelle

L’azote ingéré par l’organisme à deux destinés. Soit absorbé dans le tube digestif et passe dans
le circuit sanguin = azote digéré, soit rejeté dans les matières fécales.

Tube digestif
N ingéré = I Organisme

N fixé
N absorbé

Fm F

Ft Um U

Ut

F : azote fécal des aliments


Fm : azote fécal métabolique
Ft : azote fécal total
U : azote urinaire des aliments
Um : azote urinaire métabolique
Ut : azote urinaire total

25
Le fonctionnement du tube digestif, nécessite la production de protéine, enzyme muqueuse du
tube digestif qui forme une partie de l’azote fécale. Cet azote est faible par rapport à celui
provenant de l’alimentation.
L’azote métabolique fécal a une valeur constante dans des conditions opératoires données

Apparent Réel
Coefficient de digestibilité [I-(F-Fm)]
(I-F)/I
N absorbé/N ingéré I
% Digestibilité (N absorbé/N ingéré)*100
Valeur biologique =
[I-(F-Fm)-(U-Um)]
Fraction de N réellement utilisée (I-F-U) / (I-F)
[(I-(F-Fm)]
(N retenu) / (N absorbé)
Utilisation protéique nette (UPN) [I-(F-Fm)-(U-Um)]
(I-F-U)/I
(N retenu) / (N ingéré) I
Coefficient d’efficacité Gain de poids
protéique (CEP) Poids de protéine ingéré
(Gain de poids)
Coefficient d’efficacité
------------------------------- + Perte de poids (régime sans protéine)
protéique nette (CEPN)
Poids de protéine ingéré

CEP Valeur biologique UPN


Œuf de poule 3.9 94% 94
Viande 3 74% 67
Poisson 3.5 80% 80
Lait 3.1 82
Grain de blé 1.5 65% 40
soja 2.3 73% 60
Riz 73% 70

26
Il y a 8 AA indispensables. L-Histidine est synthétisée par l’homme mais cette synthèse est très
longue. Il faut de l’ATP, du ribose et de la glutamine. Chez le nourrisson (0 à 6 mois), en cas de
subcarence, c’est l’histidine qui est le premier AA à manquer.
Depuis 1973, cet AA ne figure pas dans les combinaisons types provisoires de l’OMS. Ces
combinaisons provisoires (en mg/g protéine) permettent de définir les indices chimiques qui
traduisent le déficit en tel ou tel AA.

L-Histidine 0
L-Isoleucine 40
L-Leucine 70
L-Valine 50
L-Lysine 55
L-Méthionine et L-Cystéine 35
L-Phénylalanine et L-Tyrosine 60
L-Thréonine 40
L-Tryptophane 10

L’indice chimique se calcule en faisant le nombre de mg de l’AA considéré sur le nombre de mg de


l’AA de la combinaison de l’OMS.
Exemple :
• Grain de blé
o Thréonine 31mg/40mg = 0.77 ; Indice = rapport x 100 = 77 et le déficit = 23
o Lysine 31/55 = 0.56
• Lait de vache
o Met + Cystéine 33/35 = 0.94 Indice =94 et le déficit = 6

Depuis quelques années, l’arginine est considérée comme très importante. L’homme en fait la
synthèse. Cet AA facilite la production de l’énergie, stimule la croissance, l’immunité et permet
l’évacuation de l’azote.

Normalement, il y a plus de créatinine dans l’urine que dans le sang. En cas de concentration plus
importante dans le sang, cela démontre qu’il y a un dysfonctionnement des reins.

27
NH2

H2N

NH2 O

HN

NH O

HO NH2

NH2
R L ornithine

NH2

OH

NH
NH2
N
NH HN
N NH
N
CH3 H3C C COOH
H
H2 ATP
SC
O
CH2
ADP
CH2
H2N CH OHOH NH-PO3H2
COOH
HN phosphocréatine
NH (énergie du muscle)
H
N H3CC COOH
H
HN
NH
H3C C CO
H

28
L-Arginine :
ƒ Stimule la synthèse de l’hormone de croissance
ƒ Stimule les lymphocytes T
ƒ NO ou monoxyde d’azote qui est un facteur de relaxation musculaire
ƒ Favorise la cicatrisation

Blé Riz Soja Combinaison type


Lysine 31 40 70 55
Mét + Cystéine 43 36 28 35
Thréonine 31 41 42 40
Isoleucine 35 40 50 40
4.3) Besoin quotidien et principe de simultanéité

La composition en, AA d’une protéine détermine dans une large mesure sa valeur comme source
d’azote.
Les besoins quotidiens en AA essentiels sont les suivants :

AA essentiels Recommandations FAO Quantité minimale


(en g/homme) (en g/homme)
Phénylalanine 2.2 1.1
Méthionine 2.2 1.1
Leucine 2.2 1.1
Valine 1.6 0.8
Lysine 1.6 0.8
Isoleucine 1.4 0.7
Thréonine 1.0 0.5
Tryptophane 0.5 0.25
Total 12.7 g par jour 6.35 g par jour

S’il manque un seul de ces AA, il ne sera plus possible d’assimiler les protéines alimentaires dans
leur totalité. Ainsi l’homme se nourrissant seulement de riz (déficit en Lysine) n’assimile
qu’environ 70% des protéines de cet aliment. Tous les aliments sauf l’œuf sont déficients en un
ou plusieurs AA. Tous les aminoacides essentiels doivent être apportés au cours de chaque repas.
Des expériences faites chez le poulet montrent des coefficients d’efficacité protéiques (=
augmentation de poids de l’animal / poids de protéine ingérée) très variables.

Produit Enrichissement en AA Coefficient d’efficacité


protéique
Maïs 0 0.85
(déficit en Lysine + 0.4 % Lys 1.09
et tryptophane) + 0.4 % Lys + 0.07% Trp 2.55
Blé 0 0.65
+ 0.4 % Lys 1.63
+ 0.4% Lys + 0.3% Thréonine 2.67
Caséine 0 2.50

Les personnes voulant augmenter leur masse musculaire, enrichissent leur alimentation en valine,
leucine et isoleucine (qui sont des AA branchés ou BCAA) car le muscle en contient 30%.

29
4.4) AA complémentaires

Lys et mét sont les AA qui font le plus défaut ainsi que la thréonine dans les aliments à base de
blé. Et le tryptophane pour les régimes à base de maïs.
Acide glutamique est préparé en quantité importante pour renforcer le goût des aliments. Il est
considéré comme un exhausteur.

4.4.1) Production de DL méthionine (sert uniquement à l’alimentation animale)


La fermentation n’est pas rentable.
On fait donc la synthèse de la DL méthionine qui est aussi efficace que la L-méthionine
(l’organisme récupère la forme D).
Deux méthodes pour la synthèse :
ƒ Méthode de Strecker : la synthèse se fait à partir de l’aldéhyde methylthiopropionique
auquel on ajoute l’acide cyanhydrique.
ƒ Méthode de Bücherer

4.4.2) Production de la L-Lysine


Les chimistes cherchent une synthèse économique de la L-Lysine car la DL Lysine n’est
synthétisée qu’à moitié.
La fermentation est la méthode la plus rentable. On utilise le Corynebacterium glutamicum dont
le principe de fermentation est le suivant :
Le milieu de culture (glucide, NH4+, sels minéraux et protéines) est stérilisé et arrive dans un
fermenteur.
Une souche microbienne donne des cultures intermédiaires qui sont introduites dans le
fermenteur.

Le milieu de culture et les bactéries fermentent et donnent un bouillon de culture qui est
centrifugé. Après la centrifugation, la biomasse est rejetée et le milieu clair est gardé. Ce
dernier passe sur un échangeur cationique puis il est concentré pour arriver à l’étape de la
cristallisation de la L-Lysine.

Il y a un procédé mixte (chimique et enzymatique) qui consiste à partir de la DL-Lysine.

La lysine est importante pour la formation du collagène et du tissu conjonctif qui est un tissu de
remplissage et de protection (tendon, derme, muscle…)

30
4.4.3) Production d’isolat protéique.
Le soja est utilisé pour produire un extrait très riche en protéine.

31
CHAP II MOLECULES PLUS OU MOINS TOXIQUES EVENTUELLEMENT PRESENTES
DANS LES ALIMENTS

Les aliments peuvent contenir des substances naturellement présentes, des contaminants de
nature chimique et des additifs volontairement ajoutés.

Evaluation de la toxicité

1.1 Toxicité aigue


La toxicité d’une substance est fonction de la dose. Dans la toxicité aigue, on pratique une seule
injection à l’animal et on mesure la DL50 dans un délai maximum de 15 jours sur deux ou trois
espèces. Ce test permet d’écarter les substances trop toxiques.
Si l’administration de 2g/kg ne donne pas de toxicité, la DL50 ne s’impose pas.

Toxicité à court terme

On administre des doses répétées pendant le dixième de la vie de l’animal (90 jours pour un rat, 1
an pour un chien) sur deux espèces différentes et des lots homogènes d’âge et de sexe. On
étudie le comportement, la croissance, l’hématologie et l’histologie. On recherche la dose
maximale qui n’a pas d’effets. Cette étude ne suffit en général pas pour déterminer l’effet
cancérigène et tératogène.

Toxicité à long terme

On administre des doses répétées pendant 2 ans chez le rat, 1 an et demi chez la souris et
plusieurs années chez le chien ou le singe. On observe le comportement des animaux, la
croissance, le nombre de portées, la longévité et l’effet tératogène (= altération de l’ADN d’où
malformation par la suite). L’effet mutagène se révèle sur plusieurs générations d’individus. Il
est testé sur des insectes (drosophiles) ou des microorganismes.

Etudes biochimiques et pharmacocinétiques

Pour évaluer le degré de toxicité, il est intéressant de connaître l’absorption et la répartition de


la substance dans l’organisme, les sites d’action, le mode d’élimination, l’accumulation éventuelle
dans certains tissus, la toxicité des métabolites, l’influence du régime alimentaire et le
phénomène d’induction enzymatique éventuelle.
La pharmacocinétique correspond à la façon dont les produits sont éliminés.

Les renseignements d’ordre épidémiologique

L’étude des populations humaines ou animales est précieuse. En effet les toxiques naturels sont
souvent décelés par ce type de recherche. Ainsi l’action cancérigène des aflatoxines des graines
d’arachides, la toxicité du sélénium ou bien les aliments fumés (poissons).

32
Interprétation des résultats

Il est important de fixer la dose journalière à ne pas dépasser pour une substance toxique
naturellement présente, un contaminant ou un additif. La dose maximale admissible est calculée
d’après la dose la plus élevée qui ne donne pas d’effets indésirables. On divise cette dose par un
coefficient de sécurité de 100 ou 1000 si la toxicité est relativement élevée.

Exemple : une dose de 50 ml d’éthanol est une dose maximale sans effet pour un homme (pour
500 ml de vin il y a 50 ml d’éthanol). Faut-il fixer à 5 ml de vin la dose maxi admissible ?

Dans le cas des vitamines, le rapport entre la dose toxique et la dose indispensable est faible
pour A, D et K.
De même pour le sélénium dont la dose journalière est 0.1 mg/j soit 100µg et la dose toxique est
1 mg.
Le coefficient de sécurité dépend surtout du degré de réversibilité des effets observés. Or
cette réversibilité est très difficile à définir dans le cas de substances cancérigènes car il peut
y avoir des modifications génétiques très lentes (test de AMES permet de déceler une
modification du génome).

33
Substances éventuellement toxiques dans les aliments

Certains aliments, ou animaux, ou végétaux contiennent des éléments hautement toxique.


Composés goitrigènes

Le goitre est une hyperplasie (ou gonflement) de la thyroïde dû à un défaut d’incorporation d’iode
soit par carence alimentaire soit parce que des végétaux comme les crucifères ou des
légumineuses contiennent des substances qui empêchent l’incorporation de l’iode.
Le colza, le navet et le chou contiennent un thioglucoside qui par hydrolyse enzymatique libère un
composé vinylique (= goitrigène). La cuisson inactive l’enzyme et supprime la toxicité. Le chou
contient des thiocyanates et des isothiocyanate qui sont des antagonistes directes de l’iode dans
la synthèse de la thyroxine.

I I

H
HO O C C COOH
H2
NH2
I I

Le soja est à l’origine de goitre chez les enfants nourris au lait de soja. Les légumineuses
contiennent aussi des hémagglutinines qui se fixent sur la paroi intestinale et empêche la
réabsorption de la thyroxine excrétée dans l’intestin avec la bile. Le lait des vaches nourries
dans des pâturages riches en crucifères est enrichi en composés goitrigènes.

Hémagglutinines

Ou encore phytoagglutinines ou lectines sont des glucoprotéines qui provoquent in vitro


l’agglutination des hématies. Elles provoquent l’inhibition de la croissance par blocage de
l’absorption des nutriments au niveau de l’intestin. Les haricots, les arachides et les lentilles ne
peuvent être consommés qu’après une cuisson suffisante.

Composés responsables du lathyrisme

Les graines des légumineuses des genres lathyrus et vicia consommés aux Indes et en région
méditerranéenne donnent une faiblesse musculaire des membres inférieurs. Le β-
aminopropionitrile, à 0.1% dans le régime alimentaire, perturbe la biosynthèse du collagène.

Composés responsables du favisme

Le favisme est une anémie hémolytique par ingestion de fève crue. L’agent responsable est un
dérivé de la pyrimidine.

H2N N NH2

N
HO
OH

34
Inhibiteur d’enzyme

Origine végétale
Dans les graines de céréales ou de légumineuses, il y a une antitrypsine qui peut provoquer une
hyperplasie du pancréas, un retard de croissance et une carence en AA soufrés chez les animaux
qui consomment des graines de soja crue par exemple. La chaleur détruit l’antitrypsine.
On peut trouver des anticholinestérases. Les cholinestérases interviennent dans la transmission
de l’influx nerveux. Des inhibiteurs d’anti choline estérases existent dans les solanacées (pomme
de terre, tomate, aubergine…). La solamine de pomme de terre est un glycoalcaloïde très toxique
qui s’accumule par l’exposition des tubercules à la lumière.

CHO OH OH CHO
HO
OH

OH
HO

H3C CH3 H3C CH3

R NH2 + R CHO R N C R' aldimine


H

Le gossypol est un polyphénol qui bloque la lysine et qui se trouve dans les tourteaux des graines
de coton. Chez les ruminants, le gossypol se combine aux protéines qui ne sont pas absorbées. On
abaisse la toxicité par des mélanges avec de la farine de soja ou de poisson qui donnent des
complexes stables par formation d’aldimine. On recherche actuellement des variétés de coton
pauvre en gossypol.

Origine animale
Ovo-mucoïde : le blanc d’œuf cru contient l’inhibiteur de la trypsine. Il provoque une
hypertrophie du pancréas. La coagulation fait disparaître l’effet toxique du blanc d’œuf.

Glucoside cyanogénétique

Il libère par hydrolyse de l’HCN (ac. cyanhydrique). On le trouve dans certains haricots
asiatiques (haricots de java = Phaseolus lunatus).
L’amygdaline (dans l’amande) est hydrolysée par l’émulsine en un sucre appelé grutibiose +
aldéhyde benzoïque + ac. cyanhydrique (dont la dose mortelle est de 50 mg/homme)

35
Boissons diverses

L’alcool
Il est consommé sous forme de vin ou sous forme de distillat provenant de la fermentation de
diverses céréales ou fruits.
L’alcool ou éthanol est un vasodilatateur. Il ralenti la transmission de l’influx nerveux. C’est un
anxiolytique par activation du récepteur de l’ac. γ aminobutyrique. La valeur énergétique de
l’alcool est de 7 Kcal/g.

Café, thé
Tous deux contiennent des xanthines ainsi que le chocolat.

HN
N

O
N
N
xanthine

Respectivement on a la caféine, la théophylline et la théobromine. La xanthine est un inhibiteur


de la phosphodiestérase de l’AMPc.

O N

N
N

O
cafeine

Le café et le thé inhibent la recapture du calcium au niveau des muscles d’où une contraction plus
importante. Ces deux boissons sont des inotropes positifs, c’est-à-dire qu’ils augmentent la force
musculaire.

36
Amines physiologiquement actives

De nombreux aliments contiennent de l’histamine, de la tyramine, de la tryptamine et de la


sérotonine qui ont une action sur la tension sanguine. On en rencontre dans le vin, la choucroute,
les fromages, la tomate et la banane… Les amines sont mal absorbées par la paroi intestinale et
elles sont métabolisées dans le tube digestif. La voie de décomposition se fait par la
monoaminooxydase (MAO).

MAO
R C NH2
H2
R CHO + H2O2 + NH3
1/2 O2
OH2

oxydase
R CHO R COOH
1/2 O2

On a observé des intoxications par des aliments avariés qui contenaient des amines
physiologiquement actives. L’histamine a été principalement étudiée. Les intoxications les plus
fréquentes sont dues au poisson (harengs, sardines). L’histamine est un vasodilatateur qui peut
engendrer des rougeurs, des oedèmes et de l’urticaire. Quand les troubles sont plus importants,
il apparaît des céphalées et des palpitations cardiaques. La dose toxique est supérieure à 10
mg/100 g d’aliment. L’origine de la toxicité étant microbienne, il faut bien maîtriser la chaîne du
froid. Les viscères sont souvent à l’origine de la pollution.

Antagonistes des vitamines

Antagonistes de la thiamine
Certains poissons contiennent une thiaminase. Celle-ci est détruite par la chaleur. Les farines de
poisson destinées à l’élevage doivent donc être chauffées suffisamment. Chez l’homme, la
consommation importante de coquillage (huître ou moule) provoque une perte de thiamine.
L’enzyme se trouve aussi chez les végétaux tel que le chou et les épinards… naturellement
détruite par chauffage suffisant. La thiamine, la cystéine, les vitamines C et E et le sélénium
sont les composants du cocktail anti-radicaux dus à l’alcool.
Biotine
L’avidine (= glycoprotéine) du blanc d’œuf forme un complexe très stable avec la biotine. Ce
complexe n’est pas décomposé dans l’intestin et engendre une carence en biotine. Il faut 3 à 5
minutes à 100°C pour décomposer l’avidine.

Antagoniste du Ca2+

L’ac oxalique dans certains végétaux (oseille, épinard ou chocolat) et l’ac phytique (ou
inositholhexaphosphate) dans les céréales et le soja.

37
Animaux et végétaux très toxiques

L’amanite phalloïde est le plus toxique des champignons. Une amanite phalloïde de 50g contient
5mg de toxine mortelle. Les produits toxiques agissent sur une ARN polymérase des hépatocytes.
Les amatoxines et les phallotoxines sont les deux types de toxines de l’amanite dont les
mécanismes d’action sont différents.
L’amatoxine est un petit peptide cyclique qui neutralise les ARN polymérases. La phallotoxine est
un petit peptide cyclique qui se lie à l’actine dont il induit une polymérisation irréversible. L’actine
est une protéine contractile que l’on retrouve dans toutes les cellules où elle joue un rôle dans la
contraction. On en trouve aussi dans les membranes des hépatocytes (cellules du foie). En
provoquant la polymérisation de l’actine du foie, les phallotoxines modifient la perméabilité. Il y a
relargage des ions et de divers constituants cellulaires qui provoquent la mort de l’individu.
L’antidote est un polyphénol tiré d’un charbon marie qui a la propriété de stimuler la croissance
des hépatocytes (leur régénérescence).

Il existe aussi des neurotoxines (cignatoxine) dans la chair de poissons tropicaux comestibles.
De même, des coquillages contaminés à certaines époques par des organismes microscopiques de
planctons riches en saxitoxine ont une action paralysante sur la respiration.

38
Composés cancérigènes.

Le sélénium
Celui-ci est très utile à faible dose, devient cancérigène chez le rat à 5mg/kg d’aliment.
Les aflatoxines
Des champignons parasites et des moisissures libèrent des mycotoxines hépatotoxiques et
cancérigènes : les aflatoxines. Les aflatoxines sont produites par les champignons Aspergillus
flavus qui se développent surtout sur les graines d’arachide mais aussi dans des tourteaux
avariés. L’aflatoxine B1 à la dose de 15µg/kg de nourriture provoque un hépatocarcinôme chez le
rat autrement dit un cancer du foie.

O
O

O O O CH3
L’origine hépatotoxique chez l’homme n’est pas établie, on observe cependant beaucoup de cancer
du foie en Afrique. Les limites pour les produits destinés à l’alimentation sont de 5 à 20µg/Kg de
nourriture. Le chauffage abaisse la teneur en aflatoxine et diminue la valeur nutritive.

Lutéoskyrine et Islanditoxine.
Le Penecillium islandicum est une moisissure très courante dans le riz. Celle-ci est responsable de
lésions hépatiques graves. Le riz contaminé prend une teinte jaunâtre due à la lutéoskyrine. Le
cancer du foie est très répandu dans les pays gros consommateurs de riz. Le riz contaminé peut
contenir jusqu’à 6mg/Kg d’aliment pour la lutéoskyrine.

La patuline
C’est un contaminant fréquent de la pomme moisie. Cancérigène chez la souris avec des doses
relativement faibles (0.4mg/Kg). Sur des cultures de cellules humaines in vitro, les cellules
deviennent polyploïdes (apparaît plusieurs noyaux).

39
Les nitrites (NO2)
Ils se trouvent dans l’eau et dans de nombreux aliments par suite de la réduction enzymatique ou
microbienne des nitrates.

3- 2-
NH4+ No No NH4+ N

On ajoute du sel nitrité (0.5% NO2Na) pour la conservation des viandes et surtout pour inhiber le
Clostridium botulinum. Les nitrites ont un effet mét hémoglobinisante d’où une toxicité très
aiguë. Les nitrites réagissent avec des amides secondaires pour donner des nitrosoamines. Ceux-
ci peuvent se former au cour de la cuisson ou au pH acide de l’estomac.

O
N
H
N O
N OH
No2 -

OH
O
nitrosoproline proline

La flore microbienne est capable de former un produit décarboxylé : la nitrosopyridine


(hautement toxique).

N
nitrosopyridine
Il est peut probable que l’absorption de quelques µg de nitrite/Kg d’aliment soit nocive. Chez
l’animal, à ces doses, l’effet n’est pas cancérigène.

Les hydrocarbures cancérigènes


Ils se trouvent dans les aliments cuits à la fumée de bois à une température supérieure à 400°C.
On décèle jusqu’à 50µg/Kg.

40
Les dioxines
Ce sont des produits formés à partir de substances aromatiques à partir de 450°C. Chimiquement
les dioxines dérivent du dioxane qui est un solvant.

O O
O O
dioxane dioxine

Ex : substitué par des halogènes

Cl O Cl

O Cl
Cl

Dioxine dans les aliments sont des dioxines substituées (plusieurs dizaines). La contamination
moyenne des dioxines dans :
• Les coquillages et les crustacées : 50pg/g de matière grasse,
• Le lait : 16pg/g
• Œufs : 1.50pg/g
• Poisson de mer : 5pg/g

Composés du type benzène

OH
1/2 O2

t°>400°C

OH
O

2 H2O

HO
O

Ex : Cumin

HO
T°>400°C
cumene

41
Ex : Formation de l’ozone

3/2 O2 O O
ozone
O
L’alerte de pollution est de 340 µg/m 3

3) Contaminants chimiques
3.1) Produits phytosanitaires

On les appelle aussi les pesticides, ce sont des substances herbicides, fongicides, acarides. Il
existe des délais entre l’utilisation et la récolte. Il existe des normes de concentration limite
dans les produits de consommation : toxicité, persistance, mode de dégradation du composé.

Ex : Des produits tel que le DTT, ont été interdits du fait de sa toxicité.

Cl
Cl Cl

CH

Cl
Cl
dichloro diphenyl trichloromethan

42
3.2) Les antibiotiques
Des produits vétérinaires sont des antibiotiques utilisés pour protéger des animaux d’élevage. La
pénicilline est utilisée contre la mammite. Le lait des vaches traité à la pénicilline ne doit pas être
mis en vente immédiatement. Les antibiotiques dits divers sont utilisés à titre prophylactique
contre les infections microbiennes des porcs ou des volailles.

Ex : amprolium (Analogue de la vitamine B1)


Il permet de soigner la coccidiose chez le poulet.

On interdit le traitement des animaux avec les mêmes antibiotiques servant à la thérapie
humaine.

3.3) Oligoéléments et métaux lourds


Le plomb et le mercure s’accumulent dans l’organisme, et sont très difficile à éliminer. Ils
modifient le métabolisme. L’intoxication au plomb est très contrôlée actuellement, elle peut
provenir de l’eau d’alimentation riche en CO2 : (HCO3)2Ca, qui attaque les conduites en plomb. A
partir de poterie ou céramiques décorées aux sels de plomb.
Rq : Les peintures avaient comme base la céruse de plomb PbO2 (goût sucré)

Le plomb provoque la maladie : saturnisme


Inhibe 4 étapes dans la synthèse de l’hémoglobine
Se combine avec des enzymes à groupement SH
S’attaque au système nerveux.

3.4) Edulcorants
Ils sont destinés à remplacer les sucres, très largement utilisé par les diabétiques. Utilisé
également en brasserie pour éliminer l’amertume de la bière.

Cyclamate
Na
O
O
S
O H2N HO O
NH

cyclohexylamin cyclohexanol cyclohexanone


cyclamate
Il provoque des anomalies chromosomiques
Rq : Les limonades bon marché contiennent des cyclamates.

Saccharine
Il donne le cancer de la vessie à forte dose.

NH

S
O
O
saccharine

43
Aspartame
O O
O

H2N
N
H

HO

Les édulcorants augmentent la production d’insuline qui elle-même facilite la division cellulaire.

3.5) Emballage des aliments

La toxicité et de l’emballage des aliments devient préoccupant. En effet des


substances toxiques peuvent migrer de l’emballage vers l’aliment. Les matières plastiques ne
seraient pas toxiques si elles ne contenaient pas de monomères. Le PVC (poly chlorure de vinyle)
provoque le sarcome du foie. Un récipient en PVC donne après 40j une concentration de 0.02 à
0.05 ppm. Théoriquement les emballages ne doivent pas contenir plus de 20 ppm de monomère.

Le polystyrène

styren

Sert pour les emballages rigides.


Rq : le styrène donne par oxydation un époxyde :

H H
H

Il est toxique et dangereux pour le système nerveux. Le taux de migration ne doit pas dépasser
50 ppb dans les aliments. Au cours de la fabrication, on ne doit pas dépasser 225°C, car le
polystyrène se dépolymérise.

44
Divinylbenzène

divinylbenzene

Adjuvants de plastification

Les plus courants sont les diphényle polychloré.


Rq : les poissons accumulent facilement ces composés dans le foie, ce qui leur donne des
hépatomes (cancer du foie). Dans les emballages on ne doit pas trouver plus de 0.02 ppm pour les
enfants et 5 ppm pour les adultes.

Ex : Acide phtalique

OH

HO

O
phthalic acid
Il donne des tumeurs malignes chez le rat. Le phtalate et le chlorure de polyvinyle additionné
ont un pouvoir cancérogène accrue.

Facteurs de risques liés à l’alimentation où à l’environnement.

Organe(s) touché(s) ou
Facteurs de risque Risque relatif
maladie
Fumée Cancer des poumons 10 à 40
Benzène Leucémie 1.5 à 20
Edulcorants Cancer vessie 1.5 à 2.6
Bouche
Excès d’alcool 1.3 à 2.3
oesophage
Café Vessie 1.3 à 2.6
Environnement de fumée de
2à3
tabac
Lignes électriques hautes
leucémie 1.5 à 3
tensions
électriciens 1.4 à 1.9

45
Chap 3 : Les additifs alimentaires
Le terme additif alimentaire désigne toutes les substances qui peuvent être ajoutées, aux
boissons ou denrées alimentaires. Soit parce qu’elles sont nécessaires à leur préparation, soit
parce qu’elles améliore leur présentation, leur qualité organoleptique, ou leur conservation. Les
additifs peuvent être des conservateurs, des colorants, des vitamines, des antioxygènes, des
arômes, des exhausteurs de goût, émulsifiants ou gélifiants.
La liste des additifs autorisés, a été publiée au Journal officiel, à partir du 6 juin 1975, elle
comporte 156 additifs. Ils sont classés en séries ou gammes.

E100 colorants
E101 lactoflavine beurre, fromage, jaune
E102 Tartrazine jaune, peu entraîner des risques d’allergie
E110 jaune orange S jaune, peu entraîner des risques d’allergie
E120 Cochenille rouge, peu entraîner des risques d’allergie
E123 Amarante rouge, peu entraîner des risques d’allergie ou de cancer
E127 Erythrosine
E131 Bleu pathenté V Peu entraîner des risques d’allergie ou de cancer
E150 Caramel
E160 Carotène
E175 Or

E200 conservateurs
Ils retardent la détérioration des aliments (dans les boisons ou aliments)

E200 Acide sorbique


Peu entraîner des risques
E210 Acide benzoïque
d’allergie
E220 Anhydride sulfureux (SO2)
E221 Sulfite de sodium SO3Na2
E250 Nitrite de sodium NO2Na
E260 Acide acétique Pas dangereux
E280 Acide propionique Pas dangereux

E300 Antioxydant

E300 Acide ascorbique Sans danger


E307 α tocophérol (Vit E) Sans danger
E320 Butyl hydroxy anisol Irritation
E321 Butyl hydroxy toluène Irritation

46
E400 Agents de texture

E400 Acide alginique


E406 Agar Agar
E407 Carraghénates
Gomme
E415
Xanthane
E420 Sorbitol
E440 Pectine

E500 acides et sels minéraux

E508 KCl
E551 SiSO2
E570 Acide stéarique

E600 Exhausteurs de goût

E621 Glutamate de sodium


E631 Acide inosinique

Les industries agro-alimentaires utilisent aussi des extraits protéiques (lait, soja), et des fibres
alimentaires (polymère polysaccharidique mal digéré par les enzymes digestives).
Ex : cellulose dégradée à 30% dans le colon.
Ex : pectine (polymère de l’acide galacturonique) dégradé dans le colon également.

Les fibres diminuent la flèche d’hyperglycémie après le repas et absorbe le cholestérol, mais
absorbent également le Ca Mg Fe, ce qui cause des flatulences si elles sont apportées en excès.

47
Chap 4 : Le Brunissement des aliments

1) Le brunissement non enzymatique (BNE)

48

Vous aimerez peut-être aussi