INMUNOGLOBULINA

Descripción: Son glucoproteínas de estructura globular con

cadenas polipeptidicas agrupadas dependiendo del tipo de
inmunoglobulinas (IgG, IgM, IgA, IgE e IgD.) [1], son sintetizadas
por células del sistema se encuentran presentes en la sangre y otros
fluidos biológicos
Fuente: Wikipedia
Estructura: Tienen una estructura básica de cuatro cadenas
polipeptídicas, tendiendo en cuenta el número de aminoácidos que presentan, se agrupan en
dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras, conectadas por uno o varios enlaces desulfuro
[2], además, de acuerdo con la secuencia de aminoácidos, cada cadena tiene una región
variable y una región constante. Como toda proteína poseen estructura primaria, secundaria,
terciaria y cuaternaria, determinando su aspecto típico. [3]
 Cadenas pesadas: Cada inmunoglobulina posee 2 cadenas pesadas, y cada una de estas
tiene a su vez una región variable con 110 aminoácidos y una región constante con 330
aminoácidos. La estructura de la cadena pesada es diferente para cada inmunoglobulina.
 Cadenas ligeras: Existen dos tipos de cadena ligera en el ser humano: kappa (κ) y lambda
(λ), esta última con cuatro subtipos. Los dominios constante y variable poseen secuencias de
110 aminoácidos cada uno; un anticuerpo puede tener dos cadenas ligeras κ (κκ) o un par de
cadenas λ (λλ) pero no que posea una de cada tipo al mismo tiempo.
 Segmento Fc: Se denomina fracción cristalizable al segmento «inferior», la base posee dos
o tres dominios constantes de las cadenas pesadas de la inmunoglobulina, corresponde al
extremo carboxilo de la inmunoglobulina.
 Segmento Fab: Se le denomina a los brazos de la «Y», o fracción que une al antígeno,
contiene los dominios variables en sus extremos, además de los dominios constantes de las
cadenas pesada y ligera; Corresponde al extremo amino-terminal de la inmunoglobulina.
Función biológica: Contribuyen a la inmunidad de tres formas distintas: impiden que los
patógenos entren o dañen las células al unirse a ellas; estimulan la eliminación de un patógeno
por los macrófagos y otras células revistiendo al patógeno y desencadenan la destrucción
directa del patógeno [4].
Importancia: Su ausencia en algunos casos es asintomática mientras que en otros se
presenta infecciones en el torrente sanguíneo, tejidos corporales y órganos internos, fatiga
crónica y complicaciones musculoesqueléticas, además de presentar enfermedades
autoinmunes, como Artritis Reumatoide, Lupus Eritematoso Sistémico y Púrpura [5] [6].
Bibliografía

[1] A. Dr Ramos L, A. Dra Lopez M y Dr Dumonteil Eric, Notas esenciales de inmunología, Mexico, DF: Prado,
2012.

[2] J. Woof y D. Burton , «Interacciones anticuerpo humano-receptor Fc iluminadas por estructuras

cristalinas.,» Nature Reviews Inmunology, vol. 4, nº 2, pp. 89-99, 2004.

[3] E. Iañez, «Inmunoglobulinas y otras moléculas de células B,» Pfizer, Grandada, 1999.

[4] J. V. Ravetch y S. Bolland, «Receptores IgG Fc,» Annual Reviews, vol. 19, pp. 275-290, 2001.

[5] J. Fernandez, «Carencia selectiva de inmunoglobulinas».

[6] P. García , T. López y V. Gómez , «Deficiencia de IgE ¿un padecimiento olvidado?,» Revista Alergia México,
pp. 162-169, 2009.

Yauri Alejandra Lara Chicangana.2019