DISCUSIÓN.

Durante la práctica se realizo la inactivación de las enzimas catalasa y peroxidasa en varios

tipos de verduras como lechuga, epazote, cilantro, espinaca, rábano, etc.

En la inactivación de la peroxidasa se pesó 1 g de muestra y se trituro con 0.6 g de carbonato

de calcio y 1 g de arena esto se agrega para tener una mejor trituración, se agrego 10 ml de
agua y se siguió triturando. Se filtro y se tomó 1 ml del miso filtrado y se deposito en un matraz
Erlenmeyer, se tapo bien y se libero todo el aire, esto para nivelar las columnas de agua y
después se inyecto 2 ml de peróxido de hidrogeno al 3%, el cual es el sustrato de la enzima que
se desea inactivar, al inyectar se observo el nivel de agua desplazado y el tiempo y se anotaron
esos valores. El agua se desplaza ya que la enzima convierte el peróxido de hidrogeno en agua
y oxígeno, este gas es el que desplaza el agua en la columna. Se repite lo mismo solo que se
utilizo muestra escaldada y muestra cocida.

Los resultados obtenidos demuestran que para el equipo 1 el cual uso espinaca tuvo un
porcentaje de catalasa inactivada en muestra escaldada de 92.13% y para muestra cocida fue
del 100%, esto quiere decir que para la espinaca basta con usar una temperatura de 80 °C por
un periodo de tiempo corto para inactivar esta enzima.

Para el equipo 2 el cual uso epazote, en muestra escaldada hubo un % de inactivación fue de
75% y en muestra cocida fue de 92.5% a diferencia de la espinaca, la muestra expuesta a 80 °C
por 10 minutos no inactiva por completo a la muestra.

En el equipo 8 el cual uso una muestra de lechuga tuvo un % de inactivación del 98.3% para
muestra escaldada y 100% para la muestra cocida.

En general puede observarse que entre más expuesto estén los vegetales utilizados en la
práctica el % de catalasa inactivada aumenta hasta alcanzar incluso el 100% esto es normal y
predecible ya que a altas temperaturas las enzimas se desnaturalizan, es decir, pierden su
estructura nativa y por ende su funcionalidad.

En la determinación cualitativa de la enzima peroxidasa se utilizaron muestra frescas,

escaldadas y cocidas las cuales se filtraron y se agregaron en tubos de ensaye y en los cuales se
agrego guayacol y peróxido de hidrogeno al 0.08%. La enzima peroxidasa necesita de un
compuesto que pueda donar electrones, el guayacol es un excelente agente reductor, al
reaccionar con el peróxido de hidrogeno se forma el tetraguayacol el cual es un compuesto de
color rojo, por esta razón se logra identificar si hay o no actividad de esta enzima.

En nuestro equipo no hubo actividad de esta enzima ya que no hubo coloración esto
demuestra que la enzima se inactivo debido a las altas temperaturas a las que fue expuesto el
cilantro, sucedió lo mismo con los demás equipos, hubo una tonalidad rojiza en los tubos de
muestra fresca, sin embargo, en la muestra escaldada y cocida hubo ligera tonalidad roja
debido a la inactivación de la enzima.