¿En qué consiste la desnaturalización de una proteína?

¿Se puede producir su

renaturalización?
Se denomina desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden
superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un
polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija, Una proteína desnaturalizada
cuenta únicamente con su estructura primaria. Por Este motivo, en muchos casos, la
desnaturalización es reversible ya que es la estructura primaria es la que contiene la información
necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuración.

También se puede mencionar que la proteína desnaturalizada puede recupera su estructura

natural, a esto se le atribuye como renaturalización. Esta propiedad es de gran utilidad durante los
procesos de aislamiento y purificación de proteínas, ya que no todas las proteínas reaccionan de
igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la
desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad, con lo que la proteína precipita. La
formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen que el
proceso sea irreversible.

http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htm

Explica cómo desempeñan las proteínas la función del transporte.

La función de transporte de las proteínas, estas son las encargadas de llevar una
molécula hidrofóbica a través de un medio acuoso donde estas pueden, (transporte
de oxígeno o lípidos a través de la sangre) o bien para transportar moléculas polares
a través de barreras hidrofóbicas (transporte a través de la membrana plasmática).
Los transportadores biológicos son siempre proteínas.
http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/prot3.htm#f3

Un ejemplos de estas se poderia mensionar las siguientes que son la hemoglobina y la mioglobina,
estas son proteínas que se encargan del transportadoras del oxígeno en la sangre, en los organismos
vertebrados y en los músculos respectivamente. En los invertebrados, la función de proteínas como
la hemoglobina que transporta el oxígeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos de proteínas
cuya función es el transporte son citocromos que transportan electrones e lipoproteínas que
transportan lípidos por la sangre.

https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
1. Explica de qué depende la gran variedad en el tipo de funciones que desempeñan
las proteínas.
El grupo prostético lo forman moléculas no proteicas que se unen a las proteínas
formando las heteroproteínas o proteínas conjugadas. Dicho grupo prostético
puede ser orgánico o inorgánico. Entre las heteroproteínas, tenemos:
Glucoproteínas: el grupo prostético es un glúcido. Lipoproteínas: estas proteínas
llevan asociados lípidos. Nucleoproteínas: llevan asociados ácidos nucleicos.
Fosfoproteínas: contienen fosfatos. Cromoproteínas: el grupo prostético es una
sustancia coloreada, que puede ser porfirínica (el grupo prostético es un anillo
tetrapirrólico en cuyo interior se encuentra un catión metálico) o no porfirínica,
como la hemocianina.

2. ¿Qué diferencias hay entre la -hélice y la lámina plegada de la estructura

secundaria de las proteínas?
La ordenación -hélice sería comparable a la hélice que describe un muelle. La hélice
formada se estabiliza gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre espiras
consecutivas. Las cadenas laterales de los aminoácidos quedan situadas hacia el
exterior de la hélice. En cambio, la ordenación -laminar (u hoja plegada) sería
comparable al fuelle de un acordeón. La cadena polipeptídica describe
longitudinalmente un zigzag. De modo que tramos de cadenas paralelas o
antiparalelas se enfrentan, estableciendo enlaces por puentes de hidrógeno entre ellas
que estabilizan esta ordenación. Las cadenas laterales de los aminoácidos se
encuentran situadas por encima y por debajo del plano en zigzag de la lámina plegada.
3. ¿Qué es un grupo prostético?
Son algunas proteínas que contiene componentes químicos diferentes a los
aminoácidos asociados permanentemente, esta proteína también se le denomina
proteínas conjugadas.
Por lo tanto, las parte no amino acidas de una proteína conjugada se conoce como grupo
prostético.
https://es.slideshare.net/OscarGuerraC/grupos-prostticos-asociados-a-protenas
 Las proteínas conjugadas o heteroproteínas son las que están compuestas por
aminoácidos y otra sustancia de naturaleza no proteica que recibe el nombre de grupo
prostético. Las proteínas conjugadas pueden a su vez clasificarse en función de la
naturaleza de su grupo prostético. Así, se habla de glucoproteínas, cuando el grupo
prostético es un glúcido, lipoproteínas cuando es un lípido, metaloproteínas cuando es un
ion metálico, fosfoproteínas cuando es un grupo fosfato.
Otro concepto
El grupo prostético lo forman moléculas no proteicas que se unen a las proteínas
formando las heteroproteínas o proteínas conjugadas. Dicho grupo prostético
puede ser orgánico o inorgánico. Entre las heteroproteínas, tenemos:
Glucoproteínas: el grupo prostético es un glúcido. Lipoproteínas: estas proteínas
llevan asociados lípidos. Nucleoproteínas: llevan asociados ácidos nucleicos.
Fosfoproteínas: contienen fosfatos. Cromoproteínas: el grupo prostético es una
sustancia coloreada, que puede ser porfirínica (el grupo prostético es un anillo
tetrapirrólico en cuyo interior se encuentra un catión metálico) o no porfirínica,
como la hemocianina.
4. Enumera los grupos de proteínas que contengan un grupo prostético, indicando
de qué sustancia se trata.
El grupo prostético lo forman moléculas no proteicas que se unen a las proteínas formando las
heteroproteínas o proteínas conjugadas. Dicho grupo prostético puede ser orgánico o inorgánico.
Entre las heteroproteínas, tenemos: Glucoproteínas: el grupo prostético es un glúcido.
Lipoproteínas: estas proteínas llevan asociados lípidos. Nucleoproteínas: llevan asociados ácidos
nucleicos. Fosfoproteínas: contienen fosfatos. Cromoproteínas: el grupo prostético es una
sustancia coloreada, que puede ser porfirínica (el grupo prostético es un anillo tetrapirrólico en
cuyo interior se encuentra un catión metálico) o no porfirínica, como la hemocianina.

5. ¿De qué dependen las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de

las proteínas?
Las proteínas poseen una configuración espacial característica que les permite realizar sus
funciones. A pesar de las, teóricamente, múltiples posibilidades de plegamiento de una proteína,
la mayoría se pliegan adoptando una única estructura tridimensional. Esta responde a cuatro
niveles posibles de plegamiento, cada uno de los cuales se construye a partir del nivel anterior. A
medida que se van uniendo aminoácidos para formar proteínas en los polisomas, las cadenas
polipeptídicas se van plegando hasta lograr la configuración más estable (estructura secundaria).
La configuración espacial definitiva (estructura terciaria) que adoptan las diferentes regiones de
las proteínas aparece como consecuencia de las interacciones entre distintos puntos de la
proteína. Muchas de las proteínas de gran tamaño se forman por la asociación de varias cadenas
polipeptídicas (estructura cuaternaria). Todos estos niveles de plegamiento dependen de la
estructura primaria codificada por el ADN, es decir, el número, el tipo y la secuencia de sus
aminoácidos

6. Realiza una clasificación de las proteínas simples atendiendo a su función.

Función estructural: Escleroproteínas como el colágeno, que forma parte de los tejidos conjuntivo,
cartilaginoso y óseo; la elastina, que se encuentra en los pulmones y en las arterias permitiendo su
deformación y recuperación posterior, y la queratina, que forma parte de uñas, pelos, cuernos,
etc. Las histonas forman parte de la estructura de los cromosomas. Función de reserva: Albúminas,
como la lactoalbúmina, la ovoalbúmina y la seroalbúmina, presentes en la leche, los huevos y la
sangre, respectivamente. Función defensiva: Globulinas, como, por ejemplo, las inmunoglobulinas,
que son proteínas de defensa contra las enfermedades.

https://biologiacampmorvedre.blogspot.com/2014/12/proteinas-2.html

7. Describe las funciones de la hemoglobina, mioglobina, colágeno, insulina y

glucagón e indica que tipo de proteína es cada una de ellas.

8. ¿En qué consiste la desnaturalización de proteínas y cuáles son las consecuencias

de ése fenómeno?

La desnaturalización de las proteínas consiste en la pérdida de la estructura tridimensional por

distintos factores ambientales, como temperatura, pH o ciertos agentes químicos. La pérdida de la
estructura da como resultado la pérdida de la función biológica asociada a esa proteína, ya sea
enzimática, estructural, transportadora, entre otras.

La estructura de la proteína es altamente sensible a los cambios. La desestabilización de un

solo puente de hidrógeno esencial puede desnaturalizar la proteína. Del mismo modo, existen
interacciones que no son estrictamente esenciales para cumplir con la función proteica, y, en caso
de ser desestabilizada, no tiene efecto en el funcionamiento.

https://www.lifeder.com/desnaturalizacion-proteinas/
9. ¿Qué factores hacen posible que una proteína se desnaturalice?

https://es.slideshare.net/macr091/i-02-proteinas-desnaturalizacion-proteinas-del-
plasma