Universidad Mayor de San Andrés

Facultad de Tecnología
Química Industrial

Docente:

Ing. César Ruiz Ortiz

Materia:

Taller de Procesos 1

Estudiante:

Univ. Llanque Zarate Grover

Fecha:

Lunes 9 de diciembre de 2019

Universidad Mayor de San Andrés
Facultad de Tecnología
Química Industrial

DESCOMPOSICION CATALITICA ENZIMATICA DEL PEROXIDO DE HIDROGENO

1. OBJETIVOS. -

Estudiar la cinética de una reacción que se lleva a cabo por catálisis enzimática entre
peróxido de hidrogeno y catalasa, determinado analítica y gráficamente la constante de
velocidad, el orden de reacción.
2. FUNDAMENTO TEÓRICO. –

El agua oxigenada (H2O2) es una sustancia inestable, oxidante. Su acción desinfectante

se debe a que oxida componentes de los microorganismos. En las células se produce agua
oxigenada en pequeña cantidad, como un subproducto de las reacciones bioquímicas de
respiración.

El agua oxigenada se descompone en:

2𝐻2 𝑂2 (𝑎𝑐) → 2𝐻2 𝑂(𝑙) + 𝑂2 (𝑔)

Velocidad de una reacción:

La velocidad de una reacción química es la cantidad de producto que esta genera, o la

cantidad de reactivo que consume en una unidad de tiempo. Por lo tanto, la velocidad de
descomposición del agua oxigenada puede medirse según la cantidad de oxigeno que se
desprende, por ejemplo. Esto se logra midiendo el tiempo y el volumen de gas producido.

Catalizadores

Los catalizadores disminuyen la barrera energética, o energía de activación, que debe

superar los reactivos para transformarse en productos. Los catalizadores pueden ser
orgánicos e inorgánicos.

Enzimas: Catalizadores Biológicos

Las enzimas son catalizadores orgánicos de origen biológico y estructura compleja. La

catalasa y la mayor de las enzimas son proteínas, caracterizadas por su estructura
molecular tridimensional.

Características de las enzimas:

 Incrementar la velocidad de reacción, sin modificar su estado de equilibrio.

 Son especificas con el sustrato.
 Son proteínas que tienen actividad catalítica, disminuyendo el requerimiento
energético de las reacciones químicas.
 Sus acciones en consecutivamente indefinida, ya que no se consumen en la
reacción química
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Existen moléculas biológicas capaces de aumentar bastante la velocidad de reacciones

químicas, i.e., son los llamados catalizadores. Estas moléculas son genéricamente
denominadas “enzimas” y son (en casi su totalidad) proteínas. Las enzimas no proteicas
conocidas son constituidas por RNA. Las enzimas son altamente específicas: cada enzima
apenas reacciona con un conjunto muy restringido de moléculas (“sus sustratos”). Las
enzimas no alteran el equilibrio químico de las reacciones catalizadas, apenas disminuyen
su energía de activación.

El mecanismo más simple para explicar la acción enzimática es el modelo de Michaelis-

Menten:

E +S <—-> ES —-> E + P

En este modelo la enzima (E) se liga al sustrato (S) para formar un complejo enzima-
sustrato (ES). Este puede separarse nuevamente en enzima y sustrato libre o transformar
el sustrato en producto (P). Como en cualquier reacción elemental (i.e. una reacción que
ocurre por simple colisión entre reactivos), la velocidad de cada paso será proporcional a la
concentración de los reactivos de ese paso. En cada caso, la constante de proporcionalidad
será una función de la energía de activación de ese paso.

En la mayor parte de las enzimas se verifica que el equilibrio E +S <—-> ES se alcanza

muy rápidamente (en pocas decenas de milisegundos). Una vez alcanzado el equilibrio, la
concentración de ES se mantiene constante, una vez que siempre que un complejo ES se
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disocia en producto y enzima libre, esta se liga muy rápidamente a una nueva molécula de
sustrato regenerando el complejo ES. En estas condiciones es obvio que la velocidad de
degradación ES es igual a la velocidad de su formación o sea:

En principio, no nos es dado saber en cada momento cual será la concentración de enzima
que se encuentra libre o bajo la forma de complejo enzima sustrato. Sin embargo, sabemos
que la suma de las dos concentraciones debe igualar la concentración de enzima total (Et).
Sustituyéndola en (1)

Si el paso limitante de la reacción fuese la transformación del complejo ES en enzima libre

y producto, la velocidad de reacción enzimática será:
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La expresión puede ser simplificada si juntamos todas las constantes presentes e el

denominador en una nueva constante:

, que es conocida como constante de Michaelis.

Cuando que es también la constante de disociación

del complejo ES. Km es por tanto una medida de la estabilidad del complejo enzima-
sustrato. Substituyendo en la expresión (2), esta toma así la forma:

Cuando

, que es por tanto la velocidad máxima de reacción enzimática. Sustituyendo nuevamente

se obtiene la forma familiar de la ecuación de Michaelis-Menten:
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La representación gráfica de la velocidad de reacción en función de la concentración de

sustrato es por tanto una hipérbola, que se representa debajo. La asíntota horizontal
corresponde a vmax. El valor de Km también puede ser obtenido a través del gráfico, una
vez que cuando la [S]=KM , la ecuación de Michaelis-Menten prevé que la velocidad sea

La constante de Michaelis Menten es por tanto la concentración de sustrato para la cual la

velocidad de la reacción es la mitad de la velocidad máxima.

El efecto de inhibidores competitivos en la actividad enzimática

Un inhibidor competitivo de una enzima es una molécula capaz

de enlazarse a la enzima e impedir el enlace de la misma al sustrato
Para que esto suceda es necesario que el inhibidor se enlace al lugar del enzima
normalmente ocupado por el sustrato (este lugar se denomina “centro activo”), lo que
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obviamente solo es posible cuando el inhibidor tiene una estructura química bastante
semejante a la del sustrato.

Aplicando un tratamiento matemático análogo al utilizado anteriormente, se prueba que en

la presencia de un inhibidor competitivo, la velocidad de la reacción enzimática es dada por:

La comparación de esta ecuación con la ecuación de Michaelis-Menten muestra que: en la

presencia de un inhibidor competitivo, la velocidad de reacción es inferior a la de la reacción
no inhibida (de ahí el nombre de inhibidor).

La concentración de sustrato para la cual la velocidad es mitad de la velocidad máxima

Es:

Este valor (llamémosle KM aparente) es siempre superior al valor de KM en la ausencia del

inhibidor.

Cuando , la velocidad de reacción se aproxima asintoticamente del

vmax, tal como en la reacción no inhibida.
El efecto de inhibidores no competitivos en la actividad enzimática
Un inhibidor no competitivo de una reacción enzimática a una sustancia que se enlaza a la
enzima en un lugar diferente del centro activo y que, mas allá de que no impide el enlace
del sustrato al centro activo, impide su transformación en producto: la reacción solo puede
ocurrir luego que el sustrato se desenlace de la enzima.
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Aplicando un tratamiento matemático análogo al utilizado

anteriormente, se prueba que en la presencia de un inhibidor no competitivo, la velocidad
de reacción enzimática está dada por:

La comparación de esta ecuación con la ecuación de Michaelis-Menten muestra que: en la

presencia de un inhibidor no competitivo, la velocidad de reacción es inferior a la de la
reacción no inhibida (de ahí el nombre de inhibidor)

La concentración de sustrato para la cual la velocidad es mitad de la velocidad máxima es

igual a la observada en ausencia de inhibidor.

Cuando , la velocidad de la reacción se aproxima asintóticamente

de , que es siempre inferior al de la reacción no inhibida.

3. MATERIALES Y REACTIVOS:

 1 kitasato.
 Tapon de goma para Kitasato
 Manguera latex
 1 bureta 50 ml
 1 porta bureta.
 1 soporte universal
 1 fuente de vidrio
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 1 jeringa de 10 ml
 1 vaso precipitado de 250 ml
 1 vaso precipitado de 100 ml
 1 probeta 50 ml
 1 probeta de 10 ml.
 1 varilla.
 1 cepillo.
 1 piceta.

4. REACTIVOS:

 Agua.
 Agua oxigenada.
 Hígado de pollo.

5. DIAGRAMA DE FLUJO DEL PROCESO:

Jeringa con 10 ml
de H2O2 al 30%
Bureta invertida
llena de agua

Soporte

BURETA

Manguera
Hígado
machacado 20
gr.

Fuente
con agua
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6. PROCEDIMIENTO. –

Añadir agua del grifo a la fuente en el que se introducirá la bureta invertida que estará
llenada con agua hasta la boca previamente, darle la vuelta y meterlo a la fuente sin que,
entra aire, dejar la bureta invertida y regular el volumen para empezar las lecturas, conectar
luego a una de las puntas de la manguerilla, donde la otra punta estará al Kitasato en el
que se llevará a cabo la reacción.

Asegúrese impedir el escape de gas, tapando Kitasato luego de colocar 20 gr de hígado de

pollo (catalasa) seguidamente inyectar 10 ml el peróxido de hidrogeno a una concentración
del 30%. La reacción procederá rápidamente y con desprendimiento de oxígeno.

Leer los niveles de agua en la bureta realizando una tabla tiempo (seg) vs Volumen (ml).

7. CALCULOS: Sean los siguientes datos:

mhigado= 20 g
VH2O2 = 10ml al 30%

tiempo Volumen
(segundos) (ml)
2 39
4 31
6 28
8 25
9 24
11 22,5
13 21,5
18 19
21 18
25 17
33 16,5
38 15
47 14,5
51 13
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A → B + C

i Vo
r -2x +2x +x
e Vo - 2x +2x +x = vt

Vt = Vo + x
X = Vt - Vo
VA = Vo - 2x
VA = Vo - 2(Vt - Vo)
VA = Vo - 2Vt + 2Vo
2Vt = Vo + 2Vo –VA
3Vo – VA
Vt =
2
Para orden 0:
𝐶 𝑚𝑜𝑙
Velocidad de reacción: −𝑟 = 𝑡 [ 𝐿∗𝑠 ]= 𝑘𝐶𝐴0

𝑑𝐶𝐴
−𝑟 = 𝑘𝐶𝐴0
𝑑𝑡
𝑑𝐶𝐴
− = 𝑘𝐶𝐴0
𝑑𝑡
𝐶𝐴 𝑡
−∫ 𝑑𝐶𝐴 = 𝑘 ∫ 𝑑𝑡
𝐶𝐴𝑂 0

−(𝐶𝐴 − 𝐶𝐴𝑂 ) = 𝑘𝑡
−𝐶𝐴 + 𝐶𝐴𝑂 = 𝑘𝑡
−𝑘𝑡 + 𝐶𝐴𝑂 = 𝐶𝐴
𝐶𝐴 = −𝑘𝑡 + 𝐶𝐴𝑂
3Vo – VA
= −𝑘𝑡 + 𝑉𝐴𝑂
2
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Y = - bX + a

tiempo 𝟑𝐕𝐨 – 𝐕𝐀
(segundos) 𝟐
4 43
6 44,5
8 46
9 46,5
11 47,25
13 47,75
18 49
21 49,5
25 50
33 50,25
38 51
47 51,25
51 52

a =44,86
b = 0,1575
r = 0,9081

Y = 44,86+ 0,1575X
k= 0,1575

8. RESULTADOS.
La constante de velocidad: K = 0,1575 s-1
El orden de reacción: n=0
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9. CONCLUSIONES

Se determino la constante de velocidad para la descomposición de la carne con peróxido

de hidrogeno K = 0,1575 s-1 para un orden de reacción igual a 0.

10. RECOMENDACIONES:

 Asegurarse de que la cantidad de aire que desplaza el agua de la bureta sea la

correcta para poder hacer las lecturas.
 Las concentraciones en peróxido de hidrogeno deben ser adecuadas en la lectura.

11. BIBLIOGRAFÍA

 https://sgcg.es/articulos/2014/08/18/transferencia-de-calor-por-conveccion-3-
conveccion-natural-y-conveccion-forzada/
 https://conceptodefinicion.de/humedad/soluciones, reacciones.
 Labtop.pe › Inicio › Ingeniería Química cinética quimica/3522256.html
 https://www.google.com/search?q=diagrama+de+humedad+vs+tiempo&sxsrf=ACY
BGNSTa3nrvtriEJpiYcXMSq4kUcPrmQ:1571317604154&source=lnms&tbm=isch&
sa=X&v