ENZIMAS = las reacciones químicas se realizan en los seres vivos a gran velocidad en condiciones moderadas de temperatura (36

a 37°C), pH y presión gracias a los catalizadores biológicos (aceleran reacciones sin formar parte del producto y se reutilizan).
Enzima: proteínas o moléculas de ARN
Coenzima molécula no proteica, termoestable de tamaño pequeño a la cual se asocia la enzima para poder catalizar. Forma
con la enzima un holoenzima. Intervienen de manera activa en la reacciones. Muchas de estas son vitaminas y pueden unirse a
diferentes enzimas y actuar frente a diferentes sustratos (no son específicas).

Sustrato sustancias sobre las que actúa y las cuales se unen a la enzima a la cual esta es específica.

Clasificación de enzimas según tipo de reacción catalizada

Oxidorreductasas Catalizan reac de oxidorreduccion, se asocian a coenzimas
Transferasas Catalizan la transferencia de un grupo de átomos desde un sustrato donante a otro compuesto aceptor
Hidrolasas Catalizan ruptura de enlaces por adición de agua
Liasas Catalizan ruptura de uniones (no peptídicas) del sustrato por un proceso dif a la hidrolisis
Isomerasas Interconvierten isómeros (cis-trans)
Ligasas Catalizan unión de dos molec = son reac de condensación donde se forman uniones

CATÁLISIS ENZIMÁTICA = la enzima se une al/los sustratos formando un complejo transitorio = complejo Enzima - Sustrato.
De este, luego de la reacción se disocia enzima (que se libera inalterada sin formar parte del producto) y producto.

-Sitio activo = para formar el complejo ES, el sustrato se fija a un

sitio especifico de la enzima donde se lleva a cabo la catálisis. Está formado por cadenas libres de aa con sus grupos R libres
(mantenidos gracias a la estructuras proteicas de la enzima) que permiten la fijación del sustrato de manera favorable para reaccionar.
Es el lugar donde los reactivos se acercan y disminuye la Ea.
Actualmente no se considera la hipótesis de Llave y cerradura, sino que se dice que la enzima es flexible y se adapta al sustrato.
Solo el sustrato específico a la enzima provoca cambios en su sitio activo.
-Sistemas multienzimaticos = complejos organizadores formados por varias enzimas diferentes que se asocian de manera
complementaria, así, el producto catalizado por la primera es el sustrato de la sig y así sucesivamente (ej, cadena respiratoria).
-Enzimas multifuncionales = presentan varios sitios activos diferentes.
FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
1. Concentración de enzima (CE): Manteniendo todos los otros factores cte se establece que la velocidad es directamente
proporcional a la CE, es decir = a mayor CE se produce mayor actividad.
2. Concentración de sustrato: Manteniendo cte todos los otros factores, a mayor CS la act aumenta pero crece más lento hasta
alcanzar un max, donde, a pesar de que se eleve la CE la velocidad de reacción no aumenta y la actividad no se modifica porque
la enzima está saturada de este y se mantiene la act y vel cte.
Se establece la Km constante que corresponde a la cantidad de S a la cual la enzima actúa con la mitad de su vel max = es propia
de c/enzima = cuando la CS es igual a la Km la vel de reacción en igual a la mitad de la max. Esta constante determina la afinidad
de la enzima → a mayor afinidad, menor Km, es decir, q nec menor cant de S para llegar a V/2

3. Temperatura: directamente proporcional = la vel de la reacción aumenta

cuando la temperatura asciende, pero lo hace hasta llegar a un valor max donde la enzima alcanza su max vel = temperatura
 óptima. Por encima de esta, la vel cae, inactivando la enzima debido a que a altas temperaturas, esta se desnaturaliza. En los
humanos la temperatura óptima es de 36 a 37°C.
4. pH: cada enzima tiene un pH optimo que depende de en q parte del organismo se encuentra.

INHIBIDORES ENZIMÁTICOS = agentes químicos que inhiben la acción catalítica de la enzima.

Irreversibles Producen cambios permanentes en la enzima que no recupera más su actividad normal.
Aumentan la Km haciendo que la enzima tenga aparente menor afinidad
por el S (el inhibidor compite con el S por el sitio activo), pero no modifica
Competitivos
la V max de la enzima. Puede revertirse aumentando la concentración de S
para que desplace al inhibidor.
Se une a la enzima pero no en el sitio activo por lo que no compite con el
Re
S por este, pero disminuye la V max sin modificar la Km. El I se une a la
ve No competitivos
enzima libre o al complejo ES conformando un complejo EIS inactivando
rsi
la enzima debido a que las posibilidades de liberar P se reducen.
bl
En presencia o ausencia del I se produc reduc de la V a todas las CS. El
es
inhibidor produce disminución tanto de la V max como de la Km (aparente
aumento de afinidad por el sustrato) porque se une al complejo ES
Anticompetitivos
formando el complejo EIS. Hay dos reacciones que consumen ES, una
forma P y la otra EIS por lo que se favorece al lado de los P la reacción
aumentando la afinidad.

Inhibidor NO competitivo Inhibidor anticompetitivo

Inhibidor competitivo

REGULACIÓN ENZIMÁTICA = la actividad de las enzimas depende de la concentración de S que determinan un mayor o menor
actividad enzimática, adaptándose a los requerimientos fisiológicos.

VÍAS METABÓLICAS = serie de etapas en las cuales se produce las transformaciones de un determinado compuesto en el
organismo, donde casa una de estas, está catalizada por una E diferente generando un P que es utilizado como S por la siguiente
enzima. La enzima que cataliza la 1° etapa de la vía suele ser la E regulador de las siguiente (por retroalimentación = alostericas o
por modificaciones covalentes).

- Las izosimas son formas moléculas diferentes de una misma enzima, cada una con una capacidad funcional particular.