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‫الجــمــهوريـــة الجـــزائـــريـــة الــديــمـــقـــراطيــــة الشعــــبيــــــة‬

République Algérienne Démocratique et Populaire


‫و البحث العلمي وزارة التعليم العالي‬
Ministère de l’Enseignement Supérieur et de la Recherche Scientifique

UE : Enzymologie Approfondie
4ème travail, Série n°2
2019/2020

Exercice 1 :
A quelle classe d'enzymes appartiennent les enzymes catalysant les réactions
suivantes :

1- L-alanine + H2O + NAD+ pyruvate + NH3 + NADH + H+

2- D-ribose D-ribulose

4- Acétyl-CoA + L-histidine CoA + N-acétyl-L-histidine


5-

Phosphate organique Phosphate inorganique

6-

7-

L-méthionine 3-(méthylsulfanyl) propanamine

Exercice 2 :
On considère un système enzyme-substrat fonctionnant dans des conditions quasi
équilibre.
Q1. Montrer que l’on peut calculer la concentration du complexe enzyme-substrat
connaissant la concentration totale en enzyme [E]T, la concentration initiale en
substrat S et la constante de Michaelis Km.
Q2. Calculer la concentration [ES]1 et [ES]2 du complexe enzyme-substrat dans les deux
cas suivants : S1= 10-2 M, S2= 10-4 M, [E]T = 10-8 M, Km= 10-4 M.

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Exercice 3 :
Une enzyme catalyse la réaction : S -----> P. Km= 25 uM et Vmax= 75nM/min

Q1. Comment vérifier que la cinétique est michaelienne.


Q2. Si [S] = 2,5.10-5 M, quelle est la vitesse initiale? Même question pour [S] = 5.10-5 M
et [S] = 0,02 M.
Q3. Si [S] = 1.10-2 M, quelle est la vitesse initiale si la quantité d'enzyme est doublée?
Q4. Si [S] = 0,04 M, quelle est la concentration en P après 3 min?

Exercice 4 :

Une lactase sert de matériel expérimental. Aux concentrations données de lactase,


les vitesses initiales de la réaction sont les suivantes :
Concentration molaire de lactose V en mole de substrat hydrolysé par
min par mg d’enzyme
50 x 10 -4 155 x 10-6
20 x 10 -4 103 x 10-6
10 x 10-4 68,5 x 10-6
7 x 10-4 53,0 x 10-6
5 x 10 - 4 40,6 x 10-6

1- Déterminer graphiquement les constantes de l’équilibre de Michaelis (Km et


Vmax) relatives à ce système.

Exercice 5 :

L’UDP-glucose pyrophosphorylase catalyse la réaction :


UTP + D-glucose-1-phosphate UDP-glucose + PPi
On supposera que les fixations de l’UTP et du D-glucose 1-phosphate (G 1-P) sur
l’enzyme sont indépendantes l’une de l’autre. On utilisera la même quantité d’UDP-
glucose pyrophosphorylase de foie de veau.
On mesure vi (nmole d’UDP-glucose produit par min) en présence de différentes
concentrations initiales d’UTP, la concentration de G 1-P étant constante :
[UTP] x 104 M vi (umole/ min)
1 0,200
2 0,268
4 0,320
6,66 0,350
10 0,365

On mesure vi avec différentes concentrations initiales G 1-P, la concentration d’UTP


étant constante :

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[G 1-P] x 104 M vi (umole/ min)


0,20 0,403
0,25 0,455
0,50 0,629
0,60 0,667
1 0,772
A l’aide de la représentation de Lineweaver-Burk, déterminer Km et Vmax pour :
1. L’UTP
2. Le G 1-P

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