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LA CATALYSE ENZYMATIQUE

ENZYME (E)
SUBSTRAT PRODUIT
(S) (P)

Substrat: molécule qui entre dans une réaction pour y être


transformée grâce à l’action catalytique d’une enzyme

Produit: molécule qui apparaît au cours d’une réaction


catalysée par une enzyme

UNE FONCTION MAJEURE DES PROTEINES: LA CATALYSE ENZYMATIQUE

I. GENERALITES

II. COFACTEURS

1°) INORGANIQUES (IONS)

2°) ORGANIQUES (COENZYMES)

A) «LIBRES»

B) GROUPEMENTS PROSTHETIQUES

III. SITE ACTIF

IV. CINETIQUE ENZYMATIQUE MICHAELIENNE

1°) V FONCTION DE S, EQUATION DE MICHAELIS-MENTEN

2°) V FONCTION DE E

3°) REPRESENTATION de LINEWEAVER et BURK

V. CONTROLE DE L’ACTIVITE DES ENZYMES

1°) GENERALITES

2°) ROLE DU pH

3°) ROLE DE LA TEMPERATURE


+ HN-CH-CO-NH-CH-COO-
3

R1 R2 acide chlorhydrique 6 N
110°C
H2O 16-96 heures
vide
COO - ou atmosphère d’azote
+ HN C H
3 Nécessité de
R1 COO - fournir une
+ + HN
3
C H énergie
importante
R2

INSULINE

spécifique des protéines synthétisées dans le RE

Pré-proinsuline
COO-

séquence signal RE
+
3H N
précurseur de la proinsuline (préproinsuline) séquence
signal

Proinsuline
15’ (produit de sécrétion
immature)
proinsuline vésicules de sécrétion
clivage lisses (endopeptidases) peptide C
protéolytique
21 aa
60’ Insuline
(produit de sécrétion
30 aa
insuline mature)

Insuline: hormone peptidique, 2 chaînes (A : 21 aa ; B : 30 aa), PM=5700, agit


parl’intermédiaire d’un récepteur
catalyseur : une ou un enzyme
Enzym, en- , zumé « levain » : dans le ferment (XIXe)

protéines (ribozymes)
agissent à très faible concentration

E
S P

E
S ES P
E
catalyseur : une ou un enzyme
Enzym, en- , zumé « levain » : dans le ferment (XIXe)

protéines
agissent à très faible concentration

sont inchangés à la fin de la réaction

n’affectent pas l’équilibre d’une réaction réversible

Un catalyseur (un enzyme) agit exclusivement sur la


vitesse et non sur l’équilibre d’une réaction.

Un catalyseur (K)
[un enzyme]
diminue l’énergie
d’activation d’une
réaction en
permettant la
formation d’un ou
de plusieurs
intermédiaires
dont l’énergie
d’activation est
plus basse.
A B
catalyseur : une ou un enzyme
Enzym, en- , zumé « levain » : dans le ferment (XIXe)

protéines
agissent à très faible concentration

sont inchangés à la fin de la réaction

n’affectent pas l’équilibre d’une réaction réversible

diminuent l’énergie d’activation


mais augmentent la vitesse à laquelle l’équilibre
est atteint, i.e. augmentent la vitesse de réaction

UNE FONCTION MAJEURE DES PROTEINES: LA CATALYSE ENZYMATIQUE

I. GENERALITES

II. COFACTEURS

1°) INORGANIQUES (IONS)

2°) ORGANIQUES (COENZYMES)

A) «LIBRES»

B) GROUPEMENTS PROSTHETIQUES

III. SITE ACTIF

IV. CINETIQUE ENZYMATIQUE MICHAELIENNE

1°) V FONCTION DE S, EQUATION DE MICHAELIS-MENTEN

2°) V FONCTION DE E

3°) REPRESENTATION de LINEWEAVER et BURK

V. CONTROLE DE L’ACTIVITE DES ENZYMES

1°) GENERALITES

2°) ROLE DU pH

3°) ROLE DE LA TEMPERATURE


E
S P
cofacteur(s)

COFACTEUR
Corps chimique intervenant obligatoirement dans une réaction
enzymatique

 pour transporter ou compléter unésubstrat

 pour accepter un produit

 comme participant à la structure de l’enzyme


A. R.

inorganiques (ions)

A. R.
Enzyme Type Cofacteurs Nom

Subtilisine Hydrolase aucun


(protéase)

Glucose isomérase Isomérase Co2+, Mg2+ ion

ß-galactosidase Hydrolase Na+, K+ ion

Cofacteurs : molécules organiques


COENZYME
Définition:

Molécule biologique intervenant comme


cofacteur indispensable dans la catalyse
enzymatique d’une réaction

Origine:

 synthétisé par l’organisme

 sinon apporté par l’alimentation (vitamine)


Enzyme Type Cofacteurs Nom

Subtilisine Hydrolase aucun


(protéase)
Glucose isomérase Isomérase Co2+, Mg2+ ion

ß-galactosidase Hydrolase Na+, K+ ion

Acide lactique Oxydoréductase NAD+ coenzyme


déshydrogénase «libre»

Glucose oxydase Oxydoréductase FAD coenzyme :


«groupement
prosthétique»
Fe ion
Peroxydase Oxydoréductase Hème (Fe2+) groupement
prosthétique

UNE FONCTION MAJEURE DES PROTEINES: LA CATALYSE ENZYMATIQUE

I. GENERALITES

II. COFACTEURS

1°) INORGANIQUES (IONS)

2°) ORGANIQUES (COENZYMES)

A) «LIBRES»

B) GROUPEMENTS PROSTHETIQUES

III. SITE ACTIF

IV. CINETIQUE ENZYMATIQUE MICHAELIENNE

1°) V FONCTION DE S, EQUATION DE MICHAELIS-MENTEN

2°) V FONCTION DE E

3°) REPRESENTATION de LINEWEAVER et BURK

V. CONTROLE DE L’ACTIVITE DES ENZYMES

1°) GENERALITES

2°) ROLE DU pH

3°) ROLE DE LA TEMPERATURE


catalyseur : une ou un enzyme

protéines

agissent à très faible concentration

sont inchangés à la fin de la réaction

n’affectent pas l’équilibre d’une réaction réversible

diminuent l’énergie d’activation

mais augmentent la vitesse à laquelle l’équilibre


est atteint, i.e. augmentent la vitesse de réaction

présente une grande spécificité (site de liaison)

Les enzymes ont une grande

spécificité : ils catalysent une

réaction chimique donnée à partir

d’un substrat défini.


A. R.
Réaction enzymatique

E
S P

A. R.

Les enzymes sont spécifiques du/des substrat(s) et du type de réaction


La spécificité d’une réaction enzymatique est liée à l’adéquation entre la structure
du/des substrat(s) et la structure de l’enzyme

Chymotrypsine en présence Dihydrofolate réductase en


d’un peptide substrat présence de ses deux substrats

On appelle site actif de l’enzyme, la partie de la protéine capable de reconnaître


et de transformer le/les substrats.

G.T.
UNE FONCTION MAJEURE DES PROTEINES: LA CATALYSE ENZYMATIQUE

I. GENERALITES

II. COFACTEURS

1°) INORGANIQUES (IONS)

2°) ORGANIQUES (COENZYMES)

A) «LIBRES»

B) GROUPEMENTS PROSTHETIQUES

III. SITE ACTIF

IV. CINETIQUE ENZYMATIQUE MICHAELIENNE

1°) V FONCTION DE S, EQUATION DE MICHAELIS-MENTEN

2°) V FONCTION DE E

3°) REPRESENTATION de LINEWEAVER et BURK

V. CONTROLE DE L’ACTIVITE DES ENZYMES

1°) GENERALITES

2°) ROLE DU pH

3°) ROLE DE LA TEMPERATURE

k1 k2
S ES P
k-1 k-2

k1 et k –1 sont les constantes de vitesse d’association et de


dissociation du complexe ES

k-2 négligeable: condition de mesure de la vitesse initiale

kcat (k2) est la constante catalytique, c’est-à-dire la


constante de vitesse de la réaction enzymatique
k1 k2
S ES P
k-1
v
vmax KM: index de l’affinité de
l’enzyme pour le substrat

 plus KM est petit plus


vmax l’affinité est grande
2 [S]
Vo = Vmax  plus KM est grand plus
KM + [S]
l’affinité est faible

équation de Michaelis-Menten  l’affinité est inversement


proportionnelle à la valeur
KM (cste de Michaelis) [S] de KM

la réaction enzymatique suit une hyperbole => la réaction enzymatique est


saturable.

Influence de la concentration en enzyme


k1 k2
S ES P
v k-1 vmax
vmax2
2[E]

vmax1
[E]
Vmax= k2 (kcat) [E]

[S] [E]
La mesure de l’activité enzymatique en présence de concentrations croissantes
d’enzyme, et dans certaines conditions, montre que V et Vmax varient
linéairement avec [E].
LINEARISATION
La transformation de l’équation de Michaelis-Menten proposée par Lineweaver et
Burk consiste à prendre les inverses de ses 2 membres. En effectuant quelques
opérations mathématiques simples, l’équation devient celle d’une fonction linéaire de
type y = a.x + b.

1/v

Pente = KM/Vmax

1 KM 1
1/Vmax = +
V0 Vmax [S] Vmax

-1/KM 1/[S]

catalyseur : une ou un enzyme


protéines
agissent à très faible concentration
sont inchangés à la fin de la réaction
n’affectent pas l’équilibre d’une réaction réversible
diminuent l’énergie d’activation
mais augmentent la vitesse à laquelle l’équilibre
est atteint, i.e. augmentent la vitesse de réaction
présente une grande spécificité (site de liaison)
son activité est régulable
UNE FONCTION MAJEURE DES PROTEINES: LA CATALYSE ENZYMATIQUE

I. GENERALITES

II. COFACTEURS

1°) INORGANIQUES (IONS)

2°) ORGANIQUES (COENZYMES)

A) «LIBRES»

B) GROUPEMENTS PROSTHETIQUES

III. SITE ACTIF

IV. CINETIQUE ENZYMATIQUE MICHAELIENNE

1°) V FONCTION DE S, EQUATION DE MICHAELIS-MENTEN

2°) V FONCTION DE E

3°) REPRESENTATION de LINEWEAVER et BURK

V. CONTROLE DE L’ACTIVITE DES ENZYMES

1°) GENERALITES

2°) ROLE DU pH

3°) ROLE DE LA TEMPERATURE

contrôle de l’activité enzymatique

1) Généralités

L’activité des enzymes peut être contrôlée par de nombreux processus :

 L’activité des enzymes dépend de leur concentration et de leur localisation


dans la cellule, ou dans l’espace extracellulaire ; i.e. fonction de la synthèse et
de la dégradation des enzymes, de leur trafic intracellulaire et/ou de leur
sécrétion.

 L’activité des enzymes dépend de leur environnement : concentration de


substrat (cinétique + inhibition par excès de substrat), cofacteurs (ions,
coenzymes), pH, température.
2) Influence du pH
Les enzymes sont des protéines. Elles sont sensibles aux variations du pH du milieu. De fait,
quand le pH change, l’état d’ionisation des groupements chargés, aussi bien dans le site actif de
l’enzyme (en fonction du pKa propre à chaque résidu chargé participant à la constitution du
site actif), que dans le substrat, varie. L’activité enzymatique dépend du pH et cette
dépendance est spécifique à chaque enzyme.

pepsine
acétylcholinestérase
vitesse initiale, V0

chymotrypsine

3) Influence de la température
Les effets de la température sur l’activité d’une enzyme sont complexes, et peuvent être considérés
comme le résultat de l’action de 2 forces agissant simultanément mais dans des sens opposés.

1. Quand la température augmente, la vitesse de réaction augmente (apport d’énergie).

2. Quand la température augmente, il se produit une inactivation («dénaturation») progressive


de la protéine enzymatique, de telle sorte qu’il existe une température optimale apparente.
La température à laquelle la dénaturation devient un facteur important varie d’une enzyme à
l’autre. Généralement, la dénaturation est négligeable en dessous de 30°C et commence à être
appréciable au-delà de 40°C. Quelques enzymes gardent une activité importante à des
températures bien supérieures à 40°C, par exemple les enzymes des bactéries thermophiles. Cette
propriété a des applications pratiques importantes.

UNE FONCTION MAJEURE DES PROTEINES: LA CATALYSE ENZYMATIQUE

V. CONTROLE DE L’ACTIVITE DES ENZYMES

1°) GENERALITES

2°) ROLE DU pH

3°) ROLE DE LA TEMPERATURE

4°) MODIFICATIONS COVALENTES

A) REVERSIBLES :
PHOSPHORYLATION/DEPHOSPHORYLATION

B) IRREVERSIBLES : PROTEOLYSE MENAGEE

VI. LES AGENTS MODULATEURS DE L’ACTIVITE DES ENZYMES

1°) INHIBITEURS

A) IRREVERSIBLES - EXEMPLE : ASPIRINE

B) REVERSIBLES

2°) ACTIVATEURS
contrôle de l’activité enzymatique
1) Généralités
L’activité des enzymes peut être contrôlée par de nombreux processus :

 L’activité des enzymes dépend de leur concentration et de leur localisation


dans la cellule, ou dans l’espace extracellulaire ; i.e. fonction de la synthèse et
de la dégradation des enzymes, de leur trafic intracellulaire et/ou de leur
sécrétion.
 L’activité des enzymes dépend de leur environnement : concentration de
substrat (cinétique + inhibition par excès de substrat), cofacteurs (ions,
coenzymes), pH, température.
 L’activité des enzymes peut être contrôlée de manière réversible par
modification covalente.

Contrôle de l’activité enzymatique par modification covalente réversible


Parmi les modifications covalentes possibles, la phosphorylation est l’une des plus fréquentes.
Elle permet temporairement soit l’activation soit l’inhibition de l’enzyme, le plus souvent en
réponse à un signal extracellulaire.
La phosphorylation se produit le plus
souvent sur un résidu sérine ou thréonine.
Un type particulier de phosphorylation
concerne les résidus tyrosine.

signal
extracellulaire
A

signal
extracellulaire
B

Elle met en jeu des protéines kinases


(addition de phosphate) ou des protéines
phosphatases (suppression de phosphate).
Protéines kinases et protéines phosphatases
catalysent des réactions irréversibles.
contrôle de l’activité enzymatique
1) Généralités
L’activité des enzymes peut être contrôlée par de nombreux processus :

 L’activité des enzymes dépend de leur concentration et de leur localisation


dans la cellule, ou dans l’espace extracellulaire ; i.e. fonction de la synthèse et
de la dégradation des enzymes, de leur trafic intracellulaire et/ou de leur
sécrétion.
 L’activité des enzymes dépend de leur environnement : concentration de
substrat (cinétique + inhibition par excès de substrat), cofacteurs (ions,
coenzymes), pH, température.
 L’activité des enzymes peut être contrôlée de manière réversible par
modification covalente.
 L’activité des enzymes peut être contrôlée de manière irréversible par
protéolyse ménagée.

Contrôle de l’activité enzymatique par protéolyse ménagée


La protéolyse ménagée est un mode d’activation courant des enzymes en
particulier les enzymes digestives et les enzymes de la cascade de la
coagulation du sang.

On appelle zymogène le précurseur inactif d’une enzyme activée par


protéolyse.

Il existe plusieurs modalités d’activation par protéolyse.

Exemple de la chymotrypsine
contrôle de l’activité enzymatique
1) Généralités
L’activité des enzymes peut être contrôlée par de nombreux processus :

 L’activité des enzymes dépend de leur concentration et de leur localisation


dans la cellule, ou dans l’espace extracellulaire ; i.e. fonction de la synthèse et
de la dégradation des enzymes, de leur trafic intracellulaire et/ou de leur
sécrétion.
 L’activité des enzymes dépend de leur environnement : concentration de
substrat (cinétique + inhibition par excès de substrat), cofacteurs (ions,
coenzymes), pH, température.
 L’activité des enzymes peut être contrôlée de manière réversible par
modification covalente.
 L’activité des enzymes peut être contrôlée de manière irréversible par
protéolyse ménagée.
 L’activité des enzymes peut être contrôlée par des agents modulateurs
(inhibiteurs, activateurs) agissant par divers mécanismes.
 Plusieurs modes de contrôle peuvent être associés.

UNE FONCTION MAJEURE DES PROTEINES: LA CATALYSE ENZYMATIQUE

VI. CONTROLE DE L’ACTIVITE DES ENZYMES

1°) GENERALITES

2°) ROLE DU pH

3°) ROLE DE LA TEMPERATURE

4°) MODIFICATIONS COVALENTES

A) REVERSIBLES :
PHOSPHORYLATION/DEPHOSPHORYLATION

B) IRREVERSIBLES : PROTEOLYSE MENAGEE

VII. LES AGENTS MODULATEURS DE L’ACTIVITE DES ENZYMES

1°) INHIBITEURS

A) IRREVERSIBLES - EXEMPLE : ASPIRINE

B) REVERSIBLES

2°) ACTIVATEURS
Inhibiteurs
Il existe deux grandes classes d’inhibiteurs : les inhibiteurs irréversibles et les
inhibiteurs réversibles.

inhibiteurs irréversibles

Exemple : aspirine

Cyclo-
oxygénases
(COX)

AINS : anti-inflammatoires
non-stéroïdiens

COX
aspirine
Acétylation

-capacité limitée des plaquettes (anuclées) à régénérer des protéines : cible


particulière de l’aspirine
-administration chronique de faibles doses d’aspirine : réduction de la
production de leur principal produit, le thromboxane, un puissant
vasoconstricteur
-effets divers sur la fonction cardiovasculaire
-l’aspirine à faible dose est un traitement préventif secondaire efficace de
l’infarctus du myocarde et de l’ischémie cérébrale

UNE FONCTION MAJEURE DES PROTEINES: LA CATALYSE ENZYMATIQUE

VI. CONTROLE DE L’ACTIVITE DES ENZYMES

1°) GENERALITES

2°) ROLE DU pH

3°) ROLE DE LA TEMPERATURE

4°) MODIFICATIONS COVALENTES

A) REVERSIBLES :
PHOSPHORYLATION/DEPHOSPHORYLATION

B) IRREVERSIBLES : PROTEOLYSE MENAGEE

VII. LES AGENTS MODULATEURS DE L’ACTIVITE DES ENZYMES

1°) INHIBITEURS

A) IRREVERSIBLES - EXEMPLE : ASPIRINE

B) REVERSIBLES

2°) ACTIVATEURS
Inhibiteurs réversibles
Les inhibiteurs réversibles sont de trois types possibles qui se distinguent
par leur mécanisme d’action : inhibition compétitive, incompétitive, et non
compétitive.

1) Inhibiteur compétitif

L’inhibiteur est un analogue de structure du substrat

S + E ES P + E

KI
l’affinité apparente diminue
la Vmax n’est pas modifiée
I + E EI

v 1/v
vmax
+I

+I
vmax
2 1/Vmax

KM K’M [S] -1/KM -1/K’M 1/[S]


l’affinité apparente diminue: K’M > KM; 1/K’M < 1/KM
Vmax = constante
Inhibiteurs réversibles

2) Inhibiteur non compétitif

L’inhibiteur se fixe sur un site différent du substrat

S + E ES P + E
KI

E + I S + EI EIS

S + E ES + I EIS
l’affinité n’est pas modifiée la Vmax diminue

v 1/v
vmax
+I
v’max
1/v’max

vmax +I
2 1/Vmax
v’max
2

KM [S] -1/KM 1/[S]


La vmax diminue: v’max < vmax; 1/v’max > 1/vmax
KM = constante
UNE FONCTION MAJEURE DES PROTEINES: LA CATALYSE ENZYMATIQUE

VI. CONTROLE DE L’ACTIVITE DES ENZYMES

1°) GENERALITES

2°) ROLE DU pH

3°) ROLE DE LA TEMPERATURE

4°) MODIFICATIONS COVALENTES

VII. LES AGENTS MODULATEURS DE L’ACTIVITE DES ENZYMES

1°) INHIBITEURS

A) IRREVERSIBLES - EXEMPLE : ASPIRINE

B) REVERSIBLES

2°) ACTIVATEURS
VIII. LES ENZYMES ALLOSTERIQUES

1°) PROPRIETES GENERALES

2°) RETROCONTROLE, EFFET HOMOTROPE, EFFET HETEROTROPE

3°) CINETIQUE
A) SYSTEME K
B) SYSTEME V

ENZYMES ALLOSTERIQUES
Les enzymes allostériques sont des protéines allostériques (cf. hémoglobine) et
en partagent les caractéristiques.

Ce sont des protéines complexes composée de plusieurs sous-unités.

Le terme allostérique vient du grec allos, autre, et stereos, forme. Les enzymes
allostériques prennent une autre forme (une autre conformation) à la suite de
la liaison du modulateur.

T R

"inactive" "active"

Les enzymes allostériques font intervenir une liaison réversible, non covalente,
d’une molécule régulatrice appelée modulateur allostérique.
Il existe au moins un site de fixation pour le substrat (site actif, catalytique) et
au moins un site de fixation (spécifique) pour un modulateur (site régulateur).
Dans certains cas, le site régulateur et le site actif sont sur des sous-unités
différentes.
ENZYMES ALLOSTERIQUES
E1 E2 E3 E4 E5 E6
A B C D E F G
X

Dans certains systèmes multi-enzymatiques, l’enzyme régulateur est inhibé de


façon spécifique par le produit terminal de la voie métabolique, chaque fois
qu’il se trouve en excès par rapport aux besoins. Ce type de régulation est
appelée rétrocontrôle (inhibition par «feed-back»).

Les modulateurs des enzymes allostériques peuvent être des inhibiteurs ou au


contraire des activateurs. Le substrat lui-même est souvent un activateur.

Très souvent les enzymes allostériques se placent à une étape clé d’une chaîne
métabolique. Dans cet exemple théorique, A le substrat de E1 enzyme clé,
allostérique, est un modulateur positif (= activateur allostérique, il active
l’enzyme) et G, le produit final est un modulateur négatif (= inhibiteur
allostérique, il inhibe l’enzyme).

Changement conformationnel et flexibilité

L’hexokinase catalyse la réaction : glucose + ATP  glucose-6-P


C’est une étape clé du métabolisme des glucides
La fixation de glucose entraîne une modification conformationnelle
indispensable à la mise en oeuvre de la catalyse

Conformation ouverte Conformation fermée Le passage de la


Glucose non fixé sur son site Glucose fixé sur son site conformation ouverte à la
Pas de catalyse Catalyse conformation fermée
implique des déplacements de
plusieurs Angströms
Enzyme allostérique du système K

T R
v "inactive" "active"

vmax

Courbe sigmoïde traduit la coopérativité.


Interaction coopérative: effet homotrope
vmax positif (le substrat facilite sa propre fixation)
2

K1/2 [S]
T R T R T R

Enzyme allostérique du système K

+A
T R
v "inactive" "active"
+I
vmax

Vmax = Cste
vmax K1/2 varie
2

K1/2 [S]
A: Interaction hétérotrope (effet de I: Interaction hétérotrope (effet de
l’activateur sur la fixation du l’inhibiteur sur la fixation du
substrat) positif (l’activateur facilite substrat) négatif (il inhibe la fixation
la fixation du substrat) du substrat)
v v

[S] = cste [S] = cste

[A] [I]

Interaction homotrope positif Interaction homotrope positif


(l’activateur facilite sa propre (l’inhibiteur facilite sa propre
fixation) fixation)

Enzyme allostérique du système V

v
+A

vmax

vmax/2
+I
K1/2 = cste
vmax modifiée

K1/2 [S]

Cinétique ne se distingue pas d’un enzyme Michaelien


v v

[S] = cste [S] = cste

[A] [I]

Interaction homotrope positif Interaction homotrope positif


(l’activateur facilite sa propre (l’inhibiteur facilite sa propre
fixation) fixation)

IX. CLASSIFICATION DES ENZYMES

Classe Action

1 Oxydo-réductases Transfert d’électrons

2 Transférases Transfert de groupes chimiques

3 Hydrolases Réaction d’hydrolyse : transfert de groupes fonctionnels à l’eau

4 Lyases Addition de groupes sur double liaison ou


formation de double liaison par soustraction de groupe
5 Isomérases Transfert de groupes à l’intérieur d’une molécule
pour former un isomère
6 Ligases Formation de liaison C-C, C-S, C-O ou C-N par réaction de
condensation. Nécessite la fourniture d’énergie (ATP).
Nomenclature

Nom : nom du substrat + ase


Ex.: saccharase ( saccharose)
ou… nom du substrat et de la transformation réalisée
Ex. : lactate déshydrogénase ( lactate pyruvate)

Numéro matricule (EC) à 4 chiffres :

Ex.: chymotrypsine = EC 3.4.4.5


3 (hydrolase) - 4 (hydrolyse de peptide) - 4 (protéase à sérine) - 5
(chymotrypsine)
X - X - X - X

Réaction Sous Caractéristique


chimique classe de l’enzyme
classe