1.

¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo con el tipo de sustrato sobre el que

actúa?

CLASES DE ENZIMAS TIPO DE SUSTRATO

oxidorreductasas Tienen reacciones de oxidorreduccion

Transferasas Transferencias de grupos funcionales

Hidrolasas Reacción de hidrolisis

Liasas Eliminación de grupos para formar dobles enlaces

Isomerasas Reacciones de isomeracion

Ligasas Formación de enlaces acoplada ala hidrolisis de atp

2. Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos sobre los que actúan,

y reacción que catalizan, las siguientes enzimas:

Lipasa: su función es catalizar la hidrolisis de triacilglicerol a glicerol y ácidos grasos su

mecanismo d acción es disgregar las grasas de los alimentos de manera que se puedan

absorber. Esta enzima se encuentra en la leche materna

Proteasa: su función es romper los enlaces peptídicos de las proteínas para liberar los

aminoácidos. Es una enzima secretada por el páncreas que participa en la degradación de

las proteínas o peptonas. Algunas mejoran la inflamación y fortalecen el sistema

inmunológico la podemos encontrar en la papaya piña y kiwi

Lactasa: su acción es imprescindible en el proceso de conversión de las lactosa-azúcar doble, la

lactasa se produce en el borde del cepillo de las células que recubren las vellosidades
 intestinales. Su función es permitir la conversión de la lactosa en azúcar, evitar la

indigestión de alimentos lácteos facilitar el tránsito intestinal

Papaína: efectúa la despolimerización de la fibrina reblandecida y depositada en los tejidos

inflamados en forma aguda, por lo que determina un aumento de la permeabilidad de los

tejidos, Está indicada para el alivio de hematomas, inflamación y edemas producidos por

lesiones inflamatorias

Tripsina: es una enzima peptidasa producida en el páncreas y secretada en el duodeno donde es

esencial para la digestión, la reacción enzimática catalizada por las tripsinas es

termodinámicamente favorable pero tiene una alta energía de activación

Sacarasa; es una enzima que convierte la sacarosa (azúcar común) en glucosa y fructosa, está

presente en el intestino delgado la ausencia de sacarasa provoca una enfermedad

denominada intolerancia a la sacarasa muchos la confunden con intolerancia a la sacarosa

3. Las enzimas son moléculas de proteínas que son fabricadas por todas las células vegetales

y animales. Todas las células requieren enzimas para sobrevivir y funcionar.

a. Explique

¿cómo actúan las enzimas como catalizadores?

Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son

catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan

notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que

sólamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en
 condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones

extremas de presión, temperatura o pH.

¿Qué significa las reacciones químicas sean más rápidas y con menor gasto de energía, en

comparación con otros catalizadores?

La velocidad de las reacciones depende del contacto entre las unidades químicas (átomos,

moléculas, etc.), que a partir del movimiento térmico (calor) producen colisiones entre esas

mismas unidades. Por lo tanto, para cada temperatura existirá una velocidad de coalición

determinada. La energía que se necesita para que se produzca una reacción determinada se

llama "energía de activación".

http://www.botanica.cnba.uba.ar/Pakete/3er/LaEnergia/4444/CatalizadoresyEnzimas.htm

b. las enzimas digestivas causan que los alimentos que se descomponga. ¿Cómo es el

mecanismo enzimático para llevar a cabo estas reacciones? Interprete la siguiente

ecuación.
Existen diferentes tipos de enzimas digestivas:

Lipasas: Las lipasas son enzimas específicas originadas en el páncreas que poseen la función de

disociar los enlaces covalentes entre lípidos complejos llevándolos al estado de gliceroles y

ácidos grasos asimilables por el organismo. Se dice que las lipasas son las que aceleran o

controlan la producción de insulina en la misma.

Peptidasas o proteasas: Este grupo enzimático, que se origina en el estómago o en el páncreas,

posee la capacidad de actuar sobre los enlaces peptídicos de las macromoléculas proteicas

reduciéndolas a monómeros orgánicos denominados [[aminoácidos]..

Amilasas o carbohidrasas: Las denominadas amilasas son aquellas enzimas con función de

romper los enlaces glucosídicos entre monosacáridos dejándolos de forma individual para

ser asimilados. Hay tres tipos de amilasas dependiendo de su lugar de origen, estas son la

amilasa salival, amilasa pancreática y amilasa intestinal (del duodeno).

https://es.wikipedia.org/wiki/Enzima_digestiva

3. Las enzimas también tienen aplicaciones industriales y médicas importantes. La

fermentación del vino, la levadura del pan, la cuajada de queso y la elaboración de

cerveza eran producidas por las enzimas de distintos microorganismos que actuaban

en sobre estos sustratos, pero solo se entendieron hasta el siglo XIX.

a. ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato por el sustrato que se

encuentra por ejemplo en la fermentación del vino?

R/ La Especificidad de una enzima por el sustrato que se encuentra, hace referencia a la unión en

la cual la enzima es capaz de distinguir entre los distintos tipos de sustratos, lo que les

permite modificar y alterar solo un tipo de moléculas en medio de la reacción.

En la fermentación de un vino, las enzimas tienen un alto nivel de especificidad en la interacción

de la enzima y el sustrato, de forma tal que las enzimas fermentan los azúcares

transformándolos en etanol.

b. Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones químicas que son

catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores pueden afectar la actividad enzimática?

R/ Efecto del pH: : Las enzimas actúan dentro de límites estrechos de pH (pH óptimo de la

reacción). Por ejemplo, la pepsina (enzima estomacal) tiene un pH óptimo de 2, al graficar

su actividad enzimática para valores crecientes de pH, comenzando desde la zona ácida, se

obtiene una curva en forma de campana. El máximo de la curva corresponde al pH óptimo

en el cual la enzima tiene su máxima actividad. En medios muy ácidos o muy alcalinos, la

enzima se desnaturaliza y se inactiva. Otras enzimas en cambio tienen una actividad óptima

a pH alcalino como la tripsina

Temperatura: La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta, por lo general, con la

temperatura, dentro del intervalo en que la enzima es estable y activa. La velocidad por lo

general se duplica por cada 10°C de aumento térmico. La actividad enzimática máxima se

alcanza a una temperatura óptima, luego la actividad decrece y finalmente cesa por
 completo a causa de la desnaturalización progresiva de la enzima por acción de la

temperatura.

A bajas temperaturas, las reacciones disminuyen mucho o se detienen porque decrece la cinética

molecular, pero la acción catalítica reaparece cuando la temperatura se eleva a valores

normales para la enzima. No olvidar que una enzima humana típica posee su óptimo a 37 º

C, en cambio otros organismos como, por ejemplo, las bacterias termófilas resistentes a

altas temperaturas tienen su óptimo de actividad cercano a los 80º C

Concentración de sustrato: Principalmente, la velocidad de la reacción o catálisis varía de

acuerdo a la concentración del sustrato.

Al aumentar la concentración de sustrato, la actividad enzimática aumenta, hasta alcanzar la

velocidad máxima, punto donde la enzima se satura, debido a que las enzimas tienen todos

sus sitios activos ocupados

https://www.blogdebiologia.com/factores-que-afectan-la-actividad-enzimatica.html

c. ¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?

R/ El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado.

La reacción específica que una enzima controla depende de un área de su estructura

terciaria. Dicha área se llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con otras

moléculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas moléculas. Las

moléculas del sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura

tridimensional de este es lo que determina la especificidad de las enzimas. En el sitio activo

sólo puede entrar un determinado sustrato. Dentro del centro activo hay ciertos
 aminoácidos que intervienen en la unión del sustrato a la enzima y se denominan residuos

de unión, mientras que los que participan de forma activa en la transformación química del

sustrato se conocen como residuos catalíticos.

https://es.wikipedia.org/wiki/Sitio_activo

d. ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética enzimática en las enzimas?

R/ Éste está entre pH 6 - 8 para la mayoría de las enzimas, Sin embargo, las enzimas digestivas

en el estómago están diseñadas para trabajar mejor a pH 2 mientras las del intestino tienen

un óptimo a pH 8, ambas se ajustan a su medio ambiente.

http://sgpwe.izt.uam.mx/files/users/uami/sho/Tema_5b_pH.pdf

5. Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la ecuación de Michaelis-

Menten, la cual se muestra en una curva, dificultando los cálculos cinéticos. Para

determinar la actividad cinética, la ecuación de Michaelis-Menten y la curva

 resultante de los cálculos de la velocidad, se transforma en una línea a través de

recíprocos dobles, método establecido por Lineweaver-Burk.

a. ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?

La cinética de Michaelis-Menten describe la velocidad de reacción de muchas reacciones

enzimáticas. Recibe este nombre en honor a Leonor Michaelis y Maude Menten. Este

modelo sólo es válido cuando la concentración del sustrato es mayor que la concentración

de la enzima, y para condiciones de estado estacionario, es decir, cuando la concentración

del complejo enzima-sustrato es constante.

https://es.wikipedia.org/wiki/Cin%C3%A9tica_de_Michaelis-Menten

b. La transformación de sustratos a productos implica las velocidades de transformación.

¿Qué es la velocidad inicial V0 y la velocidad máxima Vmax?

La velocidad V indica el número de moléculas del sustrato que se convierten en producto por

segundo. Con concentraciones crecientes de sustrato[S], la enzima va acercándose

asintóticamente a su velocidad máxima Vmax, pero nunca la alcanza. Por esta razón, no hay

un valor de [S] determinado para la Vmax. De todas formas, se puede definir un parámetro

característico de la enzima empleando la concentración de sustrato a la cual se alcanza la

mitad de la velocidad máxima (Vmax/2).

c. Existe una constante denominada Km o constante de MichaelisMenten.

¿Qué es la Km?

Aunque es imposible medir exactamente la concentración de sustrato que da Vmax, las enzimas

pueden caracterizarse mediante la concentración de sustrato a la cual la velocidad de

reacción es la mitad de la velocidad máxima. Esta concentración de sustrato se conoce

como constante de Michaelis-Menten (KM).

Para enzimas que exhiben una cinética de Michaelis-Menten simple esta constante representa la

constante de disociación del complejo enzima-sustrato (ES) (o la inversa de la afinidad

entre enzima y sustrato). Valores bajos indican que el complejo ES está unido muy

fuertemente y raramente se disocia sin que el sustrato reaccione para dar producto.

En estos casos se obtendrá una KM diferente según el sustrato específico sobre el que actúe la

enzima (como sucede en el caso de enzimas que actúan sobre sustratos análogos) y según

las condiciones de reacción en que se realicen las mediciones.

Nota: KM solo se puede usar para determinar la afinidad de una enzima por un sustrato k2 es

limitante de la velocidad, por ejemplo, k2 << k1 y KM se convierte en k-1/k1.

Generalmente, k2 >> k1 o bien k2 y k1 son comparables.

https://es.wikipedia.org/wiki/Cin%C3%A9tica_de_Michaelis-Menten

¿Qué determina en cuanto a la afinidad de la enzima por el sustrato?

Determina con la ayuda de La Km-la afinidad que tiene la enzima por su sustrato, cuanto mayor

es Km menor es la afinidad (predominan las formas E y S libres), cuanto menor es Km

mayor es la afinidad (predomina la forma ES)

d. Un estudio de la cinética de una reacción química generalmente se lleva a cabo con uno o

los dos objetivos principales: Análisis de la secuencia de pasos elementales que dan

lugar a la reacción general. es decir, el mecanismo de reacción y la determinación de

la velocidad absoluta de la reacción y sus pasos. ¿Que consisten?

e. Determine la velocidad máxima y el km, para los siguientes datos a través del método de

Método de Lineweaver –Burk. Para esta actividad realice el cálculo de los valores que

se presenta, por el método de Lineweaver – Burk - Calcule los recíprocos de la

actividad enzimática y concentración de sustrato y grafique 1/v como función de 1/

[S].

[S] µM V µM/min 1/Vo 1/[S]

30 0,441 1

30 0,440

50 0,680

50 0,683

75 0,978

75 0,998

100 1,144

100 1,152

125 1,468

125 1,427

300 2,435
 300 2,624

600 3,532

600 3,311

900 3,761

900 3,606

1000 3,649

1000 3,797

[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial.

El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con los valores inversos, es decir

(1/Vo y 1/[S]).

m: Es la pendiente de la recta

b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis de estimación lineal arroja una

ecuación de la siguiente forma: y = mx + b (Línea recta). las variables del caso son:

1/Vo = m y 1/[S] = b

R/

METODO DE Lineweaver-Burk

[S] (mM) Vo (mM/min) 1/[S] 1/Vo (mM/min)

50 10 0,02 0,1

100 19 0,01 0,052631579

160 29 0,00625 0,03448

 190 33 0,005263 0,03030

290 46 0,003448 0,02173

400 58 0,0025 0,01724

800 83 0,00125 0,01204

1000 90 0,001 0,01111

Vmax = 1/0,0058

Vmax=172,413793

Km= 4,697 x 172,413793

Km= 0,0272426

6. ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a la enzima y a la

regulación enzimática.

R/ Las vitaminas son sustancias presentes en los alimentos en pequeñas cantidades que son

indispensables para el correcto funcionamiento del organismo. Actúan como catalizador en

las reacciones químicas que se produce en el cuerpo humano provocando la liberación de

energía. La deficiencia o carencia de vitaminas en la alimentación puede producir

trastornos, mientras que una ausencia total de vitaminas en la dieta puede provocar

enfermedades graves como el escorbuto.

Las vitaminas tienen función catalítica y por tanto se requieren en pequeñas cantidades ya que se

regeneran cuando finaliza la acción en la que intervienen, pero son imprescindibles para un

correcto desarrollo, crecimiento y reproducción. Su carencia extrema o avitaminosis

produce enfermedades muy graves e incluso la muerte. El estado deficitario de vitaminas o

hipovitaminosis también produce alteraciones de la salud.

https://cuidateplus.marca.com/alimentacion/nutricion/2001/03/19/que-son-vitaminas-10077.html

7. Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y pH.

Gráfico 1. Velocidad de la reacción vs temperatura.

a. En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la temperatura está

en el punto A?

R:/ Se desnaturaliza; se dificulta la unión enzima-sustrato y además llega un momento en el que la

enzima se desnaturaliza y pierde su actividad enzimática debido a la temperatura.

b. ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B ?

R/: en esta temperatura la gran mayoría de enzimas se inactivan debido a la desnaturalización que

sufre para cada enzima existe una temperatura optima en la cual su actividad es máxima
Gráficos 2. Actividad de las enzimas en diversos valores de pH

c. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al 100%?

R/ significa que al llegar al 100% las enzimas se desnaturalizan y pierden su actividad

d. ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los distintos pHs que

indican las gráficas?

R/ las enzimas proteolíticas

Son sustancias también conocidas como peptidasas, proteasas o proteinasas, producidas por el

estómago y el páncreas y responsables de participar en el proceso de digestión, la división

celular, coagulación de la sangre y reciclaje de proteínas, entre otros