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Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida. Representan alrededor del 50 % del peso
seco de los tejidos.6 Son las biomoléculas más versátiles y diversas. Son imprescindibles para el
crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que
destacan:
Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por
lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una
circunstancia determinada es denominado proteoma.
Índice
Bioquímica
Síntesis
Biosíntesis
Síntesis química
Proteoma
Funciones
Estructura
Propiedades de las proteínas
Desnaturalización
Determinación de la estabilidad proteica
Clasificación
Según su forma
Según su composición química
Nutrición
Fuentes de proteínas
Calidad proteica
Reacciones de reconocimiento
Deficiencia de proteínas
Exceso de consumo de proteínas
Análisis de proteínas en alimentos
Digestión de proteínas
Métodos de estudio[24]
Purificación de proteínas
Localización celular
Cronología del estudio de las proteínas
Véase también
Referencias
Bibliografía
Enlaces externos
Bioquímica
Los prótidos o proteínas son biopolímeros formados por un gran número de unidades estructurales
simples repetitivas (monómeros) denominadas aminoácidos, unidas por enlaces peptídicos. Debido a su
gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre
dispersiones coloidales, con características que las diferencian de las disoluciones de moléculas más
pequeñas. Muchas proteínas presentan carga neta en ciertos rangos de pH del medio. Por ello pueden
considerarse ionómeros.
Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos relativamente simples, de
masa molecular pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas
unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí
mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de
la gran molécula polimérica de una proteína.
Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen también azufre.
Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, por término
medio, 16 % de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El
factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición
de N de la misma.
La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la
información suministrada por los genes.
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-
COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia de aminoácidos en
una proteína está codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el código genético. Aunque este
código genético específica los 20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y —en ciertos Archaea—
la pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificación
postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de
control. Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo
asociándose para formar complejos proteicos estables.
Síntesis
Biosíntesis
Las proteínas se ensamblan a partir de sus aminoácidos utilizando la información codificada en los genes.
Cada proteína tiene su propia secuencia de aminoácidos que está especificada por la secuencia de
nucleótidos del gen que la codifica. El código genético está formado por un conjunto de tri-nucleótidos
denominados codones. Cada codón (combinación de tres nucleótidos) designa un aminoácido, por
ejemplo AUG (adenina-uracilo-guanina) es el código para la metionina. Como el ADN contiene cuatro
nucleótidos distintos, el número total de codones posibles es 64; por lo tanto, existe cierta redundancia en
el código genético, estando algunos aminoácidos codificados por más de un codón. Los genes
codificados en el ADN se transcriben primero en ARN pre-mensajero mediante proteínas como la ARN
polimerasa. La mayor parte de los organismos procesan entonces este pre-ARNm (también conocido
como tránscrito primario) utilizando varias formas de modificación post-transcripcional para formar
ARNm maduros, que se utilizan como molde para la síntesis de proteínas en el ribosoma. En los
procariotas el ARNm puede utilizarse tan pronto como se produce, o puede unirse al ribosoma después
de haberse alejado del nucleoide. Por el contrario, los eucariotas sintetizan el ARNm en el núcleo celular
y lo translocan a través de la envoltura nuclear hasta el citoplasma donde se realiza la síntesis proteica.
La tasa de síntesis proteica es mayor en procariotas que en eucariotas y puede alcanzar los 20
aminoácidos por segundo.7
El proceso de sintetizar una proteína a partir de un molde de ARNm se denomina traducción. El ARNm
se carga en el ribosoma y se lee, tres nucleótidos cada vez, emparejando cada codón con su anticodón
complementario localizado en una molécula de ARN de transferencia que lleva el aminoácido
correspondiente al codón que reconoce. La enzima aminoacil ARNt sintetasa "carga" las moléculas de
ARN de transferencia (ARNt) con los aminoácidos correctos. El polipéptido creciente se denomina
cadena naciente. Las proteínas se biosintetizan siempre del extremo N-terminal al extremo C-terminal.
El tamaño de la proteína sintetizada puede medirse por el número de aminoácidos que contiene y por su
masa molecular total, que normalmente se expresa en daltons (Da) (sinónimo de unidad de masa
atómica), o su unidad derivada kilodalton (kDa). Por ejemplo, las proteínas de la levadura tienen en
promedio 466 aminoácidos y una masa de 53 kDa. Las proteínas más largas que se conocen son las
titinas, un componente de el sarcómero muscular, con una masa molecular de casi 3.000 kDa y una
longitud total de casi 27 000 aminoácidos.9
Síntesis química
Mediante una familia de métodos denominados de síntesis peptídica es posible sintentizar químicamente
proteínas pequeñas. Estos métodos dependen de técnicas de síntesis orgánica como la ligación para
producir péptidos en gran cantidad.10 La síntesis química permite introducir aminoácidos no naturales en
la cadena polipeptídica, como por ejemplo amino ácidos con sondas fluorescentes ligadas a sus cadenas
laterales.11 Estos métodos son útiles en laboratorios de bioquímica y biología celular, pero no tanto para
aplicaciones comerciales. La síntesis química es ineficiente para polipéptidos de más de 300
aminoácidos, y las proteínas sintetizadas puede que no adopten fácilmente su estructura tridimensional
nativa. La mayor parte de los métodos de síntesis química proceden del extremo C-terminal al extremo
N-terminal, en dirección contraria por tanto a la reacción biológica.12
Proteoma
El Proteoma son todas las proteínas expresadas por un genoma, célula o tejido.13
Funciones
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres
vivos (biomoléculas) y parte de las enzimas, que son los principales catalizadores de las células.
Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de
moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que
desempeñan. Son proteínas:
La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la
contracción
Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes
patógenos
Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche
El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén
Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes
La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre
Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares
Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar
una respuesta determinada.
Todas las proteínas realizan elementales funciones para la vida celular, pero además cada una de éstas
cuenta con una función más específica de cara a nuestro organismo.
1. Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones
químicas de una manera más rápida y eficiente. Procesos que resultan de suma
importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, ésta enzima se encuentra en el
sistema digestivo y se encarga de degradar los alimentos.
2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista
un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se
encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre.
Estructura
Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma, presentan una disposición
característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura o pH
pierde la conformación y su función, proceso denominado desnaturalización. La función depende de la
conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos, termodinámicamente solo una
conformación es funcional.
Y es esa manera de organización que tiene
cada proteína la que definirá sus propiedades
biológicas tales como las inmunológicas,
enzimáticas u hormonales. Si ocurre una
modificación o pérdida de esa confomación
"nativa" se sucederán cambios en su entorno
y por lo tanto cambios en sus propiedades.14
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Las proteínas adquieren su estructura
instantáneamente, no pasan por cada una de
las estructuras.
Giros: están compuestos por tres o cuatro aminoácidos, son giros se encuentran en la
superficie de una proteína, formando curvas cerradas que redirigen el esqueleto del
polipéptido de vuelta hacia el interior, glicina y prolina son comúnmente presentes en los
giros, son estructuras definidas.15
Bucles: pueden presentar diferentes formas, estos son partes del esqueleto polipeptídico,
son curvas más largas que los giros.15
Motivos: o pliegues son combinaciones particulares de estructuras secundaria, se
acumulan en la estructura terciaria de una proteína. En algunos casos, los motivos son
para una función específica asociada, los tres principales motivos son:15
Hélice-giro-hélice: caracteriza a la familia de factores transcripsionales.
Dedo de cinc: encontrado en proteínas que enlazan ARN o ADN.
Hélice superenrollada: presente en proteínas fibrosas.
Dominios: es parte de la estructura terciaria de las proteínas de más de 15.000 MW, es una
región compacta plegada del polipéptido, pueden ser diferentes combinaciones de motivos,
por ejemplo, la membrana viral presenta dos tipos de dominios, un dominio globular y un
dominio fibroso.
Desnaturalización
Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración, agitación
molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las proteínas puede verse reducida
hasta el punto de producirse su precipitación. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la
conformación filamentosa se rompen y la proteína adopta la conformación globular. De este modo, la
capa de moléculas de agua no recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a
unirse entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan. Además, sus propiedades biocatalizadoras
desaparecen al alterarse el centro activo. Las proteínas que se hallan en ese estado no pueden llevar a
cabo la actividad para la que fueron diseñadas, en resumen, no son funcionales.
La determinación de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas técnicas. La única de ellas que
mide directamente los parámetros energéticos es la calorimetría (normalmente en la modalidad de
calorimetría diferencial de barrido). En ésta se mide la cantidad de calor que absorbe una disolución de
proteína cuando es calentada, de modo que al aumentar la temperatura se produce una transición entre el
estado nativo y el estado desnaturalizado que lleva asociada la absorción de una gran cantidad de calor.
El resto de técnicas miden propiedades de las proteínas que son distintas en el estado nativo y en el
estado desplegado. Entre ellas se pueden citar la fluorescencia de triptófanos y tirosinas, el dicroísmo
circular, radio hidrodinámico, espectroscopia infrarroja y la resonancia magnética nuclear. Una vez
hemos elegido la propiedad que vamos a medir para seguir la desnaturalización de la proteína, podemos
distinguir dos modalidades: Aquellas que usan como agente desnaturalizante el incremento de
temperatura y aquellas que hacen uso de agentes químicos (como urea, cloruro de guanidinio, tiocianato
de guanidinio, alcoholes, etc.). Estas últimas relacionan la concentración del agente utilizado con la
energía necesaria para la desnaturalización. Una de las técnicas que han emergido en el estudio de las
proteínas es la microscopía de fuerza atómica, ésta técnica es cualitativamente distinta de las demás,
puesto que no trabaja con sistemas macroscópicos sino con moléculas individuales. Mide la estabilidad
de la proteína a través del trabajo necesario para desnaturalizarla cuando se aplica una fuerza por un
extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo a una superficie.
Su uso en las aplicaciones biotecnológicas se dificulta debido a que pese a su extrema eficacia catalítica
presentan una baja estabilidad ya que muchas proteínas de potencial interés apenas mantienen su
configuración nativa y funcional por unas horas.
Clasificación
Según su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria
atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de
éstas son queratina, colágeno y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada
o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos
hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como
el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de
transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
Cromoproteínas: Son proteínas conjugadas por un grupo cromóforo (sustancia coloreada que contiene un
metal).
Fosfoproteínas: Son proteínas conjugadas con un radical que contiene fosfato, distinto de un ácido
nucleico o de un fosfolípido.
Nutrición
Fuentes de proteínas
Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, legumbres, frutos secos, cereales, verduras y
productos lácteos tales como queso o yogur. Tanto las fuentes proteínas animales como los vegetales
poseen los 20 aminoácidos necesarios para la alimentación humana.
Calidad proteica
Las diferentes proteínas tienen diferentes niveles de familia biológica para el cuerpo humano. Muchos
índices han sido definidos para medir la tasa de utilización y retención de proteínas en humanos. Estos
incluyen valor biológico, NPU (Net Protein Utilization), NPR (Cociente Proteico Neto) y PDCAAS
(Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score), la cual fue desarrollado por la FDA mejorando el
PER (Protein Efficiency Ratio). Estos métodos examinan qué proteínas son más eficientemente usadas
por el organismo.
Reacciones de reconocimiento
Reacción de Biuret
El reactivo de Biuret está formado por una disolución de sulfato de cobre en medio alcalino, este
reconoce el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de un complejo de coordinación
entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los
enlaces peptídicos, lo que produce una coloración rojo-violeta.
Reacción de Millon
Reconoce residuos fenólicos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina. Las proteínas se precipitan
por acción de los ácidos inorgánicos fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve
gradualmente rojo al calentar.
Reacción xantoproteica
Reconoce grupos aromáticos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina o fenilalanina, con las
cuales el ácido nítrico forma compuestos nitrados amarillos
0-0.5 6 13
Lactantes 0.5 9 14
1-3 13 16
4-6 20 24
Niños
7-10 28 28
11-14 45 45
15-18 66 59
19-24 72 58
Hombres
25-50 79 63
más de 50 77 63
11-14 46 46
15-18 55 44
19-24 58 46
Mujeres
25- 50 63 50
más de 50 65 50
Deficiencia de proteínas
Deficiencia de proteínas en países en vías de desarrollo.
El exceso en el consumo de proteínas también puede causar la pérdida de calcio corporal, lo cual puede
conducir a pérdida de masa ósea a largo plazo. Sin embargo, varios suplementos proteicos vienen
suplementados con diferentes cantidades de calcio por ración, de manera que pueden contrarrestar el
efecto de la pérdida de calcio.
Algunos médicos sospechan[¿quién?] que el consumo excesivo de proteínas está ligado a varios
problemas:
Las proteínas son frecuentemente causa de alergias y reacciones alérgicas a ciertos alimentos. Esto ocurre
porque la estructura de cada forma de proteína es ligeramente diferente. Algunas pueden desencadenar
una respuesta a partir del sistema inmune, mientras que otras permanecen perfectamente seguras. Muchas
personas son alérgicas a la caseína (la proteína en la leche), al gluten (la proteína en el trigo) y otros
granos, a la proteína particular encontrada en el maní o aquellas encontradas en mariscos y otras comidas
marinas.
Es extremadamente inusual que una misma persona reaccione adversamente a más de dos tipos diferentes
de proteínas, debido a la diversidad entre los tipos de proteínas o aminoácidos. Aparte de eso, las
proteínas ayudan a la formación de la masa muscular.
El clásico ensayo para medir concentración de proteínas en alimentos es el método de Kjeldahl. Este
ensayo determina el nitrógeno total en una muestra. El único componente de la mayoría de los alimentos
que contiene nitrógeno son las proteínas (las grasas, los carbohidratos y la fibra dietética no contienen
nitrógeno). Si la cantidad de nitrógeno es multiplicada por un factor dependiente del tipo de proteína
esperada en el alimento, la cantidad total de proteínas puede ser determinada. En las etiquetas de los
alimentos, la proteína es expresada como el nitrógeno multiplicado por 6,25, porque el contenido de
nitrógeno promedio de las proteínas es de aproximadamente 16 %. El método de Kjeldahl es usado
porque es el método que la AOAC International ha adoptado y por lo tanto es usado por varias agencias
alimentarias alrededor del mundo.
Digestión de proteínas
La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago, cuando el pepsinógeno es convertido a
pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y la quimotripsina en el
intestino. Las proteínas de la dieta son degradadas a péptidos cada vez más pequeños, y éstos hasta
aminoácidos y sus derivados, que son absorbidos por el epitelio gastrointestinal. La tasa de absorción de
los aminoácidos individuales es altamente dependiente de la fuente de proteínas. Por ejemplo, la
digestibilidad de muchos aminoácidos en humanos difiere entre la proteína de la soja y la proteína de la
leche20 y entre proteínas de la leche individuales, como beta-lactoglobulina y caseína.21 Para las
proteínas de la leche, aproximadamente el 50 % de la proteína ingerida se absorbe en el duodeno o el
yeyuno,22 y el 90 % se ha absorbido ya cuando los alimentos ingeridos alcanzan el íleon.23
Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una importante fuente
nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual que los carbohidratos, contienen cuatro kilocalorías por
gramo, mientras que los lípidos contienen nueve kcal., y los alcoholes, siete kcal. Los aminoácidos
pueden ser convertidos en glucosa a través de un proceso llamado gluconeogénesis.
Métodos de estudio24
Las estructuras y actividades de las proteínas pueden ser estudiadas in vitro, in vivo e in silico. Los
estudios in vitro de proteínas purificadas en ambientes controlados son útiles para comprender de qué
manera una proteína lleva a cabo su función: por ejemplo, los estudios de cinética enzimática exploran
los mecanismos químicos de la actividad catalítica de una enzima y su afinidad relativa por diferentes
sustratos moleculares. Por su parte, los experimentos in vivo pueden aportar información sobre el papel
fisiológico de una determinada enzima en el contexto de la célula o incluso de todo un organismo. Los
estudios in silico usan métodos computacionales para el estudio de las proteínas.
Purificación de proteínas
Para realizar el análisis in vitro de una proteína, esta debe ser separada de otros componentes celulares.
Este proceso generalmente empieza con la lisis de la célula, en la cual se destruye la membrana celular y
su contenido se libera formando una solución llamada lisado crudo. La mezcla resultante puede ser
purificada utilizando ultracentrifugación, que separa los distintos componentes celulares en fracciones
que contienen proteínas solubles; lípidos y proteínas de membrana; orgánulos celulares y ácidos
nucléicos. La precipitación por un método que se basa en la utilización de elevadas concentraciones
salinas puede concentrar las proteínas del lisado. Diversos tipos de cromatografía se usan para aislar la
proteína o proteínas de interés basándose en propiedades como la masa molecular, carga neta o afinidad
de unión. El nivel de purificación puede ser monitorizado empleando varios tipos de electroforesis en gel
si se conocen la masa molecular y el punto isoeléctrico de la proteína estudiada, por espectroscopía si la
proteína tiene características espectroscópicas distinguibles, o bien por ensayos de enzimas si la proteína
tiene una actividad enzimática. Además, las proteínas pueden ser aisladas según su carga por medio de la
técnica de isoelectroenfoque.
Para las proteínas naturales, pueden ser necesarios varios pasos de purificación para obtener proteína
suficientemente pura para su uso en laboratorios. Para simplificar este proceso se utiliza a menudo la
ingeniería genética para añadir características químicas a la proteína que faciliten su purificación, sin
alterar su estructura o función. Como ejemplo, se le puede unir al final de la proteína una etiqueta
consistente en una secuencia de aminoácidos específica, a menudo una serie de residuos de histidina.
Como resultado, cuando el lisado se hace pasar por una columna de cromatografía que contenga níquel
los residuos de histidina se unen al níquel y anclan la proteína a la columna mientras que los
componentes no etiquetados del lisado pasan sin impedimento.
Localización celular
El estudio de las proteínas in vivo trata de conocer cual es la localización y el lugar de síntesis de la
proteína en la célula. Aunque muchas proteínas intracelulares se sintetizan en el citoplasma y las
proteínas de membrana o secretadas en el retículo endoplasmático, los detalles de cómo las proteínas son
dirigidas a orgánulos o estructuras celulares específicas no se conocen bien. Una técnica útil para estimar
la localización celular utiliza la ingeniería genética para expresar en la célula una proteína de fusión o
quimera formada por la proteína natural de interés unida a un reportero como la proteína verde
fluorescente. La localización en la célula de la
proteína fusionada puede ser visualizada de forma
clara y eficiente por microscopía, como se ve en el
ejemplo de la figura.
Véase también
Acuaporina Código genético Proteasoma
Aminoácido Cucumisina Proteómica
Biosíntesis proteica Holoproteína Receptor intracelular
Biuret Proteína completa Timina
Catepsina Proteína conjugada Traducción (genética)
Citocina Proteína G Valor biológico
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web.archive.org/web/2/http://depa.pquim.unam.mx/prote%C3%ADnas/estructura/index.html)).
(consultado el 24 de diciembre de 2007).
Enlaces externos
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