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2019-2020

UNIVERSITÉ DE VERSAILLES SAINT-QUENTIN

UFR DES SCIENCES DE LA SANTÉ


Simone VEIL

P.A.C.E.S UE1

BIOCHIMIE
ET
BIOLOGIE MOLÉCULAIRE

ÉNONCÉS DE PROBLÈMES
Responsable : Professeur Philippe de MAZANCOURT
Equipe pédagogique :
A. AVRIL, E. DOS SANTOS, J.P. RABES et V. SERAZIN

Pages
I- ACIDES AMINÉS – PEPTIDES - PROTÉINES .......... 1-6
II - BIOLOGIE MOLÉCULAIRE . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 7 - 12
III - ENZYMOLOGIE .................................... 13 - 24
IV - GLUCIDES/LIPIDES . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . ……… 25 – 26
V- BIOÉNERGÉTIQUE . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . … 27 – 33
I - ACIDES AMINÉS - PEPTIDES - PROTÉINES

1- Concours 2017-2018
A propos des acides aminés :

V F
AA. W est le code à une lettre de la Tyrosine
BB. A est le code à une lettre de l’Arginine
CC. Gln est un acide aminé à chaîne latérale acide
DD. Le résidu Cys d’une protéine peut établir des liaisons peptidiques avec
d’autres chaînes grâce à sa chaîne latérale
EE. La chaîne latérale de Gly est : H

2- Concours 2017-2018
A propos des acides aminés :

V F
AA. Phe, Leu, Met et Ile sont des acides aminés indispensables
B On peut trouver des hydroxyprolines dans une protéine bien qu’il n’existe
pas de codon pour l’hydroxyproline
CB. I est un acide aminé à chaîne latérale modifiée
DC. La présence d’une forte proportion de résidus hydrophobes sur un segment
de protéine est compatible avec un domaine transmembranaire
ED. Les 20 acides aminés constitutifs des protéines absorbent les ultraviolets

3- Concours 2017-2018
A propos de l’acide aminé suivant :

V F
AA. Cet acide aminé est l’hydroxyproline
BB. Le cycle de cet acide aminé engage son Cα
CC. Cet acide aminé est aromatique
DD. Cet acide aminé absorbe les ultraviolets
EE. Cet acide aminé peut établir des liaisons hydrogène avec d’autres acides
aminés

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4- Concours 2017-2018
A propos du fragment de peptide représenté dans la figure ci-dessous :

H
R2

V F
AA. Les atomes C, C2, O et N3 sont dans un même plan
BB. La distance interatomique entre C2 et C2 est intermédiaire entre une
liaison C-C et une liaison C=C
C L’angle psi représenté par la flèche peut prendre n’importe quelle valeur
DC. Chez l’Homme, les acides aminés qui le constituent sont de la série L
ED. La Lysine établit une liaison peptidique avec l’acide aminé précédent
grâce à sa fonction epsilon aminée

5- Concours 2017-2018
A propos du diagramme de Ramachandran et de la structure en hélice alpha :

V F
AA. Le graphe ci-dessus correspond à celui d’une protéine constituée
majoritairement d’hélice alpha de Pauling
BB. L’hélice alpha de Pauling est une hélice droite parce qu’elle dévie vers la
droite le plan de la lumière polarisée
CC. Chaque point du graphe ci-dessus représente psi en fonction de phi pour
un acide aminé
DD. Le pas de l’hélice alpha de Pauling est de 3,6 résidus d’acides aminés par
tour de spire
EE. L’hélice alpha de Pauling est stabilisée par des liaisons hydrogène qui
s’établissent entre les NH des acides aminés de rang n et les CO des acides
aminés de rang n+3
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6- Concours 2017-2018
A propos de la structure en rubans et en feuillet :

V F
AA. Le ruban plissé est une structure secondaire
BB. La structure en ruban plissé existe car elle est stabilisée en feuillet par un
autre ruban plissé
CC. Les liaisons H intra-caténaires s’établissent entre des C=O des acides
aminés de rang n et des NH des acides aminés de rang n+4
DD. Le feuillet antiparallèle est plus stable que le feuillet parallèle
E Elle peut être prédite par les logiciels actuels avec une bonne fiabilité à
partir de la structure primaire

7- Concours 2017-2018
A propos du de la triple hélice du tropocollagène :

V F
AA. Elle peut être constituée de chaînes dont la structure primaire diffère

BB. Ces différences éventuelles de séquence ne résultent que de modifications


post-traductionnelle

CC. Il existe des liaisons hydrogène intra chaîne

DD. Le pas de chaque chaîne est exactement de 3 acides aminés par tour de
spire

EE. Dans une chaîne, les Glycines sont toutes distribuées le long d’un axe
vertical au centre de la molécule de tropocollagène

8- Concours 2017-2018
A propos de la protéine du prion, dans sa conformation anormale PrPSc :

V F
AA : Elle a obligatoirement une séquence primaire différente de la protéine
PrPC (conformation normale)
BB : Elle possède un pourcentage d’hélices alpha de Pauling et de feuillets
plissés différent de la protéine PrPC
C Elle est l’agent infectieux transmis par le virus de Creutzfeld-Jacob
DC : Quand elle est injectée à un individu de la même espèce, elle ne transmet
une encéphalopathie que si cet individu possède une mutation génétique
prédisposante (forme familiale de Creutzfeld-Jakob, par exemple)
ED : L’absence de barrière Homme/hamster explique qu’un hamster injecté
avec de la protéine humaine du prion PrPSc développe une
encéphalopathie spongiforme

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9- Concours 2017-2018
A propos des protéines chaperons :

V F
AA. Les protéines chaperon n’existent pas chez les procaryotes
BB. La protéine PrPSc humaine se comporte comme un chaperon pour la
protéine du prion du hamster même si cette dernière n’est pas mutée
CC. Après l’intervention des chaperons, les protéines peuvent osciller entre
deux conformations
DD. Les chaperons peuvent être spécifiques d’une protéine, d’une famille de
protéine, voire d’un compartiment à l’intérieur de la cellule
EE. Toutes les protéines ont besoin de chaperon pour acquérir leur structure
tertiaire

10- Concours 2015-2016


Pour étudier une protéine X, on réalise une chromatographie sur gel de filtration permettant la séparation
de protéines de 8 000 à 150 000 Da. La colonne est étalonnée à partir des protéines A (100 000 Da) et B
(10 000 Da). Le volume nécessaire pour éluer B est de 20 ml. Le mélange A + B + X donne le profil de la
figure suivante :

V F
A Le volume d’élution des protéines ayant un poids moléculaire supérieur à
150 000 Da sera compris entre 0 ml et Vo (le volume mort)

B Si une protéine de 200 000 Da est éluée avec 10 ml, une protéine de 250 000
Da sera éluée avec 12,5 ml

C Si une protéine de 200 000 Da est éluée avec 10 ml, une protéine de 250 000
Da sera éluée avec 7,5 ml

D Le poids moléculaire de X est d’environ 22 500 Da

E Le poids moléculaire de X est d’environ 17 800 Da

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11- Concours 2017-2018
A propos de la séparation des protéines par filtration sur gel :

V F
AA. Les protéines les plus petites sortent les premières
B Le point isoionique de la protéine influe sur la séparation
CB. Les protéines exclues sont éluées dans le volume mort
DC. Les protéines exclues sortent ensemble, immédiatement après l’élution du
volume mort
ED. Dans la gamme de séparation, il existe une relation linéaire entre le log
10
du poids moléculaire et la distance de migration

12- Concours 2015-2016


A propos des méthodes d’étude des protéines :

V F
A Lors d’une électrophorèse en gel d’acrylamide, les protéines sont entraînées
par leur charge, sous l’effet du champ électrique et freinées par les frictions
dans le gel
B Lors d’une électrophorèse en gel d’acrylamide, il existe une relation linéaire
décroissante entre le log10 du poids moléculaire et la distance parcourue par la
protéine
C Le SDS est un anion qui va se fixer tous les deux acides aminés sur les
protéines
D La présence de dithiotréitol (DTT) ou de β-mercaptoéthanol permet de réduire
les ponts disulfures d’une protéine
E Si l’on utilise une colonne échangeuse de cations et que l’on réalise une élution
à pH croissant, les protéines les plus acides seront éluées les premières

13- Concours 2017-2018


A propos des méthodes d’études des protéines : la figure ci-dessous schématise les résultats d’une
électrophorèse de protéines en gel de polyacrylamide en présence de SDS. La piste 1 correspond au dépôt
d’un marqueur de taille.

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V F
AA. kDa signifie kilo-Déca, soit 104
BB. La migration des protéines s’est faite du bas vers le haut de la figure
CC. La figure présente une incohérence, la distance entre 10 kDa et 25 kDa
étant supérieure à celle entre 100 kDa et 200 kDa
DD. Les mêmes protéines ont été déposées dans les puits 4 et 5, mais la
quantité est double dans le puits 5
E La piste 2 correspondant à la migration d’une protéine non traitée par le
DTT, la piste 3 peut alors correspondre à celle de la même protéine
prétraitée par le DTT

14- Concours 2017-2018


Laquelle ou lesquelles de ces méthodes sépare(nt) les protéines selon leur poids moléculaire ?

V F
AA : La chromatographie d'affinité
BB : L'électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence de SDS
CC : La diffraction des rayons X (cristallographie)
DD : La chromatographie en phase inverse
EE : La chromatographie par échange d'ions

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II - BIOLOGIE MOLÉCULAIRE

STRUCTURES DES ACIDES NUCLÉIQUES

1- Concours 2013-2014
A propos des acides nucléiques :
 A. Un nucléotide est formé d’un nucléoside et d’un ou plusieurs acide(s) phosphorique(s)
 B. Dans un nucléoside monophosphate, l’acide phosphorique est lié à la base du nucléoside par une
liaison ester
 C. Les bases pyrimidiques ont une structure monocyclique
 D. La cytidine est un nucléotide à base pyrimidique
 E. L’uracile est une base pyrimidique

2- Concours 2007-2008
Les nucléotides et leurs constituants :
A. La thymidine est une base pyrimidique
B. Les bases puriques ont une structure monocyclique
C. La base est liée au carbone 1’ du sucre par une liaison N-osidique
D. L’adénine est un nucléotide à base purique
E. Le ribose se distingue du désoxyribose par un radical OH en 4’

A propos des structures secondaires de l’ADN :


A. L’ADN est composé de l’association de 2 brins antiparallèles et complémentaires
B. Cette association est la conséquence de liaisons hydrogènes entre les bases
C. L’ADN B, hélice dont le pas est de 2,4 nm, est la forme habituelle
D. Les liaisons hydrogène entre les bases stabilisent la structure de l’ADN
E. La molécule d’ADN B est une double hélice gauche dont le pas est de 3,4 nm

3- Certaines des propositions suivantes sur la complémentarité des bases sont exactes. Lesquelles ?
 A. La base adénine est exclusivement complémentaire de la thymine
 B. Dans l’ADN les paires de bases A-T sont stabilisées par 3 liaisons hydrogène
 C. La base guanine est complémentaire de la base cytosine dans les molécules d’ADN et d’ARN
 D. Dans l’ADN les paires de bases G-C sont stabilisées par 3 liaisons hydrogène
 E. Les 2 chaînes d’une molécule d’ADN riche en G-C sont plus difficiles à dissocier que celles d’une
molécule d’ADN riche en A-T

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RÉPLICATION ET RÉPARATION DE L’ADN

1- Concours 2017-2018
A propos des hélicases et des topoisomérases :
A. Chez les procaryotes, l’hélicase a deux sites actifs et ouvre à la fois le brin direct et le brin retardé
B. Chez les procaryotes, les protéines SSB n’existent pas car l’ADN dénaturé est stable
C. L’hélicase nécessite une température à 95°C pour avoir une activité significative
D. La topoisomérase II crée des supertours négatifs pour prévenir la formation de supertours positifs créés
lors de la progression de l’hélicase sur la double hélice d’ADN
E. Les toposiomérases contrôlent le niveau de condensation des chromosomes

2- Concours 2017-2018
A propos de la réplication in vivo, eucaryotes et procaryotes ont en commun :
A. La nécessité de mettre en place une amorce d’ARN avant l’action de l’ADN polymérase
B. Un point unique d’origine de réplication
C. L’existence d’un brin retardé par fourche de réplication
D. La présence d’une boucle sur le brin retardé pour expliquer la synthèse simultanée des 2 brins d’ADN
par les 2 sites d’une même enzyme
E. Une activité 3’exonuclase d’autocorrection par l’ADN polymérase (delta chez les eucaryotes ou III chez
les procaryotes)

3- Concours 2013-2014
Concernant la réplication procaryote :
A. Au niveau d’une fourche de réplication, une seule et même ADN polymérase III synthétise les 2 brins
antiparallèles
B. L’amorce d’ARN synthétisée in vivo par la primase n’est pas obligatoire
C. L’ADN polymérase III a une activité ARN et ADN polymérase 5’-3’
D. Il n’y a qu’un seul œil de réplication et 2 brins directs répliqués d’un seul tenant
E. La présence de ligase est indispensable

Lors de la réplication, l’ADN polymérase I :


A. N’agit que sur les fragments d’Okazaki
B. Initie son action entre les fragments d’Okazaki
C. Exerce une activité 3’ exonucléasique
D. Ajoute des nucléotides à l’extrémité 3’OH des fragments d’Okazaki
E. Digère la séquence ARN des fragments d’Okazaki

4- Concours 2007-2008
La réparation dirigée par les méthyls :
A. Nécessite l’intervention d’une protéine capable de reconnaître un ADN hémi-méthylé
B. Cette méthylation concerne les cytosines au sein du motif GATC
C. Nécessite l’intervention d’une protéine capable de reconnaître un mésappariement
D. Est possible car la méthylation du brin néosynthétisé lors de la réplication de l’ADN est différée
E. Peut réparer une anomalie située jusqu’à 1000 nucléotides de la séquence hémi-méthylée

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TRANSCRIPTION

1- Concours 2007-2008
Par convention :
A. Un brin d’ADN ou une molécule d’ARN s’écrit toujours dans le sens 5’P vers 3’OH
B. On écrit uniquement l’enchaînement des bases, en les désignant par leur initiale
C. On se contente d’écrire un seul des 2 brins de la double hélice d’ADN
D. Le brin codant d’un gène est celui sur lequel on lit les codons quand on remplace les T par des U
E. Le premier exon débute à l’ATG correspondant au site d’initiation de la traduction

La transcription :
A. Est l’étape de synthèse de l’ARN dans le sens 3’ vers 5’
B. Est 2 fois plus rapide que la réplication
C. Peut concerner tout le génome
D. Met en jeu les substrats de l’ARN polymérase que sont l’ATP, le CTP, l’UTP et le GTP
E. Nécessite une amorce

L’ARN polymérase chez les procaryotes :


A. Se déplace le long de l’ADN dans le sens 3’ vers 5’ du brin matrice
B. Englobe une région de l’ADN comprenant une soixantaine de paires de bases
C. Synthétise un brin d’ARN antiparallèle au brin d’ADN matrice
D. Reconnaît une région d’ADN, appelée le promoteur
E. Initie la transcription au niveau de la séquence ATG

2- Concours 2015-2016
A propos de la transcription chez les procaryotes :
A. La sous-unité sigma de l’ARN polymérase et l’ARN polymérase restent associées et parcourent le brin
à transcrire
B. La sous-unité sigma de l’ARN polymérase se lie plus ou moins efficacement à l’ADN en fonction des
bases exposées dans le grand sillon des séquences consensus du promoteur
C. La sous-unité sigma de l’ARN polymérase recouvre une soixantaine de paires de bases (environ 6
tours)
D. Le complexe de l’ARN polymérase est tellement gros à l’échelle de l’ADN qu’il recouvre le site
d’initiation de la traduction
E. Un auto-appariement de l’ARNm est le signal induisant l’arrêt de la transcription

3- Concours 2007-2008
La transcription dans les cellules eucaryotes :
A. A lieu dans le noyau et dans la mitochondrie
B. Implique trois ARN polymérases
C. Met en jeu l’ARN polymérase I pour la transcription des ARNm
D. Met en jeu l’ARN polymérase III pour la transcription des ARNt
E. Met en jeu l’ARN polymérase II pour la transcription des ARN des snRNP

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4- Soit la séquence d’ADN sens suivante : 5’ ACGTTC 3’. Quelles affirmations, parmi les suivantes, sont-
elles exactes ?
 A. La séquence de l’ARN messager est 5’ ACGUUC 3’
 B. La séquence du brin antisens est 5’ TGCAAG 3’
 C. La séquence du brin complémentaire est 5’ GAACGT 3’
 D. La séquence de l’ARN messager est 5’ UGCAAG 3’
 E. La séquence de l’ARN messager est 5’ TGCAAG 3’

5- Concours 2017-2018
A propos des gènes eucaryotes :
 A. Le promoteur est obligatoirement situé en 5’ d’un gène
 B. Le promoteur peut être déplacé expérimentalement d’une centaine de bases sans perturber la
transcription
 C. La séquence signal de reconnaissance pour la coupure du transcrit primaire est toujours
contigüe à un codon stop
 D. Les séquences amplificatrices d’un gène peuvent être déplacées de plusieurs centaines de
bases sans effet significatif
 E. Lorsqu’un gène présente un îlot CpG méthylé en 5’, celui-ci doit être déméthylé avant la
réplication

6- Concours 2017-2018
A propos de la transcription procaryote représentée ci-dessous :

A. La flèche 1 pointe un intron


B. La flèche 2 pointe l’extrémité 5’ d’un gène
C. La flèche 5 pointe un site de fixation du facteur  de l’ARN polymérase
D. Les flèches 3 et 4 pointent chacune l’extrémité d’un transcrit, montrant la présence d’au moins deux
gènes
E. Les flèches 3 et 4 pointent les extrémités polyA des transcrits

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TRADUCTION

1- Concours 2017-2018
A propos de la traduction chez les eucaryotes :
A. Le codon d’initiation est situé à proximité d’une séquence particulière permettant de le reconnaître
B. Le facteur d’initiation de la traduction eIF4 balaie l’ARNm à partir du cap
C. Le codon d’initiation n’est pas forcément le premier AUG de l’ARNm
D. Le codon d’initiation n’est pas forcément dans le premier exon
E. L’ARN de la petite sous unité du ribosome reconnait l’AUG à utiliser pour l’initiation de la traduction

2- Concours 2017-2018
A propos de la traduction chez les eucaryotes :
A. Le codon stop UAA possède son propre ARNt
B. Le code génétique utilisé par les mitochondries fait partie des exceptions à « l’universalité » du code
génétique
C. Le ribosome parcourt l’ARN, reconnaît les introns et va se fixer sur l’exon suivant
D. L’ARN du ribosome reconnaît les séquences de jonction entre exons et introns
E. Il existe 64 codons et 64 ARNt différents

3- Concours 2017-2018
Quelles sont les propositions vraies à la fois chez les eucaryotes et les procaryotes :
A. Le codon d’initiation de la traduction sur l’ARNm est AUG
B. L’ARNm possède une extension poly A à son extrémité 3’
C. Il existe un « cap » (ou coiffe) en 5’
D. Le premier acide aminé incorporé est une formyl-Methionine
E. Les transcrits primaires sont épissés

4- Concours 2017-2018
On rappelle que l’inosine (I) est un dérivé de l’adénosine présent dans les ARNt :
A. La présence de l’Inosine résulte d’une modification post transcriptionnelle de l’ARNt
B. L’inosine est ajoutée après la transcription de l’ARNt à l’extrémité 3’ de l’ARNt
C. Quand elle est présente, l’inosine fixe l’acide aminé à incorporer
D. Lors de l’appariement de l’ARNt au codon de l’ARNm, l’association A I est possible
E. L’inosine en 5’ de l’anticodon peut s’apparier à plusieurs bases différentes. Ceci explique que plusieurs
codons codent l’incorporation d’un même acide aminé

5- Concours 2017-2018
Vous souhaitez construire un plasmide pour étudier une protéine. Vous disposez du cDNA du gène codant la
protéine étudiée et du plasmide :
A. Vous allez devoir ouvrir le plasmide à l’aide d’enzymes de restriction
B. Vous allez effectuer une ligation
C. Vous allez transformer des bactéries à l’aide du plasmide obtenu
D. Vous allez sélectionner les bactéries transformées à l’aide d’un gène de résistance aux antibiotiques
E. Un plasmide est un ADN bactérien non chromosomique

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RÉGULATION DE L'EXPRESSION DU GENOME

1- Concours 2007-2008
Concernant les enhancers :
A. Ce sont des séquences cis stimulant la transcription
B. Ils peuvent fonctionner quelle que soit leur orientation
C. Ils peuvent être localisés très en amont du promoteur (jusqu’à quelques milliers de pb)
D. Ils peuvent fonctionner comme des promoteurs
E. Leur présence n’est pas indispensable à l’initiation de la transcription

2- Concours 2007-2008
Les promoteurs procaryotes :
A. contiennent deux séquences consensus de plus de 20 nucléotides chacune
B. contiennent des séquences conservées en -10 et -35 du site de début de transcription
C. contiennent des séquences conservées situées en 3’ du site d’initiation de la transcription
D. sont reconnus par l’ARN polymérase procaryote qui est constituée de 3 sous-unités :   et 
E. contiennent 2 séquences consensus reconnues par le facteur 

3- Concours 2017-2018
A propos de l’opéron lactose :
A. L’opéron désigne une organisation polycistronique (plusieurs gènes contrôlés par une même séquence
régulatrice) qui n'existe que chez les procaryotes
B. En cas de carence en glucose, E. coli peut utiliser du lactose comme source énergétique
C. En présence de glucose et en absence de lactose, un répresseur se fixe sur la sous-unité sigma de l’ARN
polymérase et empêche sa fixation sur le site promoteur
D. En présence à la fois de glucose et de lactose, la transcription est possible mais elle est en réalité faible,
parce que le promoteur a une activité spontanée faible
E. Une quantité minimale de lactose est métabolisée en allolactose qui se lie au répresseur

4- Concours 2009-2010
Dans les îlots CpG :
A. La méthylation des C entraîne une absence d’expression du gène situé en 3’
B. La méthylation est conservée lors de la mitose
C. Dans la lignée germinale, la méthylation sera transmise à l’embryon
D. La méthylation des C permet la réparation post-réplicative immédiate
E. Pour un gène donné, les îlots CpG peuvent être méthylés dans un tissu et pas dans un autre

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III - ENZYMOLOGIE

1- Concours 2017-2018
A propos de la catalyse enzymatique, soit la réaction S → P catalysée par l’enzyme E à une concentration
donnée de substrats :

Vrai Faux
A A. En présence de E, la valeur de la constante d’équilibre K = [P]/[S] est augmentée
B B. En présence de E, la variation d’énergie libre standard est diminuée
C C. L’équilibre est atteint plus rapidement si on augmente la concentration de E
D D. Pour être efficace, l’enzyme E doit être en proportion équimolaire à celle du
substrat S
E E. Lors de la phase stationnaire, la concentration du complexe enzyme-substrat
[ES] est constante

2- Concours 2017-2018
A propos des enzymes :

Vrai Faux
A Toutes les enzymes ont une triade catalytique Asp Ser His
B Toutes les activités enzymatiques se mesurent en suivant la réduction du NAD+
en NADH, H+
C Le NADH, H+ absorbe à 340 nm
D L’équation qui relie la densité optique à la concentration d’une molécule est
DO = lC (l est la longueur du trajet optique et C est la concentration de la
molécule)
E Dans l’équation de Beer-Lambert, la constante  est identique, quelle que soit la
nature de la molécule

3- Une enzyme catalyse la réaction S P. On étudie Vi en fonction de [S] :

[S] (M) Vi (mmol/l/min)


1.10 - 1 75
1.10 - 2 75
1.10 - 3 74,5
1.10 - 4 60
3,2. 10 - 5 37,5

1°) Déterminer les Vmax et Km de cette enzyme


2°) Quelle est la vitesse initiale pour [S] = 0,02 M ?
3°) Quelle est la vitesse initiale pour [S] = 1.10 - 4 M si on double la quantité d’enzyme ?
4°) Quelle est la concentration de produit apparu après 3 minutes pour une concentration initiale [S] = 1 M ?

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4- Concours 2007-2008
Soit la courbe ci-dessous représentant Vi en fonction de la concentration du substrat S. La quantité
d’enzyme dans le milieu réactionnel est égale à 10-3 μmol.

Vi (μmol/min)

0,5 3
[S] x10 (M)

Quel est le meilleur paramètre indicateur de l’efficacité catalytique :


A.  Vi
B.  Vmax
C.  Km
D.  Kcat
E.  Kcat / Km

Quelle est la valeur de la Vmax :


A.  0,1 μmol.s-1
B.  0,5 μmol.s-1
C.  3 μmol.s-1
D.  6 μmol.s-1
E.  12 μmol.s-1

Quelle est la valeur de la Km :


A.  5.10-1 M
B.  5.10-2 M
C.  5.10-3 M
D.  5.10-4 M
E.  5.10-5 M

Quel est le meilleur paramètre indicateur de l’efficacité catalytique :


A.  1,2.104 M-1.s-1
B.  2.105 M-1.s-1
C.  2.102 M-1.s-1
D.  1,2.107 M-1.s-1
E.  Autre réponse

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5- Concours 2015-2016
On mesure l’activité d’une enzyme Michaellienne :

V F
A Avec un même substrat, mais une quantité double d’enzyme, Vmax double
B Avec un même substrat, mais une quantité double d’enzyme, Vmax est
inchangée, puisque Vmax est le nombre de molécules de substrat transformées
par site et par seconde
C Vmax est fonction de la concentration de substrat [S]
D Avec un même substrat, mais une quantité double d’enzyme, Km double
E L’équation de la vitesse initiale de réaction est : Vi = Vmax [S] / (Km + [S])

6- Concours 2017-2018
A propos de la catalyse enzymatique :

V F
AA. La constante kcat s’exprime en mol.l-1
BB. kcat correspond à la concentration de substrat pour laquelle la vitesse est égale
à la moitié de la Vmax
CC. La constante kcat reflète le nombre de molécules transformées par unité de
temps au niveau du site actif d’une molécule d’enzyme, en concentration
saturante de substrat
DD. kcat n’est pas une constante pour une enzyme donnée, elle varie en fonction de
la Vi, donc de [S]
EE. kat =( k2 +k-1)/k1

7- Concours 2017-2018
A propos du schéma ci-dessous où E est une enzyme michaelienne :

Vmax

[E]

V F
A Il est forcément faux, la droite ne peut pas passer par l’origine
BF. Il est forcément faux, la courbe devrait être hyperbolique
C La pente de la droite est kcat
D La pente de la droite est km/Vmax
E La pente de la droite est kcat/Vmax
15
8- Concours 2011-2012
Vous avez déterminé les paramètres cinétiques d’une enzyme Michaellienne dans un extrait de foie : Vmax =
12x10-4M/min et Km = 8x10-6M.
Afin de vérifier ces résultats, vous répétez l’expérience sur un autre extrait dont la concentration en enzyme
est deux fois moindre que celle du premier essai.

Vrai Faux
A Vous devriez avoir Vmax= 6x10-4 M/min et Km= 4x10-6 M
B Vous devriez avoir Vmax= 12x10-4 M/min et Km= 4x10-6 M
C Vous devriez avoir Vmax= 6x10-4 M/min et Km= 8x10-6 M
D On peut déduire de ces données expérimentales Kcat, qui s’exprime en M-1
E Kcat représente le turn-over de l’enzyme et permet d’apprécier le nombre de
molécules de substrat transformées par seconde

9- Concours 2011-2012
Pour une enzyme Michaellienne :

Vrai Faux
A Si [S] = ½ Km, alors v = 0,5 Vmax
B Si [S] = ½ Km, alors v = 0,33 Vmax
C Si [S] = 20 Km, alors v = 95 % Vmax
D Connaissant la Km et k2, on peut se servir d’une seule mesure de vitesse à [S] =
20 Km pour déterminer une concentration d’enzyme
E Connaissant précisément deux valeurs de [S] et les vitesses correspondantes, on
peut déterminer les valeurs de Km et Vmax

10- Concours 2003-2004


Un patient est atteint d’un déficit génétique en une enzyme E à activité protéase à cinétique Michaellienne. On
dose l’activité de l’enzyme E en question dans le sang. Pour cela, on utilise un substrat S qui, une fois clivé
par l’enzyme E, donne un produit P qui absorbe la lumière à 540 nm.
Donner les termes de l’équation permettant de relier l’intensité lumineuse à la concentration de P et dire à quoi
correspondent les termes de cette équation.

On décide d’étudier cette enzyme déficitaire chez le patient et de la comparer à celle d’un sujet normal : on
mesure l’apparition du produit P en fonction du temps en présence d’une concentration fixe de S. A l’aide des
données figurant dans le tableau 1 ci-dessous, représenter sur la figure 1 les valeurs de [P] en fonction du
temps pour le sujet contrôle et le patient.
[P]
Sujet normal Patient
Temps (min) [P] en µmol/ml [P] en µmol/ml
0 0 0
1 5 2,5
50
5 25 12,5
10 50 25
20 75 37,5
30 100 50
60 105 52,5
20 30 60 temps (min)
Tableau 1 : [P] en µmol/ml en fonction du temps Figure 1 : [P] en fonction du temps

16
Interpréter l’évolution des valeurs de [P] entre 30 et 60 min :

Vraie Fausse
La réaction est en phase stationnaire
La réaction est à l’équilibre
La réaction est en phase post-stationnaire
On atteint la Vmax

D’après le tableau 1, quelle(s) donnée(s) cinétique(s) pouvez-vous calculer pour le sujet normal ? Donner sa
(leurs) valeur(s).

Vous entreprenez une purification de l’enzyme E à partir du sang du patient. Vous réalisez 2 étapes : une étape
de précipitation à pH 8 suivie d’une étape de chromatographie d’affinité à l’aide d’un anticorps spécifique de
l’extrémité N terminale de E. Après chaque étape, vous mesurez l’activité obtenue pour une concentration
donnée de S et vous l’exprimez par mg de protéines dans la fraction (tableau 2 ci-dessous).

Fraction Volume de Concentration Activité


la fraction en protéines dans spécifique
la fraction
plasma sanguin 5 ml 60 mg/ml 50 mUI/mg
étape 1 précipitation à pH 8 4 ml 20 mg/ml 100 mUI/mg
étape 2 Chromatographie 3 ml 1 mg/ml 2500 mUI/mg
d’affinité (anticorps
spécifique)

Tableau 2 : Purification de l’enzyme

Quel est le taux de purification à l’issue de la totalité (étapes 1 + 2) de la procédure de purification à partir du
plasma ?

Pour mieux caractériser le déficit enzymatique du patient, vous réalisez une filtration sur gel de la préparation
obtenue par chromatographie d’affinité. Vous mesurez à la fois les protéines et l’activité enzymatique sur les
fractions collectées et vous obtenez les courbes présentées ci-dessous sur les figures 2A (sujet normal) et 2B
(patient). (en carrés reliés par trait plein les protéines ; en cercles reliés par pointillés l’activité)

17
D’après les figures 2A et 2B, comparer grossièrement les quantités de protéines obtenues pour le sujet normal
(contrôle) et le patient dans les fractions 6 à 10.

Sachant que l’activité est exprimée en mUI/mg de protéines dans la fraction collectée, comparer les activités
spécifiques de l’enzyme éluée dans les fractions 6 à 10 pour le sujet normal avec celles de l’enzyme éluée
dans les mêmes fractions pour le patient.

Que concluez-vous de l’enzyme éluée dans les fractions 6 à 10 du patient ?

Les protéines des fractions 17 à 19 du patient sont-elles plus petites ou plus grosses que celles des fractions 6 à
10 ? Justifier sommairement votre réponse.

11- Concours 2007-2008


On veut doser la lactate déshydrogénase en présence de pyruvate. Cocher parmi les propositions
suivantes celle qui vous paraît exacte :
1. Utiliser une concentration de pyruvate < Km
2. Utiliser une concentration de pyruvate > 20 Km
3. Suivre la diminution de DO (densité optique) à 260 nm
4. Ajouter un inhibiteur compétitif au milieu réactionnel
5. Suivre l’augmentation de DO (densité optique) à 340 nm
Réponse :
A= 1 B=2 C=5 D=2+3 E=2+5 F=1+4

12- Concours 2013-2014


On souhaite mesurer l’activité de la mankunecase, une enzyme consommant du NADH comme substrat,
en se situant en une concentration de substrat égale à 20 fois la Km et en suivant l’évolution de la
densité optique (DO) au cours du temps :
A. On mesurera l’apparition de NAD+ à 260 nm
B. La DO est reliée à la concentration de NADH par la longueur du trajet optique et le coefficient
d’absorption molaire
C. Chaque mesure de DO permettra d’obtenir une Vi, permettant de vérifier la Km et de déterminer la
Vmax
D. La mesure de l’activité permettra de déterminer la Vmax en extrapolant la valeur de la vitesse obtenue
E. On disposera donc d’une appréciation de la quantité d’enzyme

13- Pour une concentration E1 d’un enzyme et pour une concentration de son substrat S de 200 µM, on a mesuré
une Km pour S égale à 50 µM et une Vmax de 28 µmoles de S transformées par minute.
a) Quelle sera la Vm en présence d’un inhibiteur compétitif ?
b) Quelles seront les valeurs respectives de Km et Vmax pour [E2] = 2 [E1] ?
c) Quelle sera la vitesse atteinte par la réaction lorsque les ¾ du substrat auront été transformés par l’enzyme
à la concentration E1 ?

18
14- Concours 2013-2014
Pour une enzyme Michaellienne, on dispose d’une mesure d’activité d’une enzyme à une concentration
(différente de 0) de substrat :

Vrai Faux
A Avec cette mesure, on peut déterminer les Km et Vmax en réalisant une
représentation 1/V en fonction de 1/S
B On pourrait déterminer les Km et Vmax en réalisant une représentation 1/V en
fonction de 1/S avec une mesure supplémentaire à une concentration différente de
la précédente
C Avec cette mesure supplémentaire, on ne peut toujours pas déterminer ni la Vmax
ni la Km, il faut plus de points pour tracer l’hyperbole de V en fonction de S
D Lors d’une inhibition compétitive de cette enzyme, l’affinité augmente et la
Vmax est inchangée
E Kcat/Km s’exprime en mol-1.l.s-1

15- Concours 2015-2016


A propos de la représentation en double inverse (1/V en fonction de 1/S) de la cinétique d’une enzyme
Michaellienne, mesurée en présence ou en absence d’un inhibiteur (cf. figure ci-dessous) :

Vrai Faux
A L’abscisse du point 1 est 1/Km, l’inverse de l’affinité
B Le point 3 est placé sur la droite construite à partir des mesures en absence
d’inhibiteur
C L’inhibiteur utilisé pour obtenir un tel graphe est un inhibiteur non compétitif
D Le point 4 est obtenu par extrapolation, il n’est pas une mesure expérimentale
directe
E On peut obtenir un tel graphe si l’enzyme est la phosphofructokinase, le substrat
le fructose-6-phosphate et l’inhibiteur l’ATP

19
16- Concours 2017-2018
A propos de la figure ci-dessous représentant des cinétiques enzymatiques :

Vrai Faux
A A. Le graphe A peut correspondre au graphe B
B B. Le graphe A peut correspondre au graphe C
C C. Le composé X est un activateur allostérique
D D. Le composé X est un inhibiteur compétitif
E E. Sur le graphe A, la partie en pointillé correspond à des mesures non réalisables
expérimentalement

17- Concours 2013-2014

1/vi
Inhibiteur v

Sans inhibiteur

1/ [S]
[S]

A propos des graphes ci-dessus :

Vrai Faux
A F. Le schéma ci-dessus à gauche correspond à une inhibition compétitive
B G. Le schéma ci-dessus à gauche correspond à une inhibition non compétitive
C Dans le schéma ci-dessus à gauche, l’inhibiteur pourrait être éliminé par dialyse
D Les 2 schémas correspondent à 2 représentations du même phénomène
E Le schéma ci-dessus à droite correspond à une enzyme allostérique et les
notions de compétitivité et non compétitivité sont sans objet
20
18- Concours 2013-2014
A propos de d’une enzyme allostérique K :

Vrai Faux
A Elle existe sous 2 formes T et R, cette dernière étant plus affine pour S
B Elle existe sous 2 formes R et T, cette dernière étant plus affine pour S
C Elle comporte au moins 2 sites catalytiques
D Elle peut, dans certaines circonstances, suivre une cinétique hyperbolique
E Elle peut, dans certaines circonstances, devenir Michaellienne

19- La courbe A représente la vitesse d’une réaction catalysée par une enzyme allostérique. Le déplacement de la
courbe A vers la courbe B peut être obtenu par :
1. Addition d’un inhibiteur irréversible
2. Addition d’un activateur allostérique
3. Addition d’un inhibiteur allostérique
4. Dissociation des sous-unités de l’enzyme

Vi

[A] [B]

[S]
Laquelle (lesquelles) parmi les propositions ci-dessous peut (peuvent) expliquer le déplacement de la courbe
A vers la courbe B. Dans le cas de B, on observe :
1. Des effets homotropes positifs
2. Des effets homotropes négatifs
3. Des effets hétérotropes positifs
4. Des effets hétérotropes négatifs
La coopérativité entre les sous-unités est-elle modifiée par rapport à celle observée dans la courbe A ? Si OUI,
préciser le sens de la variation.

20- Disposant d’une enzyme de type K dont l’équilibre allostérique inactive active a été déplacé vers la forme
active de façon non irréversible :

a) Tracer les courbes v = f [S] v


en présence et en absence d’activateur A [E]Cte
Vm

21
[S]
b) Tracer la courbe v = f [S] v
en présence d’une concentration [E] Cte
constante d’inhibiteur Vm

[S]

c) Tracer la courbe v = f [A] v


pour une concentration donnée [E] Cte
de S non saturante Vm

[A]

d) Tracer la courbe v = f [I] v


pour une concentration donnée [E] Cte
saturante de S Vm

[I]

21- Concours 2007-2008


A propos de la chymotrypsine :

Vrai Faux
A La chymotrypsine est une protéase
B Son site actif, comme celui de la trypsine et de l’élastase, possède la même
triade catalytique His-Asp-Ser

C L’organisation tridimensionnelle est importante pour la catalyse


D Au cours de la catalyse, une liaison covalente se forme transitoirement entre le
substrat et la sérine de la triade catalytique
E Le DIFP se fixe de façon non-covalente à la sérine de la triade catalytique

22
22- Concours 2008-2009
A propos des triades catalytiques :

Vrai Faux
A Dans les triades catalytiques des protéases, la position des 3 acides aminés de la
triade dans la séquence primaire est toujours identique
B Dans les triades catalytiques des protéases, la position relative, dans
l’organisation tridimensionnelle des 3 acides aminés de la triade, est toujours
identique
C Dans les triades catalytiques des protéases, les 3 acides aminés de la triade
participent directement à la liaison transitoire du substrat
D C’est la nature des 3 acides aminés de la triade qui conditionne le fait que la
protéase catalysera le clivage tantôt des AA basiques, tantôt des AA aromatiques
etc.
E Toutes les enzymes ont une triade

23- Concours 2017-2018


A propos de l’aspartate transcarbamylase (ATC) :

Vrai Faux
A Elle catalyse la dernière étape de la voie de synthèse des pyrimidines
B Elle possède 12 sous-unités (6 sous-unités catalytiques et 6 sous-unités
régulatrices) réparties en 3 dimères catalytiques et 2 trimères régulateurs
C Il s’agit d’une enzyme allostérique de type K
D Elle voit sa cinétique devenir hyperbolique après prétraitement par le
paramercuribenzoate (PMB)
E Elle voit sa cinétique devenir hyperbolique en présence d’un large excès de CTP

24- Concours 2015-2016


A propos des enzymes allostériques :

Vrai Faux
A Une enzyme allostérique permet de diminuer la variation d’énergie libre d’une
réaction
B Pour les enzymes allostériques, plus la concentration d’inhibiteur allostérique est
importante et plus l’enzyme est sous forme T (tendue)
C Quand toutes les molécules enzymatiques sont sous la forme R, la cinétique en
fonction de [S] a un aspect hyperbolique
D Après action du paramercuribenzoate (PMB), le CTP ou l’ATP ne peuvent plus
jouer leur rôle d’inhibiteur ou d’activateur sur l’aspartate transcarbamylase
(ATC)
E Pour une concentration non saturante de substrat, la vitesse de réaction de
l’aspartate transcarbamylase (ATC) est plus grande après prétraitement par le
paramercuribenzoate (PMB) que sans prétraitement

23
25- Concours 2017-2018
Lors de l’étape de fixation du premier O2 sur l’hémoglobine « désoxy » :

Vrai Faux
A La molécule d’hémoglobine « désoxy » est en conformation relâchée
B Les électrons du Fer liant O2 changent de sous-couche et le Fer diminue de
volume
C A : Le Fer rentre dans le plan du noyau de l’hème et attire une Histidine à laquelle il
est lié par une coordinence
D B : Dans une liaison de coordinence, les deux électrons viennent du même atome,
contrairement à la covalence
E C : O2 se lie au Fer par des interactions faibles

26- Concours 2017-2018


A propos du schéma ci-dessous représentant la saturation en O2 en fonction de la pression partielle d’O2, où
la courbe 2 correspond à l’hémoglobine à pH 7,4 et 37°C :

Vrai Faux
A La courbe 1 peut correspondre à la myoglobine
BA : La courbe 1 peut correspondre à celle de l’hémoglobine fœtale
C La courbe 1 peut correspondre à une mesure réalisée à un pH abaissé
DB : La courbe 1 peut correspondre à une mesure réalisée après action dithiothreitol
EC : Les flèches pointent les Km (constantes de Michaelis)

27- Concours 2017-2018


A propos de l’hémoglobine :

Vrai Faux
A A. C’est un dimère alpha-bêta
B B. Chaque sous unité est liée à une molécule d’hème
C C. Il n’existe pas d’hybrides R/T dans le modèle Monod Wyman Changeux
D D. La molécule d’hémoglobine se sature à 100% pour des valeurs de pression
partielle correspondant à celles qu’elle rencontre dans le muscle
E E. Le monoxyde de carbone a une plus grande affinité que l'oxygène moléculaire
pour l'hémoglobine

24
IV- GLUCIDES / LIDIPES

1- Concours 2009-2010
Concernant le -D-glucose-6-P :

V F
A Est la forme biologiquement active, in vivo, du glucose
B Est un ester mono-phosphorique du glucose
C Est un sucre réducteur
D Peut former 2 molécules de pyruvate
E Est hydrolysable par une -glucosidase

2- Concours 2013-2014
Concernant le maltose :

V F
A C’est un monosaccharide
B C’est un disaccharide
C C’est un sucre réducteur
D Il est obtenu après hydrolyse intracellulaire du glycogène
E Il est le précurseur de la mannosamine

3- Concours 2007-2008
Une -osidase peut hydrolyser :

V F
A Du maltose
B Du -D-glucopyranose
C Du -D-fructofuranosido (2-4) -D-mannopyranose
D Du glycogène
E Du -D-glucopyranosido (1-4) -D-galactopyranose

4- Concours 2015-2016
Après la digestion d’un morceau de gâteau contenant de la farine, du lait et du sucre de table,
les principaux glucides retrouvés dans le sang sont :

V F
A Le glucose
B Le fructose
C Le galactose
D Le ribose
E Le saccharose

25
5- Concours 2017-2018
A propos du glycogène :
V F
A Il s’agit d’un polymère de fructose et de glucose

B Il s’agit d’une molécule ramifiée

C Il ne comporte que des liaisons osidiques bêta 1-4

D Il s’agit de la molécule de réserve des oses dans le foie et le muscle chez


l’Homme

E Le glycogène d’origine alimentaire est hydrolysé, en partie, par l’amylase


salivaire au cours de la digestion

7- Concours 2017-2018
A propos des glucides :
V F
A L’Homme digère la cellulose car il possède une bêta 1-4 glucosidase
B Les eucaryotes ne peuvent assimiler le lactose car il leur manque l’enzyme
appelée opéron
C Le saccharose est hydrolysable par une bêta-fructosidase ou une alpha-
glucosidase
D Le saccharose est un diholoside non réducteur
E Le maltose est un diholoside dont l’hydrolyse ne libère que du D-
glucopyranose

8- Concours 2013-2014
Concernant le  linolénate :
V F
A Sa formule est C18 : 3 9, 12, 15
B Il appartient à la famille des  3
C Il est précurseur de l’acide arachidonique
D L’Homme est capable de le synthétiser à partir du linolénate
E Toutes les propositions précédentes sont erronées, sa formule est C18 : 3
6, 9, 12

9- Concours 2017-2018
A propos des acides gras :
V F
A Un acide gras dit « oméga 3 » possède une double liaison entre le carbone
3 et le carbone 4
B La forte proportion en acides gras oméga 3 par rapport aux acides gras en
oméga 6 est caractéristique des régimes « méditerranéens » et
« Okinawa »
C L’Homme possède les enzymes permettant la désaturation des acides gras
en oméga 3
D L’Homme possède les enzymes permettant de passer de la molécule
C18 : 112 à la molécule C20 : 114
E L’Homme possède les enzymes permettant de passer de la molécule
C18 : 112 à la molécule C18 : 29,12
26
V - BIOÉNERGÉTIQUE

1- Concours 2013-2014
A propos de l’hexokinase :
Vrai Faux
A L’hexokinase est une enzyme spécifiquement présente dans le foie
B L’hexokinase utilise le phosphate inorganique pour catalyser la formation de
glucose 6 phosphate (G6P)
C L’hexokinase est rétro-inhibée par le G6P, ce qui permet de freiner la voie en cas
d’excès de G6P
D Les caractéristiques thermodynamiques et les concentrations de substrats et
produits font de l’étape catalysée par l’hexokinase une étape irréversible
E L’hexokinase est indispensable à la néoglucogenèse; grâce à elle du glucose
pourra être libéré dans la circulation par le foie

2- Concours 2017-2018
A propos de la phosphofructokinase 1 (PFK1) :
Vrai Faux
A Elle dégrade le saccharose en glucose et fructose
B Cette même enzyme est utilisée pour la glycolyse et la néoglucogenèse
C La phosphofructokinase possède deux sites de liaison par sous-unité pour l'ATP,
l'un pour la catalyse, l'autre pour la régulation
D A forte concentration, l’ATP se comporte comme un inhibiteur compétitif
E La présence de fructose 2,6 biphosphate (F26BP) dans le foie permet le maintien
d’une glycolyse active même quand la charge énergétique (la concentration d’ATP)
est élevée, en particulier à la suite d’un repas

3- Concours 2017-2018
A propos du foie et du métabolisme glucidique :
Vrai Faux
A Dans la période qui suit le repas, le foie et le muscle captent le glucose
B L’étape catalysée par l’hexokinase est une étape irréversible
C A distance du repas, le foie et le muscle libèrent du glucose dans le sang par la
glycogénolyse
D La néoglucogenèse relaie de façon progressive la glycogénolyse
E L’insuline est une hormone pancréatique sécrétée en plus grande quantité à
distance des repas

4- Concours 2017-2018
A propos des lipides :
Vrai Faux
A L’oxydation d’un acide gras fait intervenir les molécules FAD et NAD à chaque
+

génération d'acétyl-CoA
B L’oxydation d'un acide gras nécessite la formation préalable d'un acyl-CoA
C L’oxydation d’un acide palmitique (16 carbones) génère 32 ATP
D Les triglycérides sont la forme de réserve adipocytaire des acides gras
E L'insuline intervient également dans le métabolisme lipidique

27
5- Concours 2017-2018
A propos du métabolisme protéique :

Vrai Faux
A Il est contrôlé par le glucagon
B Le catabolisme protidique est utilisé en dernier recours pour la production d'ATP
C Le cycle de l'urée est indispensable à ce métabolisme
D Certains acides aminés permettent la formation d'acétyl-CoA
E Certains acides aminés permettent la synthèse de glucose

6- Concours 2015-2016
Dans le schéma du cycle de Krebs ci-dessous :

Vrai Faux
+
A 1 est du NADH, H
B 2 est l’isocitrate-CoA
C 3 est le FADH2
D 4 est un nucléotide triphosphate
E 5 est l’alpha-céto-glutarate

7- Chez un enfant de 4 mois présentant des troubles neurologiques importants associés à des anomalies du
développement, on trouve une quantité abondante de fumarate dans les urines. On réalise une ponction
biopsique hépatique. Dans le foie, les dosages des activités de certaines enzymes, répétés 3 fois, sont les
suivantes :

Activité enzymatique Témoin Patient


(nmol/min.mg de protéines) (moyenne ± écart-type)
Citrate synthase 100-150 120 ± 10
Succinate deshydrogénase 25-70 38 ± 5
Fumarase 60-95 1,2 ±0,04

Quelle est l’activité enzymatique hépatique déficitaire chez ce jeune patient ?


Ces résultats expliquent-ils l’augmentation du fumarate urinaire ?
Dans quelle voie métabolique est formé le fumarate ?

28
Quel est le nom de l’enzyme qui synthétise le fumarate ?
Quel(s) type(s) de réaction catalyse(ent) cette enzyme ?

Cocher la(es) bonne(s) réponse(s) ? VRAI FAUX


Deshydratation
Deshydrogénation
Oxydo-réduction
Décarboxylation
Isomérisation
Phosphorylation

Dans quel compartiment cellulaire est localisée cette enzyme ?


Ce déficit enzymatique est retrouvé facilement dans le foie et le muscle, mais pas dans le globule rouge.
Pourquoi ?
Quel est le coenzyme nécessaire à l’activité de cette enzyme ?

8- 1) Parmi les composés énumérés ci-dessous :


Isocitrate, Succinyl-CoA, Palmityl-CoA, Fumarate, α-cétoglutarate, Succinate, un seul ne participe pas
directement au cycle de Krebs. Lequel ?
En le négligeant, classer les autres composés dans l’ordre de leur intervention.
2) Le composé qui ne participe pas directement au cycle de Krebs participe-t-il au métabolisme oxydatif de la
cellule dans la mitochondrie ?
Si oui, quel est ce métabolisme ?
3) Le(s) métabolite(s) issu(s) de l’oxydation de ce composé peut-il ou peuvent-ils participer au cycle de
Krebs?
Si oui, donner le(s) nom(s) et le(s) nombre(s) de ce(s) métabolite(s).
4) Dans la mitochondrie, combien de molécules d’acétyl-CoA seraient formées à partir d’une molécule de
glucose en utilisant :
a) La glycolyse ?
b) La beta-oxydation ?

9- Le potentiel redox normal (E’0) du couple isocitrate / oxalo-succinate est de - 0,38 V.


1) Calculer en joules l’énergie libérée lors de l’oxydation d’une mole d’isocitrate en oxalo-succinate par
l’oxygène dans la chaîne respiratoire et en déduire le nombre de mole d’ATP qui pourraient être
synthétisées si le rendement était de 100 %.
2) Combien de moles d’ATP sont en réalité formées ?
3) Quel serait le nombre de moles d’ATP formées si l’oxydation était poursuivie jusqu’au stade de l’-KG) ?

10- La réaction suivante est catalysée par une déshydrogénase mettant en jeu le coenzyme X :
R - CH2 - CH2 - CO ~ SCoA R - CH = CH - CO ~ SCoA

X XH2

Sachant qu’avec un rendement énergétique de 50 %, 87,8 KJ sont libérées lors de la réoxydation de XH2 par
O2 via la chaîne respiratoire, calculez le potentiel redox normal E’o du couple X / XH2.

29
11- Quelle(s) proposition(s) concernant les réactions d’oxydo-réductions est (sont) correcte(s) :
a. Un réducteur est un composé qui fournit des électrons
b. Un oxydant est un composé qui fournit des électrons
c. Lors d’une réaction entre 2 couples d’oxydo-réduction, le transfert des électrons se fait vers celui qui a le
potentiel redox E’0 le plus bas
d. Lors d’une réaction entre 2 couples d’oxydo-réduction, le transfert des électrons se fait vers celui qui a le
potentiel redox E’0 le plus élevé
e. L’énergie libre libérée lors d’une réaction d’oxydo-réduction sera d’autant plus forte que la différence de
potentiel entre les potentiels d’oxydo-réduction sera plus faible

12- Concernant la chaîne respiratoire :


a) Quelles sont sa localisation et sa fonction ?
b) D’où vient son énergie de fonctionnement ?
c) Que produit-elle ?
d) Quel est le rôle de l’oxygène dans la respiration mitochondriale ?
e) Que se passe-t-il en présence de dinitrophénol ?

13- a) Le transfert d’électrons du NADH ou FADH2 vers l’oxygène libère une grande quantité d’énergie qui est
utilisée pour entraîner la conversion d’ADP + Pi en ATP, au cours d’un processus appelé ………………
b) L’énergie libérée par le passage des électrons le long de la chaîne respiratoire est emmagasinée sous la
forme d’………………………. à travers la membrane mitochondriale interne.
c) La membrane interne de la mitochondrie est habituellement très contournée, formant une série de replis
appelés ………………………, qui augmentent considérablement la surface de la membrane interne.
d) Le flux d’électrons à travers la membrane interne crée un gradient de pH et un potentiel de membrane, qui,
réunis, exercent une force …………………..
e) ……………………….. synthétise de l’ATP à partir d’ADP et de Pi, dans la matrice mitochondriale, au
cours d’une réaction couplée au flux entrant de protons.

14- Parmi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont) correcte(s) :
a) Le nombre des crêtes est 3 fois plus important dans les mitochondries d’une cellule du muscle cardiaque que
dans les mitochondries d’un hépatocyte, probablement à cause de la plus forte demande en ATP des cellules
cardiaques
b) La contribution la plus grande du cycle de Krebs au métabolisme est l’extraction d’électrons de haute
énergie lors de l’oxydation en CO2 des 2 atomes de carbone de l’acétate
c) L’énergie libérée au cours du transport des électrons le long de la chaine respiratoire dans la membrane
mitochondriale interne est utilisée pour pomper des protons de l’espace inter-membranaire vers la matrice à
travers la membrane interne
d) Chaque complexe de la chaîne de transport d’électrons a une plus grande affinité pour les électrons que son
prédécesseur, de sorte que les électrons passent séquentiellement d’un complexe à l’autre jusqu’à ce qu’ils
soient finalement transférés à l’oxygène, qui présente l’affinité pour les électrons la plus grande de tous les
complexes
e) L’orientation de l’ATP synthase dans la membrane mitochondriale interne est telle que l’ATP est produit
dans l’espace inter-membranaire, et peut ainsi diffuser vers le cytosol via les pores de la membrane externe

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15- Concours 2017-2018
A propos du complexe I de la chaîne respiratoire :
Vrai Faux
A Pour l’oxydation d’un NADH, H+, les protons éjectés dans l’espace inter-
membranaire pourraient permettre d’obtenir jusqu’à 3,3 ATP

B Le bilan en ATP pour l’oxydation d’un NADH, H+ est en réalité inférieur ou égal à
2,5 parce que le nombre de protons éjectés est parfois inférieur au nombre
théorique et que le transport d’ADP à l’intérieur de la mitochondrie consomme de
l’énergie sous forme d’ATP

C La concentration en protons (le pH) de l’espace inter-membranaire mitochondrial


est identique à celle de la matrice mitochondriale

D Dans le complexe I, huit protons sont mobilisés : 2 captés par le FMN puis libérés
par FMNH2, 2 captés par le Coenzyme Q, et 4 éjectés

E Dans le complexe I, six protons sont mobilisés : 2 captés par le FMN et transférés
sur le Coenzyme Q, et 4 éjectés

16- Concours 2015-2016


A propos des centres Fer-Soufre, et en vous aidant de l’illustration ci-dessous :

Vrai Faux
A Plusieurs centres Fer-Soufre sont présents dans le complexe I de la chaîne
respiratoire
B Ils se comportent comme un fil électrique en transférant des électrons de proche en
proche
C Ceux du complexe I sont du type de ceux représentés en (A) et (B)
D Celui représenté en (B) capte et transfère 2 électrons en même temps (les deux
atomes de Fer sont réduits)
E Dans le complexe I, les centres Fer-Soufre avec un potentiel redox suffisant
éjectent des protons

17- Concours 2017-2018


A propos du complexe II de la chaîne respiratoire :
Vrai Faux
A Le complexe II est inhibé par le malonate
B Le complexe II assure l’éjection dans l’espace inter-membranaire de 2 H+ pour
deux électrons fournis par le FADH2
C Le complexe II correspond à la succinate déshydrogénase du cycle de Krebs

D Le complexe II reçoit les électrons et les H+ du complexe I et les transfère sur le


complexe III
E Le composé qui sert de navette entre le complexe II et le complexe III est le
coenzyme Q
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18- Concours 2017-2018
A propos des centres Fer-Soufre et du transfert d’électrons :
Vrai Faux
A Les complexes Fer-Soufre se comportent comme un fil électrique en transférant
les électrons de proche en proche
B Les nombreux centres Fe-Soufre utilisés successivement dans le complexe I
expliquent que les électrons peuvent arriver précisément sur le Coenzyme Q alors
que la distance entre le NADH, H+ et le Coenzyme Q est très grande à l’échelle
d’un électron
C Les électrons se fixent deux par deux sur un complexe Fer-Soufre, qui contient
toujours deux ou quatre atomes de Fe3+
D Dans le complexe III, la prise en charge des électrons fait aussi intervenir des
atomes de Cuivre
E Lors du transfert des électrons entre le dernier centre Fer-Soufre (E’o = -0,31V) et
le FMN (E’o = -0,30V), la variation d’énergie libre est suffisante pour permettre
l’éjection des protons

19- A propos de l’ubiquinol :


Vrai Faux
A C’est un transporteur mobile entre la cytochrome réductase et la cytochrome
oxydase
B C’est une protéine entièrement membranaire
C Son oxydation implique un transfert simultané de 2 électrons à un centre Fe-S de la
cytochrome réductase
D Il est oxydé en ubiquinone via un intermédiaire semi-quinone
E C’est un lipide soluble

20- Concours 2015-2016


Dans le complexe III de la chaîne respiratoire :
Vrai Faux
A Le complexe III diffuse dans la membrane et, au contact du complexe I, captera les
électrons
B Le complexe III éjectera 4 H+
C Entre le complexe III et le complexe IV de la chaîne respiratoire, le cytochrome c
capte les électrons un par un mais les transporte deux par deux
D Plusieurs cytochromes interviennent ; ils diffèrent par leur séquence primaire et par
les substitutions du noyau héminique
E Sachant que les potentiels redox des couples cytc Fe3+/cytc Fe2+ et cyta Fe3+/cyta
Fe2+ sont respectivement de E’o = 0,25V et E’o = 0,29V, c’est à cette étape que
l’énergie libre sera utilisée pour l’éjection des H+

21- Concours 2015-2016


A propos du gradient de pH dans la mitochondrie :
Vrai Faux
A Il est possible parce que la membrane interne est imperméable aux H+
B Il est possible parce que la membrane externe est imperméable aux H+, la
membrane interne les laissant passer par les complexes de la chaîne respiratoire
C Il est variable, ce qui explique que l’efficacité d’éjection des H+ ne soit pas
toujours de 100%
D Lorsqu’il est plus faible, il n’y a pas besoin de 9 H+ entrant dans la matrice pour la
synthèse d’un ATP
E Il est supprimé par la roténone
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22- Concours 2017-2018
A propos de la consommation d’oxygène par les mitochondries : Le schéma ci-dessus représente la
consommation d’oxygène d’une préparation mitochondriale. Au temps « 0 secondes », on ajoute du malate et du
phosphate mais pas d’ADP.

Vrai Faux
Pen
A Pendant la première phase (flèche 1), la consommation d’oxygène reflète la
respiration basale de la mitochondrie
B La deuxième phase (flèche 2) correspond à une diminution de la production d’ATP
C La deuxième phase (flèche 2) correspond à une augmentation de la synthèse d’ATP
D En fin de deuxième phase, l’inflexion de la consommation d’oxygène est due à la
consommation d’ADP
E Au cours de la troisième phase (flèche 3), X peut être de l’ADP

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