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Aminoácido

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Estructura básica de un aminoácido.


Un aminoácido, como su nombre indica, es una molécula orgánica con un grupo amino
(-NH2) y un grupo carboxílico (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de
mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se
combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace
peptídico. Estos dos "residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer
aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido.
Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que están libres en el
citosol como los asociados al retículo endoplasmático.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos. Por lo
tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo
amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura
variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos;
existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes,
pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código
genético.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o
simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica
supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 6.000 Da.

Contenido
[ocultar]
• 1 Estructura general de un aminoácido
• 2 Clasificación
○ 2.1 Según las propiedades de su cadena
○ 2.2 Según su obtención
• 3 Aminoácidos codificados en el genoma
• 4 Aminoácidos modificados
• 5 Propiedades
• 6 Reacciones de los aminoácidos
• 7 Referencias
• 8 Véase también
• 9 Enlaces externos

[editar] Estructura general de un aminoácido


La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono
central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un
hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente


hablando, se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se
encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Como dichos grupos
funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios
de pH; por eso, al pH de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa
forma, sino que se encuentra ionizado.

Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma


catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica
(con carga negativa). Sin embargo, existe un pH especifico para cada aminoácido,
donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la
molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se
encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.
[editar] Clasificación
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres formas que se presentan a
continuación son las más comunes.
[editar] Según las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.


Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:
• Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T),
Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).
• Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A),
Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M),
Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).
• Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu,
E).
• Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina
(His, H).
• Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) (ya
incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
[editar] Según su obtención
A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo, para obtenerlos se los
llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del
organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear
tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos
esenciales son:
• Valina (Val)
• Leucina (Leu)
• Treonina (Thr)
• Lisina (Lys)
• Triptófano (Trp)
• Histidina (His) *
• Fenilalanina (Phe)
• Isoleucina (Ile)
• Arginina (Arg) *
• Metionina (Met)
A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no
esenciales y son:
• Alanina (Ala)
• Prolina (Pro)
• Glicina (Gly)
• Serina (Ser)
• Cisteína (Cys) **
• Asparagina (Asn)
• Glutamina (Gln)
• Tirosina (Tyr) **
• Ácido aspártico (Asp)
• Ácido glutámico (Glu)
*Aminoácidos esenciales sólo para los niños. **Aminoácidos semiesenciales (Los
necesitan infantes prematuros y adultos con enfermedades específicas).
Estas clasificaciones varían según la especie. Se han aislado cepas de bacterias con
requerimientos diferenciales de cada tipo de aminoácido.
Los datos actuales en cuanto a número de aminoácidos y de enzimas ARNt sintetasas se
contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que existen 22
aminoácidos distintos que intervienen en la composición de las cadenas polipeptídicas y
que las enzimas ARNt sintetasas no son siempre exclusivas para cada aminoácido. El
aminoácido número 21 es la Selenocisteína que aparece en eucariotas y procariotas y el
número 22 la Pirrolisina, que aparece sólo en arqueas (o arqueobacterias).
[editar] Aminoácidos codificados en el genoma
Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellos que están codificados en
el genoma; para la mayoría de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina,
aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina,
leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.
Sin embargo, hay unas pocas excepciones: en algunos seres vivos el código genético
tiene pequeñas modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. Por ejemplo:
selenocisteína y pirrolisina.[1] [2] [3]
[editar] Aminoácidos modificados
Las modificaciones postraducción de los 20 aminoácidos codificados genéticamente
conducen a la formación de 100 o más derivados de los aminoácidos. Las
modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia
en la correcta funcionalidad de la proteína.
Son numerosos los ejemplo de modificación postraducción de aminoácidos. La
formación postraducción de puentes disulfuro, claves en la estabilización de la
estructura terciaria de las proteínas está catalizada por una disulfuro isomerasa. En las
histonas tiene lugar la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el aminoácido 4-
hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilación de la prolina. La traducción
comienza con en codón "AUG" que es además de señal de inicio significa el
aminoácido metionina, que casi siempre es eliminada por proteólisis.[4]
Algunos aminoácidos no proteicos actúan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por
ejemplo, la beta-alanina, el ácido gamma-aminobutírico (GABA) o la biotina.
[editar] Propiedades
• Ácido-básicas.
Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier
aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan
sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si
un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando
el pH sea 6,1.
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
• Ópticas.
Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo
que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de
polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del
plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se
denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido
antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en
sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la
naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se
denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el
espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea
dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D.
• Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc
Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
Las que afectan al grupo R.
[editar] Reacciones de los aminoácidos
En los aminoácidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un aminoácido
se une con el piridoxal-P formando una base de Schiff o aldimina. De ahí en adelante la
transformación depende de las enzimas, las cuales tienen en común el uso de la
coenzima piridoxal-fosfato. Las reacciones que se desencadenan pueden ser:
1. la transaminación (transaminasa): Necesita la participación de un α-cetoácido.
2. la descarboxilación
3. la racemización: Es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque
en las proteínas de los eucariotas (animales, plantas, hongos...) los aminoácidos
están presentes únicamente en la forma estructural levógira (L), en las bacterias
podemos encontrar D-aminoácidos.
http://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido
¿Qué son los Aminoácidos?
.

Subtítulos

1
.

Lista de Aminoácidos

Productos que contienen las cantidades medias

Valor biológico de las proteínas

Necesidades diarias de proteínas

¿Proteínas de origen vegetal o animal?

Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor


dulce; tienen carácter ácido como propiedad
básica y actividad óptica; químicamente son
ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo
amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes
son los componentes esenciales de las proteínas.

Aparte de éstos, se conocen otros que son componentes de las paredes celulares. Las
plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16,
aminoácidos, éstos, que el cuerpo sintetiza reciclando las células muertas a partir del
conducto intestinal y catabolizando las proteínas dentro del propio cuerpo.
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas
denominadas Proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos" con los
cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas
consumidas por la sola acción de vivir.
Proteínas que son los compuestos nitrogenados más abundantes del organismo, a la
vez que fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran variedad de
proteínas existentes y como consecuencia de su estructura, las proteínas cumplen
funciones sumamente diversas, participando en todos los procesos biológicos y
constituyendo estructuras fundamentales en los seres vivos. De este modo, actúan
acelerando reacciones químicas que de otro modo no podrían producirse en los
tiempos necesarios para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la
hemoglobina de la sangre, que transporta oxígeno a los tejidos), cumpliendo funciones
estructurales (como la queratina del pelo), sirviendo como reserva (albúmina de
huevo), etc.
Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no se
absorben normalmente en tal constitución sino que, luego de su desdoblamiento
("hidrólisis" o rotura), causado por el proceso de digestión, atraviesan la pared
intestinal en forma de aminoácidos y cadenas cortas de péptidos, según lo que se
denomina " circulación entero hepática".
Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguíneo y, desde allí, son
distribuídas hacia los tejidos que las necesitan para formar las proteínas, consumidas
durante el ciclo vital.
Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o
esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semi indispensables". Son estos 10
aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana
alimentación y, con más razón, en los momentos en que el organismo más los
necesita: en la disfunción o enfermedad. Los aminoácidos esenciales más
problemáticos son el triptófano, la lisina y la metionina. Es típica su carencia en
poblaciones en las que los cereales o los tubérculos constituyen la base de la
alimentación. Los déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños
que a los adultos.
Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (Aminoácido esenciales) no será
posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido.
Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido
limitante.
Lista de Aminoácidos (Esenciales y no esenciales) y función de cada una de
ellos:
• Alanina: Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un
carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energía.
• Arginina: Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno
y de dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción
de la Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de
los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema
inmunologico.
• Asparagina: Función: Interviene específicamente en los procesos metabólicos
del Sistema Nervioso Central (SNC).
• Acido Aspártico: Función: Es muy importante para la desintoxicación del
Hígado y su correcto funcionamiento. El ácido L- Aspártico se combina con
otros aminoácidos formando moléculas capases de absorber toxinas del
torrente sanguíneo.
• Citrulina: Función: Interviene específicamente en la eliminación del amoníaco.
• Cistina: Función: También interviene en la desintoxicación, en combinación con
los aminoácidos anteriores. La L - Cistina es muy importante en la síntesis de
la insulina y también en las reacciones de ciertas moléculas a la insulina.
• Cisteina: Función: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está implicada en la
desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres.
También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado
contenido de azufre.
• Glutamina: Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la
utilización de la glucosa por el cerebro.
• Acido Glutáminico: Función: Tiene gran importancia en el funcionamiento del
Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunologico.
• Glicina: Función: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un
componente de numerosos tejidos del organismo.
• Histidina: Función: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y
algunos aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los
tejidos con un papel específicamente relacionado con el sistema cardio-
vascular.
• Serina: Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la
desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas
y ácidos grasos.
• Taurina: Función: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en asociación
con otros aminoácidos, esta implicada en la regulación de la presión
sanguinea, fortalece el músculo cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.
• Tirosina: Función: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el
tratamiento de la depresión, en combinación con otros aminoácidos
necesarios.
• Ornitina: Función: Es específico para la hormona del Crecimiento (HGH) en
asociación con otros aminoácidos ya mencionados. Al combinarse con la L-
Arginina y con carnitina (que se sintetiza en el organismo, la L-Ornitina tiene
una importante función en el metabolismo del exceso de grasa corporal.
• Prolina: Función: Está involucrada también en la producción de colágeno y
tiene gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.
Los Ocho (8) Esenciales
• Isoleucina: Función: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento
intervienen en la formación y reparación del tejido muscular.
• Leucina: Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento
(HGH) interviene con la formación y reparación del tejido muscular.
• Lisina: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en
asociación con varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones,
incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema
inmunológico y síntesis de hormonas.
• Metionina: Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el
principal limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante
determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.
• Fenilalanina: Función: Interviene en la producción del Colágeno,
fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en
la formación de diversas neurohormonas.
• Triptófano: Función: Está inplicado en el crecimiento y en la producción
hormonal, especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal.
También interviene en la síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada
en la relajación y el sueño.
• Treonina: Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido Aspártico ayuda
al hígado en sus funciones generales de desintoxicación.
• Valina: Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el
mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.
Debemos recordar que, debido a la crítica relación entre los diversos aminoácidos y los
aminoácidos limitantes presentes en cualquier alimento. Solo una proporción
relativamente pequeña de aminoácidos de cada alimento pasa a formar parte de las
proteínas del organismo. El resto se usa como fuente de energía o se convierte en
grasa si no debe de usarse inmediatamente.
Productos naturales que contienen las cantidades medias de aminoácidos que
se usan en realidad a nivel celular
Cantidades en gramos
• Almendras (1 taza) 1.00 gr.
• Semillas de girasol crudas (1 taza) 1.28 gr.
• Arroz Integral (1 taza) 0.47 gr.
• Cebada (1 taza) 0.90 gr.
• Guisantes (1 taza) 0.27 gr.
• Habichuelas rojas (1 taza) 0.85 gr.
• Semillas de Ajonjolí (1 taza) 0.89 gr.
• Pan integral (1 rebanada) 0.14 gr.
• Spaghetti Harina Integral (1 taza) 0.65 gr.
• Todos los demás vegetales (1 taza) 0.27 gr.
Productos aminales que contienen las cantidades medias de aminoacidos que se
usan en realidad a nivel celular
Cantidades en gramos
• Leche (1 taza) 0.29 gr.
• Una clara de huevo 1.63 gr.
• Huevo completo (aminoácidos limitantes) 0.70 gr.
• Pescado (1/4 libra) 0.21 gr.
• Hígado (1/4 libra) 0.78 gr.
• Queso blanco (1/4 taza) 0.26 gr.
• Carne de res (1/2 libra) 1.49 gr.
• Carne de cerdo (1/4 libra) 0.69 gr.
• Pavo (1/4 libra) utilización muy limitada de aminoácidos. gr.
• Pollo (1/4 libra) 0.95 gr.
• Cordero o Cabro (1/2 libra) 1.54 gr.
Para saber la cantidad media de aminoácidos que necesitamos al día, se multiplica el
peso corporal en kilos (1000 gramos) 0.12 %.
La libra americana es de 450 gramos. Si el peso son 146 libras multiplica por 450
gramos y luego los divide por 1000 da el peso en kilos.
Ejemplo: una persona que pesa 146 libras americanas, lo multiplicado por 450 gramos
es igual a 65700 y lo dividimos por 1000 es igual a 65.70 kilos.
146 x 450 = 65.700 gramos
65.700 - 1000 = 65.70 kilos.
Valor biológico de las proteínas
El conjunto de los aminoácidos esenciales sólo está presente en las proteínas de
origen animal. En la mayoría de los vegetales siempre hay alguno que no está
presente en cantidades suficientes. Se define el valor o calidad biológica de una
determinada proteína por su capacidad de aportar todos los aminoácidos necesarios
para los seres humanos. La calidad biológica de una proteína será mayor cuanto más
similar sea su composición a la de las proteínas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche
materna es el patrón con el que se compara el valor biológico de las demás proteínas
de la dieta.

Por otro lado, no todas las proteínas que ingerimos


se digieren y asimilan. La utilización neta de una
determinada proteína, o aporte proteico neto, es la
relación entre el nitrógeno que contiene y el que el
organismo retiene. Hay proteínas de origen vegetal,
como la de la soja, que a pesar de tener menor valor
biológico que otras proteínas de origen animal, su
aporte proteico neto es mayor por asimilarse mucho
mejor en nuestro sistema digestivo.
Necesidades diarias de proteínas
La cantidad de proteínas que se requieren cada día
es un tema controvertido, puesto que depende de
muchos factores. Depende de la edad, ya que en el
período de crecimiento las necesidades son el doble
o incluso el triple que para un adulto, y del estado de salud de nuestro intestino y
nuestros riñones, que pueden hacer variar el grado de asimilación o las pérdidas de
nitrógeno por las heces y la orina. También depende del valor biológico de las
proteínas que se consuman, aunque en general, todas las recomendaciones siempre
se refieren a proteínas de alto valor biológico. Si no lo son, las necesidades serán aún
mayores.
En general, se recomiendan unos 40 a 60 gr. de proteínas al día para un adulto sano.
La Organización Mundial de la Salud y las RDA USA recomiendan un valor de 0,8 gr.
por kilogramo de peso y día. Por supuesto, durante el crecimiento, el embarazo o la
lactancia estas necesidades aumentan, como reflejan la tabla de necesidades mínimas
de proteínas.
A TENER EN CUENTA: Las raciones, expresadas como ingestas diarias a lo largo del
tiempo, están destinadas a cubrir las variaciones individuales entre la mayoría de las
personas normales, que viven en Estados Unidos en condiciones de estrés ambiental
habitual. La composición de aminoácidos tenida en cuenta para estos cálculos es la
típica de la dieta media de los Estados Unidos, que puede ser igualmente aplicable a la
dieta de los españoles.

El máximo de proteínas que podemos ingerir sin afectar a nuestra salud, es un tema
aún más delicado. Las proteínas consumidas en exceso, que el organismo no necesita
para el crecimiento o para el recambio proteico, se queman en las células para producir
energía. A pesar de que tienen un rendimiento energético igual al de los hidratos de
carbono, su combustión es más compleja y dejan residuos metabólicos, como el
amoniaco, que son tóxicos para el organismo. El cuerpo humano dispone de eficientes
sistemas de eliminación, pero todo exceso de proteínas supone cierto grado de
intoxicación que provoca la destrucción de tejidos y, en última instancia, la enfermedad
o el envejecimiento prematuro. Debemos evitar comer más proteínas de las
estrictamente necesarias para cubrir nuestras necesidades.

Por otro lado, investigaciones muy bien documentadas, llevadas a cabo en los últimos
años por el doctor alemán Lothar Wendt, han demostrado que los aminoácidos se
acumulan en las membranas basales de los capilares sanguíneos para ser utilizados
rápidamente en caso de necesidad. Esto supone que cuando hay un exceso de
proteínas en la dieta, los aminoácidos resultantes siguen acumulándose, llegando a
dificultar el paso de nutrientes de la sangre a las células (microangiopatía). Estas
investigaciones parecen abrir un amplio campo de posibilidades en el tratamiento a
través de la alimentación de gran parte de las enfermedades cardiovasculares, que tan
frecuentes se han vuelto en occidente desde que se generalizó el consumo
indiscriminado de carne.
¿Proteínas de origen vegetal o animal?
Puesto que sólo asimilamos aminoácidos y no proteínas completas, el organismo no
puede distinguir si estos aminoácidos provienen de proteínas de origen animal o
vegetal. Comparando ambos tipos de proteínas podemos señalar:
Las proteínas de origen animal son moléculas mucho más grandes y complejas, por lo
que contienen mayor cantidad y diversidad de aminoácidos. En general, su valor
biológico es mayor que las de origen vegetal. Como contrapartida son más difíciles de
digerir, puesto que hay mayor número de enlaces entre aminoácidos por romper.
Combinando adecuadamente las proteínas vegetales (legumbres con cereales o
lácteos con cereales) se puede obtener un conjunto de aminoácidos equilibrado. Por
ejemplo, las proteínas del arroz contienen todos los aminoácidos esenciales, pero son
escasas en lisina. Si las combinamos con lentejas o garbanzos, abundantes en lisina,
la calidad biológica y aporte proteico resultante es mayor que el de la mayoría de los
productos de origen animal.
Al tomar proteínas animales a partir de carnes, aves o pescados ingerimos también
todos los desechos del metabolismo celular presentes en esos tejidos (amoniaco, ácido
úrico, etc.), que el animal no pudo eliminar antes de ser sacrificado. Estos compuestos
actúan como tóxicos en nuestro organismo. El el metabolismo de los vegetales es
distinto y no están presentes estos derivados nitrogenados. Los tóxicos de la carne se
pueden evitar consumiendo las proteínas de origen animal a partir de huevos, leche y
sus derivados. En cualquier caso, siempre serán preferibles los huevos y los lácteos a
las carnes, pescados y aves. En este sentido, también preferiremos los pescados a las
aves, y las aves a las carnes rojas o de cerdo.
La proteína animal suele ir acompañada de grasas de origen animal, en su mayor parte
saturadas. Se ha demostrado que un elevado aporte de ácidos grasos saturados
aumenta el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares.
En general, se recomienda que una tercera parte de las proteínas que comamos sean
de origen animal, pero es perfectamente posible estar bien nutrido sólo con proteínas
vegetales. Eso sí, teniendo la precaución de combinar estos alimentos en función de
sus aminoácidos limitantes. El problema de las dietas vegetarianas en occidente suele
estar más bien en el déficit de algunas vitaminas, como la B12, o de minerales, como el
hierro.
http://www.alimentacion-sana.com.ar/informaciones/novedades/aminoacidos.htm

Aminoácidos
Lic. Marcela Licata - zonadiet.com

Los aminoácidos son biomoléculas formadas por (C) Carbono, (H) Hidrogeno,
(O) Oxígeno y (S) Azufre.
Estos, son la única fuente aprovechable de nitrógeno para el ser humano,
además son elementos fundamentales para la síntesis de las proteínas, y son
precursores de otros compuestos nitrogenados.
Se dividen en esenciales y no esenciales.
Los esenciales: son aquellos que no pueden ser sintetizados en el organismo,
y por ende deben incorporarse en la dieta mediante ingesta.
Se los puede listar en los siguientes: Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina,
Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano y Valina
Los no esenciales: son aquellos que son sintetizados en el organismo.
Estos son: Alanina, Arginina, Asparragina, Aspartico, Cisteina, Cistina,
Glutamico, Glutamina, Glicina, Hidroxiprolina, Prolina, Serina y Tirosina.
http://www.zonadiet.com/nutricion/amacido.htm

Proteínas
Son las sustancias que componen las estructuras celulares y las
herramientas que hacen posible las reacciones químicas del
metabolismo celular. En la mayoría de los seres vivos (a
excepción de las plantas que tienen más celulosa) representan
más de un 50% de su peso en seco. Una bacteria puede tener
cerca de 1000 proteínas diferentes, en una célula humana
puede haber 10.000 clases de proteínas distintas.
Químicamente son macromoléculas, polímeros de
aminoácidos (más de 100) dispuestos en una secuencia lineal,
sin ramificaciones. Una secuencia de menos de 100
aminoácidos se denomina péptido.
Con la posibilidad de que 20 aminoácidos diferentes puedan ser
ordenados en cualquier orden para conformar polipéptidos de
cientos de aminoácidos, tienen el extraordinario potencial de
producir una gran cantidad de variantes en su conformación.
Esta variedad permite a las proteínas funciones tan refinadas
como las de las enzimas que permiten el metabolismo celular.
La bacteria Escherichia coli, uno de los organismos biológicos
mas simples, tiene mas de 1000 proteínas diferentes
trabajando a diferentes tiempos para catalizar las reacciones
que sostienen a su vida.
Diagrama de los Aminoácidos

Los aminoácidos (aa) son moléculas orgánicas pequeñas con


un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH). La gran
cantidad de proteínas que se conocen están formadas
únicamente por 20 aa diferentes. Se conocen otros 150 que no
forman parte de las proteínas.
Todos los aminoácidos tiene la misma formula general:

Generalmente, el número de AA que forman una proteína oscila


entre 100 y 300. Los enlaces que participan en la estructura
primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces
peptídicos. El enlace peptídico es un enlace amida que se
forma entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo amino de
otro, con eliminación de una molécula de agua.
Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica,
siempre hay un extremo amino terminal y un extremo carboxilo
terminal que permanecen intactos.
La unión peptídica

Los aminoácidos se encuentran unidos linearmente por medio


de uniones peptídicas. Estas uniones se forman por la reacción
de síntesis (vía deshidratación) entre el grupo carboxilo del
primer aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido.
Formación del enlace peptídico por una reacción de condensación
La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos es un
ejemplo de una reacción de condensación . Dos moléculas se
unen con la pérdida de una molécula de agua. La animación
puede verse nuevamente con "Reload" o "F5" o "actualizar"
de acuerdo a su navegador

Documento original de Robert J. Huskey, Universidad de Virginia


20 aminoácidos

Los veinte aminoácidos que se encuentran en los sistemas


biológicos son:
Todas las proteínas son cadenas lineales compuestas de
algunos de estos veinte aminoácidos.
Una versión colorida y animada del tema extraída de la
excelentes páginas de la Universidad de Virginia se tradujeron
para nuestro servidor.
Aminoácidos esenciales

Los organismos heterótrofos pueden sintetizar la mayoría de los


AA, aquellos que no pueden sintetizarse deben ser incorporados
con la dieta, denominándosé aminoácidos esenciales.
En el ser humano son 10:

Arginina

Histidina

Isoleucina

Leucina

Lisina

Metionina

Fenilalanina

Treonina

Triptofano

Valina

http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/aminoaci.htm

Aminoácido
De Enciclopedia Médica
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Molécula que contiene un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino
(NH2-) libres.Pueden expresasre en general por NH2-CHR-COOH,
siendo R un radical caracteristico para cada ácido.
Químicamente son muy variados. Los hay que forman proteínas
(proteicos), mientras otros nunca se encuentran en ellas. Todos los
aminoácidos que componen proteínas presentan un carbono
asimétrico denominado alfa.

Tabla de contenidos
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1. 1 Clasificación

2. 2 Propiedades

3. 3 Lista de aminoácidos

4. 4 Reacciones de los
aminoácidos

[editar] Clasificación
Los aminoácidos se pueden clasifican en dos grupos:
1. Aminoácidos esenciales: El cuerpo no los puede producir y
tienen que ser suministrados por los alimentos. Estos aminoácidos
abarcan: cisteína, lisina y triptófano. Las fuentes de estos
aminoácidos esenciales comprenden la leche, el queso, los huevos,
ciertas carnes, las verduras, las nueces y los granos.
2. Aminoácidos no esenciales: Son producidos por el cuerpo a
partir de los aminoácidos esenciales o la descomposición normal de
las proteínas y abarcan el ácido aspártico, el ácido glutámico y la
glicina. Estos aminoácidos se utilizan como neurotransmisores,
vitaminas, etc. Por ejemplo la beta-alanina.

También se clasifican segün sus radicales R Hay varios tipos:


1. Polares (sin carga): Gly, Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Glu.
2. Apolares (sin carga) o hidrófobos: Ala, Val, Leu, Ile, Pro,
Phe, Trp.
3. Carga - (ácidos): Asp, Glu.
4. Carga + (básicos): Lys, Arg, His.
[editar] Propiedades
Ácido-básicas
Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza.
Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base,
se denominan sustancias anfóteras.
Los aminoácidos y proteínas se comportan como sustancias
tampones. Cuando una molécula presenta carga neta cero está en el
punto isoeléctrico.

Opticas
Todos los aminoácidos presentan un carbono asimétrico (excepto
glicina) por lo cual presentan isómeros. Si el amino está a la derecha
se denomina D, si está a la izquierda L.

Químicas
1. Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación).
2. Las que afectan al grupo amino (desaminación).
3. Las que afectan al grupo R.
[editar] Lista de aminoácidos
1. L - Alanina: Interviene en el metabolismo de la glucosa.
2. L - Arginina: Está implicada en la conservación del equilibrio
de nitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una gran
importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento,
directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos
y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunológico.
3. L - Asparagina: Interviene específicamente en los procesos
metabólicos del Sistema Nervioso Central (SNC).
4. Acido L- Aspártico: Es muy importante para la
desintoxicación del Hígado y su correcto funcionamiento. El ácido L-
Aspártico se combina con otros aminoácidos formando moléculas
capaces de absorber toxinas del torrente sanguíneo.
5. L - Citrulina: Interviene específicamente en la eliminación del
amoníaco.
6. L - Cistina: También interviene en la desintoxicación, en
combinación con los aminoácidos anteriores. La L - Cistina es muy
importante en la síntesis de la insulina y también en las reacciones de
ciertas moléculas a la insulina.
7. L - Cisteina: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está
implicada en la desintoxicación, principalmente como antagonista de
los radicales libres. También contribuye a mantener la salud de los
cabellos por su elevado contenido de azufre.
8. L - Glutamina: Nutriente cerebral e interviene específicamente
en la utilización de la glucosa por el cerebro.
9. Acido L - Glutamínico: Tiene gran importancia en el
funcionamiento del Sistema Nervioso Central y actúa como
estimulante del sistema inmunológico.
10. L - Glicina: En combinación con muchos otros aminoácidos, es
un componente de numerosos tejidos del organismo.
11. L - Histidina: En combinación con la hormona de crecimiento
(HGH) y algunos aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y
reparación de los tejidos con un papel específicamente relacionado
con el sistema cardio-vascular.
12. L - Serina: Junto con algunos aminoácidos mencionados,
interviene en la desintoxicación del organismo, crecimiento muscular,
y metabolismo de grasas y ácidos grasos.
13. L - Taurina: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en
asociación con otros aminoácidos, esta implicada en la regulación de
la presión sanguínea, fortalece el músculo cardiaco y vigoriza el
sistema nervioso.
14. L - Tirosina: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy
eficaz en el tratamiento de la depresión, en combinación con otros
aminoácidos necesarios.
15. L - Ornitina: Es específico para la hormona del Crecimiento
(HGH) en asociación con otros aminoácidos ya mencionados. Al
combinarse con la L-Arginina y con carnitina (que se sintetiza en el
organismo, la L-Ornitina tiene una importante función en el
metabolismo del exceso de grasa corporal.
16. L - Prolina: Está involucrada también en la producción de
colágeno y tiene gran importancia en la reparación y mantenimiento
del músculo y huesos.
17. L - Isoleucina: Junto con la L-Leucina y la Hormona del
Crecimiento intervienen en la formación y reparación del tejido
muscular.
18. L - Leucina: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del
Crecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación del tejido
muscular.
19. L - Lisina: Es uno de los más importantes aminoácidos
porque, en asociación con varios aminoácidos más, interviene en
diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos,
anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.
20. L - Metionina: Colabora en la síntesis de proteínas y
constituye el principal limitante en las proteínas de la dieta. El
aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento que va a
utilizarse a nivel celular.
21. L - Fenilalanina: Interviene en la producción del Colágeno,
fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y
también en la formación de diversas neurohormonas.
22. L - Triptófano: Está implicado en el crecimiento y en la
producción hormonal, especialmente en la función de las glándulas
de secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la
serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.
23. L - Treonina: Junto con la con la L-Metionina y el ácido L-
Aspártico ayuda al hígado en sus funciones generales de
desintoxicación.
24. L - Valina: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos,
el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.
[editar] Reacciones de los aminoácidos
En los aminoácidos hay tres reacciones principales que se inician
cuando un aminoácido se une con el piridoxal-P formando una base
de Schiff o aldimina. De ahí en adelante la transformación depende
de las enzimas, las cuales tienen en común el uso de la coenzima
piridoxal-fosfato. Las reacciones que se desencadenan pueden ser:
1. La transaminación (transaminasa): Necesita la participación de
un α-cetoácido.
2. La descarboxilación.
3. La racemización: Es la conversión de un compuesto L en D, o
viceversa. Aunque en las proteínas de un ser vivo los aminoácidos
están presentes únicamente en la forma estructural levógira (L), en
las bacterias podemos encontrar D-aminoácidos
http://www.ferato.com/wiki/index.php/Amino%C3%A1cido

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