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CALIFORNIA
ESCUELA DE CIENCIAS DE LA SALUD
VALLE DE LAS PALMAS
Nombre recomendado
Los nombres de enzima de uso mas común
poseen al sufijo –asa unido al sustrato de la
reacción (por ejemplo: glucosidada y ureasa) o
una descripción de acción que realizan.
Nombre sistemático
Las Enzimas se dividen en seis clases principales, cada una con numerosos subgrupos.
Clase 1: oxidorreductasas
Clase 2: Transferasas
Clase 3: Hidrolasas
Clase 4: Liasas
Clase 5: Isomerasas
Clase 6: Ligasas
Para una enzima determinada, el sufijo –asa se una a la descripción de reacción química
catalizada , incluido los nombres de todos los sustratos. Los nombres sistemáticos
Las enzimas son catalizadores proteicos que incrementa la velocidad de
una reacción química y no se consume durante ella.
1. Sitio Activo
Las moléculas enzimáticas tienen un hueco o hendidura especial llamada “sitio
activo”. El sitio activo, formado por plegamiento de la proteína, contiene
cadenas laterales de aminoácidos que participan en la unión del sustrato y en
la catálisis.
5. Regulación
Esto es aumentarse o reducirse, de manera que la a velocidad de formación
de producto responda a la necesidad celular.
1. Energía de activación.
es la diferencia en energía libre entre el reactivo y el estado de transición, en el cual el
intermediario de alta energía y vida corta se forma durante la conversión de reactivo a
producto.
2. Velocidad de reacción
Para que las moléculas reaccionen, deben de contener suficiente energía para
superar la barrera energética del estado de transición.
3. Vía alterna de reacción
Una enzima permite que un reacción proceda rápidamente bajo las condiciones
qué prevalecen en la célula al proporcionar una vía alternativa de reacción un
una menor energía de activación.
B. Química del sitio activo
Mecanismo químico que facilita la conversión del sustrato a producto.
1. Estabilización del estado de transición
La enzima incrementa en gran medida la concentración del reactivo intermediario
que puede convertirse en producto y acelera la reacción.
1. Catálisis
El grupo activo puede proporcionar grupos catalíticos que incrementan la posibilidad
que se forme el estado de transición.
1. Visualización del estado de transición
La conversión de sustrato a producto catalizada por enzimas pude visualizarse como
algo semejante o igual a quitarle el suéter a un bebe como podemos observar en la
siguiente figura que son los cambios de energía que acompañan la formación de un
complejo enzima sustrato y a su formación siguiente del estado de transición.
C. Concentración de sustrato
1. Velocidad máxima
La tasa o velocidad de una reacción es ele numero de moléculas de sustrato que se con
vierten en producto por una unidad de tiempo. La velocidad d una reacción catalizada por
enzimas aumenta la concentración de sustrato hasta que alcanza una velocidad máxima como
se muestra en la figura.
1. Forma de la curva cinética enzimática
Las enzimas alostericas no sigan la cinética de Michaelis-Menten y presentan una
curva sigmoidea como se muestra en la figura que es semejante en forma a la curva
de disociación de oxigeno de la hemoglobina.
D. Temperatura
1. Incremento de la velocidad con la temperatura
La velocidad de la reacción aumenta con la temperatura hasta que alcanza una
velocidad máxima como se muestra en la figura.
E. pH
1. Efecto del pH sobre la ionización del sitio activo
La concentración de protones afecta la velocidad de reaccionen diversas formas
2. Efecto del pH sobre la desnaturalización de enzimas
La estructura de las moléculas proteicamente catalíticamente activa depende
del carácter iónico de las cadenas laterales de los aminoácidos
E. pH
1. Efecto del pH sobre la ionización del sitio activo
La concentración de protones afecta la velocidad de reaccionen diversas formas
2. Efecto del pH sobre la desnaturalización de enzimas
La estructura de las moléculas proteicamente catalíticamente activa depende
del carácter iónico de las cadenas laterales de los aminoácidos
3. Ph optimo variable
La pepsina, una enzima digestiva del estomago, tiene su máximo nivel de de
actividad a pH 2, mientras que otras enzimas, diseñadas para funcionar en ph
neutro, se desnaturalizan en un ambiente acido como se muestra en la figura
Leonord Michaelis y Maude Menten propusieron un modelo simple,
en este modelo la enzima se combina de manera reversible co el
sustrato para formar un complejo ES que genera al producto en
forma subsiguiente, regenerando a la enzima libre.
A. Inhibición competitiva
Cuando el inhibidor se une de modo
reversible al mismo sitio que el sustrato el efecto de un inhibidor competitivo se revierte al aumentar la
ocuparia normalmente y compite con este concentración de sustrato. A una concentración de sustrato
por dicho sitio suficientemente alta, la velocidad de reacción alcanza la
velocidad máxima observada en ausencia del inhibidor, la
velocidad máxima no cambia como se observa en la figura
Los fármacos de estatinas como ejemplo de inhibidores
competitivos
El catalizador de esta reacción es la hidroximetilglutaril coenzima A
reductasa.
Las estatinas como atorvastatina y pravastatina, son análogo
estructirales del sustrato natural de esta enzima y compiten con
eficacia para inhibir la Hidroximetilglutaril coenzimaA reductasa
2. Inhibición no competitiva
Este tipo de inhibición se conoce por su efecto característico
sobre la velocidad máxima. La inhibición no competitiva se
presenta cuando el inhibidor y el sustrato se unen en sitios
diferentes en la enzima.
La constante Km n cambia frente un inhibidor no competitivo
y la velocidad máxima se reduce.
El inhibidor no competitivo puede
unirse a la enzima libre o al complejo
enzima sustrato y evitar que así
ocurra la reacción.
Esta es esencial sin un organismo requiere coordinar numerosos
procesos metabólicos. Las velocidades de la mayoría de las enximas
respoden a cambios en la concentración del sustrato.
A. Enzimas alostericas
Esta reguladas por moléculas llamadas efectores que se unen de modo
no covalente por un sitio distinto al sitio activo.
Los efectores positivos y negativos pueden afectar la afinidad
enzimática por su sustrato (k0.5) modificar la actividad catalítica
máxima de enzimas o ambas cosas como s muestra en la figura.
Efectores homotropos:
Cuando el sustrato en si sirve como efector. Casi siempre el
sustrato alosterico funciona como efector positivo.
Efectores heterotropos:
Cuando el efector puede ser diferente del sustrato, por ejemplo
la inhibición por retroalimentación como en la figura la enzima
se convierte de D a E tiene un sitio alosterico donde se une al
producto final, G. Si la concentración de G aumenta es normal
que se inhiba el primer paso irreversible único para esa vía
metabólica.
Modificación covalente
Regula muchas enzimas, casi siempre por la adición o
eliminación e grupos fosfatos de residuos específicos de
cerina, treonina o tirosina de la enzima. La fosforilacion
proteica reconoce como una manera principal en las cuales
regula procesos celulares y de acuerdo con la enzima
especifica, la forma fosforilada puede ser mas o menos
activa que la enzima sin fosforilar.
Síntesis de enzimas
Las células también pueden regular
cantidad de enzima presente a alterar la
velocidad de degradación de la enzima o la
velocidad de síntesis de enzimas. El
incremento (inducción) o reducción
(represión) de la síntesis enzima conduce a
una alteración en la población de sitios
activos. Las alteraciones en los niveles Mecanismos para regular la actividad enzimática
enzimáticos resultantes de la inducción o
represión de la síntesis enzimática son
lentas comparado a los cambios regulados
de manera alosterica.
La enzimas en el diagnostico clínico
Las enzimas plasmáticas pueden clasificarse en
dos tipos: