PROTEÍNAS

Las proteínas son cadenas lineales o polímeros de 20 aminoácidos diferentes, unidos por enlace
peptídico. Todas las proteínas que se conocen están formadas por los mismos 20 aminoácidos.

Son moléculas muy complejas. Su masa molecular es muy elevada. Las proteínas son las macromoléculas
más abundantes de las células y constituyen el 50 % del peso de éstas.

Están constituidas, fundamentalmente, por C, H, O y N y casi todas tienen también azufre. Algunas tienen,
además, otros elementos químicos y en particular: P, Fe, Zn o Cu.

Algunas proteínas están constituidas por la unión de varios polímeros proteicos que en ocasiones pueden
también contener otras moléculas orgánicas (lípidos, glúcidos, etc). En este último caso reciben el nombre
genérico de prótidos.

Son además de una gran importancia porque a través de ellas se va a expresar la

información genética, de hecho el dogma central de la genética molecular nos dice:
DNA────RNA────Proteína

1. FUNCIONES GENERALES

Has de saber que la conformación y función de 1 proteína está determinada por sus aminoácidos
componentes y por la secuencia de éstos que se alinean para formar la cadena polipeptídica.

Están implicadas en muchas funciones celulares:

a. De reserva. En general las proteínas no tienen función de reserva, pero pueden utilizarse con este
fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el desarrollo embrionario. Ejemplo,
ovoalbúmina del huevo.

b. Estructural. Las proteínas constituyen muchas estructuras de los seres vivos. Las membranas
celulares contienen proteínas. En el organismo, en general, ciertas estructuras como el cartílago,
hueso y epidermis (colágeno), están formadas, entre otras sustancias, por proteínas.

c. Enzimática. Todas las reacciones que se producen en los organismos son catalizadas por
moléculas orgánicas. Las enzimas son las moléculas que realizan esta función en los seres vivos.
Todas las reacciones químicas que se producen en los seres vivos necesitan su enzima y
todas las enzimas son proteínas.

d. Transporte, de gases, como es el caso de la hemoglobina, o de lípidos, como la seroalbúmina.

Ambas proteínas se encuentran en la sangre. Otro tipo de proteínas son las permeasas, moléculas
muy importantes que realizan los intercambios entre la célula y el exterior.

e. Movimiento. Actúan como elementos esenciales en el movimiento. Así, la actina y la miosina,

proteínas de las células musculares, son las responsables de la contracción de la fibra muscular.

f. Hormonal. Las hormonas son sustancias químicas que regulan procesos vitales. Algunas
proteínas actúan como hormonas, por ejemplo: la insulina, que regula la concentración de la
glucosa en la sangre.

g. Inmunológica. Los anticuerpos, sustancias que intervienen en los procesos de defensa frente a de
los agentes patógenos, son proteínas (inmunoglobulinas).

2. ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

Cada aminoácido tiene un átomo de Carbono central, que se denomina Cα , y está unido a 4 grupos
diferentes:
 - A un grupo amino básico (NH2)
- Grupo carboxilo ácido (COOH)
- Un hidrógeno
- Y una cadena lateral (R) que es característica de
cada aminoácido y que determina sus propiedades.

NOTA: R puede ser desde un simple H- , como en el

aminoácido glicocola, a una cadena carbonada más o menos compleja en la que puede haber otros
grupos aminos o carboxilo y también otras funciones (alcohol, tiol, etc.).

Los aminoácidos tienen estructura tridimensional. Como se observa este átomo de carbono es un carbono
asimétrico también conocido como centro quiral. Siempre que un átomo de carbono establezca sus 4
enlaces con grupos diferentes se sabe que es un carbono asimétrico o quiral.

La cadena carbonada de los aminoácidos se numera comenzando por el grupo ácido, siendo el carbono
que tiene esta función el carbono número 1, el grupo amino se encuentra siempre en el carbono 2 o
carbono α.

Son las unidades estructurales que constituyen las proteínas. Todos los aminoácidos que se encuentran
en las proteínas, salvo la prolina, responden a la fórmula general que se observa en la figura.

Todos los aa presentan la propiedad de formar estereoisómeros (D y L, Ey será ópticamente activa). Así
pues, todos los aa que forman parte de las proteínas conocidas son L-aa, (en función de la ubicación del –
NH2, derecha o izquierda).

3. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

En función de sus características químicas, principalmente en la polaridad de sus grupos R

(esto es, según la capacidad que tengan esos grupos R de interaccionar con la molécula de
agua) los aminoácidos se clasifican en:

- Grupo I: Aminoácidos apolares. Aminoácidos cuyo resto R no es polar. Esto es, no

posee cargas eléctricas en R al tener largas cadenas hidrocarbonadas. Estos
aminoácidos, si están en gran abundancia en una proteína, la hacen insoluble en agua.

- Grupo II: Aminoácidos polares no ionizables. Poseen R con cortas cadenas

hidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol o amida).
Contrariamente al grupo anterior si una proteína los tiene en abundancia será soluble
en agua.
 - Grupo III: Aminoácidos polares ácidos. Pertenecen a este grupo aquellos
aminoácidos que tienen más de un grupo carboxilo. En las proteínas, si el pH es básico
o neutro, estos grupos se encuentran cargados negativamente, ya que el COOH cede
su protón (H+).
- Grupo IV: Aminoácidos polares básicos. Son aquellos aminoácidos que tienen otro
u otros grupos aminos. En las proteínas, estos grupos amino, si el pH es ácido o neutro,
están cargados positivamente, ya que el grupo –NH2 es básico y no ha cedido su
protón.

R R

Con respecto a los grupos de aminoácidos del grupo III y IV, podemos indicar que da la
propiedad a los aminoácidos de actuar como ácidos o bases cuando se encuentran en
solución acuosa, se dicen que son ANFÓTEROS.

La mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse unos a partir de otros, pero existen otros,
aminoácidos esenciales, que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en la dieta
habitual. Los aminoácidos esenciales son diferentes para cada especie, en la especie humana,
por ejemplo, los aminoácidos esenciales son diez: Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y
Trp.
3. ENLACE PEPTÍDICO
Cuando los aminoácidos se unen para formar cadenas lo hacen mediante un enlace
denominado enlace peptídico. El grupo -COOH de un aminoácido va a reaccionar
uniéndose al grupo –NH2 del siguiente, y en el proceso se desprende agua.

Los aminoácidos unidos mediante este enlace forman una cadena peptídica, donde los
grupos –COOH y –NH2 quedan en los extremos: -NH2 siempre a la izquierda y el –COOH
siempre a la derecha.
La sustancia que resulta de la unión es un dipéptido.

3.1 Características del enlace peptídico

1. El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de

carbono y un átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible
el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas.

2. El enlace C-N del enlace peptídico se comporta en cierto modo como un doble enlace y
no es posible, por lo tanto, el giro libre alrededor de él.

3. El enlace peptídico va a ser polar. El oxígeno del enlace peptídico va a ser un buen
aceptor de H+, mientras que el N va a ser un buen dador de H+.
4. Debido al carácter parcial de doble enlace, va a estar impedida la rotación en torno al
enlace peptídico, pero vamos a encontrar 2 formas de ordenarse las cadenas
peptídicas:

Configuración CIS Configuración TRANS

La configuración TRANS es la característica de las cadenas polipeptídicas (proteínas).

3.2 Péptidos, polipéptidos y proteínas

Según el número de aminoácidos unidos mediante enlace peptídico darán lugar a:

Toda cadena polipeptídica tendrá en uno de sus extremos un aminoácido con el grupo
amino libre. Este será el aminoácido amino terminal (H-). En el otro extremo quedará libre
el grupo carboxilo del último aminoácido, aminoácido carboxilo terminal (-OH).

4. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

La conformación de una proteína es la disposición espacial que adopta la molécula

proteica ( de los grupos que la forman que son capaces de alternar diferentes posiciones en el
espacio sin rotura de ningún enlace peptídico).

Las cadenas peptídicas, en condiciones normales de pH y temperatura, poseen solamente

una conformación y ésta es la responsable de las importantes funciones que
realizan.

La compleja estructura de las proteínas puede estudiarse a diferentes niveles. A saber:

primario, secundario, terciario y cuaternario.

I) NIVEL O ESTRUCTURA PRIMARIA: viene dada por la secuencia lineal, orden que
siguen los aminoácidos de una proteína. Va a ser de gran importancia, pues la secuencia es la
que determina el resto de los niveles y como consecuencia la función de la proteína.

La alteración de la estructura primaria por eliminación, adición o intercambio de los

aminoácidos puede cambiar la configuración general de una proteína y dar lugar a una
proteína diferente (un cambio en la estructura primaria podrá determinar que la proteína no
pueda realizar su función).

H-Ala-Gly-Ser-Lys-Asp-Asn-Cys-Leu-Met-Ala- Ile-Trp-
Gly-......-Pro-Asn-Glu-OH

II) NIVEL O ESTRUCTURA SECUNDARIA: la cadena

polipeptídica puede adoptar 3 configuraciones diferentes:

- hélice – α
- lámina – β
- conformación al azar.

- HÉLICE – α: Se trata de la forma más simple y

común. En este tipo de estructura la molécula
adopta una disposición helicoidal, los restos (R) de
 los aminoácidos se sitúan hacia el exterior de la hélice y cada 3,6 aminoácidos ésta da
una vuelta completa.

Este tipo de organización es muy estable, porque permite la formación de puentes de

H entre el grupo C=O de un aminoácido y el grupo N-H del cuarto aminoácido.

- LÁMINA -ß. Se origina cuando la molécula

proteica, o una parte de la molécula,
adoptan una disposición en zig-zag. La
estabilidad se consigue mediante la
disposición en paralelo de varias cadenas
con esta conformación, cadenas que
pueden pertenecer a proteínas diferentes o
ser partes de una misma molécula. De
esta manera pueden establecerse
puentes de hidrógeno entre grupos C=O y
-N-H.

Lo normal es que las moléculas proteicas

presenten porciones con hélices α, otras
partes con conformaciones ß y partes
que no tienen una conformación definida
y
que se llaman zonas irregulares.

NOTA: Las zonas irregulares son importantes, para que una proteína pueda adquirir su
estructura cuaternaria.

III) NIVEL O ESTRUCTURA TERCIARIA: Las proteínas no se disponen linealmente en el

espacio sino que normalmente sufren plegamientos que hacen que la molécula adopte una
estructura espacial tridimensional llamada estructura terciaria. Los pliegues que originan la
estructura terciaria se deben a ciertos aminoácidos, como: la prolina, la serina y la
isoleucina, que distorsionan la hélice generando una curvatura.

La estructura terciaria se va a estabilizar por la formación de las siguientes interacciones:

1) Enlaces o puentes de hidrógeno.

2) Interacciones electrostáticas (ácido y base), del grupo carboxilo (-COOH) y (-NH2)
3) Fuerzas de Van der Waals.
4) Y un enlace más fuerte que los anteriores: enlace covalente disulfuro -S-S-, que se
establece entre 2 regiones de la cadena peptídica que contienen grupos sulfuro.
 Estructura terciaria de proteínas Enlaces de la estructura
terciaria

Básicamente se distingen dos tipos de estructura terciaria: la filamentosa y la globular,

(aunque muchos autores consideran que las proteínas filamentosas son proteínas que
carecen de estructura terciaria)

III. a) Filamentosa: suelen tener función

estructural, de protección o ambas a la vez y
son insolubles en agua y en soluciones salinas. Por
ejemplo, tiene esta conformación: el colágeno
(formado por 3 hebras en hélice – α)

El colágeno representa el 25% del total de

proteínas (forma la piel, huesos, tendones, córnea,
etc). Es la glicoproteína más abundante.

III. b) Globular: suelen ser solubles en agua y/o en

disoluciones salinas. Son globulares las enzimas, las
proteínas de membrana y muchas proteínas con
función transportadora. Las proteínas globulares
suelen tener diferentes fragmentos con alfa-hélices y
conformaciones beta, pero las conformaciones beta
suelen disponerse en la periferia y las hélices alfa en el
centro de la molécula, según el
ambiente polar del medio.

NOTA: se conoce con el nombre de DOMINIO ESTRUCTURAL de una proteínas las que están
formadas por determinadas combinaciones de hélices alfa y láminas beta que se repliegan
bastante para formar estructuras muy compactas, estables y que desempeñan funciones
concretas, como es la siguiente estructura cuaternaria:

IV) NIVEL O ESTRUCTURA CUATERNARIA: algunas proteínas necesitan para su actividad

biológica estar formada por 2 o más cadenas polipeptídicas o subunidades (con estructura
terciaria).

Estas cadenas o subunidades se van a unir mediante enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van
der Waals, y algún que otro puente disulfuro, y estas subunidades pueden ser idénticas entre
sí o no.

Cada polipéptido que interviene en la formación de este complejo proteico es un protómero

y según el número de protómeros tendremos: dímeros, tetrámeros, pentámeros, etc.
 Dímero
Tetrámero

Se debe de temer en cuenta que la estructura cuaternaria depende de la terciaria, esta de la

secundaria, que a su vez depende de la estructura primaria, es decir, de la secuencia de
aminoácidos que compone a la misma. Un cambio en estos aminoácidos puede afectar a los
niveles de plegamientos y a la funcionalidad de la proteína.

- Ejemplo de estructura cuaternaria de las proteínas globulares: estas proteínas

están compuestas por 2 ó más cadenas con estructura terciaria, que pueden
ensamblarse para dar estructuras mayores (tetrámeros, como la hemoglobina).
- Ejemplo de estructura cuaternaria de las proteínas fibrosas: con forma alargada
de estructura terciaria muy simple. Desempeñan funciones estructurales sobre todo,
como la queratina que queda formada por 2 alfa-hélices que se asocian para dar lugar
a una superhélice y ésta interacciona con otra superhélice.

5. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

- Las propiedades físicas y químicas de una proteína dependen de los grupos

funcionales de las cadenas laterales R y de su conformación geométrica.

- Estas propiedades principalmente son:

5.1 Especificidad

Los grupos funcionales de las cadenas laterales R de los aminoácidos definen una
superficie activa (sitio activo), pues se unen con otras moléculas mediante enlaces
débiles (el resto de la cadena peptídica sólo mantiene la forma de la proteína).
 La actividad biológica de la proteína se basa en esta unión que es altamente
específica, ya que se basa en el plegamiento particular de cada proteína que depende de la
secuencia de aminoácidos (estructura primaria) y la adaptación de la otra molécula a dicha
estructura.
La unión se puede establecer entre moléculas idénticas (para formar una estructura
cuaternaria por ejemplo) y moléculas diferentes (como la unión de la hemoglobina con el
oxígeno).

MOLÉCULA O
LIGANDO

PROTEÍNA

5.2 Solubilidad

Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles en agua, mientras que las globulares generalmente
son solubles en medios acuosos. Así pues, la solubilidad depende del tamaño y la forma de las moléculas,
de la disposición de los radicales R libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles
(puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua.

Así, cuando una proteina se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua capaz
de atraer con sus dipolos los radicales R (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras
proteínas, lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible
la hidratación de los tejidos de los seres vivos.

5.3 Desnaturalización

La desnaturalización de una proteína es la pérdida de su conformación espacial

característica cuando se somete a condiciones ambientales desfavorables (grado de acidez o
cambio de temperatura) y, como consecuencia de ello, se anula su funcionalidad biológica.

La desnaturalización puede ser una pérdida total o parcial de los niveles de

estructura superiores al primario y se debe a la desaparición de los enlaces débiles tipo
puente de hidrógeno, Van der Waals, etc. En realidad no afecta a los enlaces peptídicos y por
tanto a la estructura primaria. Sin embargo al alterarse su conformación espacial, la proteína
perderá su funcionalidad biológica.

Por ejemplo, en las proteínas globulares, solubles en agua, la desnaturalización está

acompañada de una pérdida de la solubilidad y la consiguiente precipitación de la disolución.
Puede existir una renaturalización casi siempre, excepto cuando el agente causante de
la desnaturalización es el calor.

6. CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

Por su naturaleza y composición, las proteínas se dividen en holoproteínas y

heteroproteínas.
- HOLOPROTEÍNAS.

o Constituidas únicamente por aminoácidos.

o Se diferencian según su conformación espacial en:

PROTEÍNASGLOBULARES,
conformaesféricay ALBÚMINAS. Con función de reserva y
solubles. transportadora.

GLOBULINAS. Se asocian a la hemoglobina y

constituyen anticuerpos

HISTONAS Y PROTAMINAS. Interaccionan con el ADN

en eucariotas y le aporta la horma de doble hélice

PROTEÍNASFIBROSAS,
insolublesenagua. Con
funciónestructural Como el colágeno y queratina.

- HETEROPROTEÍNAS.
o Formadas por cadenas peptídicas (grupo proteico) y sustancias no peptídicas
(grupo prostético)
o La naturaleza del grupo prostético permite clasificarlas en:

Grupo prostético: cadena glucídica.

Con funciones varias como proteínas
GLUCOPROTEÍNAS
de membrana (glucocalix), hormonas,
etc
Grupo prostético: sustancia
lipídica. Asociaciones con
determinadas proteínas que permiten
el transporte en la sangre de
colesterol, triglicéridos, por ejemplo
LIPOPROTEÍNAS
(son un tipo especial). Ejemplo, HDL,
LDL.
Lo más importante es que
estructuran la mb. plasmática, en
más proporción que las anteriores.
Grupo prostético: sustancia
coloreada.
CROMOPROTEÍNAS Como la hemoglobina que contiene
un catión de hierro que aporta el
color.
OTRAS Como fosfoproteínas cuyo grupo
prostético es el ácido fosfórico, como
la caseína de la leche.
Y nucleoproteínas (con grupo
prostético un ácido nucleico)