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LICENCIATURA ENFERMERIA Y

GERONTOGERIATRÍA
BIOQUMICA: DIAGNOSTICO DE
DIABETES MELLITUS
ALUMNA: ZAMBRANO PEREZ MIRIAM
La diabetes es una enfermedad metabólica que se caracteriza por los elevados
niveles de glucosa en la sangre, secundaria a una alteración absoluta o relativa de
la secreción de insulina y/o a una alteración de la acción de esta hormona en los
tejidos insulinodependientes.
El efecto de la diabetes no controlada es la hiperglucemia (aumento de la glucosa
en la sangre). Se asocia con lesiones a largo plazo en diversos órganos,
particularmente ojos, riñón, nervios, vasos sanguíneos y corazón. La
hiperglucemia crónica se acompaña de modificaciones del metabolismo de
hidratos de carbono, lípidos y proteínas.

Clasificación de la diabetes

1. Diabetes Tipo 1
La diabetes tipo 1 se caracteriza por una destrucción de las células  del
páncreas, lo que lleva una deficiencia total en la secreción de insulina.
Puede ser autoinmune o idiopática. La autoinmune es conocida como diabetes
insulino-dependiente o juvenil. Es más frecuente en niños y adolescentes. La
causa de la de destrucción de las células del páncreas son mecanismos
autoinmunes de origen desconocido, pero parecen depender de dos factores:
una predisposición genética y un mecanismo desencadenado que podría ser
producido por infecciones virales o estrés. La reacción autoinmune produce
una inflamación en los islotes caracterizada por presencia de células  activas,
que van produciendo la destrucción de las células. La diabetes mellitus tipo
insulino-dependiente es una de las enfermedades crónicas no transmisibles
más prevalentes en la población infantil.

2. Diabetes Tipo 2
Conocida como diabetes no insulinodependiente o del adulto. Los pacientes
presentan resistencia a la insulina y generalmente una relativa deficiencia a
esta hormona.
La diabetes mellitus puede originar múltiples complicaciones microvasculares
en los ojos, el riñón y las extremidades inferiores, así como neuropatías
periféricas y centrales, y frecuentemente, lesiones macrovasculares y
coronarias. Se asocia al riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares y
muerte prematura, ceguera, infecciones renales y amputaciones de miembros
inferiores; polineuritis y enfermedades cerebrovasculares.
La mayoría de pacientes diabéticos tipo 2 tiene sobrepeso u obesidad, lo que
contribuye a un aumento en la resistencia a la insulina.
Este tipo de diabetes presenta grados variables de déficit insulinico y
resistencia periférica a la acción de la insulina. Con frecuencia se producen
elevados niveles de insulinemia inicial compensatoria, provocando a la larga
una secreción insulinica insuficiente para compensar la resistencia a la
insulina. Entre las complicaciones crónicas asociadas a esta enfermedad
están la retinopatía, la enfermedad coronaria, la neuropatía y la isquemia
periférica.

3. Diabetes Gestacional
La diabetes gestacional se produce al disminuir la sensibilidad de los tejidos
a la insulina. Esto se debe a que las hormonas ováricas y la placenta
disminuyen la sensibilidad a la insulina, porque la madre debe secretar la
insulina para mantener niveles adecuados de glucosa. Este tipo de la
padece un 2% de las mujeres embarazadas, generalmente durante el tercer
trimestre de embarazo. Esta situación desaparece tras el parto. También
tiene mayor probabilidad de padecer diabetes en partos sucesivos o en
edad más avanzada.
Entre los factores que contribuyen al riesgo de diabetes gestacional está el
embarazo después de los 35 años y la obesidad. Los principales factores
de riesgo para padecer diabetes son: la obesidad, la inactividad física, el
exceso de consumo de grasa de origen animal, entre otros.

4. Otros tipos de diabetes

 Defecto genético en la acción de la insulina


Producida por mutaciones en el gen receptor de la insulina o
alteraciones pos-receptor. Las anomalías metabólicas asociadas a
las mutaciones del receptor de la insulina pueden variar desde la
hipersulinemia y la hiperglucemia leve a la diabetes grave. Las
personas con estas mutaciones pueden tener acantosis nigricans.
Las mujeres pueden virilizarse y tener agrandamiento quístico de los
ovarios.

 Enfermedades del Páncreas


Es un proceso que afecta al páncreas, lo daña y puede causar
diabetes. Incluye la pancreatitis, el trauma, la infección, la
pancreatectomía y el carcinoma de páncreas. Con la excepción de
daño causado por el cáncer, para que se produzca diabetes el daño
pancreático debe ser extenso.

 Diabetes inducida por fármacos o sustancias químicas


Son medicamentos como corticoides o diuréticos que pueden afectar
la secreción de insulina. No causan diabetes por sí mismos, sino que
pueden desencadenar la diabetes en individuos con resistencia a la
insulina. Ciertas toxinas, como el Vacor (veneno para ratas) y la
pentamidina intravenosa, pueden destruir las células. Las reacciones
a los medicamentos son poco frecuentes.

Principales alteraciones metabólicas

En la diabetes tipo 1 las alteraciones del metabolismo se deben a la destrucción


de las células β del páncreas. A medida que ésta progresa, los niveles de insulina
decrecen produciendo un aumento en la concentración de glucosa en la sangre.
La falta de la hormona produce una disminución de la entrada de glucosa al
músculo y al tejido adiposo. Por otro lado, la disminución de insulina en el hígado,
así como el relativo exceso de glucagón, producen un aumento en la degradación
del glucógeno y de la glucogénesis, lo que ocasiona un incremento adicional de la
glucosa sanguínea. El exceso en la concentración de glucosa en sangre
sobrepasa la capacidad de reabsorción en el riñón y como consecuencia se
elimina la glucosa por orina arrastrando consigo agua y sales. La escasez de
glucosa como fuente de energía da como consecuencia la necesidad de utilizar las
grasas y degradar las proteínas, principalmente musculares, para la obtención de
aminoácidos. La degradación proteica aumenta la producción de urea y un
balance negativo de nitrógeno y la lipólisis también se favorece por la falta de
glucosa en el adipocito, además, el aumento relativo de glucagón produce la
salida de ácidos grasos, parte de los cuales se utilizan como combustible y /o se
transforman a cuerpos cetónicos en el hígado. En la forma más avanzada de la
diabetes tipo 1, el catabolismo del glucógeno, proteínas y en especial de lípidos,
sobrepasa las necesidades nutricionales del paciente y ocasiona un exceso de
cuerpos cetónicos, provocando cetoacidosis y coma diabético. La cetoacidosis es
una característica clínica diferencial entre la diabetes tipo 1 y 2; la diferencia radica
en la cantidad de insulina producida entre los dos tipos del padecimiento,
aparentemente, la pequeña cantidad de insulina producida en la diabetes de tipo 2
es capaz de bloquear la producción de ácidos grasos a partir de la lipólisis, lo que
evita la sobreproducción de cuerpos cetónicos. En general, los desarreglos
metabólicos en la diabetes tipo 1 se explican por la falta de insulina, sin embargo
las bases metabólicas de la diabetes tipo 2 no son tan evidentes.
La diabetes sobreviene cuando las células β pancreáticas no producen la cantidad
extra de insulina necesaria para contrarrestar los efectos de la resistencia. Es
importante enfatizar que el evento crítico en el desarrollo de la diabetes tipo 2 es la
incapacidad de las células β del páncreas para secretar insulina, la deficiencia de
receptores de insulina y alteraciones en la estructura de la insulina.
Por lo que se refiere a la diabetes gestacional, el aumento de estrógenos y
progesterona produce hiperplasia de las células β del páncreas, y por consiguiente
se afecta el metabolismo de los carbohidratos, aumentando la secreción de
insulina. Se produce un aumento del glucógeno tisular, del consumo de glucosa
periférica y un descenso en la gluconeogénesis hepática, por lo que, conforme
progresa el embarazo, la glucosa sanguínea materna disminuye y aumentan los
ácidos grasos libres y los cuerpos cetónicos; además, disminuye la respuesta
insulínica a la glucosa, lo cual conduce a hipoglucemia en ayuno, aumento de los
lípidos plasmáticos e hipoaminoacidemia. Durante la segunda mitad del embarazo
(24-28 semanas), el metabolismo de los carbohidratos se afecta al aumentar la
producción de somastostatina coriónica humana placentaria, prolactina, cortisol y
glucagón, lo que contribuye a producir menor tolerancia a la glucosa y mayor
resistencia a la insulina.

Relación de la Insulina con la Glucosa, Glucosa-Glucagón


La gluconeogénesis es el proceso de síntesis de glucosa o de glucógeno a partir
de precursores que no son carbohidratos.
La falla en la gluconeogénesis por lo general es mortal. La hipoglucemia causa
disfunción cerebral, lo que puede conducir a coma y muerte. La glucosa también
tiene importancia en el mantenimiento de la concentración de intermediarios del
ciclo del ácido cítrico aun cuando los ácidos grasos son la principal fuente de
acetilCoA en los tejidos. Además, la gluconeogénesis elimina lactato producido por
los músculos y los eritrocitos, y glicerol producido por el tejido adiposo.
La gluconeogénesis excesiva ocurre en pacientes muy graves en respuesta a
lesión e infección, lo que contribuye a la hiperglucemia que se relaciona con mal
resultado. La hiperglucemia lleva a cambios de la osmolalidad de los líquidos
corporales, flujo sanguíneo alterado, acidosis intracelular, y aumento de la
producción de radicales superóxido, lo que da lugar a función alterada del
endotelio y del sistema inmunitario, y coagulación sanguínea alterada. La
gluconeogénesis excesiva también es un factor contribuidor a la hiperglucemia en
la diabetes tipo 2 debido a sensibilidad alterada de la gluconeogénesis a la
regulación descendente en respuesta a la insulina.
Tres reacciones no equilibradas en la glucólisis, catalizadas por hexocinasa,
fosfofructocinasa y piruvato cinasa, impiden la reversión simple de la glucólisis
para la síntesis de glucosa; tales reacciones se esquivan de las siguientes
maneras.
Piruvato y fosfoenolpiruvato
La reversión de la reacción catalizada por la piruvato cinasa en la glucólisis
involucra dos reacciones endotérmicas. La piruvato carboxilasa mitocondrial
cataliza la carboxilación de piruvato a oxaloacetato, una reacción que necesita
ATP en la cual la vitamina biotina es la coenzima. La biotina se une al CO2
proveniente de bicarbonato como carboxibiotina antes de la adición del CO2 al
piruvato. El oxaloacetato resultante es reducido a malato, exportado desde la
mitocondria hacia el citosol, y ahí oxidado de regreso a oxaloacetato. Una
segunda enzima, la fosfoenolpiruvato carboxicinasa, cataliza la descarboxilación y
fosforilación de oxaloacetato a fosfoenolpiruvato usando GTP como el donador de
fosfato. En hígado y riñones, la reacción de la succinato tiocinasa en el ciclo del
ácido cítrico produce GTP (en lugar de ATP como en otros tejidos), y este GTP se
usa para la reacción de fosfoenolpiruvato carboxicinasa, lo que proporciona un
enlace entre la actividad del ciclo del ácido cítrico y la gluconeogénesis, con el fin
de prevenir la eliminación excesiva de oxaloacetato para gluconeogénesis, lo que
alteraría la actividad del ciclo del ácido cítrico.

Fructosa 1,6-bisfosfato y fructosa 6-fosfato


La fructosa 1,6bisfosfatasa cataliza la conversión de fructosa 1,6bisfosfato en
fructosa 6fosfato, para la reversión de la glucólisis. Su presencia determina si un
tejido tiene la capacidad para sintetizar glucosa (o glucógeno) no sólo a partir de
piruvato, sino también a partir de triosas fosfato. Está presente en el hígado, los
riñones y el músculo estriado, pero probablemente falta en el corazón y el músculo
liso.

Glucosa 6-fosfato y glucosa


La glucosa 6fosfatasa cataliza la conversión de glucosa 6fosfato en glucosa. Dicha
enzima está presente en hígado y riñones, pero falta en el músculo y el tejido
adiposo, que, en consecuencia, no pueden exportar glucosa hacia el torrente
sanguíneo.

Glucosa 1-fosfato y glucógeno


La fosforilasa cataliza la degradación de glucógeno a glucosa 1fosfato. La síntesis
de glucógeno comprende una vía diferente por medio de la uridina difosfato
glucosa y la glucógeno sintasa. Luego de transaminación o desaminación, los
aminoácidos glucogénicos dan piruvato o intermediarios del ciclo del ácido cítrico.
Por ende, las reacciones antes descritas pueden explicar la conversión tanto de
lactato como de aminoácidos glucogénicos en glucosa o glucógeno. El propionato
es un precursor importante de la glucosa en rumiantes; entra en la
gluconeogénesis por medio del ciclo del ácido cítrico. Después de esterificación
con CoA, la propio nilCoA es carboxilada hacia dmetilmalonilCoA, lo cual
es catalizado por la propionilCoA carboxilasa, una enzima dependiente de biotina.
La metilmalonilCoA racemasa cataliza la conversión de dmetilmalonilCoA en l-
metilmalonilCoA, que luego pasa por isomerización hacia succinilCoA, catalizada
por la metilmalonilCoA mutasa. La metilmalonilCoA mutasa es una enzima
dependiente de vitamina B12, y en la deficiencia el ácido metilmalónico se excreta
en la worina (aciduria metilmalónica). El glicerol se libera a partir del tejido adiposo
como resultado de lipólisis del triacilglicerol de las lipoproteínas en el estado
posprandial; puede usarse para reesterificación de ácidos grasos libres hacia
triacilglicerol en el tejido adiposo o el hígado, o puede ser un sustrato para la
gluconeogénesis en el hígado. En el estado de ayuno el glicerol liberado a partir
de la lipólisis del triacilglicerol del tejido adiposo se usa únicamente como un
sustrato para la gluconeogénesis en el hígado y los riñones.
Además de los efectos directos de la hiperglucemia en el aumento de la captación
de glucosa hacia el hígado, la hormona insulina desempeña una función
fundamental en la regulación de la glucosa en sangre. Se produce en las células β
de los islotes de Langerhans en el páncreas en respuesta a hiperglucemia. Las
células β de los islotes son libremente permeables a la glucosa mediante el
transportador GLUT 2, y la glucosa es fosforilada por la glucocinasa. En
consecuencia, el aumento de la glucosa en la sangre incrementa el flujo
metabólico por glucólisis, el ciclo del ácido cítrico, y la generación de ATP. El
aumento de [ATP] inhibe los canales de K+ sensibles a ATP, lo que causa
despolarización de la membrana celular; ello incrementa el flujo de entrada de
Ca2+ por medio de canales del Ca2+ sensibles a voltaje, lo que estimula la
exocitosis de insulina. De esta manera, la concentración de insulina en sangre
corre a la par con la de la glucosa sanguínea. Otras sustancias que suscitan
liberación de insulina desde el páncreas son aminoácidos, ácidos grasos libres,
cuerpos cetónicos, glucagón, secretina y los fármacos con sulfonilurea tolbutamida
y gliburida. Estos medicamentos se usan para estimular la secreción de insulina
en la diabetes tipo 2 (diabetes mellitus no insulinodependiente, DMNID) al inhibir
los canales de K+ sensibles a ATP. La epinefrina y la norepinefrina bloquean
la liberación de insulina. La insulina produce decremento inmediato de la glucosa
en sangre al incrementar el transporte de glucosa hacia el tejido adiposo y el
músculo por medio de reclutamiento de transportadores de glucosa (GLUT 4)
desde el interior de la célula hacia la membrana plasmática. Si bien no afecta la
captación de glucosa hacia el hígado de modo directo, la insulina aumenta la
captación a largo plazo como resultado de sus acciones sobre las enzimas que
controlan la glucólisis, la glucogénesis y la gluconeogénesis.
El glucagón es la hormona producida por las células α de los islotes pancreáticos;
su secreción es estimulada por la hipoglucemia. En el hígado estimula la
glucogenólisis al activar la fosforilasa. Al contrario de la epinefrina, el glucagón
carece de efecto sobre la fosforilasa muscular. El glucagón también aumenta la
gluconeogénesis a partir de aminoácidos y lactato. En todas estas acciones, el
glucagón actúa por medio de generación de cAMP. Tanto la glucogenólisis como
la gluconeogénesis hepáticas contribuyen al efecto hiperglucemiante del glucagón,
cuyas acciones se oponen a las de la insulina. La mayor parte del glucagón (y de
la insulina) endógeno se elimina de la circulación mediante el hígado.

Relación con los Receptores GLUT 1, 2, 3, 4.


El metabolismo de la glucosa aporta energía a la célula mediante la biosíntesis de
adenosina-5´-trifosfato (ATP) a través de la glucólisis como vía catabólica.

La homeostasis de la glucemia involucra tres procesos:


1) Absorción de glucosa en el intestino delgado.
2) Internalización y consumo de glucosa por los tejidos corporales.
3) La producción hepática de glucosa.
Para que los procesos anteriores se lleven a cabo, es necesaria de manera
primordial la internalización de glucosa a la célula. Sin embargo, la membrana
celular no es permeable a moléculas polares como la glucosa, por lo que es
necesaria la participación de proteínas transportadoras acopladas a la membrana.
Cada proteína transportadora, expresada en diferentes tejidos, posee una afinidad
diferente para carbohidratos. En células eucariotas existen dos tipos de proteínas
transportadoras acopladas a la membrana: los SGLT, localizados en intestino
delgado y en tejido renal, encargados principalmente de la absorción y reabsorción
de nutrientes, y los GLUT, que actúan por difusión facilitada y están distribuidos
diferencialmente en los tejidos corporales. Estos últimos están incluidos en la
familia 2 de los transportadores de solutos (SLC, Solute carriers por sus siglas en
inglés). Se han descrito hasta la fecha 14 GLUT, los cuales presentan
características estructurales comunes: 12 dominios alfa hélice transmembranales,
cuyos grupos amino y carboxilo terminal están localizados
intracitoplasmáticamente, un dominio extracelular altamente glucosilado en el
tercer o quinto bucle o asa dependiendo del GLUT. Los GLUT se pueden agrupar
en tres clases principales de acuerdo a sus secuencias homólogas y a la posición
del asa de glucosilación. La clase I comprende del GLUT1 al 4 y GLUT14. La
clase II (transportadores impares) incluye a los GLUT5, 7, 9 y 11. La clase III
(transportadores pares) está conformada por GLUT6, 8, 10 y 12 y el transportador
de mioinositol impulsado por protones (HMIT) o GLUT13.

GLUT1
La proteína está conformada por 492 aminoácidos y se localiza principalmente en
eritrocitos, barrera hematoencefálica, cerebro, placenta y riñón. La principal
función de GLUT1 es mantener la respiración celular mediante el consumo basal
de glucosa y el aporte de esta al cerebro. GLUT1 también transporta otras
moléculas como galactosa, manosa y glucosamina.
Las patologías relacionadas con las alteraciones de este gen son las siguientes:
Distonía tipo 9; síndrome de deficiencia de GLUT1 tipo I y tipo II, discinesia
paroxística inducida por ejercicio, además de presentar susceptibilidad a padecer
epilepsia idiopática generalizada en un 1% de los casos. La sobreexpresión de
GLUT1 en pacientes con diferentes tipos de cáncer y alteraciones en la expresión
de p53 (gen supresor de tumores) posiblemente contribuya a un aumento en el
aporte de glucosa al tumor.
GLUT2
Este GLUT es altamente específico para glucosa, comparado con otros sustratos
como galactosa, fructosa, manosa. No obstante, se ha reportado una afinidad aún
mayor para el transporte de glucosamina. Se localiza principalmente en la
membrana plasmática de hepatocitos, células beta de los islotes pancreáticos, y
en menor cantidad en epitelio de intestino delgado y riñón.
La hipoglucemia en ayuno se puede explicar debido a que existe una alteración en
el transporte de glucosa hacia el exterior del hígado. Por otro lado, la deficiencia
en la captación de glucosa en el hígado activa la gluconeogénesis, aumentando la
glucosa intracelular e inhibiendo la degradación de glucógeno hepático
(glucogenólisis) con el consecuente cúmulo de glucógeno hepático en los
hepatocitos, provocando hepatomegalia secundaria. Asimismo, la alteración en el
GLUT2 genera en el túbulo contorneado proximal una pérdida renal de glucosa
(glucosuria), lo que exacerba la hipoglucemia.

GLUT3
El GLUT3 es un GLUT con alta afinidad por glucosa, también se ha reportado que
se une con menor afinidad a galactosa, manosa, maltosa, xilosa y ácido
dehidroascórbico. Se expresa principalmente en cerebro, además de placenta,
testículos y músculo esquelético (fibras de contracción lenta). En estudios se ha
observado que este GLUT se expresa en células de embriones preimplantados de
ratón, lo que facilita el transporte de glucosa de la placenta hacia la circulación
fetal.
La sobreexpresión de la proteína GLUT3 se relaciona con hipoglucemia en etapa
neonatal, aumento en el riesgo de retraso psicomotriz y restricción en el
crecimiento intrauterino (RCIU). El abordaje diagnóstico para RCIU se realiza
mediante ecosonografía prenatal. Los pacientes con RCIU presentan mayor riesgo
de enfermedades cardiovasculares y diabetes mellitus tipo 2 (DM2) en la edad
adulta.

GLUT4
Este GLUT presenta una alta afinidad por glucosa y se expresa en músculo
esquelético, cardíaco y tejido adiposo (tejidos sensibles a insulina). En estos
tejidos el transporte de glucosa hacia el interior de la célula se ve incrementado
por la acción de GLUT4 mediada por insulina. La translocación mediada por
insulina de GLUT4 es debida a la presencia de residuos de fenilalanina en la
región amino terminal, residuos de dileucina en la región carboxilo terminal,
dominios ácidos y un dominio de respuesta a insulina El GLUT4 se localiza en el
citoplasma almacenado en forma de vesículas. La translocación de las vesículas
de almacenamiento de GLUT4, o vesículas de respuesta a insulina, del citoplasma
a la membrana plasmática es regulada por la acción de insulina. En condiciones
fisiológicas, al translocarse la vesícula de GLUT4 del citoplasma a la membrana
celular mediante exocitosis, se integra a la membrana, con la subsecuente
captación de glucosa. La translocación de GLUT4 se ve influenciada por el
fosfatidilinositol 3 cinasa (PI3K) tipo 1a, la cinasa de proteína tipo B (PKB), la
cinasa de serina/treonina (AKT) y la isoforma de cinasa de proteína atípica
(PKCζ). En la figura 1 se muestra la translocación de GLUT4 a través de la vía de
PI3K. Recientemente, se ha hipotetizado que el depósito de diacilglicerol y
ceramidas en músculo esquelético y tejido adiposo altera la translocación de
GLUT4, y produce un estado inflamatorio que conduce a la resistencia a insulina
Este último estado fisiopatológico se encuentra comúnmente en la DM2 y
obesidad.
En pacientes diabéticos la alteración en el transporte de glucosa es debida a
defectos en la vía de señalización de insulina ocasionada por disminución o
cambios en la actividad del IR e IRS. La actividad de cinasa de serina del IR y del
IRS se encuentra normal, mientras que la actividad de cinasa de tirosina se
encuentra disminuida. Lo anterior ocasiona una alteración en la cascada de
señalización y, como consecuencia, una disminución en la actividad de PI3K y
PKB/AKT. Lo anterior produce una deficiente translocación de GLUT4
intracitoplasmático a la superficie de la membrana celular. Los criterios
diagnósticos para DM2 fueron propuestos por el National Diabetes Data Group
(NDDG), la International Diabetes Federation (IDF) y la Organización Mundial de la
Salud (OMS). Se determina la concentración de glucosa sérica en ayuno y de
acuerdo a los valores preestablecidos de corte se realiza el diagnóstico de DM2.
La DM2 es una enfermedad multifactorial que en etapas tempranas se presenta
ReSI y aumento en la secreción de esta hormona con la finalidad de mantener
concentraciones euglucémicas. Las causas desencadenantes de la DM2 se
desconocen en el 70- 85% de los casos, sin embargo, existen factores
nutricionales, ambientales y genéticos involucrados (herencia multigénica). Estos
últimos incluyen las alteraciones en GLUT4 y que contribuyen con la aparición de
hiperglucemias y complicaciones asociadas secundarias a la elevación crónica de
la concentración de glucosa sérica.

Relación de la Hemoglobina Glucosilada con la Diabetes y la Glucolisis.


La hemoglobina glucosilada (hemoglobina A1c, Hb1c, HbA1c, o A1c) es un
examen que mide la cantidad de hemoglobina que se glucosila en la sangre, y
brinda un buen estimado de qué tan bien está siendo tratada la diabetes mellitus
(DM) durante los últimos 3 meses. En general, cuanto más alto sea el nivel de
HbA1c, mayor será el riesgo para el paciente de desarrollar complicaciones
oculares, renales, vasculares y de los nervios periféricos.
Las hemoglobinas glucosiladas pueden ser A1a, A1b y A1c. Estas hemoglobinas
son producto de una pequeña modificación possintética de la hemoglobina A. La
hemoglobina A1c representa del 3 al 6 % de la hemoglobina total de los individuos
sanos, y puede doblarse (e incluso triplicarse) en pacientes con DM según sus
niveles de glucemia.
Medición de la HbA1c
Existen diferentes métodos para cuantificarla, algunos miden el total de las
hemoglobinas glucosiladas, pero otros, exclusivamente la concentración de la
hemoglobina A1c. En general, esta última es la que se utiliza con mayor
frecuencia en los últimos años. Existen diversas técnicas para la medición de la
HbA1c, unas se basan en las diferencias de carga (cromatografía líquida de alta
representación [HPLC]) y otras en la estructura (afinidad por el boronato o técnica
de inmunoensayo combinado con química general).
La HbA1c es usualmente reportada como el por ciento total de hemoglobina,
tomando los valores del NGSP, que son los más usados. Para evitar confusiones
con estos valores, y en conformidad con el Sistema Internacional de Unidades, los
resultados IFCC son reportados en mmol/mol. Por ejemplo, un resultado de HbA1c
de 7 % (en unidades NGSP) es equivalente a 53 mmol/mol (en unidades IFCC), y
a un promedio glucémico de 9,5 mmol/L (150 mg/dl). Asimismo, uno de 6 % es
equivalente a 42 mmol/mol, y a un promedio glucémico de 6,7 mmol/L (120 mg/dl).
Un documento de consenso sobre la estandarización de la HbA1c ,24 recomienda
que sus valores pueden ser reportados en mmol/mol (IFCC) o en % (NGSP).
En personas no diabéticas el valor normal de la HbA1c es <6 %. En los diabéticos,
cifras menores de 7 % muestran un buen control metabólico, pudiéndose aceptar
niveles mayores en los ancianos. Los niveles de hemoglobina glucosilada no son
similares, pero sí equivalentes con los de glucemia en plasma venoso.
Los resultados pueden diferir dependiendo de la técnica utilizada, la edad del
sujeto, y las variaciones biológicas entre individuos. Dos individuos con igual
promedio de glucemias pueden tener diferentes medidas de HbA1c tanto como 1
%. Las variaciones encontradas con respecto a grupos raciales o étnicos son
relativamente pequeñas (≤ 0,4 % HbA1c) y no son clínicamente significantes. Su
incremento con la edad es alrededor de 0,03 % por año en individuos no
diabéticos, y algunos autores concluyen que este incremento es mínimo y no se
necesitan cambios en cuanto a las metas entre los diferentes grupos de edades.
La HbA1c revela mayor información sobre el estado metabólico (glucémico) del
paciente que la glucemia en ayunas, sin embargo esta última sigue siendo
determinante para la decisión de modificaciones en el tratamiento. La ADA
recomienda, al igual que otras asociaciones, que la hemoglobina glucosilada se
realice al menos 2 veces al año en pacientes con un control glucémico estable, y
trimestral en aquellos en los que ha sido necesario modificar tratamiento, o en los
que no alcanzan las metas para el control glucémico.
La HbA1c ha permitido estratificar a los pacientes en categorías de riesgo para
desarrollar complicaciones microvasculares, por cuanto sirve para evaluar y
pronosticar su futuro, además de que ayuda a intensificar a tiempo la terapia de
control de la diabetes mellitus (control glucémico), así como a identificar los casos
que requieran atención especial (enfoque de riesgo).
En la DM de tipos 1 y 2 se recomienda su determinación (HbA1c) cada 3 meses,
pues permite medir el éxito terapéutico y realizar ajustes de dosis o añadir nuevas
terapias, cuando el escaso control así lo requiera.
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