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1.

L’allostérie :

L’allostérie désigne une variation de conformation de protéines sous l’effet de la fixationd’un substrat
ou d’une molécule effectrice, d’où l’acquisition de propriétés particulières (changementd’activité.) On
décrit cela comme des effets coopératifs. Ceux ci sont concevables si et seulement sila macromolécule
est sous forme oligomérique

2. Effet de coopérativité :

la coopérativité traduit le fait que la fixation sur l'enzyme d'une molécule d'un effecteur
allostériqueinflue sur la fixation des molécules suivantes. Dans le cas de coopérativité en présence du
substrat, Sil'effecteur allostérique est le substrat lui même on parle de

modulation homotrope

. Si l'effecteur estdifférent du substrat on parle de

modulation hétérotrope

. Dans une

coopérativité positive

, unemolécule d'un effecteur entraîne l'augmentation de l'affinité pour les mêmes molécules et vice
versa pour une

coopérativité négative

III-propriétés des enzymes allostériques

Il existe une structure quaternaire (en pratique, entre un dimère et un tétramère)

La variation de conformation de la structure dépend du taux d’occupation des sites de liaison.

Pour toutes les enzymes allostériques, la cinétique n’est pas michaélienne.


Ces molécules jouent des rôles clef dans la régulation du métabolisme.

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4. Mécanisme

Dans certains systèmes multienzymatiques, l’enzyme régulateur est inhibé de façon spécifique par le
produit terminal de la voie métabolique, chaque fois qu’il se trouve en excès par rapport aux besoins.Ce
type de régulation est appelée rétrocontrôle (inhibition par

«feed-back»).

Ces enzymes ne sont autres que des protéines allostériques présentant despropriétés semblables à
celles de l’hémoglobine.Les enzymes allostériques font intervenir une liaison réversible, non
covalente,d’une molécule régulatrice appelée

modulateur, ou effecteur, allostérique

.Le terme allostérique vient du grec

allos

, autre, et

stereos

, forme.Les enzymes allostériques prennent une autre forme (une autre conformation) àla suite de la
liaison du modulateur. Ce sont des protéines complexes possédantgénéralement
plusieurs sous-unités

. Il existe au moins un

site de fixation pour le substrat

(site actif, catalytique) et au moins un

site de fixation (spécifique) pour un modulateur

(site régulateur).Dans certains cas, le site régulateur et le site actif sont sur des sous-
unitésdifférentes.Les modulateurs des enzymes allostériques peuvent être des

inhibiteurs

ou des

activateurs

5. Cinétique des enzymes allostériques :

Les enzymes allostériques sont des enzymes de régulation des chaînes métaboliques. Elles
sontcaractérisées par des comportements cinétiques différents de ceux des enzymes
michaelliennes.Contrairement à ces dernières (cinétique '

HYPERBOLIQUE'

), les enzymes allostérique présententune cinétique

'SIGMOIDE'

Il existe sur la courbe sigmoïde de saturation une concentration en substrat pour laquelle la vitesseest
égale à la moitié de la vitesse maximale, il n’est pas correct de l’appeler

Km

, puisque l’enzymen’est pas michaelien. On utilisera les expressions

(K

1/2

pour désigner cette concentration desubstrat donnant pour un enzyme allostérique une vitesse de
réaction égale à la moitié de la vitessemaximale.
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Une cinétique sigmoïde reflète en général des interactions coopératives entreplusieurs sous
unitésprotéiques. En d’autres termes, des changements dans la structure d’une sous-unité se traduisent
par des changements dans la structure des autres sous-unités, à la suite d’interactions non covalentes à
l’interface entre les sous-unités.Les principes et les modèles sont semblables à ceux qui sont présentés à
proposde la liaison coopérative de l’oxygène à la protéine non enzymatiquehémoglobine, avec un état
tendu (T)et un état relaché (R). Le mécanisme précis des interactions allostériques n’apas été établi.

6. Modulations allostériques de types K et V

Trois types d'enzymes allostériques peuvent être distingués selon les effets exercés sur elles par
leseffecteurs homotropes et hétérotropes qui les concernent. Ainsi, on distingue:

Les enzymes du système K où l'effecteur ne modifie que l'affinité apparente (K

1/2

) del'enzyme pour le substrat.

Les enzymes du système V où l'effecteur ne modifie que la vitesse maximale (Vmax) de laréaction.

Les enzymes du système mixte où l'effecteur modifie les deux paramètres K

1/2

et Vmax.

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7. Effet de désensibilisation :

Le traitement d'une enzyme allostérique par des agents physiques (ex. Chauffage) ou chimiques(urée,
dérivés mercuriques) s'accompagne d'une perte de la sensibilité de l'enzyme aux effecteursallostériques
(désensibilisation). Cependant, l'activité enzymatique persiste. Seul, le site allostériqueest détruit. Il en
résulte une perte du phénomène de coopérativité et la cinétique devient hyperbolique

III.Utilisation des enzymes au Laboratoire

Les enzymes au laboratoire sont utilisés dans des domaines très différents :

1.

À des fins de dosage

Dosage de substrats

grâce à une ou des réactions qui mettent en œuvre des enzymes, on dose un produit P (ou P’) après
transformation

totale

de S. L'enzyme n'est qu'un réactif particulier.

Dosage d’enzyme

; on détermine une concentration d’activité catalytique (catc), cela revient àdéterminer une

vitesse initiale

dans les

conditions bien particulières

de mesure de Vmax.

2.

À des fins de production industrielle

.
1. Expressions de l'activité enzymatique :

katal

(kat),

unité officielle : quantité d'enzyme qui catalyse la transformation de 1 mole de substrat par seconde. Le
katal n'est jamais utilisé, car beaucoup trop grand. On doit utiliser des sous-unitéscomme les µkat (10-6
katal), nkat (10-9 katal) ou pkat (10-12 katal).

L'unité internationale

IU,

International Unit), utilisée par la plupart des biochimistes.Elle correspond à la quantité d'enzyme qui
catalyse la transformation de 1 µmole de substrat par minute. 60 IU valent donc 1 µkat.

L'activité molaire

est le nombre de moles de substrat transformé par mole d'enzyme par minute(kcat x 60).

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L’activité spécifique

, soit l'activité par mg de protéine purifiée. Normalement, elle est donnée enIU/mg protéine (ou
µkat/mg).Si on calcule l'activité spécifique sur un extrait non-purifié (soit un mélange de protéines),
elleindique la pureté d'une enzyme.

2. Préparation et purification des enzymes :

Au cours d'une purification d'enzyme, on mesure régulièrement:l'activité totale (IU ou µkat), la quantité
totale de protéines (mg) et le volume total de solution (ml).De ces trois valeurs, on peut calculer:

L'activité spécifique

(Activité totale

/
quantité totale de protéine,

IU/mg

Le rendement :

Activité enzymatique à une étape donnée

Activité enzymatique à l’étape initiale

Le taux de purification

Activité spécifique à une étape donnée

Activité spécifique à l’étape de purification.L'activité spécifique et le taux de purification atteigne une


valeur maximale lorsque l'enzyme est pure.

Coenzymes et Vitamines

Les enzymes sont des protéines, certaines enzymes sont très simples carconstituées d’une seule chaîne
polypeptidiques, ce sont les holoprotéines,comme le lysozyme, mais la plupart des enzymes sont des
hétéroprotéines :pour exercer leurs fonctions catalytiques ces protéines ont besoin d’uncofacteur, ce
cofacteur va être un ion métallique ou un coenzyme.

I.Coenzymes

Quand une enzyme fonctionne avec un coenzyme, on a un complexe, dans cecomplexe on va définir
l’enzyme proprement dite que l’on appelle

apoenzyme

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à cette apoenzyme se fixe un

coenzyme

pour former un complexe actif :

unholoenzyme.

Un coenzyme n’est jamais de nature protéique. Souvent, ce sont des

molécules organiques

de petite taille par rapport à l’enzyme. Très souvent, ce sont des composés

thermostables

,contrairement aux enzymes qui sont thermolabiles. Enfin, les coenzymes nesont jamaisresponsables de
la spécificité enzymatique.

On peut dégager 3 grandes familles :

I.1. Groupements prosthétiques

On parle de groupement prosthétique quand le coenzyme est lié à l’enzyme de façon covalente.Exp :
Coenzymes flavinique FAD/FMN

I.2. Coenzymes vrais

Dans ce cas, une très petite molécule va assister les chaînes latérales de l’enzyme lors de la catalyse(par
exemple, le phosphate de pyridoxal), en revanche la liaison à l’enzyme est faible.

I.3. Cosubstrats
Un cosubstrat est faiblement lié à l’apoenzyme, le cosubstrat va pleinement participer à la
catalyseenzymatique. Exp : Coenzymes pyridiniques NAD/NADP.

II.Relations vitamines-coenzymes

Les vitamines sont des substances organiques, certains organismes sont incapables d’en assurer la
synthèse, elles doivent donc être apportées par l’alimentation. On les classe en se basant sur leur
solubilité : on va différencier les hydrosolubles des liposolubles.Le plus souvent, ce sont les vitamines
hydrosolubles qui sont à l’origine des coenzymes, toutefoiscertains coenzymes n’ont pas de caractère
vitaminique, par exemple l’acide lipoïque, le coenzyme Q,les cytochromes…

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