LIAISON PEPTIDIQUE • C’est l’union de deux acides aminés par liaison covalente entre le groupe α carboxylique d’un acide aminé et α aminé de l’autre acide aminé pour former une amide secondaire. H O +H N-C-C H HH O 3 O- +H N-C-C-N-C-C R 3 + O- H O R O R’ H O 2
+H 3N-C-C liaison peptidique O- R’ L’opération peut se repeter un grand nombre de fois, ainsi naît une chaine polypeptidique
La liaison peptidique est très stable (> ester).
L’hydrolyse nécessite des conditions drastiques : HCl 6N, 110C, 24h.
L’enchainement des acides aminés décrit un peptide. On distingue:
• DIPEPTIDE: deux acides aminés.
• TRIPEPTIDE: trois acides aminés.
• OLIGOPEPTIDE: plus de quatre acides aminés.EX: SOMATOSTATINE(14AcA).
• PROTEINES: Macromolécules contenant plus de 50 résidus d’AcA faites d’une ou
plusieurs chaines.Ex HEMOGLOBINE(4).
NOMENCLATURE
• Un acide aminé engagé dans une chaine peptidique s’appelle résidu, porte le nom de l’acide aminé dont il dérive additionné du suffixe -yl-.
• La formule d’un peptide s’écrit en commençant à partir de la gauche par le résidu ayant son groupement α aminé (N-terminal) libre et se termine par le dernier résidu à droite, celui dont le groupement α carboxylique (C-terminal) est libre, et porte le nom de l’acide aminé sans modification.
EX : Leucyl-glycyl-alanine.
SENS DE LA CHAINE POLYPEPTIDIQUE
• La séquence est orientée en partant de l'acide aminé N-terminal (extrémité NH2) vers le C-terminal (extrémité COOH) qui correspond au sens de la synthèse des protéines.
CARACTERISTIQUES DE LA LIAISON PEPTIDIQUE • Dans des études par des rayonsX de peptides cristallisés, PAULING et COREY ont trouver que:
La liaison du carbone carbonyle avec l'azote dans la liaison peptidique (1,32 Å, )
est plus courte que la liaison simple C -N (1,49 Å) mais plus longue qu'une liaison double C=N classique(1,27 Å). Cela s’explique par le faite que cette liaison peut se trouver sous deux formes de résonances. 70% sous forme simple et à 30% sous forme double. Ce caractère de double liaison entraîne une certaine rigidité et empêche la libre rotation.
unité peptidique 1 ,2 Å4
a i+1
ai w
hydrogène carbone oxygène azote L’angle de rotation oméga de la liaison CO-NH de 180 donne la configuration trans,
la plus stable car minimisation de l’encombrement stérique des résidus.
En conséquence, la liaison peptidique présentera des caractères spécifiques des doubles
liaisons.
Le caractère partiellement double de la liaison peptidique empêche la rotation autour de la
liaison C-N.(entre l’atome de carbone du carbonyle et l’atome d’azote de l’unité peptidique. En conséquence, le groupe peptidique est confiné dans un plan. les atomes N, H, O, C α sont coplanaires Propriété très importante dans l’établissement de la conformation tridimensionnelle de la chaine polypeptidique d’une protéine. Il existe cependant une liberté de rotation autour des liaisons Ca-C et N-Ca. • La liaison peptidique est plane c’est-à-dire que les 6 atomes attachés au groupement C- N sont localisés dans un même plan (coplanaires).
• les 2 carbones Cα se placent de part et d'autre du pont C-N dans la configuration
trans(C.à.d sur des cotes opposés de la liaison peptidique).
• de part et d'autre de cette structure rigide, les rotations des groupes des liaisons Cα-N etCα-C sont libres et seulement limitées par l'encombrement stérique.
FORMATION D’UN COMPLEXE COLORE AVEC LE CUIVRE
Les liaisons peptidiques sont capables de former un complexe coloré avec le cuivre en milieu alcalin (réaction du Biuret). Ce complexe présente un maximum d’absorbance de la lumière à 650 nm.
• Cette coloration est exploitée en spectrophotométrie pour le dosage des protéines
(PRINCIPE DE LA REACTION DU BIURET) : Complexe coloré entre Cu2+ et les groupements carbonyles ainsi que les éléments azote de 2 liaisons peptidiques successives par le biais de liaisons électrostatiques.
