ENERGÍA Y METABOLISMO CELULAR

Conceptos relacionados con la energía

✔ Energía: es la capacidad de realizar un trabajo, es decir la capacidad de

cambiar el estado o el movimiento de la materia.

✔ Primera ley de la termodinámica o ley de la conservación de la

energía: la energía no se crea ni se destruye, sino que se transforma de un tipo
de energía en otro

✔ Energía útil y energía no útil: la energía útil es la que permite realizar

un trabajo. El calor es un tipo de energía no aprovechable por los seres vivos,
es decir, energía no útil.

✔ Proceso espontáneo: es un proceso en el cual el contenido energético

al inicio es mayor que en el estado final. Por lo tanto en dicho proceso se ha
liberado energía al medio (proceso exergónico)

✔ Proceso no espontáneo: es un proceso en el cual el contenido

energético inicial es menor que en el estado final. Por lo tanto en dicho proceso
se ha entregado energía al sistema (proceso endergónico)

✔ Entropía: es una forma de cuantificar el desorden de un sistema. A

mayor entropía, mayor desorden.

✔ Segunda ley de la termodinámica: En toda transformación energética

parte de la energía inicial se transforma en calor. Por eso la Segunda Ley dice
que el universo tiende al desorden o que la entropía del universo siempre está
en aumento, porque la energía útil (que permite el orden) se transforma en no
útil (calor).

Metabolismo

Conjunto de reacciones químicas que ocurren en los seres vivos con el objetivo
del aprovechamiento de la materia y la energía.
Las reacciones se clasifican, desde el punto de vista metabólico, en:
✔ anabólicas (reacciones de síntesis o construcción, con formación de
enlaces covalentes)
✔ catabólicas (reacciones de degradación, con ruptura de enlaces
covalentes)
Las reacciones se clasifican desde el punto de vista energético en:
✔ endergónicas (necesitan energía para formar enlaces covalentes)
✔ exergónicas (liberan energía que estaba contenida en enlaces
covalentes)
Como las reacciones anabólicas consisten en la síntesis con formación de
enlaces covalentes, necesitarán para ello el aporte de energía, son
endergónicas. Las reacciones catabólicas hay degradación y como
consecuencia se rompen enlaces covalentes liberándose así la energía
contenida en dichos enlaces, son entonces exergónicas.
Entonces podemos concluir que las reacciones anabólicas son endergónicas
y las catabólicas son exergónicas. Están acopladas por un intermediario
energético: el ATP
Las reacciones anabólicas-endergónicas (que requieren del aporte de energía
para formar nuevos enlaces) siempre se acoplan con la ruptura de ATP (de la
que se obtiene la energía que dichas reacciones necesitan) y las reacciones
catabólicas-exergónicas (que liberan energía a partir de la ruptura de enlaces
covalentes) se acoplan con la síntesis de ATP (estos ATP se forman a partir de
la energía liberada por dichas reacciones).

Imagen
La siguiente imagen expresa la relación que existe entre el ATP y los procesos
anabólicos y catabólicos. A la izquierda, se grafica la estructura abreviada del
ATP, el cual está formado por un azúcar de cinco carbonos, es decir una ribosa
de tipo pentosa representada por un pentágono; una base nitrogenada
representada por un rectángulo y tres grupos fosfato representados por tres
círculos unidos entre sí. Cabe destacar que, frecuentemente los enlaces entre
los fosfatos se grafican con un línea ondulada para destacar que son enlaces
de alta energía, son enlaces débiles que se rompen con cierta facilidad. A la
derecha de la figura, se grafica la estructura de la molécula de ADP más un
fósforo inorgánico, es decir que la molécula de ATP original liberó un fósforo y
se transformó en adenosin di fostato. Entre el ATP y el ADP, aparece el
concepto de energía y, además existe una doble flecha entre ambos
nucleótidos.
El sentido de esta imagen, es explicar que el ATP es el compuesto químico que
actúa como intermediario energético entre las reacciones anabólicas y las
reacciones catabólicas es decir, que cuando una reacción anabólica requiere
de energía, el ATP se degrada y se transforma en ADP. En cambio, cuando en
una reacciòn catabólica se libera energía, el ADP se fosforila y sintetiza a ATP.
Es decir, que las reacciones catabólicas están acopladas con las síntesis del
ATP y las reacciones anabólicas están acopladas a la degradación del ATP.
Este proceso recibe el nombre de acoplamiento energético.
Figura 1.
Representación del proceso de acoplamiento energético

Importante: el ATP es el intermediario que transporta la energía liberada por la

ruptura de uniones químicas en las reacciones catabólicas. La lleva a las
reacciones anabólicas, que la requieren para la formación de nuevos enlaces
químicos.

Enzimas
Son catalizadores biológicos, aceleran las reacciones químicas disminuyendo
la energía de activación.

Reacción química: proceso por el

cual una o más sustancias (sustratos
o reactivos) se transforman o
combinan para dar como resultado
otras sustancias (productos)
Energía de activación: energía
mínima necesaria para que una
reacción química comience.
Imagen
Para interpretar mejor el gráfico, en primer lugar, deben tener en cuenta que el
mecanismo de acción de las enzimas se basa en la reducción de la energía de
activación requerida para modificar los enlaces de las moléculas reaccionantes.
La siguiente imagen, consiste en dos ejes de coordenadas en los que la
variable del eje horizontal o eje X, es la energía y el eje vertical o eje Y, refiere
al transcurso de la reacción.Este gráfico compara dos reacciones químicas. La
curva de arriba representa una reacción no catalizada por enzimas. La curva de
abajo representa la misma reacción en presencia de enzimas. La energía de
activación de la curva de abajo, es mucho menor que la de arriba, por lo cual la
reacción ocurre mucho más rápidamente. O sea que, las enzimas disminuyen
la energía de activación de los
reactivos facilitando la modificación
de sus enlaces químicos y el
desarrollo de la reacción.
La mayoría de las enzimas son
proteicas. Hay algunas pocas que
son ARN catalíticos (ribozimas).

Figura 2. Representación de la actividad enzimática a través de la cual se grafica una

reacción catalizada por enzima y otra reacción sin catalizar

Características de las enzimas

✔ son específicas
✔ son eficientes en pequeñas cantidades
✔ no se alteran en el curso de la reacción
✔ no alteran el equilibrio de la reacción
Mecanismo de acción enzimática

Imagen
La siguiente imagen, se refiere al mecanismo de acción enzimática explicado a
través de una secuencia. Como se dijo anteriormente, las enzimas disminuyen
la energía de activación de los reactivos facilitando la modificación de sus
enlaces químicos y el desarrollo de la reacción.

Figura 3. Secuencia del mecanismo de acción enzimática en la cual se grafica la

enzima, los sustratos, el complejo enzima-sustrato, finalmente la enzima y los
productos de la reacción

En la figura, aparece una estructura con dos concavidades que representa la

enzima y luego otras dos partes que representan a los sustratos cuya forma es
complementaria a la de la enzima. Esto se logra ya que la enzima “reconoce” al
o a los reactivo/s como su sustrato, se une a él o a ellos en forma específica a
través del sitio activo formando un complejo denominado complejo enzima-
sustrato. En dicha imagen aparece la enzima y los sustratos adheridos a ella.
Así, se facilita el choque efectivo entre moléculas reaccionantes y se forma el
producto. La enzima ya no reconoce al reactivo transformado y lo libera,
quedando lista para catalizar una nueva transformación. Es el tercer paso de
esta secuencia en el que la enzima vuelve a aparecer suelta por un lado y los
productos por otro. Ahora la imagen en un tercer paso,
La teoría supone que el enzima E se combina en primer lugar con el sustrato S
para formar el complejo enzima - sustrato ES; a continuación este último se
separa en una segunda etapa, para formar enzima libre y los productos de la
reacción.

Imagen La siguiente imagen, se refiere a la relación de la velocidad

máxima de una reacción química en función de la concentración de sustrato.

Hay varios factores que pueden afectar o modificar la velocidad de las
reacciones catalizadas por enzimas, y uno de ellos es la concentración de
sustrato disponible. Si midiéramos la cantidad de moléculas de producto
formadas por unidad de tiempo (es decir la velocidad de la reacción) y también
la cantidad de moléculas de sustrato que se transforman en producto en cierto
tiempo, podríamos representarlo en un gráfico como el siguiente (en el eje X se
representa la cantidad de sustrato y en el eje Y la velocidad de la reacción).
Usando una determinada concentración de enzimas se observa que en la
primera parte de la curva, a mayor concentración de sustrato, mayor velocidad.
Luego, la velocidad permanece constante, se alcanza la velocidad máxima
(Vmáx). Esto se explica porque a altas concentraciones de sustrato el factor
limitante no es el sustrato sino la cantidad de enzimas ya que todos los sitios
activos están ocupados.
Esta velocidad máxima se la conoce también como el punto de saturación
enzimática.

Figura 4. Representación gráfica de la relación de la velocidad máxima de una

reacción química, en función de la concentración de sustrato
Importante: Las enzimas actúan mejor cuando se encuentran en un entorno de
condiciones bien definidas, llamadas condiciones óptimas, como ser una
temperatura apropiada, determinado pH (grado de acidez de una solución
acuosa), una cierta concentración de sales, etc.
Cualquier variación de esas condiciones afecta la actividad enzimática.
Por ejemplo, las enzimas presentes en nuestra saliva, trabajan a un pH casi
neutro catalizando la degradación de ciertas moléculas del alimento. Cuando el
bolo alimenticio llega al estómago, el pH es muy ácido y esas enzimas ya no
tendrán actividad allí. En el estómago, actuarán otras enzimas cuyo pH óptimo
es ácido.
Un que puede modificar la acción enzimática es el pH. La mayoría de las
enzimas poseen un pH característico al cual su actividad es máxima; por
encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye. Por ejemplo, la tripsina
es una enzima pancreática que cataliza la ruptura de proteínas y su pH óptimo
es de 8,5. La pepsina, en cambio, es una enzima digestiva del estómago que
también cataliza la ruptura de enlaces peptídicos, pero su actividad es óptima a
pH ácido, 2. El pH óptimo de una enzima no es necesariamente el pH de su
entorno intracelular. Esto sugiere que la relación pH-actividad normal puede
constituir un factor de control intracelular de su actividad, ya que si la enzima
abandona el compartimiento en el que ejerce su acción habitual, el cambio de
pH impedirá que tenga actividad en otro sitio.
Otro factor que puede modificar la acción enzimática es el efecto de la efecto
temperatura. Normalmente las enzimas se desactivan a altas temperaturas y
tienen muy poca o nula actividad cuando las temperaturas son muy bajas.
Las velocidades de casi todas las reacciones catalizadas ezimáticamente
tienden a incrementarse cuando se eleva la temperatura, pero dentro de ciertos
límites, ya que por encima de los 50 o 60 grados centígrados la actividad se
pierde. Sin embargo, ciertas bacterias pueden sobrevivir en aguas de los
manantiales térmicos que se encuentran a casi 100 grados centígrados.
 Inhibición enzimática

Los inhibidores son moléculas que, cuando se unen a las enzimas disminuyen
su actividad. Los hay reversibles e irreversibles. Dentro de los reversibles,
encontramos los inhibidores competitivos que es el inhibidor que se une al sitio
activo y los no competitivos, que es el inhibidor que se une en un sitio diferente
al sitio activo.

La siguiente imagen trata de la inhibición competitiva en la

Imagen
que el sustrato e inhibidor “compiten” por el sitio activo de la enzima. Existen
dos situaciones que explican este concepto. En el gráfico de la izquierda
aparece la enzima con el sustrato. En el de la derecha, aparece la enzima con
el inhibidor competitivo que está ocupando el lugar del sustrato. El inhibidor
competitivo sólo ocupa el sitio activo por un tiempo, de manera que la enzima
no sufre daños permanentes. La interacción normal entre enzima y sustrato y la
acción inhibitoria causada por la unión de un falso sustrato “impostor” al sitio
activo ya que como muestra la figura, moléculas de estructura muy semejante a
la del sustrato normal de una enzima, se acoplan al sitio activo y se combinan
con la enzima; sin embargo, el parecido no es suficientemente como para
sustituir por completo al sustrato en la reacción química, de manera que la
enzima no puede catalizar su transformación a productos de reacción.
.
Figura 5. Representación del proceso de inhibición enzimática competitiva

En otros casos, el inhibidor se fija a la enzima en un sitio que no es el activo tal

como muestra la figura a continuación. Esos inhibidores cancelan la actividad
de la enzima al modificar la conformación de ésta. Este tipo de inhibición se
conoce como inhibición no competitiva.
Los inhibidores irreversibles se combinan con un grupo funcional de la enzima
y de esa manera la desactivan permanentemente o incluso llegan a destruirla.
Muchos venenos, insectidas y antibióticos son inhibidores irreversibles.

Figura 6. Representación del proceso de inhibición enzimática acompetitiva

Regulación de la actividad enzimática

Puede darse a tres niveles

✔ regulación de la síntesis de enzimas
✔ regulación de la degradación de enzimas
✔ regulación de la actividad catalítica

Regulación de la actividad catalítica

a) Complejos multienzimáticos: Las enzimas actúan, normalmente, de modo
secuencial, catalizando reacciones consecutivas conectadas por intermediarios
comunes, de modo que el producto de la primer enzima es el sustrato del
siguiente, y así sucesivamente. Los sistemas enzimáticos pueden comprender
desde dos hasta veinte o más enzimas actuando en una secuencia y se
denominan sistemas multienzimáticos: conjunto de enzimas que participan de
una misma vía metabólica. El producto final inhibe a la primera enzima tal como
se indica en el esquema que se presenta a continuación.

Enz 1 Enz 2 Enz 3

A B C D

Figura 7. Representación del complejo multienzimático en el cual las enzimas actúan

secuencialmente catalizando reacciones sucesivas

b) Efectos alostéricos: las enzimas alostéricas se diferencian de las demás

enzimas porque pueden sufrir cambios conformacionales en respuesta a la
unión de moduladores o ligandos. Los moduladores positivos cambian la forma
de la enzima de manera que mejora la unión enzima/sustrato. Los moduladores
negativos tienen el efecto contrario. Las enzimas alostéricas poseen, además
del sitio activo, el otro sitio al que se enlaza de modo reversible el ligando o
modulador tal como está expresado en la figura. En general, el centro
alostérico es tan específico para la unión del modulador, como el sitio activo lo
es para la unión del sustrato.
Figura 8. Representación del proceso de regulación enzimática a través de las
enzimas alostéricas.

c) Modificación covalente: hay enzimas que se activan o inactivan si se les

une covalentemente cierto grupo químico. Hay otras que se activan cuando se
les elimina una cierta porción de aminoácidos.

d) Compartimentalización: separación de las distintas enzimas metabólicas

en compartimientos separados (en eucariontes exclusivamente)

e) Isoenzimas: distintas formas estructurales de una misma enzima, cada una

adaptada a un determinado tipo de tejido.