.1.1.

2- Poisson
Le muscle de poisson est également constitué d’un tissu musculaire et d’un tissu
conjonctif, mais leur organisation est différente de celle du muscle de viande. En effet
l’interpénétration de ces deux tissus est moins forte. Par ailleurs, les muscles de poisson ont
une structure métamérique. La chaire de poisson est formée de muscles longs divisés en
feuillets de forme coniques, dont le sommet est dirigé vers la tête (tissu musculaire). D’une
longueur inférieur ou égale à 3cm, les feuillets également appelés myotomes, sont emboités les
uns dans les autres mais restent séparés par des cloisons de tissus conjonctifs, les myocomes
(fig***). Lorsque le tissu conjonctif se sépare des myotomes, ceux-ci s’individualisent, c’est
le clivage ou gaping.
La matière grasse du poisson est localisée différemment dans un poisson maigre ou gras.
Chez les poissons gras, les lipides servent surtout de réserve énergétique et se trouve dans les
tissus sous-cutanés, dans les viscères et dans le tissu conjonctif. Chez les poissons maigres, une
faible proportion des lipides entrent dans la constitution des membranes cellulaires et donc
dans le tissu musculaire, le reste se trouvant dans les viscères. Les lipides du tissu musculaire
sont des phospholipides. Ils ne constituent pas une réserve énergétique mais peuvent être
utilisés en tant que tel par les poissons à chair blanche pendant les périodes de diète prolongée.

I.1.2- Comparaison des compositions biochimiques du muscle de la

viande et du poisson
I.1.2.1- Composition biochimique globale
Bien qu’ils soient constitués différemment, il est possible de comparer le muscle
squelettique de la viande et le muscle de poisson puisqu’ils sont tous les deux principalement
constitués d’eau, de protéines, de lipides, de glucides et de minéraux (tableau 1).

Tableau 1 : Comparaison des compositions biochimiques globales des muscles de

poissons et d’animaux terrestres (en g pour 100g de muscle).
Muscle de poisson Muscle squelettique de mammifères
Eau 70-80 65-72
Protéines 16-22 20-23
Lipides 1-10 4-15
Glucides 0,3-1 0,5-1
Minéraux 1-1,5 1-1,3

Si les teneurs en protéines, en sucre et en minéraux varient peu selon les stades
physiologiques ou l’état alimentaire des animaux (périodes de migration, de frai), la teneur en
lipide est en revanche très fluctuante : dans le cas d’un poisson gras, d’un maquereau par
exemple, la teneur en lipides peut varier de 4% au printemps à près de 28% en automne. La
composition lipidique des viandes varie également en fonction de l’alimentation et de l’âge de
l’animal mais cette variation concerne surtout le tissu adipeux et peu le tissu musculaire
squelettique.
Ces variations de teneurs lipidiques impliquent une attention toute particulière lors de la
mise en œuvre des technologies de transformation des produits. Si dans le cas de la viande, la
maitrise de la composition est plus aisée car les industriels de la transformation peuvent exiger
de leurs fournisseurs une qualité homogène et bien définie de leurs matières premières carnées.
Dans le cas de la transformation des produits halieutiques, les industriels doivent s’adapter à
cette matière première de « cueillette » dont la composition est très fluctuante.
 Les muscles de poisson sont dits maigres quant leur composition moyenne en lipide ne
dépasse pas 1%, gras lorsqu’elle est supérieur à 5%, et intermédiaires lorsqu’elle est comprise
entre 1 et 5%.
Globalement, la teneur moyenne en lipides dans le muscle de poisson est plus faible que
celle du muscle squelettique de la viande. Inversement, la teneur en eau du poisson est un peu
plus élevée, ce qui le rend plus vulnérable aux altérations microbiologiques.

I.1.1.2- Une spécificité du poisson : ses acides gras polyinsaturés

La grande richesse du poisson en acides gras polyinsaturés lui confère des propriétés
nutritionnelles particulièrement intéressantes pour prévenir les maladies cardiovasculaires. En
revanche, les nombreuses insaturations rendent les produits aquatiques vulnérables vis-à-vis
des phénomènes d’oxydations. Cette richesse en acides gras polyinsaturés est une limite à la
conservation des poisons gras, même à l’état congelé, puisqu’une fois initiés, les phénomènes
d’oxydation sont très peu ralentis par les températures basses et la réduction de l’activité de
l’eau (aw).
Les acides gras insaturés du poisson et de la viande représentent, respectivement, jusqu’à
70% et 45% des lipides totaux (Tableau 4) (d’après Piclet 1987).

Tableau 4 : Composition en acides gras saturés et insaturés de quelques produits

halieutiques (en % de lipides totaux) (d’après Piclet, 1987).
Produits Saturés Insaturés Mono-insaturés Polyinsaturés
Poisson
Cabillaud 28,1 71,4 11,2 60,2
Merlan 20,4 77,5 41,3 36,2
Maquereau 30,3 69,7 43,9 25,8
Truite arc-en-ciel 20,4 71,4 32,3 40,1
Limande sole 20,1 75 27,4 47,6
Germon 17,8 72,2 27,8 44,4
Thon rouge 34,1 63,8 36,2 27,6
Crustacés
Crabe 16,8 80,2 27,4 52,8
Crevette 21,8 75,4 29 46,4
Coquillages
Huître creuse 30,4 67,4 15,7 51,7
Moule californienne 29,9 65,7 26,4 39,3
Palourde commune 20,6 à 35,6 41,9 à 55,9 18,9 à 32,7 18,3 à 35,4
Pecten (Saint-Jacques) 31,7 65,8 9,1 55,7
Foie
Aiguillat 20,4 71,2 55 16,2
Morue 15 à 19 76 à 80 47 à 60 21,29
Huiles
Anchois 30,5 69,7 32,6 37,1
Hareng 26,1 73,5 55 16,2
Maquereau 27,5 72,5 48,9 23,6
 I.2- Structure du muscle
I.2.1- Cellule musculaire
Le tissus musculaire est composé de cellules spécialisées appelées cellules musculaire ou
fibres musculaires (Figure 5). Ce sont de grandes cellules de 1 à 100µm de diamètre et de 1mm
à 40cm de longueur (3cm maximum chez le poisson). La membrane cellulaire ou sarcolemme
est en contact étroit avec une fine lame de tissu conjonctif appelé endomysium qui relie
plusieurs fibres musculaires entre elles.

Figure 5 : Organisation générale du muscle

Dans le cytoplasme ou sarcoplasme, on trouve des organites classiques à toutes les

cellules :
- plusieurs centaines de noyaux situés sur la face interne du sarcoplasme : la cellule
musculaire est plurinuclée ;
- un appareil de Golgi,
- des mitochondries, qui
- de petites gouttelettes lipidiques.
Mais également des organites typiques aux cellules musculaires :
- des granules de glycogène, réserve d’énergie pour la contraction musculaire ;
- des lysosomes, petites vacuoles contenant de nombreuses enzymes parmi lesquelles
on retrouve des protéases acides comme les cathepsines ;
- un système contractile fait de filaments protéiques disposés parallèlement au grand
axe de la fibre qui lui donne son aspect strié. L’ensemble est maintenu en place par
une sorte de squelette interne, le cytosquelette.
 I.2.1.1- Myofibrilles
Les myofibrilles sont des éléments contractiles conférant aux cellules musculaires leur
propriété de contraction. Elles sont disposées parallèlement au grand axe de la fibre et
responsable de la striation longitudinale du muscle. Elles sont de la même longueur que la fibre
musculaire et ont un diamètre moyen de 0,1µn. leur structure est hétérogène.
Les myofibrilles sont caractérisées par la répétition le long de leur axe longitudinal d’une
unité fondamentale, tous les 2,5µm environ appelé sarcomère. Dans les muscles squelettiques
ou muscles striés, cette répétition de structure dans les myofibrilles parallèles aboutit à la
création d’une striation transversale caractéristique (figure 6).

Figure 6 : Structure des myofibrilles

Cette striation est le résultat de l’alternance de zones danses, sombre, ou disque (Bande)
A (anisotrope) d’une longueur de 1,0µm, et de zones moins denses, claires ou disque (Bande)
I (isotrope) d’une longueur de 1,6µm. les disque I dont séparés en deux par une « cloison
transversale » : la ligne Z ou strie Z. La trie Z se prolonge d’une myofibrille à l’autre pour
finalement se raccorder au sarcolemme. Elles constituent un véritable squelette interne de la
cellule et ont un rôle de soutient important. Elles permettent également de rendre synergique
le travail des différents unités contractiles. Au centre du disque A il existe une zone moins
dense, plus clair : la Bande H ou zone H. Elle est séparée en deux par une ligne transversale
plus sombre : la ligne H.
Le sarcomère, localisé entre deux stries Z, est l’unité contractile de base. Dans le muscle
au repos, sa longueur est de 3 à 5µm.

I.2.1.2- Myofilaments
Chaque myofibrille est composée de nombreux myofilaments, parallèles, de deux types :
myofilaments fins et myofilaments épais. Dans les disques I (zones claires), seuls les filaments
fins sont présents (Ø= 6nm). Les zones denses des disques A contiennent :
- les filaments fins trouvés dans les disques I ;
 - les filaments épais (Ø= 15 - 17nm) qui donnent au disque A leur biréfringence
caractéristique.
Les filaments minces et épais adoptent une disposition hexagonale visible sur une coupe
transversale de muscle. Un filament épais est entouré par six filaments minces.
A l’intérieur des zones denses des disques A, il existe des ponts entre les filaments fins
et épais adjacents. Il se forme à partir des filaments épais. Ce sont les seules connexions
existantes entre ces différents filaments.
Ces différents éléments typiques de la cellule musculaire sont maintenus en place dans
le sarcoplasme par les éléments longitudinaux et verticaux appartenant au réticulum
sarcoplasmique et au cytosquelette. Ce dernier est constitué essentiellement de deux protéines
insolubles : la connectine et la desmine.

I.2.1.3- Modification du sarcomère pendant la contraction musculaire

Au cours de la contraction et de l’extension musculaire, la taille du sarcomère varie
considérablement. Au moment de la contraction, sa longueur peut diminuer de 50% et
augmenter jusqu’à 120% pendant l’extension.
Au moment de la contraction, les filaments ne subissent pas de modification de leur
longueur mas le raccourcissement du muscle est dû au glissement des filaments minces et épais
les uns sur les autres. Il se produit une interpénétration et un chevauchement des filaments épais
par les filaments fin.

I.2.2- Muscles blancs et muscles rouges

Ils sont caractérisés par une plus ou moins grande proportion de fibre rouges et fibres
blanches, qui mis à part leur couleur, se distinguent par leur vitesse de contraction et leur type
métabolique. A l’inverse des fibres blanches, les fibres rouges présentent les caractéristiques
suivantes.
- contraction lente et prolongée ;
- forte vascularisation et richesse en myoglobine ;
- processus respiratoire important et fonctionnement en anaérobiose ;
- processus d’oxydation des graisses insaturées rapide (viandes sapides).
Dans chaque muscle coexistent toujours des fibres rouges et des fibres blanches ayant
donc une composition et un métabolisme différents. C’est leur proportion relative qui
détermine le type de muscle qui par ailleurs présente des différences morphologiques.

I.2.3- Tissu conjonctif

Le tissu conjonctif a une composition complexe. Il est constitué de :
- fibres protéiques (collagène, réticuline, élastine) ;
- substances fondamentale dans laquelle baignes ces fibres. Elles jouent un rôle très
important dans les échanges entre le sang et les cellules musculaire ;
- cellules caractéristiques dont les fibroblastes qui élaborent les fibres conjonctives, les
histiocytes (ou macrophages) et les cellules graisseuses ;
- vaisseau sanguins ;
- nerfs, d’autant plus nombreux que les mouvements sont plus fins.
 I.3- Protéines
On distingue trois grandes classe de protéines en fonction de leur position dans le
muscle : les protéines du tissu conjonctif, les protéines myofibrillaires, et les protéines
sarcoplasmiques.

I.3.1- Protéines tu tissu musculaire

I.3.1.1- Fraction soluble : la myoglobine
C’est un élément essentiel de la couleur de la viande qui détermine l’acte d’achat par le
consommateur. La couleur de la viande est liée à la quantité de myoglobine et à sa qualité (état
chimique du pigment). L’état d’engraissement de l’animal et le pH de la viande interviennent
également. Le muscle de poisson s’apparentant le plus à celui de la viande d’un point de vue
teneur en myoglobine est celui du thon. Ainsi, la qualité du thon rouge est aussi très liée à la
qualité de sa myoglobine. En revanche, pour les autres espèces de poisson, une couleur blanche
du muscle est requise.
La myoglobine est une hétéroprotéine de poids moléculaire 18 700 Da, très compacte
appartenant au groupe des pigments respiratoires. La molécule est composée de deux parties :
- une partie protéique ou globine ;
- une partie non protéique (hème), constitué d’un noyau tétrapyrole (ou porphyrine)
coordinant un atome de fer à l’état ferreux (Fe2+) dans la molécule de myoglobine ou
à l’état ferrique (Fe3+) dans la metmyoglobine. Les quatre coordinations du fer se font
avec les atomes d’azote des noyaux pyroles ; un autre fait intervenir une molécule
d’histidine et la dernière, une molécule d’eau. Dans la molécule d’oxymyoglobine,
l’oxygène remplace l’eau au niveau de la dernière coordination.
Les deux réactions importantes de la myoglobine intervenant sur la couleur de la viande
sont indiquées sur la figure 7.
Les trois formes de pigment (myoglobine, oxymyoglobine et metmyoglobine) existent
en permanence mais c’est leur proportion relative qui confère sa couleur à la viande. Si, à la
surface de la viande il y a plus de 40% de la myoglobine sous la forme de metmyoglobine, la
viande est invendable, la couleur marron étant pour le consommateur un signe de mauvaise
qualité de la viande, voir de viande avariée.
De nombreux facteurs interviennent sur la structure chimique de l’hème et la couleur de la
viande. Certains sont liés aux caractéristiques de l’animal :
- l’âge, la couleur ayant tendance à augmenter avec l’âge ;
- la maturité physiologique qui peut être différente selon les races ;
- l’alimentation, l’état d’engraissement ou une carence en fer qui a tendance à éclaircir
la viande ;
- le type de muscle, chaque muscle ayant une couleur plus ou moins stable.

OXYDATION
+O2
Myoglobine réduit Oxymyoglobine
Fe++ Fe++
Rouge pourpre Rouge vif

OXYDATION REDUCTION

OXYDATION
REDUCTION

Metmyoglobine
Fe+++
Couleur brune
 Figure 7 : Evolution de la myoglobine et variation de la couleur de la viande

Ces différences s’expliquent essentiellement par la teneur en pigment du muscle. Le pH

peur également modifier la couleur de la viande quant il atteint des valeurs anormales,
notamment à la suite d’un stress avant abattage. Par ailleurs, le mode de conservation des
viandes et leur conditionnement influencent également la couleur de la viande. Ainsi, le
conditionnement sous vide favorise la myoglobine de couleur rouge sombre. Le
conditionnement sous atmosphère modifiée est favorable à la formation de l’oxymyoglobine
rouge vif. Quant à la metmyoglobine marron, sa quantité augmente essentiellement avec le
temps de conservation.

I.3.1.2- Fraction peu soluble : protéines myofibrillaires

 Rappel de la structure des myofibrilles
Les myofibrilles sont composées de myofilaments de nature protéique maintenus en place
par les stries Z délimitant les sarcomères. Un squelette interne ou cytosquelette contribue
également à la stabilité de la structure. Toutes ces structures sont composées de molécules peu
solubles auxquelles s’ajoutent les protéines régulatrices de la contraction musculaire.

 Myosine
La myosine constitue les filaments épais. Son poids moléculaire est de 540 kDa et son
pHi voisin de 5,4. a la force ionique du sarcoplasme, elle est totalement insoluble.
La molécule de myosine est formée de deux parties (figure 8) :
- une queue, constituée de deux chaînes polypeptidiques (2hélices-α enroulées autour
d’un axe pour former un super double hélice) ;
- une tête globulaire constituée par les deux chaînes précédentes enroulées au hasard
(chaînes lourdes) auxquelles sont associées deux chaînes polypeptidiques plus
courtes (chaînes légères).
La molécule de myosine possède deux propriétés importantes :
- les molécules constitutives s’assemblent spontanément en filaments dans des
conditions physiologiques ;
 Figure 8 : Structure de la myosine

- la myosine se comporte comme une ATPase faible : elle hydrolyse le groupement

phosphate terminal de l’ATP ainsi que le GTP, ITP, CTP ; cette activité est stimulée
par les ions Ca2+, inhibée par les ions Mg2+, influencée par la concentration en KCl et
possède deux pH optima (6,0 et 9,5). La réaction d’hydrolyse de l’ATP peut être
résumée comme ci-dessous :

ATP + H2O → ADP + Pi + H+

 Actine
L’actine existe sous deux formes : l’actine G (actine monomère globulaire) et l’actine F
(actine polymérisée fibreuse). A faible force ionique, l’actine se trouve sous forme de
monomère (actine G). la chaîne polypeptidique a un poids moléculaire de 422 kDa et elle est
riche en N-méthyllysine, en proline et en cystéine (7 cystéines par molécules). L’actine G est
un puissant chélatant des ions Ca2+ et elle est capable de fixer l’ATP et l’ADP. Dans les
conditions physiologiques de force ionique ou en présence des sels (KCl, MgCl2), elle peut se
polymériser selon la réaction ci-dessous :

n(actine G-ATP) → (actine G-ADP)n + nPi

L’actine F est formée par l’association de deux brins de monomères d’actine G enroulés
en hélice. Elle constitue les filaments fins (figure 9).

Figure 9 : Structure de l’actine

 Actomyosine
La myosine peut se combiner à l’actine pour former l’actomyosine. C’est l’étape cruciale
de la contraction musculaire.

Myosine + Actine → Actomyosine

Un filament fin d’actine peut fixer de nombreuses molécules de myosine ; la fixation sur
la molécule d’actine s’effectue au niveau de la tête de la molécule de myosine. Les
caractéristiques du complexe actomyosine dépendent du pH, de la concentration en protéines,
en KCL et en MgCl2. l’activité ATPasique de l’actomyosine est 20 fois plus forte que celle de
la myosine seule. Elle est activée par les ions Ca2+ et les ions Mg2+. Le complexe actomyosine
peut être dissocié par l’ATP et les ions K+ et Mg2+ dans la cellule musculaire au repos. Les
deux protéines sont à l’état dissocié.
  Protéines régulatrices : tropomyosine, tropine et actine
La tropine a un poids moléculaire de 70 kDa. Elle est constituée de deux chaînes
polypeptidiques en hélices α organisées en super double hélice. Elle est riche en acides aminés
soufrés dont de nombreuses cystéines non appariées. Elle est localisée dans les filaments fins
des disques I, dans l’interstice des deux brins de la double hélice d’actine F. dans les cellules
musculaires au repos, elle occupe le site d’intersection entre l’actine et la myosine empêchant
ainsi toute réaction entre les deux protéines. Par l’intermédiaire de la troponine I, le calcium
contrôle son positionnement et régule ainsi la contraction musculaire.
Le complexe troponine se retrouve au niveau des filaments fins, le long de la chaine
tropomyosine et est constitué de trois sous-unités :
- la troponine C qui fixe les ions Ca2+ (complexe réversible) ;
- la troponine I qui inhibe le complexe actomyosine. Cette action est annulée dès que
la troponine C a fixé le calcium ;
- la troponine T qui assure la liaison du complexe troponine avec la tropomyosine.
Les actines α et β se rencontrent dans la trie Z. leur rôle principal est d’accélérer la
polymérisation de l’actine globulaire en actine fibreuse.

 Cytosquelette
Le cytosquelette est constitué de nombreuses protéines comme la filamine, la desmine,
la vimentine, la synémine que l’on trouve dans la trie Z. d’autres protéines comme la titine, la
nébuline, la connectine constituent un réseau flexible autour des filaments (gap filament) en
reliant les filaments fins de sarcomère voisins et en traversant la trie Z.

 Ultrastructure des myofilaments

Les filaments épais des disques A sont formés d’un ensemble de molécules de myosine
disposées parallèlement le long de l’axe de chaque filament. Chaque filament épais de myosine
est entouré de six filaments fins d’actine F. Les têtes saillantes des molécules de myosine sont
alors assez longues pour atteindre les filaments fins.
Au moment de la contraction, des liaisons entre les molécules de myosines et les
molécules d’actine G se font et se défont régulièrement. Les filaments glissent les uns sur les
autres et la fibre se raccourcit.

I.3.2- Protéines du tissu conjonctif

Les protéines du tissu conjonctif ont un rôle déterminant sur la tendreté de la viande.
Ainsi le poison qui possède de faibles teneurs en tissu conjonctif ne connaît jamais de dureté
du muscle. Le tissu conjonctif est constitué essentiellement de trois protéines : le collagène, la
réticuline et l’élastine. Ce sont des protéines fibreuses qui se caractérisent par leur résistance à
la chaleur.

I.3.2.1- Collagène
C’est la protéine la plus abondante chez les mammifères (15 à 35% des protéines) alors
que sa teneur est beaucoup plus faible chez le poisson (3% chez les téléostéens et 10% chez les
sélaciens). Sa composition en acides aminés est caractéristique et unique parmi les protéines.
Les compositions du collagène de mammifère et de poisson diffèrent, notamment les teneurs
en proline et hydroxyproline qui sont plus faible dans le collagène de poisson, ce qui est à
l’origine de propriétés fonctionnelles différentes pour la gélatine. Par exemple, la gélatine de
poisson se dénature et se solubilise dès 30-40°C contre 60-65°C pour le collagène de
mammifères. Globalement, le collagène est constitué de :
- - 33% de glycine avec une répartition très régulière de cet acide aminé tout le long de
la chaine polypeptidique, soit, une glycine tous les trois acides aminés (Gly-X-X-
Gly-X-X-Gly-X-X-Gly) ;
- 11% d’alanine ;
- 12% de proline (10,5% dans le collagène de poisson) ;
- 9% d’hydroxyproline (7% dans le collagène de poisson) et un peu d’hydroxylysine.
Ces résidus peuvent être liés à un diholoside de glucose et galactose (liaison o-
glycosidique) ;
- pas d’acide aminé soufrés ni de tryptophane.
La présence d’hydroxyproline est spécifique du collagène dans les protéines animales.
Elle permet un dosage quantitatif de la protéine en mélange ainsi que la détection de fraudes
éventuelles.
Suivant la composition en acides aminés, jusqu’à 16 types différents de collagène
peuvent être distingués mais les types I à V sont les plus répandus. Par exemple le collagène
de type I se retrouve dans la peau, les tendons, les os, la cornée alors que le collagène de type
II est présent dans les cartilages, les disques intervertébraux, le corps vitré, etc.
Le collagène est une des protéines très difficilement hydrolysable par les enzymes
digestive et possède donc une très faible valeur nutritionnelle. C’est une protéine difficile à
valoriser, excepté pour la fabrication de la gélatine.