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Une | | (parfois utilisé au masculin) est


une molécule (protéine ou ARN dans le cas
des ribozymes) permettant d'abaisser l'énergie
d'activation d'une réaction et d'accélérer jusqu'à des
millions de fois les réactions chimiques
dumétabolisme se déroulant dans le
milieu cellulaire ou extracellulaire sans modifier
l'équilibre formé. Les enzymes agissent à faible
concentration et elles se retrouvent intactes en fin
de réaction : ce sont des catalyseurs biologiques
(ou biocatalyseurs). La première enzyme fut
découverte par Anselme Payen et Jean-François
Persoz en 18331. Après avoir traité un extrait
aqueux de malt à l'éthanol, ils ont précipité une
substance sensible à la chaleur. Cette substance
était capable d'hydrolyser l'amidon : ils l'ont
nommée diastase (étym. : diastasis = séparation)
car elle séparait le sucre soluble de l'amidon. On
l'appelle aussi amylase Į (amylase alpha).
La nomenclature des enzymes n'est pas
standardisée mais, par convention, elle se compose
le plus souvent d'un radicalproche du substrat ou
du produit de la catalyse suivi du suffixe « ase ».
Par exemple :
- La ©lucose-oxydase est une enzyme qui catalyse
l'oxydation du glucose.
- L'amidon-synthétase catalyse la synthèse de

l'amidon.
Une enzyme, comme toute protéine, est synthétisée
par les cellules vivantes à partir des informations
codées dans l'ADN ou dans l'ARN dans le cas de
certains virus. Il existe plus
de 3 500 enzymes différentes répertoriées.
Les premières enzymes isolées furent d'abord
nommées 9|| 
|, | ou 
|.
Il existe deux grandes catégories d'enzymes :
- les enzymes purement protéiques (qui ne sont
constituées que d'acides aminés)
- les enzymes en deux parties, une partie
protéique (« l'apoenzyme ») et une partie non
protéique (« le cofacteur »), appelées
« holoenzymes »2. Dans ce cas, sans la
coenzyme, la catalyse de la réaction ne peut
avoir lieu.
Exemple : L'aminoacyl-ARNt synthétase (enzyme
fixant l'acide aminé sur l'ARN transfert) a besoin
d'ATP (coenzyme) pour fixer l'acide aminé sur
l'ARNt.
Le site actif
La fonction des enzymes est liée à la présence
dans leur structure (secondaire et tertiaire) d'un site
particulier appelé le site actif. Schématiquement, il a
la forme d'une cavité ou d'un sillon dans lequel vont
se fixer les substrats grâce à plusieurs liaisons
chimiques faibles. Une fois fixés, les substrats vont
réagir et se transformer en produit.
Le site actif est subdivisé en deux parties : le site de
liaison/fixation/reconnaissance (qui reconnaît la
complémentarité de forme avec un substrat
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est un problème très difficile qui n'a pas encore été
résolu. [ 19 ]
La plupart des enzymes sont beaucoup plus
grandes que les substrats ils agissent sur, et
seulement une petite portion de l'enzyme (autour de
3- acides aminés ) est directement impliqué dans
la catalyse. [ 20 ] La région qui contient ces résidus
catalytiques, lie le substrat, et effectue ensuite la
réaction est connue sous le nom du site actif . Les
enzymes peuvent aussi contenir des sites qui se
lient cofacteurs , qui sont nécessaires pour la
catalyse. Certaines enzymes ont également des
sites de liaison pour les petites molécules, qui sont
souvent directe ou indirecte des produits ou des
substrats de la réaction catalysée.Cette liaison peut
servir à augmenter ou diminuer l'activité de
l'enzyme, fournissant un moyen
de rétroaction règlement.
Comme toutes les protéines, les enzymes sont de
longues chaînes linéaires d'acides aminés
qui pliage pour produire un produit en trois
dimensions . Chaque séquence d'acides aminés
unique produit une structure spécifique, qui a des
propriétés uniques.chaînes de protéines
individuelles peuvent parfois se regrouper pour
former un complexe protéique . La plupart des
enzymes peut être dénaturé , c'est-déplié et
inactivé par chauffage ou chimiques dénaturants,
qui perturbent la structure en trois dimensions de la
protéine. Selon l'enzyme, la dénaturation peut être
réversible ou irréversible.
des enzymes dans le complexe avec des substrats
ou des structures analogues du substrat au cours
d'une réaction peut être obtenue en utilisant la
cristallographie résolue en temps méthodes.
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·c 
un ñ9ñ|
 est une substance chimique non
protéique, mais qui est liée à une protéine, et qui
est nécessaire à l'activé biologique de cette
protéine. Ces protéines sont souvent des enzymes,
et les cofacteurs peuvent être considérés comme
des « molécule d'assistance » aidant aux
transformations biochimiques.
Les cofacteurs peuvent être classés selon leur
mode de liaison aux enzymes : des cofacteurs
faiblement liés à l'enzyme (liaison
hydrogène ou ionique) seront appelés coenzymes,
et des cofacteurs fortement liés à l'enzyme (liaison
covalente) seront appelésgroupements
prosthétiques. Certaines sources limitent l'usage du
terme « cofacteur » aux substances inorganiques1,2.
Une enzyme inactive, sans cofacteur, est
appelée apoenzyme ; alors que l'enzyme
« complète », avec cofacteur, est l'holoenzyme3.
Certaines enzymes ou certains complexes
enzymatiques nécessitent plusieurs cofacteurs,
comme par exemple le complexe multi-
enzymes pyruvate déshydrogénase . Ce complexe
enzymatique au carrefour de la glycolyse et le cycle
de Krebs requiert cinq cofacteurs organiques, la
faiblement liée thiamine pyrophosphate (TPP),
le lipoamide et la flavine adénine dinucléotide (FAD)
liées par liaison covalente, les
cosubstrats nicotinamide adénine
dinucléotide (NAD+) et coenzyme A (CoA), et un
cofacteur métal-ion (Mg2+).
Les cofacteurs organiques sont souvent
des vitamines ou des dérivés de vitamines. La
plupart contiennent le nucléotideadénosine
monophosphate (AMP) dans leur structure, comme
l'ATP, le coenzyme A, la FAD et NAD+. Cette
structure commune peut refléter une origine
évolutive commune en tant qu'élément
de ribozymes dans une ancienne biologie basée sur
l'ARN. L'hypothèse a été faite que la partie AMP de
la molécule pourrait être considérée comme une
sorte de « poignée » par laquelle l'enzyme peut
« saisir » le coenzyme et le faire basculer entre les
différents centres catalytiques5.
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| | ñ| | 
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Le site actif de plusieurs enzymes
appelées | | ne peut être fonctionnel
que si une substance particulière,
le ñ9ñ|
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un   
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La plupart des  | sont des coenzymes ou
des substances utilisées par la cellule pour
fabriquer des coenzymes.Y
L'apoenzyme seule ou le cofacteur seul n'ont pas
de propriétés catalytiques. Il faut que les deux
soient associés pour que l'enzyme fonctionne.Y

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| |Yenzyme qui nécessite un cofacteur
pour fonctionner.Y
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 =Y substance organique simple ou
inorganique qui rend une enzyme
active en s'y fixant.Y
u| | =Y cofacteur organique; plusieurs
vitamines sont des coenzymes.Y

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Coenzyme
A l'exception des hydrolases, la plupart
des enzymes sont constituées de deux éléments :
- une apoenzyme, de nature protéique1, donc codé
par le génome, impliquée dans la reconnaissance
du substrat et sa liaison,
- un ñ| |, molécule organique de petite taille

de nature non protéique.


La combinaison du coenzyme et de l'apoenzyme
forme l'hétéroenzyme .
Les coenzymes favorisent l'activité de l'enzyme, et
sont même souvent indispensables. Beaucoup ne
sont pas synthétisés par tous les êtres vivants, ce
sont des facteurs de croissanceou des vitamines.
Chez l'Homme et les organismes supérieurs, le
coenzyme doit être apporté par l'alimentation tandis
que chez les procaryotes, il existe des chaînes
biosynthétiques permettant à la cellule de
synthétiser tous les coenzymes nécessaires à leur
survie à partir d'une source de carbone (glucide le
plus fréquemment). Les chaînes de synthèse des
coenzymes sont souvent très complexes, faisant
intervenir plus d'une dizaine d'étapes. Un exemple
de coenzyme qui ne soit pas une vitamine est
donné par les complexes ferroporphyriques dont
l'apoenzyme est un cytochrome (p 50 par exemple)
et dont la chaîne biosynthétique est conservée chez
l'Homme. Il existe une vingtaine de coenzymes,
pour plus de deux mille enzymes : la spécificité de
la réaction dépend uniquement de l'apoenzyme et
non du coenzyme. À l'inverse des substrats qui sont
transformés en produit durant la réaction
enzymatique, les coenzymes finissent toujours par
retrouver leur état initial, parfois lors d'une seconde
réaction enzymatique (ce sont des catalyseurs).
Dans leur structure chimique, les coenzymes sont,
pour la plupart, riches en électrons ʌ (par un ou
plusieurs noyaux cycliques) qui leur confèrent leur
pouvoir catalytique.
Ils réagissent stœchiométriquement (mole à mole) à
la réaction enzymatique.
Deux types de coenzymes
Les réactions auxquelles participent les coenzymes
sont des réactions de transfert (d'électrons,
de protons, de groupement phosphate etc.) Ils
servent d'accepteur temporaire. On distingue :
a|ñ| |ñ |


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|
Les groupements prosthétiques sont fortement liés
à l'apoenzyme par des liaisons covalentes. Ils ne se
détachent pas de l'apoenzyme au cours de la
réaction (exemple : FAD). L'enzyme elle-même les
remet en état initial.
a|ñ| | |

Les coenzymes transporteurs ou cosubstrats : ils se
dissocient facilement de l'apoenzyme. Le coenzyme
ne retrouve son état initial que lors d'une seconde
réaction faisant intervenir une deuxième enzyme
(exemple : NAD, ATP). Quand l'enzyme est
inactive, le coenzyme n'est pas fixé à l'enzyme.
Certaines enzymes n'ont pas besoin de
composants supplémentaires pour voir pleine
activité. Toutefois, d'autres exigent la protéine
molécules non appelés cofacteurs d'être lié à
l'activité. [ ] cofacteurs peuvent
être inorganiques ( par exemple , des ions
métalliques et de teneur en soufre amas de fer )
ou des composés organiques (par
exemple, Flavin et hème ). cofacteurs organiques
peuvent être soit des groupes prosthétiques , qui
sont étroitement liés à une enzyme, ou coenzymes ,
qui sont libérées par les actifs site d'enzyme de la
cours de la réaction. Coenzymes
comprennent NADH , NADPH et l'adénosine
triphosphate . Ces molécules de transfert des
groupes chimiques entre les enzymes. [ 8 ]
Un exemple d'une enzyme qui contient un cofacteur
est l'anhydrase carbonique , et est représentée
dans le diagramme en ruban ci-dessus avec un
cofacteur de zinc lié en tant que partie de son site
actif. [ 9 ] Ces molécules étroitement liés sont
habituellement trouvés dans le site actif et sont
impliqués dans la catalyse. Par exemple, l'hème et
cofacteurs flavine sont souvent impliqués
dans redox réactions.
Les enzymes qui requièrent un cofacteur, mais
n'ont pas un bond sont
appelés apoenzymes ou apoprotéines . Un
apoenzyme avec son cofacteur (s) est
appelé holoenzyme (ce qui est la forme active). La
plupart des cofacteurs ne sont pas fixés de manière
covalente à une enzyme, mais sont très étroitement
liés. Cependant, des groupes organiques prothèse
peut être lié de façon covalente ( par exemple , la
thiamine pyrophosphate de l'enzyme pyruvate
déshydrogénase ). Le terme "holoenzyme" peut
également être appliquée à des enzymes qui
contiennent des sous-unités protéiques multiples,
tels que le ADN polymérases ; ici l'holoenzyme est
le complexe complet contenant tous les sous-unités
nécessaires à l'activité.
Coenzymes sont de petites molécules organiques
qui peuvent être lâche ou étroitement lié à une
enzyme. Étroitement lié coenzymes peuvent être
appelés groupes allostérique. Coenzymes sont des
groupes chimiques de transport d'une enzyme à
l'autre. [ 50 ] Certains de ces produits chimiques
tels que la riboflavine , thiamine et acide
folique sont des vitamines (des composés qui ne
peuvent pas être synthétisés par l'organisme et
doivent être acquises par l'alimentation). Les
groupes chimiques transportées comprennent
l' hydrure d'ions (H - ) porté par NAD ou NADP + ,
le groupe phosphate porté parl'adénosine
triphosphate , le groupe acétyle porté par coenzyme
A , formyle, méthényle ou des groupes méthyle
porté par l'acide folique et le groupe méthyle
réalisées par la S-adénosylméthionine .
Depuis coenzymes sont chimiquement modifiées à
la suite de l'action enzymatique, il est utile
d'examiner coenzymes à une catégorie particulière
de substrats, ou seconds substrats, qui sont
communs à de nombreuses enzymes
différentes. Par exemple, environ 00 enzymes sont
connus pour utiliser le coenzyme NADH. [ 51 ]
Coenzymes sont généralement régénéré en continu
et de leurs concentrations maintenu à un niveau
constant à l'intérieur de la cellule: par exemple, le
NADPH est régénéré par la voie des pentoses
phosphates et Î -adénosylméthionine
par adenosyltransferase méthionine . Cette
régénération continue signifie que même de petites
quantités de coenzymes sont utilisés de façon très
intensive. Par exemple, le corps humain transforme
son propre poids e

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catalyse enzymatique
Un article de Wikipédia, l'encyclopédie libre
ñ ||  
| est la catalyse de réactions
chimiques par
spécialisées protéines appelé enzymes . Catalyse
de biochimiques réactions dans la cellule est due
essentielle à la réaction très faible taux de réactions
non catalysée.
Le mécanisme de la catalyse enzymatique est
semblable en principe à d'autres types de catalyse
chimique . En fournissant une voie de réaction de
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Y Les avantages du mécanisme de l'ajustement
induit surgir en raison de l'effet stabilisateur de
l'enzyme de liaison forte. Il existe deux différents
mécanismes de fixation du substrat: uniforme
obligatoire, ce qui a une forte liaison du substrat, et
la liaison différentielle, qui a l'état de transition de
liaison forte. L'effet de stabilisation de l'uniforme
augmente l'affinité de liaison à la fois l'état du
substrat et de transition de liaison, tandis que
l'affinité de l'État augmente la liaison différentielle
de transition ne s'impose. Les deux sont utilisés par
les enzymes et l'évolution, ont été choisis pour
minimiser l'Ea de la réaction. Les enzymes qui sont
saturés, qui est, ont une forte affinité de liaison au
substrat, exigent différentiel contraignants de
réduction des Ea, tandis que les enzymes substrat
petites non liée peut utiliser soit différentiel ou de
l'uniforme obligatoire.
Ces effets ont conduit à la plupart des protéines en
utilisant le mécanisme différentiel contraignants de
réduction des Ea, si la plupart des protéines ayant
une forte affinité de l'enzyme à l'état de
transition. Différentiel de liaison est effectuée par le
mécanisme de l'ajustement induit - le substrat se lie
d'abord faiblement, puis la conformation enzyme
changements augmentant l'affinité de l'état de
transition et de stabilisation, ce qui réduit l'énergie
d'activation pour l'atteindre.
Il est important de préciser, toutefois, que le
concept de l'ajustement induit ne peuvent pas être
utilisées pour rationaliser la catalyse. Autrement dit,
la catalyse chimique est définie comme la réduction
de Ea Á (lorsque le système est déjà dans la Á ES)
par rapport à Ea Á dans la réaction non catalysée
dans l'eau (sans l'enzyme). L'ajustement induit,
suggère seulement que la barrière est plus faible
dans la forme fermée de l'enzyme, mais ne nous dit
pas ce que la raison de la réduction de la barrière
est.
ajustement induit peut être bénéfique à la fidélité de
la reconnaissance moléculaire en présence de la
concurrence et le bruit via leconformationnelle
relecture mécanisme. [2]
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Les mécanismes de stabilisation de l'état de
transition
Ces changements de conformation également
apporter les résidus de catalyseur dans le site
actif près de liaisons chimiques dans le substrat qui
sera modifié dans la réaction. Après la liaison a lieu,
un ou plusieurs mécanismes de la catalyse abaisse
l'énergie de la réaction de l'état de transition , en
fournissant une voie chimique de remplacement
pour la réaction. Il ya six mécanismes possibles de
"la barrière" catalyse ainsi que d'un "à travers la
barrière" mécanisme:
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C'est le principal effet de l'ajustement induit de
liaison, où l'affinité de l'enzyme à l'état de transition
est supérieure à substrat lui-même. Cela induit des
réarrangements structuraux qui souche obligations
substrat dans une position plus proche de la
conformation de l'état de transition, donc
abaissement de la différence d'énergie entre l'état
du substrat et de transition et aider à catalyser la
réaction.
Toutefois, l'effet de contrainte est, en fait, une
déstabilisation effet état fondamental, plutôt que de
stabilisation effet état de transition. [3] [ ] De plus, les
enzymes sont très flexibles et ils ne peuvent pas
appliquer l'effet des grandes déformations. [5]
En plus de la souche obligataire dans le substrat, la
souche obligataire peut aussi être induite de
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donneurs et des accepteurs de protons, c'est à
dire les acides et bases , peut donner et accepter
protons afin de stabiliser les charges en
développement dans l'état de transition. Cela a
généralement pour effet
d'activer nucléophile et électrophile groupes, ou la
stabilisation de groupes partants. histidine est
souvent le résidu impliqué dans / réactions acide
base ceux-ci, car il a un pKa proche de la
neutralité du pH et peut donc à la fois accepter et
de donner des protons.
De nombreux mécanismes de réaction impliquant
l'acide catalyse basique / assumer un pKa
substantiellement modifiées. Cette altération du
pKa est possible grâce à l'environnement local du
résidu.

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de la pKa de l'histidine, tandis que le transfert de
proton à partir de la sérine sur l'histidine n'est pas
catalysée de manière significative, car elle n'est pas
la détermination de taux de barrière. [11]
[ modifier ] |ñ 
|ñ |
La stabilisation des états de transition peuvent
également être facturés par les résidus dans le site
actif formant des liaisons ioniques (ou partielle
interactions charge ionique) avec
l'intermédiaire. Ces obligations peuvent provenir
soit acide ou de base des chaînes latérales trouvé
sur les acides aminés tels que la
lysine , l'arginine , acide aspartique ou l'acide
glutamique ou proviennent de métal cofacteurs tels
que le zinc . Les ions métalliques sont
particulièrement efficaces et peuvent réduire le pKa
de suffisamment d'eau pour en faire un nucléophile
efficace.
étudie l'informatique de simulation systématique
établi que les effets électrostatiques donner, de loin,
la plus grande contribution à la catalyse. [ ] En
particulier, il a été constaté que l'enzyme fournit un
environnement qui est plus polaire que l'eau, et que
les états de transition ioniques sont stabilisées par
dipôles fixe. Ceci est très différent de stabilisation
de l'état de transition dans l'eau, où les molécules
d'eau doivent payer avec "l'énergie de
réorganisation». [12] afin de stabiliser et accusé états
ioniques. Ainsi, la catalyse est associée au fait que
les groupes polaires sont préorganisée enzyme [13]

   
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Certaines enzymes utilisent des acides aminés non-
cofacteurs tels que le phosphate de
pyridoxal (PLP) ou thiamine pyrophosphate (TPP)
pour former des intermédiaires covalentes avec des
molécules de réactif. Ces intermédiaires covalente
fonction de réduire l'énergie des états de transition
plus tard, semblable à comment covalente
intermédiaires formés par des résidus d'acides
aminés du site actif permettre la stabilisation, mais
les capacités des cofacteurs d'enzymes pour
permettre à emporter réactions qui aminés des
résidus d'acide côté seuls ne pouvaient
pas. Enzymes cofacteurs tels utilisant notamment la
charge enzyme PLP- aspartate transaminase et le
PPT-dépendante enzyme pyruvate
déshydrogénase .
Il est important de préciser que la catalyse
covalente ne correspond dans la plupart des cas,
de simplement l'utilisation d'un mécanisme
spécifique plutôt que de la catalyse vrai. Par
exemple, les énergies de la liaison covalente à la
molécule de sérine dans la chymotrypsine devrait
être comparée à la bien compris liaison covalente à
l'nucléophile dans la réaction non catalysée
solution. Une proposition d'une véritable catalyse
covalente (où la barrière est inférieur à la barrière
correspondant en solution), il faudrait, par exemple,
une liaison covalente partielle à l'état de transition
par un groupe d'enzymes (par exemple, une liaison
hydrogène très forte), et ces effets ne contribuent
pas significativement à la catalyse.