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LES PROTEINES GLOBULAIRES

LES PROTEINES MEMBRANAIRES

Introduction

I. Les protéines comme constituants des membranes


1. Nature des membranes
2. Composition fondamentale de la membrane
3. Rôles des protéines membranaires

II. Types de protéines membranaires


1. Protéines intégrales ou intrinsèques
a. Définition
b. Exemples
2. Protéines périphériques ou extrinsèques
a. Définition
b. Protéines liées par liaison non covalente
c. Protéines liées par liaison covalente

III. conclusion

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Introduction

Les membranes assurent des fonctions essentielles, elles sont le site de nombreuses réactions
et processus biologiques.

La bicouche lipidique constitue l’unité structurale fondamentale de cette membrane.


Cependant, les protéines restent porteuses de la plupart des fonctions de celle-ci.

I. Les protéines comme constituants des membranes

1. Nature des membranes

Les membranes biologiques sont des barrières hautement sélectives.


Elles créent des compartiments clos de cellules entières ou d’organistes au sein de la cellule.
Interface cellulaire = membrane cellulaire, membrane plasmique.
Délimitation d’organites = mitochondrie, golgi, réticulum endoplasmique.

2. Composition fondamentale de la membrane

Protéines et lipides sont les constituants fondamentaux des membranes biologiques.


Les proportions relatives des différentes fractions varient considérablement selon le « type »
de cellules et de membranes.

Figure 1. Teneur des membranes en lipides et protéines


Mb plasmique, foie de souris 40 60
Mb mitochondriale ext 50 50
Mb mitochondriale int 75 25
Batonnets de la retine 45 55
Erythrocytes humains 55 45
Myeline 25 75

Protéine Lipide
A retenir qu’au niveau des membranes, les protéines sont toujours associées.

3. Rôles des protéines membranaires

Les protéines sont porteuses de la plupart des fonctions des membranes :

• Structure de la membrane exemple de la membrane bactérienne;


• Interaction entre les cellules, cas des molécules d’adhésion (sélectives, cadhérines);
• Perméabilité membranaire: contrôle du transport de matière, cas des transporteurs et
canaux;
• Transduction d’un signal, cas des récepteurs membranaires;
• Catalyse enzymatique.

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NB : Les lipides des membranes jouent également un rôle non négligeable : concept de
mosaïque fluide (SINGER et NICHOLSON) au niveau de laquelle les lipides s’agencent en
bicouche.

II. Types protéines membranaires


1. Protéines intégrales ou intrinsèques
Définition:

Elles font partie de la structure membranaire: Il s’agit de protéines traversant l’épaisseur de la


bicouche lipidique.

Elles sont de ce fait: AMPHIPATHIQUES = Possèdent des domaines hydrophobes


(transmembranaires) et d’autres hydrophiles (émergeant de part et d’autres de la membrane).

Figure 2.Représentation d’une protéineintrinsèque

Une protéine transmembranaire peut traverser la bicouche une ou plusieurs fois.

• Le Domaine transmembranaire hydrophobe:


• 20aine d’AA, non polaires produisant des relations hydrophobes avec les
chaines d’acides gras de la bicouche.
• Structure bidimensionnelle en héliceα, exception faite des porines de la
membrane interne de la mitochondries et BGN qui adoptent une structure en
feuillet β.
• Le domaine émergeant hydrophile:
• Soit dans le cytoplasme, soit dans l’espace extracellulaire
• Surface hydrophile qui va interagir avec les substances hydrosolubles

Remarques : Répartition des AA

• Aa hydrophobes enfouis au cœur de la bicouche.


• Aa polaires hydrophiles à l’extérieur de la membrane
• Gly (assurant la flexibilité) et Pro (conférant la rigidité) abondants tout le long des
hélices transmembranaires = casseurs d’hélice (coudes et vrilles) augmentation de la
surface et formation d’un cœur polypeptidique hydrophobe.

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Exemples:

• Les Pompes et canaux ioniques: enzymes assurant le transport des ions et autres
substrats (Pompe Na+/K+ ATPase, Pompe Ca²+ ATPase, canal sodique, canal
potassique, aquaporine).
• Les Récepteurs membranaires couplés aux protéines G.
• La Glycophorine A du GR: Constituée d’une chaine polypeptique unique (131 AA)
en hélice α ne traversant qu’une seule fois la bicouche lipidique (20 AA).
• Extrémité C-terminale → cytosolique ; Extrémité N-terminale → extracellulaire, on y
retrouve une Fraction glucidique importante plus de 60% conférant une charge
positive responsable de la répulsion des cellules entre-elles.

Figure 3. Représentation de la Glycophorine A de l’érythrocyte

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2. Protéines périphériques ou extrinsèque
Définition:
• Protéines ne traversant pas la bicouche lipidique;
• Retrouvées à la périphérie du coté cytosolique ou extracellulaire;
• Associées aux lipides et/ou protéines d'une seule face de la membrane, via
deux types de liaisons:
Liaison non covalente avec d'autres protéines de la membrane.
Liaison covalente à un lipide de la bicouche.

a) Protéines liées par liaison non covalente:

Associées aux protéines transmembranaires via des interactions électrostatiques


(liaisons ioniques).

Peuvent être extrait par les procédés d’extraction doux telle que la force ionique (action
d’un détergent) ou modification du pH.

Exemple : Spéctrine

• Protéine du cytosquelette très abondante associée à la face cytosolique de la


membrane du globule rouge forme biconcave au GR (déformation)
• Mutations dans le gène de la spectrine ® anémie avec GR sphériques (= sphérocytose
héréditaire = Minkowski-Chauffard)

b) Protéines liées par liaison covalente:

Protéines associées à la membrane par lipide interposé = Protéines ancrées aux lipides.
Possèdent les caractères des protéines solubles

Ancrage lipidique
Ce sont souvent des acides gras ou des isoprénoide qui servent d’ancre lipidique. Il existe 3
types d’ancre:

• Acylation: acide palmitique ou myristique (liaison amide, thioester ou éther)


• Prénylation: farnesol ou geranyl-geranol (liaison amide, thioester ou ether)
• Couplage à un phosphatidylinositolglycosylé (GPI)

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▪ L’Acylation:

 AG saturé (palmitique C16:0 ou stéarique C 18:0) + Cystéine (fonction thiol) =


liaison thioester ++++
AG saturé (palmitique C16:0 ou stéarique C 18:0) + thréonine =
liaison ester (cas rare)

Figure 4. Représentation d’un ancre lipidique reliant acide palmitique et cystéine

Palmitoylation catalysée par la palmitoyl-S-acyl-transférase après actvation grâce au CoA.

Exemple: récepteur de la transferrine.

 AG saturé (myristique C14:0) + glycine = liaison amide


Myristylation catalysée par la myristyl-transférase (enzyme très spécifique nécessitant le
CoA)
La modification se fait pendant l’élongation de la protéine au niveau ribosomale
Cette dernière aboutit à une liaison forte rompue uniquement par hydrolyse acide.
Exemple: protéine kinase activée par l’AMPC (2sous unités catalytique et 2 sous
unitésrégulatrices) les sous unités catalytiques sont acylées.

Figure 5. Schématisation d’un ancrage à l’acide myristique

▪ La Prénylation

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AG isoprénoide (farnésyl en C15, géranyl-géranyl en C20) + AA (cystéine)
Grâce à la Farnésyl-protéine-transférase, Fixation de la protéine sur la face interne
d'une membrane plasmique.

Figure 6. Schématisation d’un ancrage via un isoprénoide

▪ Le couplage au GPI

Le glycosyl phosphatidylinositol ou GPI = glycolipide  permettant l'ancrage des


protéines aux membranes cellulaires (GR)

Au phosphatidylinositol ancré dans la membrane par ses longues chaînes


hydrophobes lipidiques (C16 à C22), à l'inositol extramembranaire s'ajoutent une glucosamine,
trois hexoses, un phosphate, une éthanolamine à laquelle s'ancre la protéine par une liaison
peptidique.

Exemple: acétylcholine estérase

Figure 7. Schématisation d’un couplage à un GPI

III. Conclusion

Les protéines qui composent les membranes biologiques, adoptent des localisations
stratégiques en accord avec leur fonction biologique. Celles-ci peuvent, soit traverser la
membrane, elles sont dites intrinsèques, soit se trouver à la périphérie de la membrane, elles
sont dites extrinsèques. Dans ce dernier cas, elles peuvent être liées par des liaisons non
covalentes à d’autres protéines ou liées par liaison covalente à des ancres lipidiques.