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Biochimie chapitre 4

Les protides
Les protides constituent un groupe très important de molécules organiques. Ils sont tous constitués de C,
H, O, N et éventuellement de S et de O. Les unités élémentaires qui composent les protides sont les AA.

Ces AA peuvent s'enchaîner grâce à des liaisons peptidiques qui forment alors des peptides (2 à 10 AA),
des polypeptides (entre 10 et 100 AA), ou des protéines (+ de 80 à 100 AA). Les protides jouent un très grand
rôle dans l'organisme, leur rôle énergétique est faible. Ils interviennent principalement dans la constitution de
l'organisme et dans son fonctionnement (neuromédiateurs, hormones, récepteurs, enzymes, …)

I Les acides aminés naturels


A Formule générale
Les AA sont des molécules qui comportent à la fois une fonction amine (-NH2) et une fonction acide
carboxylique (O=C−OH).

Ces 2 fonctions sont portées par le même carbone appelé carbone α. On parle également d'acide α aminé.
Le C porteur des fonctions amine et acide carboxylique est également relié à un H et à un radical ou chaîne
latérale qui est différent chez tous les AA.

H
partie commune à tous les AA
NH2 C COOH

R
partie spécifique à chaque AA
(ou chaîne latérale)

H
OU
NH2 C COO-

Tous les protides des être humains sont constitués à partir d'une vingtaine d'AA différents. Tous ces AA
sauf la glycine possèdent un C α asymétrique. Les AA possèdent donc un pouvoir rotatoire et ils sont soit
lévogyre soit dextrogyre.
De plus il existe comme chez les oses une série D et une série L. Cela dépend de la position du
groupement NH2, les AA naturels sont de la série L.

1COOH

NH2 2C H
à gauche
R
Série L

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Biochimie chapitre 4
1° Les AA essentiels
Certains AA sont indispensables à l'être humain mais on ne sait pas les synthétiser, ils doivent donc
obligatoirement être apportés par l'alimentation.

Les AA essentiels sont : - valine


- leucine
- isoleucine
- phénylalanine
- tryptophane
- méthionine
- lysine
- arginine

2° Classification selon la nature de la chaîne latérale


On classe les AA en différents groupes selon la nature de leur chaîne latérale et en particulier selon le
caractère hydrophile ou hydrophobe. Ce caractère est important car il conditionne les fonctions de la protéine et
son repliement dans l'espace.

a) Les AA à chaîne latérale non chargée, non polaire


Certains AA ont une chaîne latérale aliphatique, c'est-à-dire formée de carbone et d'hydrogène. C'est la
glycine, l'alanine, la valine, la leucine, l'isoleucine. D'autres ont une chaîne latérale aromatique (avec un noyau
cyclique), c'est le cas de la phénylalanine et du tryptophane. La proline est un AA de forme particulière,
cyclique.
La méthionine possède un atome de souffre dans sa chaîne latérale.

b) Les AA à chaîne latérale hydrophile ou polaire


La chaîne latérale peut être ionisée ou non.
! Certains ont une chaîne latérale polaire mais non ionisée à pH neutre. Cette propriété est due à la présence
d'un groupement amide (glutamine, asparagine) ou d'un groupement thiol (cystéine).
! Certains ont une chaîne latérale polaire chargée soit basique (lysine, arginine et histidine) soit acide (acide
aspartique, acide glutamique).
hydrophile

hydrophobe

AA hydrophile
AA hydrophobe

Protéine = assemblage d'AA

alcool amide thiol

  
OH C═O SH

NH2

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B Ion mixte et pH isoélectrique
Un AA possède 2 groupements antagonistes NH2 et COOH. D'une façon générale, ces 2 groupements
peuvent se ioniser :
NH2 ! NH3+
COOH ! COO-
Lorsque les 2 groupements sont ionisés en même temps, on dit que l'AA est sous forme d'un ion mixte
(zwitterion ou amphion). Un ion mixte a une charge globale nulle tout en possédant un pôle positif et un pôle
négatif. L'ionisation de l'AA varie selon le pH du milieu dans lequel il se trouve.

Le pH pour lequel l'AA est sous forme d'ion mixte est appelé pHi = pH isoélectrique.

La valeur du pHi est spécifique de chaque AA. La solubilité de l'AA est minimale quand il est à son pHi.

C Propriétés ayant un intérêt analytique


1° Double ionisation
Un AA est un composé amphotère car il se comporte comme un acide en milieu basique et comme une
base en milieu acide. Selon le pH de la solution dans laquelle il se trouve par rapport à leur pHi, il va donc être
sous forme acide, neutre, ou basique. Cette propriété est utilisée pour séparer les AA :
! par électrophorèse

-
+ -
+

Suivant le pH, la charge de l'AA varie, il va donc migrer de façon différente

! par chromatographie échangeuse d'ions

2° Réaction à la ninhydrine
Pour mettre en évidence des AA, on utilise le test à la ninhydrine. Ce réactif a la propriété de réagir à la
fois avec la fonction NH2 et COOH qui sont toutes les 2 présentes chez les AA. On obtient une coloration du
bleu au violet intense, sauf pour un AA, la proline qui donne une coloration jaune orangée.

II Peptides
Un peptide est un enchaînement d'AA réunis par des liaisons peptidiques.

A La liaison peptidique
La liaison peptidique se forme entre l'extrémité COOH d'un premier AA et l'extrémité NH2nd'un 2ème AA
avec élimination d'une molécule d'H2O.
liaison peptidique
O O
║ ║
NH2 − CH − C − OH + H − N − CH − COOH NH2 − CH − C − N − CH − COOH + H2O
│ │ │ │ │ │
R H R R H R
extrémité N extrémité C
terminale terminale

un peptide : 2 AA réunis par une liaison peptidique


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Le 1er AA est celui qui porte la fonction NH2 libre, il constitue le côté N terminal. Le dernier AA possède
la fonction COOH libre et constitue l'extrémité C terminale.

Pour nommer un peptide, on site les AA qui le constitue dans l'ordre en remplaçant la terminaison -ine
par -yl sauf pour le dernier AA qui conserve son nom.

ex :
" tripeptide formé de glycine, sérine, lysine
glycyl-séryl-lysine

" écrire le peptide : alanyl-cystéyl-tyrosyl-asparagine

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