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Remerciements

Je remercie profondément Mme Cyrine Dridi

Pour avoir encadré mon travail, pour m’avoir soutenu, aidée et


guidée. Je la remercie également pour ses fructueuses remarques,
ses précieux conseils et encouragements.

Je remercie mes juges,

Pour m'avoir fait l'honneur d'accepter de juger mon PFA. Pour la


qualité de leurs conseils, leurs disponibilités ainsi que leurs
enseignements durant ma 1ére et 2eme année. Veuillez trouver ici
l'expression de mes sincères remerciements et de mon profond
respect.

Je remercie également toute l'équipe du département BCP de


l’école polytechnique centrale privée de Tunis pour tous les efforts
qu’ils ont consacré pour nous.
Sommaire

Introduction............................................................................................................................................1
I. Généralités sur la kératine...........................................................................................................3
1) Structure et composition chimique de la kératine :.............................................................3
2) Voie de sécrétion................................................................................................................6
3) Sources de kératine.............................................................................................................7
4) Problèmes environnementaux liés aux biomasses kératinique produites par les industries :
..............................................................................................................................................11
II. Méthodes de production et de dégradation de la kératine.........................................................14
1. Les différentes méthodes d’extraction..............................................................................14
2. Comparaison des kératines obtenues à partir de différentes biomasses.............................18
III. Domaines d’application de la kératine....................................................................................19
1) Domaine médicale............................................................................................................19
2) Domaine pharmaceutique.................................................................................................22
3) Domaine cosmétique........................................................................................................23
4) Domaine environnementale..............................................................................................24
Conclusion............................................................................................................................................26
Références bibliographiques.................................................................................................................27
Liste des abréviations
nm : nanomètre

kDa: Kilo Dalton

3D: 3 dimensions

MET : microscopie électronique en transmission

IFP : protéines à filament intermédiaires

ESB : L'encéphalopathie spongiforme bovine

MEC : Matrice extra-cellulaire

PLLA: Poly-L-lactic acid

COV : composés organiques volatils

DDS : système d'administration de médicaments


Liste des Figures

Figure I : Diagramme montrant la liaison inter et intramoléculaire dans la molécule de


kératine. (shavandi et al. ,2017)...........................................................................................3
Figure II : (a) Représentation schématique de la structure 3D de la protéine kératine, (b)
hélice α (c) hélice β (shah et al. ,2018)..................................................................................5
Figure III : Représentation schématique des couches stratifiées de l’épiderme ....................6
Figure IV  : Différents sources de la kératine (Saha et al. ,2019).............................................7
Figure V : Structure de la fibre de laine (Mckittrick et al. ,2012)............................................8
Figure VI : composition du cheveux humains (lee et al. ,2014)..............................................11
Figure VII  : a) Répartition mondiale de la disponibilité des biomasses à base de kératine.
..............................................................................................................................................13
Figure VIII  : Schéma récapitulatif des méthodes utilisés pour l’extraction de la kératine
(shavandi et al. ,2017).........................................................................................................14
Figure IX : Schéma de la réaction de sulfitolyse qui rompt les ponts disulfures de la fibre de
kératine (Shavandi et al. ,2017)..........................................................................................15
Figure X : Activités de la kératinase microbienne dans la transformation des déchets de
l'industrie avicole en sous-produits utiles. (Shah et al. ,2018)..........................................17
Figure XI : Composition en acides aminés et distribution du poids moléculaire de la
kératine extraite de différentes biomasses par sulfitolyse................................................19
Figure XII : Illustration schématique de l’application d’un gel de kératine pour la
régénération d’un nerf périphérique médicale (Lee et al. ,2014)....................................22
Figure XIII : Nanoparticules de kératine extraites des plumes de poulet (sharma et al. ,
2019).....................................................................................................................................23
Figure XIV : Les produits à base de kératine élaborés par une entreprise tunisienne.........24
Liste des Tableaux

Tableau 1 : Comparaison entre les structures α et β ..........................................................................................4


Introduction

En raison des préoccupations environnementales actuelles, on s'intéresse de plus en plus aux


sous-produits naturels non exploités et leurs utilisations comme substituts.

En effet, des sous-produits provenant de différentes sources animales ont récemment été
utilisés à des fins bénéfiques (Exemple : l'administration de médicaments, la fabrication des
produits cosmétiques et de bioplastiques). Parmi ces sous-produits, la biomasse kératinique
présente un grand intérêt.

De nos jours, une grande quantité de sous-produits kératiniques sont inutilisés. C’est que,
avec l'urbanisation croissante, les industries alimentaires en particulier l'industrie de la laine,
les abattoirs et le marché de la viande, produisent des millions de tonnes de biomasse
contenant de la kératine. Les principaux producteurs sont les États-Unis, le Brésil et la Chine.
Ils déclarent plus de 40 millions de tonnes par an, ce qui constitue un véritable danger pour
l'environnement.

Or, les déchets de kératine sont sous forme de biomasse solide et l'hydrolyse enzymatique
s’avère difficile en raison de la forte réticulation par les liaisons hydrogènes, les liaisons
disulfures et les interactions hydrophobes spécifiques à cette protéine. D’où l’intérêt de
développer des méthodes de dégradation et d’extraction de la kératine.

D’ailleurs, au cours des dernières années, plusieurs tentatives ont été faites pour l'extraction
de la kératine notamment des méthodes chimiques, mécaniques et enzymatiques.

Par conséquent, une compréhension approfondie des relations entre les unités qui composent
le matériau kératinique fonctionnel devrait permettre d'acquérir des connaissances utiles pour
concevoir de nouveaux matériaux.

En effet, la kératine se trouve principalement dans les cellules épithéliales des vertébrés
supérieurs. Elle est associée à l'organisme des reptiles, des oiseaux et des mammifères. C'est
un constituant structurel de l'ongle, de la laine, des plumes et des sabots qui offre de la force
au corps et aux muscles. Cette protéine remplit plusieurs fonctions, telles que la prédation,
l'armure, la protection, la résistance et la défense.

1
Les kératines ont une insolubilité élevée dans les solvants polaires et non polaires. Cette
stabilisation est le résultat de la réticulation intramoléculaire et intermoléculaire de disulfure,
de la liaison hydrogène et de sa cristallinité. Ces propriétés le différencieront des autres
protéines fibreuses comme la protéine myofibrillaire et la protéine de collagène.

Encore, la biodégradabilité et la nature non toxique de la kératine en font un biopolymère


polyvalent qui peut être modifié en diverses formes telles que des films, gels, billes et
nanoparticules.

La kératine modifiée a de nombreuses applications dans les sciences alimentaires, la chimie


verte, les industries cosmétiques et pharmaceutiques.

2
I. Généralités sur la kératine

1) Structure et composition chimique de la kératine :

La kératine abstraite est une protéine filamenteuse faisant partie des protéines qui se trouvent
associées au corps des reptiles, des oiseaux et des mammifères. (Sharma et al. ,2019)
Elle sert de couche de protection pour les appendices épidermiques comme les ongles, les
griffes, le bec, les cheveux, la laine, les cornes et les plumes. (Shah et al. ,2019). Cette
protéine est presque omniprésente et contient de grandes quantités de molécules de soufre. La
teneur en soufre de la kératine, due à une forte proportion de résidus de cystine, est importante
pour la forme et la fonction de la kératine. (McLellan et al. ,2019)
Diverses liaisons chimiques (liaison d'hydrogène, ionique et disulfure) qui donnent une
résistance accrue et une stabilité à la protéine. (Shavandi et al. ,2017)
La figure ci-dessous montre en bref les différents types de liaisons présentes dans une
molécule de kératine.

Figure I : Diagramme montrant la liaison inter et intramoléculaire dans la molécule de kératine.


(shavandi et al. ,2017)

3
La kératine est insoluble dans l'eau chaude ou froide ; cette propriété unique aide à prévenir
leur digestion par les enzymes protéolytiques telles que la papaïne, trypsine et pepsine. (Shah
et al. ,2019)
L'organisation structurelle et l'assemblage hiérarchique de la kératine varient
considérablement d'un organisme à l'autre, ce qui donne lieu à une variété de structures et de
caractéristiques ayant d'importantes fonctions, tel que le mouvement, l'étanchéité, la
protection contre les impacts et l'intégrité structurale. (Mclellan et al. ,2019).

Cette protéine se trouve principalement sous deux formes : α et β-kératine.

Les kératines α sont riches en cystéine et contiennent moins d'hydroxyproline et d'acides


aminés proline : on les trouve principalement dans les tissus mous, comme la laine, la peau et
les cheveux.

Les kératines β sont riches en alanine et en glycine, mais pauvres en cystéine, hydroxyproline
et proline : ces protéines se trouvent principalement dans les tissus durs, comme les plumes
d'oiseaux, les écailles de poissons, les ongles et autres. (Vineis et al. ,2019)

Le Tableau ci-dessous résume les différences entre les structures α et β :

Tableau 1 : Comparaison entre les structures α et β

Type α-kératine β-kératine


Liaison Liaison hydrogène Liaison
intramoléculaire intermoléculaire
d’hydrogène
Diamètre (nm) 7-10 3-4
Caractérisation structurelle Matrice de Matrice amorphe
filaments
intermédiaires
Masse Molaire (kDa) 40-68 10-22
Distribution Laines, cornes, Bec, plumes,
poils, griffes
Ongles et sabots
Rigidité Elevée Moins rigide que
α-kératine

a) α-Kératine

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α-Kératine est classée par la formation d'un motif en hélice α d'environ 35 résidus de
longueur, organisé hiérarchiquement en dimères, protofilaments, protofibrilles, et filaments
intermédiaires. L'hélice primaire α s'associe à une autre hélice α en antiparallèle, formant
un dimère enroulée stabilisé par les interactions ioniques de la proportion relativement
élevée de résidus de cystine.

Une compréhension approfondie de la structure atomistique peut conduire à une meilleure


compréhension des propriétés mécaniques et physiques de la kératine, permettant des
applications spécifiques et accordables. (Mclellan et al. ,2019)

b) β-Kératine

Le cadre structurel de β-kératine est la feuille plissée β, identifiée par les diagrammes de
diffraction des rayons X. Ces protéines forment des filaments de 3-4 nm de diamètre chez
les espèces aviaire et reptilienne, mais l'homologie de séquence entre les deux espèces est
relativement faible (~25%). Bien que la kératinisation des cellules épithéliales soit la même
entre les variantes aviaire et reptilienne, il existe des différences de développement qui
produisent des structures différentes.

Les composantes génétiques de β-kératine ne sont pas entièrement caractérisées, mais des
études sont en cours pour décrire de nouveaux gènes et le rôle qu'ils jouent dans l'intégrité
structurelle évoluée des plumes d'oiseaux. De telles études ont le potentiel d'inspirer des
conceptions et des matériaux nouveaux et passionnants. (Mclellan et al. ,2019)

Ci-dessous la structure 3D de la kératine :

Figure II : (a) Représentation schématique de la structure 3D de la protéine kératine, (b) hélice α (c)
hélice β (shah et al. ,2018)

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2) Voie de sécrétion

Les kératinocytes prolifèrent à partir des cellules basales de la couche la plus interne de la
peau. Ces cellules sont attachées par l'hémidesmosome à la strate basale et peuvent se diviser
en plusieurs cellules souches.

Au fur et à mesure que les cellules continuent à se diviser et à proliférer, une différenciation
se produit.

Au cours de cette différenciation, les kératinocytes migrent vers la couche épineuse et la


couche granuleuse pour finalement devenir des cornéocytes formant une couche externe
relativement imperméable : la couche cornée qui est la plus superficielle de la peau. Une fois
complètement différenciés, ces cornéocytes perdent leur noyau et leurs organites
cytoplasmiques et finissent par se détacher par la desquamation.

Le temps estimé pour le passage des cellules souches de l'épiderme à la desquamation dans
une peau humaine saine est d'environ 39 jours. (Horst et al.,2018)

Figure III : Représentation schématique des couches stratifiées de l’épiderme


(Maibach et Honari ,2014).

La voie de différenciation spécifique et la localisation physique des kératinocytes contrôlent


les types de structure hiérarchique α-kératine dure, donc chaque voie entraîne des propriétés
physiques et mécaniques.

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Par exemple, des cellules en faisceaux produisant des filaments intermédiaires, enveloppées
dans une série de cuticules et d'un cortex, forment un cheveu tandis que trois couches de
cellules épithéliales kératinisées se chevauchent pour former un ongle. (Mclellan et al. ,
2019)

3) Sources de kératine

La biomasse kératinique provient d'organismes vivants ou de parties de leur corps après leur
mort. Les principaux animaux d'élevage de kératine sont les peaux de moutons, de chèvres, de
bovins, les plumes, les poils et les peaux de buffles. La peau et ses appendices comme les
plumes, la laine, les ongles, les sabots, les poils, les écailles et la couche cornée sont les
sources les plus riches en kératine. De même la kératine peut être extraite des cornes et des

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sabots des animaux, de la laine, des plumes et des poils humains (Fig. IV).

Figure IV  : Différents sources de la kératine (Saha et al. ,2019)

 La laine :
Jusqu'à 95% en poids de la laine est constituée de kératine pure ; en particulier, le cortex de
laine (85% en poids de fibre) est composé de protéines à filament intermédiaire (IFP),
caractérisées par une structure principalement hélicoïdale α intégrée dans une matrice de
kératines à haute teneur en soufre constituées de structures en feuille β (vineis et al. ,2019)
Ci-dessous la composition d’une fibre de laine

8
Figure V : Structure de la fibre de laine (Mckittrick et al. ,2012)

La kératine des fibres de laine peut être classée en quatre catégories de poids moléculaires
distinctes : une faible teneur en soufre avec un poids moléculaire compris entre 45 et 60 kDa
et une partie avec une teneur en soufre élevée et un poids moléculaire compris entre 11 et 28
kDa. (Saha et al. ,2019)

 Plumes de poulet
La formation de plumes aviaires commence par une plume d'épingle, qui se différencie en
plume de duvet, tandis que le noyau basal régresse pour produire le rachis. Cette
différenciation permet d'obtenir des structures fibreuses complexes qui se traduisent par des
caractéristiques mécaniques et des spécificités matérielles impressionnantes.

Par exemple, la forme et la structure de la tige de plume sont différentes de l'extrémité distale
à l'extrémité proximale, ce qui contribue à la force, à la flexibilité et à la légèreté générale.
(Mclellan et al. ,2019)

Donc l’aile de l’oiseau est très résistante et ne se désagrège pas facilement. Ceci est dû à la
présence de la kératine (de forme β) fournissant un support mécanique à la plume, et
empêchant ainsi la plume de tomber.
Pour une meilleure compréhension, il y’a eu des analyses des micrographies électroniques de
plumes sous MET et leur étude révèle la structure de la matrice des filaments avec les feuilles
β de kératines. Cette structure avait un diamètre d'environ 3 nm. (Shah et al. ,2019)

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 Bec de volailles
La matière kératinique est également présente dans la rhamphotheca (couche de surface
externe) des becs d'oiseaux et permet aux becs de participer à diverses fonctions, telles que
l'alimentation, les interactions sociales, les combats et le toilettage.
En règle générale, les becs d’oiseaux se divisent en deux catégories : (1) longs et minces et (2)
courts / épais, sauf dans le toucan, car il est à la fois épais et long (shah et al.,2019)

 Carapace des testudines

Le groupe “Testudines” représente généralement des tortues terrestres et marines. Des études
récentes sur les Testudines indiquent que les tortues sont riches en kératines α et β.

Le rapport β-kératine α-kératine est très élevé dans la carapace chez les tortues à carapace
dure. Ce rapport constitue un facteur important pour des études ultérieures dans le contexte de
la kératine. (Shah et al. ,2019)

 Ongles et griffes

Les ongles sont la source importante de α kératine. Chez les primates et quelques
mammifères, il recouvre les extrémités des doigts et des orteils (leurs extrémités ayant une
peau douce, ces protéines participent donc indirectement à la protection).

Chez le chat, ces protéines forment des griffes incurvées et présentent un motif de type α lors
de l'analyse sous diagramme de diffraction des rayons X.

Les ongles sont l’une des caractéristiques importantes des primates, car ils peuvent utiliser
leurs ongles lors des combats, des éraflures et de l’ouverture de certains objets. (Shah et
al.,2019)

 Les cornes

Les bovidés comme les bovins, les waterbuck, les moutons, les buffles et les gazelles portent
des matières kératiniques sous forme de corne. Les cornes agissent comme une arme, parfois
comme bouclier pour se protéger des prédateurs et se battre avec d'autres animaux pour se
défendre (Trim et al. 2011).

 Peau : stratum corneum

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La couche la plus externe de la peau est l'épiderme, qui varie de 30 mm (paupières) à 1 mm
(la plante des pieds) d'épaisseur chez l'homme, et sert de barrière pour protéger le tissu sous-
jacent des infections, de la déshydratation et des contraintes chimique et mécaniques. Les
Kératinocytes représentent plus de 95% des cellules de l'épiderme.

La couche cornée (10 à 20 mm) est la couche la plus externe (la kératine molle) et est
constamment remise. Il se compose d'écailles imbriquées une morphologie qui est
caractéristique de la quasi-totalité des matériaux kératinisées. (Mckittrick et al. ,2012)

 Cheveux humains

Environ 80 % des cheveux humains sont formés uniquement de kératine. Il apporte souplesse,
force, durabilité et fonctionnalité aux cheveux sous la forme de différentes conformations.
(Sharma et al. ,2019)

Ces dernières années, les kératines de cheveux humains ont été reconnues comme des
biomatériaux d'origine naturelle puissants en raison du fait qu’elles sont d'origine naturelle, de
leur excellente biocompatibilité, de leurs sites d'interaction cellulaire et de leur bonne
biodégradabilité. (Sharma et al. ,2019)

Dans la figure ci-dessous les structures alpha et béta kératine, micro et macro fibrilles de
cheveux humains 

Figure VI : composition du cheveux humains (lee et al. ,2014)

4) Problèmes environnementaux liés aux biomasses kératinique produites par les


industries :

La réglementation communautaire (CE 1069/2009) établit des règles sanitaires applicables

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aux sous-produits animaux non destinés à la consommation animale, y compris les déchets
kératiniques.
Conformément à la réglementation communautaire, les sous-produits animaux sont divisés
en trois catégories en fonction de leur analyse des risques :
Catégorie I : sous-produits animaux pour lesquels la présence de risques pour l'homme est
possible ou confirmée, tels que l'ESB, les produits chimiques et/ou substances interdits et/ou
les polluants environnementaux
Catégorie II : les sous-produits animales contenant des agents pathogènes et/ou des produits
chimiques (drogues) au-delà de la limite autorisée ;
Catégorie III : sous-produits animaux provenant d'animaux sains et non contaminés. (Vineis
et al. ,2019)
Selon la source, les biomasses kératiniques peuvent potentiellement faire partir de toutes ces
catégories, mais dans la plupart des cas, elles sont considérées comme de catégorie II ou III.
Actuellement, des millions de tonnes de biomasse contenant de la kératine sont produites
chaque année par l'industrie alimentaire et, dans une moindre mesure, par les entreprises
textiles.
Par conséquent, leur élimination pose évidemment de graves problèmes environnementaux
qui doivent être résolus par de nouvelles solutions technologiques capables de fournir des
produits de valeur. Également pour vaincre les maladies qui en résultent.
Les principaux producteurs de biomasses kératiniques sont les États-Unis, le Brésil et la
Chine, qui produisent ensemble plus de 40 millions de tonnes par an de déchets à base de
kératine. (Vineis et al. ,2019)
L'Inde possède un vaste cheptel qui compte chaque année 82 millions de peaux de chèvre, 30
millions de peaux de mouton et 28 millions de peaux de buffle. Environ 8 à 10 % du poids
du poulet est composé de plumes, alors des millions de tonnes de plumes sont produites
chaque année.
En outre, une grande quantité de cornes, de poils, de sabots et de plumes sont gaspillés
chaque année (Shah et al. ,2019)
Les données concernant la disponibilité totale des biomasses kératiniques en termes de type
de déchets sont très difficiles à déterminer en raison de la disponibilité de données
inefficaces et incohérentes.
Par contre, il est bien évident que la plus grande quantité de biomasse est produite par les
industries de la viande de volaille et de porc, qui sont en tête du marché mondial de la
production de viande. (Vineis et al. ,2019)

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En d’autres termes, un porc abattu livre environ 0,9 kg de soie, qui est composé
principalement de 90 % de kératine ou même plus ; ainsi, si l'on considère la production
mondiale de viande de porc, la quantité disponible de biomasses riches en kératine provenant
uniquement de cette source est de l'ordre de millions de tonnes. (Vineis et al. ,2019)

En outre, l’industrie de la volaille est l’une des principales sources de déchets de kératine. Les
plumes sont composées de 90% de kératine et constituent 5 à 7% du poids total d'un poulet
adulte. (Staron et al. ,2012)

Or, pendant le traitement de la volaille, les plumes sont jetées et polluent l'environnement en
tant que déchet. La croissance mondiale de l'industrie de la volaille génère plus de 4 millions
de tonnes de déchets de plumes par an.

La moitié de cette quantité est produite par les États-Unis. Une ferme de taille moyenne en
Pologne génère environ 7 tonnes de plumes de poulet par jour. Donc la production nationale
annuelle de ces déchets atteint jusqu’à 8 000 à 9 000 tonnes. (Staron et al. ,2012)

Plus généralement la production mondiale de l’industrie avicole est de plus de 4 millions de


tonnes de déchets par an. De plus la consommation de viande de volaille augmente d'année en
année, ce qui entraîne une augmentation de sa production. (Vineis et al., 2019)

D’autre part, la gestion des déchets de laine est un problème lié à l'élevage ovin et à la
boucherie. La laine obtenue à partir de races ovines est classée en deux catégories : la laine de
qualité moquette (<50 µm de diamètre de fibre) et la laine de type grossier (>50 µm de
diamètre de fibre).

La laine grossière ne convient pas à la fabrication de tapis et de vêtements et a donc une très
faible valeur marchande. En effet, le coût de production de la laine n'est même pas en mesure
de compenser le coût de la tonte, de l'entretien des moutons, de la location des terres, etc.

Par conséquent, la laine de mouton de qualité grossière a été considérée comme un sous-
produit sans valeur de l'élevage ovin, qui est jeté ou illégitimement jeté pour être brûlé.
(Vineis et al. ,2019)

En raison de la pollution de l'environnement et des risques de propagation de maladies


contagieuses telles que la fièvre charbonneuse, les technologies de valorisation de la laine
grossière pour la production de produits plus précieux à base de kératine sont constamment
recherchées. (Vineis et al. ,2019)

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De même, environ 300 000 tonnes de cheveux seraient jetées chaque année dans le monde,
fournissant ainsi des ressources riches en kératine provenant du gaspillage des salons de
coiffure, des hôpitaux, etc. (lee et al. ,2014)

La figure ci-dessous schématise la distribution de la biomasse kératinique ainsi que


l’évolution de la production de la biomasse des différentes sources de 1999 jusqu’à 2013

Figure VII  : a) Répartition mondiale de la disponibilité des biomasses à base de kératine.


b) Commerce mondial de la production de viande 1999-2013 (Vineis et al. ,2018)

II. Méthodes de production et de dégradation de la kératine

1. Les différentes méthodes d’extraction

Les principales méthodes utilisées pour solubiliser et isoler la kératine des matières riches en
kératine sont : chimiques (réduction, oxydation, hydrolyse et par liquides ioniques),
microbiologique et enzymatique, explosion à la vapeur et irradiation par micro-ondes.
(shavandi et al. ,2017)

La figure ci-dessous récapitule les différentes méthodes d’extraction de la kératine à partir de


sources animales. 

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Figure VIII  : Schéma récapitulatif des méthodes utilisés pour l’extraction de la kératine (shavandi et al. ,
2017)

a) Les méthodes chimiques

La méthode d'extraction alcaline nécessite des quantités importantes de produits chimiques


alcalins pour l'hydrolyse et d'acides pour la neutralisation. La chaîne primaire de la kératine
est endommagée et sa structure est perturbée par la méthode d'hydrolyse.

L’isolement de la kératine de la laine par la méthode de réduction utilisant des agents


réducteurs, tels que les thiols (par exemple le mercaptoéthanol), a été la technique la plus
rapportée pour rompre les liaisons disulfures de cystine (R – S – S – R) et la formation de
cystéine (R –S – H). Malgré le fait que la structure de la chaîne de kératine est préservée dans
cette méthode, l'utilisation de mercaptoéthanol présente les inconvénients d'être coûteuse et
peut être toxique et nocive. Il est possible d’utiliser le sulfure de sodium comme produit de
remplacement chimique moins coûteux du mercaptoéthanol et donc il est largement utilisé
pour l'extraction de la kératine de la laine par l'étape de sulfitolyse.

La sulfitolyse est la réaction de clivage des liaisons disulfure par les ions sulfite (sulfite :
SO32− ; bisulfite : HSO3- et disulfite : S2O52−), ce qui entraîne la formation d'un anion thiol
et d'un anion S-sulfonate (sel de Bunte).

Comme indiqué sur la Figure IX , le Sulfite de Sodium (SO32−), bisulfite (HSO3-) et disulfite
(S2O52−) coexistent à l'équilibre en solution aqueuse et peuvent tous être impliqués dans la
réaction de sulfitolyse.

Ci-dessous le schéma montrant la rupture des ponts disulfures par sulfitolyse.

15
Figure IX : Schéma de la réaction de sulfitolyse qui rompt les ponts disulfures de la fibre de kératine
(Shavandi et al. ,2017)

Les deux méthodes nécessitent l’utilisation de grandes quantités d’urée en tant que dénaturant
de protéines, ce qui peut modifier les propriétés physicochimiques de la kératine finale.

Les liquides ioniques sont des solvants verts relativement récents qui ont beaucoup attiré
l'attention et qui ont été utilisés pour la régénération de la kératine à partir de laine.

Cependant, ce processus doit être effectué sous azote et nécessite un contrôle précis de la
température, la matière première doit être ajoutée en petites portions dans le liquide chaud, et
la kératine obtenue n'est pas soluble dans l'eau.

En ce qui concerne les méthodes d'oxydation, les matériaux oxydants tels que les acides
formique et peracétique sont les acides les plus utilisés pour former un acide sulfonique
(RSO3H). Ce processus prend généralement beaucoup de temps, plus de 24 h de temps de
réaction requis pour obtenir un rendement raisonnable. En fonction de la présence ou de
l'absence de liaisons disulfure dans la structure de la kératine, plusieurs sous-fractions peuvent
être obtenues. (Shavandi et al. ,2017)

b) Méthode d’explosion à vapeur

Une autre technique utilisée pour l'extraction est l'explosion à la vapeur d'eau qui a été utilisée
pour la génération de matériaux biosourcés. Dans cette procédure, le matériau est présenté à la
vapeur à haute température pendant un court laps de temps, il s'infiltre dans les tissus, puis
une décompression et une explosion rapide se produit en quelques millisecondes.

Cette méthode a un avantage sur d’autres méthodes en termes de temps de traitement, de


digestibilité, d’application potentielle à basse température et de dissolubilité élevée, mais la
kératine extraite obtenue possède une faible concentration en cystéine. (Saha et al. ,2019).

16
c) Extraction par micro-onde

Le chauffage par micro-ondes est une autre méthode proposée. On pense que les micro-ondes
réduisent l'énergie d'activation en raison du chauffage uniforme par rapport au chauffage
irrégulier et non uniforme du procédé de chauffage traditionnel. Bien que la raison exacte
derrière l'énergie d'activation inférieure ne soit pas connue, il est postulé que le groupe ester
qui s'hydrolyse en raison du rayonnement micro-ondes peut être l'une des raisons possibles.
(Saha et al. ,2019)

d) Extraction microbiologique et enzymatique

La croissance continue de l’industrie de la volaille entraîne une augmentation de la quantité


de déchets provenant à la fois des installations de production et des usines de traitement. Le
traitement de la viande de volaille produit des quantités massives de déchets solides tels que
plumes, viscères, os et morts à leur arrivée.

L'utilisation d'enzymes pour la bioconversion de tels sous-produits en matériaux de valeur


accrue constitue une stratégie intéressante.

Les enzymes peuvent être utiles pour convertir les déchets de la volaille en aliments pour
animaux et en engrais par exemple. L'hydrolyse de sous-produits animaux peut également
générer des peptides bioactif ou molécules importantes pouvant exercer des effets
physiologiques (Brandelli et al. ,2015)

Le bref résumé de la production de kératine par méthode microbiologique est dans la figure X
ci-dessous

17
Figure X : Activités de la kératinase microbienne dans la transformation des déchets de l'industrie
avicole en sous-produits utiles. (Shah et al. ,2018).

e) Hydrolyse des kératines α et β par cultures bactériennes 

Le recyclage des déchets provenant de l'industrie avicole, étant très abondants, lutte contre
les problèmes de pollution de l'environnement, mais il améliore également le taux de
production de kératine à des fins diverses.

Les viandes de volailles fournissent des déchets gigantesques tels que des os, des plumes et
des viscères. La bioconversion de ces déchets en matière utile à l'aide d'une ou de plusieurs
enzymes spécifiques est un paradigme fascinant. Actuellement, les enzymes sont largement
utilisées à large spectre pour la conversion et la production de déchets de volaille en aliments
et engrais.

On sépare les protéines kératiniques de la plume par plusieurs modifications chimiques.

Initialement, les micro-organismes producteurs de protéases (kératinases) ont été isolés et


examinés. La plupart des micro-organismes producteurs de protéases puissants ont été
identifiés.

18
L'enzyme microbienne (protéase) attaque les substrats protéiques kératiniques insolubles et
libère ainsi des molécules contenant des groupes amino libres (-NH2) (Abdel-Naby et al.
2017 ; Bagewadi et al. 2018).

La plume de poulet, la laine de mouton ont été utilisés comme substrat. Après l'hydrolyse,
ces substrats étaient dégradés, lavés et incubés à 60 °C pendant la nuit. Enfin, les acides
aminés libérés ont été analysés (Fellahi et al. 2014).

2. Comparaison des kératines obtenues à partir de différentes biomasses

La kératine de laine a été comparée à celle du sabot. Il a été montré que la kératine de laine a
une quantité plus élevée de cystine et une quantité plus faible d'acides aminés qui favorisent
la formation de l'hélice α (par exemple, acide glutamique, acide aspartique, leucine, lysine et
arginine)
Entre autres, la kératine des plumes montre une faible quantité de cystine par rapport aux
kératines des mammifères. (Vineis et al. ,2019)
La distribution du poids moléculaire des kératines extraites de différentes biomasses par
sulfitolyse est indiquée dans la figure ci-dessous ; Comme on peut le voir, la kératine de
mammifère (laine, corne et sabot de porc) présente deux bandes principales de fraction entre
40 et 60 kDa, liées aux filaments intermédiaires à faible teneur en soufre qui ont une
structure hélice α.
Les bandes mineures entre 30 et 6 kDa proviennent des protéines inter-filamentaires
amorphes et à haute teneur en soufre. Le motif électrophorétique du sabot à corne présente
différentes bandes de poids moléculaire comprises entre 40 et 60 kDa.
D'autre part, les kératines des plumes présentent des poids moléculaires inférieurs entre 30 et
10 kDa, associés aux β-kératines typiques des reptiles et des oiseaux. (Vineis et al.2019)

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Figure XI : Composition en acides aminés et distribution du poids moléculaire de la kératine extraite de
différentes biomasses par sulfitolyse

III. Domaines d’application de la kératine

A l’échelle industrielle, la kératine est un produit utilisé dans les domaines médical,
pharmaceutique, cosmétique, ainsi que dans les industries biotechnologiques. (sharma et al. ,
2018)

1) Domaine médicale

La première étude sur l'utilisation de la kératine comme biomatériau était dans le revêtement
des greffes vasculaires. Dans cette étude, la greffe revêtue a été implantée avec succès chez un
chien pendant plus de 200 jours, sans thrombose. Depuis lors, la kératine a été évalué pour
son utilisation en biomédecine, comme le traitement des plaies, la régénération osseuse,
l'hémostase, et récemment, la réparation des nerfs périphériques. (khajavi et al. ,2016)

D’ailleurs, plusieurs biomatériaux à base de kératine ont été produits pour être utilisé dans
diverses applications biomédicales. Par exemple, la kératine a la capacité de fonctionner
comme une matrice extracellulaire synthétique (MEC) en raison de sa biodégradabilité, de sa
biocompatibilité et de sa capacité à créer des domaines de liaison de type fibronectine aux
cellules afin de faciliter l’adhésion cellulaire.

20
Elle a également des activités biologiques qui facilitent et soutiennent la prolifération des
cellules.
Donc nombreuses sont les études qui ont exploité la kératine dans le traitement biomédical.
On peut citer : l'ingénierie du tissu osseux, oculaires, régénération et cicatrisation des plaies,
remplacements de peau, régénération nerveuse… (shavandi et al. ,2017)

*l'ingénierie du tissu osseux


Dans les applications cliniques, des substituts osseux à partir de matériau dérivé de la kératine
peuvent être utilisés pour la réparation osseuse grâce à son ostéo-conductivité, sa résistance
adéquate et sa résorption contrôlable. L'effet de ce matériau sur la croissance du tissu osseux a
été étudié in vitro.
Il a été rapporté que l'incorporation de kératine dans les fibres de PLLA améliore la
formation osseuse par rapport à la membrane de contrôle de PLLA. (nayak et al. ,2018)
D’autre part, il s’est avéré que les échafaudages de kératine n'étaient pas cytotoxiques pour les
cellules ostéoblastiques humaines. Cet échafaudage peut donc servir de substrat biomimétique
pour des applications d'ingénierie tissulaire osseuse (Saravanan et al. 2013).

*Cicatrisation des plaies :


La plaie est la peau résultante de dommages physiques ou thermiques tels que les coupures
ou perforations.
Dans le processus de cicatrisation classique, il y’a interaction entre divers facteurs
nécessaires à la cicatrisation complète de la plaie, tels que la ré-épithélialisation,
l'inflammation, la granulation, l'angiogenèse, la maturation des tissus et la contraction.
(nayak et al. ,2019)
Le concept moderne de la cicatrisation se focalise sur le fait de fournir des conditions
optimales autour de la plaie pour une meilleure croissance des cellules épithéliales avec
prévention de l'infection microbienne. (saha et al. ,2019).
En effet, l’ingénierie tissulaire est un domaine dans lequel les scientifiques ont intérêt à
trouver des solutions appropriées pour le traitement des blessures. Parmi ces solutions,
l’échafaudage biologique s’est montré important dans les applications de l'ingénierie
tissulaire. Il est biodégradable et peut être utilisés pour les tissus régénérée. (Saha et al. ,
2019)
Certes, la kératine étant biodégradable et biocompatible, sert comme un excellent matériau

21
pour les échafaudages. Elle est capable d’améliorer la croissance des fibroblastes et les
kératinocytes.
Or la kératine n'a pas la capacité de retenir l'eau et tend à se déshydrater facilement à la
température ambiante. Pour enrayer ce problème, on utilise des polysaccharides tels que
l'agar et alginate. Ces derniers ont une grande capacité de rétention d'eau en raison de leur
caractère hydrophile. (saha et al. ,2018)
Outre que les échafaudages, il est possible de fabriquer une matrice par mélange de
nanoparticules de kératine avec le chitosane (Saravanan et al. 2013).
En effet, Certains chercheurs ont préparé avec succès des micropartcules et des nanoparticules
à partir de kératine de plumes. Les nanoparticules de kératine de plumes de poulet ont été
développées et utilisées comme agent hémostatique, ce qui a entraîné une diminution du
temps de saignement et des pertes sanguines suite à l’amputation de la queue d’un rat (Wang
et al. 2016).
Des composites biocompatibles ont été mis au point, qui peuvent être utilisés pour des
pansements de haute performance, pour traiter les plaies chroniques infectées par des ulcères
en combinant la cellulose et les nanoparticules de kératine (Tran et al. ,2016).

*Biomatériaux à base de kératine pour la régénération nerveuse périphérique


L'un des domaines d'applications biomédicales les plus étudiés utilisant des biomatériaux à
base de kératine est la régénération nerveuse périphérique, où des biomatériaux à base de
kératine ont été appliqués sous forme d'hydrogels pour induire une régénération nerveuse
efficace.
Au cours de la dernière décennie, la restauration de la récupération fonctionnelle dans les
lésions nerveuses périphériques a été un sujet difficile dans le domaine de l'ingénierie des
tissus nerveux.
De nombreux hydrogels servant de charges luminales pour les conduits nerveux tubulaires
ont été développés pour guider la régénération nerveuse périphérique.
Ci-dessous une figure qui illustre l’application médicale de la kératine pour la régénération
d’un nerf périphérique (Lee et al. ,2014)

22
Figure XII : Illustration schématique de l’application d’un gel de kératine pour la régénération d’un
nerf périphérique médicale (Lee et al. ,2014)

2) Domaine pharmaceutique

L’administration de médicaments est un processus dynamique qui implique l’administration


de médicaments, leur absorption et leur interaction avec le site cible.
Pour de nombreuses applications médicamenteuses, les médicaments sont conçus de manière
à pouvoir fournir l'effet thérapeutique avec le maximum d'efficacité et la moindre toxicité. La
délivrance de médicaments doit être maintenue de manière contrôlée.
En effet, une famille diversifiée de polymères a été identifiée dans l'administration de
médicaments. L’administration de médicaments a déjà été réalisée en utilisant des substances
synthétiques et naturelles.
La kératine fait partie des substances naturelles et elle est devenue largement utilisée comme
système d'administration de médicaments (DDS) de manière contrôlée en raison de sa
stabilité, de sa réactivité moindre, de ses propriétés structurelles et mécaniques.
En tant que polymère naturel, les kératines ont un avantage car elles sont riches en groupes
chimiques réactifs comme l’amide, le carboxyle, l’hydroxyle, ainsi que le sulfhydrile, et par
conséquent, ces propriétés renforcent leur activité pour interagir avec les molécules
biologiquement actives. (shah et al. ,2019)
Les hydrogels de kératine permettent une libération accordable des médicaments, y compris
les antibiotiques, les facteurs de croissance et les médicaments pour le traitement du cancer
directement sur le site d'application. L'administration localisée de médicaments offre de
nombreux avantages aux patients.

23
D’une part, grâce à la présence de kératine il est possible d'administrer une dose élevée tout
en évitant la toxicité. De plus, elle offre une protection de la microflore gastro-intestinale
contre la dysbiose (généralement causée par l'administration orale ou intraveineuse
d'antibiotiques). Également, elle facilite le recrutement de cellules immunitaires à un site de
blessure. (Mclellan et al. ,2019)

D’autre part, Les nanoparticules peuvent être un bon diagnostic vétérinaire, elles peuvent
pénétrer dans l'organisme facilement dans les cellules et les organes en raison de leur taille
nanométrique. Ils sont bons pour l'administration du médicament comparativement aux
polymères synthétiques et aux glucides. (sharma et al. ,2019)

La figure ci-dessous montre les nanoparticules de kératine extraites des plumes de poulet.
(Sharma et al. ,2019)

Figure XIII : Nanoparticules de kératine extraites des plumes de poulet (sharma et al. ,2019)

3) Domaine cosmétique

Les protéines ont rapidement été considérées comme des ingrédients utiles pour créer un
environnement approprié pour une peau et des cheveux sains en raison de leur capacité à lier
l'eau avec la couche cornée de la peau et ses annexes. La plupart des dérivés protéiques
utilisés à des fins cosmétiques sont obtenus à partir de protéines simples, alors que les
protéines conjuguées sont utilisées beaucoup moins fréquemment. (Secchi,2008)
La kératine est parmi les protéines simples les plus utilisées dans divers produits cosmétiques
tels que les crèmes, les shampooings et les après-shampooings c’est-à-dire les produits conçus
au traitement de la peau et des cheveux. Sa présence dans la cuticule du cheveu et dans la
couche cornée aide à préserver l'hydratation de la peau.

24
Elle est combinée avec d'autres polymères naturels tels que le chitosan, le collagène et la
fibroïne de soie dans les produits cosmétiques. La kératine avec un poids moléculaire élevé,
est principalement utilisée pour les applications de soin de la peau. Il est possible de
transformer la kératine en un film. Un film ou un revêtement de kératine sur la peau procure
une sensation douce.
De nos jours, des protéines associées à la kératine de différentes sources ont été développées
et appliquées sous forme de micro-échafaudage en cosmétique. (sharma et al. , 2018)
Dans le cadre de l’utilisation de la kératine dans le domaine cosmétique, une entreprise
tunisienne élaborée récemment « Lab.Pharmatech » met sur le marché des produits
pharmaceutiques et para-pharmaceutiques à base de kératine Bêta. (Fig 6)

Figure XIV : Les produits à base de kératine élaborés par une entreprise tunisienne

4) Domaine environnementale

Les matériaux synthétiques traditionnels à base de pétrole sont considérés comme critiques
vu leurs élimination restreinte et limitée et leurs effets nocifs pour la fertilité du sol.
L'accent a donc été mis sur l'étude des matériaux biocompatibles et biodégradables. (nayak
et al. ,2019)
Au cours des dernières années, l'intérêt pour la récupération et la réutilisation de la biomasse
augmente de plus en plus, en particulier la recherche des alternatives aux matières plastiques
traditionnelles qui devraient être biodégradables, de haute qualité, compétitifs, respectueux

25
de l'environnement et non toxiques.
Ceci réduirait non seulement la dépendance de l’économie vis-à-vis des sources fossiles,
mais contribuerait également à réduire la pollution de l'environnement en réduisant les
émissions nettes de dioxyde de carbone.
Parmi les sources naturelles, les matériaux à base de protéines sont largement pris en compte
pour les applications biotechnologiques. (nayak et al.,2019) (vineis et al. ,2019)
D'où l’importance la kératine comme biopolymère avec prédominance en raison de son
abondance naturelle, de ses caractéristiques structurelles, de sa non-toxicité, de sa
biocompatibilité, de sa capacité de renouvellement et de son activité biologique, la kératine
assure alors sa place dans les secteurs des matériaux modernes (nayak et al,2019)
Également, la kératine est un adsorbant efficace des métaux lourds et des composés
organiques volatils (COV), ce qui est utile pour la purification de l'eau et de l'air (vineis et
al. ,2019)
Les études sur la kératine de la laine pour la liaison des métaux lourds ont commencé dans
les années 1950. Les différents métaux dont l'absorption par la laine a été signalée sont le
mercure, le cuivre et l'argent, le cadmium3 et le plomb4, ainsi que le chrome et
l'aluminium.5,6. (Kar2004).

26
Conclusion

La kératine est une protéine filamenteuse qui sert de couche protectrice pour les appendices
de l'épiderme comme les ongles, les griffes, le bec, les cheveux, la laine, les cornes et les
plumes.
Elle est subdivisée en deux classes différentes en fonction de leur structure secondaire : α-
kératine et β-kératine.
La kératine a récemment gagné beaucoup de place parmi les différentes protéines car elle
présente une source biologique renouvelable, durable, biocompatible et biodégradable.
Néanmoins, chaque année de grandes quantités de déchets contenant de la kératine sont
produites par les industries de transformation de la volaille et de la viande ce qui cause des
problèmes environnementaux majeurs : Ces déchets kératiniques sont enfouis et déversés,
engendrant des problèmes de stockage et d’élimination des cendres. D’où l’intérêt de
développer des méthodes efficaces pour l’extraction et la production de la kératine tel que
l’extraction chimique , microbiologique, explosion à vapeur et l’extraction par micro-onde...

En effet, ces protéines kératiniques peuvent alors être utilisées dans différentes domaines tel
que le domaine médicale, pharmaceutique, environnementale et cosmétique sous forme
d’hydrogels, de nanoparticules, d’échafaudages…

De plus, les matériaux kératiniques ont diverses structures et fonctions hiérarchiques qui
peuvent être utiles pour le développement ou l'architecture d'une nouvelle structure pour le
bénéfice humain. Bien que des recherches remarquables aient été menées sur la kératine,
certains domaines de recherche ne sont toujours pas clairs et insuffisants.

D’où l’interêt de s’orienter vers quelques facteurs importants qui peuvent illustrer certains
points bénéfiques dans la recherche sur la kératine :
 Bien qu'une quantité importante de détails soit disponible pour la kératine, α- et β- le
matériel kératinique n'est pas bien compris, y compris sa biosynthèse, son assemblage
moléculaire, sa séquence génétique, sa nature mécanique et structurelle. Ceci indique
et ouvre une nouvelle porte dans la recherche pour l'investigation diverse du matériel
kératinique.
 La kératine possède des propriétés mécaniques et biologiques élevées et compactes,
ces connaissances nous permettent de les appliquer à la synthèse et à l'assemblage de
nouveaux produits à faible poids moléculaire et à haute résistance mécanique.

27
 Pour prédire la nouvelle structure et sa fonction, il est essentiel de comprendre la
relation morphologique et la configuration structurelle.
 D'autres études sont nécessaires pour comprendre l'importance des nanomatériaux à
base de kératine qui peuvent être utiles pour l'administration de médicaments et la
création d’une réponse thérapeutique.
Pour prédire la nouvelle structure et sa fonction, il est essentiel de comprendre la relation
morphologique et la configuration structurelle.
D'autres études sont nécessaires pour comprendre l'importance des nanomatériaux à base de
kératine qui peuvent être utiles pour l'administration de médicaments et pour fournir une
réponse thérapeutique.

28
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