UE1 SPR PPT 1 PDF

Stage de Pré-Rentrée UE 1
Organisation du stage de pré-rentrée UE 1

- 9 h de chimie : Chimie générale (Atomes et liaisons), Chimie organique
- 9 h de biochimie : Protides, Glucides, Lipides, Ac. nucléiques, Enzymologie
Des QCMs sont fournis avec le poly

→ sont à faire et seront corrigés la séance suivante
Dans un chapitre, des questions simples « participatives » et récapitulatives

à chaque fin de partie
→ Donc on écoute bien, on se concentre et surtout ON PARTICIPE  !
Bon courage et vive la chimie !

Stage de Pré-Rentrée 2012
UE 1 – L’atome
Diaporama réalisé par les tuteurs de La Fed’
2
Plan du cours
I- Structure de l’atome
II- Modèle de Bohr
III- Modèle quantique de l’atome
IV- Configuration électronique
V- Tableau périodique
Généralités
Atome : électriquement neutre
Noyau : nucléons = neutrons + protons

concentre la masse de l’atome
protons : charge positive
Nuage électronique : électrons

charge négative
Particules élémentaires
Charge Masse
Neutron 0C 1,672.10-27 kg
Proton + 1,602.10-19 C 1,672.10-27 kg

= 1836 melectron
Electron - 1,602.10-19 C 9,109.10-31 kg

Caractérisation de l’atome
A = nombre de masse
= nombre de nucléons
Z = numéro atomique
= nombre de protons
(= nombre d’électrons si pas d’ionisation
car atome électriquement neutre)
N = A – Z = nombre de neutrons
Pour les éléments légers : en général, Z = N

Isotopes
Deux atomes sont des isotopes si : même Z

différents A
Même nombre d’électrons : « isoélectroniques »
Ex: Hydrogène (p=1; n=0)

Deutérium (p=1; n=1) isotope stable
Tritium (p=1; n=2) isotope radioactif
Carbone 12 (p=6; n=6)

Carbone 13 (p=6; n=7) isotope stable
Carbone 14 (p=6; n=8) isotope radioactif
La mole Abréviation : mol
= quantité de matière d’un système contenant autant
d’entités qu’il y a d’atomes dans 12 g de 12C.
La masse d’une mole de particules = masse molaire

(unité = g.mol-1 notée M)
Le nombre d’Avogadro Abréviation : NA

= nombre d’atomes réels contenus dans un atome gramme
soit dans une mole de ces entités.
NA = M/m = 6,02.1023 mol-1
Une mole de n’importe quelle substance contient donc
6,022.1023 particules de cette substance.
L’unité de masse atomique Abréviation: uma
= 1/12 masse d’un atome de carbone pris à 12g.
1 uma = 1/12 x 1,9926.10-23 g

= 1,6605.10-24g
Ex: Masse atomique d’un atome du nucléide 14N = 14 uma.

Masse molaire d’une mole de 14N, cad la masse de 6,022.1023 atomes de 14N
≈ 14 g.mol-1.
Exercices Soit l’atome représenté ainsi : 56
26 Fe
- Connaissez-vous le nom de cet élément ?
- Quelle est sa charge globale ?
- Combien de protons, d’électrons, de neutrons ?
58
Il existe d’autres atomes dans la nature que l’on peut écrire
26 Fe
- Comment peut-on qualifier sa relation avec 56Fe ?
- A-t-il des propriétés chimiques différentes ? Pourquoi ?
Au fait, une mole de grains de sable, ça fait combien de grains de sable ?!?
II- Modèle de Bohr
Rappel lycée: spectre de la lumière blanche
Lumière blanche
II- Modèle de Bohr
Relation rayonnement-énergie
La lumière peut-être considérée comme

- la résultante d’une onde électromagnétique avec une certaine
fréquence ν (modèle ondulatoire)
- un faisceau de particules photoniques d’une certaine énergie E (modèle
corpusculaire).
Ces deux modèles sont reliés par l’équation de Planck :
E = h x ν = h x c/λ
avec E : énergie (en Joules) NB : 1 eV = 1,6.10-19 J
c : célérité, vitesse de la lumière (3.108 m.s-1)
λ : longueur d’onde (en m)
h : constante de Planck (6,62.10-34 J.s-1)
ν : fréquence (en s-1 ou Hz)
II- Modèle de Bohr
Lumière et spectre électromagnétique

II- Modèle de Bohr
Absorption de certaines
Hydrogène fréquences par l’hydrogène
gazeux
II- Modèle quantique de l’atome
• L’absorption de certaines fréquences particulières par

l’hydrogène gazeux produit un spectre de raies d’absorption .
• Si on laisse les atomes d’hydrogènes se « désexciter », ils

émettront par fluorescence un spectre de raies d’émission qui
sera l’opposé du spectre d’absorption précédent.
Ces spectres sont discontinus →
Le modèle de Bohr est basé sur

l’interprétation des spectres de
raie d’absorption et d’émission
de l’atome d’hydrogène.
II- Modèle de Bohr
Modèle de BOHR
Le modèle de Niels Bohr (1885-1962)
reprend les bases du modèle planétaire.
Toujours fondé sur les lois de la mécanique classique il inclut néanmoins certains
concepts tels que la quantification des niveaux d’énergie (Max Planck,
mécanique quantique).
Même si ce modèle est aujourd’hui considéré comme faux, il reste encore très
intéressant, puisqu’il conduit à des résultats exacts dans certains champs
d’application.
Il commence à envisager la dualité onde-particule : l’électron est à la fois

considéré comme une particule (avec une masse) et comme une onde de
fréquence définie.
II- Modèle de Bohr
• Les électrons gravitent autour du noyau sur des orbites d’altitude

(et donc d’énergie) bien précises.
• Lorsque l’électron absorbe ou perd de

l’énergie, il change d’orbite c’est à dire de
niveau d’énergie.
• Un photon de fréquence correspondant

à cette différence d’énergie entre
orbitales (∆E) est absorbé ou expulsé.
NB : Energie d’une orbitale (atome hydrogénoïde) : En = -13,6/n²

en electron-volt (!)
II- Modèle de Bohr
18
II- Modèle de Bohr
Exercices
Votre premier QCM d’UE1 
Répondre Vrai ou Faux pour chaque item :
A. La lumière peut s’échanger sous la forme de grains élémentaires appelés « photons »

B. Le domaine du visible correspond au domaine du spectre électromagnétique compris
entre 400 et 750 nm.
C. La relation de Planck s’écrit E = h.ν dans laquelle E est exprimée en électron-volt.
D. Pour passer de la couche L à la couche K, un électron absorbe de l’énergie.
E. Le modèle de Bohr est totalement « has been ».
Lorsqu’un atome d’hydrogène se désexcite, quel spectre lumineux émet-il ?
Celui-ci ? Ou bien celui-là ?
Un électron peut-il passer d’un niveau d’énergie En = -13,6 eV à un niveau En = - 3,4 eV si

on l’expose à une source de photons d’énergie E = 20,0 eV ?
Limites du modèle de Bohr

Conception « planétaire » de l’atome : séduisante mais à rejeter car ne permet
pas de rendre compte de tous les faits expérimentaux, notamment magnétiques.
Modèle quantique de l’atome

Plus complexe, il est la base de la compréhension de la chimie moderne générale
comme organique : son étude est incontournable.
Un électron peut-être également assimilé à une onde. A l’échelle atomique, cela

revient à abandonner définitivement l’idée de trajectoire et à faire un effort
d’abstraction.
Ce qu’on peut définir = Probabilité de présence. Ce modèle est essentiellement

mathématique.
Les 4 nombres quantiques

La probabilité de présence d’un électron est définie par sa fonction d’onde.
Cette fonction d’onde est reliée à son énergie par l’équation de Schrödinger. La
résolution de cette équation différentielle fait apparaître 3 nombres quantiques :
n : nombre quantique principal

l : nombre quantique secondaire (ou azimutal)
m : nombre quantique magnétique
Ces trois nombres quantiques permettent de définir une orbitale atomique :

volume dans lequel on a 95% de probabilité de retrouver l’électron à tout instant
Il existe un quatrième nombre quantique, relatif à une propriété intrinsèque de

l’électron et sans rapport avec l’orbitale décrite. s: nombre quantique de spin
Les électrons se répartissent autour du noyau dans des orbitales = structure

électronique. Un électron est défini par 4 nombres quantiques (n, l, m et s).
Symboles Nom Valeurs permises
n nbre quantique principal : détermine 1, 2, 3, etc…

la couche (n=1 : couche K, n=2 = couche L, etc)
l nbre quantique secondaire : détermine la de 0 à n-1

sous-couche, forme de l’orbitale
m nbre quantique magnétique : détermine -l≤m≤+l

l’orientation de l’orbitale dans l’espace
s nbre quantique de spin : rotation de + ½ ou - ½

l’électron sur lui-même, ↑ (+ ½) ou ↓ (- ½)
l = 0 : orbitale s l = 2 : orbitale d
l = 1 : orbitale p l = 3 : orbitale f
Couche n l orbitale m Cases
quantiques
K 1 0 1s 0
L 2 0 2s 0
1 2p +1, 0, -1
M 3 0 3s 0
1 3p +1, 0, -1
2 3d 2, 1, 0, -1, -2
N 4 0 4s 0
1 4p +1, 0, -1
2 4d 2, 1, 0, -1, -2
3 4f 3,2,1,0,-1,-2,-3
Energie des orbitales atomiques

L’énergie d’un électron dépend de n et de l, par :
- L’attraction du noyau : fonction de la distance, nombre quantique n

- La répulsion des autres électrons : via une constant d’écran σ, qui
vient diminuer la charge positive « Z » du noyau.
→ σ est fonction de n (altitude de l’OA) et de l (géométrie de l’OA)
Pour info :
E (n, l) = - 13,6 x (Z-σ)²/n²
Pour un atome hydrogénoïde : σ = 0, l’énergie ne dépend que de n

→ On retrouve le modèle de Bohr.
Conséquence : interpénétration des niveaux d’énergie
n=4 pd
n=3
sp !
s
n=2 p
s
n=1 s
Atome hydrogénoïde Atome polyélectronique

Un électron dont l’orbitale est définie par n = 4 n’est pas forcément moins stable
qu’un électron n = 3, s’il subit la répulsion d’autres électrons (écrantage).
Exercices
Quel nombre quantique définit :
- L’orientation d’une orbitale dans l’espace ?

- La couche dans laquelle est comprise l’orbitale ?
- La forme d’une orbitale ?
- Le spin d’un électron ?
Soit l’orbitale atomique suivante :
- Est-ce une orbitale s ou une orbitale p ?

- Peut-elle être définie par le triplet de nombre quantique : n = 1 ; l = 1 ; m = 0 ?
- Combien peut-elle prendre d’orientations dans l’espace ?
- Au fait, c’est quoi une orbitale atomique ?
De quels nombres quantiques dépend l’énergie d’une orbitale :
- Pour un atome hydrogénoïde ?

- Pour un atome polyélectronique ?
Configuration électronique de l’atome

Nous avons modélisé un certain nombres d’orbitales : il faut à
présent étudier comment on les remplit et dans quel ordre.
Rappel : une orbitale est défini par n, l, m

un électron est défini par son orbitale (n, l, m) et son spin s
On représente une orbitale par une case quantique.
Elle peut être vide , demi-saturée , saturée (2 e-)
Remplissage des OA : 3 règles à connaître (Klechkowski, Hund, Pauli)

IV- Modèle quantique de l’atome
Règle de Klechkowski
Remplissage des sous-couches par
ordre croissant d’énergie
Ordre croissant des énergies

reflété par la somme : n + l
Ex:
6C 1s2 2s2 2p2 3s0 3p0 4s0 3d0 4p0 5s0 4d0 5p0 6s0 4f0 5d0 …
Cl 1s 2 2s2 2p6 3s2 3p5 4s0 3d0 4p0 5s0 4d0 5p0 6s0 4f0 5d0 …
17
56Ba 1s2 2s2 2p6 3s2 3p6 4s2 3d10 4p6 5s2 4d10 5p6 6s2 4f0 5d0 …
Règle de Hund
Lorsque des orbitales atomiques ont la même énergie (même
sous-couche), les électrons occupent un nombre maximum
d’orbitales avant de s’apparier.
Ex: [6C] 1s2 2s2 2p2 2p2
Principe de Pauli
Dans un même atome, deux électrons ne peuvent pas avoir leurs
4 nombres quantiques (n, l, m, s) identiques
n, l, m identiques
s identiques (+ ½)
→ Nombre maximum d’électrons par orbitale = 2 (2 valeurs de s)

Application des trois règles
● B = bore (Z = 5) 1s
2
2s
2
2p
1
● N = azote (Z = 7)
2 2 3
1s 2s 2p
● Ti = titane (Z = 22)
2 2 6 2 6 2 2
1s 2s 2p 3s 3p 4s 3d
Cations et Anions (Atomes ayant perdu/gagné des électrons)
CATIONS : les électrons arrachés en premier sont les plus

externes (cad sur le niveau n le plus grand)
Ex: [26Fe] = [Ar] 3d6 4s2
[26Fe2+] = [Ar] 3d6 4s0
[26Fe3+] = [Ar] 3d5 4s0
ANIONS : le remplissage se fait normalement
Ex: [17Cl] = [Ne] 3s2 3p5
[17Cl-] = [Ne] 3s2 3p6 (= [Ar] )
Exercices QCM : Gueuler « Vraaaaaiiiii » ou « Fauuuuuux » pour chaque item.
A. Une orbitale atomique peut accueillir un maximum de 2 électrons.

B. Selon la règle de Klechkowski, on remplit les orbitales par ordre de « n+l » croissant.
C. Selon la règle de Hund, deux électrons ne peuvent pas avoir leurs 4 nombres quantiques
identiques.
D. La structure électronique du nickel (Z = 28) est 1s2 2s2 2p6 3s2 3p6 4s2 3d8
E. La structure électronique de l’ion Ni2+ est 1s2 2s2 2p6 3s2 3p6 4s2 3d6
Le jour J, on demande dans un QCM la configuration du carbone (Z=6) à l’état fondamental.

Trois PACES (qui n’auront pas leur concours) choisissent ces configurations électroniques :
1s 2s 2p
1) 1s 2s 2p
3)
1s 2s 2p
2)
Pourquoi ont-ils faux ?

Notion de « famille » importante +++
Halogènes : F, Cl, Br, I

Configuration électronique en nd5
Propriétés chimiques similaires
Oxygène et Soufre : np4

Forment des molécules similaires : H2O
H2S
Exercices
A quel bloc appartiennent :
- Les halogènes ?
- Les alcalins ?
- Les lanthanides ?
Pouvez-vous citer les gaz rares dans l’ordre (sans regarder le tableau) ?
Même question pour les halogènes.
A partir de quelle période voit-on apparaître les métaux de transition ?
Culture G : Savez-vous comment s’appelait le chimiste russe très intelligent qui a

construit la première classification périodique ?
Stage de Pré-Rentrée
² 2012
UE 1 – Liaisons entre atomes
37
I- Liaisons covalentes
Définition
Une liaison covalente résulte de la mise en commun d’électrons de valence
entre deux (ou plusieurs) atomes ou ions.
La distance inter-atomique idéale est celle pour laquelle l’édifice est le plus stable
(il atteint le niveau de moindre énergie.)
L’état d’énergie entre l’état d’atomes séparés et l’état d’atomes liés représente à
la fois l’énergie libérée lors de la liaison et l’énergie nécessaire pour rompre cette
liaison. C’est l’énergie de liaison (unité : J.mol-1 ou cal.mol-1)
Electrons de valence
On appelle électrons de valence les e- qui vont pouvoir intervenir dans des
liaisons = e- périphériques.
Les liaisons : caractère covalent et caractère électrostatique

Liaison covalente pure (cas limite)
Résulte d’une forte interaction entre 2 atomes neutres
où chacun fournit un e-. On a une paire d’e- partagée A . .B A .. B
équitablement entre les 2 atomes.
Liaison covalente polaire (cas intermédiaire)

Cas intermédiaire entre la covalente pure et l’ionique,
où les atomes d’une molécule hétéronucléaire, A
.. B
entraînent un partage inégal des électrons.
Liaison ionique (cas limite)
Formée par l’attraction de 2 atomes possédant une
très grande différence d’électronégativité. Dans ce cas,
il y a transfert d’un ou plusieurs e- , et formation d’ions A+ B-
de charges opposées. (ex. Na+ et Cl-).
Liaison covalente classique Orbitales s
Si l’on prend 2 atomes A et B placés à une distance r

l’un de l’autre, il existe entre eux une attraction faible
due aux interactions électrostatiques entre leurs
charges (qA et qB).
A partir d’une certaine distance leurs nuages

électroniques se recouvrent. Il y a échange
d’électrons entre les 2 atomes, les électrons couplent
leur spin.
Stabilisation du système et formation d’une liaison

chimique.
Liaison covalente dative

Entre un atome donneur de doublet et un atome accepteur à orbitale vacante.
Rien ne permet de la différencier, en dehors de son « histoire »
Pour rappel
L’écriture de la configuration électronique d’un atome fait apparaître :
Des électrons de valence
O : [He] 2s2 2p4

16
Des doublets d’électrons Des électrons célibataires
Des orbitales vacantes :
Ces orbitales déterminent les propriétés chimiques de l’atome et

vont participer à l’édification de liaisons chimiques.
Modèle de Lewis (Pour les atomes: Z ≤ 20)

Seuls les électrons de valence sont représentés, qu’ils soient
appariés ou célibataires. On fait apparaître : d.l., d.n.l, orbitales vides
Ex: l. covalente classique
H O H H O
H
H +
l. covalente dative H
+
H N H H N H
H H
Règle de l’octet
(Pour ns2 et npx dont Z ≤ 18)
Les atomes tendent à se combiner de façon à ce que leur couche
externe renferme 8 e-. Un atome engagé dans une ou plusieurs
liaison(s) cherche à acquérir la configuration électronique du
gaz rare qui le suit dans la classification périodique.
Ex:
Aspect orbitalaire
Le recouvrement de deux orbitales atomiques (OA) forme une
orbitale moléculaire (OM) liante.
+ Recouvrement axial de deux OA s

→ OM de type sigma (σ). Ex : H-H
+ Recouvrement axial de deux OA p

→ OM de type sigma (σ). Ex : F-F
+ Recouvrement latéral de deux OA p

→ OM de type pi (π). Ex : N≡N
Les liaisons peuvent être simples :
1 recouvrement axial
H3C CH3 = Une liaison σ
Les liaison peuvent être doubles ou triples :

1 recouvrement axial (Un seul possible !)
+ un recouvrement latéral
H2C CH2 (= Une liaison σ + Une liaison π)
+ deux recouvrements latéraux

HC CH (= Une liaison σ + Deux liaisons π)
Exercices
Une liaison chimique naturelle, ça coûte de l’énergie ou bien ça dégage de la chaleur ?
La configuration électronique de l’azote s’écrit : *He+ 2s2 2p3
Combien de liaisons peut-il faire avec d’autres atomes ?

Combien de doublets non liants ?
Soit deux atomes représentés par les points A et B.

Les orbitales représentées de manière stylisée forment-t-elles des liaisons σ ou π ?
Comment le reconnaître simplement ?
A● ●B A● ●B
II- Le modèle de Gillespie
Prévision de la structure d’une molécule

Deux méthodes
2) Méthode de
l’hybridation
1) Méthode de Gillespie ou « VSEPR »
(VSEPR : Valence Shell Electron Pair Repulsion)
On doit arriver aux mêmes conclusions !

Règles de Gillespie
Une molécule peut être notée de la manière suivante:
A Xm En
Doublets non
Atome liants
Atomes liés, m
central = nombre n = nombre
(peuvent être
de nature ≠)
Les m doublets liants (DL) et n doublets non-liants (DnL) se

comportent comme des charges négatives.
 Les doublets d’e- se placent de manière à ce que les

répulsions électroniques soient minimales.
 Lorsqu’un atome X est lié à l’atome central par une double ou

une triple liaison, la géométrie est pratiquement la même qu’en
présence d’une simple liaison entre les deux atomes.
 La somme p = m + n impose la géométrie de base de la molécule.
P=m+n Géométrie de base Angle idéal

2 Linéaire 180°
3 Trigonale plane 120°
4 Tétraédrique 109°28’
5 Bipyramide à base triangulaire 90° + 120°
6 Bipyramide à base carrée 90°
(octaèdre)
Exemple 1 : Déterminer la géométrie du soufre dans SO2
16S : [Ne] 3s2 3p4

→ 6 électrons de valence
→ 4 électrons utilisés pour liaison avec O S
→ Reste 2 électrons = 1 d.n.l. O O
→ Conclusion : m+n = 3; trigonal plan (AX2E)
Exemple 2 : Déterminer la géométrie du phosphore dans PF5

2 3p3 F
15P : [Ne] 3s
F
→ 5 électrons de valence
P F
→ 5 électrons utilisés pour liaison avec F F
→ Reste 0 électrons = 0 d.n.l. F
→ Conclusion : m+n = 5; bipyramide à base ∆ (AX5)
III- Le modèle de l’hybridation
Le modèle de Gillespie pour la molécule de CH4 donne : (m+n) = 4

Tétraèdre parfait : 109°28’ d’angle de liaison
Qu’en est-il si l’on raisonne en terme d’orbitales moléculaires ?

Configuration électronique du carbone :
2 excitation
6C : [He] 2s 2p2 6C* : [He] 2s1 2p3
Le carbone devient tétravalent. H

H H H
Nous avons donc 4 électrons célibataires répartis dans des

orbitales d’énergies différentes:
- 1 orbitale 2s
- 3 orbitales 2p (sur les axes x, y, z)
Ce que nous devrions avoir en théorie :

90° d’angulation
H
H
H
H
H H
H
H
-125° d’angulation avec les

autres orbitales (interactions
Cela est contredit par l’expérience : minimisées)
- Longueur différente
la molécule de CH4 est un tétraèdre parfait.
- Energie relative + basse
Cela ne s’explique que si nous faisons intervenir un phénomène

d’hybridation des orbitales.
excitation
6C : [He] 2s2 2p2 6C* : [He] 2s1 2p3
hybridation
1 orbitale s + 3 orbitales p = 4 orbitales sp3

4 orbitales identiques de même énergie.
4 orbitales sp3
Les 4 orbitales sp3 occupent le maximum d’espace et forment un tétraèdre : on
retrouve les mêmes conclusions que Gillespie.
Différents type d’hybridation :
hybridation Géométrie de base Angle idéal

sp Linéaire 180°
sp2 Trigonale plane 120°
sp3 Tétraédrique 109°28’
sp3d Bipyramide à base triangulaire 90° + 120°
sp3d2 Bipyramide à base carrée 90°
(octaèdre)
Attention !
On observe l’hybridation que pour les liaisons σ.
JAMAIS pour les liaisons π !
Exemple 1 : Déterminer l’état d’hybridation de l’azote dans N2
7N : [He] 2s2 2p3 7N : [He] 2s2 2p3

On en laisse 2
pour liaisons π σ π
π
N N Hybridation sp N
(Linéaire)
Exemple 2 : Déterminer la géométrie du soufre dans SF6
: [Ne] 3s2 3p4 3d0 6 orbitales hybrides

16S
pour 6 liaisons σ
Hybridation sp3d2
[Ne] 3s1 3p3 3d2 (Bipy à base carrée)
16S*:
Géométrie de la liaison multiple dans N2
Azote hybridé sp : 2 orbitales hybride sp

2 orbitales py et pz non hybrides
perpendiculaires
Liaison axiale σ : fait intervenir deux orbitales

hybrides sp
2 Liaisons latérales π : Perpendiculaires

Font intervenir des orbitales
non hybrides
II- et III- Gillespie et Hybridation
Exercices
QCM : Nous vous prions de bien vouloir avoir l’amabilité d’exprimer votre avis au plus vite
concernant les quelques propositions ci-dessous.
Bien cordialement, vos Tuteurs d’UE1.
A. Le modèle de Gillespie est fondé sur la répulsion des paires électroniques.

B. Une molécule AX3E dans le modèle de Gillespie prendra une forme trigonale plane.
C. Dans le modèle de l’hybridation : 3 orbitales « p » + 1 orbitale « s » = 1 orbitale « sp3 ».
D. Un atome hybridé sp prendra une forme linéaire.
E. Les orbitales moléculaires π sont toujours exclues de l’hybridation.
Quel est l’angle idéal entre les liaisons d’un tétraèdre ?
Quel est l’angle entre deux orbitales moléculaires π dans la molécule de N2 ?

Et entre deux orbitales moléculaires σ ?
IV- Application aux
molécules organiques
Molécules organiques :
Très répandues dans le vivant.
Riches en C, H, O et N.
Vous avez maintenant les bases pour deviner la structure

3D de presque toutes les molécules organiques.
IV- Application aux
Liaisons hybridation de géométrie de carbone oxygène azote

l’atome l’environnement
m=4 m=2 m=3
si pas de liaison π sp3 tétraédrique n=0 n=2 n=1
C O R N
R R
R R
R R R
m=3 m=1 m=2
si 1 liaison π sp2 trigonale n=0 n=2 n=1

R R R
C O N
R R R
m=2 m=1
si 2 liaisons π sp linéaire n=1
R C R
OU N R
R C R
IV- Application aux
Exercices
A
C
O
B D
- Quel est l’état d’hybridation des carbones A, B, C, D ?
- Peut-on estimer la valeur de l’angle ABC ?
- Les carbones A, B, C, D sont-ils compris dans le même plan ?
- Le cycle aromatique forme-t-il un plan ?
H3C
- Quel est l’état d’hybridation des H C C C H
carbones de cette molécule ?
- Les deux H individualisés sont-ils colinéaires ?
CH3
V- Les liaisons intermoléculaires
Définition : liaisons faibles

Ce sont des liaisons non covalentes qui ne mettent donc en
jeu ni échanges d’électrons ni recouvrements d’OA.
L’énergie mise en jeu est plus faible et la distance entre

atomes est plus grande que pour des liaisons covalentes.
Quelques exemples d’interactions

Electrostatiques (Interactions entre charges ou dipôles)
Effet hydrophobe
Interactions électrostatiques
Elles permettent la cohésion des liquides et des solides.
↗ des interactions  ↗ T° de fusion
↗ T° d’ébullition
1) Interaction dipôle-dipôle
2) Interaction dipôle-dipôle induit
3) Interaction dipôle induit-dipôle induit (de London)

Une interaction dipôle-dipôle particulière : la LIAISON HYDROGENE
Elle lie:
- un atome H lié par liaison covalente à un atome A électronégatif.
- un autre atome B électronégatif
Liaison hydrogène
A δ- H δ+ B δ-
Liaison covalente
Les atomes A et B peuvent être : O, N, F

Liaison hydrogène inter-moléculaire
Elle permettent la solubilité dans l’eau.

Les molécules sont souvent d’autant
plus solubles qu’elles sont polaires.
Liaison hydrogène intra-moléculaire
Sans effets sur la solubilité.

Effet hydrophobe (molécules apolaires)

Pas une « liaison » à proprement parler.
Exercices Questions de réflexion !
Que se passe-t-il au niveau moléculaire quand on fait passer un glaçon sous forme
liquide, puis sous forme vapeur ?
Pour excréter dans les urines l’acide benzoïque, l’organisme (foie) le

fait réagir avec une molécule de glycine (très polaire) selon la
réaction suivante. On obtient l’acide hippurique.
COOH Acide hippurique
CO NH CH2 COOH
+
H2N CH2 COOH
A votre avis, pourquoi le foie fait-il cela ? (Indice sur la diapo suivante)
Exercices
QCM : Quelles sont les liaisons hydrogènes avec H2O correctement représentées ?
Dire « bien » ou « pas bien »
A) O B) H
O C)
H H
O H O
H H
O
N C H H O
H O D) H
E)
O
H H H O
H O C
C
OH
Pourquoi est-il moins soluble dans l’eau que ?
OH
UE 1 – Isomérie et stéréochimie
71
I- Représenter les molécules
Formule brute :
- Peu informative
- Indique seulement la composition atomique de la molécule
Exemples :
butane = C4H10 NB : molécules comprenant

pentane = C5H12 uniquement C et H = hydrocarbures
…
acide acétique = C2H4O2
éthanol = C2H6O
Formule semi-developpée :
- L’organisation des atomes les uns par rapport aux autres

(« qui est lié à qui ») en découle.
- Mais la formule semi-développée, ne montre rien de
l’agencement des atomes dans l’espace tridimensionnel.
Exemples :
H3C CH2 CH2 CH3 H3C CH CH2 CH3

CH3
Formule développée :
- Représentation, de façon exhaustive, des hydrogènes

- Lourde pour les grosses molécules
- Ne préfigure rien de la configuration spatiale
- Peu usitée car peu d’intérêt
Exemples :
H H H H
H C C C C H
H H H H
C H H H
H C C C H
H C H
H H H H
H
Récapitulatif :
C4H10 = butane C5H12 = isopentane
H3C CH2 CH2 CH3 H3C CH CH2 CH3

CH3
H H H H
H H H H
H C C C C H
H C C C C H
H H H H
H H H
H C H
H
Formule topologique :
- Pas de représentation des atomes d’H, car on postule que les

atomes de carbones sont tétravalents.
- Représentation des C par des points reliés entre eux par des
lignes brisées.
- Explicitation des fonctions chimiques ( OH, COOH… )
Remarque :
Un carbone est « toujours » tétravalent sous forme stable ( non ionisée ).
H
H Tétravalent
H C CH3 Tétravalent Tricoordonné
Tétracoordonné H C CH2
H
H3C CH2 CH2 CH3
CH2
CH2 CH2
H2C CH2
CH2
CH3 O O
H3C C C
CH3 OH OH
OH
H3C
C OH
CH3
H3C
Représentation de CRAM :
- Cette représentation tient compte de la stéréoisomérie des molécules.
- Caractéristiques de la représentation : R2
-> Simple trait : dans le plan (du tableau) = R1 et R2

-> Triangle rempli : en avant, « vers vous » = R4 R3 R1
-> Triangle haché : en arrière du plan = R3
R4
R est un groupement quelconque
Exemples :
HO H H3C
C CH3 H CH3
H3C C C C
H3C H
H OH
OH
Représentation de FISCHER :
- Cette représentation s’appuie sur la représentation de CRAM. R2
- Passage de CRAM à FISCHER = 3 étapes : C R1

R3
-> On se place entre les groupements situés R4
1 de part et d’autre du plan du tableau = R3 et R4 (ici!)
-> On vise le Carbone central
R2
2 -> On voit donc : R3 C R4

R 2
R1
3 -> On projette dans le plan intermédiaire R 3
C R 4
R 1
- Avec deux carbones, passage de CRAM à FISCHER:
-> On défini un C1 et un C2. R1 R4

-> On regarde entre les groupements situés
de part et d’autre du plan du tableau = R2 et R3 R2 C1
C
2 R6
R3 R5
-> On projette dans le plan
avec les substituants latéraux R1 R4
en avant du plan.
R2 C 1
C 2 R6
R1 R1 R3 R5
R2 R3 R2 R3
R6 R5 R6 R5
R4 R4
80
- Sur FISCHER, on peut :
Permuter deux substituants deux à deux :
R2 R3
R3
R1
R4
= R2
R4
R1
Permuter de façon circulaire trois substituants en bloquant le quatrième :
R2 R1
R3
R1
R4
= R3
R4
R2
- La représentation de FISCHER est rarement utilisée en chimie, elle vise surtout à

écrire des séries de molécules biologiques particulières : celle des acides aminés,
et celle des oses (Biochimie)
- Par convention, on représente le carbone le plus oxygéné en haut
Exemples : H O
HOH2C CHO
D-Erythrose
H OH
HO OH
H H H OH
CH 2OH
COOH COOH
L-alanine
H2N H
H2N CH3
H H3C
Pour les acides α-aminés, H et NH2 seront toujours les substituants latéraux (en avant)
Application de la représentation de FISCHER à la D-Valine
Non conforme aux conventions

NH2
NH2
CH3
HOOC HOOC H
H
CH3 CH(CH 3)2
COOH
Conforme aux conventions
H NH2 ( H et NH2 en substituants latéraux )
CH(CH 3)2
Exercices Les représentations de Fischer suivantes sont-elles correctes ?
H CH3 CH3
HO H OH
H NH2
H2N CH3 CH3
H
H5C2 H C2H5
CH3 H CH3
H CH3
H C2H 5
H3C C2H5
II- Isomérie
ISOMÉRIE = molécules à même formule brute.
1. « Plane » 2. « Spatiale »
Composés ayant même formule brute mais Composés ayant même formule brute et
des formules semi-dev. différentes même formule semi-dev. et dev.
Tautomérie Constitution
Conformation Configuration
Composés identiques Composés différents
Fonction (non dédoublables) (dédoublables)
Position
Squelette
Enantiomérie Diastéréoisomérie
85
II- Isomérie
Isomérie plane de constitution
- De SQUELETTE : C4H10
Butane 2-méthylpropane
- De POSITION : C3H8O
OH OH
H3C CH CH3 H3C CH2 CH2

Propan-2-ol Propan-1-ol = Propanol
- De FONCTION : C3H6O3
OH HO HO
H3C CH COOH CH2 CH CHO
Acide lactique Aldéhyde glycérique (glycéraldéhyde)
II- Isomérie
Isomérie spatiale conformationnelle

- Concerne une même molécule
- Changement de conformère/rotamère = simple rotation autour d’une liaison σ.
- Ne nécessite que peu d’énergie (↗ avec température)
R1 R5
R1 R4
R6
R2
R2 R6
R5 R3 (+ stable)
R3 R4
Conformation éclipsée Conformation décalée
- La conformation décalée est plus stable car il y a moins d’interactions entre les
substituants. (phénomène de « décompression stérique »)
II- Isomérie
Isomérie spatiale configurationnelle

-Concerne deux composés différents = dédoublables.
- On distingue deux types d’isomérie configurationnelle :

a) L’énantiomérie
b) La diastéréoisomérie
- Ces deux notions reposent assez largement sur le concept de « carbone

asymétrique » (noté C*) = carbone ayant 4 substituants différents.
- Dans un premier temps nous étudierons les règles de nomenclature associées

à ces carbones asymétriques.
II- Isomérie
Nomenclature R/S
- On détermine la configuration absolue d’un C* à partir d’un classement de ses

substituants.
- Classement basé sur les numéros atomiques (Z) des atomes liés au C*
(Convention de « Cahn, Ingold et Prelog »)
ZO = 8 > ZN = 7 > Zc = 6 > ZH = 1 > Zd.n.l = 0
• Remarque :
-Dans le cas d’isotopes (de l’hydrogène souvent : deutérium D…), on classe par masse
atomique décroissante.
T>D>H
II- Isomérie
- Etape 1 : on détermine l’ordre des constituants (analyse séquentielle), on

« éclate » les groupements.
Analyse séquentielle de 1er ordre H

CH3
H
C2H5 C
HO H H O H
H3C C
H
H H
Ainsi, ici :
- Le Z le plus fort est celui de O (Z=8), il est classé n°1.
- Le Z le plus faible est celui de H (Z=1), il est classé n°4.
- À partir du premier atome lié au C*, on ne peut rien dire concernant l’ordre de
priorité des deux carbones : passage à l’analyse séquentielle de 2ème ordre.
II- Isomérie
- Etape 2 : on détermine qui de CH3 ou de C2H5 est prioritaire.
Analyse séquentielle de 2ème ordre

H
CH3
H
C2H5 C
HO H H O H
H3C C
H
H H
Ainsi, ici, pour le C2H5:
- Il y a 3H (pour CH3) contre 1C et 2H (pour C2H5)
- Le Z de C est plus fort que celui de H
II- Isomérie
- Etape 3 : on détermine la configuration R ou S.
On regarde du coté opposé au 4 (doit toujours être en arrière) et on trace

un cercle partant du 1, allant vers le 2 puis vers le 3 :
-> Si dans le sens des aiguilles d’une montre = R (Rectus)

-> Si dans le sens inverse des aiguilles d’une montre = S (Sinister)
2 2
C2H5
R
1 HO H 4
H3C
1 3
3
Selon les goûts, on pourra passer en Fischer.

Mais attention à ce que le substituant 4 soit bien EN ARRIERE DU PLAN.
II- Isomérie
- En passant par une représentation de Fischer, la configuration absolue de ces acides aminés.
2 2
COOH R
1 3
H2N
1 H
CH 2OH 4 4
3
3
3 COOH S? Non: R, car 4
est latéral et
4 2
donc en avant
4
H du plan (Fischer)
NH2 1
CH 2SH 1
2
II- Isomérie
Anecdote
- Les propriétés chimiques de deux stéréoisomères ne sont pas toujours les mêmes!
En biochimie : L’affinité des enzymes et des récepteurs est différente selon les
stéréoisomères concernés.
- Ainsi, au niveau de la muqueuse nasale, le limonène peut avoir :
Une odeur d’orange Une odeur de citron
- Ces deux molécules sont reconnues par deux récepteurs différents dits
stéréospécifiques, dont les voies de signalisation sont associées à une perception
différente au niveau du SNC ( Système Nerveux Central ).
II- Isomérie
Enantiomérie :
Isomérie optique, spécifique des molécules chirales
- Une molécule chirale :

-> n’a ni plan de symétrie, ni centre de symétrie
-> n’est pas superposable à son image dans un miroir
(exemple de la main droite et de la main gauche).
Sinon, on parle de molécule achirale.
Une molécule chirale possède souvent 1 carbone asymétrique (noté C*).
→ Une molécule possédant 1 C*est forcément chirale.

→ Une molécule possédant 2 ou plusieurs C* de symétrie est souvent
chirale, mais pas toujours.
II- Isomérie
Relation d’énantiomérie :
Molécule 1 chirale Molécule 2 chirale (Image de 1)

H H
CH3 H3C
Cl S R Cl
Br Br
Plusieurs carbones :
Si pour une molécule on trouve : C1 = R ; C2 = S ; C3 = S

Alors, son énantiomère sera : C1 = S ; C2 = R ; C3 = R
Une molécule donnée N’A QU’UN SEUL énantiomère.

II- Isomérie
- Une molécule chirale dévie le plan de la lumière polarisée : « pouvoir rotatoire ».

-> Déviation vers la Droite, la molécule est Dextrogyre (d+)
-> Déviation vers la gauche, la molécule est lévogyre (l-)
- Si une molécule Chirale dévie la lumière polarisée d’un angle + α (dextrogyre), son
image la déviera d’un angle - α (lévogyre).
- La détermination du pouvoir rotatoire est toujours expérimentale.

II- Isomérie
Diastéréoisomérie
Diastéréoisomères = Tout couple de stéréoisomères n’étant pas liés par une

relation d’énantiomérie.
Plusieurs carbones :
Si pour une molécule on trouve : C1 = R ; C2 = S ; C3 = S
Alors, ses diastéréoisomères seront : C1 = S ; C2 = S ; C3 = S

C1 = R ; C2 = R ; C3 = R
C1 = R ; C2 = R ; C3 = S
C1 = R ; C2 = S ; C3 = R
C1 = S ; C2 = R ; C3 = S
C1 = S ; C2 = S ; C3 = R
II- Isomérie
La diastéréoisomérie concerne également les doubles liaisons

(pas de rotation possible autour de la liaison σ car verrouillée par la liaison π)
Nomenclature Z/E :
• Etape 1:
- On détermine l’ordre de priorité des substituants (Cahn-Ingold-Prelog)
• Etape 2:
- Si les substituants de même priorité sont du même côté -> Z (Zusammen)
- Si les substituants de même priorité sont du coté opposé -> E (Entgegen)
1 1
H3C CH 2OH
Z C C NB : diastéréoisomère E
H CH 2OH
2
2 H CH2 CH3 C C
H3C CH2 CH3
II- Isomérie
Exercices
Rappelons la définition d’un isomère. Quelle est la différence entre l’isomérie planaire
et la stéréoisomérie ?
Quel est le conformère du pentane le plus stable ?

CH3
H H
H3C H3C
CH3 ou bien H
H
H H H H H HH H
H CH3
HO
Quelle est la configuration absolue des carbones de cette molécule ?
Quel est son énantiomère ? H2N CH3
H
H OH
Quelle est la configuration Z/E de cette molécule ?
H3C CH3
UE 1 – Effets électroniques
101
Généralités
• Des effets électroniques peuvent être responsables de la polarisation

(permanente ou instantanée d’une liaison)
• Ces effets sont d’une importance cruciale pour comprendre et étudier les
mécanismes des réactions chimiques.
•Les effets inductifs et mésomères peuvent co-exister au sein d’une même

molécule, mais l’effet mésomère (s’il existe) prédominera souvent sur l’effet
inductif.
Effet mésomère > Effet inductif
102
I- Effet inductif
Effet inductif statique

- Définition : Effet de polarisation permanente des liaisons σ par des atomes ou
groupement d’atomes. L’effet inductif ne concerne que les e- des liaisons σ.
- Rappel : les 2 électrons d’une liaison occupent l’ensemble du volume de l’orbitale

moléculaire sans que l’on puisse leur affecter une position précise à un instant
donné. On ne leur attribue qu’une probabilité de présence.
Si les 2 atomes sont différents, la probabilité de présence est dissymétrique.
+δ -δ - (µ ≠ 0)
- Au niveau de cette liaison σ, le doublet
électronique aura plus tendance à aller vers le Cl
(χ = 3,1) (χ=3,5)
II- Effet inductif
Pour connaitre le sens de polarisation de la liaison, on se réfère à

l’électronégativité (notée χ) des atomes qui constituent la liaison.
Fluor (F)
+δ -δ
(χ = 3,1) (χ=3,5)
I- Effet inductif
- L’électronégativité augmente de bas en haut dans les familles d’éléments.

- L’électronégativité augmente de gauche à droite au sein des périodes.
Augmentation de
l’électronégativité
Augmentation de
l’électronégativité
- La famille des gaz rares n’a pas d’électronégativité car sa couche de valence est
saturée.
I- Effet inductif
- L’électronégativité inclut la propriété d’un atome à attirer vers lui les

électrons des liaisons établies avec d’autres atomes (= « affinité électronique »).
- On attribue pour chaque élément de la classification périodique, une valeur (χ)

représentative du caractère électronégatif de cet atome.
+δ -δ
Exemple : Soit la liaison A B
(avec B plus électronégatif que A).
- On note les charges partielles : + δ et - δ
106
I- Effet inductif
Effet inductif électroattracteur (-Is) Effet inductif électrodonneur (+Is)
+δ -δ -δ +δ
C X C M
Référence C-H
Concerne les atomes ou groupes Concerne les atomes ou groupes

d’atomes électronégatifs d’atomes électropositifs
(χ + fort que l’atome de carbone) (χ + faible que l’atome de carbone)
-F > -Cl > -Br > -I -Na > -Mg
-NO2 > -OH > -OCH3 > -NH2

-C(CH3)3 > -CH(CH3)2 > -C2H5 > -CH3
I- Effet inductif
groupement isopropyle
(+ IS) halogène (- IS)
H3 C
CH X
H3 C
- On considère qu’il n’y a plus d’effet inductif au-delà de 3 liaisons :
+δ -δ
C X polarisation importante
+δ -δ
C C X affaiblissement de la polarisation
+δ -δ au-delà de ces 3 liaisons, l’influence de l’halogène

C C C X sur la polarisation est quasi-nulle
I- Effet inductif
Conséquences : Moment dipolaire

- Une grandeur directement liée à ce phénomène est le moment dipolaire noté « μ ».
a) Dans une molécule symétrique : les électrons participant H Br alcène E

aux liaisons sont répartis également entre les atomes C C
(μ = 0)
Les centres de gravité des charges positives et négatives coïncident . Centre de
Br H
symétrie
b) Dans une molécule asymétrique : un des atomes retient la
H H alcène Z
majeure partie des électrons, il apparaît un dipôle composé des
noyaux porteurs chacun de la différence de charges à chaque
(μ ≠ 0)
C C
extrémités Répartition
Br Br
des charges
- Ce moment dipolaire a une unité : le DEBYE
q : charge d’un e-
μ =qxr r : longueur de la liaison
(1D = 3,336 .10-30 C.m)
I- Effet inductif
Conséquences : Force des acides

R Donneur d’e- : ↘ Acidité
O - La densité électronique de la liaison O-H

augmente au niveau de H
R C - Le départ de H+ est défavorisé
- L’acidité ↘ (pKa ↗)
OH
R Attracteur d’e- : ↗ Acidité

O - la densité électronique de la liaison O-H
augmente au niveau de H
R C - le départ de H+ est facilité
- l’acidité ↗ (pKa ↘)
OH
I- Effet inductif
Effet inductif dynamique (ID)

- Cette polarisation est temporaire : notion de polarisabilité de la liaison.
Nu-
- La polarisabilité d’une liaison = son aptitude à se polariser
à l’approche d’un réactif (déformation des orbitales) X X
- La polarisabilité : + -
- dépend du rayon atomique Polarité C-F > C-Cl > C-Br > C-I
- est inversement proportionnelle à la Polarisabilité C-F < C-Cl < C-Br < C-I
polarisation de la liaison au départ - +
C-Cl est moins polarisable que C-I car I est plus volumineux que Cl
→ Ainsi, la liaison sera plus facilement "déformée" a proximité d'un réactif.
111
I- Effet inductif
Exercice Pour les liaisons suivantes, indiquer la polarisation en faisant

figurer des charge partielle +δ et –δ.
- La liaison C=O dans l’acétone O
- La liaison C-Cl dans le chlorure de tertiobutyle Cl
- La liaison C=C dans le 2-méthylbut-2-ène
H
+
- La liaison O+-H dans l’ion H3O+ O H
H
I- Effet inductif
Exercice Classer les molécules suivantes par ordre d’acidité croissante.
O F O
H3C C F C C
O H O H
F
O
H3C O
H C CH C
O H H3C O H
II- Effet mésomère
Problématique :
+δ -δ -δ +δ
H3C CH2 Cl H2C CH Cl
Chlorure d’éthyle Chlorure de vinyle
μ = 2,05 D μ = 1,44 D
- On sait que l’atome Cl est électroattracteur par effet inductif, pourtant il existe une
polarisation dans l’autre sens ! L’effet inductif seul n’explique pas cela.
- Ceci est dû à l’effet mésomère (concerne les e- π et p)
- Les doublets du Chlore restent localisés quand cet atome est lié à un carbone sp3, et ils
sont délocalisés quand il est lié à un atome de carbone sp2 ou sp.
Structures limites de résonance : π _

CH σ Cl -
H2C CH3 CH Cl+
_
_
p
Effet mésomère
- Les effets mésomères sont dus à la délocalisation des électrons π et p,
favorisée par l'électronégativité relative des atomes liés.
-Ce phénomène existe dans des systèmes dits conjugués
π . σ . π / π . σ . p / ● . σ . π / □ .σ. π
- Exemple :
- La liaison σ permettant la libre rotation n’appartient
p pas au système conjugué (S.C.)
π σ .. σ
H2C CH .O. CH3 - Chaque liaison du S.C. a un « caractère partiel de
double liaison »
H H
π
C C 2 1
σ. H
..
. σ
H H2C CH .O. CH3
O
.. C H
p π σ
H p
115
Les Structures limites de résonance L’Hybride de Résonance
H3C O
CH CH C
O CH2 CH3 -δ
H3 C O
CH CH C
H3C O-
+δ
+CH CH C
O H2C CH3
O CH2 CH3
- Représentations non réelles de la molécule - Représentation de la molécule en

en accord avec le formalisme de Lewis. Une général. C’est une représentation réelle
molécule comportant des e- délocalisée peut qui est une « moyenne » pondérée des
être décrite par l’ensemble des formes limites différentes structures limite.
de résonnance.
- Charges partielles (+ δ et -δ ) à chaque
- On écrit des charges entières (+ et -) et la extrémité du système conjugué.
charge globale est conservée.
Effet mésomère électroattracteur (-M) Effet mésomère électrodonneur (+M)

Exemple de système π σ π Exemple de système π σ p
A' ..
C C D
C C A π π σ p
σ π σ Avec χ A’ > χ A
D pour « donneur »
Groupements à effet -M Groupements à effet +M
O
O
C N > N+ > S OH .-. .-.
O - C > O > ..
N > ..
O > ..
F
O
C N C O
C O > >
CH3 .. .. .. ..
C C C
I > Br > Cl > F
O O O
> >
H OR OH
Conséquences :
Caractéristiques des liaisons d’un système conjugué (S.C.) :
-> Elles ont un « caractère partiel de double liaison » :
-> Tendance à l’harmonisation de la longueur des liaisons :
Liaison double : ↗ de la longueur de la liaison
Liaison simple : ↘ de la longueur de la liaison
- Pas de libre rotation de la liaison σ, car le caractère partiel « liaison π » l’empêche
- Planéité des S.C., sans qu’elle ne concerne forcément toute la molécule
- La stabilité de la molécule augmente +++ grâce à l’énergie de résonance
Délocalisation des électrons = STABILISATION

Molécules aromatiques :
Cycles plans, délocalisation de 4n+2 électrons dans des orbitales π ou p.
Exemples de cycles aromatiques :
- à 2 électrons de résonnance (n=0) C

+
H
H
N O N
- à 6 électrons de résonnance (n=1)
N
- à 10 électrons de résonnance (n=2)

N
H
Stabilité +++ ( est moins stable que )

Exercice Quelles molécules comportent un système conjugué ?
CHO C
NH
OH
+
OH + HN
C
O
Exercices Concernant cette molécule :
H2N
O H
- Le groupement NH2 a-t-il un effet d’attraction ou de répulsion électronique ?

- Dans quel sens la molécule est-elle polarisée ?
- La polarisation est-elle instantanée ou permanente ?
H H H
-
C C
La molécule suivante a une acidité non négligeable :
- Comment peut-on l’expliquer ? H

+
Représenter au tableau les formes limites de résonnance et l’hybride de résonnance des

quatre molécules suivantes :
O O
O
- H NH2
UE 1 – Mécanismes réactionnels
122
I- Introduction
Lors d’une réaction chimique, un composé initial est attaqué par un réactif pour
former un produit final.
Il y a rupture de liaisons (ex : rupture d’une double liaison π qui devient simple
liaison σ après une addition électrophile) et/ou formation de nouvelles liaisons.
Il peut y avoir une ou plusieurs étapes.
Il existe des mécanismes fondamentaux (addition, élimination, substitution) qui

peuvent se succéder lors de réactions plus complexes (ex : estérification =
addition nucléophile suivie d’une élimination).
I- Introduction
I-Introduction
Pré-requis indispensables à la compréhension du cours.

Définitions et bases à maitriser +++
II-Principaux mécanismes réactionnels
1-Addition
2-Substitution
3-Elimination
II-Exemples de réaction
Estérification, amidification, acétalisation
I- a) Fonctions chimiques
Notion de fonction chimique

Les molécules (très diverses) peuvent être regroupées en fonction de leurs
réactivité chimique. Cette réactivité dépend de fonctions bien particulières à
connaître. Elles sont explicitées sur une formule topologique (-OH, -COOH…)
Un squelette carboné saturé ne présente pas de réactivité chimique particulière.
OH
Par exemple : OH présentera la même réactivité que :
et on pourra réaliser en théorie les mêmes réactions chimiques.
Cependant, les propriétés physiques peuvent différer (solubilité, température

d’ébullition) ce qui peut rendre les réactions plus ou moins compliquées.
Quelques fonctions chimiques à connaître

Hydrocarbures : saturés (alcane) vs insaturés (alcène, alcyne)
C C C C C C
Alcane Alcène Alcyne
Contrairement aux alcanes, les alcènes et alcynes sont réactifs

grâce à leurs électrons π.

Oxygénées : H CH2 CH2
CH2 C OH CH2 C OH CH2 C OH
H H CH2
Alcool primaire Alcool secondaire Alcool tertiaire

NB: équivalent soufrés, thiol -SH
« Carbonyle » : groupement C=O
O O O O
H2
C C C C C
C H C C C OH C O
H2 H2 H2 H2 H2
Aldéhyde Cétone Acide carboxylique Ester

Azotées H CH2 CH2
CH2 N CH2 N CH2 N
H H CH2
Amine primaire Amine secondaire Amine tertiaire
O O O
H2 H2
N R
C C C C C
C C NH2 C N C N
H2 H2 H2
H H2C
Imine Amide
Réactivité proche de Réactivité proche de
aldéhyde et cétone acide carboxylique
« R » peut être H ou carbone Amides (substituées) : équivalent à ester
Exercice Comment s’appellent ces fonctions chimiques ?
O O
C C
C NH2 C H
H2 H2
H CH2
CH2 C OH CH2 N
H H
I- b) Formalisme et
intermédiaires réactionnels
En chimie organique : plusieurs types de flèches à ne pas confondre.

Flèches de réaction
Exemple : A B+C
Formes limites de résonnance

même molécule, mésomérie.
Déplacement de deux électrons

(99% du temps en PACES)
Part d’un doublet d’électrons, pour aller
vers une destination indiquée par la
pointe de flèche
Déplacement d’un seul électron :

(Mécanisme radicalaire, nomenclature
officielle mais attention car tous les
profs ne l’utilisent pas)
I- b) Formalisme et
Comprendre les flèches courbes ; plusieurs cas de figure

1)
+ H
H H +
O O H
H H
Doublet non liant dans lacune électronique = formation d’une liaison
Le DNL (qui appartient à O) devient une liaison (qui appartient à la fois à O et H)
→ O perd une charge négative : il devient O+
→ H+ gagne une charge négative : il devient H
-
Autre exemple : O H
HO
H3C +
C CH3 C CH3
H3C
H3C CH3
I- b) Formalisme et

2) H
+ H O +
O H + H
H H
Mécanisme « inverse » : cassage hétérolytique d’une liaison

La rupture est dite hétérolytique : partage inégal des électrons
Ceci est d’autant plus facile que la liaison est fragilisée ! (polarisée : +δ et -δ)
Pour info : rupture homolytique
H Cl H Cl
I- b) Formalisme et
3) -
O O
H2C H2C +
C C
CH CH3 CH CH3
Cassage d’une liaison π : La molécule n’est pas scindée, elle prend un autre aspect.
NB : Il y a toujours conservation de la charge globale !!
I- b) Formalisme et
Soit une réaction de substitution simple :
- -
HO + H3C Br Br + H3C OH
La réaction peut se dérouler par étapes, avec des intermédiaires réactionnels :
+ -
1 - cassage d'une liaison H3C Br CH3 Br
+ -
2- formation d'une liaison HO- +

CH3 H3C OH
Parfois, ces étapes élémentaires de rupture et de formation de liaisons ne sont

pas distinctes et successives : on dit que c’est un mécanisme concerté, avec
apparition d’un état de transition fugace (non isolable).
ET ‡
-
HO + H3C
+
Br
-
HO CH 3 Br Br
-
+ H3C OH
I- b) Formalisme et
Exemples d’intermédiaires réactionnels :
- Carbocation : « C+ » - Carbanion : « C- »
- carbone sp2 - carbone sp3
- molécule plane - molécule tétraédrique
R1 R1
+
R2 C -
R2 C
R3
R3
I- b) Formalisme et
Stabilisation des carbocations (C+) :

- Par effet inductif donneur (+I) : (du plus au moins stable)
R1
R1
R2 C
+
> R 2 CH
+ > +
R1 CH2
R3
C+ tertiaire C+ secondaire C+ primaire
- Par effet mésomère :
H H H
+
C C H C C
H C H
+
C H
H
H H
- Par décompression stérique.
I- b) Formalisme et
Exercice Les flèches de réactions sont-elles bien représentées pour
obtenir le produit désigné ?
O -
O
C
H3C CH3 C
H 3C CH3
HO
-
O
H +
H
O
- HO
C C
H 3C CH3 H3C CH3
HO HO
I- b) Formalisme et
Exercice Quel est le carbocation le moins stable ?
H3C
+ + +
CH3 C CH3 H2C CH CH2
H3C
Quelle est la géométrie d’un carbocation ?
La rupture hétérolytique à partir d’une liaison C-Cl peut-elle générer un carbocation ?

I- c) Définitions
Définitions à comprendre ++++++++++

Un nucléophile Nu est un composé riche en électrons
Plus précisément, toute espèce possédant un doublet électronique réactif : bases de
Lewis, anions. Les nucléophiles sont attirés par les charges +
Exemples : H
- - O
N C H O mais aussi H3C NH2
H
Un électrophile E est un composé pauvre en électrons, attiré par les charges –
Ces espèces possèdent parfois une lacune électronique (acides de Lewis, cations). Elles
possèdent au moins un déficit électronique (+δ).
La plupart du temps, ce sont surtout des « sites électrophiles »
O - H3C
+ -
C +
+
H3C Cl C CH3
H3C CH3
H3C
I- c) Définitions
Régiosélectivité
Une réaction est dite régiosélective si l’un des réactifs réagit préférentiellement
avec certains sites d’un autre réactif parmi plusieurs possibles.
Exemple : addition de H2O sur alcène. H2O attaque préférentiellement le

carbone le plus substitué.
CH3 CH3 CH3

H2O
H2C C H3C C CH3 plutôt que HO CH2 CH CH3
CH3 OH
I- c) Définitions
Stéréospécificité
Une réaction est stéréospécifique si dans une réaction A → B, la stéréochimie
de B dépend de la stéréochimie de A.
H Br HO H
C C
- -
H3C CH2 S CH3 + OH H3C CH2 R CH3 + Br
(uniquement)
Br H H OH
C C
- -
H3C CH2 R CH3 + OH H3C CH2 S CH3 + Br
(uniquement)
Dans le cas contraire, elle est non stéréospécifique.

H Br HO H H OH
C C C
- -
H3C CH2 S CH3 + OH H3C CH2 R CH3 + H3C CH2 S CH3 + Br
Tous les stéréoisomères possibles

I- c) Définitions
Exercice Soit la réaction suivante :
O
- -
O O
C
H3C CH2 C C
H3C
CH3
NH
H3C
C2H5 + H3C
HN
C2H5
NH2 CH3
H3C
Quel est le nucléophile ?
Quel est l’électrophile ?
La réaction est-elle stéréospécifique ?
II- Mécanismes réactionnels
Additions : A + B → C
Au programme de PACES:
Additions nucléophiles et additions électrophiles sur double liaison.
Aujourd’hui, nous ne traiterons pas les additions électrophiles (= Mécanismes
les plus compliqués du programme).
Substitutions : A + B → C + D
Substitutions nucléophiles de type 1
Substitutions nucléophiles de type 2
Eliminations : A → B + C
Eliminations de type 1
Eliminations de type 2
143
II- a) Additions nucléophiles
a) Addition
S’effectue sur une insaturation.
Il y a cassure d’une liaison π.
Il en existe 2 types : Addition électrophile et addition nucléophile

(selon la nature du réactif qui attaque en premier)
144
a) Addition
S’effectue sur une insaturation.
Il y a cassure d’une liaison π.
Il en existe 2 types : Addition électrophile et addition nucléophile

(selon la nature du réactif qui attaque en premier)
145
Addition nucléophile
S’effectue sur des composés avec insaturation fortement polarisée :
A=A’ où χA’ > χA

Exemples : C=O, C=N-H, C≡N, N=O, etc…
Ce sont des fonctions électrophiles.
Sur A s’additionne un nucléophile, quelques exemples :

H2O: N≡C-: HO-: CH3 O-: H3N: CH3-HN:-CH3 CH3-S:H H-:
Réaction Non Stéréospécifique.
H
a
+
Nu Nu R1
Nu OH
50% R1 - R1
O OH
R1   .. a
R2 R2 R2
C O H Nu
R2 b -
O
50% HO R1
R1 +
Nu R1 HO Nu
R2
R2 Nu
b H R2
Non Stéréospécifique
Obtention d’un mélange racémique si ces 2 conditions sont remplies :
- R1 diffère de R2 (formation d’un C*)
- Pas d’autres C* dans la molécule
Dans le cas contraire, on obtient une seule molécule OU 2 diastéréoisomères.

Catalyse acide et basique : deux manières d’augmenter la vitesse de réaction.
- Augmenter la nucléophilie, catalyse basique :
-
H3C OH H3C O
- Augmenter l’électrophilie, catalyse acide

H
+
O O
H3C C H3C C
OH OH
Exercice Soit les réactions suivantes :
- Le produit est-il exact ?

- Obtient-on un mélange racémique ?
- Le produit est-il exact ?

- Obtient-on un mélange racémique ?
II- b) Substitutions nucléophiles
b) Substitution
• ll en existe plusieurs type mais nous ne traiterons que la Substitution
nucléophile (SN). (SN = AdN + E)
• Il existe plusieurs mécanismes pour un même bilan.
• La substitution nucléophile s’effectue sur des carbones électrophiles porteurs

de nucléofuges (ex : les dérivés halogénés…).
• Il y a remplacement d’un atome (ou d’un groupe d’atomes) par un autre.
R1 R1
..- ..-
R2 C X + Nu R2 C Nu + X
R3 R3
Substitution nucléophile de type 1

Nu R1
a
Nu R3
50% R1
R3 R3
R1 +
..- R1 + ..- a R2 R2
R1
X
R2
C R3 + X
R2
C R3 Nu b R1 R1
R2 R3
50% R2
R3 Nu
b
Nu R2
1. Formation d’un carbocation (sp², plan) correspondant à un Intermédiaire

Réactionnel.
2. Attaque du nucléophile qui, de part la planéité du C+, est statistiquement
aussi probable d’un côté du plan que de l‘autre.
Non Stéréospécifique. Obtention d’un mélange racémique seulement si :
- R1, R2, et R3 sont différents (formation d’un C*)
- Pas d’autres C* dans la molécule
SN1 :
2 étapes réactionnelles
Réaction monomoléculaire : v = k[RX]
Favorisée par :
 Bonne stabilité du C+ (RX tertiaire, RX secondaire
encombré…)
 Solvants protiques polaires
 Nucléophile faible
 Bon nucléofuge
Substitution nucléophile de type 2
..-
Nu
R3 R3 R3
+ ..-
C* X Nu C X Nu *C + X
R1 R1
R2 R1 R2
R2
Inversion de Walden
Stéréospécifique
SN2 :
1 seule étape réactionnelle
Réaction bimoléculaire : v = k[Nu][RX]
Favorisée par
 C+ peu stable (RX primaire, RX secondaire peu encombré…)
 Solvants aprotiques polaires
 Nucléophile fort
 Bon nucléofuge
Exercice SN1 ou SN2 ?
H H3 C2 H3C
C Br C Br C Br
H3C H3C H3C
H H H5C2
Quel est le produit des réactions suivantes ?

H3C
-
I
Cl + D
C
R
H
-
I
Cl + H3C
C
R
H
II- c) Eliminations
c) Elimination
Il existe 2 types d’Elimination :

- l’Elimination de type 1 (E1)
- l’Elimination de type 2 (E2).
Il y a formation d’une liaison π.

(ex : passage d’un composé saturé à un composé insaturé).
Bilan général : H3C CH2 OH H2C CH2 + H2O

II- c) Eliminations
Elimination de type 1
BH
H
+ H H3C H
C C C C
..- H3C CH3 50% H5C2 CH3
H X X H5C2 Z
C C
H3C H
H5C2 CH3 H BH
..- C C
+ CH3
H3C
C C
CH3
B H3C H
50% H5C2 H
H5C2
E
1. Formation d’un carbocation (sp², plan) correspondant à un Intermédiaire Réactionnel et
libre rotation autour de la liaison σ (Réaction Non Stéréospécifique)
2. Départ de H+ : les électrons de la liaison C-H se rabattent sur la double liaison.
NB : Le H+ part d’un Carbone en α : il pourrait donc partir du C4H9 ou du CH3. Or il part
majoritairement du C4H9 : c’est la règle de Zaytzev.
Règle de Zaytzev : On obtient l’alcène le plus substitué.
Cette règle implique la notion de Régiosélectivité.
II- c) Eliminations
E1 :
2 étapes réactionnelles
Réaction monomoléculaire : v = k[RX]
Favorisée par :
 C+ stable (RX tertiaire, RX secondaire encombré…)
 Solvants polaires protiques
 Base faible
 Bon nucléofuge
On a Régiosélectivité (Zaytzev), mais PAS stéréospécificité (on a Z ET E).

158
II- c) Eliminations
Elimination de type 2
H5C2 H5C2 X BH
X
H3C H5C2 H
H3C C C
C C C C CH3
H H3C
H
H CH3 H CH3 ..- E
X
..- B
B
Etat de Transition
Pas de C+ intermédiaire, il y a une seule étape et on passe par un Etat de
Transition.
Les 2 groupements partants (ici X et H) doivent être trans et coplanaires

(à respecter +++)
La réaction est stéréospécifique et régiospécifique (Saytzev)

II- c) Eliminations
E2 :
1 seule étape réactionnelle
Réaction bimoléculaire : v = k[Nu][RX]
Favorisée par :
 Encombrement stérique (RX tertiaire, RX secondaire…) quand compétition
avec SN2
 C+ peu stable par rapport à une E1
 Solvants aprotiques polaires
 Base forte
 Bon nucléofuge
On a Régioselectivité ET Stéréospécificité (on a Z OU E).
II- c) Eliminations
NB : l’élimination en général peut aussi prendre cette forme
-
O O
H 3C OH H 3C OH
H3C H3C
- H2O - OH-
O
H3C
H3C
II- c) Eliminations
Exercice E1 ou E2 ?
H H3C
C Br C Br
H3C H3C
H H3C
Quel est le produit de la réaction d’élimination suivante ? (Et-O- joue le rôle de base)
Cl
- H
CH3-CH 2-O +
III- Exemples de réactions
Pour mieux comprendre la biochimie, nous allons traiter

3 exemples de réactions chimiques.
O O
L’estérification R1 C + R2 OH R1 C + H2O
OH alcool ester O R2
O O
L’amidification R1 C + R2 NH2 R1 C + H2O
OH amine amide NH R2
O OH
L’acétalisation R1 C + R2 OH R1 CH Hémi-acétal
H O R2
OH Acétal O R2
R1 CH + R2 OH R1 CH + H2O
O R2 O R2
Réaction d’estérification :
Alcool + acide carboxylique → ester + H2O
Au bilan, c’est une réaction de substitution (A + B → C + D) mais

elle se décompose en fait en :
- Une réaction d’addition nucléophile
- Une réaction d’élimination HO O
Nous allons étudier la réaction entre OH et

Donne un intermédiaire
1) Addition nucléophile de l’alcool sp3 tétraédrique
-δ
HO + δ O
OH
2) Elimination de H2O
-
H H O H
+
OH
- +
O O O O
NB : il y a parfois plusieurs manières d’expliquer une réaction selon les conditions.

Bilan :
HO O O O
OH + + H2O
NB : Réaction dans l’autre sens = HYDROLYSE (écriture du mécanisme abrégée)

H
2 2 +
H2O H O O
O O
1
1
-
O
La réaction de saponification : Une hydrolyse d’ester particulière avec

comme nucléophile OH- plutôt que H2O, et à haute température.
O
CH3
O -
O H
O H
-
O
O CH3
-
O
HO
Carboxylate O CH3
Alcool
Réaction d’amidification :
Amine + acide carboxylique → amide + H2O
Mécanisme très similaire à la réaction d’estérification
O
NH2
HO
Nous allons étudier la réaction entre et
N
NH
1) Addition nucléophile de l’amine Intermédiaire sp3 tétraédrique

-δ
NH2 HO + δ O
N
N
H
2) Elimination de H2O -
O H
+ H
NH
+ H
NH
OH
O
-
O
N N
NH
NH
Bilan
NH2 HO O
N NH
+ + H2O
N O
H NH
N
Les liaisons amides sont plus solides que les liaisons ester.
Elles sont la base de la biochimie des protéines (liaisons peptidiques)

Réaction d’acétalisation/cétalisation :
Aldéhyde (ou cétone) + alcool → hémi-acétal (ou hémi-cétal)
Hémi-acétal (ou hémi-cétal) + alcool → acétal (ou cétal) + H2O
- Première étape = addition nucléophile

- Deuxième étape = substitution nucléophile
Etudions la réaction entre : Une cétone O
Un alcool
OH
Catalyse acide :
[H+] +
O O
H
1) Addition nucléophile de l’alcool
O H
+
O
+
H O
H
Hémi-cétal protoné
OH
H
Prototropie : O +
H O H
+
O
O
H
2) Substitution nucléophile
H
+
O H
+
C O
O
H OH
+
O O
O O
Cétal protoné Cétal
Bilan
Hémi-cétal
OH
O + OH
O
OH O
O
+ OH + H2O
O
CH3
Cétal
UE 1 – Les protides
175
I- Généralités
• Sont appelés protides = acides aminés, peptides, protéines.

Les peptides et protéines sont des polymères d’acides aminés.
Nombre d’acides aminés Poids moléculaire (PM)

Peptides < 50 aa < 10000 Daltons
Protéines 50 aa 10000 Daltons
• Les protides sont des molécules du vivant azotées. On les retrouve dans
l’alimentation. Leur dégradation produit de l’énergie.
- Protides (Viande rouge/Blancs d’œufs/Volaille)
- Glucides (sucres rapides/sucres lents)
- Lipides (huile, matières grasses, etc…)
• Les protides sont également des constituants structuraux essentiels du

corps humains (muscles +++) et fonctionnels (enzymes…).
176
I- Généralités
Les protides peuvent être (non exhaustif !)
- des hormones  ex: Insuline, FSH, Vasopressine…

- des enzymes  ex: Glucokinase, ARN Polymérase…
- des unités structurales tissulaires  ex: Collagène, Elastine…
- des transporteurs de molécules  ex: Hémoglobine (transport O2)
- des molécules de reconnaissance  ex: Immunoglobuline, Lectines…
- Des acteurs des mouvements mécaniques  ex: Actine et Myosine,
Kinésine et Dinéine
Grande diversité structurale = Grande diversité fonctionnelle

I- Généralités
Exercice Où sont donc cachés les protides ??

II- Les acides aminés
1) Généralités sur les acides α-aminés

Les acides α-aminés sont des molécules chimiques constitués
des atomes suivants:
C O H N S Se
Les AA possèdent tous, au moins :
1 Carbone central : Carbone Alpha
entouré de 4 substituants (tous différents sauf dans un cas  GLYCINE)
→ 1 Fonction Amine (NH2)
→ 1 Fonction Acide carboxylique (COOH)
→ 1 Radical (variant selon l’acide aminé)
→ 1 hydrogène
2) Structure générale des acides α-aminés
COOH Acide Carboxylique
H C NH 2 Fonction amine
R Radical
* Carbone α asymétrique SAUF dans le cas de la Glycine !

Les AA peuvent être de la série L ou de la série D

Série L Série D
COOH COOH
 
H 2N H H NH2
R R
!!! ATTENTION !!!

Série L ne veut pas dire lévogyre, idem pour série D
AA naturels chez l’homme : de la série L.

3) Acides aminés protéinogènes

• Protéinogène : Acide aminé incorporé tel quel au cours du
processus de traduction.
• 20 aa à retenir (+2 exotiques), classés dans différents groupes

selon leur chaîne latérale (R)
A) Les aa à chaînes latérales non polaires, non chargées (9 aa)

Glycine, Gly, G Alanine, Ala, A
Valine, Val, V Leucine, Leu, L
Isoleucine, Ile, I Méthionine, Met, M
Proline, Pro, P Phénylalanine, Phe, F
Tryptophane, Trp, W 182
A) Les aa à chaînes latérales non polaires, non chargées (9 aa)

O
O
H
Glycine, Gly, G OH Alanine, Ala, A OH
NH2 NH2
O O
Valine, Val, V OH Leucine, Leu, L OH

NH2 NH2
O O
Isoleucine, Ile, I OH Méthionine, Met, M S

OH
NH2 NH2
O
O
Proline, Pro, P OH Phénylalanine, Phe, F
OH
NH
O NH2
Tryptophane, Trp, W NH2

OH
NH
B) Les aa à chaînes latérales polaires non chargées (6 aa)
Sérine, Ser, S O Thréonine, Thr, T O
HO OH
HO OH
NH2
NH2
Tyrosine, Tyr, Y O Asparagine, Asn, N O

H2N
OH OH
NH2 O NH2
HO
Cystéine, Cys, C O Glutamine, Gln, Q O O
HS OH
H2N OH
NH2
NH2
C) Les aa à chaînes polaires chargées (4 aa +/- His)

O NH2 O
Lysine, Lys, K H2N

OH Arginine, Arg, R HN NH OH
NH2 NH2
Chargé + Chargé +
Ac. Aspartique, Asp, D Ac. Glutamique, Glu, E

O
O O
Chargé - HO
OH
Chargé -
HO OH
O NH2
NH2
(Histidine, His, H) O
N
OH
Chargé + (partiellement) NH2
N
H
Hydrophiles Hydrophobes
Arg NH2 O Ile O
-
+ - O
H2N NH O
+
+ NH3
NH3
Arg Lys Asp His Ser Pro Tyr Gly Ala Trp Leu Phe Ile
Glu Thr Cys Met Val
Asn
Gln
Exercices
O O
Quel est l’AA le plus hydrophobe ? OH ou OH ?

NH2 NH2
HO
O O
Quel est l’AA le plus hydrophobe ? OH ou OH ?

NH2 NH2
O O
HO H2N
Quel est l’AA chargé + à pH physiologique ? OH ou OH ?
O NH2 NH2
Exercices Tout le monde veut prendre sa place (En P2 !)
Methionine Sérine
Phénylalanine Cystéine
Parmi ces acides aminés, lequel peut former

des ponts dissulfures S-S lorsqu’il est oxydé ?
III- Propriétés ioniques des aa
COOH
H+ - H+ -
COO COO
+ +
H3N C H H 3N C H H 2N C H
R H+ R H+ R
Forme cationique Forme zwitterionique Forme anionique
Chaque acide aminé se comporte en solution comme un acide faible ou une base
faible, c’est-à-dire qu’il perd ou gagne un proton (H+) en fonction du pH.
Cationique = chargé + ( +1 ; + 2)
Zwitterionique = Globalement neutre (autant de + que de - )
Anionique = Chargé – ( -1 ; -2 )
Pour modéliser correctement ces phénomènes,

nous avons besoin de notions de chimie physique.
Nous allons donc faire un saut dans le passé,

en Terminale S…
• D’après Brønsted (1923) :
Un acide est une entité capable de libérer un ion H+.
On écrit : AH+ → A + H+ ou bien AH → A- + H+
Une base est une entité capable de capturer un ion H+.
On écrit : B + H+ → BH+ ou bien B- + H+ → BH

• Les réactions peuvent se dérouler dans les deux

sens, en fonction des conditions du milieu.
• Conséquence : A chaque acide est associé une

base conjuguée, et vice-versa.
AH+ ↔ A + H+
acide base conjuguée
Couple acido basique écrit par convention : (AH+/A)

(Acide/Base)
• Exemple des couples de l’eau :
H2O + H+ ↔ H3O+ H2O est une base
H2O ↔ OH- + H+ H2O est un acide
• H2O appartient à deux couples acide-base

différents.
(H3O+/H2O) (H2O/OH-)
Il s’agit d’une espèce ampholyte, comme les A.A.
• Soit la réaction acido-basique :

AH+ + B- ↔ A + BH
• La thermodynamique apporte des réponses aux
questions suivantes :
- Dans quel sens la réaction se déroule-t-elle ?

- La réaction est-elle équilibrée ou totale ?
• Cela est fonction de la « force » relative des couples

acide-base mis en jeu. Il nous faut un critère
thermodynamique pour classer ces différents couples.
• Recherchons la constante d’équilibre K de la

réaction AH+ + B- ↔ A + BH
(A)eq.(BH)eq
K=
(AH+)eq.(B-)eq
Si à t0 tous les réactants sont à concentration équimolaire :
K > 1, la réaction se déroule de gauche à droite (noté sens 1).

K < 1, la réaction se déroule de droite à gauche (noté sens 2 ou -1).
K très grand ou très faible : réaction totale.

• La détermination expérimentale de K pour

chaque réaction acido-basique est fastidieuse…
• On préfère comparer chaque couple acide-base à

un couple de référence.
Couple de référence choisi : H3O+/H2O

• En vue d’établir un classement des acides selon
leur force.
• On détermine, pour un couple donné, la constante

d’acidité KA.
• Il s’agit de la constante d’équilibre de la réaction de la

forme acide avec l’eau. (facilité de la protonation de H2O)
• Réaction : AH+ + H2O ↔ A + H3O+
• Expression de KA Solution aqueuse diluée

(A)eq.(H3O+)eq [A]eq.[H3O+]eq
KA = KA =
(AH+)eq.(H2O)eq [AH+]eq
• KA, comme toute constante d’équilibre K, ne dépend que

de la température.
• Les valeurs de Ka peuvent être très grandes ou très

faibles. Pour comparer l’acidité, on définit le pKA.
pKA = - log (KA)
• Et bien évidemment :
KA = 10 -pKa
• En 1909, Sørensen définit le potentiel hydrogène (ou pH)
pH = - log +
(H3O )
NB: En solution aqueuse diluée, (H3O+) ≈ [H3O+]
• Le pH d’une solution s’étend de 0 à 14.
pH = 7,0 solution neutre [H3O+] = [OH-]

pH < 7,0 solution acide [H3O+] > [OH-]
pH > 7,0 solution basique [H3O+] < [OH-]
• Prenons le cas d’un couple faible : AH+/AH

[A]eq.[H3O+]eq
KA =
[AH+]eq
On sort [H3O+]eq de l’équation
[AH+]eq
[H3O+]eq = x KA
[A]eq
On multiplie par – log (x)
[AH+]eq
- log [H3O+]eq = - log - log KA
[A]eq
[AH+]eq
- log [H3O+]eq = - log - log Ka
[A]eq
Equation de Handerson-Hasselbach
[A]eq
pH = pKA + log
[AH+]eq
[A]eq
pH = pKA + log
[AH+]eq
A pH = pKA , on a log (A/AH+) = 0

et donc A/AH+ = 1 : demi-dissociation
Zone tampon
% (coexistence des deux espèces)
100%
AH+ A
Diagramme
50% de distribution
pKA - 2 pKA pKA + 2 pH
Diagramme
AH+ A
prédomine prédomine de prédominance
pKa
Application : Le pKa (COOH) de la glycine est 2,4.

Le pKb (NH2) de la glycine est 9,7
Forme ionisée
O Cationique O Zwitterionique Anionique O
+ + - -
H3N CH2 C OH H3N CH2 C O H2N CH2 C O
100%
COO- NH3+
50%
COOH NH2
pH
pKa - 2 pKa pKa + 2 pKb - 2 pKb pKb + 2
= 2,4 = 9,7
Cas des acides aminés acides : Acide aspartique

Acide glutamique
Charge globale = -1
100%
COO- NH3+
50%
COOH NH2
pH
pKa pKr pH physiologique pKb
= 7,4
Cas des acides aminés basiques : Lysine

Arginine (+ Histidine)
Charge globale = + 1
100%
COO- NH3+
50%
COOH NH2
pH
pKa pH physiologique pKb pKr
Application : Dans une protéine, un résidu histidine

possède un pKr (synonyme de pKa) de 6,0.
O O
NH CH C NH CH C
CH2 CH2
H+
H +
N N
N N
H H
Calculer le pourcentage de forme ionisée à pH = 7,0

[His]eq
pH = pKr + log
[His-H+]eq
[His]eq
10pH-pKr = = 10
[His-H+]eq
Il y a 10x plus de forme His non protonée que de forme His-H+.

[His] + [His-H+]
1= Par évidence
[His]tot
10 x [His-H+] + [His-H+]
1=
[His]tot
11 x [His-H+]
1= [His-H+]
[His]tot = 1/11 ≈ 0,091
[His]tot Réponse: 9,1 %
Notion de pHi
Charge globale Charge globale
+1 +1
≈ 11
pH pH
7,4 7,4
≈3
-1 -1
Arginine Acide aspartique
Le pHi correspond au pH isoélectrique de l’acide aminé donné.

C’est-à-dire qu’à ce pH, la charge globale de l’ensemble des acide aminés en
solution est de 0.
Exercices A quel acide aminé peut correspondre ce graphique ?
Quel est la charge de cet acide aminé à pH physiologique ?
100%
COO- NH3+
50%
COOH NH2
pH
pKa 7,4 pKb pKr
Quelle est la définition du pHi ?

IV- Peptides et protéines
Un peptide ou une protéine est un enchaînement

linéaire d’une séquence d’acide aminés.
Tous les acides aminés peuvent s’enchaîner dans

n’importe quel ordre donc beaucoup de
possibilités d’enchaînements polypeptidiques.
Synthèse des protéines
Gène (ADN codant)
Transcription
ARN polymérase II
ARN messager
Traduction
Ribosomes et ARNt
via Code génétique
Protéine
• On observe 4 niveaux de structures pour les protéines :

primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire
Structure secondaire (repliement local)

Structure primaire Structure tertiaire (repliement global)
Enchaînement linéaire des aa
Le repliement se fait grâce

à des protéines chaperonnes
Structure quaternaire
= polymère
A quoi ressemble une

protéine ?
Exemple de l’enzyme
glucokinase (465 aa)
Notez la différence de
taille avec le substrat :
CH 2OH
O
OH
HO OH
HO
1) Structure primaire
Enchaînement linéaire d’acides aminés, sans

conformation particulière dans l’espace.
L’enchaînement est possible grâce a des liaisons

peptidiques entre chaque acide aminé.
216
Tout peptide possède une extrémité N- Terminale (N-ter) et une

extrémité C-Terminale (C-ter).
Par convention, si les extrémités ne sont pas précisées, l’extrémité N-

ter est à gauche, l’extrémité C-ter à droite
O O O O
H H H H
H2N C C OH + H2N C C OH H2N C C NH C C OH + H2O
CH2 H2C CH2 CH2
OH OH
Formation d’une liaison peptidique (amide)

Groupement plan (mésomérie), absorbe à 210 nm
Modifications post-traductionnelles
Elles sont le fait d’enzymes qui modifient chimiquement la
structure primaire. Il en existerait plus de 200 :
- Phosphorylation/déphosphorylation par des kinases et phosphatases.

Concerne les résidus Tyr, Thr, Ser.
- Acétylation sur Lys (acétylation des protéines histones)
- Hydroxylation sur Pro (collagène)
- O-Glycosylation sur Thr/Ser
- N-Glycosylation sur Asn (séquence consensus N-X-S ou N-X-T)
- Excision du Met en N-ter à l’issue de la traduction
…
2) Structure secondaire
Structure permise grâce aux contraintes physiques et

électroniques qu’exercent les résidus entre eux.
Donne des propriétés géométriques à l’enchaînement
d’acides aminés
La structure secondaire est un premier « repli » de
l’enchaînement d’acides aminés
Deux angles particuliers au sein d’une structure secondaire sont à retenir :
-l’angle phi(Φ), qui correspond à la liberté de rotation entre le Cα et l’azote amidique

-l’angle psi(Ψ), qui correspond à la liberté de rotation entre le Cα et le groupe carbonyle
Quelques exemples de contraintes induisant

une structure secondaire :
- l’encombrement stérique des différents substituants
- les liaisons hydrogènes

O
- la proline, de par sa configuration particulière, a
tendance à former un « coude ». NH
N
O
Exemples de structures secondaires
* L’hélice Alpha
Elle peut être :

De pas droit
De pas gauche
*Feuillet β
Feuillet β parallèle Feuillet β anti-parallèle

Les feuillets β anti-parallèles sont souvent associés à la présence

d’une PROLINE, qui permet la formation d’un « coude β » (≈ 4 aa)
3) Structure tertiaire
Repliement supplémentaire de la chaîne polypeptidique : toutes les
protéines ont une structure tertiaire.
La protéine cherche à atteindre le niveau de plus basse énergie.
Exemple de structure tertiaire
Structure obtenue par

cristallographie aux rayons X
ou par RMN (petites protéines)
4) Structure quaternaire
Toutes les protéines NE POSSEDENT PAS de structure

quaternaire
La structure quaternaire correspond à l’association de

plusieurs chaînes peptidiques par des liaisons faibles,
comme des liaisons hydrogènes
Exemple de structure
quaternaire (G6PDH)
On peut dénaturer une protéine en « cassant » sa structure tertiaire
Elle passe de l’état « plié » a l’état « déplié » grâce à certains agents

dénaturants comme :
- la chaleur
- pH extrêmes
- les détergents (SDS)
-…
Exercices Soit la représentation suivante :
A quel niveau de structure protéique

cette représentation correspond-t-elle ?
Comment s’appelle ce type de motif

structural ?
A quoi correspondent les pointillés verts ?
Vous souvenez-vous de comment cet

acide aminé s’appelle ?
Exercices Structure tertiaire :
Préciser pour chaque flèche l’interaction stabilisante désignée.
leu
val
ile
QCM : Répondre VRAI ou FAUX.

A. La structure tertiaire dépend de la structure primaire.
B. La liaison entre deux acides aminés est une liaison ester.
C. La forme repliée d’une protéine est thermodynamiquement moins stable que sa
forme dépliée.
D. Le résidu proline, de part sa structure particulière, peut induire un « coude ».
E. Les protéines peuvent se dénaturer sous l’effet de fortes variations de pH.
V- Exemples de protéines
Exemple n°1 : l’hémoglobine

4 sous-unités
Chez l’adulte : 2α + 2β
Chez le fœtus : 2α + 2γ
Rôle dans le transport de O2,

protéine retrouvée dans les
hématies.
Responsable de la coloration
soit rouge, soit bleue du sang.
Fixation du dioxygène sur un groupement prosthétique « hème »

Exemple n°2 : Les immunoglobulines G

- 2 chaînes légères (L) : Soit λ, soit κ
- 2 chaînes lourdes (H) : γ
- Une région constante (C)

- Une région hypervariable (V)
Ponts disulfures intercaténaires

(intracaténaires non représentés)
Exemple n°3 : Le collagène

Protéine fibreuse trimérique :
- Chaque monomère est constitué d’une

hélice de polyproline de pas gauche. De
nombreux résidus Pro sont hydroxylés
(Vitamine C dépendant; carence = scorbut)
-Trimérisation en une superhélice de pas droit.

permise par les prolines hydroxylées.
- Mutation du collagène : Syndrôme d’Ehler Danlos

Exercices Questions pour un PACES !
1) Molécule aromatique de type tétrapyrole, je

forme un plan qui vient coordiner 4 fois un ion
ferreux Fe2+ le plus souvent. Je permets le
transport du dioxygène, je suis, je suis, je suis… ?
2) Cofacteur de la proline hydroxylase, je permet la

bonne hydroxylation des prolines qui rentrent dans
la constitution du collagène. Mon absence
provoque le scorbut, je suis, je suis, je suis… ?
3) Acide aminé de formule brute C2H5O2N dans sa forme non ionisée, je rentre dans
la composition de la gélatine et mon autre nom est la « glycocolle ». Je suis neutre à
pH physiologique, acide aminé protéinogène le plus simple et constituant important
du collagène et des coudes β, je suis, je suis, je suis… ?
UE 1 – Les glucides
237
I- Généralités
• Les glucides sont les biomolécules les plus

abondantes de l’organisme.
• Rôle dans le métabolisme énergétique +++

Glucose = principal carburant cellulaire
• Rôle de structuration des édifices biologiques

Cellulose = Polymère de structure des végétaux
• Autres rôles, parfois très divers…

I- Généralités
• Les glucides sont un ensemble de molécules de

structure et de fonction très variées.
CH 2OH
O
H
H O
D-glycéraldéhyde, PM = 90 Da C
Glucide le plus simple OH
HO C H
CH 2OH HO
OH O
HOH 2C
Cellulose, PM compris entre 104 et 105 Da OH O
OH
OH
H O OH
HO
H
H O H
OH OH
OH H
H
O
OH
H
H
O
H CH 2OH
O
H O
H
H
O
O
OH H
H
H
n H OH OH
H OH H H OH
O
OH H
H H OH Saccharose, PM = 342 Da
HO H
H OH
H OH
I- Généralités
• Il est néanmoins possible de dégager une

caractéristique commune.
• Glucide = Toute molécule contenant au moins un

ose (ou saccharide) ou dérivé d’ose.
• Grossièrement on peut dire que: Les oses sont aux

glucides ce que les acides aminés sont aux
protéines (des briques élémentaires).
I- Généralités
O
Glucose (sous forme cyclisée)
D-glycéraldéhyde H C
HO C H CH 2OH
Ose à 3 carbones, non cyclisé H
CH 2OH O
OH
HO
Fructose (sous forme cyclisée)
OH O
Cellulose HOH 2C
OH O
Polymère du glucose OH
O OH
HO
OH H
H
H O H
OH OH
OH H
H
O
OH
H
H
O
H CH 2OH
O
H O
H
H
O
O
OH H
H
H
n H OH OH
H OH H H OH
O
OH H
HO H
H OH
H H OH
Saccharose
H OH
I- Généralités
• Molécules simples non hydrolysables, parfois

appelés hydrates de carbone.
• Formule générale:
Cn(H2O)n n≥3
Un équivalent H2O pour chaque atome de carbone.
I- Généralités
• Si n = 3 : triose (C3H6O3) ex : glycéraldéhyde, DHA
• Si n = 4 : tétrose (C4H8O4) ex : érythrose, thréose
• Si n = 5 : pentose (C5H10O5) ex : ribose
• Si n = 6 : hexose (C6H12O6) ex : glucose, fructose
• Si n = 7 : heptose (C7 H14O7) ex : sédoheptulose

seul exemple chez l’homme
Pas d’octose (n = 8) chez le mammifère.
• Formule générale:
Un équivalent H2O pour chaque atome de carbone.
I- Généralités
• Autre caractéristique fondamentale : présence

d’une fonction carbonyle. (sous forme non cyclique)
O O
C C
R H R2 R1
Aldéhyde Cétone
I- Généralités
• Certains oses présentent la fonction aldéhyde,

toujours portée par le carbone n°1. O
C
Ils sont appelés aldoses. H
• Certains oses présentent la fonction cétone,

toujours portée par le carbone n°2.
O
Ils sont appelés cétoses. C
I- Généralités
• Toutes les autres atomes d’oxygène sont

impliqués dans des fonctions alcool primaire ou
secondaire.
• Exemple: le D-fructose. (cétohexose)

H OH O
1 fonction cétone (C2)
HOH 2C 5 C 3 C 1 2 fonctions alcool primaire
6 C 4 C 2 CH 2OH 3 fonctions alcool secondaire
HO H H OH
I- Généralités
Exercices Soit le sucre suivant :
O
H Qu’est-ce qui peut vous faire dire que
C OH c’est un sucre ?
C
H Est-ce un aldose ou un cétose ?
HO C
H C OH Est-ce un triose ? Un tétrose ?
Un pentose ? Un hexose ?
H2C H
Où se trouve le carbone numéroté 1 ?
OH
I- Généralités
• Tout carbone portant une fonction alcool

secondaire constitue un centre chiral, susceptible
de dévier la lumière polarisée.
• Exemple: le D-fructose.
H OH O Les carbones C3 , C4 , C5 sont asymétriques
et portent une fonction alcool secondaire.
HOH 2C C C
C C CH 2OH
HO H H OH
II- Stéréochimie
• Conséquence : les oses sont actifs sur la lumière

polarisée. On dit qu’ils sont chiraux.
• Exception: la dihydroxy-acétone (DHA).

CH 2OH
Pas de carbone asymétrique
C O Car pas de fonction alcool secondaire.
CH 2OH
II- Stéréochimie
• Les n* carbones asymétriques peuvent faire l’objet

d’une isomérie de configuration spatiale (R/S)
• Nombre de stéréoisomères: 2n*
• Exemple: Cas d’un aldotétrose

OH OH 2 centres asymétriques :
* *
HOH 2C C C CHO 22 Stéréoisomères = 4
H H
II- Stéréochimie
• Intérêt de la représentation de Fischer en chimie des oses.
CHO
H OH
O
H C CH2OH
C OH
HOH2C H
CHO
H OH
CH2OH
II- Stéréochimie
• Cas de la molécule de glycéraldéhyde.

(21 = 2 stéréoisomères)
CHO CHO
H OH différent de HO H
CH 2OH CH 2OH
D-glycéraldéhyde L-glycéraldéhyde
[ ] = +14° [ ] = -14°
II- Stéréochimie
• Il existe deux séries d’oses : la série D et la série L.
• Les oses de la série D sont énantiomères des oses de la

série L.
• La série D est la plus représentée dans la nature.
• Détermination de la série d’un ose :

Projection de Fischer +++
II- Stéréochimie
• On souhaite déterminer la série de l’ose suivant:
H OH
Rotation 180° HOH 2C
O
HOH2C C O C
C C H C
C H
H OH H HO
HO
H
En vue d’une projection

de Fischer
II- Stéréochimie
• On souhaite déterminer la série de l’ose suivant:
HOH 2C
O
H O C
H C
C H
HO
HO H HO
H
H OH
CH 2OH
II- Stéréochimie
• Maintenant que l’on a la représentation de Fischer,

voici la règle.
On regarde la configuration du carbone
H 1 O portant la dernière fonction alcool
secondaire.
(Carbone portant le numéro le plus haut).
2
HO H Si OH est à droite : série D.
3 Si OH est à gauche : série L.
H OH
4 NB: La fonction la plus oxygénée (C=O) doit
CH 2OH être placée en haut.
Série D
II- Stéréochimie
H O
C
H OH
CH 2OH Aldoses de la série D
D-glycéraldéhyde
H O
H O
Les aldoses de la série L
C
H OH
C
correspondent aux énantiomères des
HO H
H OH
H OH
molécules correspondantes.
CH 2OH
CH 2OH
D-érythrose
D-thréose
H O H O H O H O
C C C C
H OH HO H H OH HO H
H OH H OH HO H HO H
H OH H OH H OH H OH
CH 2OH CH 2OH CH 2OH CH 2OH
D-ribose D-arabinose D-xylose D-lyxose
H O H O H O H O H O H O H O H O
C C C C C C C C
H OH HO H H OH HO H H OH HO H H OH HO H
H OH H OH HO H HO H H OH H OH HO H HO H
H OH H OH H OH H OH HO H HO H HO H HO H
H OH H OH H OH H OH H OH H OH H OH H OH
CH 2OH CH 2OH CH 2OH CH 2OH CH 2OH CH 2OH CH 2OH CH 2OH

D-allose D-altrose D-glucose D-mannose D-gulose D-idose D-galactose D-talose
II- Stéréochimie
CHO
• Pour rappel, en stéréochimie: HO H
H OH
énantiomères
L-glucose
HO H
CHO
HO H
CHO
H OH CH 2OH
HO H
HO H diastéréoisomères
HO H
H OH D-tallose HO H
CHO
H OH H OH
HO H CH 2OH
CH 2OH
HO H
Épimères en C2
D-glucose = diastéréoisomères H OH
H OH D-mannose
CH 2OH
II- Stéréochimie
• Pour l’instant, retenez la formule des oses suivants:

CHO CHO CHO CH 2OH
H OH HO H H OH O
HO H HO H HO H HO H
H OH H OH HO H H OH
H OH H OH H OH H OH
CH 2OH CH 2OH CH 2OH CH 2OH
D-glucose D-mannose D-galactose D-fructose

• D-mannose et D-galactose sont épimères du glucose
respectivement en C2 et en C4.
II- Stéréochimie
• Autres oses d’intérêt biologique à retenir :

CHO CHO D-glycéraldéhyde
H OH H OH
Métabolites
CH 2OH importants
H OH
H CH 2OH
OH
Dihydroxyacétone
O
CH 2OH
CH 2OH
D-ribose (constituant des acides
nucléiques : ARN)
II- Stéréochimie
Exercices Soient les deux sucres suivants :
CHO CHO
H OH HO H
HO H HO H
H OH H OH
H OH H OH
CH 2OH CH 2OH
Quelle est la série (D/L) de ces deux oses ?

Quelle est la relation stéréochimique qui existent entre eux ?
Comment s’appellent-ils ?
III- Cyclisation
• En milieu aqueux, les oses sont retrouvés très

majoritairement sous forme cyclique.
CH 2OH
OH
O β-D-glucopyranose
OH Une des formes cycliques du D-
glucose.
OH H
OH
III- Cyclisation
Alcool + Aldéhyde Hémi-acétal

O OH
R1 OH R2 C R2 HC
H O R1
(R et S si asymétrique)
Alcool + Cétone Hémi-cétal
O OH
R1 OH R2 C R3
C
R2 R3 O R1
(R et S si asymétrique)
III- Cyclisation
• Que peut-il arriver dans une molécule qui contient

ces deux fonctions : carbonyle (C=O) et alcool (OH) ?
Alcool
OH O Hémi-acétal
H CH OH
C O
Aldéhyde
R ou S
• Réaction de cyclisation (hémi-acétal cyclique)
• NB : Cycles à 5 et 6 centres +++

car ce sont des cycles plus stables.
III- Cyclisation
• C’est ce qu’il se passe pour les monosaccharides. Il

existe deux types de cycles (à 5 et à 6 centres) :
O
Les oses porteurs du cycle OH sont appelés pyranoses.
O
Les oses porteurs du cycle OH sont appelés furanoses.
A bien retenir, nous allons réutiliser ces notions !

III- Cyclisation
6 Anomère β
CH 2OH
Vers le haut
HO
5
O (en cis de
6 CH2OH)
CH 2OH 4 OH
1
5 2
OH 3
OH
OH 1 OH
4 O
ou 6
CH 2OH Anomère α
Vers le bas
2 5
(en trans de
OH 3 O
4 OH 1 CH OH)
2
OH
2
OH 3 OH
OH
Attaque de ÖH sur une face ou l’autre :

On obtient deux diastéréoisomères (nommés ANOMERES).
III- Cyclisation
• En solution : possibilité de décyclisation-recyclisation

Il existe un équilibre entre anomères α et β.
Cela s’appelle le phénomène de mutarotation.

6 6
CH 2OH CH 2OH
HO
5 5
O O
4 OH 4 OH 1
1
2 2
OH 3 OH 3 OH
OH OH
• Le carbone anomérique peut changer de

configuration absolue.
III- Cyclisation
Exercices
QCM : Répondre VRAI ou FAUX pour chaque item.
A. La réaction de cyclisation est une réaction enzymo-catalysée
B. La réaction de cyclisation produit deux anomères.
C. Un ose cyclique à 5 centre est appelé furanose.
D. La réaction de cyclisation concerne tous les oses.
E. Le phénomène de mutarotation est spontané.
Anomère β ou bien anomère α ?
CH 2OH
OH HOH2C CH2OH
O O
OH OH
OH
OH OH
OH
IV- La liaison osidique
• Liaison covalente entre 2 unités d’ose. D’un point

de vue chimique, il s’agit d’une liaison acétal
Alcool + Hémi-acétal Acétal + H2O

OH O R1
R1 OH R2 HC R2 HC
O R1 O R1
Alcool + Hémi-cétal Cétal + H2O

OH O R1
R1 OH R2 C R3 R2 C R3
O R1 O R1
• Application aux structures étudiées :

OH O R
O O
C + HO R C + H2O
H H
• Pour simplifier le mécanisme, les biochimistes trichent et

écrivent :
O
O
OH HO
Condensation
O + H2O
Hémi-acétal Acétal
• Le groupement OH, réagissant avec l’hémi-acétal peut :

- être un alcool primaire
- être un alcool secondaire
- appartenir à une autre fonction hémi-acétal
• Si une liaison hémi-acétal est impliquée dans une liaison

osidique, la mutarotation de l’ose correspondant est
bloquée.
• On définit alors des ponts osidiques α ou β en fonction de

l’anomérie du carbone hémi-acétalique bloqué.
Oligosaccharides
• Entre 2 et 10 oses reliés par des ponts osidiques.
• Exemple du maltose (diholoside)
CH 2OH CH 2OH
H H
O O
OH OH C
O OH
HO
OH OH Libre mutarotation
Anomérie α bloquée
D-glucopyranosyl α*1→4+ D-glucopyranoside

• Exemple du lactose (diholoside)
CH 2OH
H
O
CH 2OH OH C
OH O O OH
OH OH
Libre mutarotation
H
OH
Anomérie ß bloquée
D-galactopyranosyl β*1→4+ D-glucopyranoside

Polysaccharides
• Polymères d’oses : peuvent jouer un rôle
- structural : cellulose, chitine…
- énergétique : amidon, glycogène, inuline…
OH
• Exemple du cellulose : OH
OH H O OH
H
H O H
OH OH
OH H O H O
H H
H O OH
H O H
OH H OH
H O H O
H
n
H H
H O OH H OH
OH H
H H OH
HO H
H OH
H OH
Polymère du ß-D-glucose
Rôle de structure chez les plantes : parois végétales.
Représente la moitié du carbone terrestre !
• Les osidases
Ce sont des enzymes qui catalysent l’hydrolyse des liaisons osidiques.

Elles ont une spécificité relative : elles ne reconnaissent qu’un
anomère en particulier.
Exemples : α-glucosidase
β-galactosidase
β-glucosidase (absente chez l’homme)
Exercice Soit le cellulose et son produit d’hydrolyse, le cellobiose.

OH
OH
OH H O OH
H
H O H
OH OH
OH H O H O
H H
H O OH
H O H
OH H OH
H O H O
H
n
H H
H O OH H OH
OH H
H H OH
HO H
H OH
H OH
CH 2OH
H
O
CH 2OH OH C
O O OH
OH OH
Cellobiose
Quel type d’osidase peut H
HO Quel est son nom complet ?
catalyser cette dégradation ?
OH
V- Glucides complexes :
hétérosides
• Par opposition aux glucides simples (holosides).
• Est appelé hétéroside une molécule contenant :

- Une fraction glucidique Proportions variables
- Une fraction non-glucidique (aglycone)
• La liaison reliant un ose à l’aglycone est généralement une

liaison acétal ou analogue à une liaison acétal.
Aglycone Aglycone
N O
O O
N-hétéroside O-hétéroside
hétérosides
O
Exemple d’O-hétéroside : la digoxine. O
OH
H
O-hétéroside de stérol CH3 H

extrait de la digitale
H OH
pourpre.
Cardiotonique toxique CH3 H

O
O
Stéroïde
HO
= aglycone
CH3
O
O
A faible dose, la digoxine est une CH3 OH

molécule célèbre pour son O
O
utilisation en cardiologie, dans le
traitement de l’insuffisance Tridigitoxose
OH
cardiaque.
HO
hétérosides
1) Glycoprotéines ...N-ter
CH2OH
CO
O CH2OH
OH HO O O NH
CH2OH CH2OH OH
C CH2 HC
OH O NH
O O O CO
OH HO CH2 OH NH
NH
OH O O O CO-CH3
HO NH CH R
OH CO-CH3
CO
NH
Hétéroprotéine à laquelle on a greffé HOH2C HC
une chaîne glycanique. Fonctions multiples. CO
NH
O-glycosylation sur sérine, thréonine. (rarement tyrosine) ...C-ter
N-glycosylation sur séquences consensus Asn-X-Ser et Asn-X-Thr
hétérosides
2) Peptidoglycannes
Constituants importants de la paroi de certaines bactéries.

Ce sont des réseaux d’osides reliés entre eux par des petits
peptides.
Ils sont la cible de certains antiobiotiques, notamment les pénicillines.
3) Protéoglycannes
Constituants importants de la matrice extra-cellulaire.

Fraction glucidique > Fraction protéique
(Contrairement aux glycoprotéines)
Fonction glucidique = Glycosaminoglycanes (GAG)
→ « Glycanes » contenant de la glycosamine.
hétérosides
O
A quoi ressemble un protéoglycanne ? S O
-
O
H2C O
COOH
O
Protéine O O O
OH
GAG sulfaté
O OH
Ex : chondroïtine sulfate
OH HN
C O
H3C
Fortement hydrophile : hydrate le tissu
Acide hyaluronique (toujours)

GAG non sulfaté
COOH CH 2OH
O O O
O
OH
O OH
OH HN
Protéine de jonction C O
(liaison avec acide hyaluronique non covalente) H3C

UE 1 – Les lipides
283
I- Généralités
Qu’est ce qu’un lipide ?
 Les lipides forment l'ensemble des graisses. Caractère

onctueux, pateux.
 Substances biologiques solubles dans les solvants
organiques (CH3OH, chloroforme…) = lipophilie
 Très peu solubles dans l’eau = hydrophobie
Augmentation en température
Cires Pates Huiles

(solides) (liquides)
I- Généralités
Effet hydrophobe (molécules apolaires)

Pas une « liaison » à proprement parler.
I- Généralités
Classification
Extraction des lipides

Biomolécules Phase aqueuse :
non liposolubles saponifiables.
(aa, sucres…)
Phase organique :
Echantillon Extraction
insaponifiables.
CHCl3 / CH3OH
biologique
Na+OH- à chaud φ aqueuse
LIPIDES φ organique
(Saponification)
I- Généralités
Fonction des lipides

Comme pour les protides et les glucides, leur fonction est multiple !
 Forme des feuillets lipidiques et membranes

Ex : Organisation en bicouche lipidique des membranes grâce à leur
caractère amphipatique
 Communications :
Rôle de transduction du signal (Milieu EC vers Milieu IC)
Hormones stéroïdes
Etc…
 Réserve énergétique
I- Généralités
Exercices
QCM : Les items suivant sont-ils « Vraaaaiiiis » ou « Faaaauuuux »

A. Les lipides se caractérisent par leur caractère hydrophile.
B. Le cœur d’une micelle est aqueux.
C. Les lipides sont souvent classés en fonction de leur réponse à la réaction
d’estérification.
D. Les lipides sont une réserve d’énergie importante pour l’organisme.
E. Les lipides peuvent jouer un rôle dans la communication entre cellules.
Connaissez-vous des lipides « stéroïdes » :

- Qui sont des hormones sexuelles ?
- Qui doivent être contrôlés dans l’apport alimentaire ?
II- Lipides saponifiables
La réaction de saponification
O O
- +
R1 C + HO Na R1 C + HO R2
- +
O R2 O Na
Ester Sel d’hydroxyde Sel d’acide Alcool

(base forte) (= Savon)
O
Les amides R1 C ont une réactivité analogue aux esters et

HN R2
peuvent aussi produire des savons.
Les lipides saponifiables présentent une fonction ester ou une

fonction amide. Ils produisent des savons : les sels d’acide gras.
Les Lipides simples

• Ils sont formés à partir :
→ d’acides gras
Ce sont des acides monocarboxyliques R-COOH
R est une chaîne aliphatique non ramifiée comportant au moins 4 C.
Elle peut être saturée ou insaturée (mono ou poly).
→ de glycérol ou d’un alcool gras ou d’un stérol

Estérifient les acides gras.
Si glycérol : glycéride si alcool gras : céride si stérol : stéride
1) Les acides gras

 Nomenclature usuelle des AG :
Noms triviaux, différents de ceux utilisés en chimie organique.
Quelques-uns sont à connaitre :
CH3–CH2–CH2–COOH Acide butyrique (4 carbones)

CH3–(CH2)12–COOH Acide myristique (14 carbones)
CH3–(CH2)14–COOH Acide palmitique (16 carbones)
CH3–(CH2)16–COOH Acide stéarique (18 carbones) etc…
 Nomenclature physiologique des AG :
Cn:x(n-a)
ou Cn:x(ωa)
n = nombre de carbone
x = nombre de double liaison (= d.l.)
a = atome de carbone portant la première d.l. à partir du CH3 terminal.
Intérêt : permet de classer les AG en « familles d’AG »

rôles fonctionnels différents (ω9, ω6, ω3…)
H3C
COOH
Acide palmitique C16:0
H3C COOH
Acide oléique C18:1 (n-9)
CH3
COOH
NB : enchainement « malonique » Acide arachidonique C20:4 (n-6)

des doubles liaisons Ou C20:4 Δ 5,8,11,14
 Température de fusion Tf des acides gras
Augmente avec le poids moléculaire (nombre de carbone)

C12:0 C14:0 C16:0 C18:0 C20:0
Tf
44,2°C 52,0°C 63,1°C 69,6°C 75,4°C
Diminue avec le nombre d’insaturations (= la fluidité augmente !)

C18:3 C18:2 C18:1 C18:0
-17°C -9°C 13,4°C 69,6°C

Tf
« Plus c’est long et dur… plus on doit chauffer ! »

 Propriétés chimiques des acides gras
Réaction avec les alcools : formation d’esters O
Glycérol… C
Réaction avec les amines : formation d’amides O
Sphingosine… C
NH
Réaction avec les thiols : formation de thioesters O

Réaction avec le coenzyme A (CoA-SH) +++ C
formation d’acyl-CoA : R-CO-S-CoA forme activée des AG S
 Notions de métabolisme des AG
Dégradation : β-oxydation
Voie métabolique mitochondriale
Récupère des acides gras : Acétyl CoA
Pouvoir réducteur (NADH, FADH2)
Synthèse (jusqu’à C16:0) : Enzyme « AG synthase »

Voie métabolique cytosolique
Consommation de pouvoir réducteur (NADPH, FADH2)
Elongation à partir d’Acétyl-CoA (C2) → AG nombre pair de C.
AG synthase
Complexe
multi-enzymatique
But de l’enzyme : Greffer 2 carbones supplémentaires à un acide gras.
Pour cela, l’enzyme réunit dans un premier temps :
- Un Acyl-CoA (forme activée thioestérifiée d’AG)

O
R C S CoA
- Un Acétyl-CoA (porteur de 2 carbones)
Activé sous la forme de malonyl-CoA
O O
CO2, ATP
-
H3C C S CoA O 2C CH2 C S CoA
Acide gras et groupe acétyle sont accrochés

de manière covalente à l’enzyme
AG synthase
O
Acyl-CoA R C S
Réaction de condensation O
-
Malonyl-CoA O 2C CH2 C S ACP
β-céto-acylACP synthétase
Suivie du départ du groupement carboxylate du Malonyl-CoA (- CO2)

On obtient un β-cétothioester R-CO-CH2-CO-S-ACP
O O
R C CH2 C S ACP β-céto-acylACP
NADPH + H+
β-céto-acylACP Les réactions
NADP+ réductase suivantes se font par
OH O
interaction de l’ACP
R CH CH2 C S ACP β-hydroxy-acylACP avec les autres sites
actifs de la multi-
β-hydroxy-acylACP enzyme.
H2O réductase
O
Il s’agit de 3 réductions
R CH CH C S ACP β-énoylACP successives du
FADH2 carbone β.
FAD β-énoylACP
O réductase
R CH2 CH2 C S ACP

Synthèse (à partir de C16:0) : Enzymes « Elongases »

L’élongation se fait du côté COOH
La famille de l’acide gras n’est pas changée.
Exemple
COOH
C18:2(n-9)
Elongase
C20:2(n-9)
COOH
Création d’AGMI et d’AGPI : Enzymes « Désaturases » (- 2 H)
Chez les animaux progression des désaturases vers le COOH.

Chez les végétaux progression des désaturases vers le CH3 terminal.
→ Les végétaux ne respectent pas la famille !
→ permettent de créer des d.l. de géométrie cis

→ créent des liaisons à enchainement malonique
 Intérêt de la double liaison cis
→ crée une angulation

→ abaisse le point de fusion (↗ fluidité)
H3C COOH
Acide oléique C18:1(n-9)

Géométrie CIS
Géométrie TRANS
H3C
COOH
Acétyl CoA C4:0 C6:0 ... C16:0 C18:0 Acide stéarique

élongase
AG synthase Δ9 désaturase
Δ15 (végétaux) Δ12 (végétaux)
C18:3(n-3) C18:2(n-6) C18:1(n-9)
Acide α-linolénique Acide linoléique Acide oléique
Désaturase Δ6
C18:4(n-3) C18:3(n-6) C18:2(n-9)

élongase élongase élongase
C20:4(n-3) C20:3(n-6) C20:2(n-9)

Désaturase Δ5
C20:5(n-3) EPA C20:4(n-6) C20:3(n-9)

Acide arachidonique Acide de Mead
élongase
C22:5(n-3)
Δ4 (complexe enzymatique)
C22:6(n-3) DHA
b) Association avec le glycérol
Glycérol
HO CH2
Les acides gras ne sont quasiment
jamais retrouvés sous forme libre.
HO CH
Graisses et huiles que l’on retrouve
dans les plantes et les animaux :
triglycérides (= triacylglycérol) HO CH2

Ce sont des « triesters » d’acide gras
HO CH2
O
3x OH
+ HO CH
HO CH2
= O O
O O
O
CH2
CH
CH2
Les TG peuvent être homogène : Les 3 acides gras sont identiques

hétérogène : quand 1 AG insaturé, toujours en position 2
 Graisses et huiles alimentaires : mélanges complexes de

triglycérides simples et mixtes.
Beurre : solide à température ambiante

Majoritairement triglycérides saturés (Tf haut)
Huiles : liquide à température ambiante

+ riches en triglycérides insaturés (Tf bas)
Huile d’olive : TG homogènes à acide oléique +++

 Digestion des graisses

Lipase pancréatique
Acide gras
glycérol
glycérol
Hydrolyse en 1
Acide gras Acide gras
Très rapide
Acide gras Acide gras
Hydrolyse en 3
glycérol
glycérol
Hydrolyse en 2
Acide gras Absorption
Très lente
intestinale des
DG et MG
 Rôle physiologique des triglycérides
Réserve énergétique +++

Stockage:
Adipocytes du tissu adipeux →
Hépatocyte
Sous forme de vacuoles lipidiques
Forme de transport plasmatique

Après absorption des MG et DG au niveau de l’intestin.
→ Ré-estérification en TG par les cellules de l’intestin.
Transport dans le plasma des TG par les lipoprotéines.
Exercices Concernant le lipide suivant
H3C COOH
Comment appelle-t-on ce type de lipide ?

Quel est son nom en nomenclature physiologique ?
Les insaturations diminuent-elles ou augmentent-elles la fluidité ?
Est-il synthétisé par l’homme ?
Pourquoi les acides gras ont-ils toujours un nombre pair de carbone ?
Comment appelle-t-on la voie métabolique de dégradation des acides gras ?

(Vous vous souvenez dans quel organite elle a lieu ?)
A partir de quel nombre de carbones l’AG synthase ne prend-t-elle plus en charge les
acides gras ?
Exercices Un PACES mange une tartine au beurre au petit déj’
O O CH2
O O CH
O CH2
Retraçons ensemble l’histoire de cette petite molécule jusqu’au tissu adipeux.

Les lipides complexes
Lipides simples : Contiennent éléments C, O, H

Lipides complexes : Contiennent d’autres éléments, tels
que de l’azote ou du phosphore.
Les lipides complexes sont impliqués dans

l’édification des membranes biologiques.
Ils ont une structure commune:

- 2 chaînes hydrophobes
- Plate forme d'ancrage des AG et des têtes polaires
Glycérol ou sphingosine Molécules
amphipatiques
- Tête polaire: Phosphate + Alcool
ou Ose/chaîne polyosidique
Plate forme d’ancrage
Tête polaire
2 longues
chaînes
hydrophobes
Lipides membranaires
Phospholipides Glycolipides
Glycérophospholipides Sphingolipides
glycérophospholipides Sphingomyéline Sphingoglycolipides
Acide gras
Sphingosine
Sphingosine
glycérol
Acide gras Acide gras Acide gras
Alcool P Choline P Oside

(azoté ou inositol)
On ne développera que les glycérophospholipides :
Acide gras
glycérol
Acide gras
Alcool P
(azoté ou inositol)
L’alcool azoté peut être :

Fonction OH
Estérifiée par phosphate
COOH
Sérine (acide aminé) HO CH2 CH NH2
Partiellement ionisé
(NH3+/NH2)
Ethanolamine (- CO2) HO CH2 CH2 NH2
CH3
Choline HO CH2 CH2 N
+
CH3
(N-triméthyléthanolamine) Choline toujours ionisée
CH3
Exemple de phospholipide :
Glycérol
O Phosphate
O O CH2
O CH
O CH3
+
H2C O P O CH2 CH2 N CH3
-
O CH3
Acide phosphatidique Choline

Synthétisé par phosphorylation d’un DAG
Exercices
C’est quoi la différence entre un lipide « simple » et un lipide « complexe » ?
(Définition)
Soit le schéma de glycérophospholipide suivant
Associer chacun des composants

suivants à la couleur correspondante Position 1
dans le schéma :
Position 2
- Glycérol
- Phosphate
- Choline
- Acide gras saturé
- Acide gras insaturé (s’il existe, quelle Comment appelle-t-on
position préférentielle : 1 ou 2 ?) cette partie là ?
Lipides et membrane plasmique

Souligné = nature de la tête polaire
Tête
- Phosphatidyl-sérine (PS) polaire
AG insaturé
- Phosphatidyl-éthanolamine (PE) en position 2
- Phosphatidyl-choline (PC)
- Phosphatidyl-inositol (PI)
- Sphingomyéline (contient choline)
PC
- Sphingoglycolipides
Les lipides complexes sont des molécules amphipatiques.

→ présentent un pôle hydrophile et un pôle hydrophobe.
En milieu aqueux, on observe une tendance spontanée à la

formation d’agrégats lipidiques, pour protéger le pôle
hydrophobe du solvant.
2 possibilités d’organisation :
• Monocouche Organisation retrouvée dans :

(Micelle) Graisse - Lipoprotéines
- Graisses ingérées (dans le tube digestif)
• Bicouche
Organisation
retrouvée dans :
H2O ou air (bulles) - Membranes
biologiques
- Bulles d’air
- Liposomes
Cholestérol Glycolipide
HO
Stabilise la
Glycérophospholipide
bicouche lipidique
Ou Sphingomyéline
en la rigidifiant.
Protéines associées à
la membrane
La membrane plasmique : Une « mosaïque fluide »

Dynamique membranaire :
3 1
4 Prot
1
2
• (1) Vibration/Rotation sur l’axe des PL (nanoseconde)
• (2) Diffusion latérale des PL (microseconde)
• (3) Diffusion latérale des protéines (milliseconde)
• (4) Bascule ou flip-flop des lipides (moyenne: toutes les 30s)
Mouvement de flip-flop : En moyenne toutes les 30s
Les flipases génèrent continuellement une asymétrie membranaire.

 PC, Sphingomyéline, glycoL : Feuillet extracellulaire (E)
 PE, PS, PI : Feuillet intracellulaire (P)
Exercice
QCM : Répondre vrai ou faux, comme d’habitude.
A. L’insaturation « cis » des glycérophospholipides permet de rigidifier la membrane.

B. La membrane plasmique adopte une structure en bicouche lipidique.
C. On retrouve du cholestérol dans les membranes plasmiques.
D. Les glycolipides sont retrouvés dans le feuillet externe exclusivement.
E. Des protéines hydrophobes peuvent diffuser librement dans la membrane plasmique.
II- Lipides insaponifiables
Rappel définition: Ce sont des dérivés naturels ne produisant

pas de savons à l’action de base forte (soude, potasse) à chaud.
Ils ne contiennent pas d’acide gras.
Ce sont des dérivés de l’isoprène
CH3
H2C C CH CH2
Polymérisation de CH3 x2 = Géranyl (C10)

l’isoprène H2C C CH CH2 X3 = Farnésyl (C15)
Dérivés naturels Caroténoïdes

Terpènes C10 Transporteurs
Sesquiterpènes C15 d’électrons
etc (Ubiquinone)
Vitamine A, E, K Vitamine D
Hormones HO Sels biliaires

stéroïdes Cholestérol (digestion graisses)
Dérivé isoprénique important : le cholestérol Chaîne

latérale 8C
Méthyles C18 et C19
C D
Fonction alcool
Position β
A B
Insaturation (Δ4)
HO
Dérivé isoprénique important : le cholestérol

Numérotation des carbones
21 22
A connaitre ! 20 23 26
18
12 17
11 16 24 25
19 13
1 9 27
2 14 15
10 8
3
5 7
HO
4 6
Exercice
Le cholestérol est tout nu, il faut le rhabiller !
Schéma récapitulatif:
Lipides
Lipides saponifiables Lipides insaponifiables
Lipides simples Lipides complexes Dérivés isopréniques
Glycérides Phospholipides
Stérides Glycolipides
Cérides
UE 1 – Notions d’enzymologie
333
I- 1 Généralités
Qu'est-ce qu'un ligand ?

Molécule généralement plus petite qu'une protéine (ion, acide aminé, hormone,
médicament)
Association avec la protéine généralement non covalente, saturable, réversible, spécifique
sur une petite surface (10 à 30aa max) et en présence d'eau.
Exemples
enzyme-substrat, récepteur-hormone, récepteur-neurotransmetteur, récepteur-
médicament
Rôles
transport (ion fer), thérapeutique, interactions intercellulaires...
I- 2) 1er type d’association :
cas Michaelien
Une protéine michaelienne peut avoir un ou plusieurs sites de liaisons à son ligand : elle peut
lier plusieurs fois le ligand de manière spécifique.
Par contre les fixations des ligands sont indépendantes les unes des autres : si un ligand se fixe
à la protéine, il n'influencera pas la fixation d'un autre ligand sur cette même protéine.
cas Michaelien
De manière générale: vitesse = k x concentration réactif(s)

Pour la formation : vformation = k1 x P x L
Pour la dissociation : vdissociation = k-1 x PL
Et à l’équilibre: vformation = vdissociation donc k1 x P x L = k-1 x PL

k-1/k1 = (P x L) / PL = Kd (mol.L-1) = L0.5 = 1/Ka (L.mol-1)
cas Michaelien
Kd
• est une constante de dissociation, donc pour un équilibre donné elle ne varie
qu'avec la température, et pas avec la concentration.
• indique la concentration en ligand pour laquelle la protéine est à moitié

saturée . Ce n'est pas forcément à l'équilibre.
• plus elle augmente, moins la liaison avec le ligand est affine.
• se mesure avec la dialyse à l’équilibre (si un site) et avec le méthode de

SCATCHARD (si plusieurs sites).
cas Michaelien
La fraction de saturation :
Se définit comme le rapport du nombre de molécules P ayant lié L au nombre total
de molécules P.
P0 = P + PL et L0 = L + PL
Kd = (P x L) /PL donc P = (Kd x PL) /L
Y= PL/P0
= PL/(P + PL)
= L/ (L + Kd) → hyperbole
et pour avoir une linéarisation, on inverse :

1/Y = 1 + Kd x 1/L
I- 3) 2ème type d’association :
cas allostérique
L'allostérie se définit par le fait qu'une protéine a plusieurs sites
identiques ou différents qui interagissent entre eux (structure
quaternaire).
Cette dépendance des sites entre eux s'illustre par le nombre de Hill n.
Le nombre de Hill est le nombre de sites en interaction.
• Si n=1 : cas michaelien (les sites sont indépendants, chaque site

n'interagit qu'avec lui même donc n=1)
• Si n>1, coopération positive : la fixation du ligand facilite la fixation
d'un autre ligand sur un autre site en augmentant son affinité.
• Si n<1, coopération négative : la fixation du ligand gène celle d'un
autre sur un autre site en diminuant son affinité.
Remarque : n ne peut pas être ≤ 0.
cas allostérique
La fraction de saturation devient alors:
• Le nombre de Hill intervient au niveau de la puissance.
• Ici, on ne parle pas de Kd, mais de L0,5 . Le Kd est une constante or

ici L0,5 dépend de n, donc ce n'est plus une constante.
• Pour le cas michaelien, on a n = 1, donc Kd c'est donc L0,51.

cas allostérique
La courbe de fraction de saturation est une sigmoïde, pas une
hyperbole.
cas allostérique
La courbe sigmoïde met en évidence une transition allostérique, avec
le passage de la forme relâchée à la forme tendue.
NB : Homotrope (ligand principal) et hétérotrope (ligand secondaire).

II- La relation enzyme-substrat
Les enzymes:
• Une enzyme peut être une protéine mais également un ARN (ribozyme).
• Catalyseurs qui diminuent le DGa (donc augmente la vitesse de la réaction)
mais qui ne permettent pas de déclencher la réaction (réactions sans enzymes
possibles) donc ne modifient pas le ∆G.
• Ne vivent pas à l'infini (turn over).
• Ne sont pas modifiées en fin de réaction.
• Elles catalysent le plus souvent des réactions irréversibles in vivo (enzyme
différente dans chacun des 2 sens d'une réaction).
• Une enzyme est caractérisée par des certains paramètres : affinité, vitesse et
activité.
L’affinité enzymatique:
• Ks = k-1/k1 = E x S / ES ( Ks = Kd d'une enzyme).
• Km = E x S / ES = k-1+ k2/ k1 or k2 petit donc Km = Ks = Kd (en arrondissant).

La vitesse
• Par extension il existe une formule similaire à la saturation, c’est la vitesse.
• (v / Vm) = S / (S + Km) tout comme Y = L / (L + Kd), ce sera la même courbe

hyperbolique.
• On passe d'une vitesse d'ordre 1 à une vitesse d'ordre 0.
• Km= concentration pour laquelle enzyme à moitié saturée et pour laquelle

vitesse est à la moitié de son max.
Remarque : vitesse conditionnée par k2 car k2 est le plus petit (v = k2 x ES).

En inversant la formule précédente, on trouve :

On a v = Vm . S / (Km + S)
Puis en divisant par S, on trouve: v = Vm – (v/S) . Km
Ce qui donne la courbe suivante:
Vm
-Km
v/S
Vm/Km
C’est la représentation Eadie-Hoftsee.

L’activité:
• Vitesse maximale Vm.
• Activité spécifique en UI = micromoles de substrat transformées par minute et

par quantité d'enzyme (gramme, kg,...)
• Activité moléculaire = moles de substrat transformées par seconde et par

mole d'enzyme, unité en s-1.
• k2 = Vm / E0 (activité moléculaire)
• Remarque : Le critère d'efficacité tient compte de l'affinité et de la vitesse,

c'est k2/Km. Plus ce rapport est grand, plus l'enzyme est efficace car elle sera
plus rapide (k2 plus grand) ou plus affine (Km plus petit). On tend vers la
perfection cinétique.
III- Inhibitions
Irréversibles :
• Réactions chimiques (intoxications aux pesticides)
• pH
• température élevée
→ dénaturent l’enzyme.
III- Inhibitions
Réversibles
Inhibition compétitive (IC) :
L’inhibiteur (IC) est souvent un analogue de substrat, de telle sorte qu’il se loge à la
place de S, sans être en général transformé.
On a alors: v = Vm.S/(K’m +S) avec K’m = Km( 1+ I/Ki)

III- Inhibitions
Inhibition non compétitive (INC) :
L’inhibiteur se fixe en dehors du site actif. Il va freiner la cinétique sans toucher

l’affinité.
III- Inhibitions
Inhibition incompétitive (IIC) :
C’est un cas particulier. IIC ne peut se fixer que sur ES.

Vm et Km divisés par le même facteur [1 + I/ Ki].
UE 1 – Les acides nucléiques
353
I- Introduction
Les acides nucléiques sont à la base du vivant. Parmi eux, on connait

notamment l’ADN, présent dans toutes les cellules nucléées de
l’organisme.
Un nucléotide est formé :
- d’une base azotée,
-d’un ose (sucre) qui déterminera le type d’acide nucléique,
- d’un acide phosphorique .
C’est l’enchainement des nucléotides qui forme un acide nucléique.

II- Les Nucléotides
-Un nucléoside est désigné par l’ensemble base azotée + sucre.
-Un nucléotide est un nucléoside lié à un phosphate.

Les bases azotées

Elles sont de deux types : les bases puriques et les bases pyrimidiques.
Les bases puriques :

Ce sont les bases formées à partir du noyau purine. Ce noyau est constitué de
deux hétérocycles aromatiques : un cycle pyrimidine et un cycle imidazole .
7 6
Voici sa représentation : N 5
N1
8
NH 2
9 4 N
3
Il y a deux bases puriques importantes, présentes dans l’ADN et l’ARN à l’état
naturel :
L’adénine : NH2
Elle est représentée comme ceci : N

N
En nomenclature chimique, il s’agit de la NH N

6-aminopurine.
O
La guanine :
N
NH
Elle est représentée comme ceci :
NH N NH2
En nomenclature chimique, il s’agit de la
2-amino-6-oxypurine.
Les bases pyrimidiques :

Ce sont les bases formées à partir du noyau pyrimidine. A la différence du noyau
purique, le noyau pyrimidique est formé d’un seul hétérocycle aromatique.
Voici sa représentation :
4
5 N3
6 2
NH
1
La numérotation diffère entre les noyaux puriques et pyrimidiques !!!

!
Il y a trois bases pyrimidiques importantes :
La cytosine :
NH2
N
2-oxy-4-aminopyrimidine.
NH O
Elle est aussi bien présente au sein de l’ADN que de l’ARN à l’état naturel.
La thymine : O
Elle est représentée comme ceci : H3C

NH
5-méthyl-2,4-dioxypyrimidine. NH O
Attention : elle est bien présente dans l’ADN à l’état normal. Cependant, elle est
absente de tout ARN naturel !! Dans les ARN, la thymine sera remplacée par l’uracile.
L’uracile : O

NH
2,4-dioxypyrimidine.
NH O
Elle remplace la thymine au sein des ARN, on en retrouve normalement pas dans
l’ADN.
Les sucres
Ce sont eux qui vont déterminer le type d’acide nucléique.
Ainsi, au sein de l’ADN, on aura du 2’-désoxyribose alors que dans l’ARN, ce sera
du ribose.
Voici leurs représentations :
HO OH HO OH
O O
OH OH OH
2’-désoxyribose ribose
(ADN) (ARN)
-Ces oses sont, au sein des acides nucléiques, sous la forme furanose.
Petit rappel sur le cours des glucides : la forme furanose est la forme cyclique des
oses formée par réaction d’hémiacétalisation entre le carbonyle et la fonction alcool
du carbone 4. Il s’agit d’un cycle à 5 sommets.
- Dans les acides nucléiques, les oses ont la configuration L.
- Ils sont en conformation b (le OH anomérique et le C5 se trouvent du même côté

du plan).
Le phosphate :
L’acide phosphorique H3PO4 peut être représenté comme ceci :
O
HO P OH
OH
Il possède donc 3 fonctions acides. Au sein des nucléotides, une de ces fonctions
va s’estérifier avec la fonction alcool libre en C5’ du sucre.
Les nucléotides à l’état libre peuvent être mono, di ou triphosphates. La liaison entre
ces phosphates est une liaison anhydride d’acide. Cependant dans les acides
nucléiques, ils sont monophosphates.
Conclusion sur la forme générale d’un nucléotide :
Prenons l’exemple de l’ATP : ce nucléotide sera donc formé d’une adénine, d’un
ribose et de 3 phosphates. Il sera donc représenté comme ceci :
NH2
N
N
O O O
HO P O P O P O N N
O
OH OH OH
OH OH
Conformations
Liaison sucre – base azotée : Rotation autour de la liaison σ
NH2
NH2 N
N
N
-
O N - N
- N O
O O
P - N
O N O O
P
O OH O
OH OH Syn
Anti O OH
Conformations du sucre O O O O
C2’ endo C2’ exo C3’ endo C3’ exo
Le plus couramment : nucléotides Anti/C2’ endo

Absorbance :
- Les acides nucléiques absorbent la lumière dans l’UV.
- On observe que les bases puriques absorbent mieux que les bases pyrimidiques.
- Le maximum d’absorbance est pour une longueur d’onde de 260 nm. Ainsi, on
utilise le rapport des absorbances suivant pour déterminer la pureté d’un acide
nucléique :
260nm (ac. nucléiques)/ 280nm (protéines)

.
III- Les acides nucléiques
Les acides nucléiques sont des polynucléotides. Les liaisons entre les nucléotides
sont des liaisons phosphodiesters, entre l’alcool en 3’ du sucre et une fonction
acide du phosphate.
O
O
HO P O Base 1
O HO P O Base 1
OH O
OH
OH
O + H2O
+
O Base 2
HO P O
HO P O Base 2 O
O O
OH
OH
OH
Lors de cette réaction, il y a perte d’une molécule d’eau.

La liaison est orientée 3’-5’ (alors que le sens de lecture du brin d’ADN est 5’-3’).
III- a) L’ADN
Il s’agit du support de l’information

génétique. Il est formé de deux brins
antiparallèles qui adoptent une
structure hélicoïdale. Les sucres et les Grand sillon
phosphates forment le squelette
externe de l’hélice alors que les bases
azotées sont rejetées à l’intérieur.
Petit sillon
On observe, à sa surface, deux types
de sillons : le grand sillon où viendront
majoritairement se fixer les protéines
régulatrices ; et le petit sillon. Sucres + Phosphates
Les deux brins d’ADN forment deux

hélices qui tournent dans le même
sens mais ne se croisent jamais. Elles
sont maintenues ensemble par les Bases azotées
liaisons hydrogènes entre les bases en
vis-à-vis.
III- a) L’ADN
A l’état normal, A est associé avec T et G avec C au sein de l’ADN.
Adénine : Thymine :
N
NH H O CH3
NH
N H N
N
NH
O
Elles sont reliées par 2 liaisons hydrogènes représentées en pointillés.
III- a) L’ADN
Guanine : Cytosine :
H
N O H N
NH N H N
N NH
N H O
H
Elles sont reliées par 3 liaisons hydrogènes représentées en pointillés.

III- a) L’ADN
Forme B de l’ADN : Anti/C2’ endo
- Il s’agit de la forme naturelle dans les conditions physiologiques.

- C’est une hélice de pas droit dont le plan des bases est perpendiculaire à l’axe de
l’hélice.
Elle comporte deux sillons, l’un majeur et l’autre mineur. Par tour d’hélice (34 Å), il y
a 10 paires de nucléotides.
Forme A de l’ADN : Anti/C3’ endo
- Elle est observée dans certaines régions d’ADN naturel en milieu déshydraté,
lorsqu’il y a une forte concentration en cations.
- C’est une hélice de pas droit dont le plan des bases est légèrement incliné par
rapport à celui de l’hélice B.
Le sillon étroit est profond et inaccessible alors que l’autre est large et superficiel.
Par tour d’hélice (26 à 28Å), il y a 11 paires de nucléotides.
III- a) L’ADN
Forme Z de l’ADN : C : Anti/C2’ endo

G : Syn/C3’ endo
- Elle est présente dans les séquences riches en CG.
- C’est une hélice de pas gauche (à la différence des autres) dont le plan des bases
est perpendiculaires à l’axe de l’hélice.
Il n’y a qu’un seul type de sillon : le sillon profond. Il y a 12 nucléotides par tour
d’hélice (45Å).
III- b) L’ARN
Petits rappels :
- Dans l’ARN, le sucre n’est pas le désoxyribose mais le ribose.
- La base T est remplacée par le U.
- Généralement, les ARN, à la différence de l’ADN, sont simples brins.

III- b) L’ARN
Les ARNm :
- Ce sont les plus connus. Ils sont très fragiles et peu abondants (comparé aux autres
types).
- Ils sont le support temporaire de l’information génétique car ce sont les
intermédiaires entre l’ADN et les protéines.
- Ils possèdent une séquence polyA en 3’ et une coiffe (guanine méthylée en 7) en 5’.
III- b) L’ARN
Les ARNt :
- Leur rôle est d’amener les acides aminés à la polymérase lors de la traduction.
- Ils ont une structure particulière (en L) et possèdent des bases atypiques (telles
que l’hypoxanthine). Ils sont tous terminés par la séquence CCA, sur laquelle
viendront se brancher les acides aminés.
III- b) L’ARN
Les ARNr :
- Ce sont les plus nombreux. Ils servent de catalyseurs pour la synthèse des
protéines.
- Ils sont assemblés avec des protéines en plusieurs sous unités qui forment le
ribosome, présent notamment à la surface du réticulum endoplasmique rugueux.

UE1 SPR PPT 1 PDF

Transféré par

Informations du document

Titre original

Copyright

Formats disponibles

Partager ce document

Partager ou intégrer le document

Options de partage

Avez-vous trouvé ce document utile ?

Ce contenu est-il inapproprié ?

Droits d'auteur :

Formats disponibles

UE1 SPR PPT 1 PDF

Titre original :

Transféré par

Droits d'auteur :

Formats disponibles

Stage de Pré-Rentrée UE 1

Organisation du stage de pré-rentrée UE 1

Des QCMs sont fournis avec le poly

Dans un chapitre, des questions simples « participatives » et récapitulatives

Bon courage et vive la chimie !

Diaporama réalisé par les tuteurs de La Fed’

Atome : électriquement neutre

Noyau : nucléons = neutrons + protons

Nuage électronique : électrons

Proton + 1,602.10-19 C 1,672.10-27 kg

Electron - 1,602.10-19 C 9,109.10-31 kg

Pour les éléments légers : en général, Z = N

Deux atomes sont des isotopes si : même Z

Même nombre d’électrons : « isoélectroniques »

Ex: Hydrogène (p=1; n=0)

Carbone 12 (p=6; n=6)

La masse d’une mole de particules = masse molaire

Le nombre d’Avogadro Abréviation : NA

= 1/12 masse d’un atome de carbone pris à 12g.

1 uma = 1/12 x 1,9926.10-23 g

Ex: Masse atomique d’un atome du nucléide 14N = 14 uma.

Rappel lycée: spectre de la lumière blanche

La lumière peut-être considérée comme

Ces deux modèles sont reliés par l’équation de Planck :

Lumière et spectre électromagnétique

• L’absorption de certaines fréquences particulières par

• Si on laisse les atomes d’hydrogènes se « désexciter », ils

Ces spectres sont discontinus →

Le modèle de Bohr est basé sur

Il commence à envisager la dualité onde-particule : l’électron est à la fois

• Les électrons gravitent autour du noyau sur des orbites d’altitude

• Lorsque l’électron absorbe ou perd de

• Un photon de fréquence correspondant

NB : Energie d’une orbitale (atome hydrogénoïde) : En = -13,6/n²

A. La lumière peut s’échanger sous la forme de grains élémentaires appelés « photons »

Lorsqu’un atome d’hydrogène se désexcite, quel spectre lumineux émet-il ?

Celui-ci ? Ou bien celui-là ?

Un électron peut-il passer d’un niveau d’énergie En = -13,6 eV à un niveau En = - 3,4 eV si

Limites du modèle de Bohr

Modèle quantique de l’atome

Un électron peut-être également assimilé à une onde. A l’échelle atomique, cela

Ce qu’on peut définir = Probabilité de présence. Ce modèle est essentiellement

Les 4 nombres quantiques

n : nombre quantique principal

Ces trois nombres quantiques permettent de définir une orbitale atomique :

Il existe un quatrième nombre quantique, relatif à une propriété intrinsèque de

Les électrons se répartissent autour du noyau dans des orbitales = structure

Symboles Nom Valeurs permises

n nbre quantique principal : détermine 1, 2, 3, etc…

l nbre quantique secondaire : détermine la de 0 à n-1

m nbre quantique magnétique : détermine -l≤m≤+l

s nbre quantique de spin : rotation de + ½ ou - ½

Energie des orbitales atomiques

- L’attraction du noyau : fonction de la distance, nombre quantique n

→ σ est fonction de n (altitude de l’OA) et de l (géométrie de l’OA)

Pour un atome hydrogénoïde : σ = 0, l’énergie ne dépend que de n

Conséquence : interpénétration des niveaux d’énergie

Atome hydrogénoïde Atome polyélectronique

- L’orientation d’une orbitale dans l’espace ?

Soit l’orbitale atomique suivante :

- Est-ce une orbitale s ou une orbitale p ?

De quels nombres quantiques dépend l’énergie d’une orbitale :