Enzymologie | Biologie moléculaire • UE1

Tutorat Santé Lyon Sud

UE1

Enzymologie

Cours du Professeur K. CHIKH

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SOMMAIRE

I. POUVOIR CATALYTIQUE ET CINETIQUE DES ENZYMES .................................................................................... 3

I.A. GENERALITES ....................................................................................................................................................... 3
1. Nature et rôle ................................................................................................................................................. 3
2. Constitution d'un complexe enzymatique ...................................................................................................... 3
3. Notion de site actif ......................................................................................................................................... 3
4. Modèles d’interaction .................................................................................................................................... 4
I.B. CATALYSE ENZYMATIQUE ........................................................................................................................................ 4
1. Aspect thermodynamique .............................................................................................................................. 4
2. Mécanismes moléculaires de la catalyse enzymatique .................................................................................. 5
I.C. CINETIQUE ENZYMATIQUE ...................................................................................................................................... 6
1. Définitions ...................................................................................................................................................... 6
2. Étapes ............................................................................................................................................................ 8
3. Expression mathématique de la vitesse initiale : équation de Michealis-Menten .......................................... 8
4. Constante de Michaelis km ............................................................................................................................. 9
5. Constante catalytique kcat ............................................................................................................................ 10
6. Représentations graphiques ........................................................................................................................ 10
7. Influence des paramètres réactionnels sur la vitesse initiale ....................................................................... 11
II. REGULATION DE L'ACTIVITE DES ENZYMES.................................................................................................. 12
II.A. REGULATION PAR MODIFICATIONS COVALENTES ...................................................................................................... 12
1. Régulation par protéolyse partielle .............................................................................................................. 12
2. Régulation par fixation de groupes fonctionnels ......................................................................................... 13
II.B. REGULATION PAR ALLOSTERIE............................................................................................................................... 13
1. Enzymes allostériques .................................................................................................................................. 13
2. Vitesse initiale et allostérie .......................................................................................................................... 14
3. Phénomène de coopérativité ....................................................................................................................... 14
4. Régulation par rétrocontrôle négatif (ou rétroinhibition ou feedback négatif)............................................ 15
III. MESURE DE L'ACTIVITE DES ENZYMES........................................................................................................ 15
III.A. PRINCIPE ......................................................................................................................................................... 15
III.B. CONDITIONS EXPERIMENTALES ............................................................................................................................ 16
III.C. MODALITES DE MESURE ..................................................................................................................................... 17
III.D. RESULTATS ...................................................................................................................................................... 17
III.E. INTERET MEDICAL .............................................................................................................................................. 17
IV. LES ISOENZYMES ET LEUR INTERET EN BIOLOGIE ........................................................................................ 18
V. COENZYMES ET VITAMINES ........................................................................................................................ 18
V.A. CARACTERISTIQUES GENERALES DES COENZYMES ..................................................................................................... 18
V.B. ROLE METABOLIQUE........................................................................................................................................... 19

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I. POUVOIR CATALYTIQUE ET CINETIQUE DES ENZYMES

I.A. GENERALITES

1. Nature et rôle

Les enzymes sont le plus souvent des protéines et parfois des ARNr (ribozymes).
Elles ont un rôle de catalyseurs biologiques : elles accélèrent les réactions chimiques dans les systèmes
biologiques d'un facteur 106 au minimum.
Exemples :
- OMP decarboxylase (synthèse des bases pyrimidiques): 1017
- Nucléase staphylococcique : 1014
- Anhydrase carbonique : 106

Les enzymes sont hautement spécifiques de la réaction catalysée et du substrat transformé. Cette spécificité est
toutefois relative :
Exemples : enzymes protéolytiques
- subtilisine (origine bactérienne) : liaison X-X (avec X = n’importe quel AA. La subtilisine est donc très peu
spécifique car elle agit sur n’importe quelle liaison peptidique).
- trypsine : Arg-X et Lys-X
- thrombine : Arg-Gly

2. Constitution d'un complexe enzymatique

On appelle holoenzyme l'ensemble apoenzyme + cofacteur :

 L'apoenzyme est la partie protéique thermolabile (c’est-à-dire qu’avec la chaleur les liaisons entre les acides
aminés sont cassées : perte de l’activité biologique). L’apoenzyme peut être un chaîne unique ou un
oligomère.
 Le cofacteur est la partie non protéique thermostable :
- Ions métalliques : Anhydrase carbonique + Zn2+, ADN polymérase + Mg2+
- Groupements prosthétiques ou coenzymes vrais : petites molécules organiques fortement liées au site
actif de l'enzyme (liaisons covalentes)
- Coenzymes mobiles ou co-substrat : petites molécules organiques capable de se fixer réversiblement au
site actif de l'enzyme.

3. Notion de site actif

L'interaction entre E et S ne concerne que quelques acides aminés : c'est le site actif de l'enzyme.
Il y a complémentarité spatiale (forme 3D) et physique (formation de liaisons faibles entre des groupements
voisins) entre le site actif et le substrat, assurant ainsi la spécificité de l'interaction ES.

Le site actif se divise en 2 groupes d'acides aminés :

- un groupe de reconnaissance spatiale et d'établissement de liaison
- un groupe de transformation chimique du substrat : site catalytique

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Exemple : site actif du lysozyme

Rôle de clivage des sucres sur les parois bactériennes. C’est la première
ligne de défense contre les bactéries : il rompt la chaine polyosidique des
bactéries : le glutamate donne un proton : rupture de la chaine, puis
hydrolyse car H2O donne un H+ au glutamate.

4. Modèles d’interaction

Modèle clé-serrure de Fischer (1890) : structure rigide de l’enzyme qui

s’adapte rigoureusement au substrat. Ce modèle a évolué et n’est plus
d’actualité.
Modèle actuel de Koshland (1957) : modification conformationnelle de
E lors de l'association à S, permettant une orientation optimale des
groupes catalytiques : on parle d’adaptation induite.

I.B. CATALYSE ENZYMATIQUE

1. Aspect thermodynamique

Les enzymes accélèrent les réactions en diminuant l'énergie libre d'activation (car plus elle est élevée et plus la
réaction est lente):

Les enzymes ne peuvent pas rendre possible une réaction endergonique (∆G > 0), elles ne catalysent que des
réactions exergoniques (∆G < 0).
De plus, les enzymes ne déplacent pas l’équilibre de la réaction qui ne dépend que de ΔG (les concentrations en
substrats et en produits à l’équilibre restent identiques), l’équilibre est juste atteint plus vite.

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Une enzyme n’est jamais modifiée après une réaction.

2. Mécanismes moléculaires de la catalyse enzymatique

Exemple de la chymotrypsine
La chymotrypsine est une enzyme protéolytique pancréatique, elle clive les liaisons Phe-X et Trp-X.
Le site actif contient une triade catalytique (Ser– His – Asp) comportant une sérine activée par déprotonation
(élément le plus actif du site) : famille des sérines protéases.

Etapes :
- Déprotonation de Ser, qui devient un ion alkoxyde et qui attaque le substrat et forme une liaison covalente
- Clivage de la liaison Phe –X après intervention de His
- Obtention d’un intermédiaire acyl-enzyme et libération du premier produit
- Attaque d’un H2O sur la liaison Ser – Phe qui la rompt
- Libération d’un autre produit

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 L'enzyme retrouve sa forme d'origine !

Exemple : Anhydrase carbonique
L’anhydrase carbonique est une enzyme intervenant dans la régulation acido-basique de l’organisme (balance
CO2 HCO3-). Elle contient un ion zinc responsable de l'activation d'une molécule d'eau permettant d’hydrater le
CO2 pour former un ion carbonate HCO3-.

I.C. CINETIQUE ENZYMATIQUE

1. Définitions

Nous nous limiterons dans le cadre de ce cours à un cas simple d'enzyme possédant un seul site actif et catalysant
la réaction d'un seul substrat.

d[P]
La cinétique réactionnelle est définie par la vitesse réactionnelle v telle que : v = ( ).
dt

Vitesse initiale :
d[P]
On définit également, à un temps très proche de 0, la vitesse initiale v 0 : v0 = ( ) .
dt t=0

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La vitesse initiale correspond à la vitesse au tout début de la réaction (t ≈ t0), constante tant que les conditions
initiales sont maintenues (c’est-à-dire tant que Δ[S] et [P] sont négligeables, en pratique, consommation de moins
d'1 % du substrat). C'est la vitesse d'intérêt mesurée lors de l'étude la cinétique des enzymes.

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2. Étapes

1. Formation d'un complexe ES (enzyme-substrat)

2. Catalyse

Succession de réactions intermédiaires permettant la transformation du substrat en produit.

Dans les conditions initiales, la réaction « retour » (et donc la constante k-2) est négligeable. k2 est appelée kcat (ou
constante catalytique).
L’enzyme retrouve toujours son état initial à la fin de la réaction et peut donc catalyser une nouvelle réaction.

On peut écrire ainsi l'ensemble du processus :

L'étape de catalyse étant très lente devant la formation du complexe ES (environ 1000 fois plus lente), on
d[P]
négligera k1 et on admet une nouvelle expression de la vitesse initiale : v0 = ( ) = kcat [ES].
dt t=0

3. Expression mathématique de la vitesse initiale : équation de Michealis-Menten

Evolution des concentrations au cours de la réaction :

L'état pré-stationnaire correspond à la formation du complexe ES (imperceptible en réalité).

L'état stationnaire correspond aux conditions initiales, c'est cette période qui nous intéresse.

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Equation de Michaelis-Menten :

Vmax :
Lorsque toutes les enzymes sont complexées par du substrat (substrat saturant), alors la vitesse initiale pour une
réaction donnée est maximale : v0 = vmax. Donc vmax = kcat x [E]0. L’équation de Michaels-Menten peut alors
s’écrire :

4. Constante de Michaelis km

La valeur km est une caractéristique d’un couple enzyme substrat et dépend des conditions expérimentales (pH,
température…). Les valeurs de km sont souvent comprises entre 10-1 et 10-7 M.
Exemples :

Relation entre Km et l’affinité d’une enzyme pour son substrat :

Km est inversement proportionnel à l’affinité d’une enzyme pour un substrat donné.

En termes de concentrations en substrat, Km est la concentration en substrat pour laquelle 50 % des enzymes
sont complexées :

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5. Constante catalytique kcat

vmax=Kcat[E]0 ↔ Kcat=vmax/[E]0
La constante catalytique kcat traduit le nombre de moles de substrat transformé par mole l'enzyme et par unité
de temps quand l'enzyme est saturée en substrat. Elle s'exprime en mol-1.s-1.

Exemples :

6. Représentations graphiques

 Représentation de Michaelis – Menten

Influence de la concentration en substrat sur la vitesse initiale :

v0 augmente avec la concentration initiale en substrat jusqu’à une valeur limite v max.

Représentation de Michaelis-Menten :

Cette représentation ne permet pas de déterminer vmax et km avec précision.

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 Représentation de Lineweaver – Burk

C'est une représentation en double inverse, partant de l'écriture suivante de l'équation de Michaelis-Menten :
1 km +[S] km 1 1
= = × + .
v0 vmax ×[S] vmax [S] vmax
km 1 1
La représentation obtenue est une droite de la forme ax+b (avec a = , b= et la variable x est ) :
vmax vmax [S]

Cette représentation permet une détermination plus précise de vmax et km

7. Influence des paramètres réactionnels sur la vitesse initiale

 Influence de la concentration en enzyme

D’après l’équation de Michaelis-Menten, la vitesse initiale est

proportionnelle à la concentration initiale en enzyme. V0
augmente quand la concentration en enzyme augmente, jusqu'à
un certain seuil. Cela est dû à des problèmes de :
- Solubilité de l’enzyme
- Si [E]0 > [S], l’équation de Michaelis-Menten n’est plus
applicable.
A concentration en substrat saturante, on a v0 = vmax, donc la
pente de la droite est égale à kcat.

 Influence de la température

Les enzymes possèdent un pic d'activité à une température

donnée : plus le milieu réactionnel est chaud, plus la réaction
est facilitée, mais si trop de chaleur est apportée, l’enzyme
est dénaturée.

La plupart des enzymes du milieu physiologique humain

possèdent un pic à 37.5°C, mais certaines enzymes utilisées
en PCR par exemple peuvent avoir un pic à 100°C.

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 Influence du pH

De même, les enzymes possèdent un pH optimal.

Pour la plupart des enzymes, le pH optimal est situé autour de 6-8 (neutre), mais
certaines peuvent observer un pic en milieu très acide (pepsine, 1.5-2) ou basique
(arginase, 9.5-10).

II. REGULATION DE L'ACTIVITE DES ENZYMES

Il existe beaucoup d’enzymes et de voies métaboliques, d’où le besoin de réguler l’activité des enzymes pour
coordonner les voies métaboliques et permettre une adaptation en temps réel. Il y a deux grandes possibilités de
régulation : soit par contrôle de la disponibilité en enzyme, soit par contrôle de l’activité enzymatique.

II.A. REGULATION PAR MODIFICATIONS COVALENTES

1. Régulation par protéolyse partielle

Certaines enzymes sont synthétisées sous la forme d’un précurseur inactif (aussi appelé proenzyme ou
zymogène). Un clivage de certaines liaisons peptidiques engendre ensuite une enzyme active.

Ce processus est surtout présent chez les enzymes utilisées par intermittence (protéases digestives, facteurs de
coagulation) qui doivent par exemple être activées dans un environnement particulier, parfois différent de leur
site de production.

Exemple :
Activation simultanée de zymogènes pancréatiques au niveau du duodénum (segment initial de l’intestin grêle)
lors du processus de digestion.

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L'entéropepsidase est une enzyme du duodénum qui initie l'activation en cascade des zymogènes, en activant le
trypsinogène en trypsine. La trypsine auto-catalyse ensuite son activation afin d'amplifier la réponse. Elle catalyse
aussi celle d’autres enzymes digestives.

2. Régulation par fixation de groupes fonctionnels

Certaines enzymes peuvent être régulées par phosphorylation (par une kinase) et déphosphorylation (par une
phosphatase).

Exemple :
La glycogène phosphorylase est une enzyme catalysant le clivage phosphorolytique du glycogène en glucose 1-
Phosphate :

La régulation de l'activité de la glycogène phosphorylase se fait en fonction des besoins en énergie. En cas de
besoins importants, elle est activée par phosphorylation par une phosphorylase kinase. En cas de besoins faibles,
elle est désactivée par déphosphorylation par une phosphatase 1.

II.B. REGULATION PAR ALLOSTERIE

1. Enzymes allostériques

Les enzymes allostériques ont une structure quaternaire oligomérique.

Ces enzymes sont sous la dépendance d'effecteurs se fixant au niveau d'un site allostérique. Il y a en général un
site actif et un site allostérique par protomère.
La protéine peut exister sous deux conformations distinctes :
- La forme relâchée ou R a une affinité élevée pour l’activateur allostérique ainsi que pour le substrat (k m
faible).
- La forme tendue ou T a une affinité élevée pour l’inhibiteur allostérique mais une affinité faible pour le

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substrat (km élevé).

2. Vitesse initiale et allostérie

Les enzymes allostériques sont dites non Michaeliennes : elles n'obéissent pas à la loi de Michaelis-Menten. La
représentation graphique de v0 en fonction de la concentration en substrat est une sigmoïde.
La réactivité de l'enzyme est assurée par une hausse sensible de l'activité pour une faible variation de
concentration en substrat.

Les enzymes allostériques peuvent en fait être assimilées à un mélange de 2 enzymes michaeliennes : une à km
élevé (état T) et l’autre à km faible (état R). L'augmentation de [S] fait déplacer l'équilibre de T vers R.

3. Phénomène de coopérativité

La fixation d'une molécule de substrat sur un protomère fait passer celui-ci de l'état T à l'état R : transition
allostérique. Cette transition se répercute de proche en proche aux autres protomères selon 2 modèles :

 Le modèle concerté (Monod)

Le substrat se fixe sur un protomère, ce qui entraine un changement de conformation de l’ensemble des
protomères simultanément.

 Le modèle séquentiel (Koshland)

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Le substrat se fixe sur un protomère, ce qui entraine le changement de sa conformation et facilite le changement
de conformation des autres protomères.

4. Régulation par rétrocontrôle négatif (ou rétroinhibition ou feedback négatif)

Pour les enzymes allostériques, l'inhibiteur est souvent un métabolite situé en aval de la voie métabolique.

Exemple de la glycogène phosphorylase :

La rétroinhibition est un autre moyen de réguler le clivage du glycogène : quand on n’a plus besoin d’énergie, on
ne consomme plus le glucse 6-P qui s’accumule et agit alors comme inhibiteur.

Exemple de la phosphofructokinase :
Elle est composée de 4 su et de 4 sites actifs. C’est l’enzyme limitante de la voie de la glycolyse cytoplasmique.
Elle est activée par l’AMP et inhibée par l’ATP (quand il n’est plus consommé, il s’accumule et agit comme

inhibiteur).

III. MESURE DE L'ACTIVITE DES ENZYMES

III.A. PRINCIPE

La mesure de la concentration en produit se fait par fixation d'antigènes eux-mêmes fixés à une protéine
permettant l'émission d'un signal mesurable.
Le dosage des enzymes ne se fait pas en quantifiant la protéine enzymatique directement, mais par la mesure de
sa concentration d’activité (= vitesse de réaction enzymatique).

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Pour déterminer la concentration d’une enzyme, on utilise en pratique ses propriétés catalytiques afin de
mesurer la vitesse initiale, proportionnelle à la concentration en enzyme. Les résultats seront donc exprimés en
vitesse (mol.L-1.min-1).

III.B. CONDITIONS EXPERIMENTALES

Les conditions conventionnelles de détermination des activités enzymatiques impliquent des conditions
expérimentales où :
- La vitesse de réaction est proportionnelle à la concentration en enzyme
- La vitesse de réaction n'est pas influencée par les variations en concentration en substrat : on travaillera
alors en substrat saturant (quand [S] >> km, v0 = vmax et vmax = kcat [E]0).

En pratique :
- Concentration du substrat : pour être à vmax en pratique [S] > km
- Utilisation d'un substrat naturel ou de synthèse (un chromogène par exemple, qui donnera un signal coloré)
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- Travail à pH optimum, en milieu tamponné

- Thermostatisation (= température stable) à température optimum (souvent 37°C)

III.C. MODALITES DE MESURE

La concentration en produit et en S est calculée par la mesure d'absorbance du milieu réactionnel (signalisation
du produit ou d'un co-substrat).
Le temps de mesure est très court (de quelques dizaines de secondes à quelques minutes), et la mesure est
réalisée en cinétique (plusieurs mesures à intervalles réguliers).

Calcul de la vitesse initiale :

La loi de Beer-Lambert montre qu’il y a une proportionnalité entre l’absorbance et la concentration de la

molécule qui absorbe.

III.D. RESULTATS

Unités d’activité enzymatique :

- UI (ex unité internationale) : quantité d'enzyme catalysant la transformation d'une micromole de substrat
par minute.
- Katal (unité SI) : quantité d'enzyme catalysant la transformation d'une mole de substrat par seconde.
L'UI est encore très utilisé en biologie médicale, car plus adapté que le Katal pour les réactions biologiques. 1UI =
16,6 nKat.

Les résultats sont donc exprimées en UI/L ou nKat/L : concentration catalytique, ou concentration d'activité
enzymatique, et pas concentration molaire.
La concentration d’activité enzymatique est homogène à la vitesse initiale (UI/L = μmol.L-1.min-1).

III.E. INTERET MEDICAL

 Diagnostic biologique
Exemples :
- Cytolyse hépatique (hépatite virale ou toxique) : libération massive d'enzymes cytosoliques dans le sérum
 élévation de la concentration d'activité sérique de ALAT et ASAT.

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- Cytolyse pancréatique (pancréatite) : élévation de la concentration d’activité sérique de la lipase.

 Suivi biologique
Exemple :
Médicaments hépatotoxiques : suivi d'ALAT et ASAT.

IV. LES ISOENZYMES ET LEUR INTERET EN BIOLOGIE

Les isoenzymes sont des enzymes catalysant la même réaction sur le même substrat mais ayant une structure
protéique différente, une cinétique différente (Kcat et Km), et souvent une répartition différente dans
l'organisme.

Exemple : la lactate déshydrogénase

C'est une enzyme tétramérique constituée de 2 protomères différents : H (heart  muscle cardiaque) et M
(muscles squelettiques et foie).
Les différentes associations de protomères conduisent à 5 isoenzymes différentes : H4 (surtout dans le cœur),
H3M, H2M2, HM3, M4 (surtout dans le foie).

Rôle des isoenzymes : les différences d’affinité pour le substrat et de mécanisme de régulation permettraient une
modulation de l’activité enzymatique en fonction du tissu.

La mesure d'activité d'un isoenzyme peut servir à renseigner sur l'état du tissu dont elle est spécifique, mais cette
technique reste peu utilisée car des techniques plus récentes ont prouvé plus d'efficacité.

Exemples d'utilisations encore d'actualité :

- Dosage sérique de l'isoenzyme osseuse de la phosphatase alcaline dans certaines pathologies affectant l'os
- Dosage de l'izoenzyme cardiaque de la créatine kinase lors de l'infarctus du myocarde

V. COENZYMES ET VITAMINES

Rappels : Holoenzyme = apoenzymes + cofacteur. Les cofacteurs peuvent être des ions métalliques (Zn 2+, Mg2+),
des groupements prosthétiques (ou coenzymes vrais) ou des coenzymes mobiles (ou cosubstrats).

Les coenzymes sont souvent des dérivés vitaminiques, nécessitant un apport alimentaire.

V.A. CARACTERISTIQUES GENERALES DES COENZYMES

Les coenzymes sont des composés de nature non protéiques, organiques, de faibles masses moléculaires et
thermostables.
Ils n'assurent pas la spécificité enzymatique (un même coE peut intervenir dans des réactions catalysées par des E
différentes) mais ont le rôle de site catalytique (transfert de groupements, oxydo-réduction...).

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Ils sont cependant différents des substrats, car ils retrouvent leur état initial à la fin de la réaction, tandis que le
substrat est transformé.

Fonctionnement :

 Groupements prosthétiques
Un groupement prosthétique reste fixé sur la même apoenzyme (liaison covalente).

 Co-substrats
Un cosubstrat se fixe à une 1ère enzyme pour catalyser une rection, puis a une 2ème pour catalyser la réaction
inverse et retrouver son état initial.

V.B. ROLE METABOLIQUE

Exemple :

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La vitamine B12 et les folates (vitamines B9) jouent un rôle dans la synthèse de l’ADN. Le premier organe touché
est la moelle épinière, il y a donc des conséquences sur la formation de globules rouges, d'où des anémies.

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