Faculté de médecine d’Alger – 1ère année – 2015/2016 – Adam M.

Roumani
- Cytologie -

CYTOSQUELETTE
I.Introduction :
- C’est un ensemble de filaments protéiques présents dans le nucléoplasme et dans le
hyaloplasme de toutes les cellules eucaryotes.
- Dispersés ou organisés en faisceaux ou en structures complexes (centrioles, cils,
flagelles).
- Permet de s’adapter à une grande variété de changements morphologiques et
d’effectuer des mouvements coordonnés.
- Formé de microtubules, microfilaments fins d’actine, filaments épais de myosine,
filaments intermédiaires.

II.Microtubules
- Présents dans toutes les cellules sauf les érythrocytes.
- Se divisent en deux variétés :
o Microtubules labiles : retrouvés dans le hyaloplasme, le faisceau mitotique
etc… de longueur variable.
o Microtubules stables : retrouvés dans les centrioles, cils, flagelles, de
longueur stable.

1) Microtubules labiles

A. Ultrastructure
- Après coupes minces et coloration > 0, apparaissent sous forme de cylindres creux,
de longueur variable, également visibles en coloration < 0.
- 25 nm de diamètre et 5 nm d’épaisseur après coupe transversale.
- Sa paroi est formée de 13 protofilaments
- Un protofilament est une succession d’héterodimères (α, β).
- Ce système est respecté en longueur mais pas en largeur.
- Les 13 protofilaments s’associent en décalage.
- Les tubulines sont des protéines globulaires.
- Les microtubules présentent une coiffe et un corps.
- Cette coiffe est de longueur variable et se situe du côté de l’extrémité +.
- Les microtubules sont de symétrie hélicoïdale.

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B. Biogénèse
- Au MET, les microtubules prennent naissance près du centrosome.
- Ce dernier est composé de :
o 1 diplosome = 2 centrioles composés de microtubules stables
perpendiculaires l’un à l’autre.
o Un matériel péri-centriolaire riche en isoformes de tubulines (α, β, γ, δ, ε)
- Les microtubules sont polarisés :
o (-) du côté du centrosome.
o (+) du côté de la membrane plasmique.
- Le centrosome est un centre organisateur de microtubules (COMT).
- D’abord il y a positionnement des tubulines γ en ressort formant l’anneau TuRC.
- Insertion progressive des dimères α,β-GTP .
- La polymérisation du microtubule induit une autofermeture du feuillet et formation
du microtubule.
- Il faut un anneau TuRC par microtubule.
- Ces événements sont GTP dépendants pour l’activation des monomères β (Mg2+ in-
vitro).
- Les 13 protofilaments sont décalés les uns par rapport aux autres => disposition
hélicoïdale.

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- 04/04/2016 -

C. Propriétés
- Extrémité (+) contient des tubulines α-GTP et β-(GTP ou GDP) => peut gagner ou
perdre des dimères.
- Extrémité (-) contient des γ tubulines.
- Corps contient des tubulines α-GTP et β-GDP.
- Les tubulines α et β sont toujours associées à des nucléotides dans les MT :
o α toujours associée au GTP.
o β deux cas :
▪ Ext (+) : GTP ou GDP.
▪ Corps : GDP => La tubuline β possède une activité GTPasique.
- Chaque protofilament représente une succession de tubulines-GTP et tubuline-GDP.
La tubuline β se comporte comme une protéine enzymatique GTPasique.
- Un MT labile peut s’allonger ou se raccourcir à ses deux extrémités à des vitesses
différentes.
- Les tubulines ont plusieurs capacités de reconnaissance.
- Aux 2 extrémités il y a augmentation en longueur par gain de dimères actifs. Les
vitesses d’ajouts sont différentes :
o Ext (+) => Vitesse élevée.
o Ext (-) => Vitesse faible.
- Il y a également perte de dimères à des vitesses différentes :
o Ext (+) => Vitesse faible.
o Ext (-) => Vitesse élevée.
- La concentration en tubulines et en GTP est un facteur limitant.
- Les dimères ajoutés sont actifs (β-GTP) alors que les dimères perdus sont inactifs (β-
GDP).
- Selon les événements de biomotilité cellulaire, les concentrations intracellulaires en
GTP varient => un MT labile peut être avec ou sans coiffe de GTP.
- Disparition de la coiffe => Concentration faible en tubuline et en GTP =>
dépolymérisation (catastrophe) des MT.
- Le MT apparait puis disparait : Cycle dynamique du microtubule.
- Il y a échange du GDP par du GTP sur la tubuline β => activation => formation de la
coiffe => état de stabilité.
- En cas de perte de la coiffe GTP (quantité insuffisante) => le MT se courbe et
s’effiloche.
- Les états sont réversibles et dépendent de la disponibilité en tubulines et en GTP.
- Parfois il y a directement passage de l’état stable à l’état de catastrophe.
- Voir schéma 3 p57 du fascicule.
- En mitose, la cellule produit beaucoup de tubuline et de GTP afin de former le
fuseau.
- Les paramètres chimiques notables contrôlant la longueur du MT sont :
o Disponibilité en concentration élevée de tubulines et de GTP (dimères actifs)
afin d’assurer une présence de coiffe GTP et une polymérisation des MT
labiles.
o Dans le cas contraire, la coiffe GTP est remplacée par la coiffe GDP et les MT
sont dépolymérisés jusqu’au stade ultime de monomère.

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- 07/04/2016 -

D. Protéines associées aux MT

- Elles sont appelées MAP (Microtubules Associated Proteins) et se divisent en deux
groupes :
o MAP de structure : stabilisent un ensemble de MT.
o MAP motrices : assurent le déplacement des organites, vésicules et
complexes moléculaires le long des MT.

a) MAP de structure
- Elles stabilisent la longueur et la paroi du MT.
- Elles stabilisent un ensemble de MT (réseau).
- Ex :
MAP2  Neurones (corps cellulaire et dendrites)
MAP4  Cellules mitotiques

i. MAP2 :
- Donnent de la rigidité au faisceau de MT => empêchent la dépoly.
- Présentent une forme de L ou de crochet dont la base se plaque sur les
tubulines d’un MT et l’extrémité s’associe à un autre MT.
- Elles sont présentes dans les neurones, au niveau des dendrites et du
corps cellulaire.

ii. Protéine Tau :

o Présente au niveau de l’axone des neurones.
o S’incruste entre les protofilaments pour stabiliser la largeur du MT.

MAP-2
Phosphorylation excessive
- PM : 200 à 300 kDa.
- 3 à 4 domaines de
liaison aux mt.
Inactivation des protéines Tau qui
forment des filaments (plaques - Se lie de façon parallèle
séniles) et envahissent les neurones aux mt sous forme
déphosphorylée.
- Spécifique des
dendrites et des corps
Destabilisation des MT
cellulaires.

Protéine Tau
Dégénérescence des
neurones - PM : 20 à 60 kDa.
- Liaison perpendiculaire
aux MT sous forme
déphosphorylée.
Maladie d'Alzheimer - Spécifique des axones.
4 - Lie les protofilaments.
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b) MAP de transport
- Assurent le transport orienté de complexes moléculaires, de vésicules et
d’organites.
- Il en existe deux types :
o Kinésine : transport vers l’extrémité (+).
o Dynéine : transport vers l’extrémité (-).
- Kinésine et dynéine possèdent 3 domaines :
o Un domaine à 2 têtes ATPasiques s’associant au MT.
o Un domaine intermédiaire.
o Un site de fixation aux organites à transporter.
- La tête qui interagit avec le β-GTP esst liée à l’ATP, et celle qui n’interagit pas
(ou plus) subit une hydrolyse de son ATP en ADP.
- La dynéine se lie à la dynactine de l’organite à transporter tandis que la
kinésine se lie à la kinactine.
- Mécanisme moléculaire du transport intracellulaire :
o Les kinésines présentent un domaine d’interaction au MT composé de
deux têtes : une tête « 1 » liée à l’ATP et une tête « 2 » liée à l’ADP.
o La tête 1 interagit avec β-GTP.
o Lors du déplacement, la tête 2 échange l’ADP par l’ATP et la tête 1
subit une hydrolyse de son ATP en ADP induisant son détachement.
o Suite à une rotation de la kinésine, la tête 2 active interagit avec la β-
GTP suivante de la coiffe du MT.
o Ainsi de suite par cycle d’échange et d’hydrolyse des têtes 1 et 2, les
kinésines transportent avec un pas de 8nm les structures vésiculaires
et les organites vers l’extrémité (+).
- Kinésine :
o Plusieurs interviennent lors d’un transport vésiculaire => roulement de
la vésicule.
o Elle suit l’avancement de la coiffe GTP.
- Dynéine :
o Interviennent dans l’endocytose.
o La vésicule va être prise en charge par une dynéine.
o Elle suit la dépolymérisation progressive du MT.

- 11/04/2016 -

E. Sensibilité aux drogues

- Voir complément page 17, schéma page 57 du
fascicule. Colchicine
- Les droguent perturbent la dynamiques des MT.
- Colchicine + vinblastine : - EXTRAITE DE LA
o Inhibe la polymérisation des MT => passage COLCHIQUE
d’un état d’équilibre dynamique à un état - ANTI-
de dépolymérisation => catastrophe des INFLAMMATOIRE
MT labiles. - ANTI-CANCER
- Taxol :
o Stabilise la longueur des MT.
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o Bloque les extrémités (+) et (-) => empêche

l’ajout de dimères.
Vinblastine
- En thérapeutique humaine, ces molécules sont
utilisées comme médicaments anticancéreux. La - EXTRAITE DE LA
désorganisation des MT empêche la migration
PERVANCHE
chromosomique perturbant ainsi la multiplication
- ANTI-CANCER
des cellules cancéreuses.
- Les MT en métaphase sont courts. Ils s’allongent
en anaphase puis disparaissent en télophase.
- En cas d’ajout de colchicine, il n’y aura plus de Taxol
polymérisation des MT => cellule bloquée en
métaphase. - EXTRAIT DE L’IF
DU PACIFIQUE
- 14/04/2016 -
- ANTI-CANCER
2) Microtubules stables (NOTAMMENT DU
- Complément p17, fascicule p15 (§2.2 supprimé)
SEIN)
- Localisation : dans les centriole + dérivés
centriolaires
- Rôle des centrioles : production de MT labiles (cellules différenciées et cellules
mitotiques) et de MT stables comme les cils ou les flagelles des cellules différenciées.

A. Centrioles

a) Ultrastructure et protéines associées

- Centriole = cylindre creux de longueur (0,5 µ) et de diamètre (0,25 µ) stables. Sa
paroi est composée de 9 triplets de MT A, B et C. Les MTA comportent 13
protofilaments, les MTB et les MTC en comportent 10 chacun.

- Les MTB ont des protofilaments en commun avec les MTA et les MTC.
- Les MTC ont des protofilaments en commun avec les MTB.
- Les MTA sont les plus internes tandis que les MTC sont les plus externes
- Les 9 triplets de MT sont liés par des ponts de Nexine.
- La Nexine lie le MTC d’un triplet avec le MTA du voisin.
- Le centriole présente deux extrémités : proximale et distale.
- L’extrémité distale est pleine de protéines organisées en rayons de roue
interagissant avec les MTA.
- L’extrémité proximale est vide.
- Il existe des MAP à la surface du centriole assurant la perpendicularité.

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b) Biogénèse
- Dans la cellule mitotique, le centrosome se dédouble pour former le fuseau
mitotique.
- En division, la cellule mère passera de 2 à 4 centrioles.
- A la fin de la division, chaque cellule fille héritera de deux centrioles.
- La division est semi-conservatrice.
- A la fin de la division mitotique, chaque cellule fille hérite d’un centriole parental
et d’un nouveau centriole => phénomène de semi conservation.
- La duplication des centrioles débute à la phase S et se termine à la G2 durant une
interphase mitotique.
- Observable au MT après colo > 0.

B. Cils et flagelles
- On les retrouve dans les cellules différenciées (paroi des trompes, spz…).
- A la base de chaque cil il y a un corpuscule basal.
- Les cils sont composés de MT stables.
- Ils sont nommés dérivés centriolaires car les MT qui les composent constituent des
prolongements des microtubules des centrioles installés à la base de chaque cil ou
chaque flagelle.

3) Application
- Il existe deux types de MT labiles dans le fuseau mitotique : les MT kinétochoriens et
les MT stables des centrioles.
- Dans les cellules mitotiques, on retrouve 2 COMT : les centrosomes et les
kinétochores.

- 19/04/2016 -

III.Microfilaments d’actine

1) Ultrastructure et architecture moléculaire

- Diamètre de 6 à 8 nm.
- Longueur peut être stable dans les cellules musculaires mais moins stable dans les
autres cellules.

A. Méthode d’étude
- Microscope photonique à fluorescence et MET coloration > 0 et < 0

B. Architecture moléculaire
- Fascicule page 21.
- Arrangement non linéaire des monomères d’actine G en actine F.
- Les MFA sont rectilignes = structure filamentaire en colo > 0.
- Actine F = hélice monocaténaire.
- L’actine G est un bivalve.
- Chaque monomère d’actine G présente :
o Un site de fixation de l’ADP ou ATP.
o Un site de fixation du monomère suivant.

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o Un site de fixation du monomère précédent.

- L’actine F est un agencement d’actine G formant une hélice monocaténaire.
- En ME, l’actine F apparait « comme une double hélice » constituée par un seul
polymère d’actine G.
- ATP-actine  Echange  ADP-actine  hydrolyse  ATP-actine.
- Le MFA a une polarité :
o Extrémité (+) : coiffe (Actine G-ATP)
o Extrémité (-) et corps : Actine G-ADP

2) Variétés
- Actine α : cellules musculaires.
- Actine β et γ : cellules non musculaires.

3) Biogénèse

2 monomères Actine G-ATP

Monomère
Complexe
d'actine G- Trimère Actine F
ARP 2/3
ATP

ADP

- Etapes :
o Mise en place d’un trimère instable (3 monomères d’actine G-ATP).
o Stabilité du trimère par ajout du complexe ARP 2/3.
o Ajout des monomères d’actine G un à un.

4) Propriétés
- Semblables à celles des MT.
- Extrémité (+) : ajout de monomères d’actine G-ATP à vitesse élevée. Pertes à ignorer.
- Extrémité (-) : perte de monomères d’actine G-ADP à vitesse élevée. Gains à ignorer.
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- La polymérisation des MFA dépend de la concentration en Actine G et de la

production d’ATP.
- L’actine G a une activité enzymatique ATPasique.
- Dans le temps, un MFA peut se renouveler entièrement.
- 21/04/2016 -

5) Protéines associées communes

- Se lient à l’active G ou à l’actine F.
- Rôle :
o Contrôle de la polymérisation.
o Organisation des MFA.
o Liaison à la membrane plasmique.
- Types : voir complément pages 20 à 23.

A. Complexe ARP 2/3

- Protéine de nucléation => début de mise en place d’un nouveau MFA.
- Polymérisation par ajout de monomère d’actine G-ATP sur le trimère stabilisé par le
complexe ARP 2/3.

B. Thymosine et Profiline
- Contrôlent la polymérisation des MFA.
- La profiline se fixe sur l’actine G-ADP et stimule l’échange ADP par ATP => croissance
du MFA à l’extrémité (+). Elle prépare un pool d’actine G active.
- La thymosine séquestre les molécules d’actine G-ATP inhibant la polymérisation =>
dépolymérisation du MFA.

C. Gelsoline
- Elle est Ca2+ dépendante.
- Permet la fluidité cytoplasmique et l’exocytose vésiculaire.
- Elle fragmente un long filament d’actine F en plusieurs petits fragments.
- Si une seule molécule de gelsoline intervient  on obtient un seul fragment et le
reste dépolymérise.
- Si plusieurs molécules interviennent  on obtient plusieurs fragments.
- La gelsoline et la myosine 1 interviennent lors de l’exocytose vésiculaire :
o Mécanisme illustré dans le fascicule page 31.
o Déplacement des vésicules le long des MT vers l’extrémité (+) à l’aide des
kinésines.
o Interaction de la vésicule sur un MFA du cortex cellulaire à l’aide de la
myosine 1 par une série de phosphorylations par échange d’ADP par ATP et
hydrolyse d’ATP en ADP.
o Plusieurs myosines 1 interviennent pour rapprocher la vésicule de la
membrane plasmique.
o En parallèle la gelsoline produite par les polysomes libres dans le hyaloplasme
subit une stimulation par le Ca2+ pour fragmenter le réseau de MFA.
o Une fluidification locale du cortex a lieu.

D. Application : comparaison avec l’endocytose : Etapes

- Mécanisme illustré dans le fascicule page 31.
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- Mise en place de trimères stabilisées par ARP 2/3 dans des régions où doit avoir lieu
l’endocytose.
- Action de la profiline assurant la polymérisation des MFA aux extrémités de la
déformation membranaire.
- Formation d’une vésicule après pincement de la membrane plasmique.
- Formation d’une queue de MFA poussant la vésicule d’endocytose vers l’extrémité
(+) des MT.
- La thymosine intervient pour détruire la queue de MFA.
- Prise en charge de la vésicule par une dynamine.
- Dépolymérisation du MT puis fusion de la vésicule à l’endosome précoce.
- Les MFA forment un réseau.
- D’abord un brin parental puis polymérisation, en branches, de plusieurs autres petits
brins, à la base desquels on trouve un complexe ARP 2/3.

- 24/04/2016 -

E. Myosine I
- Rôle : contrôle du mouvement des vésicules d’exocytose.
- La tête possède un site de fixation d’ATP ou d’ADP, parfois deux.
- La forme inactive est liée à l’ADP, la forme active est liée à l’ATP (par échange).
- Possède une activité ATPasique.
- Même principe de déplacement que la kinésine.

F. Filamine
- Voir cellules phagocytaires.

6) Protéines associées spécifiques au type cellulaire

A. Neurones
- Transport antérograde : concerne les neurotransmetteurs et les organites.
- Transport rétrograde : concerne les EGF, les toxines (choléra, tétanos) et les virus
(rougeole, herpes).
- Antérograde  déplacement des vésicules vers les terminaisons axonale.
- Rétrograde  vers le noyau.
- Le transport rétrograde est plus rapide que l’antérograde.

B. Entérocytes
- Au niveau des microvillosités :
o Myosine I : relie le faisceau d’actine à la membrane.
o Fimbrine et villine : contrôlent l’organisation en structure parallèle des MFA
(fasciculation en faisceau serré).
o Rôle : structural et rigidité. Pas de biomotilité.
- Zonula adhérens :
o Présence des MFA dans la ceinture d’adhérence (rôle de contraction des
entérocytes).

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o Faisceau large de MFA  présence d’α-actinine.

o Elle contrôle la fasciculation des MFA.
o Rôle : mouvement de contraction intracellulaire lors de la digestion.

C. Globules rouges
- Leur forme biconcave est assurée par la spectrine, en interaction avec les MFA.
- Elle constitue un réseau élastique et permet eu globule rouge de se déformer pour
pouvoir passer dans les capillaires à diamètre réduit.
- Constituée par deux isomères spectrine α et spectrine β qui s’organisent en hélice.

D. Cellule musculaire squelettique

- Cellule squelettique striée organisée assurant le mouvement de contraction-
relâchement.
- Schéma page 23 du complément.
- Organisation antiparallèle des myosines II en tête-bêche.
Myosine I Myosine II
Localisation - Tous types cellulaires - Cellule musculaire
sauf les GR
Structure - 1 tête et 1 queue - 2 têtes et 1 queue
Activation - 1 site de fixation de - 1 site de fixation de
l’ADTP/ATP l’ADP/ATP
- 1 site de fixation à
l’actine.

- 28/04/2016 –

- Les MFA des sarcomères sont polarisées, ce qui permet le maintien de leur longueur.

a) α-actinine
o Présente au niveau des stries Z (extrémités des sarcomères).
o Commune aux cellules musculaires squelettiques et épithéliales.
o Lie les faisceaux de MFA entre eux.

b) Cap Z
o Présente au sommet de chaque MFA.
o Contrôle le capping et donc la longueur du MFA.

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c) Myosine II
o Organisée en filaments bipolaires. Filaments : molécules parallèles entre
elles. Bipolaires : orientation opposée.
o Le complexe Actine-Myosine II est appelé filament d’acto-myosine.
o Les filaments de myosine II sont interrompus entre deux sarcomères.
o La somme de plusieurs sarcomères donne une myofibrille.
o Les myofibrilles sont recouvertes de réticulum sarcoplasmique nécessaire à la
contraction.
o Quand le réticulum est traversé par la membrane plasmique qui s’invagine, il
s’agit d’un tubule T.
o Voir bande A et bande I dans le cours « Tissu musculaire strié squelettique ».
o Les myosines II s’assemblent en tête-bêche : filaments bipolaires
antiparallèles.
o Dans le filament de myosine, les têtes sont sortantes et se répètent le long
du filament.
o La longueur de la queue de myosine est invariable.
o Les têtes sortantes interagissent avec les MFA.
o Lors de la contraction, il y a raccourcissement du sarcomère par diminution
de la longueur des bandes I et bandes H.
o Dans chaque sarcomère, la longueur des MFA et des filaments bipolaires de
myosine II reste constante.
o Il y a libération du Ca2+ par le réticulum sarcoplasmique à travers des canaux
calciques voltage dépendants.
o Il y a ensuite interaction du Ca2+ avec les MFA, et plus exactement, avec la
troponine C.

d) Tropomyosine
o Occupe les sillons de l’hélice et masque les sites fixant les têtes de myosine II
lors du relâchement.
o En présence de Ca2+, la tropomyosine se soulève et change de confirmation
pour libérer les sites d’interaction des têtes de myosine II avec l’actine et
conduit à la contraction.

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e) Troponine
o Il en existe 3 types : TnC, TnI et TnT
o Troponine C : fixation de Ca2+.
o Troponine I : inhibe la contraction.
o Troponine T : interagit avec la tropomyosine.
- Le mécanisme de la contraction musculaire est décrit dans le complément page 27.

E. Fibroblastes
- Schéma page 28 du complément.
- La cellule n’a pas de forme particulière.
- Il y a présence de microtubules.
- Les MFA peuvent être :
o Libres dans le hyaloplasme => réseau lâche.
o En faisceau serré => filipode.
o Réseau radiaire => lamellipode.
o Contacts focaux et fibres de stress.
- Ces structures ne sont pas stables.
- Les filipodes sont des faisceaux de MFA associés à de la fimbrine et de la villine.
- Les lamellipodes sont des réseaux radiaires de MFA entrecroisés associés à de la
filamine.

a) Filamine
o Une protéine en forme de V qui maintient l’entrecroisement de MFA dans le
réseau radiaire et lâche.
o Voir complément page 21

b) Contacts focaux
o C’est une interaction Intégrine-molécule de la MEC (Voir adhésivité).
o Les intégrines s’organisent en groupes moléculaires. Au-dessus de chaque
regroupement on retrouve un faisceau de MFA.

c) Fibres de stress
o Dans le milieu intracellulaire, les intégrines interagissent avec des faisceaux
de MFA maintenus grâce à l’α-actinine formant des fibres de stress.
o Les faisceaux parallèles sont reliés par deux molécules de myosine II qui
assurent une force de traction dans deux directions opposées, générant une
force de soulèvement.

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d) Mouvement amiboïde
o Prolongement de la cellule dans le sens du mouvement.
o Mise en place de nouveaux contacts focaux à l’avant de la cellule.
o Rétraction à l’arrière de la cellule par hydrolyse des plus anciens contacts
focaux.
o Les contacts focaux et les fibres de stress sont des structures dynamiques.
o Un étirement vers l’avant implique une rétraction vers l’arrière.
o La cellule va endocyter de la membrane à l’arrière puis gagner de la surface
membranaire à l’avant par exocytose.
o Voir tableau biomotilité p 27 du complément.

F. Cellule mitotique
- Voir pages 62 et 63 du fascicule et pages 56 et 57 du complément.
- Méthode d’étude : MP à fluorescence, MET, MEB.
- Etapes de la mitose :
o Interphase
o Prophase
o Métaphase
o Anaphase
o Télophase
- Métaphase :
o Présence d’une plaque équatoriale.
o Fuseau mitotique composé de MT qui partent du centrosome vers le centre
cellulaire.
o 3 types de MT : astraux, polaires et kinétochoriens.
o Présence de 2 kinétochores par chromosome (1 par chromatide).
- Anaphase :
o Migration chromosomique de chaque côté de la cellule.
o Elle s’accompagne d’un allongement des MT polaires et un raccourcissement
des MT kinétochoriens.
- 28/04/2016 –

- Cytodiérèse :
o Mise en place de l’anneau contractile : faisceau de MFA antiparallèles +
myosine II.
o Les myosines II tirent vers l’extrémité (+).
o L’anneau se contracte et divise la cellule mère en deux cellules filles.

7) Rôle des MFA

- Biomotilité cellulaire : mouvement amiboïde (cellule phagocytaire, cancéreuse,
déplacement des spermatozoïdes…).

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- Biomotilité intracellulaire : transport vésiculaire, migration chromosomique,

cytodiérèse, contraction des zonula adhérens…
- Structural : axes microfilamentaires des ZA, filipodes, lamellipodes, cortex,
centrioles…

8) Sensibilité aux drogues

- Fascicule page 59, complément page 22.
- Cytochalazine : extraite de champignons bloque la polymérisation et l’allongement
des MFA  inhibe les processus cellulaires.
- Phalloïdine : agit comme un crochet qui empêche l’extrémité (+) de polymériser et
l’extrémité (-) de dépolymériser  il stabilise en quelque sorte les MFA.

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