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Immunoglobulines

I/ Introduction :
-Ce sont des glycoprotéines douées d’activité Ac c.à.d. capable de se lier spécifiquement à un déterminant antigénique
unique.
-Ces protéines sont présentes dans : le plasma (20 % des protéines plasmatiques), les liquides extravasculaires et les
secrétions.
-Elles sont produites par une forme activée des lymphocytes B : le plasmocyte.
-Un LB donné produit des Ig qui ne portent qu’une seule spécificité Ac (Ig G ou Ig M ou Ig A ou Ig D).
-Les Ac sont les médiateurs de l’immunité humorale dont les cibles sont extra cellulaire
-Ils remplissent leur rôle grâce à 03 modes d’action :
*Neutralisation des microorganismes et de leurs toxines.
*Opsonisation facilitant l’ingestion par les cellules phagocytaires.
*Activation du complément conduisant à l’opsonisation et parfois à la lyse des micro-organismes.
-Elles constituent une famille de protéines extrêmement diversifiées tant du point de vue de la séquence en acides
amines (AA) que de celui de la fonction.
-A l’électrophorèse des protéines, les Ig appartiennent à la fraction gamma des protéines sériques.

II/ Structure :
A. Structure générale :
-Toutes les Ig comportent 04 chaines polypeptidiques groupées en 02 paires de tailles inégales : 02 chaines lourdes (H=
Heavy) et 02 chaines légères (L= light).

1. Les chaines lourdes (H)  :


*Sont unies entre elles par des ponts disulfures (S-S) très proche de L’extrémité carboxy- terminale.
*Elles sont spécifiques pour chaque classe d’Ig et sont désignées par les 05 lettres grecques correspondants aux 05
classes : gamma (IgG), alpha (IgA), mu (IgM), téta (IgD), epsilon IgE

2. Les chaines légeres (L) :


*Sont communes à l’ensemble des classes d’Ig.
*On distingue 02 types : le type Kappa (K) deux fois plus représenté que le type lambda.
*Dans une molécule donnée les 02 chaines L sont toujours du même type.

B. Structure primaire des Ig : l’Ig G constitue le modèle le plus général des Ig.
1. Étude de séquences :
*Les 110 premiers AA de l’extrémité NH2 diffèrent fortement d’une protéine à l’autre : c’est la partie variable(V).
*Par contre, à partir de l’acide aminé 110 Jusqu’ à l’extrémité carboxy-terminale, chaque type de chaine est invariable :
c’est la partie constante (C).

2. Notion de domaine :
*Les parties variables de chaines légères et lourdes ainsi que les parties constantes peuvent être divisées en domaines.

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*Les domaines variables des chaines légères et des chaines lourdes possèdent des zones de structure relativement peu
variables et des zones hyper variables impliquées directement dans la liaison à l’antigène : ce sont les CDR car la liaison
du paratope de l’Ac à l’épitope de l’Ag est stéréospécifique par complémentarité dans l’espace.
*Chaque région d’homologie (segment de 110 résidus) est stabilisée par un pont S-S intra-caténaire formant une sorte
de boucle.
3. Notion des superfamilles des Ig  :
-Toutes les molécules qui possèdent des similarités de structure et de séquence avec les Ig sont regroupées au sein de
la super famille des Ig.

III/ Caractéristiques des différents classes  d’Ig :


A. Les IgG :
-Représentent 85 % des Ig du sérum.
1. Structure :
*Monomère compose de 02 chaines H gamma et de 02 chaines L kappa ou lambda  :
.Chaine lourde : 3 domaines constant (CH1, CH2, CH3) et 1 domaine variable (VH) ;
.Zone charnière entre CH 1 et CH2 qui permet une certaine flexibilité pour permettre une meilleure congruence lors de
la liaison avec Ag (Nb : la zone charnière est absente sur Ig E et Ig M et sur toutes les chaines légères). Elle est
catabolisée par la papaïne et la pepsine.
.Chaine légère : un domaine constant (CL) et un domaine variable (VL).
*On distingue deux régions :
.FC (lieu de fixation du complément et auc récepteurs cellulaires, située du coté extrémité COOH terminale,
conditionne le catabolisme complet de l’Ig) : composé par CH2 et CH3 de chaque chaine lourde.
.Fab (lieu de fixation de l’Ag, située du coté extrémité NH2) : composé par CH1, CL, VH et VL
2. Propriétés  :
*Demi-vie de 03 semaines
*Traverse le placenta : seules les Ig G traversent le placenta.
*Fonction antimicrobienne : neutralisation de l’Ag et fixation du C
*Fixation aux cellules (cytophilie) : monocytes, macrophage, PN, LT, LB.
B. Les IgM :
1. Structure  :
*Existe sous deux formes moléculaires :
.Monomère : à la surface du LB et sert de récepteur d’Ag.
.Pentamère : sérique : c’est la plus volumineuse des Ig : formé de 05 sous unités identiques : 10 chaines L, 10
chaines Mu et au centre de la molécule, une petite glycoprotéine supplémentaire : chaine J dont l’unique fonction
est d’assurer la plymerisation des Ig.
2. Propriétés :
*Représentant la seule classe d’Ac contre les Ag thymo-indépendants (polysaccarides).
*Possèdent un fort pouvoir agglutinant et une forte activité lytique liée à l’activation du C qui est très puissante (une
seule IgM liée à l’Ag active le C, alors qu’il faut 02 molécules d’Ig G).
*Première classe d’Ig libérées par les plasmocytes au cours de la réaction primaire : première ligne de défense de
l’immunité adaptative
*Elles sont trop grosses : ne traversant pas le placenta.
C. Les IgA  :
-On distingue :
*Les Ig A sériques :
.Sous forme de monomère.
.Existe 02 sous classe : IgA1 (90 %) et IgA2 (10 %).
.Fonction inconnue.
*Les IgA sécrétoires ou exocrine :
.Ig principale des secrétions salivaire, lacrymales, nasales, bronchiques, gastro-intestinales, génitales et
mammaire.
.Elles se présentent sous forme de dimères reliés par une glycoprotéine « chaine j » : pièce sécrétoire synthétisée
par des cellules épithéliales.
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-Rôle fondamental :
*Elles empêchent les agents pathogènes de s’attacher à la surfaces des cellules épithéliales ;
*Elles exercent surtout une fonction neutralisante.

D. Les Ig D :
-Présent dans le sérum en faible quantité.
-Monomère avec 02 chaines lourdes téta et 02 chaines légère;
-Presque toujours attaché à la surface du LB (rôle de récepteur d’Ag).
-Rôle important dans l’activation des LB.

E. Les IgE :
-Le taux moyen physiologique est très faible, de l’ordre de 100 ug/l.
1. Structure  :
*Monomère avec 02 chaines H epsilon et 02 chaines légères

2. Propriétés  :
*Demi-vie : brève 2 à 5 jours dans le sérum mais pour les IgE fixée sur les mastocytes et les basophiles sont beaucoup
plus protégés de la destruction catabolique et leur demi vie est de plusieurs semaines voir plusieurs mois.
*Cytophilie :
.Récepteur d’IgE de haute affinité :
..Présent sur les PB, PE, mastocytes et cellules de langerhans
..Responsable âpres fixation de l’allergène de la libration des médiateurs.
.Récepteur d’IgE de faible affinité (CD23):
..Exprimé à la surface des LB, certain LT, monocytes macrophage, PE, mastocytes, PB, plaquettes.
..Il est responsable de cytotoxicité cellulaire dépendante des IgE activés contre les parasites Médie par les PE et les
macrophages.

IV/ Aspects génétiques :


-Les gènes qui codent pour les chaines légères k sont situées sur le chromosome 02, il n’existe qu’un seul gène C
codant pour la partie C de la chaine et de nombreux gènes V codant pour les parties V.
-Pour les chaines lourdes lambda les gènes sont situés le chromosome 22.
-L’organisation des gènes des chaines H est plus complexe, ils sont situés sur le chromosome 14.