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BIOCHIMIE DES PROTEINES

Professeur Jean-Louis CUQ


Biochimie des protéines – Polytech STIA 1 page 1

I. INTRODUCTION
Les protéines, macromolécules complexes qualifiables de biopolymères, sont les plus abondantes des
molécules organiques des cellules et constituent souvent plus de 50% du poids sec des êtres vivants.
Elles jouent un rôle fondamental dans la structure et les fonctions cellulaires et c’est par elles que
l’information génétique s’exprime. Elles sont intimement liées à tous les phénomènes physiologiques
d’où leur nom substances venant en premier (en grec protos signifie premier).

Elles sont constituées par une ou plusieurs chaînes polypeptidiques qui sont des copolymères
d’environ une vingtaine d’acides aminés appartenant à la série L. Ces acides aminés sont liés entre eux
par des liaisons amides : les liaisons peptidiques.

Il existe de nombreuses classifications des protéines qui reposent soit sur leur composition soit sur
leurs propriétés (fonctionnelles ou physicochimiques) soit sur leur forme tridimensionnelle
(conformation).

1. Terminologie fonction de la composition.

Les protéines appartiennent à une classe de composants organiques du vivant, celle des Protides,
composés organiques contenant C H O N (50, 7, 23, 16 %) et souvent S (0 à 3 %).

1.1. Protides non hydrolysables.

ils sont issus des protides hydrolysables dans des conditions bien définies (HCl 6N, 24 h ou plus,
110°C). Il s’agit de monomères : acides aminés (19 couramment rencontrés).
Il est bon de mentionner que toutes les protéines sont composées des mêmes acides aminés dont
seuls la proportion et l’ordre d’enchaînement varient.

1.2. Protides hydrolysables.

1.2.1. Condensation d’acides aminés.

1) Peptides.

Le terme oligopeptide est réservé aux peptides de 10 résidus au plus (dipeptides, tripeptides, tétra,
penta etc). Certains sont cycliques (tyrocidine, gramicidine etc).

Le terme polypeptide est réservé aux peptides de 100 résidus au plus (poids moléculaire voisin de
10000).

Protéoses : obtenues par hydrolyse partielle des protéines, hydrosolubles, non thermocoagulables,
précipitables par une solution de NaCl saturée.

Peptones : obtenues par hydrolyse partielle poussée des protéines, hydrosolubles, non
thermocoagulables, non précipitables par une solution de NaCl saturée.

2) Holoprotéides ou protéines simples ou homoprotéines.

Protéine monomérique avec un nombre de monomères qui dépasse 50 à 100.

Protomère s’il s’agit d’une sous-unité d’un système oligomérique (plusieurs chaînes
polypeptidiques).
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La différenciation peptide - protéine est toujours délicate, les peptides pouvant être considérés comme
des polymères relativement “courts” qui s’hydratent de façon réversible tandis que les protéines plus
longues sont toujours structurées tridimensionnellement de façon unique, les molécules d’eau
occupant avec des énergies élevées de liaison des “sites” extrêmement variables. Les structures
spatiales des protéines (conformation) sont sensibles à l’environnement (chaleur, pH, force ionique,
solvants etc.) et changent alors de façon irréversible de forme : dénaturation.

1.2.2. Holoprotéides + groupement prosthétique : hétéroprotéides, hétéroprotéines ou protéines


conjuguées.

1) Nucléoprotéines : combinaison avec des acides nucléiques : ribosomes 50% d’ARN, virus 5
% d’ARN (mosaïque tabac), nucléohistones etc.

2) Lipoprotéines : liaison avec des lipides neutres, du cholestérol, des phospholipides : ß


lipoprotéines plasmatiques avec 80 % de lipides.

3) Glycoprotéines (4% glucides) et mucoprotéines (>4% glucides): liaison avec un glucide


souvent du type polyoside: par hydrolyse libération de sucres aminés comme l’hexosamine et d’acides
uroniques. Ex: mucine, orosomucoïde, globuline (2 % galactose + hexosamine + mannose et + acide
sialique).
4) Phosphoprotéines: sérine et thréonine estérifiées par un groupement phosphate: les caséines
des laits avec environ 4% de phosphate.

5) Hémoprotéines avec un groupement prosthétique porphyrinique et un métal souvent Fe


(hémoglobine 4%, cytochrome C 4%, catalase 3,1%, myoglobine).

6) Flavoprotéines avec FAD-flavine adénine dinucléotide. Ex: succinate deshydrogénase 2%,


D-aminoacide oxydase 2%. Hémoprotéines et flavoprotéines sont qualifiées de chromoprotéines.

7) Métalloprotéines liées à un métal ou un sel. Ex: Cu (céruloplasmine, tyrosine oxydase 0,2


%), Zn (alcool deshydrogénase 0,3 %), Fe(OH)3 (ferritine 23%), Fe (sidérophiline).

2. Terminologie fonction de la conformation.

La conformation est la forme tridimensionnelle de la protéine dans l’espace (ensemble des structures
primaire, secondaires, tertiaires et quaternaires).

La structure primaire correspond à l’ordre séquentiel des acides aminés (résidus) dans une protéine.

La structure secondaire correspond à l’organisation de la chaîne dans l’espace selon un axe


privilégié.

La structure tertiaire correspond à l’organisation spatiale de la chaîne poypeptidique selon les trois
dimensions.

La structure quaternaire est l’arrangement dans l’espace de diverses chaînes liées entre elles par des
liaisons non covalentes le plus souvent ou par pont disulfure.

2.1. Les protéines fibreuses.

Elle sont souvent oligomériques, composées de chaînes polypeptidiques assemblées le long d’un axe
commun, ce qui conduit à la formation de fibres :
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- collagène (tendons, matrice de l’os)

- kératine (du cuir, des cheveux, de la corne, des ongles, des plumes)

Cheveu (microscope électronique à balayage)

- élastine (tissu élastique)


- cytosquelette avec microtubules, microfilaments et filaments intermédiaires)

Les microtubules sont de petits tubes creux formés de protéines appelées tubulines. Ces tubes se
défont et se refont constamment dans la cellule. Les microtubules sont responsables des mouvements
des cils et des flagelles de certaines cellules. Les microfilaments, plus petits, sont faits d'une protéine
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appelée actine. Les microfilaments d'actine sont présents dans toutes les cellules, mais ils sont
particulièrement abondants dans les cellules musculaires.

Le cytosquelette forme l'armature de la cellule. Il


contribue aussi à rattacher les cellules les unes aux
autres. Certaines protéines de la membrane cellulaire
sont solidement rattachées au cytosquelette. Les
protéines de deux cellules accolées l'une à l'autre
peuvent former des liaisons entre elles reliant ainsi les
deux cellules.

- fibroïne (ver à soie).

2.2. Les protéines globulaires.

Elles sont des protomères ou des oligomères qui forment dans l’espace des structures sphériques
ou ovoïdes. Quelques protéines possèdent à la fois les propriétés des protéines fibreuses et globulaires
(actine, fibrinogène).
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3.Terminologie basée sur la fonction.

Les protéines présentent une extraordinaire diversité de fonction et peuvent être ainsi classées en trois
principales catégories:

3.1. Les protéines de structure.

Ces protéines comme la kératine, le collagène, l’élastine, etc sont présentes dans tous les tissus comme
le muscle, l’os, la peau, les organes internes, les membranes cellulaires et organites intracellulaires.
Leur fonction dépend de leur structure. Souvent, il s’agit de protéines fibreuses.

3.2. Les protéines à activité biologique.

Dans la nature tous les phénomènes biologiques passent à un moment ou à un autre par des protéines.
Il est possible de citer les :
- Enzymes: plus de 2000 décrites, activité catalytique spécifique
- Hormones: (insuline, somatotrophine, etc)
- Protéines contractiles et du mouvement: (myosine, actine, tubuline , etc)
- Protéines de transport dans le sang (transferrine, hémoglobine, myoglobine) ou au travers de
membranes cellulaires
- Protéines protectrices: (Anticorps ou immunoglobulines, fibrinogène, thrombine)
- Protéines de réserve: (ovalbumine, glycinine, gliadine, zéine)
- Protéines toxiques: pour l’homme (toxines botuliniques, staphylococciques, venins de serpents,
de scorpion, ricine) ou pour les microorganismes (bactériocines, antibiotiques)
- Protéines d’identification cellulaire
- Protéines anti-nutritionnelles: (inhibiteur trypsique du soja, hémagglutinines)
- Protéines allergènes.

3.3 . Protéines alimentaires.

Il ne s’agit pas d’un groupe unique mais d’un groupe composé de protéines de structure ou
biologiquement actives. Il s’agit de protéines savoureuses, digestibles, non toxiques, économiquement
utilisables. Elles permettent de satisfaire aux besoins en acides aminés essentiels qui varient en
fonction de l’âge et de l’état physiologique. Le déficit protéique actuel est très grand au niveau
mondial et plus de 25 % de la population souffre de malnutrition.

4. Terminologie fonction de propriétés physico-chimiques.

Cette classification des protéines en fonction des propriétés physico-chimiques est très ancienne
(OSBORNE au début de ce siècle) est surtout appliquée aux protéines simples.

4.1. Albumines : lactalbumine, la sérumalbumine bovine, humaine, etc.


4.2. Globulines : ß lacto-globuline, sérum-globuline, immunoglobulines, etc.
4.3. Glutélines : gluténine du blé.
4.4 . Prolamines : zéine du maïs, gliadine du blé.
4.5. Albuminoïdes ou scléroprotéines: kératine, collagène; la gélatine est une albuminoïde dénaturée.
4.6. Histones : nucléo-histones du thymus.
4.7. Protamines: localisées dans les cellules (sturine de l’esturgeon etc).
tableau 1 . Classification des protéines selon Osborne. S : soluble, I insoluble
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S OLUBILITE

PROTEINES
ALBUM INES S S ++
GLOBULINES S ++
GLUTELINES S S S I I I

PROLAM INES S I I
ALBUM INOÏDES V I I I I I I

HISTONES S S I I -
PROTAM INES S S -

5. Taille des molécules protéiques.

5.1. Définitions.
Un chapitre est consacré à la détermination de la masse moléculaire des protéines (chapitre V).
La masse moléculaire est exprimé en Dalton. L’atome 12C a une masse de 12 daltons. Le dalton a
une masse de 1 g / N = 1 g / 6,02.1023 soit de 1,663.10-24 g.
Le poids moléculaire est défini comme le rapport masse de la molécule / douzième de la masse
d’un atome de carbone : nombre sans dimension.
La masse molaire M est exprimée en g.mole-1 et est numériquement identique à une masse molaire
exprimée en Dalton (pour 6,02.1023 molécules vraies).

5.2. Le poids moléculaire de quelques protéines.


Il varie de 5000 (10000) à plus de 1 000 000. Pour les enzymes, les limites sont de 12000 à 10 6. La
chaîne polypeptidique de la plupart des protéines comprend entre 100 et 300 à 400 résidus (poids
moléculaire compris entre 10000 et 40000). La SAB a 550 résidus et la myosine 1800.

protéine poids moléculaire nombre de protomères


insuline 5 700 2
ribonucléase 12 600 1
lysozyme (blanc d’œuf) 13 900 1
myoglobine 16 900 1
chymotrypsinogène 23 200 1
ß-lacto-globuline 35 000 2
hémoglobine 64 500 4
Sérum-albumine 67 500 1
hexokinase 102 000 2
aspartate trans-carbamoylase 310 000 12
glutamine synthétase 592 000 12
complexe pyruvate déshydrogénase 7 000000 160
virus de la mosaïque tabac 4 0 000 000 2 130
micelle de caséine 150 000 000 10 000
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II. PROTEINES - LES ACIDES AMINES CONSTITUTIFS

1. Structure.

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occupe une position  par rapport au groupe carboxyle. Les acides  aminés ont la structure suivante:

NH 2 NH 3 +
R CH ou mieux R CH
2
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1

Proline et hydroxyproline ne répondent pas à cette structure générale.

2. Les principaux acides aminés.

Environ 20 acides aminés sont rencontrés dans les hydrolysats de protéines. D’autres plus rares jouent
parfois des rôles biologiques importants. L’usage en biochimie leur a attribué un nom commun,
généralement à suffixe “ine”, rappelant l’origine ou l’une des propriétés. Les acides aminés peuvent
être classés d’après la structure et les propriétés de leur chaîne latérale, R, chaîne qui contribue par ses
propriétés physico-chimiques, aux propriétés de la protéine qui les contient (figure 1 et tableau 2).
Parmi les différentes classifications possibles, l’une des plus utilisées repose sur la polarité et les
possibilités d’ionisation de cette chaîne.

2.1. Acides aminés à chaîne latérale apolaire.

2.1.1. Chaîne latérale aliphatique.

1 - Glycine. Il s’agit du plus simple des acides aminés (R = H). Son ancienne nomenclature
de glycocolle (sucre de colle) rappelle sa saveur sucrée et le fait qu’il a été d’abord isolé d’un
hydrolysat de gélatine. Très répandu, commun à la plupart des protéines dans lesquelles il peut être
abondant (40 % dans la fibroïne de la soie).

2 - Alanine. C’est le plus simple des acides aminés à 3 atomes de carbone dont on peut faire
dériver les autres par substitution d’un ou de deux atomes d’hydrogène du radical R.

3 - Valine, leucine, isoleucine.


Acides aminés
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4 - Proline : iminoacide dérivé de la pyrrolidine.

COOH
N
H

Par sa “rigidité”, elle joue un rôle très important dans les structures protéiques.
Biochimie des protéines – Polytech STIA 1 page 8

Les acides aminés neutres


CH 3 CH 3
leucine valine
CH CH 3
CH 3
CH 3 isoleucine
cystéine HS alanine CH 2 CH 3
méthionine CH 3 S CH 2
NH 2 COOH
Les acides aminés soufrés CH

C OH
acide aspartique COOH H H thréonine
-CH3
H
a.glutamique COOH CH 2
Les acides aminés acides les alcools aminoacides

HO sérine

NH 2
C NH (CH 2 ) 2
NH arginine

lysine NH 2 (CH 2 ) 3 N
OH H
histidine phénylalanine
N+ NH tyrosine tryptophane
H

Les acides aminés basiques Les acides aminés aromatiques

figure 1. Structure des acides aminés par rapport à l’alanine.

2.1.2. Chaîne latérale aromatique.

1 - Phénylalanine (essentielle en nutrition humaine)


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c
comme apolaire dans la plupart des protéines dans des conditions “normales” de pH.
Certains des dérivés du tryptophane possèdent des activités physiologiques; la sérotonine est un
neurotransmetteur cérébral tandis que les effets de la mélatonine restent mal connus.
H O CH3 O mélatonine
CH2 CH2
CH2 CH2

NH2 NH
N N
COCH3
H sérotonine H

2.1.3. Chaîne latérale avec un atome de soufre.

- Méthionine. Donneuse de groupement méthyle, elle est essentielle, peu abondante, elle
est souvent limitante dans les protéines alimentaires et est très sensible aux réactions d’oxydation.
Biochimie des protéines – Polytech STIA 1 page 9

2.2. Acides aminés à chaîne latérale polaire.

Cette polarité partielle (- ) ou totale (+ ou -) est liée à la présence de fonctions organiques contenant
un hétéroatome d’électronégativité supérieure à celle du carbone et de l’hydrogène (O, S, N).

2.2.1. Chaîne latérale polaire non chargée.

Ces acides aminés qualifiés d’hydrophiles possèdent une chaîne latérale à groupement fonctionnel
capable de former des liaisons hydrogène avec des molécules comme l’eau (hydratation) ou avec
d’autres résidus polaires ce qui contribue à la structure des molécules protéiques.

1 - Sérine et thréonine (essentielle) possèdent une fonction alcool primaire ou secondaire qui
leur permet d’être estérifiées (en particulier par l’acide phosphorique)
R - OH + H3 PO 4 R - O - PO3 H2 + H2 O
Les acides aminés phosphorylés ionisables jouent un rôle fondamental dans la technologie laitière.

2 - Tyrosine.
Elle possède une fonction phénol qui ne s’ionise significativement qu’à des pH très élevés; pH non
rencontrés en sciences des aliments (pKa ~ 10).

3 - Cystéine.
La fonction thiol R - SH peut participer à la liaison hydrogène, son ionisation n’intervenant
également que pour des pH élevés. Par oxydation, deux molécules se condensent en cystine (pont
disulfure). Ces ponts covalents jouent un rôle important dans la stabilisation des structures spatiales
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La cystine est présente dans de nombreux tissus de protection, dans des molécules protéiques fibreuses
(kératines). Elle joue également un rôle important dans l’activité de certaines enzymes.

4 - Glutamine et asparagine.
Ces acides aminés possèdent une fonction amide apte, par la présence simultanée d’oxygène et
d’azote, à donner deux liaisons hydrogène. Abondantes dans les protéines, elles contribuent à
l’établissement de liaisons intra et intermoléculaires de forte énergie cumulée; ces liaisons jouent un
rôle déterminant dans les propriétés rhéologiques des pâtes et gels alimentaires. La fonction amide est
facilement hydrolysable en milieu acide à des températures voisines de 100°C. Ces acides aminés
jouent un rôle important dans le transport et la mise en réserve de l’azote.
NH 2 O
X
CH (CH 2 ) n C X et Y donneurs de liaisons hydrogène
H
COOH N
H Y

2.2.2. Chaîne latérale polaire chargée (ionisable).

Il s’agit de chaînes à groupement carboxylique à caractère acide ou à caractère basique (amine,


guanidine, imidazole).

1 - Acides aspartique et glutamique sont chargés négativement à des pH voisins de 7.

2 - Lysine.
Elle est chargée positivement à des pH voisins et inférieurs de 7, elle est essentielle en nutrition
humaine et limitante dans de nombreuses protéines d’origine végétale.
3 - Arginine.
Biochimie des protéines – Polytech STIA 1 page 10

Son groupement guanidique peut se combiner à l’acide phosphorique, le dérivé formé étant impliqué
dans les phénomènes de contraction musculaire des invertébrés. Elle intervient dans le cycle de l’urée.
Facilement décomposée en milieu alcalin en urée et ornithine.

4 - Histidine.
Son noyau imidazole est d’une grande réactivité à cause de sa structure électronique (pKa = 6) et
participe à de nombreuses réactions biochimiques et à plusieurs processus physiologiques (contraction
musculaire, transmission neuromusculaire).

Les symboles lettres, les poids moléculaires et certaines propriétés des acides aminés sont indiqués
dans le tableau 2 ci-dessous.
Tableau 2 . Acides aminés fréquemment rencontrés dans les protéines
Go : hydrophobicité de la chaîne latérale Hélice  et feuillet ß : S : stabilisant ; D : destructeur ; I : indifférent
Nutrition : E : essentiel ; e : essentiel dans certains cas

symbole masse pK a1 pK a2 pK aR pI Go hélice nutri-


nom COOH NH3 + codon feuillet
3 ou 1 lettre molaire kJ.mole-1  ß -tion
alanine ALA , A 89,1 2,35 9,69 6,02 3,1 GC(U,C,A,G) S I
arginine ARG , R 174,2 2,17 9,04 12,48 10,76 3,1 AG(A,G) I I e
asparagine ASN , N 132,1 2,02 8,80 5,41 -0,04 AA(U,C) D D
acide aspartique ASP , D 133,1 2,09 9,82 3,86 2,97 2,25 GA(U,C) I I
cystéine CYS , C 121,1 1,96 10,28 8,18 5,07 4,2 UG(U,C) I S E
glutamine GLN , Q 146,1 2,17 9,13 5,65 -0,4 CA(A ,G) S S
acide glutamique GLU , E 147,1 2,19 9,67 4,25 3,22 2,3 GA(A,G) S D
glycine GLY , G 75,1 2,34 9,78 6,06 0 GG(U,C,A,G) D I
histidine HIS , H 155,2 1,82 9,17 6,00 7,58 2,1 CA(U,C) S D e
isoleucine ILE , I 131,2 2,36 9,68 6,02 12,4 AU(U,C,A) I S E
leucine LEU , L 131,2 2,36 9,64 6,00 10,1 CU(U,C,A,G) S S E
lysine LYS , K 146,2 2,18 8,95 10,53 9,74 6,25 AA(A,G) I D E
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