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Tutorat Associatif Toulousain

Année universitaire 2009-2010


PCEM1

Biologie Cellulaire
QCM classés par chapitre

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Sommaire :
QCM :

Membrane plasmique page 7

Perméabilité membranaire page 25

Noyau page 41

Cycle cellulaire page 53

Techniques page 65

Cytosquelette page 85

Division cellulaire page 103

Système endomembranaire page 121

Cytosol page 151

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LA
MEMBRANE
PLASMIQUE
(63 QCM)

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QCM N°1 MP : A propos de la membrane plasmique (MP) :
A. L’apparition de la membrane plasmique est à l’origine de la vie.
B. Les différentes membranes de la cellule se sont formées par la superposition progressive de
membranes, les unes sur les autres.
C. Les cellules nucléées sont qualifiées de procaryotes.
D. Les différentes membranes cellulaires sont de nature et de structure semblable.
E. Le turn-over de la membrane plasmique est assuré par des vésicules de sécrétion en provenance de
l’appareil de Golgi.

QCM N°2 MP : A propos de la membrane plasmique (MP) :


A. Le versant cavitaire d’un organite correspond au versant intracellulaire de la MP.
B. La MP permet de maintenir un gradient électrochimique pour différents composés entre le domaine
intracellulaire et le domaine extracellulaire.
C. Elle est totalement étanche à toute substance.
D. Sa structure peut être observée au microscope optique (MO).
E. Elle peut présenter des différenciations visant à augmenter sa surface.

QCM N°3 MP : A propos de la membrane plasmique (MP) :


A. La membrane plasmique proprement dite comporte 3 feuillets : un feuillet dense aux électrons, un
feuillet transparent aux électrons et un revêtement fibreux.
B. Son épaisseur varie en fonction du type cellulaire.
C. Le cellcoat, revêtement fibreux externe, est constitué essentiellement par des lipoprotéines.
D. Le feuillet dense est plus épais que le feuillet clair.
E. La membrane proprement dite se clive difficilement par cryofracture en raison de nombreuses liaisons
moléculaires présentes au niveau du feuillet clair.

QCM N°4 MP : A propos de la membrane plasmique (MP) :


A. Pour étudier des MP isolées, on place des hématies dans un milieu hypertonique au plasma sanguin
afin de faire éclater les cellules et de récupérer des fantômes cellulaires.
B. Après éclatement des hématies, il ne reste que des morceaux de membrane.
C. Le nombre de protéines et de lipides dans un MP est à peu près identique.
D. Le rapport protéines/lipides en volume, voisin de 1, est strictement identique pour toutes les cellules.
E. On compte 109 lipides environ pour une MP.

QCM N°5 MP : A propos des phospholipides (PL) :


A. Ils sont constitués par deux acides gras et un groupement polaire.
B. Ce sont des molécules amphipathiques.
C. Dans l’eau, ils s’organisent en micelles, les groupements polaires à l’extérieur et les acides gars à
l’intérieur.
D. Dans l’eau, ils s’organisent en liposomes, c'est-à-dire en une double couche formant une
microvésicule, les chaînes d’acides gras n’étant pas ainsi en contact avec l’eau.
E. Ils présentent un pôle hydrophobe et un pôle hydrophile.

QCM N°6 MP : A propos de l’architecture de la MP :


A. La MP est constituée par une double couche lipidique.
B. La longueur d'une MP est deux fois plus petite que la longueur de tous ses lipides étalés à la surface de
l'eau.
C. Ces 2 couches lipidiques sont unies par des liaisons hydrophobes de haute énergie.
D. L’organisation en liposomes des PL se fait spontanément.
E. On trouve des protéines associées à la MP.

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QCM N°7 MP : A propos des protéines de la MP :
A. Le PM des protéines membranaire varie entre 200 et 250 kDa.
B. Elles sont toutes visibles au MO
C. On trouve des protéines insérées dans la MP et des protéines accolées contre la MP.
D. Les protéines amphiphiles ont une disposition transmembranaire.
E. Les protéines hydrophobes ont une disposition intramembranaire.

QCM N°8 MP : A propos des protéines membranaires :


A. Les protéines transmembranaires possèdent 1 ou plusieurs domaines hydrophobes.
B. Les domaines hydrophobes peuvent être soit des hélices α, soit des feuillets β.
C. Elles sont toujours tripolaires.
D. Elles peuvent être multipass ou singlepass.
E. Les protéines transmembranaires peuvent fixer par liaisons non covalentes des protéines, tant sur le
versant exoplasmique que sur le versant endoplasmique.

QCM N°9 MP : A propos de la membrane plasmique proprement dite :


A. Sa structure est « la structure de base » de toutes les membranes de la cellule.
B. Elle doit être perméable pour permettre l’égalité de composition chimique du cytosol et du milieu
extracellulaire.
C. Elle est fragile et facilement dissociable.
D. Il existe une correspondance topologique entre le versant cytosolique de la membrane plasmique et le
versant « cavitaire » d’un organite.
E. Son épaisseur est relativement constante dans la plupart des types cellulaires.
QCM N°10 MP : A propos de la membrane plasmique :
A. Elle se clive toujours au milieu du feuillet clair car il n’y a pas de liaisons moléculaires dans ce
feuillet.
B. Les liaisons chimiques internes des protéines de la membrane plasmique ne sont pas respectées par le
clivage intramembranaire.
C.Les phospholipides sont des molécules dîtes « amphipathiques » ou « amphiphiles ».
D. Les lipides membranaires sont de petites molécules, dont le PM est toujours inférieur à celui des
protéines.
E. En nombre, le rapport lipides/protéines est voisin de 1.
QCM N°11 MP : A propos de la membrane plasmique (MP) :
A. C’est une structure stable dont les constituants sont très peu renouvelés au cours de la vie cellulaire.
B. Le « cell-coat » ou « glycolemme » est un revêtement fibreux riche en molécules glucidiques. Son
épaisseur est très variable en fonction des types cellulaires.
C. Lorsque l’on place des globules rouges dans un milieu « hypertonique » à une solution de NaCl à
9/1000 (qui est « isotonique » au plasma sanguin), ils augmentent brutalement de volume et deviennent
sphériques.
D. C’est une structure indispensable à la survie des cellules.
E. La fraction protéique des membranes plasmiques dépend de leurs fonctions.

QCM N°12 MP : A propos des phospholipides (PL) :


A. Quand on agite énergiquement des phospholipides dans l’eau, ils présentent une très forte tendance à
s’agréger par leurs pôles hydrophiles.
B. Tous les PL des membranes occupent dans l’espace le volume d’un cône.
C. Les micelles sont des microsphères lipidiques « pleines » ne comportant qu’une seule couche de
lipides.
D. Les deux couches de lipides d’une membrane plasmique sont chimiquement liées par des liaisons
hydrophobes de forte énergie.
E. Lorsque les phospholipides ne comportent qu’une seule chaîne d’acide gras, ils occupent dans l’espace
le volume d’un cylindre.
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QCM N°13 MP : Concernant les protéines de la MP :
A. Elles sont « insérées dans » ou « accolées contre » la bicouche lipidique de la MP.
B. Sur le versant exoplasmique, certaines protéines sont fixées à la MP par une liaison covalente avec un
acide myristique.
C. Leur poids moléculaire est toujours inférieur à 200000 daltons.
D. Les protéines multipass ne peuvent pas être bipolaires.
E. Certaines d’entre elles sont totalement hydrophobes.

QCM N°14 MP : Concernant les protéines de la MP :


A. Les domaines hydrophiles des protéines sont insérés dans le feuillet hydrophobe de la MP.
B. La protéine p60v-src est ancrée dans la MP par le groupe farnésyle.
C. La phosphatase C hydrolyse la liaison phosphate-glycérol et permet ainsi de libérer certaines enzymes
amarrées à la MP par l’intermédiaire du GPI comme par exemple la phospholipase alcaline.
D. Elles peuvent, comme les PL membranaires, subir le phénomène de flip-flop.
E. Les protéines hydrophiles de la MP ont une disposition périphérique, on ne les trouve que sur le
versant endoplasmique de la MP.

QCM N°15 MP : A propos des phospholipides membranaires :


A. Si l’on excepte les phosphoinositides, on en distingue quatre variétés principales dont trois sont
électriquement neutres : phosphatidyl choline (PC), phosphatidyl sérine (PS), et sphingomyéline (SP).
B. Leur structure « bipolaire » est responsable des propriétés fondamentales des membranes.
C. Dans la sphingosine, la sérine est reliée à un acide gras (AG) par une liaison amide.
D. La sphingomyéline est construite à partir d’un alcool, la sphingosine, qui résulte de la condensation de
la sérine (acide aminé porteur d’une fonction alcoolique) avec un AG, qui est l’acide oléïque.
E. La céramide est issue de la condensation de la sphingosine avec un AG.

QCM N°16 MP : A propos des phospholipides membranaires :


A. La longueur des chaînes d’acide gras des PL est un facteur qui influence fortement la « fluidité
membranaire », en particulier chez les eucaryotes.
B. L’auto fermeture spontanée de la MP est une propriété biologique fondamentale liée au refus de
contact entre les chaînes hydrophobes des AG et l’eau.
C. La température de fusion des AG est uniquement influencé par leur degré de saturation.
D. Les phosphoinositides ne sont présents que dans l’hémi-membrane endoplasmique de la MP.
E. Le phosphatidylinositol (PI) est synthétisé directement au niveau du versant « cavitaire » du réticulum
endoplasmique (RE). Aucune translocase à PI n’est donc nécessaire.

QCM N°17 MP : A propos des protéines membranaires :


A. Les protéines liées à la MP par une liaison peptidique ne sont retrouvées qu’au niveau du versant
exoplasmique, car elles sont en fait destinées à la sécrétion.
B. Elles peuvent être également liées à la MP par une liaison lipidique, réalisée par un GPI, par un acide
myristique ou par un groupe farnésyle, sur les deux versants de la membrane.
C. La protéine p21ras est liée au farnésyle par une liaison amide.
D. La protéine p60v-scr est liée à l’acide myristique par une liaison thioéther.
E. Ces deux protéines, ancrées dans la MP, entraînent la cancérisation de certaines cellules.

QCM N°18 MP : A propos des phospholipides membranaires :


A. Les PL représentent 4/6 des lipides de la MP.
B. Les quatre variétés de PL sont chargées électriquement.
C. La phosphatidyl sérine est chargée négativement.
D. La sphingomyéline est chargée positivement.
E. Elles sont toutes construites à partir d’AG, de 2 alcools et d’un acide phosphorique.

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QCM N°19 MP : A propos des PL membranaires :
A. Les phosphoglycérides sont constitués d’un acide phosphatidique estérifié avec un des quatre alcools
suivants : choline, éthanolamine, thréonine et sérine.
B. La sphingomyéline est constituée d’une céramide, d’un acide phosphorique et d’une sérine.
C. La sphingomyéline est constituée de deux acides gras, un acide phosphorique, une sérine et une
choline.
D. La sphingomyéline comporte une liaison amide et deux liaisons ester.
E. La sphingosine est issue de la condensation d’une sérine et d’un acide palmitique.
QCM N°20 MP : A propos des propriétés de la membrane plasmique :
A. La MP se referme d’elle-même en cas d’effraction, ce qui permet notamment la fécondation.
B. Ce sont les acides gras (AG) des PL qui sont responsables de la fluidité membranaire.
C. La longueur des acides gras joue un rôle important dans la fluidité membranaire : plus les acides gras
sont longs, plus la MP est fluide.
D. Chez l’homme, la longueur des AG varie entre 14 et 24 atomes de carbone.
E. Chez l’homme, les AG les plus fréquemment rencontrés sont l’acide oléique et l’acide arachidonique.

QCM N°21 MP : A propos des propriétés de la membrane plasmique :


A. Le degré de saturation des AG des PL joue un rôle dans la fluidité membranaire.
B. Les deux AG d’un même PL sont souvent insaturés.
C. Un AG d’un PL peut comporter une ou plusieurs doubles liaisons.
D. Chez l’homme, l’acide gras insaturé est l’acide palmitique.
E. Chez l’homme les PL sont constitués de telle sorte qu’à 37°C, les deux AG sont fluides ce qui permet
la diffusion latérale des PL.
QCM N°22 MP : A propos des propriétés de la membrane plasmique :
A. Les PL peuvent effectuer trois types de mouvement différents : la diffusion latérale, la rotation et le
flip-flop.
B. Le flip-flop est un mouvement, assez rare et est donc très rarement observable.
C. L’importance du phénomène de diffusion latérale conduit à parler à propos de la MP de mosaïque
fluide.
D. La diffusion latérale est un phénomène très important dans la cellule et dépend de la température.
E. La fièvre et l’hypothermie ont des effets opposés sur la diffusion latérale, la première augmentant la
fluidité et donc le métabolisme, la deuxième diminuant la fluidité et entraînant l’apparition de
phénomènes dits de séparation de phase.

QCM N°23 MP : A propos des propriétés de la membrane plasmique :


A. Les cellules eucaryotes synthétisent de AG de nature différente afin de réguler la fluidité de leur
membrane.
B. Les différents PL ne sont pas insérés de façon aléatoire dans les 2 hémicouches de la MP.
C. Les phosphatidylcholine (PC) et les sphingomyélines (SP) sont majoritairement retrouvées sur le
versant exoplasmique.
D. Les phosphatidyléthanolamines (PE) et les phophatidylsérines (PS) sont majoritairement retrouvées
sur le versant exoplasmique.
E. Cette répartition des PL entraîne également une asymétrie dans la répartition des différents acides gras,
saturés ou insaturés, dans les deux hémicouches de la MP.

QCM N°24 MP : A propos des propriétés de la membrane plasmique :


A. L’hémicouche interne de la MP est plus fluide que l’hémicouche externe.
B. Les deux hémicouches sont toutes les deux chargées de manière identique.
C. Cette asymétrie tend à disparaître sans l’action d’enzymes spécifiques.
D. La fluidité de la MP des cellules eucaryotes dépend de leur concentration en cholestérol.
E. On constate notamment trois types d’asymétrie au niveau de la MP: assymétrie de répartition des
phospholipides, assymétrie de répartition des glycolipides, assymétrie de répartition des charges.
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QCM N°25 MP : A propos de la synthèse des PL :
A. Les PL sont synthétisées au niveau du réticulum endoplasmique et de l’appareil de Golgi.
B. Les glycérophospholipides, synthétisés à partir de précurseur issus de la lumière du RE, sont insérés
dans l’hémimembrane exoplasmique du RE.
C. Afin de répartir les lipides de manière équivalente en nombre dans chaque hémicouche, les PL
basculent spontanément vers l’hémicouche la moins riche en PL, rétablissant ainsi l’équilibre.
D. Les scramblases fonctionnent de façon non spécifique dans le sens hémicouche endoplasmique –
hémicouche exoplasmique.
E. Les scramblases ne nécessitent pas d’énergie.

QCM N°26 MP : A propos de la répartition des PL au niveau de la MP :


A. La répartition finale des PL dans la MP se fait grâce à l’intervention des translocases.
B. Les translocases sont spécifiques des PL qu’elles transloquent et ATP-dépendantes.
C. Il existe des translocases spécifiques des PS, d’autres spécifiques des PE ainsi que des translocases à
choline.
D. Les translocases corrigent donc les anomalies de répartition des PL, dues au phénomène de flip-flop.
E. Ces enzymes sont consommatrices d’énergie car elle interviennent à contre courant du gradient de
concentration des différents PL.

QCM N°27 MP : A propos de la répartition des PL au niveau de la MP :


A. La présence de PS sur le versant externe de la MP constitue un signal de destruction pour les hématies.
B. Cette présence peut être due exclusivement à la chute des réserves d’ATP de l’hématie.
C. Cette présence est due au non-renouvellement des translocases au niveau de la membrane plasmique.
D. L’externalisation des PS est notamment la cause du déclenchement de l’apoptose chez les cellules
hématopoïétiques.
E. Cette externalisation peut être aussi responsable de la coagulation sanguine.
QCM N°28 MP : A propos des phosphoinositides :
A. Ce sont des phosphoglycérides.
B. Ils sont composés d’un diacylglycérol, d’un inositol et de 1 à 3 phosphates.
C. Le phosphatidylinositol (PI) est plus abondant que le PI 4-phosphate et le PI 4,5-diphosphate.
D. On ne les trouve que dans le versant endoplasmique de la MP.
E. Ils sont synthétisés sur le versant hyaloplasmique du RE.

QCM N°29 MP : A propos des phosphoinositides :


A. On observe l’intervention de 5 enzymes (ou complexes d’enzymes) différentes pour aboutir à un GPI
à partir d’un PI.
B. On peut observer des basculements spontanés rares des phosphoinositides, corrigés par des inositol-
acyltranférases.
C. Ils jouent un rôle dans la transmission d’informations, depuis le milieu extracellulaire vers le cytosol.
D. La transmission de l’information à travers la MP aboutit à la formation d’IP3 et de diacylglycérol
(DAG).
E. L’IP3 et le DAG vont activer directement une protéine kinase C, responsable de la phosphorylation de
nombreuses protéines et induisant ainsi des activités cellulaires spécifiques.
QCM N°30 MP : A propos du cholestérol :
A. C’est un constituant de la MP que l’on retrouve autant chez les procaryotes que chez les eucaryotes.
B. Cette molécule présente un petit groupe polaire hydroxyle, une région rigide correspondant au noyau
stéroïde et une courte queue apolaire.
C. Le cholestérol tend à rigidifier la MP, par interaction entre le noyau stéroïde et la partie juxta-polaire
des chaînes d’AG.
D. Tout comme l'insaturation des chaînes d'AG des PL, cette rigidification tend à diminuer le phénomène
de diffusion latérale.
E. On observe plus de molécules de cholestérol sur le versant exoplasmique.
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QCM N°31 MP : A propos du cholestérol :
A. Le cholestérol s’incorpore spontanément dans la MP.
B. Les cellules eucaryotes ne peuvent vivre en absence de cholestérol.
C. Les bactéries compensent l’absence de cholestérol dans leur MP par la synthèse d’AG plus saturés et
plus longs.
D. La pénicilline agit comme antibiotique en détruisant la paroi bactérienne.
E. L’incorporation du cholestérol dans les MP a permis l’apparition des premiers êtres vivants
pluricellulaires.

QCM N°32 MP : A propos des glycolipides :


A. Ils représentent moins de 1 % des lipides membranaires.
B. On peut trouver des galactocérébrosides dans le versant endoplasmique de la MP des neurones.
C. Ils participent à la constitution du cell-coat.
D. Le galactocérébroside est un constituant de la myéline.
E. Les glycolipides sont formés à partir d’acide phosphatidique et de résidus glucidiques.
QCM N°33 MP : A propos des glycolipides :
A. Les gangliosides comportent une chaîne oligosaccharidique constituée de glucose, de galactose, de N-
acétylglucosamine et d’acide N-acétylneuraminique.
B. Ils ne comportent pas d’acide sialique.
C. On les trouve en abondance dans les MP des cellules gliales.
D. Les glycolipides sont synthétisés sur le versant hyaloplasmique du RE, puis transloqués sur le versant
externe par la même tranlocase que la sphingomyéline.
E. On peut donc observer des mouvements de flip-flop des glycolipides.

QCM N°34 MP : A propos des glycolipides :


A. Certains glycolipides sont des récepteurs d’information pour la cellule, comme par exemple un
ganglioside fixant la toxine cholérique et aboutissant à la perte d’eau et de Na+ par l’intestin.
B. On observe de nombreuses thésaurismoses ayant pour étiologie un défaut de dégradation d’un
glycolipide au niveau des lysosomes.
C. Ils entrent dans la constitution de microagrégats reconnus par les lectines.
D. Ils participent à la protection de la MP contre les agressions enzymatiques ou alcalines.
E. La maladie de Tay-Sachs est une thésaurismose due à une surcharge en galactocérébroside.
QCM N°35 MP : A propos des glycolipides et de leur rôle dans l’immunité naturelle :
A. Certains glycolipides sont le support des antigènes des groupes sanguins.
B. Ces glycolipides présentent une même séquence de résidus glucidiques comme base aux antigènes des
groupes sanguins, constituée (dans l’ordre à partir de la céramide) par un glucose, un galactose, un N-
acétylgalactosamine, un galactose et un fucose.
C. Les antigènes A sont constitués de cette base avec une N-acétylgalactosamine en plus fixée sur le
deuxième galactose.
D. Les antigènes AB comportent, en plus de la base, un galactose et une N-acétylgalactosamine, fixés
tous les deux sur le deuxième galactose.
E. Les antigènes O ne présentent pas de fucose dans leur chaîne oligosaccharidique.

QCM N°36 MP : A propos des protéines membranaires :


A. On peut les extraire à l’aide de détergents puissants tels que le SDS.
B. Les détergents sont des molécules possédant une extrémité hydrophile et une hydrophobe, cette
dernière permettant la liaison aux régions hydrophobes de la protéine membranaire.
C. Le SDS et le Triton X-100 dénaturent les protéines lors de l’extraction.
D. Toutes les protéines extraites d’une MP et insérées dans des membranes artificielles sont
fonctionnelles à la condition que toutes les molécules de détergent soient éliminées.
E. Les protéines membranaires à ancrage GPI ou par un acide gras seront isolées grâce à des solutions de
force ionique ou de pH extrêmes.
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QCM N°37 MP : A propos des protéines membranaires :
A. Après traitement d’une MP aux ultrasons, on n’obtient que des vésicules à membrane retournée.
B. Cette technique permet l’étude de la position du pôle fonctionnel d’une protéine.
C. On peut utiliser l’électrophorèse sur gel de polyacrylamide-SDS et coloration au bleu de toluidine pour
séparer les protéines membranaires de l’hématie, après leur solubilisation.
D. On observe alors la présence dans la MP des hématies de spectrines, d’ankyrine, de bande III, de
glycophorine et de bande 4,1 entre autres.
E. On peut étudier la mobilité des protéines membranaires à l’aide des techniques d’immunodétection et
de double marquage.

QCM N°38 MP : A propos de la glycophorine :


A. C’est une petite protéine transmembranaire de 30 kDa, multipass avec 3 domaines transmembranaire.
B. Elle possède une hélice α hydrophile unique.
C. Elle présente sur son versant exoplasmique des résidus sucrés en faible nombre, répartis sur 3 chaînes
glucidiques.
D. Les résidus sucrés sont en grande majorité des N-acétylglucosamines.
E. Ces glycoprotéines sont porteuses des antigènes des systèmes de groupes MN et Ss.

QCM N°39 MP : A propos de la bande III :


A. On l’appelle ainsi car elle est la troisième bande à apparaître lors de l’électrophorèse.
B. C’est une protéine transmembranaire multipass.
C. Elle présente 14 hélices, plus de 900 acides aminés et 3 sites spécifiques, 2 de reconnaissance et de
liaison à l’ankyrine et la bande 4.1 et un de fixation d’enzymes glycolytiques.
D. On la retrouve le plus souvent sous forme de dimères ou de tétramères.
E. Sa fonction est inconnue à ce jour.

QCM N°40 MP : A propos des spectrines :


A. Elles sont situées sur le versant hyaloplasmique de la MP des hématies.
B. On les retrouve sous forme d’homodimères étroitement entrelacés, en grand nombre.
C. Ces dimères de spectrine forment des tétramères lorsque leur extrémité est phosphorylée.
D. Les extrémités non phosphorylées se lient au niveau de complexe de jonction à de courts filaments
d’actine-tropomyosile par le biais de bande 4.1 obligatoirement.
E. Le réseau de spectrine ainsi formé est à l’origine de la forme de l’erythrocyte.

QCM N°41 MP : A propos des protéines membranaires :


A. La maladie du Minkowski-Chauffard est due à une anomalie des ankyrines.
B. Les acides aminés de l’hélice α sont majoritairement hydrophobes et déterminent le type d’insertion
intramembranaire de la protéine.
C. La demi-vie des protéines est de 2 à 5 jours.
D. Sachant que la demi-vie des lipides est de 3 à 5 jours et que la totalité de la MP est renouvelée au bout
de 8 semaines, la moitié des lipides est remplacée tous les 4 jours.
E. Les constituants de la MP sont dégradés au niveau des lysosomes par des enzymes spécifiques.

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QCM 42 : A propos de la membrane plasmique :
A. Au cours de l’évolution, les membranes internes des organites cellulaires sont nées par invaginations
de la MP.
B. La MP est constituée de 2 parties: une structure tripartite d’épaisseur constante (2 feuillets denses aux
électrons séparés par un feuillet clair) et le glycolemme du côté extracellulaire.
C. Lors de la cryofracture, la MP se clive toujours au milieu du feuillet clair (car il n’y a pas de liaisons
moléculaires dans ce feuillet).
D. Le feuillet clair de la MP correspond à la bicouche de PL et aux domaines hydrophobes des protéines
transmembranaires intrinsèques.
E. Les hématies sont un très bon modèle cellulaire pour isoler les MP. Pour cela, on les rend sphériques
dans un milieu hypotonique; les hématies sont alors lysées de manière irréversible, le cytosol s’échappe, il
ne reste que les MP. On obtient donc un ensemble de fragments de MP poreuses.
QCM 43 : A propos de la membrane plasmique :
A. C’est dans l’appareil de Golgi que sont synthétisés les composants de la MP, avant d’atteindre la MP
par voie vésiculaire.
B. En masses relatives, il y a à peu près autant de protéines que de lipides dans la MP. Par contre, en
nombre il y a beaucoup moins de protéines que de lipides (environ 5000 molécules lipidiques pour une
protéine).
C. La cryofracture clive la MP au milieu du feuillet clair; en effet, ses constituants ne sont liés que par des
liaisons hydrophobes de faible énergie.
D. Les « fantômes de globules rouges » que l’on obtient dans le culot quand on veut isoler des MP sont
des MP non perforées (du fait de la capacité essentielle d’autoréparation des MP).
E. Les protéines amphiphiles ont au moins un pôle hydrophile en hélice α inséré dans la bicouche
lipidique et un (ou plusieurs) pôle(s) hydrophobe(s) déployé(s) de part et d’autre de la bicouche.
QCM 44 : A propos de la membrane plasmique :
A. On peut dire que le versant « cavitaire » de la membrane des organites cellulaires correspond au
versant cytosolique de la MP.
B. Les lipides retrouvés dans la MP peuvent être classés en 3 catégories : glycolipides, phospholipides et
cholestérol.
C. Après cryofracture, on retrouve les pôles hydrophiles des PL et les domaines hydrophiles des protéines
au niveau des feuillets denses.
D. Les micelles comportent une couche de lipides alors que les liposomes comportent une bicouche. Cette
différence repose sur le nombre d’AG au niveau du pôle hydrophobe des PL.
E. Une protéine hydrophile peut être accolée par liaison non covalente à une protéine hydrophobe insérée
dans la MP.
QCM 45 : A propos de la membrane plasmique :
A. La MP est à la fois étanche (pour maintenir des différences de composition chimique entre cytosol et
milieu extracellulaire ou entre cytosol et organites cellulaires) et perméable.
B. Les PL de la MP ont une structure bipolaire. Ce sont des molécules amphipathiques constituées d’une
tête hydrophile (un alcool) et d’un pôle hydrophobe (un AG).
C. Après cryofracture, on retrouve la bicouche de AG des PL et les domaines hydrophobes des protéines
au niveau du feuillet clair.
D. Du fait de leur structure en bicouche, les micelles ne peuvent pas avoir un diamètre très réduit.
E. Les protéines hydrophiles peuvent être ancrées au versant exoplasmique ou hyaloplasmique par une
liaison covalente avec différents constituants de la MP (GPI, acide myristique...).

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QCM 46 : A propos de la membrane plasmique :
A. Au pôle apical de l’entérocyte, la MP présente de nombreuses microvillosités qui augmentent sa
capacité d’assimilation.
B. Sur une cellule vivante, le glycolemme se retrouve parfois sur le versant hyaloplasmique de la MP.
C. Les MP sont constituées de molécules lipidiques (très petites, non visibles) et de protéines (très
volumineuses, observables) qui jouent un rôle structural dans la MP.
D. La cryofracture ne clive pas les protéines transmembranaires intrinsèques, elle les contourne.
E. La position des protéines dans la MP dépend de leurs domaines +/- hydrophiles ou hydrophobes qui
ont des solubilités différentes pour l’eau et les AG.

QCM 47 : Au sujet de la nature des phospholipides membranaires :


A. Tous les phospholipides membranaires sont électriquement neutres.
B. Les phosphoglycerides sont des composés construits à partir du glycérol.
C. La sphingosine qui résulte de la condensation d’une sérine avec un acide gras va se lier avec un autre
acide gras par une liaison ester pour former la ceramide.
D. La céramide est à la base de synthèse des glycolipides.
E. La sphingomyeline appartient à la famille des glycerophospholipides car la sphingosine se lie avec un
acide phosphorique.

QCM 48 : Au sujet des propriétés des membranes :


A. La membrane plasmique est une double couche lipidique qui est dotée de la propriété de réparation
instantanée et spontanée.
B. La nature de la membrane plasmique confère une résistance et une étanchéité aux cellules.
C. La température de fusion est fonction de la nature des acides gras et de la longueur de la membrane
considéré.
D. Le point de fusion des acides gras est d’autant plus bas que la chaîne est courte ainsi chez l’homme la
régulation de la longueur des acides gras contribue à la régulation et la maintenance de la fluidité des
membranes.
E. La fluidité d’une membrane plasmique dépend d’une proportion relativement élevée en acides gras
insaturés.

QCM 49 : La membrane plasmique, mosaïque fluide :


A. Au sein de la membrane les molécules lipidiques sont en perpétuel mouvement et l’on constate que le
phénomène de flip flop est le plus important.
B. Il se produit un phénomène de diffusion latérale des phospholipides, ce qui explique la fluidité de la
membrane.
C. La diffusion latérale dépend de la température, in vivo elle est optimale à 37°C.
D. Les cellules eucaryotes contrôlent la fluidité de leur membrane par la nature des acides gras.
E. Il existe une asymétrie de répartition des phospholipides d’une hemi membrane à l’autre qui est la
conséquence de la grande fluidité de la membrane.

QCM 50 : Au sujet de l’implantation membranaire des phospholipides :


A. Le RE est le site de synthèse des phospholipides, il contient une enzyme intra membranaire la
scramblase qui assure une répartition aléatoire des lipides.
B. Les scramblases agissent de façon non spécifique, dans les deux sens et ne nécessitent pas d’énergie.
C. L’asymétrie de répartition des lipides membranaires est due à la famille d’enzyme : les translocases qui
sont ATP dépendantes.
D. La position des différents phospholipides nécessite un contrôle rigoureux car sa non-conformité peut
représenter un signal de destruction de la cellule.
E. Un déficit sévère d’ATP dans la cellule entraîne une perte de l’asymétrie.

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QCM 51 : A propos des glycolipides :
A. Les glycolipides sont constitués d’une ceramide sur laquelle s’attache un nombre variable de sucre, ils
se localisent dans la couche endoplasmique de la cellule.
B. Certains glycolipides sont des récepteurs d’informations pour la cellule notamment un des gangliosides
qui fixe la toxine cholériques.
C. La maladie de Tay Sachs prouve la nécessité de la dégradation des gangliosides dans les lysosomes.
D. Certains glycolipides par leurs chaînes oligosaccharidiques représentent le support de l’immunité
naturelle.
E. Ils ont un rôle protecteur de la membrane plasmique contre les agressions enzymatiques ou acides.

QCM 52 : A propos de l’extraction des protéines :


A. Le SDS (Sodium Dodécyl Sulfate) est un détergent ionique très fréquemment utilisé, dont l’extrémité
polaire est chargée négativement.
B. Après utilisation d’un détergent, lorsque il est éliminé en l’absence de phospholipides, il y a agrégation
des protéines en solution, ce qui les rend inutilisables.
C. Les protéines membranaires périphériques qui sont liées à la membrane plasmique par des liaisons
protéiques peuvent être extraites par des détergents doux non ioniques, tels que le Triton X 100.
D. Les protéines périphériques hydrophiles, qui sont liées à la membrane plasmique par un acide gras ou
un glycosyl phosphatidyl inositol, peuvent être isolées par des détergents doux, qui « augmentent la
fluidité » de la double couche lipidique sans la détruire.
E. Après solubilisation à partir des membranes plasmiques des hématies et après migration
éléctrophorique sur gel de polyacrilamide-SDS, la glycophorine est une des protéines qui migre le plus
loin, du fait de son faible poids moléculaire.

QCM 53 : Les protéines de la membrane plasmique sont tes amis :


A. Le déplacement des protéines dans la membrane plasmique est plus rapide que celui des lipides.
B. Les protéines peuvent subir des modifications de structure réversibles qui sont à la base de la plupart
de leurs activités fonctionnelles.
C. Les protéines membranaires diffusent latéralement et participent ainsi à la mosaïque fluide de la
membrane plasmique.
D. Si la fonction d’une protéine implique la fixité de sa position en un point précis de la surface cellulaire,
elle peut etre « attachée » en ce point grâce au réseau sous membranaire du cytosquelette.
E. La spectrine, la bande III et la glycophorine représentent plus de 90% en poids de la totalité des
protéines membranaires des hématies.

QCM 54 : Les protéines de la membrane plasmique des hématies :


A. La glycophorine est une protéine transmembranaire intrinsèque, single-pass, tripolaire et amphiphile.
B. Le domaine hydrophile du pôle extracellulaire de la glycophorine représente l’essentiel de la
constitution du glycolemme de la membrane plasmique des globules rouges.
C. La bande III est une protéine de transport qui réalise un passage « moins hydrophobe » par rapport à la
bicouche lipidique environnante.
D. Les spectrines sont des protéines membranaires périphériques volumineuses qui sont situées sur le
versant hyaloplasmique de la membrane plasmique des hématies et qui ne sont donc pas extractibles sans
détergents.
E. Chaque type de protéines est toujours inséré de la même façon dans l’épaisseur de la membrane
plasmique.

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QCM 55 : A propos des constituants des membranes plasmiques :
A. Certaines des protéines contribuent à créer un réseau sous membranaire qui assure le maintien de la
forme caractéristique de la cellule.
B. Les protéines de la membrane plasmique sont toutes immobilisées par le réseau sous membranaire sur
lequel viennent se fixer des protéines du cytosquelette, ce qui explique la stabilité de forme de la plupart
des cellules.
C. Dans les cellules nucléées, le réseau cortical d’actine du cytosquelette serait en rapport avec un réseau
analogue à celui des spectrines, que l’on trouve dans les hématies.
D. Les lipides et protéines des membranes plasmiques sont rapidement dégradés par des enzymes
spécifiques dans la lumière des lysosomes. Les thésaurismoses (ou maladie de surcharge) sont des
maladies liées à un déficit génétique de l’une des enzymes contenues dans les lysosomes.
E. La « demi-vie de la molécule » est le temps nécessaire pour remplacer la moitié des molécules d’une
catégorie donnée dans la membrane plasmique; ce temps est mesuré en utilisant le marquage radioactif.

QCM 56 : A propos de la fluidité membranaire :


A. Dans les cellules humaines, la fluidité membranaire dépend surtout de la longueur des chaînes
d’Acides gras (AG) ainsi que de leur degré de saturation.
B. Une bicouche lipidique est d’autant plus fluide à 37°C qu’elle est riche en chaînes courtes et
insaturées.
C. Chez l’Homme les acides gras les plus fréquemment rencontrés sont les acides palmitique, oléique et
stéarique.
D. Chaque double liaison dans la chaîne de l’AG entraîne un coudage de la molécule qui augmente la
cohésion des PL, ce qui rend ainsi la MP plus plastique et donc plus déformable et moins cassante.
E. Chez l’Homme, l’acide oléique a une température de fusion de 63°C.

QCM 57 : A propos de l’asymétrie de la répartition des lipides membranaires :


A. Les translocases à PS permettent de corriger les anomalies de répartition des PS et des PE sur l’hémi
membrane exoplasmique qui peuvent être dues au flip-flop spontané, bien que celui-ci soit assez peu
fréquent.
B. Les Phosphatidylcholines (PC) et les Sphingomyélines sont concentrées, ainsi que les glycolipides sur
le versant exoplasmique.
C. Les AG des PC sont surtout des AG mono insaturés à 16 ou 18 C.
D. Les translocases à choline, tout comme les translocases a PS/PE et les scramblases sont ATP
dépendantes.
E. Les scramblases de la MP, mises en jeu en réponse à des signaux intracellulaires tels qu’une
augmentation de calcium permettent le transfert des PL d’une hémi couche à l’autre de façon symétrique
et non spécifique.

QCM 58 : A propos de la nature et de la répartition des lipides membranaires :


A. Les gangliosides, caractérisés par une proportion élevée de NANA sont les plus abondants dans les
hépatocytes. En effet, ils constituent un glycocalyx permettant une meilleure absorption des nutriments
dans l’intestin.
B. Les glycolipides représentant 10 à 15% des lipides sont porteurs de résidus glucidiques participant à la
constitution du cell-coat.
C. Le galactocérébroside est un des constituants spécifiques de la myéline
D. Il n’a à ce jour pas été identifié de translocase à glycolipides dans la MP.
E. Chez les individus de groupe A, l’antigène est représenté par un glycolipide porteur d’une N-actétyl-
glucosamine à l’extrémité alors que les individus du groupe B présentent un glycolipide porteur d’un
galactose à l’extrémité.

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QCM 59 : A propos de la membrane plasmique (MP) :
A. La MP et étanche et imperméable, en effet elle doit maintenir la différence entre la composition
chimique du cytosol et celle du milieu extérieur.
B. La MP est constituée, en terme de nombre de molécules, d’environ 50 % de protéines et de 50 % de
lipides.
C. Les lipides membranaires sont sous formes de bicouche et organisés en liposomes.
D. On ne retrouve pas de protéines totalement hydrophobes dans les MP.
E. La MP a la même structure et la même nature que les membranes internes des organites .

QCM 60 : A propos des lipides de la membrane plasmique (MP) :


A. Le phosphatidyl sérine comporte des charges négatives.
B. La structure des phospholipides (PL) est responsable des propriétés d’auto fermeture spontanée de le
MP et de sa fluidité.
C. A 37°C la fluidité membranaire est maximale.
D. L’acide palmitique a une température de fusion plus élevée que l’acide oléique.
E. Chez les bactéries, le MP sera d’autant plus fluide qu’elle sera riche en PL avec des chaînes d’AG
courtes et insaturées.

QCM 61 : A propos de la membrane plasmique (MP) :


A. Chaque PL peut être comparé à un élément flottant effectuant des mouvements de rotation sur eux-
mêmes, une migration d’une couche de la MP à l’autre et des déplacements au sein d’une hémi
membrane : tout cela constitue le flip-flop.
B. Plus il y a de cholestérol dans la MP plus elle est fluide.
C. L’hémi membrane interne est plus fluide et plus chargée négativement que l’hémi membrane externe.
D. Les scramblases fonctionnent dans un seul sens, c’est pour cela qu’elles n’ont pas besoin d’énergie.
E. Les translocases à choline sont spécifiques des phosphatidyl choline.

QCM 62 : A propos des glycolipides :


A. On les retrouves exclusivement sur la couche exoplasmique et participent à la constitution du
glycolemme.
B. Les gangliosides sont des constituants spécifiques de la myéline.
C. Tous les glycolipides contiennent de la céramide.
D. Ils participent à la protection de la MP contre les agressions acides.
E. Ils sont le support des antigènes des groupes sanguins.

QCM 63 : A propos des protéines des membranes plasmiques (MP) :


A. Pour extraire les protéines transmembranaires, on peut utiliser des solvants organiques.
B. Pour extraire des protéines périphériques, on utilise des solution à pH extême par exemple qui
respectent la double couche lipidique.
C. Comme les lipides, mais à un moindre degrés, les protéines sont mobiles et subissent par exemple des
flip-flop.
D. La glycophorine a sa partie hydrophobe qui entre en jeu dans la formation du glycolemme.
E. La rupture mécanique des fantomes de MP entraine la formation de petites vésicules, au niveau
desquelles l'orientation de la MP peut etre soit normale, soit inversée, en fonction des conditions ioniques.

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Membrane plasmique, ce qu’il fallait répondre :

1 : ADE 2 : BE 3 : Aucune 4:E 5 : ABDE


6 : ABDE 7 : CD 8 : ADE 9 : AE 10 : ACD
11 : BDE 12 : C 13 : AD 14 : Aucune 15 : BE
16 : BD 17 : Aucune 18 : ACE 19 : CDE 20 : AB
21 : AC 22 : CDE 23 : BCE 24 : ACDE 25 : E
26 : ABDE 27 : ACDE 28 : ABCDE 29 : ACD 30 : BC
31 : ABE 32 : CD 33 : Aucune 34 : ABC 35 : AC
36 : AB 37 : BDE 38 : E 39 : ABCD 40 : ACE
41 : ABCDE 42 : ABC 43 : CD 44 : BCD 45 : CE
46 : ADE 47 : BD 48 : ABE 49 : BC 50 : ABCDE
51 : BCDE 52 : ABD 53 : BCD 54 : ABCE 55 : ACDE
56 : B 57 : ABE 58 : CD 59 : CDE 60 : BDE
61 : C 62 : ACDE 63 : ABE

Pourquoi certaines réponses sont fausses :

QCM 1 : B : Formation par invaginations à partir de la MP. C : Eucaryotes.

QCM 2 : A : Versant extracellulaire. C : Elle est perméable à de nombreuses substances.


D : Au ME seulement.

QCM 3 : A : 2 feuillets denses et un clair. B : Relativement constante. C : Molécules glucidiques.


D : C’est le contraire. E : Pas de liaisons moléculaire à ce niveau.

QCM 4 : A : Hypotonique. B : Elle n’est pas fragile car elle se reforme immédiatement.
C : 50 lipides pour 1 protéine. D : Il varie d’une cellule à l’autre, autours de 1.

QCM5 :
C. L'organisation en micelles n'est trouvée que lorsqu'il n'y a qu'une chaîne d'acides gras.

QCM 6 : C : Liaisons hydrophobes de faible énergie.

QCM 7 : A : 20000 à 250000 Da. B : Elles ne sont pas visibles au MO mais au MET. E : Les
protéines totalement hydrophobes n’existent pas !

QCM 8 : B : Pas de feuillets β. C : Elles peuvent être bipolaires.

QCM 9 : B : Le cytosol et le milieu extracellulaire ont des compositions chimiques très


dissemblables. C : La MP n’est ni fragile ni facilement dissociable. D : C’est du versant
extracellulaire de la MP qu’il s’agit.

QCM 10 : B : Elles sont respectées par le clivage. D : PM entre 300 et 3000 daltons. E : Non, il
est d’environs 50 en moyenne.

QCM 11 : A : Les constituants de la MP sont en perpétuel renouvellement. C : Dans un milieu


« hypotonique ».

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QCM 12 : A : Ils s’agrègent par leur pôle hydrophobe. B : Le volume d’un cylindre. D : Il n’y a
pas de liaisons chimiques entre les deux feuillets lipidiques de la MP. E : Le volume d’un cône.

QCM 13 : B : Sur le versant hyaloplasmique de la MP. C : Leur PM varie entre 20000 et 250000
daltons. E : Aucune n’est totalement hydrophobe.

QCM 14 : A : Ils se déploient de part et d’autre de la MP. B : C’est la protéine p21ras.


C : C’est la phospholipase C et la phosphatase alcaline. D : Non. E : Il y en a aussi sur l’autre
versant.

QCM 15 : A : Les PS ne sont pas neutres mais chargés négativement. C : C’est dans la céramide
qu’il y a une liaison amide. D : L’AG est l’acide palmitique.

QCM 16 : A : En particulier chez les procaryotes. C : Elle est aussi influencée par la longueur des
chaînes d’AG. E : Les PI exercent leurs fonctions sur le versant cytosolique de la MP, il faut donc
qu'ils se trouvent sur le versant cytosolique du RE.

QCM 17 : A : Sur les deux versants. B : GPI uniquement en exoplasmique, et les deux autres
uniquement en endoplasmique. C : Liaison thioéther. D : Liaison amide. E : p21ras n’entraîne
de cancérisation que si elle a subit une mutation.

QCM 18 : B : Seule la phosphatidyl sérine est chargée. D : Elle est neutre.

QCM 19 : A: Pas la thréonine. B : C'est une choline, pas une sérine.

QCM 20 : C : Plus ils sont courts. D : Entre 16 et 18 atomes de carbones. E : Acide oléique et
acide palmitique.

QCM 21 : B : Un seul est insaturé, l’autre est saturé. D : Acide oléïque. E : L’un est rigide et
l’autre fluide.

QCM 22 : A : Diffusion latérale, rotation, flip-flop et flexion. B : Il se produit 400 fois/sec/cellule,


donc on peut facilement l’observer, même s’il est rare pour un lipide (1 fois/mois/molécule).

QCM 23 : A : Dans les cellules procaryotes, les eucaryotes régulent la fluidité par la quantité
relative de cholestérol. D : Versant hyaloplasmique.

QCM 24 : B : Hémicouche interne plus riche en charges -.

QCM 25 : A : RE uniquement. B : La néosynthèse se réalise coté endoplasmique du RE.


C : Intervention des scramblases. D : Dans les deux sens : en fonction du gradient de
concentration.

QCM 26 : C : Translocases à PS+PE et translocases à choline (PC+SP)

QCM 27 : B : pas exclusivement; elle est aussi liée à la diminution progressive du nombre de
translocases fonctionnelles.

QCM 29 : B : L’inositol, par son encombrement stérique, empêche tout basculement spontané.
E : IP3 n’agit pas directement, il entraîne la libération de Ca++ qui active la PKC.

QCM 30 : A : Uniquement chez les eucaryotes. D : Tout comme la saturation des chaînes d’AG
des PL. E : Identique sur les deux versants.
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QCM 31 : C : Elles compensent par la présence d’une paroi bactérienne, voire d’une capsule.
D : Par blocage de la synthèse de la paroi bactérienne.

QCM 32 : A : Entre 5 et 10 %. B : les glycolipides sont toujours sur le versant exoplasmique !


E : Céramide + résidus glucidiques.

QCM 33 : A : N-acétylgalactosamine au lieu de N-acétylglucosamine. B : Acide sialique = NANA,


ils en contiennent. C : Abondants dans la MP des neurones. D : Ils sont synthétisés sur le
versant cavitaire de l’appareil de Golgi. E : Jamais !

QCM 34 : D : Contre les agressions enzymatiques ou acides. E : Surcharge d’un ganglioside (pour
info : ganglioside GM2)

QCM 35 : B : N-acétylglucosamine à la place de N-acétylgalactosamine. D : Il n’existe pas


d’antigène AB, le groupe AB présentant sur les hématies des Ag A et B. E : Et si !

QCM 36 : C : Le Triton X-100 ne dénature pas. D : 50 % uniquement. E : Par utilisation de


Triton X-100.

QCM 37 : A : et des vésicules à membrane non retournée. C : Bleu de Coomassie.

QCM 38 : A : Protéine single pass. B : Hélice α hydrophobe. C : Résidus sucrés en très grand
nombre (60% de la masse de la molécule), avec 16 chaînes. D : 90% de NANA.

QCM 39 : E : Rôle dans le transport transmembranaire.

QCM 40 : B : Hétérodimères α et β. D : La liaison peut être directe entre spectrine et actine-


tropomyosine.

QCM 42 : D. AG des PL et non les PL en entier car le pôle alcoolique appartient aux feuillets
denses. E. La MP a une capacité d’autoréparation, la continuité est rétablie.

QCM 43 : A. Ils sont synthétisés dans le réticulum endoplasmique puis remaniés dans le Golgi.
B. 50 molécules lipidiques pour une protéine (avoir un ordre d’idée). E. C’est le contraire :
hydrophobe dans la bicouche / hydrophile hors de la bicouche.

QCM 44 : A. Versant cavitaire des organites ↔ versant exoplasmique de la MP. E. Les protéines
hydrophobes dans la MP n’existent pas. Vrai avec une protéine amphiphile.

QCM 45 : A. C’est une membrane interne (et non MP) qui délimite les organites. B. Les PL de la
MP ont 2 AG au pôle hydrophobe. D. Liposomes et non micelles.

QCM 46 : B. Versant exoplasmique.C. Les protéines n’ont qu’un rôle fonctionnel dans la MP.

QCM 47 : A. La phosphatidyl sérine est chargée négativement. C. La sphingosine est liée par une
liaison amide à l’acide gras (notion très importante). E. La sphingosine appartient aux
sphingolipides et non aux glycerophospholipides car elle ne contient pas de glycérol !

QCM 48 : C. La longueur de la membrane n’est en aucun cas un paramètre de la température de


fusion D. Chez l’homme contrairement à la bactérie la longueur des AG varie peu la température
de fusion dépend surtout du degré d’insaturation.

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QCM 49 : A. Le phénomène de flip flop est relativement rare. D. La fluidité est fonction de la
quantité de molécules de cholestérol réparties dans la bicouche lipidique chez les EUCARYOTES.
E. Il n’y a aucun rapport entre l’asymétrie de la membrane de la fluidité.

QCM 50 : D. Vrai car en effet pour les hématies l’externalisation de phosphatidyl sérine déclenche
le processus d’élimination par phagocytose.

QCM 51 : A. Tous les glycolipides sont sur le versant exoplasmique.

QCM 52 : C. C’est utilisé pour les protéines qui sont amarrées à la membrane plasmique par un
AG ou un GPI. E. Elle est ralentie à cause de sa richesse en oligosaccharides.

QCM 53 : A. 10 à 1000 fois plus lent. E. Près de 60%.

QCM 54 : D. Elles sont facilement extractibles sans détergents.

QCM 55 : B. Certaines protéines sont très mobiles.

QCM 56 : A. Chez l’homme, peu de variation de longueur (16/18C). C. On rencontre pas ou peu
d’acide stéarique. D. Le coudage diminue la cohésion. E. La température de fusion est de 13°C pour
l’acide oléique.

QCM 57 : C. Les AG sont surtout saturés. D. Les scramblases ne nécessitent pas d’énergie.

QCM 58 : A. Les gangliosides sont plus abondant dans les neurones. Attention ne pas oublier que
les hépatocytes sont des cellules du foie alors que les entérocytes entrent dans la constitution de
l’épithélium intestinal (la confusion est fréquente). B. Ils représentent 5 à 10% des lipides.
E. N-acétyl galactosamine pour les individus du groupe A.

QCM 59 : A. Elle est perméable. B. C’est le cas d’un point de vue des masses mais
quantitativement, il y environ 50 molécules de lipides pour une molécule de protéine.

QCM 60 : A. La PS contient une seule charge négative. C. La fluidité est OPTIMALE mais pas
maximale.

QCM 61 : A. C’est le mosaïque fluide (flip-flop = passage des PL d’une hémi couche à l’autre).
B. C’est le contraire. D. Elles fonctionnent dans les 2 sens. E. Et des SP.

QCM 62 : B. C’est les galactocérébrosides qui sont spécifiques de la myéline.

QCM 63 : C. Jamais de flip-flop !!!! D. C’est la partie hydrophile.

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LA
PERMÉABILITÉ
MEMBRANAIRE
(44 QCM)

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QCM N°1 PERM : A propos de la membrane plasmique :
A. Elle constitue une véritable barrière hydrophobe entre deux milieux aqueux.
B. Elle est à l’origine de l’individualité biologique.
C. Elle est totalement étanche à tout composé.
D. La cellule a besoin d’une certaine perméabilité dite contrôlée ou sélective.
E. La perméabilité de la MP ne repose que sur les propriétés des protéines membranaires.

QCM N°2 PERM : A propos de la perméabilité membranaire :


A. On observe de part et d’autre de la MP un déséquilibre ionique, à l’origine d’un déséquilibre de charge
entre les deux compartiments séparés.
B. On trouve 106 fois plus de calcium au total dans le milieu extracellulaire que dans le milieu
intracellulaire.
C. Dans le milieu intracellulaire, les charges + du K+ sont compensées par les charges – des phosphates.
D. Les gradients de concentrations ioniques transmembranaires peuvent servir à la cellule à transmettre
des signaux ou à stocker de l’énergie.
E. La perméabilité membranaire permet à la cellule d’assurer son anabolisme et son catabolisme tout en
conservant son homéostasie.

QCM N°3 PERM : A propos de la perméabilité membranaire :


A. Elle doit être identique entre les différents types cellulaires.
B. Elle doit être adaptable en fonction de l’activité cellulaire.
C. Elle doit être sélective en fonction du type de molécule.
D. La passage transmembranaire peut être plus ou moins facilité.
E. En aucun cas il ne peut être interdit à une molécule, car la barrière membranaire n’est pas totalement
étanche.

QCM N°4 PERM : A propos de la perméabilité membranaire :


A. Cette perméabilité dépend de la surface de la MP et peut donc être augmentée par certaines
différenciations cellulaires.
B. Elle dépend également de la nature des molécules devant traverser la MP.
C. Elle est fonction de la concentration de part et d’autre de la MP de certains composés.
D. Elle dépend pour les ions uniquement de leur charge et de leur nature.
E. Pour tous les ions, le gradient électrochimique est toujours plus élevé que le gradient de concentration
seul.

QCM N°5 PERM : A propos de la diffusion simple :


A. Elle se réalise spontanément au travers de la MP.
B. Elle se fait grâce à des protéines de transport passives.
C. Cette diffusion concerne essentiellement les molécules de petite taille non chargées.
D. Elle se fait toujours selon le sens du gradient de concentration.
E. Ce phénomène représente la plus grande partie du transport passif des molécules au travers de la MP.

QCM N°6 PERM : A propos de la diffusion simple :


A. Cette diffusion permet à la cellule d’assurer ses fonctions de base.
B. L’O2 et le NO diffuse mal au travers de la MP.
C. La MP est quasiment imperméable à l’eau, étant donné que c’est une molécule polaire.
D. Le glucose a un coefficient de perméabilité inférieur à celui de l’éthanol.
E. La MP est quasiment imperméable aux molécules chargées.

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QCM N°7 PERM : A propos des protéines de transport :
A. Elles permettent la réalisation de pores hydrophiles dans la MP.
B. Ce pore hydrophile peut être réalisé par une ou plusieurs hélices α dans la MP.
C. Le transport passif consiste à utiliser le gradient électrochimique pour facilite la diffusion d’une
molécule de part et d’autre de la MP.
D. Cette diffusion facilitée se fait uniquement par des protéines porteuses passives.
E. Ces protéines porteuses passives facilitent la diffusion des molécules non chargées et des ions.

QCM N°8 PERM : A propos des protéines de transport :


A. Le transport actif consiste à faciliter le passage d’une molécule ou d’un ion dans le sens du gradient
électrochimique.
B. Les protéines porteuses actives sont aussi appelées pompes.
C. Elles ont généralement une fonction ATPasique qui hydrolyse l’ATP pour fournir de l’énergie.
D. L’arrêt de ces pompes par manque d’ATP entraîne la mort de la cellule.
E. Les transporteurs uniport ne peuvent transporter qu’une molécule à la fois, dans un seul sens.

QCM N°9 PERM : A propos des protéines de transport :


A. Les co-transporteurs sont des protéines porteuses pouvant faire passer plusieurs types de molécules
selon leurs gradients de concentration.
B. On trouve des co-trasoporteurs symports et antiports.
C. On ne trouve pas de canaux pour les molécules non chargées.
D. Les protéines de transports jouent un rôle dans la différenciation des membranes, car ces dernières ont
des protéines de transports propres à leur rôle.
E. La reconnaissance des molécules à transporter peut être relativement large ou très étroite.

QCM N°10 PERM : A propos de la diffusion facilitée :


A. On l’appelle aussi transport passif.
B. Elle ne fait appel qu’aux protéines porteuses passives.
C. Les protéines porteuses interviennent dans cette diffusion par un changement de conformation.
D. Il s’agit d’un passage de l’état conformationnel « OUT » à l’état conformationnel « IN ».
E. Cette transition se fait de manière aléatoire et spontanée, de manière réversible et grâce au gradient de
concentration.

QCM N°11 PERM : A propos des protéines porteuses passives :


A. Elles sont consommatrices en énergie.
B. Elles fonctionnent sur le mode uniport et plurimoléculaire.
C. Elles peuvent se déplacer latéralement dans la MP mais en aucun cas elles ne peuvent subir de rotation.
D. Une mutation au niveau d’un gène codant pour l’une ces protéines peut abolir les échanges
transmembranaire d’une molécule particulière.
E. Ce type de mutation est à l’origine de la formation de calculs rénaux de cystéine.

QCM N°12 PERM : A propos des transporteurs à glucose :


A. Il s’agit de protéines multipass à 5 chaînes α transmembranaires.
B. Ils fonctionnent toujours dans le sens du gradient de concentration; le milieu intracellulaire étant plus
pauvre en glucose que le milieu extracellulaire en temps normal, il transportent préférentiellement le
glucose du milieu extracellulaire vers le milieu intracellulaire; dans certains cas cependant, il peuvent
aussi exporter le glucose hors de la cellule.
C. En cas d’hypoglycémie, le sens du gradient de concentration du glucose change et ce sont d’autres
transporteurs du même type implantés en sens inverse qui assurent la sortie du glucose intra-
hépatocytaire.
D. Seul le L-glucose est capable de se fixer sur ces transporteurs, témoignant de leur grande spécificité.
E. Il existe au total 7 variétés de transporteurs au glucose (GLUT), parmi lesquels le GLUT-4 qui voit son
affinité pour le glucose augmenter lorsqu’il est stimulé par l’insuline.
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QCM N°13 PERM : A propos des protéines porteuses :
A. On peut comparer le comportement des protéines de transport avec celui des enzymes
B. Leur liaison avec la molécule à transporter est réversible, elles sont saturables.
C. On peut également définir un Vmax et leur efficacité sera caractérisée par une concentration K pour
laquelle V=Vmax/2.
D. En raison de leur grande spécificité, les protéines porteuses n’ont pas d’inhibiteurs compétitifs.
E. Il existe des inhibiteurs non compétitifs se fixant de manière irréversible aux protéines porteuses.

QCM N°14 PERM : A propos des canaux ioniques :


A. La diffusion totale des ions au travers de la membrane fait intervenir la diffusion facilitée par les
canaux ioniques ainsi que la diffusion simple.
B. Les canaux ioniques assurent la totalité de la diffusion facilitée des ions au travers de la membrane.
C. Ces canaux protéiques constituent de véritables pores chimiques transmembranaires hydrophiles.
D. Ils assurent une vitesse de passage très rapide, de l’ordre de 106 fois supérieure à la vitesse du transport
facilité le plus rapide des protéines porteuses.
E. La vitesse de passage est toujours proportionnelle au gradient électrochimique.

QCM N°15 PERM : A propos des canaux ioniques :


A. Les canaux ioniques présentent une grande spécificité, propre à chaque canal.
B. Seuls les ions ayant la bonne taille peuvent passer.
C. Ils traversent le pore hydrophile associées à des molécules d’eau.
D. Il existe en permanence des canaux ioniques ouverts, afin de compenser l’action des pompes
ATPasiques.
E. Les canaux ioniques présentent un rétrécissement au niveau duquel se situe « le filtre ionique sélectif ».

QCM N°16 PERM : A propos des canaux ioniques :


A. Les canaux ioniques disposent de système de verrouillage, permettant ainsi d’interrompre le passage
des ions.
B. Ainsi, leur ouverture est extrêmement brève.
C. La fermeture du canal ionique est assurée par un mécanisme protéique mobile.
D. Les principales causes d’ouverture des canaux ioniques sont la modification de la tension à travers la
membrane et la fixation d’un ligand intracellulaire ou extracellulaire.
E. Certains canaux à Na+ voient leur ouverture déclenchée par la fixation d’une molécule d’acétylcholine.

QCM N°17 PERM : A propos de la pompe Na+/K+ :


A. Elle permet que la concentration en K+ soit 30 fois plus élevée dans le cytosol et la concentration en
Na+ soit 20 fois plus élevée dans le milieu extracellulaire.
B. C’est un co-transporteur antiport.
C. Elle fonctionne à contre-gradient dans les deux sens et consomme de l’énergie sous forme d’ATP.
D. Pour chaque ATP hydrolysée, 1 Na+ est éjecté de la cellule et 1 K+ y est injecté.
E. En moyenne, 30 % des besoins énergétiques d’une cellule animale sont représentés par l’activité des
ces pompes.

QCM N°18 PERM : A propos de la pompe Na+/K+ :


A. Dans les neurones, la consommation énergétique des pompes Na+/K+ peut représenter jusqu’à 80 % de
la consommation totale de la cellule.
B. La pompe Na+/K+ est constituée d’une grande sous-unité assurant le transfert des ions et d’une petite
assurant la fonction ATPasique.
C. La grande sous-unité est constituée par une protéine multipass de 1000 acides aminés environ.
D. La petite sous-unité est une phosphoprotéine.
E. On estime la consommation journalière d’un organisme humain à 3.1050 ATP.

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QCM N°19 PERM : A propos des pompes Na+/K+ :
A. L’ouabaïne est un inhibiteur non compétitif de cette pompe, elle se fixe sur le site d’hydrolyse de
l’ATP et en bloque le fonctionnement.
B. Elles sont responsables de la formation du gradient électrochimique du sodium, essentiel au
fonctionnement des co-transporteurs Na+/X.
C. Ces co-transporteurs sont dits transporteurs actifs secondaires, car ils utilisent le gradient de Na+ crée
par la pompe Na+/K+.
D. Les ions K+ injectées dans la cellule servent eux aussi à des co-transporteurs K+/X.
E. Ces pompes Na+/K+ sont des pompes électrogènes.

QCM N°20 PERM : A propos de la pompe Na+/K+ :


A. Elle joue un rôle important dans la régulation du volume cellulaire.
B. Un traitement par l’ouabaïne entraîne donc un collapsus de la membrane plasmique, la MP étant très
perméable à l’eau.
C. Elle empêche également la pénétration des anions Cl- dans le cytosol, en diminuant leur gradient
électrochimique au niveau de la MP.
D. La phosphorylation de la pompe lui permet de fixer les ions Na+, cette fixation entraînant le
changement de conformation.
E. Le K+ ne peut se fixer qu’une fois la pompe déphosphorylée, après libération du Na+.

QCM N°21 PERM : A propos de la pompe ATPasique à Ca++ :


A. Elle présente 10 hélices α transmembranaires permettant le passage des ions Ca++.
B. Le relâchement musculaire dépend de l’activité de cette pompe qui vont repomper les ions calcium du
cytosol vers le réticulum sarcoplasmique (RS).
C. Ces ATPases représentent 30 % des protéines membranaires du RS.
D. Elles possèdent 3 sites de liaisons du Ca++.
E. Elles fonctionnent par cycle de phosphorylation-déphosphorylation, et sont présentent aussi bien sur la
membrane du RS que sur la MP.

QCM N°22 PERM : A propos de la pompe à protons du système lysosomal :


A. Elle permet d’augmenter le pH dans les lysosomes.
B. Elle permet la mise en jeu des activités des enzymes lysosomales, assurant ainsi la « digestion » du
contenu des lysosomes.
C. Il s’agit d’une pompe antiport H+/K+ créant un gradient de concentration en H+ très élevé au niveau de
la membrane des lysosomes.
D. Elle contribue à la désalcalinisation du cytosol.
E. L’inactivation de ces pompes dans certaines maladies génétiques entraîne une destruction anarchique
des constituants de la cellule.

QCM N°23 PERM : A propos des « pompes multidrogues » :


A. Ce sont des transporteurs protéiques capables de rejeter dans le milieu extracellulaire un large éventail
de drogues (médicaments).
B. Il s’agit de glycoprotéines de PM 170 kDa qui utilisent l’ATP comme source d’énergie.
C. Elles sont très présentes au niveau des cellules hépatocytaires, rénales et intestinales.
D. Elles sont également impliquées dans l’expulsion des molécules hydrophobes, comme par ex. les
stéroïdes synthétisés dans les cellules endocrines.
E. Elles expliquent la résistance de certaines cellules tumorales à la chimiothérapie, ainsi que la résistance
du plasmodium aux traitements anti-paludéens.

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QCM N°24 PERM : A propos des transporteurs actifs secondaires :
A. Ils ont une activité ATPasique.
B. Ils sont ATP-dépendants.
C. Le gradient électrochimique de Na+ généré par la pompe Na+/K+ est responsable du fonctionnement de
ces cotransporteurs.
D. Ils permettent ainsi le passage de nombreuses molécules de part et d’autre de la membrane plasmique
de la cellule, même à contre-gradient.
E. Ils peuvent être symports ou antiports.
QCM N°25 PERM : A propos du co-transporteur symport glucose/Na+ :
A. Le co-transporteur glucose/Na+ permet le transport d’une molécule de glucose contre un ion Na+ dans
l’intestin.
B. Le gradient électrochimique du Na+ se fait dans le sens lumière de l’instestin-entérocytes.
C. Dans l’état A, ce transporteur présente une haute affinité pour le Na+ ainsi que pour le glucose, la
fixation des deux ligands entraînant un changement de conformation.
D. Ce co-transporteur peut changer de sens de fonctionnement en cas d’inversion du gradient
électrochimique du Na+.
E. Ce co-transporteur est présent également au niveau des cellules rénales et fonctionne selon le même
principe.

QCM N°26 PERM : A propos de la régulation du pH intracellulaire :


A. Le pH du cytosol doit toujours être ajusté entre 7,1 et 7,3.
B. Le cytosol à une forte tendance à s’acidifier à cause des produits issus de la respiration cellulaire.
C. Les ATPases à protons des lysosomes contribue à l’alcalinisation du cytosol et, au repos, sont
suffisants.
D. Les échangeurs Na+/H+ participent à cette alcalinisation lorsque le pH est inférieur à 6.
E. Ces échangeurs sont inhibés par l’amiloride et l’ouabaïne.
QCM N°27 PERM : A propos de la régulation du pH intracellulaire :
A. L’échangeur Na+/HCO3-/H+/Cl- est un double antiport moins efficace que l’échangeur Na+/H+.
B. L’échangeur Na+/HCO3- participe à la régulation du pH, notamment par l’intervention des ions HCO3-
qui vont neutraliser des protons, et ceci, dans toutes les cellules de l’organisme.
C. L’antiport Cl-/HCO3- est Na+ indépendant et HCO3- dépendant.
D. Cet échangeur lutte contre l’acidification extrême du cytosol.
E. Son fonctionnement dépend entre autres de la pression partielle en CO2.

QCM N°28 PERM : A propos de la coordination des activités des protéines porteuses :
A. On retrouve au niveau des microvillosités de l’intestin des transporteurs GLUT et des co-transporteurs
glucose/Na+.
B. On trouve au niveau des entérocytes des pompes Na/K sur toute la surface de la MP.
C. Le co-transporteur Cl-/HCO3- joue un rôle fondamental au niveau du pôle basal des cellules gastriques,
dans la synthèse de l’acide chlorhydrique du suc gastrique.
D. Les ions H+ de l’acide chlorhydrique sont amenés dans la cellule gastrique par des transporteurs actifs
primaires et secondaires.
E. L’antiport H+/K+ de la cellule gastrique peut être inhibé par le diazépam.

QCM N°29 PERM : A propos de la coordination des activités des transporteurs à glucose :
A. La régulation de la glycémie dépend d’un mécanisme de rétro-inhibition.
B. Le pancréas joue un rôle très important dans la régulation de la glycémie par la production d’une
hormone hypoglycémiante et d’une hyperglycémiante.
C. Cette régulation fait intervenir les transporteurs GLUT et les co-transporteurs Glucose/Na+.
D. En cas de jeûne, les entérocytes capturent le glucose sanguin.
E. La glycémie est régulée également par une plus ou moins grande réabsorption du glucose de l’urine
primaire.
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QCM 30 : Transport trans-membranaire actifs secondaires :
A. L’absorption de glucose est possible même pour des concentrations de glucose 30 000 fois plus faible
que la concentration intra cellulaire.
B. La présence d’ouabaïne extra cellulaire perturbe le fonctionnement du co-transporteur Glu./Na
C. Les co-transporteurs glucose/Na des entérocytes existent sous 2 états différents : A et B.
D. Le co-transporteurs Glu/Na au niveau des cellules rénales permettent la réabsorption de 2 Na contre 1
Glucose.
E. Au niveau des cellules rénales, ce co-transporteur est actif même si la concentration en glucose de la
cellule rénale est 200 fois supérieure à celle de l’urine primaire.

QCM 31 : A propos du transport actif primaire :


A. La pompe Na+/K+ est un co-transporteur antiport pompant activement les ions Na+ vers l’extérieur de
la cellule et les ions K+ vers l’intérieur, c’est donc une double pompe qui marche à contre courant dans
les deux sens.
B. La pompe Na+/K+ est une protéine transmembranaire singlepass qui est composé d’environ 1 000 aa .
C. L’ouabaïne est un inhibiteur de la pompe Na+/K+ car il rentre en compétition avec le Na+ sur ces sites
de liaison.
D. La pompe Na+/K+ est dite électrogène car le déséquilibre de transport entre les deux cations crée un
potentiel électrique transmembranaire.
E. La phosphorylation par l’ATP de la pompe Na+/K+ entraîne un changement de conformation de la
protéine qui va lui permettre par la suite de pouvoir libérer les ions Na+ dans le milieu extra cellulaire et
de capturer le K+ du milieu extra cellulaire.

QCM 32 : A propos des transports actifs :


A. La pompe ATPasique à Ca++ du réticulum sarcoplasmique a un rôle essentiel dans le relâchement
musculaire car elle permet d’augmenter la concentration cytoplasmique de Ca++.
B. La pompe ATPasique à Ca++ peut hydrolyser jusqu’à 10 ATP/min c'est-à-dire 25 fois moins que la
pompe Na+/K+.
C. La pompe ATPasique du système lysosomial est un transport actif primaire uniport qui permet d’avoir
normalement un pH voisin de 5 dans les lysosomes.
D. Les pompes multidrogues sont des transports actifs secondaires qui peuvent entrainer une résistance à
plusieurs drogues.
E. L’ ATPase P170 est une protéine transmembranaire exprimée seulement dans les cellules tumorales, ce
qui explique leurs reistances fréquentes à différentes molécules chimiques.

QCM 33 : A propos du transport actif secondaire :


A. Ce sont des co-transporteurs à Na qui se servent du gradient à Na et sont donc totalement ATP
indépendant.
B. Au niveau des entérocytes il y a des co-transporteurs Glucose/Na+ qui font entrer une molécule de
glucose dans la cellule à chaque fois que deux Na+ y rentrent.
C. Pour la réabsorption du glucose par les cellules rénales il suffit d’un Na+ pour réabsorber un glucose.
D. Pour la régulation du pH la première solution qui intervient en cas d’acidification est l’échangeur
Na+/HCO3-/Cl-/H+ avec l’entrée de Na+ et de HCO3- et la sortie de Cl- et de H+.
E. L’échangeur Na+/H+ intervient quant à lui en deuxième, il est bloqué par l’amiloride et n’est présent
que dans quelques cellules.

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QCM 34 : A propos du transport actif secondaire :
A. Pour la régulation du pH le symport Na/HCO3- permet de faire rentrer dans les cellules du système
nerveux un ion HCO3- pour chaque entrée de Na+.
B. Dans les cellules épithéliales intestinales le symport glucose/2Na+ est situé au pôle apical (PA) de ces
cellules.
C. Les transporteurs GLUT des cellules intestinales sont aussi situés au PA pour absorber le glucose de la
lumière intestinale.
D. Au niveau des cellules de l’épithélium gastrique au pôle basal, on a l’antiport Cl-/HCO3- qui permet
l’entrée des HCO3- dans la cellule et la sortie de Cl-.
E. Les protons arrivent dans la lumière gastrique grâce à l’ATPase antiport H+/K+ qui est inhibé par le
pantoprozole qui est un médicament anti-ulcéreux.

QCM 35 : Parmi les propositions suivantes, la(les) quelle(s) est(sont) justes :


A. Si la totalité du Ca2+ contenu dans les cellules était sous forme libre dans le cytosol, la concentration
calcique inter et extra-cellulaire serait équivalente.
B. Le déséquilibre de répartition ionique de part et d’autre de la membrane plasmique explique le
déséquilibre électrique permanent. La neutralité électrique n'est donc pas respectée.
C. Les « anions fixés » désignent les métabolites organiques qui ne peuvent quitter la cellule, portant des
groupements phosphates ou carboxyles.
D. Le gradient de concentration transmembranaire du potassium est supérieur à celui du sodium.
E. La concentration en Cl- permet de compenser l’essentiel de la concentration en K+ intra-cellulaire.

QCM 36 : Parmi les propositions suivantes, la (les) quelle(s) est(sont) justes :


A. Le transport passif s’effectue grâce à une protéine canal appelée aussi protéine porteuse passive.
B. Les protéines de transport ne contenant qu’un seul port sont dites uniports.
C. Les ions peuvent traverser la membrane plasmique grâce à des protéines canal qui augmentent leurs
capacités de diffusion simple.
D. La fermeture transitoire d’un canal ionique est déclenchée par divers processus mécaniques,
chimiques, « électriques »…
E. Les cellules gastriques élaborent l’acide chlorhydrique qui sera déversé dans la lumière de l’estomac.

QCM 37 : Parmi les propositions suivantes, la (les) quelle(s) est(sont) justes :


A. La cystinurie qui est liée à la mutation d’un gène codant pour une protéine de transport illustre la
spécificité des transporteurs.
B. Le transport actif secondaire est réalisé grâce à un co-transporteur.
C. L’ATPase antiport K+/H+ du pôle apical des cellules gastriques est une des cibles des médicaments
anti-ulcéreux.
D. Les canaux ioniques contiennent comme les protéines porteuses passives des sites de liaison qui
permettent la sélectivité du transport.
E. Les protéines de transport transmembranaires multipass sont composés de l’association d’hélices α
dont quelques acides aminés hydrophiles forment un pore central.

QCM 38 : Concernant le transporteur du glucose GLUT :


A. C’est une protéine porteuse passive.
B. C’est un phénomène qui fait augmenter le débit de la diffusion simple du glucose au travers de la
membrane.
C. Dans les conditions normales, alors que la glycémie est élevée et stable, la concentration intra-
cellulaire de glucose est faible car il est immédiatement consommé ou stocké.
D. Le gradient du glucose à l’état physiologique permet ainsi une sortie du glucose de toutes les cellules.
E. Ce sont des transporteurs peu spécifiques.

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QCM 39 : A propos de la diffusion simple à travers la MP :
A. L’eau diffuse lentement en raison de sa faible affinité pour les lipides de la MP.
B. Les grosses molécules polaires non chargées comme l’urée ou le glucose diffusent trop lentement et
nécessitent donc un transport facilité en complément.
C. on peut considérer que la MP est imperméable aux ions et aux molécules chargées.
D. Les petites molécules hydrophobes diffusent très très rapidement et leurs coefficient de perméabilité
est de l’ordre de 10-2 cm/sec.
E. le glycérol diffuse plus facilement que le glucose.
QCM 40 : A propos de la perméabilité membranaire :
A. le vitesse de diffusion dépend de la taille et du coefficient de partage de la molécule (c’est à dire le
degré d’hydrophobie de la molécule).
B. La diffusion simple ne nécessite pas de consommation d’énergie, ni de protéine de transport.
C. Le transport actif secondaire, contrairement au transport actif primaire, ne nécessite pas le
fonctionnement d’une pompe ATPasique ; il utilise le sens du gradient d’un ion (comme par exemple le
sodium) pour fonctionner.
D. dans le cadre de la diffusion facilitée utilisant un canal ionique, les canaux restent en règle général
ouvert (canaux de fuite) et se ferment sous l’action d’un stimulus.
E. la répartition des protéines de transport sur les différentes membranes permet de différencier les
compartiments dans une même cellule. Ainsi, on retrouvera une ATPase à protons à la membrane d’un
lysosome alors que l’on n’en trouvera pas sur la membrane plasmique.
QCM 41 : A propos de la diffusion facilitée :
A. lorsque la glycémie est stable (1g/L), les transporteurs à glucose fonctionnent normalement et
permettent au glucose de rentrer dans la cellule. Mais en cas d’hypoglycémie, ces transporteurs ne
peuvent plus fonctionner car le gradient est effondré.
B. la protéine porteuse peut tourner selon un axe normal à la membrane mais elle ne peut pas tourner
selon un axe situé dans le plan de la membrane.
C. Dans le cas d'une molécule pouvant etre transportée par une protéine porteuse passive, et dont la
concentration est plus élevée à l'extérieur de la cellule qu'à l'intérieur, les sites de liaison de la protéine
porteuse sont du coté extracellulaire dans l'état conformationnel OUT et la protéine capte la molécule à
transporter.
D. L’insuline permet un augmentation très rapide du nombre de transporteurs à glucose de type 4 à la
surface de la MP, ce qui permet de faire rentrer plus de glucose dans la cellule et ainsi, de faire baisser la
glycémie.
E. La vitesse de transport maximale Vmax dépend entre autres du nombre de protéines porteuses
présentes à la surface de la MP.

QCM 42 : A propos des phosphoinositides :


A. Le PI est synthétisé directement sur le versant cisternal de la membrane du RE.
B. Le PIP2 ou phosphatidyl inositol diphosphate est sensible à la phospholipase C et, en cela, il permet la
modulation de la réponse cellulaire.
C. Les PI sont sur l'hémi membrane exoplasmique.
D. Il n'existe pas de translocases à PI au sein de la membrane plasmique.
E. IP3, en déclenchant l'ouverture massive des ATPase à calcium du RE, permet la réponse cellulaire
QCM 43 : A propos des transports actifs primaires :
A. L'ATPase à Ca peut hydrolyser 100 ATP par seconde et pompe 2 molécules de calcium pour 1 ATP
hydrolysé.
B. L' ATPase à Ca est 25 fois plus efficace que la pompe Na/K.
C. La concentration de calcium libre dans le cytosol est environ 106 fois plus faible que dans le RE.
D. Les ATPases à protons permettent d'abaisser le pH du cytosol de 7,2 à 5.
E. L'ATPase P-170 est une pompe multi drogue et elle comporte deux sites de liaison à l'ATP, situés sur le
versant cytosolique.

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QCM 44 : A propos des transporteurs du glucose :
A. Les co-transporteurs glucose/2Na présents sur les cellules rénales permettent la réabsorption du
glucose. C’est pour cela que l’urine définitive ne contient quasiment plus de glucose.
B. Lors du jeûne, la glycémie peut être maintenue grâce à la libération de Glucagon qui assure une
libération de glucose en inversant le sens de fonctionnement des co-transporteurs Glucose/Na.
C. la concentration en glucose de l’urine primaire est inférieure à celle du sang car les cellules rénales
présentent beaucoup moins de GLUT que les entérocytes et donc laissent peu filtrer le glucose dans
l’urine.
D. Au niveau de la MP de l’entérocyte, les ATPases Na/K sont localisées au niveau du pôle baso-latéral de
la cellule, et ainsi, elles ont la même position que les GLUT.
E. la pompe glucose/2 Na est très efficace même lors d’une alimentation pauvre en glucose et en sel car la
concentration intracellulaire de Na est naturellement maintenue extrêmement basse par rapport à la
concentration du bol alimentaire. Le gradient électrochimique de sodium reste donc suffisamment élevé
pour permettre le bon fonctionnement de la pompe.

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Perméabilité membranaire, ce qu’il fallait répondre :

1 : ABD 2 : DE 3 : BCD 4 : ABC 5 : ACDE


6 : DE 7 : AC 8 : BCD 9 : BCDE 10 : ACD
11 : BD 12 : B 13 : ABCE 14 : C 15 : ADE
16 : AB 17 : BCE 18 : C 19 : BCDE 20 : AC
21 : ABE 22 : B 23 : ABCDE 24 : BCDE 25 : B
26 : ABDE 27 : E 28 : C 29 : ABCD 30 : ABCE
31 : ADE 32 : C 33 : BCD 34 : BE 35 : ACD
36 : CE 37 : ABCE 38 : ABC 39 : CDE 40 : AB
41 : BCDE 42 : BD 43 : CE 44 : DE

Pourquoi certaines réponses sont fausses :

QCM 1 : C : Elle est perméable à de nombreux composés (ex. CO2). E : Sur celles des lipides
également.

QCM 2 : A : Equilibre de charge malgré un déséquilibre ionique. B : Il y’en a en fait autant de


chaque côté, mais 106 fois moins de calcium libre dans le milieu intracellulaire.
C : Pas uniquement par les phosphates, mais aussi d’autres anions fixés et les ions inorganiques.

QCM 3 : A : Variable en fonction du type cellulaire. E : Certaines molécules toxiques voient leur
passage transmembranaire interdit.

QCM 4 : D : Et du potentiel de membrane. E : Ex. du K+ intracellulaire, son gradient


électrochimique est plus faible car le potentiel de membrane joue contre son déplacement.

QCM 5 : B : Sans protéines de transport.

QCM 6 : A : Les ions et le glucose nécessaires ont un coefficient de perméabilité trop faible. B : Au
contraire, vu qu’ils sont hydrophobes. C : Faux.

QCM 7 : B : Toujours plusieurs hélices. D : Et par des canaux ioniques. E : Uniquement pour
les molécules non chargées.

QCM 8 : A : Contre leur gradient électrochimique. E : Plusieurs sites de liaison généralement,


pour plusieurs protéines.

QCM 9 : A : Un type selon son gradient de concentration, et l’autre à contre-gradient !

QCM 10 : B : Et aux canaux ioniques. E : Ce phénomène de changement conformationnel est


indépendant de tout phénomène chimique et électrique.

QCM 11 : A : Elles ne consomment pas d’énergie, puisqu’elles fonctionne selon un gradient de


concentration. C : Elle peuvent réaliser une rotation suivant un axe perpendiculaire au plan de la
MP. E : Calculs de cystine.

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QCM 12 : A : 12 chaînes α transmembranaires. C : En cas d’hypoglycémie, le sens de transport
change avec le gradient de concentration. D : Uniquement le D-glucose. E : La stimulation par
l’insuline entraîne l’augmentation du nombre de GLUT-4.

QCM 13 : D : Il existe des inhibiteurs compétitifs des protéines porteuses, réversibles ou non.
QCM 14 : A : Pas de diffusion simple pour les ions. B : Intervention également des co-
transporteurs, qui facilitent le passage de certains ions. D : 1000 fois supérieure, soit 106 ions/s.
E : La vitesse de passage atteint un plateau à partir d’un certain gradient de concentration.

QCM 15 : B : Ainsi que la bonne charge. C : Les ions passent sans être associés à des molécules
d’eau.

QCM 16 : C : Par un phénomène de transconformation, faussement représenté comme un


mécanisme mobile. D : Et également par stimulation mécanique. E : 2 molécules.

QCM 17 : A : 15 fois plus pour le Na+. D : 3 Na+ pour 2 K+.

QCM 18 : A : 70%. B : La petite sous-unité n’a pas de fonction connue. D : C’est une
glycoprotéine. E : 3.1026.

QCM 19 : A : Inhibiteur compétitif, se fixant sur le site de liaison du K+.

QCM 20 : B : Provoque un éclatement cellulaire. D : C’est la phosphorylation qui est permise par
la fixation du Na+, ce qui va entraîner son changement de conformation. E : La fixation du K+
entraîne la déphosphorylation, et donc le retour à la conformation initiale.

QCM 21 : C : 80%. D : 2 sites de liaisons

QCM 22 : A : Diminue le pH. C : C’est une pompe uniport H+. D : Elle contribue à la
désacidification du cytosol. E : Une thésaurismose, ou maladie de surcharge, par incapacité à
détruire les éléments altérés de la cellule.

QCM 24 : A : Ils n’ont pas d’activité ATPasique intrinsèque mais sont ATP-dépendants de part la
nécessité du maintien du gradient de Na+ par la pompe Na/K qui hydrolyse de l’ATP.

QCM 25 : A : 1 glucose contre 2 Na+. C : La fixation du Na+ entraîne une augmentation de


l’affinité pour le glucose après changement de conformation. D : Il n’y a jamais d’inversion du
gradient électrochimique de Na+ au niveau de l’intestin. E : Au niveau du rein, il fonctionne sur le
mode 1 glucose pour 1 Na+.

QCM 26 : C : Les ATPases à protons sont insuffisantes pour maintenir le pH à sa valeur normale,
quelle que soit la situation.

QCM 27 : A : Il est plus efficace par l’injection dans la cellule d’ions HCO3-. B : Uniquement dans
certaines cellules nerveuses. C : Cl- dépendant ! D : Lutte contre l’alcalinisation du cytosol.

QCM 28 : Pas de transporteurs GLUT au niveau du pôle apical. B : Uniquement au pôle basal.
D : Les ions H+ sont produits par l’anhydrase carbonique. E : Inhibé par le pantoprazole
(diazépam = Valium®).

QCM 29 : E : Réabsorption complète du glucose de l’urine primaire.

QCM 30 : D. Ils permettent la réabsorption de une molécule de glucose contre une seule de Na.
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QCM 31 : B. La pompe est multipass. C. Il rentre en compétition avec le K+.

QCM 32 :
A. Cela fait diminuer la concentration du Ca en intra cellulaire.
B. 10 ATP par secondes (ça c’est pas gentil comme piège).
D. transport actif primaire.
E. L’expression de P170 se fait aussi dans les cellules humaines surtout hépatiques, rénales et
intestinales et permet alors l’élimination de toxiques naturels.

QCM 33 :A. Il est indirectement ATP dépendant. E. Il est dans toutes les cellules.

QCM 34 : A. Plusieurs HCO3- pour un Na. C. Au pôle basal et latéral. D. La sortie de HCO3- et
l’entrée de Cl-.

QCM 35 :
B. La neutralité électrique est maintenue à l’intérieur et à l’extérieur de la cellule.
E. La concentration en K+ intra-cellulaire est équilibrée essentiellement par les ions fixés et les ions
inorganiques (HCO3- et PO4-).

QCM 36 :
A. Protéine canal = canal ionique. Protéine porteuse passive = pour grosses molécules non chargées.
B. Uniport signifie un seul type de port pour un type de molécule mais le plus souvent en plusieurs
exemplaires (ce qui augmente l’efficacité).
D. Un canal ionique est le plus souvent fermé ce qui maintient la différence de concentration
ionique transmembranaire. Son ouverture n’est que transitoire.

QCM 37 : D. Les canaux ioniques n’ont pas de véritables sites de liaison.

QCM 38 :
D. Ce gradient (forte concentration extra-cellulaire et faible concentration intra-cellulaire) permet
l’entrée du glucose dans les cellules grâce aux transporteurs.
E. Ils sont très spécifiques puisqu’ils transportent le D-glucose et ne reconnaissent pas le L-glucose.

QCM 39 : A. L’eau diffuse très rapidement. B. La phrase est vraie mais l’urée est une petite
molécule non chargée. Elle diffuse bien.

QCM 40 : C. Même si c’est de façon indirecte, le transport secondaire utilise aussi une ATPase. Elle
sert à créer le gradient de l’ion qui servira au fonctionnement du co-transport.
D. Les canaux sont en général fermé. L’ouverture est déclenchée par un stimulus et est de courte
durée. E. La phrase est vraie ; cependant, les ATPases à protons peuvent être présente sur la
membrane plasmique ; elles sont en revanche proportionnellement beaucoup moins nombreuses
qu’à la surface de la membrane lysosomiale.

QCM 41 :
A. Lors d’une hypoglycémie, il y a inversion du fonctionnement de la pompe, pas d’arrêt. (ceci est
du au glucagon qui est produit et qui permet à la cellule d’avoir beaucoup de glucose intracellulaire
et donc de pouvoir en fournir au milieu extracellulaire ).
Petit moyen mémotechnique : Out : extracellulaire (capte la molécule), IN : intracellulaire (largue la
molécule), dans le cas du glucose. (évidemment, c’est l’inverse en ce qui concerne les molécules qui
doivent sortir de la cellule)

QCM 42 : A. Sur le versant hyaloplasmique. C. Les PI sont sur le versant endoplasmique. E. L'IP3
déclenche l'ouverture des canaux calciques.
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QCM 43 : A. Vitesse de la pompe à Ca : 10 ATP/s. B. C'est l'inverse. D. C'est le pH dans le
lysosome qui est abaissé.

QCM 44 :
A. Ce sont des transporteurs « Glucose/1Na » sur les cellules rénales. Les « Glucose/2Na » sont
localisés dans le tube digestif.
B. C’est l’inversion du sens de fonctionnement des transporteurs GLUT (diffusion facilitée) qui
permet la libération de glucose dans le sens.
C. Les cellules rénales présentent des GLUT qui laisse filtrer le glucose dans les urines. En
revanche, elles présentent aussi des pompes Glu/Na qui permettent sa réabsorption quasi-totale !
L’urine primaire à une concentration en glucose identique à celle du sang.

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LE
NOYAU
(32 QCM)

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QCM N°1 NY : A propos du noyau :
A. L’enveloppe nucléaire est constituée de deux membranes : la membrane nucléaire externe, tripartite, et
la membrane nucléaire interne, tripartite également et recouverte de ribosomes comme les citernes du
réticulum endoplasmique.
B. Les deux membranes fusionnent au niveau de pores nucléaires. Ces pores permettent des échanges
entre le noyau et le cytoplasme.
C. En microscopie électronique (ME), le noyau apparaît coloré de façon hétérogène. Les zones denses,
réparties principalement en périphérie, correspondent à l’euchromatine.
D. L’ADN n’existe pas sous forme de double hélice nue dans le noyau.
E. En ME, le ou les nucléoles sont clairement visibles, ce qui n’est pas le cas en MO (microscopie
optique).

QCM N°2 NY : A propos de l’ADN et des histones :


A. Les histones H2A, H2B, H1 et H3 sont dîtes nucléosomales.
B. Le nucléosome constitue l’unité de base de la chromatine. Il est organisé sous forme d’un hexamère.
C. L’ADN ne peut être transcrit sous forme nucléosomale.
D. L’histone H1 permet la compaction des nucléosomes pour former la fibre de chromatine de 30 mm.
E. Les histones subissent des modifications post-traductionnelles. De nombreuses combinaisons de ces
modifications constituent le code des histones.

QCM N°3 NY : A propos de l’ADN et des histones :


A. A un temps donné, 90% de l’euchromatine (zone d’aspect dense en ME) se trouve sous la forme d’une
fibre de 30 nm.
B. Parmi les modifications post-traductionnelles que subissent les histones, il y a l’acétylation de
certaines lysines et arginines.
C. Une hyperacétylation des histones est caractéristique des gènes en cours de transcription.
D. Les molécules d’ADN sont distribués totalement au hasard dans le noyau d’une cellule interphasique.
E. L’organisation de la chromatine est maintenue par des filaments intermédiaires nucléaires, les lamines.

QCM N°4 NY : A propos de l’ADN et des nucléoles :


A. Plus les molécules d’ADN sont petites, plus elles sont situées près du centre du noyau. On observe le
même phénomène pour les molécules d’ADN ayant une forte densité de gènes transcrits.
B. Tout les chromosomes portant les gènes de transcription des ARNr sont regroupés au sein d’un ou
plusieurs nucléoles.
C. Au sein d’un nucléole, on peut distinguer une ou plusieurs zones fibrillaires centrales d’aspect
hétérogène. Celles d’aspect dense contiennent de l’ARNr en cours de synthèse, puisqu’elles
correspondent au lieu de transcription de certains gènes.
D. La zone granulaire du nucléole contient des protéines ribosomales en cours de traduction.
E. Le gène codant pour l’ARNr 5S est présent en de multiples copies sur le génome (environs 200).

QCM N°5 NY : A propos de la transcription des ARN :


A. L’ARNr en cours de transcription n’est jamais « nu ».
B. Les protéines qui entreront dans la constitution des sous unités ribosomales matures sont dîtes
protéines pré-ribosomales.
C. Sur une préparation de matériel nucléolaire, après stimulation de la synthèse d’ARNr, on observe un
aspect en sapins de Noël : le haut de chaque arbre correspond à un site d’initiation de transcription.
D. L’ARN 45S, qui est le transcrit primaire d’un gène, est notamment clivé en ARNr 28S qui entrera dans
la composition de la petite sous unité ribosomale (40S).
E. L'ARN Polymérase I transcrit tous les ARNr sauf l'ARNr 5S participant à la constitution de la grande
sous-unité ribosomale.

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QCM N°6 NY : A propos du complexe de pore et du transport nucléocytoplasmique :
A. Le transport nucléocytoplasmique consomme une part importante de l’énergie cellulaire.
B. Le complexe de pore laisse transiter passivement des molécules de taille inférieure à environ 60kDa.
C. Au niveau des complexe de pore, dont le poids moléculaire est approximativement égal à 125 MDa,
les nucléoporines sont disposées selon une symétrie hexagonale.
D. Le transport nucléocytoplasmique des composés d'un poids moléculaire supérieur à 50 kD est inactivé
lorsque les cellules sont incubées à 4°C.
E. Ce système de transport doit permettre aux cargaisons de transiter dans les deux sens et implique la
dénaturation de celles-ci.

QCM N°7 NY : A propos du complexe de pore et du transport nucléocytoplasmique :


A. Il existe plus de 30 nucléoporines différentes chez les mammifères, et chacune est présente en 12
copies au niveau de chaque pore.
B. Le transport nucléocytoplasmique est dépendant de signaux d'import ou d'export spécifiques à
certaines cargaisons.
C. La famille des importines et exportines comprend plus de 20 membres. Certaines d’entre elles peuvent
effectuer le transport de leur cargaison dans les deux sens.
D. Les importines et les exportines interagissent toutes avec la protéine Ran-GTP, qui entraîne le même
effet sur ces deux types de molécules.
E. Les signaux d’import et d’export nucléaire ont tous été clairement identifiés.

QCM N°8 NY : A propos des importines :


A. Elles ne peuvent se lier à leur cargaison que si celle-ci comporte un signal d’importation nucléaire ou
NIS.
B. Après s’être liée à sa cargaison dans le cytosol, l’importine passe dans le noyau en interagissant avec
un complexe de pore.
C. Dans le noyau, l’importine chargée interagit avec la protéine Ran-GTP, ce qui entraîne la libération de
la cargaison.
D. Le complexe Ran-GTP/importine (sans cargaison) passe dans le cytosol grâce au gradient de
concentration de l'importine.
E. L’hydrolyse du GTP dans le cytosol entraîne la libération de l’importine qui sera ensuite recyclée.

QCM N°9 NY : A propos des exportines :


A. Elles ne peuvent se lier à leur cargaison que si celle-ci comporte un signal d’export nucléaire ou NES.
B. Le NES est le seul signal d’export bien connu. C’est une séquence riche en lysine.
C. La liaison de l’exportine avec Ran-GTP est indispensable à la liaison de la cargaison.
D. Le complexe trimérique cargaison/exportine/Ran-GDP passe dans le cytosol grâce au gradient de Ran-
GTP.
E. Le GTP est hydrolysé ce qui entraîne la dissociation du complexe trimérique.

QCM N°10 NY : A propos des importines et des exportines :


A. Les importines sont chargées du transport d’un grand nombre de protéines différentes (facteurs de
transcription, ARN polymérases, histones…).
B. Le protéasome 20S mature est transporté tel quel dans le noyau par une importine.
C. Les exportines transportent les deux sous-unités ribosomales de manière indépendamment l’une de
l’autre.
D. Le NES comme le NLS comporte essentiellement des acides aminés basiques.
E. Toutes les importines fonctionnent avec le NLS.

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QCM N°11 NY : A propos de la petite GTPase Ran :
A. C’est une molécule essentielle qui existe sous deux formes : Ran-GTP, cytosolique et RanGDP,
nucléaire.
B. Il existe un très fort gradient de concentration de Ran-GDP entre le noyau et le cytosol, car cette
molécule est très concentrée dans le noyau. Ce gradient régule une partie du transport
nucléocytoplasmique.
C. Elle est nucléarisé sous forme Ran-GDP par la protéine NTF2 qui lui est spécifique.
D. L’hydrolyse du GTP par la protéine Ran s’effectue toujours dans le cytosol.
E. Les ARNm matures (épissés, coiffés et polyadénylés) sont transportés hors du noyau par le système
des exportines, en association avec la protéine Ran.

QCM 12 : A propos du noyau :


A. L’enveloppe nucléaire fait suite au réticulum endoplasmique et est donc susceptible d’être recouverte
de ribosomes sur toute sa surface.
B. La « chromatine » correspond à l’ADN nucléaire.
C. On distingue en microscopie électronique des zones denses : l’euchromatine et des zones claires :
l’hétérochromatine.
D. 10% de l’euchromatine à un moment donné se trouve sous forme déroulée (c'est-à-dire sous forme de
fibres de 30nm), et c’est sous cette forme que l’ADN peut être transcrit.
E. 90% de l’hétérochromatine à un moment donné se trouve sous forme compactée par les histones H1.

QCM 13: A propos du noyau :


A. Dans un gène en cours de transcription, l’ADN est hyperacétylé tandis qu’il est hyperméthylé dans
l’hétérochromatine constitutive.
B. L’hétérochromatine constitutive est la structure la plus précocément répliquée en raison de sa faible
densité en gène.
C. Le modèle d’organisation de la chromatine en interphase actuellement admis fait intervenir une
organisation en pelote de laine.
D. L’organisation de la chromatine est maintenue par des micro filaments : les lamines, et des protéines
non histones.
E. L’organisation de la chromatine est labile : l’hétérochromatine facultative peut devenir euchromatine et
inversement.

QCM 14 :A propos du noyau :


A. Les molécules d’ADN ne sont pas distribuées au hasard dans le noyau d’une cellule interphasique.
B. Les translocations sont généralement plus fréquentes entre certains couples de chromosomes.
C. Le nucléole n’est visible que sous microscopie électronique.
D. Le nucléole est constitué de zones fibrillaires périphériques et de zones granulaires centrales.
E. Le gène codant pour le transcrit primaire qui donnera naissance aux ARN 28S, 18S et 5.8S, présente
environ 40 copies en série, sur 5 paires de chromosomes.

QCM 15 : A propos du noyau :


A. Seulement 10% de l’euchromatine est active à un temps donné.
B. Les nucléoles sont des structures membranaires intranucléaires, clairement visibles, qui correspondent
à des zones denses de structure hétérogène et qui sont le siège de la synthèse d’ARNr (sauf ARNr 5S) et
de la maturation des sous unités ribosomales.
C. Au cours de la transcription et tout au long de la maturation des sous-unités ribosomales, les ARNr ne
restent jamais « nus » : ils sont associés à des protéines pré-ribosomales qui deviendront les protéines
ribosomales matures constituant les sous-unités ribosomales une fois la maturation terminée.
D. Les ARNr 18S (qui compose la petite sous-unité ribosomale) et 28S, 5,8S et 5S (qui composent la
grande sous-unité ribosomale) sont présents en proportions égales puisqu’ils proviennent du clivage et de
la maturation d’un transcrit primaire 45S.
E. Plus une molécule d’ADN est grande et transcrite, plus elle est située au centre du noyau.
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QCM 16 : A propos du transport nucléocytoplasmique :
A. Les complexes de pore sont constitués de nucléoporines disposées en symétrie octogonale; ils
possèdent tous un diamètre identique qui permet le passage de molécules de tailles diverses.
B. Le transport entre noyau et cytoplasme est toujours un transport actif.
C. Le complexe de pore est composé de nucléoporines organisées en symétrie octogonale autour d’un
granule central ou transporteur central des pores, mais il présente une asymétrie entre son domaine
cytoplasmique où les filaments semblent libres et son domaine nucléaire où les filaments sont regroupés
pour former le « panier nucléaire ».
D. La traversée du noyau, pour les cargaisons comportant un signal adéquat, est permise par l’interaction
de celles-ci avec la granule central ou transporteur central des pores.
E. Lorsque les cellules sont incubées à 4°C, le transport nucléocytoplasmique des cargaisons de haut
poids moléculaire est inhibé.

QCM 17 : A propos du transport nucléocytoplasmique :


A. La liaison de la Ran-GTP avec une importine entraîne la libération de la cargaison.
B. La protéine Ran-GTP est beaucoup plus concentrée dans le cytosol que dans le noyau.
C. Certaines protéines à destinée nucléaires ne portent pas le signal NLS.
D. Lors du passage du noyau vers le cytosol, les exportines sont liées à la protéine Ran-GTP et à leur
cargaison (comportant un signal d’export nucléaire) tandis que les importines sont liées au Ran-GDP.
E. L’interaction du Ran-GTP avec une exportine entraîne la liaison de celle-ci avec une cargaison
comportant un signal d’export nucléaire, tandis que l’interaction du Ran-GDP avec une importine
entraîne la libération de sa cargaison.

QCM 18 : A propos du transport nucléocytoplasmique :


A. Les ARN sont transportés vers le cytosol, non pas par les exportines, mais grâce à un transporteur
hétérodimérique particulier qui ne se lie pas directement à sa cargaison mais via des protéines
spécifiquement liées à certaines parties des ARN.
B. Le transport de la Ran-GDP en direction du noyau (où elle deviendra Ran-GTP) se fait grâce à la
protéine NTF2 (nuclear transport factor 2).
C. Le signal d’import nucléaire (NLS) est une séquence de quelques acides aminés basiques.
D. Chaque ribosome possède un signal d’export nucléaire.
E. Le transport des grosses protéines (> 50kDa) vers le noyau (via les complexes de pore) implique leur
dénaturation.

QCM 19 : A propos du noyau :


A. L’enveloppe nucléaire fait partie du système endomembrainaire.
B. La membrane nucléaire externe est tripartite et recouverte par la lamina nucléaire.
C. En ME, l’hétérochromatine est dense et l’euchromatine est claire.
D. Les nucléoles sont visibles en ME, ils sont denses et homogène.
E. L’ADN est toujours associé à des protéines pour former la chromatine, ces protéines pouvant être
histones ou non histones.
QCM 20 : A propos du noyau :
A. La membrane nucléaire interne est tripartite et recouverte par des ribosomes nucléaires.
B. Les histones nucléosomales sont organisées en octamères : 4 paires de molécules différentes.
C. Pour être transcrit l’ADN doit être débarrassé des protéines nucléosomales.
D. L’histone H1 sert à la compaction des nucléosomes pour former la fibre de 300nm.
E. A un moment donné, 90% de l’euchromatine est sous forme compacté et les gènes sont silencieux.

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QCM 21 : A propos du noyau :
A. Le code des histones pré-traductionnel permet de nombreuses combinaisons pour réguler l’activité de
la chromatine.
B. Une hyperacétylation des lysines des histones est caractéristique de gènes en cours de traduction.
C. Une hyperméthylation est associé à l’hétérochromatine facultative et à l’hétérochromatine définitive.
D. Les protéines intervenant dans la transcription, la réplication, la réparation de l’ADN sont des
protéines non histones.
E. La chromatine en mitose fait intervenir une organisation en rosette.

QCM 22: A propos du noyau :


A. La chromatine est en rosette avec l’hétérochromatine dense en périphérie nucléaire et l’euchromatine
organisée en boucles.
B. L'organisation en rosette est maintenue par les lamines et régulée notamment par les protéines
d'isolement.
C. L’organisation est labile c’est à dire que l’hétérochromatine constitutive peut devenir de
l’euchromatine et inversement.
D. Les molécules d’ADN dans le noyau sont dans leur territoire qui est différent d’une cellule à l’autre
mais en général plus la densité de gènes transcrits est faible plus elles sont proches du centre et plus elles
sont petites plus elles sont proches du centre.
E. En MO, on observe au niveau du nucléole des zones fibrillaires centrales denses qui contiennent de
l’ADN en cours de transcription.

QCM 23 : A propos du noyau :


A. Le nucléole est une structure unique qui est bien visible en MO et en ME.
B. En ME, au niveau du nucléole on voit des zones fibrillaires centrales et une zone granulaire
périphérique.
C. Dans le modèle du sapin de noël le haut de l’arbre correspond au site d’initiation de la traduction.
D. Le gène codant pour les ARNr 28S ; 18S ; 5.8S est présent en 40 copies en série sur 5 paires de
chromosomes soit 200 copies par génome.
E. Le gène pour l’ARN 5S est présent en 2000 copies sur le génome.

QCM 24 : A propos du noyau :


A. L’ ARNr est associé à des protéines ribosomales et à des protéines pré-ribosomales lors de la
transcription.
B. Le transport nucléocytoplasmique consomme une part importante de l’énergie cellulaire.
C. Le transport se fait à travers des pores pouvant faire passer des cargaisons atteignant jusqu’à 150 kDa.
D. Le complexe de pore est une structure cylindrique asymétrique qui est constitué par les nucléoporines.
E. Les cellules pancréatiques sécrétrices d'insuline présentent plus de pores nucléaires en période post-
prandiale qu'au repos.

QCM 25 : A propos du noyau :


A. Les importines lient leurs cargaisons (signal NLS) et rentrent dans le cytoplasme sans la protéine Ran .
B. Dans le noyau importine + cargaison fixent Ran GTP ce qui libère la cargaison.
C. Les exportines lient la cargaison + Ran GTP dans le noyau pour sortir vers le cytoplasme.
D. Le signal d’import est riche en acidesminés basiques ( Lys , Arg )
E. NTF2 fixe le Ran-GDP cytoplasmique pour le faire rentrer dans le noyau.

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QCM 26 : A propos du noyau :
A. En microscope électronique, après coloration au tétroxyde d’osmium, le noyau apparaît coloré de
manière homogène.
B. Les zones denses, réparties principalement en périphérie constitue l’hétérochromatine.
C. L’ADN est parfois sous forme nue dans le noyau.
D. Il y a seulement sous la forme de fibre de 11 nm de diamètre que l’ADN peut-être traduit ce qui
représente 10 % de sa forme.
E. Les histones H2A, H2B, H3 et H4 sont organisés sous forme d’octamère et constituent un nucléosome.

QCM 27 : Modèle d’organisation de la chromatine dans le noyau :


A. L’histone H1 permet la compaction de l’ADN pour former une fibre de 30 nm c’est sous cette forme
que se trouve 90% de l’euchromatine.
B. Les histones subissent de nombreuses modifications post- traductionnelles comme la phosphorylation
de certaines sérines au moment de la mitose mais aussi des méthylations et des acétylations.
C. Une hyperméthylation est caractéristique de gènes en cours de transcription.
D. L’hétérochromatine est pauvre en séquences répétées.
E. L’hétérochromatine est au centre de la rosette en interphase.

QCM 28 : L’organisation du noyau :


A. Elle est maintenue par des filaments du cytosquelette et des protéines non histones appelés protéines
d’isolement.
B. L’organisation est labile: l’euchromatine peut devenir de l’hétérochromatine constitutive et
inversement.
C. Dans le noyau il se crée des zones spécialisées notamment grâce aux lamines ce qui améliore
l’efficacité des systèmes d’activations ou au contraire d’inhibition transcriptionnelle.
D. Les molécules sont organisés de manière radiaire: plus elles ont une forte densité en gènes transcrits,
plus elles sont proches du centre.
E. Le mauvais positionnement des chromosomes peut avoir des conséquences en pathologie humaine.

QCM 29: Le nucléole et la transcription :


A. Le nucléole est seulement visible en microscopie électronique.
B. Après coloration au tétroxyde d’osmium on distingue dans le nucléole une ou plusieurs zones
fibrillaires centrales hétérogènes et une zone granulaire périphérique composée de particules ribosomales
en cours d’élaboration.
C. La molécule d’ADN correspond au tronc de l’arbre dans le modèle en sapin de Noël.
D. Le gène 45S est présent en de multiples copies sur plusieurs chromosomes : 40 copies sur 5
chromosomes différents.
E. Le clivage de l’ARN 45S produit l’ARN 28S et l’ARN 18S qui entrent dans la constitution de la
grande sous unité ribosomale.

QCM 30 : Le noyau :
A. La transcription de l'ARNr se fait par la ARN polymérase II.
B. Les protéines qui s’associent transitoirement pour participer à la maturation des sous-unités sont dites
des protéines pré-ribosomales.
C. Les pores nucléaires constituent l’un des plus gros assemblage multimoléculaire des cellules appelé
complexe de pore.
D. Le complexe de pore laisse transiter passivement des cellules de PM inférieur à 100kDa.
E. Des filaments émanent du complexe de pore de manière symétrique du côté nucléaire ainsi que du côté
cytoplasmique.

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QCM 31 : Structure et composition du complexe de pore :
A. Chaque complexe de pore comprend les 30 nucléoporines présentent en 16 ou 32 copies au niveau de
chaque pore.
B. Les pores ont tous le même diamètre.
C. Pour les protéines de haut poids moléculaire le transport dépend de trois sortes de transporteurs
différents.
D. Les transporteurs interagissent tous avec protéine RAN-GTP.
E. Les importines lient leurs cargaisons si celles-ci présentent un signal d’importation nucléaire NLS.

QCM 32 : Les transports nuclaires :


A. L’interaction des importines et leur cargaison avec Ran-GTP entraîne une libération de la cargaison
dans le noyau.
B. Le complexe Ran-GTP et importine est dissocié une fois seulement que Ran-GTP a été hydrolysé dans
le noyau.
C. Les importines sont responsables de l’importation des histones dans le noyau.
D. Les exportines transportent leur cargaison que si celles-ci comportent un signal NES.
E. Les exportines sont responsables de l’exportation des deux sous unités ribosomales qui sont exportés
ensemble hors du noyau.

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Noyau, ce qu’il fallait répondre :

1 : BD 2:E 3 : CE 4 : AC 5 : ACE
6 : AD 7 : BC 8 : BCE 9 : ACE 10 : AC
11 : CD 12 : O 13 : E 14 : ABE 15 : A
16 : CE 17 : AC 18 : BC 19 : ACE 20 : BE
21 : CD 22 : AB 23 : BE 24 : ABDE 25 : BCDE
26 : B 27 : ABE 28 : CDE 29 : BCD 30 : BC
31 : ACE 32 : AC

Pourquoi certaines réponses sont fausses :

QCM 1 : A : C’est la membrane nucléaire externe qui est recouverte de ribosomes. C : Il s’agit de
l’hétérochromatine, et non de l’euchromatine. E : Le nucléole peut être visible en MO.

QCM 2 : A : H1 est internucléosomale. B : Sous la forme d’un octamère. C : Au contraire, c’est


sous cette forme que l’ADN peut être transcrit. D : La fibre de chromatine de 30 nm.

QCM 3 : A : La proposition est vraie sauf que l’euchromatine apparaît claire en ME. B : Les
lysines peuvent être acétylées mais pas les arginines. D : Au contraire, les molécules d’ADN
occupe un territoire qui leur est propre au sein du noyau.

QCM 4 : B : Cela n’est pas le cas pour l’ARNr 5S. D : Dans le nucléole, les protéines ribosomales
sont déjà traduites, elles sont en cours d’assemblage dans cette zone. E : 2000 (et non 200) copies
dans le génome.

QCM 5 : B : Ce sont des protéines ribosomales. D : L’ARNr 28S entre dans la grosse sous unité
ribosomale.

QCM 6 : B : De taille inférieure à 50kDa. C : Une symétrie octogonale. E : Les cargaisons ne


sont pas dénaturées.

QCM 7 : A : 16 ou 32 copies au niveau de chaque pore. D : Elle entraîne un effet opposé entre les
importines et les exportines. E : Faux.

QCM 8 : A : NLS (et pas NIS). D : Le complexe va dans le cytosol grâce au gradient de Ran-GTP.

QCM 9 : B : Le NES est riche en leucine. D : Il s’agit du complexe cargaison/exportine/Ran-GTP.

QCM 10 : B : Il est transporté sous la forme d’un complexe précurseur (un demi protéasome 20S).
D : Seul le NLS est riche en acides aminés basiques. E : Faux.

QCM 11 : A : Ran-GTP est nucléaire et Ran-GDP est cytosolique. B : C’est Ran-GTP qui est très
concentrée dans le noyau. E : Les ARNm sont exportés par un transporteur hétérodimérique
particulier, différent des exportines.

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QCM 12 :A. L’enveloppe nucléaire est bien en continuité avec le réticulum mais est constituée de
deux membrane : les membranes nucléaires externe et interne. Seule la membrane externe peut
présenter des ribosomes à sa surface. B. Chromatine = ADN + protéines. C. C’est le contraire : les
zones denses correspondent à l’hétérochromatine et les zones claires à l’euchromatine. D. Ce sont
des fibres de 11nm. E. Il s’agit d’euchromatine et non pas d’hétérochromatine.

QCM 13 :
A. Ce sont les histones qui subissent ces modifications et non pas l’ADN.
B. Elle possède une faible densité en gène mais constitue la région la plus tardivement répliquée.
C. Elle possède une organisation en rosettes.
D. Les lamines ne sont pas des microfilaments mais des filaments intermédiaires.

QCM 14: B. vrai : c’est à cause justement du fait que les molécules d’ADN ne sont pas distribuées
au hasard dans le noyau. C. Le nucléole est également observé sous microscopie optique.
D. Il est constitué de zones granulaires périphériques et de zones fibrillaires centrales hétérogénes
(avec des parties denses cerclant des zones plus claires).
QCM 15 : B. Les nucléoles ne sont pas délimités par une membrane ! C. Il faut distinguer les
protéines pré-ribosomales qui s’associent TRANSITOIREMENT à l’ARNr pour permettre sa
maturation, différentes des protéines ribosomales qui entrent dans la constitution des sous-unités
ribosomales matures. D. C’est faux pour l’ARNr 5S qui ne provient pas du transcrit primaire 45S
mais qui est transcrit en dehors du nucléole. E. Plus une molécule d’ADN est PETITE et transcrite,
plus elle est située au centre du noyau.

QCM 16 : A. Le diamètre des complexes de pore n’est pas constant. En effet il existe plus de 30
types de nucléoporines qui peuvent être présentes en 16 ou 32 exemplaires au niveau de chaque
pore. B. En majorité, c’est exact. Mais il ne faut pas oublier que les petites molécules de taille
inférieure à 50 kDa se déplacent grâce à un transport passif. D. L’interaction se fait entre les
transporteurs de la cargaison (importines ou exportines, …) et les domaines de répétition du
dipeptide Phe-Gly de certaines nucléoporines (et non le granule central).

QCM 17 : B. La protéine Ran-GTP est beaucoup plus concentrée dans le noyau, ce qui explique son
rôle dans le déplacement des importines et des exportines vers le cytosol, et ce qui explique la
nécessité de la protéine NTF2 pour pouvoir ré-importer la Ran dans le noyau. D. Les importines
sont liées au Ran-GTP ! (le Ran-GTP se trouve toujours dans le noyau et accompagne importines et
exportines vers le cytosol. Le Ran-GDP se trouve dans le cytoplasme.) E. C’est l’interaction de Ran-
GTP avec une importine qui entraîne la libération de sa cargaison.

Le fonctionnement des importines, des exportines et de la Ran-GTP/GDP est très logique et simple
à comprendre si on réfléchit un peu.
IMPORTINES EXPORTINES
Signal nécessaire sur la NLS (sur les protéines ou NES (sur chacune des sous-unité
cargaison complexes protéiques) ribosomales)
Lieu de la liaison à la cargaison CYTOSOL NOYAU
LIAISON A LA Ran-GTP Libère la cargaison Attache la cargaison
DANS LE NOYAU !! (dans le noyau) (dans le noyau)
Conséquences de cette liaison
Passage cytosol  noyau Importine + cargaison Exportine (seule)
Passage noyau  cytosol Importine + Ran-GTP Exportine + Ran-GTP + cargaison
cargaisons Très nombreuses protéines Sous unités ribosomales 40S et
60S (SEPAREMENT !)
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QCM 18 :A. Cela n’est valable que pour les ARN messagers (et seulement les ARNm matures).
Parce que les ARN ribosomiques sont transportés au sein des sous-unités 60S et 40S grâce à des
exportines. D. Chaque ribosome possède 2 signaux d’export nucléaire puisque les sous-unités 60S et
40S sont transportées séparément !E. Le transport nucléocytoplasmique ne doit pas impliquer la
dénaturation des cargaisons !!
QCM 19 : B. La membrane nucléaire externe est recouverte par des ribosomes. D. Les nucléoles
sont hétérogènes.

QCM 20 : A. La membrane nucléaire interne ne porte pas de ribosomes. C. L’ADN est transcrit
sous forme nucléosomale. D. 30nm

QCM 21 : A. Le code des histones est post traductionnel. B. Une hyperacétylation des lysines
s’observe au cours de la transcription. E. La chromatine en interphase fait intervenir une
organisation en rosette.

QCM 22 : C. On parle de l’heterochromatine facultative. D. Plus la densité est forte, plus on se


trouve au centre. E. En ME.

QCM 23 : A. Pas forcément unique. C. De la transcription. D. 400 copies (5 paires).

QCM 24 : C. 50 kDa.

QCM 25 : A. Ils rentrent dans le noyau sans Ran.

QCM 26 : A. Il apparaît de manière hétérogène. C. L’ADN n’est jamais sous forme nue il est
toujours associé à des protéines. D. Il va être transcrit et non traduit. E. Il faut en plus de l’ADN
pour former un nucléosome.

QCM 27 : C. C’est une hyper acétylation. D. Il est riche en séquence répétée.

QCM 28: A. Toutes les protéines non histones ne sont pas appelés des protéines d’isolement. B.
L’euchromatine peut devenir de l’hétérochromatine facultative et inversement. E. VRAI comme
dans la leucémie myéloïde chronique.

QCM 29 : A. Il est visible aussi en microscopie optique. E. L'ARN 11S entre dans la composition de
la petite sous-unité ribosomale.

QCM 30 : A. Par ARN polymérase I D. Le transport est passif seulement pour les molécules de PM
inférieur à 50kDa. E. La distribution des filaments est asymétrique.

QCM 31 : B. Voir la vue en ME D. Ce sont les familles des importines et des exportines qui
interagissent avec la protéine Ran GTP.

QCM 32 : B. Ran GTP est hydrolysé dans le cytoplasme. E. Les deux sous unités ribosomales sont
exportés de manière séparément hors du noyau.

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LE CYCLE
CELLULAIRE
(33 QCM)

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QCM N°1 CYC CELL : A propos du cycle cellulaire :
A. Les cellules en croissance sont soumises à un cycle en deux étapes : une étape de croissance suivie
d’une étape de division cellulaire.
B. Il permet le maintien quantitatif et qualitatif de l’information génétique, et il doit être finement régulé.
C. La multiplication cellulaire n’est primordiale qu’au cours du développement.
D. Ce cycle fait l’objet de nombreux contrôles qui sont souvent des contrôles en cascades. Ces derniers
permettent notamment une multiplication cellulaire adaptée aux besoins de l’organisme.
E. Il est admis que toutes les cellules tumorales présentent des anomalies de contrôle du cycle cellulaire.

QCM N°2 CYC CELL : A propos du cycle cellulaire et des acteurs de sa régulation :
A. Les cellules atteignant une taille suffisante à l’issue de la phase de croissance (G2) initie une phase de
division cellulaire.
B. Les mécanismes du contrôle de ce cycle participent au vieillissement cellulaire (sénescence) et à la
mort cellulaire programmée (apoptose).
C. Le franchissement des différentes étapes du cycle cellulaire est sous le contrôle de complexes
protéiques à activité tyrosine kinase.
D. Les complexes kinases qui régulent la progression du cycle cellulaire sont composés de deux sous
unités : l’une catalytique (cdk) et l’autre régulatrice (cycline).
E. L’activité des sous unités catalytiques cdk, dont la concentration varie au cours du cycle cellulaire,
dépend de leur liaison aux cyclines.

QCM N°3 CYC CELL : A propos des acteurs de la régulation du cycle cellulaire :
A. Le MPF (Mitosis promoting factor) a été le premier complexe identifié de cette régulation. Il est
constitué de l’association cdk1/cycline E.
B. Le MPF est spécifique à l’espèce humaine, bien que les protéines jouant le même rôle chez les autres
eucaryotes en soient structurellement très proches.
C. Le complexe cdk2/cycline E est requis pour assembler la « machinerie » nécessaire à l’entrée en phase
S.
D. De nombreuses combinaisons sont possibles en ce qui concerne les complexes régulateurs du cycle,
puisque certaines cdk peuvent s'associer avec plusieurs cyclines, et certaines cyclines peuvent s'associer
avec plusieurs cdk.
E. La phosphorylation exercée par les complexes cdk/cycline se fait grâce à la créatine kinase.

QCM N°4 CYC CELL : A propos des points de contrôle du cycle cellulaire :
A. La prolifération des cellules in vitro nécessite des facteurs de croissance.
B. Deux heures après l’ajout de facteurs de croissance dans un milieu de culture de fibroblastes, les
cellules passent en phase G2.
C. En fin de phase G1, il existe un point de restriction nommé R à partir duquel les cellules sont
« programmées » pour se diviser.
D. Les facteurs de croissance stimulent la synthèse de cycline B qui se lie à cdk4 et cdk6 lorsqu’elle se
trouve en concentration suffisante dans la cellule.
E. Le contrôle de la transition G1/S est assuré par le complexe cdk2/cycline E.

QCM N°5 CYC CELL : A propos des points de contrôle du cycle cellulaire :
A. Le complexe cdk2/cycline A permet la transition S/G2 en contrôlant la présence d’ADN non répliqué
ou de lésions de l’ADN.
B. Le passage métaphase/anaphase est permis par l’attachement correct des kinétochores, donc par
l’assemblage correct du fuseau mitotique.
C. Le point de contrôle permettant la transition G2/M est dépendant de l’activation de la protéine p63.
D. Lorsque les dégâts cellulaires sont trop importants, la cellule meurt par apoptose si les systèmes de
contrôle du cycle ne sont plus fonctionnels.
E. Le complexe cdk1/cycline B permet la transition G2/M.

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QCM N°6 CYC CELL : A propos de la régulation de l’activité des complexes cdk/cycline :
A. Ces complexes sont régulés à plusieurs niveaux : transcriptionnel, traductionnel, assemblage,
dégradation, mais aussi par des modifications post-traductionnelles.
B. Les CKI (cyclin kinase inhibitor) sont des inhibiteurs universels des complexes cdk/cycline. Ces
protéines permettent ainsi de réguler finement ces complexes.
C. La concentration des cdk est relativement constante au cours du cycle cellulaire, la quantité de
complexes présents dans une cellule dépend donc surtout du taux des cyclines.
D. La cycline A est en grande quantité dans la cellule au début de la phase S et en fin de phase G2.
E. La protéine p16 est un inhibiteur spécifique des complexes cdk4 et cdk6/cycline D , elle se lie de façon
compétitive aux cdk par rapport à la liaison de la cycline D.

QCM N°7 CYC CELL : A propos de la régulation de l’activité des complexes cdk/cycline :
A. La protéine p53 est un facteur de transcription présent dans toutes les cellules normales sous forme
active mais à un taux très faible et constant dans les conditions physiologiques.
B. La protéine p21 est considérée comme un inhibiteur universel de l’activité kinase des complexes
cdk/cycline, elle est donc très efficace pour bloquer la prolifération cellulaire.
C. L’activation de la protéine p16 provoque l’arrêt du cycle en G2.
D. La protéine p53 est capable de détecter de très nombreuses conditions de stress cellulaire et de bloquer
transitoirement ou définitivement le cycle dans n’importe laquelle de ses phases.
E. La p53 est capable d’induire la transcription du gène codant pour la p21.

QCM N°8 CYC CELL : A propos de la sénescence réplicative :


A. Dans les organismes, la plupart des cellules meurent par épuisement de leur potentiel prolifératif.
B. La sénescence s’accompagne de modifications morphologiques (augmentation de la taille de la cellule
et diminution de celle du noyau).
C. Le pourcentage de cellules sénescentes dans une coupe de tissu humain est (approximativement)
inversement proportionnel à l’âge de l’individu donneur.
D. L’activation de la protéine p53 contribue à la sénescence en augmentant le niveau de p21, qui bloque
le cycle cellulaire.
E. L’induction de la SA-α-galactosidase est un très bon marqueur de l’état de sénescence réplicative.

QCM N°9 CYC CELL : A propos des télomères et du vieillissement cellulaire :


A. La séquence TTAGGGG est répétée des milliers de fois aux extrémités des chromosomes et des
protéines y sont spécifiquement liées : cela constitue les télomères, qui se raccourcissent avec l’âge.
B. Les extrémités des chromosomes sont difficiles à répliquer : à chaque réplication, les pertes sont de
l’ordre de 100 paires de bases, que ce soit dans les neurones ou dans les fibroblastes.
C. Le potentiel prolifératif des cellules humaines est très variable selon le type cellulaire considéré.
D. Le raccourcissement des télomères conduit directement à l’induction de p16 et à l’activation de p53.
E. Les cellules souches ainsi que celles de la lignée germinale possèdent une télomérase, qui est une
enzyme permettant de compenser le raccourcissement des télomères.

QCM N°10 CYC CELL : A propos des télomères et du vieillissement cellulaire :


A. Dans 90% des tumeurs humaines la transcription de la télomérase est réactivée.
B. La télomérase est composée d’une sous-unité protéique qui fonctionne comme une transcriptase
inverse et d’un ADN complémentaire de la séquence télomérique TTAGGG.
C. Le système télomères constitue certainement la seule horloge qui commande le phénomène de
sénescence réplicative.
D. Les mécanismes de détection du raccourcissement des télomères, qui conduit notamment à l’activation
de la protéine p53, sont encore mal connus.
E. La plupart des types cellulaires issus de tissus humain peuvent réaliser au plus 10 divisions in vitro.

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QCM N°11 CYC CELL : A propos des cellules tumorales :
A. Une inactivation de la télomérase dans les cellules tumorales leur fait perdre leur immortalité, c’est à
dire leur capacité à se diviser indéfiniment.
B. Des mutations désactivant la protéine p53 permettent aux cellules d’échapper à la barrière p53-
télomérique et de proliférer de façon anarchique.
C. Il est impossible pour une cellule de proliférer en l’absence de facteurs de croissance dans son milieu.
D. Une mort cellulaire massive (la crise) constitue une barrière infaillible pour empêcher la prolifération
de cellules tumorales.
E. La perte de points de contrôle ou l’activation anormale d’acteurs favorisant la progression du cycle est
primordiale pour le développement des tumeurs.

QCM 12 :
A. La régulation de l’activité des hétérodimères cdk/cycline ne dépend que de la concentration en cycline.
B. p16 est un inhibiteur spécifique du cycle cellulaire n’agissant qu’en phase G1 tandis que p21 est un
inhibiteur universel pouvant agir sur plusieurs phases du cycle.
C. L’expression de p21 est sous le contrôle de la protéine p53.
D. L’activation de la protéine p53 aboutit systématiquement à la mort cellulaire par apoptose.
E. La mutation du gène p53 peut être responsable de l’apparition de nombreux cancers.

QCM 13 :
A. La sénescence réplicative s’accompagne de modifications morphologiques et d’expression génique tels
que l’inhibition de l’expression de p16 et l’activation de p53.
B. Le marquage des SA-β-galactosidase par technique d’histoenzymologie permet, sur une coupe de tissu
humain, d’en évaluer l’âge.
C. Les cellules souches adultes, tout comme les cellules de la lignée germinale, ont un potentiel
prolifératif théoriquement illimité.
D. p16 agit en se fixant de manière compétitive avec la cycline D sur le site actif du complexe catalytique.
E. La plupart des cellules tumorales ont subi 2 processus: l’inactivation de p53 et la réactivation de la
télomèrase.

QCM 14 :
A. Les cyclines ne peuvent s’associer de manière spécifique qu’à une cdk.
B. Le contrôle de la transition G1/S est assurée par le complexe cdk 2 /cycline E.
C. Le contrôle de lésions de l’ADN à la transition G2/M est dépendant de l’activation de la protéine P53.
D. L’activité des complexes cdk/cycline subit des variations notamment grâce à des modification de type
phosphorylation.
E. La synthèse des différents cdk est principalement régulée de manière transcriptionnelle et leur
dégradation par ubiquitination ce qui permet un dosage précis de leurs concentrations respectives au cour
du cycle.

QCM 15 :
A. Les protéines P16, P21, P53 ou CKI (cyclin kinase inhibitors) sont des protéines de contrôle du cycle
cellulaire.
B. P16 est un inhibiteur compétitif contrairement à P21 qui est un inhibiteur non compétitif des
complexes kinases spécialisés.
C. P53 est une phosphoprotéine nucléaire qui détecte de très nombreuses conditions de stress cellulaire et
dont l’activation entraîne une augmentation de sa durée de vie.
D. La protéine P53 contribue au maintient quantitatif et qualitatif de l’information génétique en
empêchant le déclenchement de division cellulaire lorsque la cellule est en état de stress cellulaire.
E. Les lésions de l’ADN vont stimuler l’expression de P53 ce qui permettra à la cellule de réparer ces
lésions ou d’induire la mort cellulaire dans le cas où ces lésions sont trop importantes.

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QCM 16 :
A. L’activité des complexes kinase spécialisés dans le contrôle du cycle cellulaire induit obligatoirement
l’apoptose si la cellule a subit des dommages.
B. Dans les cellules tumorales, les anomalies du contrôle du cycle cellulaire induisent l’apoptose, ce qui
permet de limiter la prolifération de la tumeur.
C. Le système des cdk-cycline peut être impliqué dans le processus de cancérisation.
D. Les complexes protéiques à activité kinase sont présents de manière permanente durant le cycle
cellulaire.
E. La sous unité catalytique du complexe kinase spécialisé du contrôle du cycle cellulaire est la cycline.

QCM 17 :
A. En phase G1, dite « phase de contrôle », les cdk6 et la cycline D permettent l’assemblage de la
machinerie de réplication de l’ADN ce qui permet l’entrée en phase S.
B. Le MPF ou Mitosis Promoting Factor constitué par l’association cdk2-cycline E permet le contrôle de
l’entrée en mitose.
C. La p53 est un facteur transcriptionnel qui peut induire un blocage transitoire ou définitif du cycle
cellulaire si la cellule est endommagée.
D. Le phénomène de sénescence réplicative est un arrêt transitoire du cycle d’une cellule ayant subit des
dommages.
E. Les télomères sont des séquences d’ADN situées aux niveaux des centromères des chromosomes
impliquées dans l’horloge cellulaire.
QCM 18 :
A. Une transcription non régulée de la télomérase peut participer à l’acquisition de l’immortalité
théorique de la cellule.
B. Dans 90% des tumeurs, la transcription de la télomérase est réactivée.
C. La barrière p53-télomérique correspond à l’activation de p53 après un certain degré d’érosion des
télomères.
D. Les facteurs de croissance peuvent induire une synthèse de cdk et de cycline.
E. Les mutations du système de contrôle du cycle ont toujours un effet inhibiteur.
QCM 19 :
A. La télomérase en raccourcissant les extrémités des chromosomes réduit et régule le nombre de division
que la cellule pourra effectuer avant d’entrer en sénescence réplicative ou en apoptose.
B. p21 active la fonction kinase des complexes cdk-cycline
C. Les cyclines D sont présentes essentiellement en phase G2.
D. L’activation de p53 consiste en une augmentation de sa durée de vie.
E. La SA-β-galactosidase est un très bon marqueur de l’apoptose.
QCM 20 : A propos du cycle cellulaire :
A. Le cycle cellulaire doit permettre le maintien quantitatif et qualitatif de l’information génétique,
comme c’est le cas dans la méiose.
B. Les mécanismes de contrôle du cycle cellulaire participent au vieillissement cellulaire (apoptose).
C. La plupart des cellules tumorales peuvent se multiplier de manière « autonome », anarchique,
inadaptée aux besoins de l’organisme : cela peut être dû à des anomalies de contrôle du cycle cellulaire.
D. La phase G1 est une phase de croissance, alors que la phase G2 est une phase de contrôle.
E. Après la phase G1, lorsque les cellules ont atteint une taille suffisante, elles initient le processus de
division cellulaire.

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QCM 21 : A propos du cycle cellulaire :
A. Les transitions entre les différentes phases du cycle sont contrôlées principalement par des variations
d’activité de complexes kinases spécialisés.
B. Les sous-unités régulatrices, cdk, des complexes kinases ont une concentration cellulaire qui est en
général constante au cours du cycle.
C. Les sous-unités catalytiques ne sont actives que lorsqu’elles sont associées à des cyclines.
D. Le complexe cdk1/cycline B est indispensable pour l’entrée en mitose des cellules humaines.
E. En fin de phase G1, il existe un point de restriction R, à partir duquel les cellules sont programmées
pour une division cellulaire.
QCM 22 : A propos du cycle cellulaire :
A. Des facteurs de croissance stimulent la synthèse de cdk6 puis de cdk4, qui associés à la cycline D
permettent le passage du point de restriction en G1.
B. Le complexe cdk2/cycline E contrôle la transition S/G2.
C. La présence d’ADN non répliqué ou de lésions de l’ADN en fin de phase S, retarde l’entrée en G2.
D. Si en fin de phase G2, les lésions de l’ADN sont trop importantes, il peut y avoir un arrêt définitif du
cycle et mort cellulaire par apoptose.
E. Le point de contrôle à la transition G2/M est dépendant de l’activation de la protéine p53.
QCM 23 : A propos du cycle cellulaire :
A. La synthèse des différentes cyclines est principalement régulée de manière transcriptionnelle et leur
dégradation par ubiquitinylation.
B. Les CKI (cyclin kinase inhibitor) sont des protéines inhibitrices qui régulent l’activité des
hétérodimères cdk/cycline.
C. Les CKI sont tous des inhibiteurs universels.
D. L’activité de p16 permet un blocage à toutes les étapes du cycle cellulaire.
E. La protéine p21 est un inhibiteur universel des complexes cdk/cycline, c’est donc un inhibiteur très
puissant de la prolifération cellulaire.
QCM 24 : A propos de la protéine p53 :
A. En condition de stress cellulaire, p53 est inactivée, ce qui provoque son accumulation nucléaire.
B. L’activation de p53 consiste en une modification de sa conformation, qui entraîne une augmentation de
sa demi-vie.
C. L’activité de la protéine p53 peut activer la transcription de gène codant pour p21, ce qui permet un
blocage transitoire du cycle dans n’importe quelle phase.
D. La protéine p53 activée peut provoquer un blocage définitif et la mort cellulaire par apoptose si les
lésions sont trop importantes.
E. L’inactivation de la protéine p53 conduit à des divisions qui ne permettent pas le maintien quantitatif et
qualitatif de l’information génétique.
QCM 25 : A propos du cycle cellulaire :
A. Les cellules ne peuvent exécuter qu’un nombre limité de cycles ; ainsi, après un certain nombre de
cycles, les cellules restent viables mais ne se divisent plus.
B. L’induction de p16 et l’activation de p53 contribuent à la sénescence réplicative.
C. Le pourcentage de cellules sénescentes présentes sur une coupe de tissu humain est corrélé avec l’âge
du donneur.
D. À chaque réplication, une zone terminale d’ADN n’est pas répliquée, ce qui entraîne un
raccourcissement des chromosomes.
E. C’est la sénescence réplicative qui induit ce raccourcissement des séquences télomériques au cours des
divisions cellulaires

.
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QCM 26 : A propos du cycle cellulaire :
A. Les cellules souches adultes (hématopoïétiques, de l’épiderme, de l’intestin) ont un potentiel
prolifératif théoriquement illimité.
B. Les cellules de la lignée germinale expriment une télomérase qui compense le raccourcissement des
télomères.
C. Dans 90% des tumeurs humaines, la transcription de la télomérase est réactivée.
D. La présence de mutations qui inactivent p53 permet à la cellule d’échapper à la barrière p53-
télomérique. Il n’y a ni arrêt du cycle, ni apoptose.
E. Si la réplication de l’ADN est incomplète, et que la molécule p53 est inactivée, alors le cycle cellulaire
est arrêté.

QCM 27 : A propos du cycle cellulaire :


A. Si en traitant des cellules in vitro, on inactive leur télomérase, ces cellules deviennent immortelles.
B. L’inactivation de p53 entraîne une importante instabilité génétique.
C. Les cellules tumorales qui surmontent les deux barrières ont activé p53 et la télomérase.
D. La seconde barrière au développement tumoral est la crise : c’est une mort cellulaire massive due à une
poursuite du raccourcissement des télomères.
E. Dans les cellules tumorales, il y a des mutations, inhibitrices ou activatrices, au niveau des systèmes ce
contrôle du cycle pour la transition G1/S.

QCM 28 : A propos du cycle cellulaire :


A. Le cycle cellulaire est un cycle en deux étapes : croissance puis division cellulaire.
B. Sauf cas exceptionnel, le cycle cellulaire a pour vocation de permettre le maintien quantitatif et
qualitatif de l'information génétique.
C. Les mécanismes de contrôle du cycle cellulaire fonctionnent en cascade. Ce sont eux qui permettent le
maintien de l’information génétique mais aussi la sénescence et la mort cellulaire par apoptose.
D. La cellule subit d’abord une phase de croissance : G1, puis la réplication de l’ADN : phase S. Cette
réplication est contrôlée en phase G2 avant que la cellule ne subisse la phase M, c’est-à-dire la mitose.
E. De la fin de la phase S jusqu’à l’anaphase les chromatides soeurs sont associées.

QCM 29 :
A. Chaque transition entre deux phases est contrôlée par des complexes kinases spécialisés.
B. Un complexe kinase est un complexe protéique hétérodimérique composé d’une sous-unité catalytique
ou cycline et d’une sous-unité régulatrice ou cdk.
C. Les cdk ont une concentration constante tout au long du cycle mais ne sont actives que lorsqu’elles
sont associées aux cyclines (qui ont une concentration variable).
D. Le MPF est le complexe protéique cdk2/cyclineE. C’est lui qui permet l’entrée en mitose de la cellule.
E. Si on supprime les facteurs de croissance à une population cellulaire, les cycles cellulaires seront
bloqués.

QCM 30 :
A. Si à la fin de la phase S, tout l’ADN n’est pas répliqué, l’entrée en phase G2 est retardée.
B. La quantité de complexes cdk/cycline dans une cellule dépend principalement du taux de cycline.
C. La p16 est un CKI: une protéine inhibitrice universelle des complexes cdk/cycline.
D. La p21 est un inhibiteur spécifique des complexes cdk/cycline mettant en jeu cdk4 et cdk6. Elle inhibe
l’activité kinase de ces complexes lorsqu’elle s’y lie.
E. Dans les conditions physiologiques, p53 est présente dans les cellules normales sous forme inactive et
en faible quantité.

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QCM 31 :
A. Quand p53 est activée par un stress cellulaire, sa ½ vie augmente et elle s’accumule dans le
cytoplasme de la cellule en question.
B. L’activation de p53 entraîne un blocage définitif du cycle cellulaire et une mort par apoptose.
C. Avec un gène codant pour la p53 lésée, les divisions cellulaires ne maintiennent ni quantitativement, ni
qualitativement l’information génétique.
D. Lorsqu’une cellule reste viable mais ne se divise plus on dit qu’elle est en sénescence réplicative.
E. Dans une cellule sénescente, p16 et p21 sont présentes en grande quantité, ce qui implique que la
cellule soit bloquée juste avant l’entrée en phase M.

QCM 32 :
A. Les télomères sont les extrémités des chromosomes. Ils sont constitués de la séquence TTAGGG
répétée de nombreuses fois.
B. A chaque réplication, ces télomères se raccourcissent, ce qui bloquera finalement le cycle cellulaire et
mènera la cellule à la sénescence réplicative.
C. Ce sont les cellules souches adultes qui ont le potentiel prolifératif le plus important.
D. La télomérase est une enzyme composée d’une polymérase et d’un ARN complémentaire de la
séquence télomérique.
E. La télomérase est exprimée dans tous les types cellulaires adultes, y compris dans les cellules
germinales.

QCM 33 :
A. La télomérase est fortement exprimée pendant l’embryogenèse.
B. Il est plus que courant d’avoir la transcription de la télomérase réactivée dans les cellules tumorales
humaines.
C. La crise est une mort cellulaire massive. C’est une seconde barrière au développement des tumeurs.
D. Il existe un modèle de développement tumoral où la p53 est inactivée simultanément à la réactivation
de la télomérase.
E. Si on inactive la télomérase, les cellules tumorales perdent leur capacité à se diviser indéfiniment.

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Cycle cellulaire, ce qu’il fallait répondre :

1 : ABD 2 : BD 3 : CD 4 : ACE 5 : AB
6 : ACE 7 : BD 8:D 9 : CE 10 : AD
11 : ABE 12 : BCE 13 : BDE 14 : BCD 15 : ABCD
16 : C 17 : C 18 : ABC 19 : D 20 : CDE
21 : ACDE 22 : CDE 23 : ABE 24 : BCDE 25 : ABCD
26 : BCD 27 : BDE 28 : ABCE 29 : AC 30 : ABE
31 : CD 32 : ABD 33 : ABCE

Pourquoi certaines réponses sont fausses :

QCM 1 : C : Elle est aussi primordiale lors du renouvellement tissulaire chez l’adulte. E : La
plupart des cellules tumorales, pas toutes.

QCM 2 : A : La phase de croissance est appelée G1. C : Des complexes protéiques à activité
sérine/thréonine kinase. E : C’est la concentration des cyclines qui varie.

QCM 3 : A : MPF est constitué de l’association cdk1/cycline B. B : Le MPF est identique chez les
levures, les mouches, les grenouilles, l’Homme… E : La phosphorylation se fait à partir d’une
molécule d’ATP.

QCM 4 : B : Elles restent en G0/G1. D : Cycline D.

QCM 5 : C : La protéine p53. D : Au contraire, ce sont les systèmes de contrôle du cycle qui
déclenche l’apoptose pour éviter que la cellule devienne tumorale. E : Le complexe cdk1/cycline
A.

QCM 6 : B : Tous les CKI ne sont pas universels. D : En fin de phase S et en début de phase G2.

QCM 7 : A : p53 est sous forme inactive dans les conditions physiologiques. C : En G1. E : Elle
est capable d’activer (et non d’induire) la transcription de ce gène. NB pour les perplexes: il faut
différencier l'activation de l'induction: l'activation est un phénomène direct, alors que l'induction
indique une cascade d'évènements.

QCM 8 : A : La plupart des cellules atteignent leur différenciation terminale avant d’avoir épuiser
leur potentiel prolifératif. B : La taille du noyau augmente comme celle de la cellule. C : C’est
l’inverse (plus l’individu est âgé plus on trouvera de cellules sénescentes). E : L’induction de la
SA-β-galactosidase.

QCM 9 : A : C’est la séquence TTAGGG (un G en moins…). B : Les neurones ne se divisent pas,
leurs télomères ne se raccourcissent donc pas. D : Indirectement, pas directement.

QCM 10 : B : Un ARN complémentaire de TTAGGG. C : Il est possible qu’il y ait d’autres


systèmes d’horloge. E : Au plus 100 divisions.

QCM 11 : C : Faux, les cellules tumorales le peuvent.. D : Cette barrière n’est pas infaillible.

QCM 12 :
A. Elle dépend aussi de l’expression de protéines régulatrices (p53) et inhibitrices (p16 et p21).
D. Elle peut aussi aboutir à un blocage transitoire du cycle cellulaire.
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QCM 13:
A. C’est l’induction de l’expression de p16.
C. Les cellules souches adultes ont un potentiel de prolifération élevé et non déterminé précisément
mais il n’est pas illimité.

QCM 14:
A. Une cycline peut s’associer à plusieurs cdk et vice versa.
E. La concentration des cdk est plus ou moins constante au cour du cycle, item vrai avec les cycline.

QCM 15 :
E. C’est un allongement de la durée de vie de P53 et son accumulation nucléaire(p53 étant un
facteur transcriptionnel) qui permettent une augmentation de sa quantité et non une augmentation
de son expression.

QCM 16 :
A. Elle peut aussi juste faire un blocage transitoire le temps de réparer.
B. L'apoptose est un mécanisme contrecarrant le développement des tumeurs, comme la sénescence
réplicative, il y a donc défaut d'apoptose ou trop grande promotion des cycles cellulaires dans les
cellules cancéreuses.
D. Le complexe protéique à activité kinase comprend la sous unité cdk et la cycline. Seule la cycline
est présente de manière cyclique (d’où son nom)
E. La cycline est la sous unité régulatrice.

QCM 17 :
A. G1 est la phase de croissance.
B. cdk1-cycline B
D. La sénescence réplicative n’est pas transitoire et n’est pas liée au dommage de la cellule elle est
physiologique et est due au vieillissement cellulaire.
E. Les télomères se trouvent aux extrémités du chromosome.

QCM 18 :
D. Cycline mais pas cdk dont le taux est constant dans le cycle.
E. Une mutation peut être activatrice ou inhibitrice.

QCM 19 :
A. La télomérase allonge les extrémités des chromosomes et augmente le nombre de division que la
cellule peut potentiellement faire.
B. p21 inhibe la fonction kinase.
C. Les cyclines D sont présentes en phase G1.
E. C’est un bon marqueur de la sénescence réplicative.

QCM 20 :
A. Ce n’est pas le cas dans la méiose.
B. Ils participent au vieillissement cellulaire (sénescence) et à la mort cellulaire par apoptose.

QCM 21 :
B. Il s’agit des sous-unités catalytiques.

QCM 22 :
A. Les facteurs de croissance stimulent la synthèse de la cycline D.
B. G1/S

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QCM 23 :
C. Certains sont très spécifiques.
D. Arrêt du cycle en fin de G1.

QCM 24 :
A. p53 est activée.

QCM 25 :
E. C’est le contraire.

QCM 26 :
A. C’est le cas des cellules de la lignée germinale, qui via la fécondation s’expriment au travers des
générations. Les cellules souches adultes ont un potentiel de multiplication très important, mais que
l’on ne peut pas actuellement évaluer précisément.
E. Si p53 est inactivée on observe une multiplication de la cellule.

QCM 27 :
A. Les cellules immortelles ont réactivé leur télomérase.
C. Les cellules tumorales ont inactivé p53 et activé la télomérase.

QCM 28 :
D. La phase M n’est pas équivalente à la mitose uniquement mais aussi à la cytodiérèse.

QCM 29 :
B. cycline → régulatrice, cdk → catalytique.
D. cdk1/cyclineB.
E. Les cellules qui ont déjà passé le point R continuent leur cycle même sans facteurs de croissance.

QCM 30 :
C. P16 est inhibiteur spécifique car ne se lie qu’aux complexes mettant en jeu cdk4 et 6.
D. P21 est un inhibiteur universel des complexes cdk/cycline.

QCM 31 :
A. On observe une accumulation nucléaire.
B. Pas forcément : on peut aussi avoir un blocage transitoire dans n’importe quelle phase du cycle.
E. De par l’activité de p16, la cellule est bloquée en G1.

QCM 32 :
C. On considère que les cellules de la lignée germinale ont un potentiel prolifératif théoriquement
illimité.
E. Chez l’adulte, elle ne persiste que dans les cellules souches et les cellules germinales.

QCM 33 :
D. Pas simultanément : d’abord inactivation de p53.

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LES TECHNIQUES
EN BIOLOGIE
CELLULAIRE
(56 QCM)

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QCM N°1 TECH : A propos des techniques en biologie cellulaire :
A. Le microscope électronique à transmission (MET) est approprié pour observer des cellules ou des
tissus en 3 dimensions si il est associé à des techniques d’ombrage.
B. Pour observer les mouvements moléculaires dans la cellule vivante, la technique du FRET est une des
plus adaptée.
C. L’AFM permet non seulement d’observer des molécules individuellement, mais également d’étudier la
force de liaison intermoléculaire.
D. L’hybridation in situ peut mettre en évidence l’expression d’un gène dans une cellule ou un tissu, que
ce soit en microscopie optique (MO) ou en microscopie électronique (ME).
E. Le microscope à balayage (SEM) permet d’observer le mouvement cellulaire (cellules ou organites).

QCM N°2 TECH : A propos des techniques en MO (sans coloration) :


A. Ces techniques permettent d’observer des cellules vivantes, contrairement aux techniques employant
des colorants, qui entraînent toutes la mort cellulaire.
B. Elles utilisent des procédés basés sur le décalage de phase ou sur la modification du spectre de la
lumière transmise.
C. Le microscope à polarisation met en évidence les matériaux biologiques anisotropes (ou biréfringents).
D. Le microscope à contraste de phase permet de visualiser les décalages de phase de la lumière transmise
par un procédé de mise en évidence des interférences. L’effet obtenu est une apparence de relief.
E. Dans la technique du fond noir, la lumière est placée latéralement par rapport à l’objet, et seule une
partie des rayons incidents est récupérée par l’objectif.
QCM N°3 TECH : A propos de la microscopie électronique à balayage (SEM et ESEM) :
A. Dans la technique du SEM, l’échantillon biologique est fixé, déshydraté puis recouvert d’une fine
couche de métal (or, palladium) qui est vaporisée latéralement.
B. L’ESEM permet d’obtenir une résolution d’image identique au SEM, mais contrairement à ce dernier,
il permet d’étudier des échantillons vivants.
C. La technique du SEM utilise deux faisceaux d’électrons non synchrones : l’un pour balayer
l’échantillon, l’autre pour former une image sur un moniteur.
D. La nécessité de déshydrater et de métalliser (dans le cas du SEM) l’échantillon entraîne un risque
d’artefacts.
E. Les techniques de balayage permettent d’obtenir une image tridimensionnelle, avec une grande
profondeur de champ et une résolution plus forte que celle du MET.

QCM N°4 TECH : A propos de l’ombrage métallique en MET :


A. Cette technique permet de visualiser des reliefs de surfaces en MET avec un pouvoir séparateur de
l’ordre de 2 nm.
B. Un métal lourd (or, platine) est vaporisé latéralement sur l’échantillon, et se dépose de manière
homogène sur toute sa surface.
C. Une réplique est réalisée en déposant un film de carbone électrotransparent à la surface de
l’échantillon. Elle sera ensuite observée de manière traditionnelle en MET.
D. Après le dépôt du film de carbone, le spécimen organique est dissout dans la soude.
E. La réalisation d’une réplique en carbone est indispensable à l’observation de l’échantillon.
QCM N°5 TECH : A propos de la cryofracture et du cryodécapage :
A. Pour réaliser une cryofracture, l’objet biologique doit être congelé à la température de l’azote liquide (-
273°C) en présence d’un cryoprotecteur.
B. Si l’on veut réaliser un cryodécapage, on n’utilise pas de cryoprotecteur : on refroidit très rapidement
l’échantillon pour éviter la formation de cristaux de glace.
C. Lorsque l’on coupe l’échantillon (à l’aide d’un « couteau »), le plan de fracture est régulier et passe
souvent par la partie hydrophobe des bicouches lipidiques.
D. On peut abaisser par sublimation le niveau de glace autours du spécimen et dans le cytoplasme. Il est
plus facile d’enlever la glace du cytoplasme que celle entourant l’échantillon.
E. Un ombrage métallique ainsi qu’une réplique seront réalisés pour observer l’échantillon en MET.
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QCM N°6 TECH : A propos de la microscopie cryoélectronique :
A. Elle permet de visualiser de très petites structures sans préparation, ce qui évite les artefacts pouvant
fausser l’observation.
B. La résolution obtenue avec cette technique est de l’ordre du millième de µm.
C. Comme pour la technique du cryodécapage, l’échantillon est refroidi très rapidement afin d’éviter la
formation de cristaux de glace qui pourraient endommager le spécimen.
D. L’échantillon à observer doit bien sûr être hydraté, mais aussi être très mince (100nm).
E. Grâce à cette technique, on peut obtenir (par traitement informatique) une reconstitution
tridimensionnelle d’un microtubule avec une résolution de 0,8 nm.

QCM N°7 TECH : A propos des techniques immunohisto(cyto)chimiques :


A. Ces techniques permettent de reconnaître un antigène (Ag) dans une cellule ou un tissu grâce à des
anticorps (Ac) dirigés contre cet antigène.
B. Les Ac sont synthétisés par les plasmocytes, qui sont issus des lymphocytes T. Ils sont constitués de 4
chaînes peptidiques : 2 lourdes et 2 légères réunies par des ponts disulfure.
C. On peut cliver enzymatiquement les Ac en 2 types de fragments : Fc (fragment cristallisable) et Fab
(antigen binding), ce dernier étant porteur du site de reconnaissance de l’antigène (épitope).
D. L’Ac ne reconnaît qu’une fraction spécifique de l’Ag. Cette région (paratope) peut être séquentiel (ou
continu) mais aussi conformationnelle.
E. La cryofixation est plus fiable que la fixation chimique dans ce genre de technique car elle préserve
mieux les structures moléculaires et évite ainsi la disparition des épitopes.

QCM N°8 TECH : A propos des techniques immunohisto(cyto)chimiques :


A. Un antisérum est constitué d’un mélange d’Ac différents mais reconnaissant tous des épitopes portés
par la molécule ayant servi à immuniser l’animal.
B. Théoriquement, un très grand nombre d’Ac différents peut être synthétisé contre la même molécule.
C. La purification de l’antigène avant son injection dans l’animal à immuniser ne suffit pas à obtenir un
antisérum utilisable.
D. En fusionnant des lymphocytes B spléniques et des myélomes murins, on obtient des hybridomes
sécréteurs et immortels. Les membranes plasmiques et nucléaires fusionnent presque simultanément par
électrofusion.
E. Les anticorps monoclonaux sont produits à partir de lymphocytes B descendants d’une cellule unique
(clone cellulaire) : toutes les molécules d’Ac produites sont identiques et reconnaissent le même épitope.

QCM N°9 TECH : A propos des techniques immunohisto(cyto)chimiques :


A. La sélection des hybridomes se fait grâce à des milieux de culture sélectifs dans lesquels seuls les
hybrides peuvent survivre.
B. Les Ac sont spontanément visibles sur un échantillon en ME.
C. Ce n’est qu’après le clonage en dilution limite (0 ou une cellule par puit) que les Ac deviennent
réellement monoclonaux.
D. L’étape du criblage permet de détecter les Ac monoclonaux recherchés.
E. La méthode de marquage directe est plus « économique » que la méthode indirecte.

QCM N°10 TECH : A propos des techniques immunohisto(cyto)chimiques :


A. Dans la méthode de marquage indirecte, on utilise des Ac anti-immunoglobulines non marqués, qui se
fixent aux Ac dirigés contre l’antigène recherché qui eux sont marqués.
B. Une amplification du signal (par le système avidine/biotine par ex) de visualisation est parfois
nécessaire pour détecter un ou plusieurs Ag peu présent(s) au sein d’un échantillon.
C. Une absence de signal visualisable sur un échantillon signifie obligatoirement que l’Ag recherché n’est
pas présent.
D. La biotine est une molécule qui présente 4 sites de liaison pour l’avidine, ce qui permet de former
d’importants complexes insolubles facilement repérable.
E. Aucune réaction croisée ne peut se produire avec des Ac monoclonaux, contrairement aux antisérums.
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QCM N°11 TECH : A propos des techniques immunohisto(cyto)chimiques :
A. L’or colloïdal est un marqueur propre à la ME, et permet de visualiser individuellement les molécules
marquées.
B. Une enzyme peut être couplée de manière covalente au fragment Fab. Les plus utilisées sont la
peroxydase de raifort et la phosphatase alcaline.
C. L’immunofluorescence consiste à coupler un fluorochrome à un Ac : soumis à une lumière excitatrice,
le fluorochrome émet un rayonnement de plus faible énergie (donc de longueur d’onde inférieure) ce qui
permet de visualiser la localisation d’un Ag.
D. Le calibre des microsphères d’or colloïdal est contrôlable.
E. La rhodamine est un fluorochrome émettant une lumière verte après excitation.

QCM N°12 TECH : A propos du microscope confocal :


A. Il permet l’observation indirecte de plans définis d’un échantillon épais (jusqu’à 50 µm).
B. L’utilisation d’un diaphragme placé dans un plan focal conjugué à celui de l’objectif permet d’éliminer
une grande partie de la fluorescence parasite.
C. La profondeur de champ offerte par cette technique est faible (environs 60 nm).
D. Le traitement informatique des images obtenues par ce microscope permet de voir l’échantillon en
trois dimensions.
E. Les photos dommages induits par cette technique sont identiques à ceux de la microscope à
fluorescence classique.

QCM N°13 TECH : A propos du microscope confocal et de la GFP (Green fluorescent protein) :
A. La GFP est une petite protéine naturellement fluorescente en forme de tonneau qui être couplée à des
protéines sans modifier leurs fonctions.
B. La plupart des composants biologiques ont des coefficients d’absorption élevés dans le domaine du
visible et de l’infra rouge.
C. Le microscope confocal permet d’obtenir des images de la gastrulation beaucoup plus précises qu’avec
un microscope à fluorescence classique.
D. La GFP ne peut être utilisée dans des cellules vivantes car elle est très toxique et les détruit
rapidement.
E. Le miroir dichroïque utilisé en microscopie confocale est situé dans un plan conjugué à celui de
l’objectif et du diaphragme.

QCM N°14 TECH : A propos du FRAP et du FRET :


A. La technique du FRET permet d’observer le renouvellement d’une molécule membranaire ou encore la
vitesse de passage d’une molécule du Golgi vers le RE.
B. La microscopie biphotonique est plus adaptée aux techniques de FRAP que la microscopie confocale.
C. La technique du FRET nécessite l’utilisation de deux fluorochromes de longueur d’onde différentes :
la longueur d’onde d’émission du premier correspond à celle d’excitation du second.
D. Pour que le transfert d’énergie nécessaire à la réussite du FRET ait lieu, il faut que les fluorochromes
soient suffisamment proches (moins de 5 nm).
E. La réapparition de la fluorescence après photo-blanchiment est due à la dissipation progressive de
l’énergie transmise par le laser.

QCM N°15 TECH : A propos de la microscopie biphotonique :


A. Pour obtenir une excitation biphotonique, il est nécessaire de confiner un très grand nombre de
photons dans un très petit volume.
B. Elle nécessite l’exposition continue de l’échantillon par des lasers très puissants.
C. C’est une méthode plus adaptée à l’observation du vivant que la microscopie confocale.
D. Le laser utilisé dans un microscope biphotonique permet l’excitation des molécules dont le spectre
d’absorption est compris entre 245 et 600 nm.
E. Dans cette technique de microscopie, le bruit de fond est quasiment nul.

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QCM N°16 TECH : A propos de la microscopie biphotonique :
A. Le terme de microscopie confocale biphotonique peut également s’appliquer pour qualifier cette
technique.
B. La longueur d’onde d’excitation des fluorochromes est presque le double de la longueur d’onde de
fluorescence.
C. Les coefficients d’absorption de la plupart des composants biologiques étant plus faibles dans
l’infrarouge que dans l’ultraviolet, un faisceau laser pénètre plus profondément dans un échantillon.
D. Le laser généralement utilisé est de type impulsionnel (il émet pendant des durées de l’ordre de 10-13 s)
et il est dopé au propane.
E. Cette technique possède une très grande résolution spatiale dans les trois dimensions.

QCM N°17 TECH : A propos de la tomographie optique de projection (OPT) :


A. Elle permet d’observer des échantillons beaucoup plus épais qu’en microscopie biphotonique.
B. La résolution spatiale de l’OPT est réduite à 5nm.
C. L’échantillon doit impérativement être fluorescent pour être observable par cette technique.
D. Cette technique permet les doubles marquages.
E. L’échantillon est éclairé par une lampe à vapeur de mercure qui tourne autour de lui, permettant ainsi
d’obtenir des angles de visions différents pour recalculer la structure 3D originale.

QCM N°18 TECH : A propos de l’hybridation in situ et sur chromosome :


A. Les techniques employées pour la dénaturation de l’ADN double brin, nécessaire à l’hybridation in
situ, altère la qualité morphologique des échantillons.
B. Les sondes utilisées peuvent être synthétisées avec des nucléotides radiomarqués (sondes chaudes) ou
porteurs d’une chaîne latérale secondairement révélée (sondes froides).
C. Plusieurs séquences nucléotidiques peuvent être simultanément visualisées sur un ou plusieurs
chromosomes grâce à l’utilisation de sondes porteuses d’antigènes différents.
D. Les séquences d’ARNm doivent être chauffées ou exposées à un pH élevé pendant un temps court
pour être étudiées.
E. La digoxigénine peut être couplée à une sonde ; elle sera révélée par un anticorps anti-digoxigénine
marqué par une enzyme.

QCM N°19 TECH : A propos du microscope à force atomique (AFM) :


A. Le mode contact, qui consiste à utiliser les forces répulsives, est de loin le plus utilisé.
B. Le socle sur lequel est posé l’échantillon est positionné par des céramiques piézoélectriques avec une
précision voisine de la taille de l’atome.
C. La résolution latérale de ce microscope est de l’ordre de la dizaine de µm.
D. L’AFM permet entre autre d’étudier les forces d’interaction moléculaire et donc la stabilité des
domaines protéiques.
E. Les échantillons doivent subir des techniques de préparation complexes et spécifiques pour être
observables au microscope à force atomique.

QCM N°20 TECH : A propos du microscope à force atomique (AFM) :


A. La surface visualisable par cette technique varie entre la centaine de nm et environ 150 microns.
B. Les déplacements du faisceau laser dirigé sur l’extrémité du cantilever résultent des mouvements
horizontaux de la pointe.
C. L’utilisation de pointes très fines permet d’obtenir une meilleure résolution latérale. Ceci est un
argument en faveur du mode tapping car celui-ci permet d’user la pointe moins rapidement.
D. Le mode sans contact est très peu utilisé car très difficile à mettre en œuvre.
E. Cette technique de microscopie ne permet pas d’observer des cellules vivantes.

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QCM 21 : A propos de la Microscopie Optique (M.O.) sans coloration :
A. Elle permet d’observer des cellules vivantes grâce à une modification du spectre de la lumière
transmise.
B. Une image sur fond noir est obtenue grâce à une lumière incidente sous l’objet observé.
C. L’image ainsi obtenue est brillante sur fond noir.
D. Le microscope interférentiel de Nomarsky donne une apparence de mouvement.
E. On peut observer le mouvement cellulaire par des techniques de M.O. sans coloration.
QCM 22 : A propos de la microscopie à polarisation :
A. Elle met en évidence les matériaux biologiques biréfringents.
B. Ces matériaux sont dits biréfringents parce qu’avec certaines colorations on peut les observer de 2
couleurs différentes selon l’angle d’observation.
C. On peut visualiser par exemple des microtubules au cours d’une mitose.
D. Cette technique ne peut être utilisée que sur des cellules mortes.
E. Les matériaux biologiques mis en évidence sont préférentiellement composés de particules
submicroscopiques asymétriques ordonnées.
QCM 23 : A propos des Microscopies Electroniques (M.E.) à balayage :
A. Les M.E. à balayage permettent une observation réelle du relief.
B. Le pouvoir séparateur est très important, notamment supérieur à celui du M.E.T.
C. Les M.E. à balayage nécessitent obligatoirement une déshydratation au préalable.
D. L’ESEM permet donc l’observation d’échantillons vivants.
E. On observe les échantillons grâce au tâtonnement de leur surface par des faisceaux d’électrons.
QCM 24 : A propos des anticorps monoclonaux :
A. Ils sont produits à partir de lymphocytes B sécréteurs descendants d’une cellule unique ou clone
cellulaire.
B. Cette technique peut permettre d’obtenir des anticorps dirigés contre des antigènes inconnus.
C. Les anticorps monoclonaux sont spécifiques d’un épitope.
D. Le criblage est l’étape fondamentale de la technique des hybridomes, au-delà les anticorps produits et
recueillis sont réellement monoclonaux.
E. Contrairement à l’antisérum, la production d’anticorps monoclonaux ne nécessite pas l’immunisation
préalable de l’animal.
QCM 25 : Au sujet des techniques immunocytochimiques :
A. Un anticorps possède 2 sites de reconnaissance ou paratopes spécifiques d’un épitope.
B. Un anticorps est constitué de six chaînes peptidiques : 2 chaînes lourdes et 4 chaînes légères reliées par
de ponts disulfures.
C. Un anticorps spécifique permet de localiser un antigène en se fixant sur celui-ci par ses fragments Fab.
D. Après l’immunisation de l’animal, l’antisérum contient différents anticorps mais qui sont tous
spécifiques de la même molécule.
E. Les anticorps sont des glycoprotéines du sérum et du liquide interstitiel produites par les plasmocytes
qui se transforment en lymphocytes B à la suite du contact avec l’antigène.

QCM 26 : A propos des techniques immunocytochimiques :


A. Un nombre important d‘anticorps différents peut théoriquement être produit contre le même épitope.
B. L’antisérum est le sérum d’un animal immunisé contenant un haut titre d’anticorps spécifiques.
C. Les anticorps se lient à une région spécifique de l’antigène par l’intermédiaire de sites de
reconnaissances ou épitopes.
D. Dans la technique des hybridomes (production d’anticorps monoclonaux), le criblage correspond à la
sélection des hybridomes par utilisation de milieux sélectifs.
E. Après le clivage enzymatique d’un anticorps, on obtient un fragment Fab et deux fragments Fc.

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QCM 27 : A sujet des techniques immunocytochimiques :
A. Pour la production d’anticorps monoclonaux comme pour celle d’un antisérum, l’antigène doit être
purifié.
B. L’antisérum contient entre autres des anticorps de spécificité différente qui reconnaissent le même
antigène.
C. L’antisérum est obtenu par immunisation d’un animal contre un antigène spécifique par une injection
unique de cet antigène.
D. Un anticorps monoclonal spécifique d‘un épitope conformationnel permet de localiser la présence
d’une protéine sur une coupe de tissu préalablement traitée par fixation chimique.
E. Un épitope séquentiel correspond à la structure primaire de la molécule.

QCM 28 : A propos des techniques immunocytochimiques :


A. Elles sont utilisables uniquement en microscopie optique.
B. Un antisérum purifié permet de reconnaître différentes molécules mais un seul épitope
C. La cryofixation permet de préserver la structure moléculaire de l’antigène.
D. La technique des hybridomes repose sur la fusion de lymphocytes B spléniques d’un animal
préalablement immunisé et de myélomes murins pour former des hybridomes sécréteurs immortels.
E. Un nombre important d’anticorps peut théoriquement être produit contre la même molécule.

QCM 29 : A propos des molécules organiques (M.O) :


A. Une cellule contient environ 109 molécules organiques.
B. La majorité de ces molécules correspond à des constituants des membranes.
C. Les M.O ont une durée de vie bien inférieure à celle des cellules dans lesquelles elles sont fabriquées.
D. L’instabilité des M.O est due aux interactions permanentes avec les autres molécules de la cellule,
interactions permises par leur grande mobilité (en général).
E. Les processus de fabrication de ces molécules sont regroupés sous le terme de« métabolisme ».

QCM 30 : A propos de la GFP :


A. La « green fluorescent protein » (GFP) est une protéine fluorescente, de petite taille, produite
artificiellement.
B. Par mutagenèse, on peut obtenir à partir de la GFP de nombreux variants présentant des longueurs
d’ondes d’excitation et d’émission différentes.
C. La GFP, grâce à sa petite taille, permet d’obtenir des protéines chimères fluorescentes, qui conservent
les propriétés de la protéine sauvage que l’on souhaite étudier.
D. La transfection d’un vecteur contenant l’ADNc d’une protéine en fusion avec celui de la GFP permet
la visualisation en fluorescence, dans des cellules ou des animaux vivants.
E. La GFP ne permet pas d’observer les interactions moléculaires in vivo.

QCM 31 : Microscopie confocale et biphotonique :


A. Les microscopies confocale et biphotonique permettent de visualiser des molécules fluorescentes.
B. Dans ces deux méthodes comme en microscopie photonique classique, la source lumineuse est un laser
fortement focalisé sur un point de l’objet observé.
C. En balayant l’objet point par point, on peut reconstituer un plan. Puis plan par plan, on peut
reconstituer l’objet en 3 dimensions.
D. Le microscopie confocale permet d’observer des plans épais d’un objet dans une profondeur de champ
faible.
E. Le principe de la fluorescence repose sur la réémission de photons de plus forte énergie par les parties
fluorescentes de l’objet éclairées par le laser.

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QCM 32 : A propos de la microscopie confocale. Dans confocale, il y a focale:
A. En microscopie confocale, la focalisation du laser permet de concentrer au maximum les photons
excitateurs sur le point focal.
B. L’utilisation d’un diaphragme placé dans un plan confocal induit l’apparition d’une fluorescence
parasite.
C. Même avec le diaphragme, la fluorescence parasite des plans supérieurs et inférieurs au plan de
focalisation est une « source de bruit » importante.
D. Les photodommages qui ont lieu sur le trajet du faisceau sont une limitation pour l’observation du
vivant.
E. Les longueurs d’onde d’excitation et d’émission sont proches et il est difficile de trouver un miroir
dichroïque n’induisant pas de pertes d’intensité de fluorescence.

QCM 33 : A propos du métabolisme cellulaire :


A. La mort cellulaire résulte de « l’usure moléculaire ».
B. La cryoconservation à lieu par congélation à la température de l’azote liquide, -196°C.
C. La congélation des cellules lors de la cryogénisation est effectuée de façon brutale.
D. L’état de « vie latente » peut être obtenu après déshydratation de la cellule.
E. La technique de cryoconservation des cellules possède des applications médicales : conservation de
cellules souches, de gamètes…

QCM 34 : A propos de la microscopie électronique à transmission MET :


A. Dans la technique à cryofracture, contrairement à celle de cryodécapage, on n’utilise pas de
cryoprotecteur.
B. Dans la technique à cryofracture comme à celle de cryodécapage, on doit congeler l’objet biologique à
une température proche de 0°.
C. Dans la technique de cryofracture, on peut observer la structure des bicouches lipidiques grâce à un
plan de fracture le plus souvent régulier.
D. La membrane plasmique est une structure en bicouche maintenue par des liaisons non covalentes.
E. On peut observer le réseau de filaments du cytosquelette en MET après cryodécapage et ombrage
métallique.

QCM 35 : A propos de la visualisation par ombrage métallique :


A. L’ombrage métallique est obligatoire pour la visualisation en microscopie électronique à transmission.
B. Des atomes de métal lourd sont déposés latéralement à la surface de l’objet pour réaliser la réplique.
C. Pour la réalisation d’une réplique, un film de carbone électrotransparent est déposé latéralement à la
surface de l’objet.
D. Le spécimen formé est dissout dans un bain d’acide.
E. On peut observer au microscope électronique à transmission des molécules individuelles de myosine
sans réaliser de réplique.

QCM 36 : A propos de la MET :


A. On ne peut observer que des structures fixées chimiquement
B. Dans la coloration négative les sels de métaux sont déposés latéralement à la surface de l’objet
C. La coloration négative est utilisée aussi bien pour la MET que pour la microscopie optique
D. Après un cryodécapage, on peut observer le spécimen au microscope électronique après ombrage
métallique et coloration négative.
E. L’ombrage métallique permet de mieux visualiser les macromolécules que la coloration négative.

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QCM 37 : A propos de la microscopie cryoélectronique :
A. Cette technique permet la visualisation de très petites structures sans préparation.
B. L’échantillon est déshydraté et congelé rapidement à – 160°.
C. La résolution de cette technique est de l’ordre du micron.
D. Les images sont ensuite traitées par informatique ce qui permet de voir la structure tridimensionnelle
des échantillons.
E. La microscopie cryoélectronique permet par exemple d’observer la structure fine d’un microtubule.

QCM 38 : Concernant les techniques de radiomarquage en biologie cellulaire :


A. Pour réveler des sequences d’ADN on peut utiliser des sondes froides, il s’agit d’une courte sequences
de nucléotides radiomarqués.
B. On peut aussi utiliser des sondes comportant des nucléotides associes au complexe avidine/ biotine.
C. Afin de rechercher des séquences d’ADN pour que l’utilisation de sondes soit efficace une étapes de
denaturation est nécessaire.
D. L’etape préalable de dénaturation peut être réalis par une exposition à la chaleur ou à un pH élevé mais
aussi par digestion enzymatique.
E. Les techniques d’hybridation présentent toutefois des limites, notamment la denaturation de l’ADN qui
altère la qualité morphologique des échantillons.
QCM 39 : A propos de la FISH (Fluorescence in Situ Hybridization) :
A. Cette technique permet de repérer avec une sonde spécifique marquée avec un fluorochrome un gène.
B. Cette technique est réalisable sur chromosome seulement pendant certaines phases du cycle cellulaire
qui sont la télophase et l’anaphase.
C. La technique du SKY (spectral karyotyping) consiste à utiliser différentes sondes spécifiques chacune
d’un chromosome et marquées avec des fluorochromes différents.
D. Par conséquent cette technique permet de distinguer les chromosomes homologues.
E. Les chromosomes peuvent alors être identifiés en microscopie de fluorescence couplée avec un
interféromètre.

QCM 40 : A propos de l’HIS :


A. Si on recherche une séquence d’ADN natif, une étape de dénaturation est nécessaire et, pour cela, on
peut l’exposer à un pH élevé.
B. Le système avidine/biotine permet l’amplification du signal lors d’une HIS à sonde froide ; la
révélation n’étant non pas autoradiographique mais enzymatique.
C. La technique du FISH permet la visualisation simultanée de plusieurs séquences sur un ou plusieurs
chromosomes.
D. Le FISH permet ainsi de détecter des anomalies chromosomiques comme une translocation par
exemple.
E. Dans la technique du FISH, les nucléotides de la sonde peuvent être couplés à une molécule
antigénique reconnue par un anticorps fluorescent.

QCM 41 : Concernant les techniques de visualisation en biologie moléculaire :


A. Pour obtenir des anticorps contre un antigène inconnu, seule la production d’un antisérum est possible.
B. Parmi les techniques de microscopie électronique (ME), la microscopie à balayage classique permet
d’obtenir une image agrandie de la surface d’un échantillon.
C. Sans coloration, la microscopie de contraste de phase donne une image brillante sur fond noir de
l’échantillon.
D. En ME à transmission, l’observation des reliefs est permise après traitement par cryodécapage ou
cryofracture puis ombrage métallique.
E. La microscopie à polarisation met en évidence des matériaux biologiques anisotropes, c'est-à-dire
composés préférentiellement de particules sub-microscopiques symétriques.

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QCM 42 : Concernant les techniques de visualisation en biologie moléculaire :
A. Pour réaliser un cryodécapage, l’objet biologique est congelé en présence d’un cryoprotecteur, avant
d’être fracturé.
B. Une apparence de relief d’un échantillon peut être obtenue par microscopie en contraste interférentiel
(Nomarski).
C. Après ombrage, la microscopie électronique à transmission permet d’atteindre un pouvoir de résolution
supérieur à la microscopie à balayage.
D. En immunohistochimie, afin de conserver au mieux la totalité des épitopes, notamment
conformationnels, la cryofixation est privilégiée par rapport à une fixation chimique.
E. Si après amplification de la réaction antigène anticorps, aucun signal n’est détecté, on peut déduire que
la molécule antigénique est absente du prélèvement.

QCM 43 : A propos des techniques en immunohistochimie :


A. Le fragment Fc porte un site de reconnaissance de l’anticorps ou paratope.
B. Pour amplifier le signal, la liaison de l’Avidine sur le deuxième anticorps permet ensuite, en présence
de Biotine, la formation de volumineux complexes insolubles.
C. Le marquage immunoenzymatique repose sur le couplage d’une enzyme (telle que la phosphatase
alcaline) à l’anticorps ; celle-ci transformera ensuite un substrat soluble.
D. Un anticorps monoclonal est spécifique d’un seul épitope, alors que l’antisérum contient divers
anticorps de spécialité différente, donc reconnaissant des épitopes différents.
E. Afin de co-localiser deux antigènes dans une même cellule, on utilise simultanément deux anticorps
portant des signaux différents.

QCM 44 : Concernant les techniques spéciales de visualisation en biologie moléculaire :


A. En immunohistochimie, un résultat positif peut être obtenu alors que l’antigène est absent du
prélèvement observé , par une réaction croisée avec une autre protéine ayant un épitope commun.
B. Pour observer une cellule ou un tissu en trois dimensions, les techniques de microscopie électronique
(ME) sont : la ME à transmission, la microscopie cryoélectronique, la microscopie à balayage et la
microscopie à balayage environnemental
C. L’immunofluorescence permet de localiser une molécule antigénique dans une cellule ou un tissu en
microscopie électronique.
D. Après la réalisation d’une réplique, l’ombrage métallique n’est pas indispensable si le spécimen est
suffisamment mince pour être observé directement en microscopie électronique à transmission.
E. La technique des hybridomes, pour produire des anticorps monoclonaux, renvoie à la fusion de
lymphocytes B spléniques et de myélome murin.

QCM 45 : Concernant les techniques de visualisation en microscopie électronique :


A. Grâce à la microscopie cryoélectronique, de très petites structures peuvent être visualisées directement
en trois dimensions avec une résolution de l’ordre du nm.
B. La microscopie électronique à transmission et l’AFM permettent d’observer individuellement des
molécules.
C. Concernant l’immunohistochimie, une réaction croisée est de manière générale plus fréquente avec
l’utilisation d’anticorps monoclonaux qu’avec un antisérum.
D. Un anticorps est dit conformationnnel quand il reconnaît la forme de la globalité de l’antigène ayant
induit sa production.
E. Parmi les marqueurs propres à la microscopie électronique en immunohistochimie, figurent l’or
colloïdal, la ferritine, et les enzymes.

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QCM 46 : Concernant les techniques de visualisation en biologie cellulaire :
A. Un anticorps, sécrété par un plasmocyte, se lie spécifiquement à un épitope donné.
B. La méthode indirecte de marquage nécessite la production d’Ig spécifique de l’épitope d’intérêt chez
une souris, et secondairement d’anticorps anti-Ig chez une autre souris.
C. Afin d’observer les mouvements cellulaires en microscopie électronique, la microscopie à balayage ou
SEM est la plus appropriée.
D. En microscopie électronique à transmission, après cryofracture, le plan de clivage passe entre les deux
hémi- couches de la membrane plasmique et peut permettre de repérer de quel feuillet dépendent les
protéines membranaires.
E. Pour produire un anticorps monoclonal, il est nécessaire de connaître l’antigène d’intérêt afin de
pouvoir immuniser l’animal avec la molécule purifiée, puis sélectionner le clone cellulaire sécréteur.

QCM 47 : Concernant les techniques de visualisation en biologie cellulaire :


A. Un fluorochrome soumis à une lumière excitatrice, peut réémettre un rayonnement de plus faible
énergie. Après une observation prolongée, la fluorescence peut disparaître (photo-blanchiment).
B. Le FRAP est une technique adaptée pour observer in vivo des interactions ou des modifications
structurales des molécules.
C. La purification des antisérums permet de réduire les réactions croisées.
D. Le cryodécapage permet, grâce à la sublimation, de mettre en évidence les structures
intracytoplasmiques.
E. Pour souligner les contours des bactéries, virus et macromolécules en microscopie optique, la
coloration négative est plus efficace que l’ombrage métallique.

QCM 48 : Concernant la microscopie confocale :


A. Elle se différencie de la microscopie photonique classique par le fait que la source lumineuse (un laser)
est fortement focalisée sur un point et ne capte donc pas simultanément tous les points de l’objet.
B. Elle utilise, comme la microscopie biphotonique, un diaphragme qui élimine une grande partie de la
fluorescence parasite.
C. Elle permet l’observation directe de plans définis d’un échantillon épais (jusqu’à 50mm) avec
cependant une profondeur de pénétration très limitée.
D. Le diaphragme n’est pas toujours utilisé car il induit des pertes considérables de l’intensité de
fluorescence détectée.
E. Elle utilise un miroir dichroïque qui réfléchit les ondes d’excitation provenant du laser et transmet les
ondes de fluorescence provenant de l’objet.

QCM 49 : Concernant la microscopie biphotonique :


A. C’est une technique de microscopie à fluorescence sous excitation à deux photons.
B. Ce phénomène ne peut se produire en pratique qu’au point de focalisation et dans le reste du cône
d’éclairement du laser.
C. Elle utilise des lasers impultionnels alors que la microscopie confocale utilise des lasers continus.
D. La plupart des fluorochromes ont un spectre d’absorption situé dans le domaine infra-rouge.
E. Elle a le même inconvénient que la microscopie confocale concernant la séparation difficile entre le
signal de fluorescence émis et le rayonnement excitateur.
QCM 50 : Quels sont les avantages de la microscopie biphotonique sur la microscopie confocale ?
A. La diminution voire l’ablation des bruits de fond par le diaphragme.
B. L’utilisation d’ondes infra-rouges provenant du laser qui permettent une meilleure pénétration dans
l’échantillon.
C. La possibilité d’utiliser un laser continu à forte puissance.
D. La réduction de dégradation des échantillons par photo-blanchiment, création de photo-produits,
photo-dégradation…
E. En effet, ces phénomènes n’ont lieu que sur le trajet du faisceau en microscopie biphotonique alors
qu’ils ont lieu sur tout l’échantillon en microscopie confocale.

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QCM 51 : Concernant les techniques utilisant la GFP (Green Fluorescent Protein) :
A. La GFP est une petite molécule en forme de tonneau avec un chromophore responsable de la
fluorescence au centre.
B. On sait fabriquer des protéines chimères fluorescentes à partir de la GFP tout en conservant les
propriété de la protéine d'origine.
C. Les applications en biologie cellulaire utilisant ces protéines chimères ne se réalisent que sur des
cellules mortes, sans activité protéique.
D. La FRAP ou photo-blanchiment et la FRET font partie de ces techniques.
E. Dans la technique du photo-blanchiment, l’illumination brève et intense de l’échantillon entraîne une
extinction locale et temporaire de la fluorescence des protéines.

QCM 52 : Concernant les techniques utilisant la GFP (Green Fluorescent Protein) :


A. Elles peuvent permettre d’observer les changements de répartition d’une protéine-GFP au cours du
temps dans une cellule.
B. La technique de FRAP permet, entre autre, de connaître la vitesse de diffusion latérale dans les
membranes.
C. La microscopie confocale est bien adaptée aux techniques de FRAP puisqu’elle permet de limiter le
photo-blanchiment au point focal.
D. Dans la technique de FRET, la longueur d’onde d’émission du fluorochrome de la première molécule
fluorescente correspond à la longueur d’onde d’excitation du fluorochrome de la seconde.
E. Dans cette technique, les deux molécules doivent être assez proches (quelques nanomètres) pour qu’il
y ait transfert d’énergie.

QCM 53 : Concernant l’hybridation in situ :


A. C’est une technique utilisant des protéines marquées.
B. Lorsque la sonde est dite chaude (radiomarquée), la réaction est révélée par auto-radiographie.
C. Une exposition à la chaleur ou à un pH élevé pendant un temps court permet la dénaturation de l’ADN
natif qui ne peut alors plus s’hybrider à la sonde d’ADN complémentaire marquée.
D. L’hybridation de la sonde marquée (qui ne peut être que de l’ADN), peut se faire sur une séquence
d’ADN ou d’ARN complémentaire à la sonde.
E. La sonde nucléotidique peut porter une chaîne latérale biotinylée secondairement révélée par la liaison
d’enzyme biotynilée en présence d’avidine.

QCM 54 : Concernant la technique de FISH :


A. C’est une technique d’hybridation sur chromosome qui permet le repérage d’un gène.
B. Il est impossible d’utiliser plusieurs couleurs de sondes en même temps dans la technique de FISH.
C. Cette technique n’est réalisable que sur des cellules en interphase.
D. La technique de SKY permet d’identifier automatiquement les chromosomes en microscopie à
fluorescence grâce à une comparaison par un interféromètre.
E. Lors d’un caryotype spectral, il est possible de mettre en évidence une translocation réciproque.
QCM 55 : Concernant les techniques récentes d’imagerie biologique :
A. L’inconvénient de la tomographie optique de projection OPT est la nécessité d’observer des spécimens
minces (jusqu’à 15nm d’épaisseur).
B. L’OPT permet de produire des images 3D de spécimens par accumulation informatique d’images de ce
spécimen.
C. La microscopie à force atomique AFM permet l’observation d’échantillons biologiques en milieu
liquide sans préparation (donc l’observation de portions de cellules vivantes).
D. Dans l’AFM, une pointe effectue un balayage de l’échantillon et ses mouvements verticaux suivant le
relief de l’échantillon déplacent le faisceau laser qui se trouve à l’extrémité de la photodiode.
E. La résolution verticale de l’AFM en mode tapping est de l’ordre de l’Angstrom : on peut visualiser des
atomes sur une surface propre.

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QCM 56 : Concernant les 3 modes d’utilisation de l’AFM (microscopie à force atomique) :
A. Le mode sans contact utilise les forces répulsives.
B. Dans le mode contact, la pointe appuie sur la surface, est repoussée et le levier est donc dévié.
C. Le mode tapping utilise les changements de fréquence de résonance au moment de l’interaction avec la
surface pour reconstituer son image.
D. L’avantage du mode contact sur le mode tapping est la moindre usure de la pointe et donc la possibilité
d’utiliser des pointes plus fines.
E. Par la microscopie à force atomique, on peut mesurer la résistance à l’étirement d’une protéine entre le
support et la pointe du microscope.

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Techniques, ce qu’il fallait répondre :

1 : ACD 2 : CE 3 : BD 4 : AC 5:B
6 : Toutes 7 : AE 8 : BC 9 : ACD 10 : B
11 : AD 12 : BDE 13 : AC 14 : BCD 15 : ACE
16 : BCE 17 : AD 18 : ABCE 19 : BD 20 : ACD
21 : CE 22 : ACE 23 : ADE 24 : ABC 25 : AC
26 : B 27 : BE 28 : CDE 29 : CD 30 : BCD
31 : ACD 32 : ACDE 33 : BDE 34 : DE 35 : BDE
36 : O 37 : ADE 38 : BCE 39 : ACE 40 : ABCDE
41 : BD 42 : BCD 43 : CD 44 : ABE 45 : B
46 : AD 47 : ACD 48 : AE 49 : ACD 50 : BD
51 : ABD 52 : ABDE 53 : BE 54 : ADE 55 : BCE
56 : BCE

Pourquoi certaines réponses sont fausses :

QCM 1 : B : La technique du FRAP est une des plus adaptée. E : Le SEM nécessite une fixation
des cellules ou tissus. Par contre cela est possible avec l’ESEM.

QCM 2 : A : La plupart aboutissent à la mort cellulaire mais pas toutes. Par contre, on utilise en
grande majorité des techniques sans coloration pour observer des cellules vivantes en MO. B : La
modification du spectre de la lumière transmise correspond au principe de la coloration. D :
L’apparence de relief s’obtient avec le microscope à
contraste interférentiel de Nomarski.

QCM 3 : A : Le métal est vaporisé verticalement, de manière à ce que la couche soit homogène.
C : Les faisceaux d’électrons sont synchrones. E : Le pouvoir de résolution est plus faible que
celui du MET.

QCM 4 : B : Le métal se dépose uniquement sur les surfaces exposées de l’échantillon. D : Le


spécimen est dissout dans un bain d’acide fort. E : Non, on peut l’observer directement si il est
suffisamment mince (virus, molécules individuelles…).

QCM 5 : A : La température de l’azote liquide est de –196°C. C : Il est souvent irrégulier. D :


Au contraire, le niveau de glace du cytoplasme diminue moins, elle est donc plus difficile à sublimer
que celle autours de l’échantillon. E. Ca dépend de la taille.

QCM 7 : B : Les plasmocytes sont issus des lymphocytes B. C : Remplacer épitope par paratope.
D : Remplacer paratope par épitope.

QCM 8 : A : Non, il y a également des Ac qui étaient présents avant le contact avec l’Ag. D : Les
MP fusionnent de cette façon, mais les noyaux fusionnent à la mitose suivante. E. IgG, IgM... donc
pas toutes identiques.

QCM 9 : B : Non, ils doivent être liés à une ou plusieurs molécule(s)-signal. E : C’est l’inverse.

QCM 10 : A : Ce sont les Ac anti-immunoglobulines qui sont marqués. C : Pas nécessairement,


l’Ag peut par exemple être modifié par la préparation et donc non reconnu par les Ac. D :

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L’avidine présente 4 sites de liaison pour la biotine. E : Elle peuvent se produire mais sont plus
fréquentes avec un antisérum qu’avec des Ac monoclonaux.

QCM 11 : B : Au fragment Fc. C : De longueur d’onde supérieure. E : Une lumière rouge.

QCM 12 : A : L’observation directe. C : 600 nm.

QCM 13 : B : Dans le domaine du visible et de l’ultraviolet. D : Elle peut tout à fait être utilisée
dans des cellules vivantes. E : Le plan du miroir n’est pas conjugué à celui de ces deux éléments.

QCM 14 : A : La technique du FRAP. E : Le retour de la fluorescence est du au déplacement des


molécules non atteintes par le blanchiment qui envahissent la zone blanchie par le laser.
QCM 15 : B : L’exposition est discontinue (impulsionnelle) sinon cela détruirait l’échantillon. D :
Entre 345 et 500nm.

QCM 16 : A : Non, ce terme est impropre car on utilise pas de diaphragme dans la microscopie
biphotonique.

QCM 17 : B : Elle est réduite à 5 µm. C : Elle permet aussi d’observer des échantillons non
fluorescents. E : L’échantillon tourne sur lui même grâce à un moteur pas à pas (ce n’est pas la
lampe qui tourne).

QCM 18 : D : L’ARNm est monocaténaire, il ne peut pas être dénaturé.

QCM 19 : A : Le mode tapping est de loin le plus utilisé. C : De la dizaine de nm. E : Les
échantillons sont observés sans préparation.

QCM 20 : B : Des mouvements verticaux de la pointe. E : Elle permet l’observation de cellules


vivantes.

QCM 21 : A. La M.O. sans coloration utilise les décalages de phase ou la réfraction de la lumière
sur les objets à observer. B. La lumière incidente est latérale. D. La microscopie interférentielle
donne une apparence de relief, par contre on peut observer un vrai mouvement grâce à cette
technique.

QCM 22 :
B. On n’utilise pas de colorants, la biréfringence est une propriété du spécimen observé à la lumière
polarisée.
D. C’est justement le fait de pouvoir observer des cellules vivantes qui fait son intérêt.

QCM 23:
B. Le pouvoir séparateur est inférieur à celui du M.E.T.
C. Ceci est vrai pour le SEM mais pas pour l’ESEM.

QCM 24 :
D. C’est le clonage.
E. L’immunisation préalable de l‘animal concerne les 2.

QCM 25 :
B. 4 chaînes : 2 lourdes + 2 légères.
D. Il contient aussi les anticorps de l’animal qui préexistaient à l’immunisation et donc des
anticorps spécifiques d’autres molécules. C’est pourquoi il est nécessaire de purifier le sérum avant
de l’utiliser.
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E. C’est l’inverse : les lymphocytes Bse transforment en plasmocytes à la suite du contact avec
l’antigène.

QCM 26 :
A. C’est vrai si on remplace épitope par molécule.
C. Site de reconnaissance = paratope, région de l’antigène reconnue = épitope.
D. La sélection des hybridomes par les milieux sélectifs a lieu avant le clonage alors que le criblage
a lieu après et correspond à la détection des clones sécréteurs d’antigènes monoclonaux.
E. 1 fragment Fc et 2 fragments Fab.

QCM 27 :
A. Pas nécessairement pour les anticorps monoclonaux.
C. Injections répétées.
D. La fixation chimique détruit les épitopes.

QCM 28 :
A. En microscopie éléctronique aussi.
B. Permet de reconnaître différents épitopes d’un même antigène.

QCM 29 :
A. Il y en a beaucoup plus : de 1017 à1027.
B. La majorité correspond à des molécules solubles.
E. Il s’agit de l’ « anabolisme ».

QCM 30 :
A. La GFP est naturellement produite par une petite méduse du zooplancton : Aequorea Victoria.
E. La GFP peut être utiliser avec la technique du FRET pour observer les interactions moléculaires
in vivo.

QCM 31 :
B. La microscopie photonique classique capte simultanément tous les points de l’objet.
E. Les photons réémis sont de plus faible énergie.

QCM 32 :
B. L’utilisation d’un diaphragme diminue la fluorescence parasite.

QCM 33 :
A. Il s’agit d’une programmation propre à chaque type cellulaire.
C. Elle à lieu de façon progressive, par étapes de 6h.

QCM 34 :
A. C’est le contraire.
B. On doit congeler à la température de l’azote liquide soit –196°.
C. Le plan de fracture est le plus souvent irrégulier à cause des protéines trans-membranaires.

QCM 35 :
C. Le film de carbone est déposé perpendiculairement et uniformément.

QCM 36 :
A. On les fixe grâce à la congélation.
B. Le spécimen à observer est incubé dans une solution de sels de métaux.
C. Seulement pour la MET.
D. La coloration négative exclut l’ombrage et vice versa.
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E. C’est le contraire.

QCM 37 :
B. L’échantillon reste hydraté !
C. La résolution est de l’ordre du nanomètre.

QCM 38 : B
A. Toutes les sondes qui impliquent des éléments radioactifs sont appelées sondes chaudes.
D. Surtout pas par digestion enzymatique car l’intérêt est de séparer les doubles brins tout en
préservant l’ADN.

QCM 39 :
B. Cette technique est réalisable sur chromosome métaphasique mais aussi sur des cellules en
interphase (pas directement.
D. Les chromosomes homologues sont marqués avec le même fluorochrome.

QCM 40 :

QCM 41 :
A. Il est possible de produire des anticorps monoclonaux contre un antigène non identifié par
immunisation avec un extrait protéique total d’un tissu et procéder à la caractérisation ultérieure.
C. Le contraste de phase ou interférentiel est basé sur la visualisation du décalage de phase de la
lumière transmise et donne une image en relief.
E. Les matériaux anisotropes (biréfringents) sont composés préférentiellement de particules sub-
microscopiques asymétriques ordonnées.

QCM 42 :
A. Contrairement à la technique de cryofracture, le cryodécapage repose sur un refroidissement
très rapide pour éviter la formation de cristaux de glace, et non sur l’utilisation de cryoprotecteur
qui nuirait à l’étape de sublimation ultérieure.
E. Le résultat peut être un «faux négatif », du fait d’une sensibilité insuffisante de la méthode
utilisée ou de la destruction ou du masquage de l’épitope d’un anticorps monoclonal ou de
l’antigène de l’antisérum lors de la préparation de l’échantillon.

QCM 43 :
A. Le site de reconnaissance de l’antigène est situé sur le fragment Fab (antigen binding) de
l’anticorps et non sur son Fc (fragment cristallisable).
B. Dans la proposition, les termes Biotine (petite molécule fixée initialement sur le Fc) et Avidine
(réalise le pontage entre quatre molécules de Biotine) sont inversés.
E. Pour effectuer un double marquage, on utilise consécutivement sur la même cellule deux
anticorps portant des signaux différents.

QCM 44 :
C. L’immunofluorescence est utilisée en microscopie optique et non en microscopie électronique.
D. C’est la réalisation de la réplique qui n’est pas indispensable.
QCM 45 :
A. La reconstruction de l’image en trois dimensions par informatique est réalisée secondairement à
l’observation de plusieurs images du même échantillon.
C. Un résultat faux positif, donc une réaction croisée est plus fréquente dans le cas d’utilisation
d’antisérum (non purifié) car ils contiennent une grande variété d’anticorps reconnaissant des
épitopes variés.

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D. Un anticorps ne reconnaît qu’une région spécifique de l’antigène, le terme conformationnel fait
référence à la reconnaissance d’un épitope dépendant de la structure spatiale de la protéine.
E. Les marquages immunoenzymatiques sont communs à la microscopie optique et électronique,
suivant que le produit transformé par l’enzyme devient insoluble et coloré ou opaque aux électrons.

QCM 46 :
B. Les anticorps anti- immunoglobuline sont produits par immunisation d’un animal d’une autre
espèce.
C. SEM désigne la microscopie à balayage classique qui nécessite la fixation préalable de
l’échantillon ; contrairement à la microscopie à balayage environnementale ou ESEM.
E. Il est possible de produire des anticorps monoclonaux contre un antigène inconnu.

QCM 47 :
B. FRET (Fluorescence Resonnance Energy Transfert) et non FRAP (Fluorescence Recovery After
Photobleaching).
E. En microscopie électronique et non en microscopie optique.

QCM 48 :
B. C’est vrai pour le microscope confocal mais le microscope biphotonique n’utilise pas de
diaphragme car il n’y a pas de fluorescence parasite.
C. Jusqu’à 50µm.
D. Le principe même du microscope confocal est l’utilisation d’un diaphragme malgré cet
inconvénient.

QCM 49 :
B. Dans le cône d’éclairement du laser, la densité photonique est trop faible pour qu’ait lieu une
excitation biphotonique.
E. La microscopie biphotonique a une longueur d’onde d’émission de fluorescence due à
l’excitation biphotonique égale environ au double de la longueur d’onde d’excitation.

QCM 50 :
A. La microscopie biphotonique n’utilise pas de diaphragme.
B. Car les coefficients d’absorption de la plupart des composants biologiques sont plus faibles dans
l’infrarouge que dans l’ultraviolet.
C. La forte puissance en continue détruirait l’échantillon, il faut donc utiliser un laser impulsionnel
qui permet d’obtenir une puissance dissipée. La microscopie confocale, elle, utilise un laser continu
car elle nécessite une moins forte concentration en photons.
E. En microscopie biphotonique, ils ont lieu seulement au point de focalisation alors qu’ils ont lieu
sur tout le trajet du laser en microscopie confocale.

QCM 51 :
C. Au contraire, cette technique permet d’observer les protéines chimères fluorescentes dans des
cellules vivantes.
E. La réapparition de la fluorescence correspond à l’arrivée de nouvelles molécules.

QCM 52 :
C. C’est la microscopie biphotonique qui limite le photo-blanchiment au point focal.

QCM 53 :
A. Utilisant des sondes nucléiques marquées.
C. La dénaturation permet l’hybridation à la sonde.
D. La sonde marquée nucléique peut être de l’ADN double brin, de l’ARN ou des oligonucléotides
synthétisés.
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QCM 54 :
B. Dans la technique de SKY par exemple, 3 fluorochromes différents sont hybridés avec les
chromosomes.
C. C’est aussi réalisable sur des chromosomes métaphasiques.

QCM 55 :
A. Au contraire, l’OPT peut produire des images 3D à haute résolution de spécimens jusqu’à 15mm
d’épaisseur.
D. le faisceau laser se trouve à l’extrémité du cantilever et est détecté par la photodiode.

QCM 56 :
A. C’est le mode contact qui utilise les forces répulsives. Le mode sans contact utilise les forces
attractives.
D. C’est l’inverse, le contact intermittent du mode tapping entraîne une usure moins rapide.

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LE CYTOSQUELETTE
(58 QCM)

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QCM N°1 CSQ : A propos du cytosquelette :
A. Il s’agit d’un réseau de polymères de protéines cytoplasmiques.
B. Ce réseau permet aux cellules d’adopter des architectures variables et de se mouvoir dans l’espace.
C. À l’image du squelette des vertébrés, le cytosquelette est une structure très stable dans le temps, ce qui
permet une organisation stable dans la cellule.
D. Il est responsable de la stabilité de certains organites cellulaires.
E. Il permet également les mouvements intracellulaires, et peut donc être assimilé à un « réseau
ferroviaire de la cellule ».

QCM N°2 CSQ : A propos des microtubules (MT) :


A. L’ensemble des microtubules est issu d’un centre unique situé à proximité du noyau et appelé
centrosome.
B. Ils forment des filaments de 8 à 10 nm de diamètre et de longueur très variable.
C. Le réseau formé par les microtubules est en perpétuel remaniement, sa structure, sa densité et sa
composition biochimique est spécifique d’un type cellulaire donné.
D. Ils jouent un rôle fondamental dans la mitose.
E. Ce sont des structures très instables et hautement labiles, mais qui sont stabilisées par un important
arsenal de protéines.

QCM N°3 CSQ : A propos des microtubules (MT) :


A. Les MT sont des cibles de choix dans les chimiothérapies anticancéreuses.
B. La colchicine empêche la polymérisation des MT en se fixant sur leur extrémité +.
C. Les MT sont stabilisés par le taxol.
D. On trouve parmi les autres drogues antimitotiques la colcémide, la vinblastine, la vincristine et le
chloral, responsables de la stabilisation des MT.
E. La labilité des MT représente une contrainte pour la cellule, qui va chercher perpétuellement à
stabiliser ce réseau.

QCM N°4 CSQ : A propos des microtubules (MT) :


A. Les MT sont constitués de 13 protofilaments de tubuline agencés en couronne.
B. Chaque protofilament est formé par un enchaînement de tubuline homodimérique.
C. La tubuline est formée de 4 chaînes polypeptidiques : 2 α et 2 β.
D. Il existe au total 6 formes de tubuline α et 5 de tubuline β.
E. Les formes α et β sont les seules retrouvées dans le cytoplasme des cellules.

QCM N°5 CSQ : A propos des microtubules (MT) :


A. La tubuline hétérodimérique peut être associée au GTP ou au GDP par sa sous-unité β.
B. Seule la tubuline associée au GTP par sa sous-unité α est capable de polymériser.
C. On trouve de la tubuline γ au niveau du centrosome en grande quantité, ce qui permet la nucléation des
MT.
D. Les MT sont en perpétuelle polymérisation et dépolymérisation dans une cellule animale normale.
E. Une même molécule de tubuline peut être réutilisée plusieurs fois car sa demi-vie est supérieure à celle
d’un MT.

QCM N°6 CSQ : A propos des microtubules (MT) :


A. La tubuline étant une molécule asymétrique et donc polarisée, les MT présentent aussi une structure
polarisée.
B. In vivo, les MT polymérisent à leur extrémité + et dépolymérisent à leur extrémité -.
C. Les MT ont besoin d’une phase de nucléation lente avant de pouvoir s’allonger plus rapidement.
D. La croissance du MT s’interrompt lorsque la concentration en tubuline libre a atteint un seuil critique,
10% in vitro.
E. Lorsque le MT a entamé sa dépolymérisation, on doit atteindre la dépolymérisation totale avant de
pouvoir reformer un nouveau MT après nucléation.
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QCM N°7 CSQ : A propos des microtubules (MT) :
A. In vitro, les molécules hétérodimériques de tubuline s’assemblent spontanément en courts
protofilaments en présence de GTP et de Ca2+.
B. Les molécules de tubuline libres s’intègrent dans le MT en formation en se fixant au niveau de la sous-
unité β des molécules déjà présentes en son sein.
C. La vitesse d’élongation d’un MT est proportionnelle à la concentration de tubuline liée à la thymosine.
D. Seule une infime fraction de la tubuline libre est liée à la thymosine.
E. L’hydrolyse du GTP au sein du protofilament entraîne sa dépolymérisation catastrophique.

QCM N°8 CSQ : A propos des microtubules (MT) :


A. Un MT néoformé ne persiste que si ses deux extrémités sont stabilisées.
B. La dépolymérisation d’un MT a lieu lorsque la coiffe GTP de l’extrémité + disparaît.
C. L’instabilité dynamique des MT est à la base du principe organisateur de la morphogénèse cellulaire.
D. Les molécules de tubuline peuvent subir après polymérisation des maturations au niveau de leur sous-
unité α, comme une acétylation d’une lysine ou une détyrosination de l’extrémité COOH-terminale.
E. Ces modifications sont nécessaires pour permettre la stabilisation des MT par des protéines associées.

QCM N°9 CSQ : A propos des protéines associées aux MT :


A. Les MAPs, protéines de 200-300 kD, sont des protéines stabilisant les MT par liaison à un autre MT.
B. MAP-4 est responsable de la sauvegarde de l’amorce lors de la dépolymérisation.
C. Les MAPs sont activées par une phosphorylation par des kinases spécifiques.
D. La protéine Tau est responsable de la réticulation des MT, de leur parallélisation et favorise leur
polymérisation.
E. La protéine Tau est retrouvée uniquement dans les axones neuronaux.

QCM N°10 CSQ : A propos des protéines associées aux MT :


A. La protéine Op18 induit la dépolymérisation des MT en augmentant la vitesse d’hydrolyse du GTP.
B. MCAK promeut également la dépolymérisation des MT, sans toute fois être efficace sur les analogues
non hydrolysables du GTP.
C. MCAK appartient à la famille des dynéines.
D. Les dynéines sont toutes impliquées dans le transport de la périphérie vers le centre de la cellule.
E. Les kinésines sont toutes impliquées dans le transport du centre vers la périphérie de la cellule.

QCM N°11 CSQ : A propos des protéines de transport associées aux MT :


A. Elles utilisent de l’ATP comme source d’énergie.
B. Elles transportent essentiellement des complexes protéiques et des ARNm.
C. Elles jouent un rôle important dans le positionnement des organites cellulaires.
D. Le site de liaison de l’ATP se trouve sur le domaine globulaire des chaînes lourdes.
E. Ce domaine est également responsable de la vitesse et de la direction des mouvements de ces protéines.

QCM N°12 CSQ : A propos des dynéines :


A. Elles présentent deux chaînes légères responsables de l’activité motrice du complexe protéique.
B. Les chaînes lourdes sont plus nombreuses et présentent de nombreuses isoformes responsables de
l’aspct multifonctionnel de la protéine.
C. Les dynéines ont fréquemment besoin d’un cofacteur essentiel à leur bon déplacement, la dynactine.
D. Elles ont un rôle essentiel dans le transport axonal antérograde.
E. Elles sont indispensables au maintien de l’appareil de Golgi et du fuseau mitotique pendant la mitose.

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QCM N°13 CSQ : A propos des kinésines :
A. On les retrouve en général sous la forme d’un tétramère, deux chaînes lourdes et deux chaînes légères.
B. Les chaînes légères sont responsables des interactions avec la cargaison.
C. Les queues des chaînes lourdes comprennent un site de liaison pour l’ATP ainsi qu’un pour les MT.
D. Le domaine moteur est représenté par la tête et le cou.
E. La vitesse de déplacement des kinésines est globalement constante, 5 μm/s.

QCM N°14 CSQ : A propos des kinésines :


A. Il existe 3 classes de kinésines : les kin N, les kin C et les kin I.
B. Les kin N présentent un domaine ATPasique au niveau de leur extrémité NH2 terminale et sont
impliquées dans les transports axonaux antérogrades.
C. Les kin C présentent un domaine ATPasique au niveau de leurs extrémités COOH terminales et sont
impliquées dans les transports axonaux antérogrades.
D. Les kin I présentent un domaine ATPasique en position centrale et sont impliquées dans les transports
axonaux rétrogrades.
E. Chaque molécule d’ATP consommée permet à la kinésine d’avancer de 4 nm soit la distance entre une
sous-unité α et une sous-unité β adjacente.

QCM N°15 CSQ : A propos des centres organisateurs des MT (COMT) :


A. Les cellules animales ne peuvent posséder qu’un seul COMT.
B. Le centrosome est un organite membranaire, situé à proximité du noyau de la cellule, à l’origine de la
formation des MT.
C. Un centrosome est constitué en phase G2 de deux centrioles et de matériel péricentriolaire.
D. Chaque centriole est composé de 9 triplets de MT et de 2 MT centraux.
E. Les triplets (a, b, c) d’un centriole sont unis par des liaisons protéiques a-a.

QCM N°16 CSQ : A propos des centres organisateurs des MT (COMT) :


A. Le matériel péricentriolaire ne comporte que de la tubuline α et γ, cette dernière étant nécessaire à la
nucléation des MT.
B. On peut trouver dans certaines cellules dites polarisées une position différente des centrioles
C. Certaines cellules présentent des cils ou des flagelles présentant à leur base une structure porche du
centriole, le cinétosome.
D. Ce cinétosome sert de base à la formation de l’axonème, structure présentant 9 doublets de MT
périphérique et 2 MT centraux.
E. Le mouvement de ces différenciations membranaires dépend de la dynéine ciliaire, complexe
moléculaire de plus de 2 MD.

QCM N°17 CSQ : A propos des microfilaments (MF) :


A. L’actine est la protéine la plus abondante dans l’organisme.
B. Les filaments d’actine sont constitués d’une hélice de molécules d’actine globulaire issu d’une
polymérisation.
C. Chez les eucaryotes, il existe trois types d’actines α, β, γ, codées par des gènes différents.
D. La longueur totale des MF dans une cellule est 30 fois supérieure à celle des MT.
E. Le diamètre des filaments d’actine est compris entre 6 et 8 nm.

QCM N°18 CSQ : A propos des microfilaments (MF) :


A. Les MF peuvent s’organiser en fibres contractiles ainsi qu’en prolongements membranaires.
B. Ils jouent un rôle important dans l’organisation de la matrice intracellulaire.
C. Ils jouent un rôle important dans la division cellulaire, ainsi que dans l’embryogénèse.
D. On ne trouve des organisations de type actine – myosine que dans les musculaires.
E. Ces structures ne sont que des structures temporaires, l’actine étant très labile.

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QCM N°19 CSQ : A propos des microfilaments (MF) :
A. Il est possible d’induire la formation in vitro de MF en présence d’actine monomérique, d’ATP et de
Ca2+.
B. Comme les MT, les MF polymérisent et dépolymérisent au pôle +.
C. In vivo, la polymérisation peut se faire à partir de complexes actine-profiline uniquement.
D. Le complexe Arp2/3 sert de base à la nucléation des microfilaments.
E. Ce complexe Arp2/3 est composé de 5 sous-unités.

QCM N°20 CSQ : A propos des microfilaments (MF) :


A. L’actine libre ou associée à la profiline se lie à Arp2/3 par son extrémité +.
B. La protéine cap Z va bloquer la polymérisation du MF au pole +.
C. L’hydrolyse de l’ATP en ADP au sein du MF entraîne directement la dépolymérisation.
D. La profiline est responsable de la libération de l’actine séquestrée par des protéines telles que la
thymosine.
E. La cofiline est responsable du recyclage de l’actine-ADP en actine-ATP.

QCM N°21 CSQ : A propos des microfilaments (MF) :


A. La polymérisation de l’actine peut être stimulée par des récepteurs membranaires, sensibles par
exemple à des stimuli chimiotactiques ou des facteurs de croissance.
B. Ces récepteurs membranaires transmettent le signal vers le cortex d’actine grâce à des ATPases de la
famille de Rho.
C. Ces phénomènes sont à l’origine entre autre du mouvement cellulaire.
D. L’émission de lamellipodes est sous la dépendance de Rac.
E. Rac et Rho sont impliquées dans la constitution des jonctions de cohésion.

QCM N°22 CSQ : A propos de la nucléation et de la polymérisation des microfilaments (MF) :


A. La nucléation fait obligatoirement appel au complexe Arp2/3.
B. La nucléation est déclenchée par un stimulus extracellulaire activant directement la protéine WASP,
elle-même activant le complexe Arp2/3.
C. Le complexe WASP-Arp2/3 se lie sur des MF déjà existants, créant des branchements formant un
angle de 70°.
D. La cofiline fragmente les MF formés, dont les monomères d’actine ont hydrolysé l’ATP en ADP.
E. L’arborescence induite par les complexes Arp2/3 permet notamment la formation des lamellipodes.

QCM N°23 CSQ : A propos des formines :


A. Les formines présentent 2 domaines : FH2 permettant la nucléation de l’actine et FH1 régulant
l’activité des formines.
B. Elles peuvent être activées uniquement par CDC42.
C. Comme pour le complexe Arp2/3, les formines sont liées à l’extrémité – des MF.
D. L’activation par CDC42 induit la formation de fibres de stress.
E. L’activation par CDC42 induit la formation de filopodes.

QCM N°24 CSQ : A propos des protéines associées aux microfilaments (MF) :
A. CapZ bloque la polymérisation des MF en se fixant à leur pôle +.
B. La tropomoduline bloque la dépolymérisation en se fixant sur Arp2/3 et en empêchant qu’il ne se
détache de l’extrémité -.
C. La tropomyosine empêche la fragmentation du MF par la cofiline.
D. La gelsodine est la protéine déstabilisante la plus abondante, et fragmente les MF en réponse à une
activation par Mg2+.
E. La gelsodine, protéine de 90 kD, accélère la dépolymérisation en favorisant l’hydrolyse de l’ATP.

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QCM N°25 CSQ : A propos des protéines associées aux microfilaments (MF) :
A. La gelsodine est responsable de la fusion membranaire dans les phénomènes de phagocytose par
exemple.
B. La liquéfaction locale du gel d’actine permet le développement de courants cytoplasmiques, facilitant
le transport de molécules en solution.
C. Les filamines sont responsables de la stabilité du gel d’actine.
D. L’α-actinine et la fimbrine sont responsables de la formation de faisceaux de filaments peu denses.
E. La villine induit systématiquement la formation de microvillosités.
QCM N°26 CSQ : A propos des myosines :
A. On trouve 16 classes de myosines dans les cellules eucaryotes.
B. Elles présentent toutes une activité ATPasique permettant les mouvements cellulaires ou le transport
d’organites sur les MF.
C. Elles se déplacent vers le pôle + des MF, à l’exception de la minimyosine.
D. Les myosines conventionnelles ou de classe II ne sont présentes que dans les cellules musculaires.
E. Elles sont toutes sous formes multimériques.

QCM N°27 CSQ : A propos des protéines associées aux microfilaments (MF) :
A. Les myosines présentent 2 chaînes lourdes et un nombre variable de chaînes légères.
B. Les myosines non conventionnelles peuvent se lier à des membranes, permettant ainsi le transport
vésiculaire sur les MF.
C. Les MF peuvent être ancrés à la matrice extracellulaire par le biais d’hémidesmosomes.
D. Ces ancrages font appel à différentes protéines comme la paxiline, la plectine et la vinculine.
E. On a observé au niveau de ces ancrages la fixation d’une protéine de coiffe empêchant la
dépolymérisation du MF.
QCM N°28 CSQ : A propos des filaments intermédiaires (FI) :
A. Les FI, d’un diamètre de 8 à 10 nm, sont spécifiques des eucaryotes pluricellulaires et sont codées par
une dizaine de gènes chez l’homme.
B. Ils sont généralement spécifiques d’un type cellulaire donné.
C. L’unité de base du FI est un dimère antiparallèle, chaque monomère étant constitué par une hélice α
très semblable d’un type de FI à l’autre et de 2 extrémités variables.
D. L’assemblage antiparallèle des FI rend compte de l’absence de polymérisation.
E. Les tétramères s'assemblent à leur tour pour former les FI.

QCM N°29 CSQ : A propos des filaments intermédiaires (FI) :


A. La phosphorylation des résidus sérine/thréonine de l’extrémité amino-terminale est responsable de la
polymérisation des FI.
B. Comme pour les MF et MT, les FI ne peuvent polymériser ou dépolymériser qu’à leur extrémités.
C. Les FI sont regroupés en 4 familles : cytokératine, vimentine (et protéines apparentées),
neurofilaments et lamines.
D. Ils présentent une grande résistance par rapport aux MT et MF, jouant ainsi un rôle important dans
l’architecture cellulaire.
E. Ils se lient aux autres structures du cytosquelette, ainsi qu’au réseau de FI des autres cellules dans les
epithélia, formant ainsi un endosquelette tissulaire grâce aux desmosomes.

QCM N°30 CSQ : A propos des filaments intermédiaires (FI) :


A. Les cytokératines forment toujours des homodimères, acides (type I) ou neutre-basique (Type II).
B. Elles ne sont exprimées que dans les épithéliums, un type de cellule épithéliale n’exprimant que
quelques uns des 19 cytokératines.
C. Desmine et vimentine ne sont exprimées que dans les cellules musculaires.
D. La GFAP et périphérine sont exprimées dans les neurones.
E. Les neurofilaments, 3 protéines (NF-L, NF-M, NF-H) de 60 à 130 kD, sont exprimés au niveau des
axones et des dendrites des neurones.
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QCM N°31 CSQ : A propos des lamines :
A. Elles sont à la base d’un réseau bidimensionnel très stable à la base de l’architecture nucléaire.
B. Elles sont présentes dans toutes les cellules nucléées.
C. Elles portent un signal de localisation nucléaire à leur extrémité N-terminale.
D. Il existe trois types de lamines (A, B, C) dérivant d’un seul gène par épissage alternatif.
E. Les lamines A et B portent des sites de farnésylation fonctionnels, permettant l’ancrage dans la lamina.

QCM N°32 CSQ : A propos des filaments intermédiaires (FI) :


A. Parmi les protéines apparentées à la vimentine, seules la périphérine et la GFAP peuvent
copolymériser.
B. Les liaisons entre les FI et les autres composantes du cytosquelette sont assurées par des intégrines.
C. L’épidermolyse bulleuse résulte de la mutation du gène codant pour la vimentine.
D. Les mutations du gène de la périphérine peuvent entraîner des rétinopathies pigmentaires, conduisant
progressivement à la cécité.
E. Une mutation du gène LMNA peut entraîner la Progeria, maladie se caractérisant par un vieillissement
accéléré.

QCM 33 : A propos des microtubules MT :


A. Les MT forment dans la plupart des cellules animales nucléés un réseau interphasique en perpétuel
remaniement dont la structure, la densité et la composition chimique sont spécifiques d’un type cellulaire
donné.
B. Les MT sont instables durant leur croissance et ne sont stabilisés que lorsque leurs deux extrémités
sont protégées et que des protéines accessoires s’associent à eux sur leur longueur.
C. Cils et flagelles sont, comme tous les MT cellulaires, issus d’un centre unique situé prés du noyau : le
centrosome.
D. La densité du réseau de MT augmente dans les cellules malignes à haut potentiel prolifératif.
E. Les MT sont des structures hautement dynamiques en perpétuelle réorganisation mis à part dans les
cellules en mitose où leur stabilité est maximale.
QCM 34 : A propos des microtubules :
A. L’instabilité dynamique des MT est à la base du principe organisateur de la morphogenèse cellulaire.
B. La maturation des sous unités «alpha » des molécules de tubuline s’effectue après la polymérisation,
de façon rapide, et permettra secondairement la stabilisation des MT par liaison de protéines associées
aux MT.
C. Les modifications des sous unités alpha des molécules de tubuline sont lentes et irréversibles et font
intervenir des processus d’acétylation et de détyronisation.
D. Dans une cellule différenciée et polarisée, les MT sont stabilisés grâce à des protéines d’association
aux MT dont certaines sont situées généralement au niveau de la membrane cellulaire.
E. Un MT néoformé ne persiste que si ses deux extrémités sont protégées.
QCM 35 : A propos des protéines associées aux microtubules (MT) :
A. Les protéines MAPs et tau sont stabilisantes.
B. La liaison des MAPs aux MT est régulé négativement par phosphorylation.
C. La protéine MAP-2 joue un rôle dans la sauvegarde de l’amorce lors de la dépolymérisation des MT.
D. Certaine protéines MAPs sont inactivées en début de mitose.
E. Les protéines MAPs peuvent également se lier à d’autres composants du cytosquelette.
QCM 36 : A propos des protéines associées aux microtubules (MT) :
A. Les protéines tau sont des protéines déstabilisantes des MT.
B. La protéine tau est une protéine associée aux MT des neurones.
C. Le fonctionnement de la protéine Op 18, comme celui de la protéine MCAK, n’est pas altéré par le
remplacement par des analogues non hydrolysables de la tubuline.
D. La dépolymérisation des MT induite par la MCAK se fait de façon brutale.
E. In vitro, toutes les protéines déstabilisantes peuvent agir au niveau des deux pôles du MT.

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QCM 37 : A propos des dynéines (protéines associées aux microtubules (MT)) :
A. Les chaînes légères sont au nombre d’une dizaine et sont donc responsable de l’aspect
multifonctionnel des dynéines.
B. Ce sont les chaînes légères qui inter agissent avec la cargaison, elles sont régulées par
déphosphorylation.
C. La dynéine à souvent besoin d’un cofacteur, la dynactine qui se lie à elle via des protéines spécifiques.
D. Lors d’un déficit en dynéine, l’appareil de Golgi se retrouve dispersé sous forme de vésicules dans la
cellule.
E. Le fuseau de mitose peut être altéré par des Anticorps anti-dyneine.

QCM 38 : A propos des protéines associées aux microtubules (MT) :


A. Les kinésines sont des ATPases tandis que les dynéines sont des GTPases.
B. Les chaînes légères des kinésines ont un rôle de régulation, tandis que les chaînes lourdes ont un rôle
moteur.
C. La kinésine se lie aux sous unités β des MT, par la tête.
D. Les chaînes lourdes ont un rôle dans le choix de la cargaison.
E. Les Kin N sont impliqués dans le transport rétrograde, les KinC dans le transport antérograde et les
Kin I n’ont pas d’activité motrice.

QCM 39 : A propos de la dynamique des microtubules :


A. Seule la tubuline associée au GTP est capable de polymériser.
B. Les microtubules sont des filaments polarisés.
C. Les microtubules ont deux extrémités : la polymérisation se fait à l’extrémité (+) et la
dépolymérisation se fait à l’extrémité (-).
D. C’est l’hydrolyse du GTP associé à la sous-unité β qui peut expliquer l’instabilité dynamique des
microtubules.
E. In vivo, la génése des microtubules nécessite une concentration de tubuline libre beaucoup plus faible
qu’in vitro.

QCM 40 : A propos des microtubules et des COMT :


A. Les microtubules naissent des centrioles, avec lesquels ils sont en continuité.
B. Chaque centriole est un cylindre creux constitué de 6 triplets de microtubules.
C. En phase G1, le centrosome est constitué de 2 centrioles et de matériel péricentriolaire.
D. En phase G2, le centrosome est constitué de 4 centrioles et de matériel péricentriolaire.
E. Lors de la dépolymérisation catastrophe,il peut arriver à un microtubule de se dépolymériser
entièrement, mais il peut arriver aussi que l’amorce soit sauvegardée par la protéine MAP-4.

QCM 41 : Concernant les microfilaments :


A. Toutes les cellules eucaryotes contiennent de l’actine qui peut former des structures labiles ou stables.
B. Les microfilaments d’actine sont polarisés comme les filaments intermédiaires.
C. En fin de mitose, la formation d’un anneau contractile d’actine et de myosine à égale distance des deux
pôles du fuseau correspond à un assemblage transitoire appelé fibres de tensions.
D. In vivo, la dépolymérisation a lieu au pole (-).
E. L’unité de base du microfilament est un tétramère d’actine.

QCM 42 : Concernant le cytosquelette :


A. La profiline permet le recyclage de l’actine-ATP (liée à la cofiline) en actine-ADP.
B. La bactérie Listéria monocytogène est un bon modèle pour comprendre la polymérisation de la
tubuline dans le microtubule.
C. Les microfilaments sont constitués d’une fine hélice de molécules d’actine globulaire uniformément
orientées ce qui explique leur non polarisation.
D. Le microfilament est la base cytosquelettique du flagelle du spermatozoïde.
E. La polymérisation du microfilament est contrôlée par des récepteurs membranaires (principe de la
chimiotaxie).
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QCM 43 : Concernant la structure des microfilaments (MF) :
A. Les filaments d’actine sont constitués d’une fine hélice d’actine filamentaire.
B. Il existe une polarisation, comme les microtubules.
C. Les MF peuvent se présenter sous la forme de gel d’actine, de fibres contractiles, de prolongements
membranaires permanents ou temporaires.
D. Les fibres de tension sont présentes dans les épithéliums pluristratifiés et sont ancrés par des contacts
focaux.
E. Les assemblages permanents ont un rôle majeur lors de l’embryogenèse et sont à la base de la plasticité
des épithéliums.

QCM 44 : A propos de la polymérisation des MF :


A. La polymérisation de l’actine monomérique in vitro nécessite l’intervention de nombreuses protéines.
B. Il existe une extrémité à croissance rapide, le pôle moins.
C. In vivo, contrairement aux microtubules (MT), la dépolymérisation a lieu au pôle moins.
D. La bactérie Listeria monocytogène peut se déplacer, dans le cytosol des cellules qu’elle infecte, au
moyen d’une queue de MF.
E. Trois composants rendent compte de la mobilité de Listeria : l’actine, le complexe Arp2/3 et la
cofiline.

QCM 45 : A propos de la polymérisation des MF :


A. La profiline agit en libérant de l’actine séquestrée ou en recyclant de l’actine-ADP en actine-ATP.
B. Les GTP-ases peuvent s’activer en cascade et modifier l’organisation de l’actine cellulaire pour
permettre le mouvement cellulaire.
C. Rac oriente vers la formation de filopodes.
D. La nucléation médiée par Arp2/3 nécessite, entre autres, l’activation de la protéine adaptatrice WASP.
E. Les formines restent liées au pôle moins des MF lors de leur élongation.

QCM 46 : A propos des protéines associées aux MF :


A. Cap Z coiffe l’extrémité plus du MF et stimule l’élongation du MF.
B. La gelsoline fragmente les MF, destructure le réseau d’actine et entraîne la liquéfaction du gel d’actine.
C. L’alpha-actinine participe à la formation des fibres de tension.
D. Les myosines possèdent quatre domaines fonctionnels : une tête globulaire, deux domaines
intermédiaires, un domaine terminal.
E. Le récepteur à la fibronectine, de la famille des intégrines participe à l’ancrage membranaire des MF.
QCM 47 : A propos de la structure des micro filaments d’actine :
A. L’actine, présente dans toutes les cellules eucaryotes, est souvent la plus abondante des protéines
cellulaires.
B. La longueur totale des micro filaments dans une cellule est équivalente à celle des microtubules.
C. La ceinture adhérente d’actine permet le phénomène de cytodiérèse.
D. Au niveau du cortex sous membranaire, la structure en gel d’actine est formée de micro filaments
d’actine isolés, uniformément répartis.
E. Les fibres de tension s'ancrent sur des contacts focaux de la membrane plasmique ou la cage péri
nucléaire de filaments intermédiaires.

QCM 48 : A propos de la dynamique de polymérisation des micro filaments :


A. Grâce à de l’actine GFP, on peut visualiser le déplacement de la bactérie Listeria.
B. Les protéines minimales au mécanisme de polymérisation de l’actine de Lysteria monocytogène sont :
l’actine, la cofiline, l’Arp 2/3 et la cap Z.
C. La profiline en améliorant le recyclage de l’actine ADP puis la présentation de l’actine ATP à l’Arp 2/3
permet d’augmenter la vitesse de polymérisation.
D. La protéine Rho entraîne la formation de filipodes alors que cdc 42 induit l’élaboration de
lamellipodes.
E. Les formines restent liées au pole + du microfilament d’actine à la différence de l’Arp 2/3.
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QCM 49 : A propos des mécanismes de nucléation et de polymérisation des micro filaments :
A. C’est la protéine WASP qui permet le lien entre Rac ou Cdc 42 et Arp 2/3.
B. La nucléation médiée par Arp 2/3 implique le domaine FH1 qui lie la profiline.
C. In vitro, le domaine des formines FH2 peut seul permettre de nucléer l’actine.
D. Une arborescence composée de multiples microfilaments d’actine en Y dépend de la nucléation
médiée par Arp 2/3.
E. L’activité de Rho dépend de son couplage à l’ADP ou à l’ATP.

QCM 50 : Concernant la dynamique de polymérisation des micro filaments ( MF) et des


microtubules (MT) :
A. In vitro, les MT comme les MF présentent une extrémité + dite à croissance rapide tandis qu’à
l’extrémité - la polymérisation est plus lente.
B. In vivo, la dépolymérisation se déroule au pole - pour les MT et les MF.
C. L’assemblage spontané de filaments in vitro est possible en présence de Mg2+, d’ATP et de tubuline
pour les MT; de Mg2+, de GTP et d’actine G pour les MF.
D. L’instabilité des MT et des MF cellulaires implique l’hydrolyse de nucléotides triphosphates.
E. La polymérisation des MT et des MF est due à la structure dimérique alpha, bêta des molécules
unitaires d’actine et de tubuline qui les composent.

QCM 51 : A propos des micro filaments d’actine :


A. La cofiline permet la libération d’actine ADP et de l’Arp 2/3.
B. Tout comme dans le cas des filaments intermédiaires, les molécules centrales de microfilaments
peuvent être renouvelées.
C. Le processus de chimiotaxie dont sont capables notamment les polynucléaires neutrophiles implique
l’intégration de stimuli extracellulaires aboutissant à la modification du cortex d’actine.
D. L’actine comme les lamines sont présentes dans toutes les cellules nucléées.
E. L’émission de lamellipodes est impliquée dans le phénomène de phagocytose.

QCM 52 : Concernant les filaments intermédiaires (FI) :


A. Les FI sont spécifiques des procaryotes pluri-cellulaires.
B. Les FI sont généralement spécifique d’un type cellulaire.
C. Les FI sont constitués d’un domaine central en hélice bêta et de deux domaines carboxy et amino
terminaux constants.
D. Ils s’assemblent en dimères puis tétramères et présentent une absence de polarisation.
E. La phosphorylation est en faveur de la dépolymérisation des FI.

QCM 53 : Concernant les FI :


A. Ils peuvent être regroupés en quatre familles.
B. Les cytokératines sont regroupées en deux sous-familles : acide et neutre-basique.
C. Les cytokératines sont toujours des homodimères.
D. La desmine est principalement retrouvée dans les cellules musculaires.
E. Les lamines ne sont présentes que dans quelques cellules nucléées.

QCM 54 : A propos des lamines :


A. Elles correspondent au type le plus ancien de FI.
B. Elles portent un signal de localisation cytoplasmique.
C. Il existe plusieurs lamines: A, B et C. Un seul gène code pour les lamines A et C, alors que deux gènes
codent pour la lamine B.
D. La lamine C est un variant d’épissage de la lamine B.
E. Seule la lamine B peut présenter un site de farnésylation fonctionnel.

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QCM 55 : FI et pathologies :
A. L’épidermolyse bulleuse simple est associée à une mutation d’un gène codant pour une cytokératine.
B. Des mutations de la périphérine sont responsables de rétinopathies pigmentaires.
C. La Progeria résulte de mutations ponctuelles du gène LMNB1.
D. La Progeria entraîne une absence de vieillissement des tissus.
E. Des mutations du gène LMNA peut aussi engendrer des pathologies musculaires et cardiaques et même
des lipodystrophies.

QCM 56 : Les filaments intermédiaires :


A. Les filaments intermédiaires sont en général spécifiques d’un type cellulaire.
B. Les domaines NH2 et COOH sont très semblables d’un type de filaments intermédiaires à l’autre.
C.Les dimères sont des assemblages anti-parallèles.
D. Les tétramères sont les unités de base des filaments intermédiaires.
E. La polymérisation des filaments intermédiaires est contrôlé par la déphosphorylation des résidus sérine
et thréonine sur l’extrémité carboxy-terminale. .

QCM 57 : A propos des FI :


A. Les FI sont visible en coloration négative.
B. L’assemblage des FI est contrôlé par la phosphorylation.
C. Ce sont des polymères fermé tout comme les MT et les MF.
D. Les cytokératines représentent une famille de FI et sont spécifique des épithéliums.
E. Ces cytokératines ont la caractéristique de former des hétéro dimères acide, neutro-basique.

QCM 58 : A propos des FI :


A. Ils se lient aux autres éléments du cytosquelette par des molécules telles que la plectrine.
B. Les FI et les desmosomes permettent d’assurer la solidité et la plasticité des tissus.
C. L’épidermolyse bulleuse simple est une pathologie due à une mutation d’un gène codant pour une
cytokératine.
D. La mutation de la périphérine des cellules photo réceptrices conduit progressivement à une surdité
totale.
E. La Progeria est une mutation du gène LMNA et entraine des pathologies très invalidantes.

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Cytosquelette, ce qu’il fallait répondre :

1 : ABDE 2 : DE 3 : AC 4:A 5 : ACDE


6 : ACD 7:B 8 : ABCDE 9 : BD 10 : AD
11 : ACDE 12 : E 13 : ABD 14 : AB 15 : Aucune
16 : BCDE 17 : BDE 18 : AC 19 : D 20 : BD
21 : ACDE 22 : CDE 23 : E 24 : AC 25 : ABCE
26 : B 27 : ABE 28 : BDE 29 : CDE 30 : E
31 : B 32 : DE 33 : B 34 : ADE 35 : ABDE
36 : BD 37 : ADE 38 : BCD 39 : ABDE 40 : CDE
41 : AD 42 : E 43 : BCE 44 : CD 45 : ABD
46 : BCE 47 : AE 48 : ABCE 49 : ACD 50 : AD
51 : ACDE 52 : BDE 53 : ABD 54 : ACE 55 : ABE
56 : AD 57 : ADE 58 : ABCE

Pourquoi certaines réponses sont fausses :

QCM N°1 : C : Il est extrêmement dynamique, en perpétuelle réorganisation.

QCM N°2 : A : Ils peuvent s’organiser à partir d’autres structures, tel que le cinétosome.
B : 25 nm de diamètre, 8 à 10 nm pour les FI. C : Sa composition biochimique est commune à
tous les types cellulaires.

QCM N°3 : B : la colchicine se fixe sur la tubuline libre. D : Ce sont des drogues empêchant la
polymérisation. E : La labilité des MT répond à leur fonction essentielle, le mouvement cellulaire
et intracellulaire.

QCM N°4 : B : Tubuline hétérodimérique. C : Tubuline = 1 α et 1 β.


D : 6 formes pour chaque sous-unité. E : On trouve également de la tubuline γ.

QCM N°5 : B : Seule la tubuline associée au GTP par sa sous-unité β peut polymériser.

QCM N°6 : B : Polymérisation et dépolymérisation se font au pôle +. E : Le sauvetage « rescue »


est possible en cours de dépolymérisation grâce aux MAP-4 par ex.

QCM N°7 : A : Mg2+ et non Ca2+. C : Inversement proportionnelle à la tubuline liée à la


thymosine, forme de réserve. D : La majeure partie de la tubuline libre est liée à la thymosine.
E : Elle entraîne une courbure du protofilament.

QCM N°9 : A : Stabilisation aussi par liaison à membrane cellulaire ou à d’autres composants du
cytosquellette. C : Inactivées par phosphorylation. E : Ainsi que dans les dendrites.

QCM N°10 : B : MCAK hydrolyse également ces analogues. C : Appartient à la famille des
kinésines I. E : Transport dans les 2 sens.

QCM N°11 : B : Elles transportent essentiellement des organites.

QCM N°12 : A : 2 chaînes lourdes. B : Une dizaine de chaînes légères. C : La dynactine est
nécessaire pour lier la cargaison à la dynéine. D : Transport axonal rétrograde.

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QCM N°13 : C : La tête et non la queue ! E : Leur vitesse de déplacement est variable, de 0,002 à
5 μm/s.

QCM N°14 : C : Transports axonaux rétrogrades. D : Pas d’activité de transport, activité


déstabilisante. E : 8 nm, soit la distance entre deux sous-unités β.

QCM N°15 : A : Un ou plusieurs COMT par cellule. B : Organite non membranaire.


C : 4 centriole + matériel péricentriolaire. D : Pas de MT centraux. E : Ponts d’union
protéique de type a-c.

QCM N°16 : A : On trouve également de la tubuline β.

QCM N°17 : A : Protéine la plus abondante des cellules. C : 6 types regroupés en 3 classes.

QCM N°18 : B : Matrice extracellulaire. D : Faux. E : Certains de ces structures sont


permanentes, par ex. les microvillosités.

QCM N°19 : A : Mg2+ et non Ca2+. B : Les MF polymérisent au pôle + et dépolymérisent au pôle -.
C : Elle peut se faire à partir de monomères d’actine libres également. E : 7 sous-unités.

QCM N°20 : A : Par son extrémité -. C : L’hydrolyse ne déclenche pas seule la dépolymérisation,
il faut l’intervention de la cofiline. E : C’est la profiline qui est responsable de ce recyclage.

QCM N°21 : B : GTPases.

QCM N°22 : A : Arp2/3 ou Formines. B : WASP est activée par Rac ou CDC42, activés par les
récepteurs membranaires.

QCM N°23 : A : FH1 lie la profiline et GBD assure la régulation. B : Par Rho également !
C : Liées par l’extrémité +. D : RhoA induit la formation de fibres de stress.

QCM N°24 : B : Elle se fixe justement en l’absence de Arp2/3. D : Activation par Ca2+.
E : Elle se fixe sur l’extrémité +, bloquant la polymérisation pendant que continue la
dépolymérisation au pôle -.

QCM N°25 : D : Fimbrine => faisceaux denses.

QCM N°26 : A : 17 classes. C : A l’exception de la classe VI. D : Dans d’autres cellules aussi.
E : La minimyosine ou classe I est monomérique.

QCM N°27 : C : Par des contacts focaux. D : La plectine est retrouvée au niveau des
hémidesmosomes.

QCM N°28 : A : Plus de 50 gènes. C : Les dimères s’assemblent en tétramères antiparallèles,


unités de base du FI.

QCM N°29 : A : Déphosphorylation => polymérisation. B : Possible à tous les endroits du FI.

QCM N°30 : A : Hétérodimères, 1 polypeptide acide et 1 neutre-basique. B : Exprimées dans les


annexes épidermiques (cheveux, ongles…) C : La desmine est principalement retrouvée dans les
cellules musulaires, et la vimentine est plus largement répartie.
D : GFAP n’est pas exprimée dans les neurones, mais dans les astrocytes et les cellules de Schwann.

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QCM N°31 : A : Ce réseau est dynamique (mitose par ex.). C : COOH-terminale.
D : 2 types codés par 2 gènes différents. E : Seul B a un site fonctionnel.

QCM N°32 : A : Vimentine et ses protéines associées peuvent copolymériser. B : Plectine et non
intégrine. C : Elle est due à une mutation d’un gène codant pour une cytokératine.

QCM 33 :
A. La composition chimique est toujours la même (hétérodimère de tubuline) et ce quelque soit le
type cellulaire donné.
C. Ils sont issus des cinétosomes.
D. Leur densité dans les cellules malignes diminue.
E. Il y a remaniement drastique et rapide du réseau de MT pendant la mitose.

QCM 34 :
B. La maturation des sous unités alpha est lente.
C. La maturation des sous unités alpha est réversible.

QCM 35 :
C. Il s’agit de MAP-4 .
D. Vrai c’est le cas de MAP-4.

QCM 36 :
A. Il s’agit de protéines stabilisantes.
C. Op18 n’a pas d’effet sur les analogues non hydrolysables de la tubuline (puisque son rôle est
d’accélérer la vitesse d’hydrolyse de la coiffe GTP contrairement à MCAK.
E. Op18 n’agit que de l’extremité +.

QCM 37 :
B. Les chaines légéres sont régulées par phosphorylation.
C. La dynactine se lie DIRECTEMENT à la dynéine.

QCM 38 :
A. Les kinésines comme les dynéines sont des ATPases.
E. C’est le contraire : les Kin N sont impliqués dans le transport antérograde, les KinC dans le
transport rétrograde.

QCM 39 :
C. In vitro, les phénomènes de polymérisation et dépolymérisation se font aux deux extrémités,
mais avec un équilibre différent : au pôle (+) la croissance est rapide tandis qu’au pôle (-) elle est
lente. In vivo le pôle (-) est stable (pas de polymérisation ni dépolymérisation) car il est fixé au
COMT. En aucun cas il ne faut associer pôle (+) à polymérisation et pôle (-) à dépolymérisation.

QCM 40 :
A. Ils ne naissent pas directement des centrioles, mais de sites de nucléation, composés notamment
d’anneaux de tubuline γ.
B. Chaque centriole est un cylindre creux constitué de 9 triplets de microtubules.

QCM 41 :
B. Les microfilaments et les microtubules sont polarisés alors que les filaments intermédiaires ne
sont pas polarisés.
C. Cela correspond aux anneaux contractiles lors de la cytodiérèse qui sont aussi un assemblage
transitoire (comme les fibres de tension).
E. Unité de base = monomère d’actine.
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QCM 42 :
A. Le recyclage se fait dans l’autre sens, de l’ADP en ATP.
B. Elle permet de comprendre la polymérisation de l’actine dans le microfilament.
C. Cette orientation uniforme ainsi que l'assymétrie de la molécule d'actine engendre au contraire
une polarisation des microfilaments.
D. C’est le microtubule.

QCM 43 :
A. Actine globulaire.
D. Epithéliums simples.

QCM 44 : CD
A. Polymérisation spontanée (avec Mg2+ et ATP). Aucune protéine nécessaire.
B. Croissance rapide au pôle plus.
E. Quatre : ne pas oublier la protéine de coiffe cap Z.

QCM 45 :
C. Formation de lamellipodes.
E. Les formines restent liées au pôle plus.

QCM 46 :
A. Cap Z stoppe l’élongation.
D. Un seul domaine intermédiaire.

QCM 47 :
B. La longueur totale des micro filaments d’actine représente environ 30 fois celle des microtubules.
C. C’est l’anneau contractile transitoire qui permet la cytodiérèse, alors que la ceinture d’actine est
une structure permanente.
D. Les micro filaments d’actine ne sont jamais sous forme isolés mais forment un réseau complexe.

QCM 48 :
D. Cdc 42 est impliquée dans la mise en place de filipodes alors que Rho c’est des fibres de tension.

QCM 49 :
B. FH1 est un domaine qui appartient aux formines.
E. Rho est une GTPase qui fonctionne donc avec GTP sous forme active et GDP sous forme
inactive.

QCM 50 :
B. In vivo la dépolarisation des microtubules se déroule exclusivement au pole + car le pole - est
protégé au niveau du site de nucléation.
C. L’actine est couplée à l’ATP et la tubuline au GTP.
E. L’actine n’a pas une structure dimérique à la différence de la tubuline mais il existe trois classes
d’actine: alpha, bêta et gamma.

QCM 51 :
B. Les filaments intermédiaires sont des polymères ouverts alors que pour les microfilaments
l’actine monomérique ne peut se détacher qu’aux extrémités.

QCM 52 :
A. Spécifiques des eucaryotes.
C. il fallait répondre: hélice alpha et Domaines carboxy et amino terminaux variables
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QCM 53 :
C. Hétérodimères.
E. Toutes les cellules nucléées.

QCM 54 :
B. Localisation nucléaire.
D. Epissage de la lamine A.

QCM 55 :
C. Gène LMNA.
D. Accélération du vieillissement.

QCM 56 :
B. Ils sont très variable c’est le domaine central qui très semblable.
C. Les dimères sont des assemblages parallèles.
E. La déphosphorylation a lieu à l’extrémité N terminale.

QCM 57 :
B. phosphorylation = dépolymérisation
C. Les FI sont ouvert.

QCM 58 :
D. Une cécité totale !!!

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La Division
CELLULAIRE
(50 QCM)

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QCM N°1 DIV CELL : A propos de la division et des étapes du cycle cellulaire :
A. Le cycle cellulaire est composé d’une série d’évènements ordonnés au cours desquels la cellule
eucaryote duplique son contenu et se divise en deux cellules filles génétiquement identiques.
B. La division cellulaire est plus communément appelée mitose (ou encore phase M). La mitose inclut la
cytodiérèse, qui désigne la division du cytoplasme de la cellule mère.
C. L’interphase désigne la période séparant deux phases M.
D. 3 phases constituent l’interphase. Celles-ci sont, dans l’ordre chronologique : G1, G2, et S.
E. Certaines cellules ne se divisent plus, elles restent bloquées en phase G0 et sont qualifiées de cellules
post-mitotiques.

QCM N°2 DIV CELL : A propos de la division et des étapes du cycle cellulaire :
A. La durée de la phase G1, pendant laquelle les cellules somatiques des vertébrés possèdent 2n
molécules d’ADN, est très variable d’un type cellulaire à l’autre.
B. Le doublement de la quantité d’ADN (qui passe de 2,8 x 10-9 à 5,6 x 10-9 µg/noyau) se fait pendant la
phase S (pour « synthesis »). La réplication de l’ADN est semi-conservative.
C. Au cours de la phase G1, chaque molécule d’ADN liée à des protéines constitue une fibre de
chromatine correspondant à une chromatide.
D. A l’issue de la phase S, on obtient 4n molécules d’ADN : chaque chromatide s’est dédoublée pour
donner 46 paires de chromatides homologues (soit en tout 92 chromatides).
E. C’est pendant la phase G1 que la majorité des histones sont synthétisés en grande quantité dans le
cytoplasme. Par contre les centrioles se répliquent en phase S.

QCM N°3 DIV CELL : A propos de la division et des étapes du cycle cellulaire :
A. Un complexe multiprotéique composé d’au moins 4 sous-unités différentes appelé cohésine permet
d’assurer la liaison entre deux chromatides sœurs, qui constituent un « futur chromosome mitotique ».
B. En phase G2, la quantité d’ADN est égale à 4n, et la réparation d’éventuelles lésions subies par les
chromosomes est facilitée par la présence des complexes cohésines.
C. Les fibres de chromatine se condensent pour former des chromosomes mitotiques au cours de la phase
M, qui est la phase de division proprement dite.
D. La cytodiérèse ne concerne pas les cellules plurinucléées.
E. La condensation des chromosomes n’est pas indispensable pour permettre la séparation des
chromatides sœurs entre deux cellules filles.

QCM N°4 DIV CELL : A propos de la division et des étapes du cycle cellulaire :
A. Dans un noyau interphasique, les fibres de chromatine sont invisibles in situ.
B. La phase G2 à une durée comprise entre 6 et 8 heures.
C. On ne peut mesurer directement la durée de l’interphase d’une cellule qu’en se basant sur des critères
biochimiques.
D. La phase S est la seule phase du cycle où peut se dérouler la réplication de l’ADN.
E. La traduction de protéines est impossible en phase M.

QCM N°5 DIV CELL : A propos de la division et des étapes du cycle cellulaire :
A. En général, une cellule adhère à son substrat pendant l’interphase et tend à s’en détacher pendant la
phase M.
B. L’iodure de propidium est un agent intercalant radioactif qui se lie à l’ADN de manière saturable et qui
permet de mesurer la quantité d’ADN dans le noyau d’une cellule.
C. Le cytofluorimètre est capable de détecter les cellules en phase M d’une population cellulaire. Si on le
couple avec un trieur de cellule, on est capable d’obtenir une population « pure » de cellules en phase M.
D. Il est possible de distinguer des cellules en G1 de cellules enG0 à l’aide d’un cytofluorimètre.
E. Lorsque l’intensité de fluorescence d’une population cellulaire est comprise entre X et 2X, cela signifie
que la majorité d'entre elles sont en cours de réplication d’ADN.

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QCM N°6 DIV CELL : A propos de la division et des étapes du cycle cellulaire :
A. La mitose permet aux deux cellules filles de recevoir une copie de chaque molécule d’ADN nucléaire
ainsi que les autres composants essentiels à la cellule (Golgi, ribosomes…).
B. Si l’on mesure la fluorescence d’une population cellulaire bloquées en G0/G1, on n’observe pas de pic
de fluorescence d’intensité X.
C. La phase M et l’interphase sont séparées par une chute brutale de la fluorescence nucléaire.
D. La phase S dure environs 6 ou 8 heures.
E. Les chromatides sœurs sont accolées au niveau du centromère mais aussi en de nombreux autres sites
riches en G et C localisés long des fibres tous les 10kb environ.
QCM N°7 DIV CELL : A propos de la phase M :
A. Elle est composée de deux processus : la mitose et la cytodiérèse.
B. La mitose se déroule en 5 étapes qui sont dans l’ordre : la prophase, la pré-métaphase, la métaphase,
l’anaphase et la télophase.
C. La progression dans la phase M est assurée par le complexe à activité kinase cdk2/cycline B, aussi
appelé MPF.
D. La cytodiérèse démarre à la toute fin de la télophase.
E. Les deux cellules filles résultant du processus de division cellulaire sont génétiquement identiques
entre elles et à la cellule mère.
QCM N°8 DIV CELL : Concernant les acteurs et les évènements de la prophase :
A. Au tout début de la prophase, un remaniement du cytosquelette (dépolymérisation des microtubules…)
et des systèmes de jonctions intercellulaires (phosphorylation de certaines intégrines…) entraîne un
arrondissement de la cellule, qui tend à s’isoler de ses voisines.
B. Juste avant la phase M, en G2, il n’y a qu’un seul diplosome (composé de deux centrioles) et donc
qu’un seul MOTC.
C. Le trafic intracellulaire et la traduction des protéines sont maintenus durant la prophase, car ils sont
essentiels à la formation du fuseau mitotique.
D. Les microtubules astériens sont plus nombreux et beaucoup plus instables que les microtubules
interphasiques, mais ils sont plus longs que ces derniers.
E. L’instabilité des microtubules astériens est due à la phosphorylation des MAPs d’assemblage par le
MPF.
QCM N°9 DIV CELL : Concernant les acteurs et les évènements de la prophase :
A. L’équilibre polymérisation/dépolymérisation des microtubules astériens est déplacé en faveur de la
dépolymérisation, et leur demi-vie est en moyenne d’une minute.
B. Le fuseau mitotique (ou achromatique) n’est pas constitués de microtubules continus mais de
microtubules hémi-polaires qui interagissent entre eux (de part et d’autre du fuseau) au niveau de leurs
extrémités +.
C. Le matériel péri-centriolaire stabilise les microtubules hémipolaires au niveau de leur extrémité -.
D. Des kinésines de type C (Kin C) situées aux extrémités + des microtubules hémipolaires sont
responsables de la séparation puis de l’éloignement des deux asters.
E. Au niveau de son extrémité +,un microtubule hémipolaire forme des liaisons longitudinales stables
avec l’extrémité du microtubule opposé.
QCM N°10 DIV CELL : Concernant les acteurs et les évènements de la prophase :
A. L’action de la Kin N est antagoniste à celle de la Kin C : elle entraîne le rapprochement des pôles des
microtubules.
B. La condensation rapide et progressive des fibres de chromatine (qui deviennent ainsi des
chromosomes) est visible en microscopie optique.
C. Le MPF permet la condensation des molécules d’ADN et le détachement de tous les complexes
cohésines par son activité kinase.
D. Le raccourcissement de la fibre de chromatine est maximal dès la fin de la prémétaphase et facilite la
séparation des chromatides sœurs lors de l’anaphase.
E. Au niveau de la membrane nucléaire interne, seules les lamines A et C sont phosphorylées par le MPF.
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QCM N°11 DIV CELL : Concernant les acteurs et les évènements de la prophase :
A. En fin de G2, des complexes moteurs dynéine/dynactine se lient à la membrane nucléaire externe et à
l’extrémité + de certains microtubules.
B. Une fois que le fuseau mitotique est formé, sa longueur reste constante jusqu’à l’anaphase grâce aux
actions antagonistes des kinésines N et C.
C. Le MPF phosphoryle principalement les histones H1 et H4.
D. La phosphorylation des lamines par le MPF débute en phase G2.
E. Les dynéines accrochées à la membrane nucléaire externe se déplace en direction du pôle – des
microtubules, ce qui à pour effet de tirer l’enveloppe nucléaire vers les asters, et à terme de la déchirer.

QCM N°12 DIV CELL : Concernant les acteurs et les évènements de la prémétaphase :
A. La rupture de l’enveloppe nucléaire sous l’effet des complexes dynéines/kinésines correspond au début
de la prémétaphase.
B. L’enveloppe nucléaire, à la suite de sa rupture qui s’est effectuée par de multiples orifices, va se
transformer en vésicules membranaires.
C. Les complexes de pores nucléaires sont phosphorylés par le MPF, et se dissocient.
D. Les vésicules issues de l’enveloppe nucléaire, transportées vers les pôles du fuseau par des complexes
dynéines/dynactine, contiennent des lamines B, A et C phosphorylées.
E. La vitesse de phosphorylation des composés nucléaires augmente à l’issue de la rupture de
l’enveloppe, sûrement car le MPF peut alors entrer massivement dans le noyau.

QCM N°13 DIV CELL : Concernant les acteurs et les évènements de la prémétaphase :
A. A ce stade, les microtubules hémi-polaires du fuseau mitotique remplacent en quelque sorte
l’enveloppe nucléaire en emprisonnant les chromosomes, évitant ainsi leur dispersion dans le
hyaloplasme.
B. Les kinétochores sont des structures trilamellaires formées par 3 plaques : une interne, une moyenne, et
une externe.
C. L’ADN centromérique (constitué de séquences répétitives) est lié sur toute sa longueur à des protéines
de liaison aux microtubules. Lorsque la chromatide se condense, elles se regroupent au même niveau et
participent à la formation des kinétochores.
D. Les kinétochores sont impliqués dans certaines maladies auto-immunes comme la sclérodermie.
E. La plaque externe des kinétochores a la forme d’une couronne sur la quelle on trouve des Kin N, C et
MCAK.

QCM N°14 DIV CELL : Concernant les acteurs et les évènements de la prémétaphase :
A. Les protéines kinétochoriales ne s’attachent à l’ADN centromérique qu’en tout début de phase M :
elles s’activent grâce à leur phosphorylation par le MPF.
B. La rencontre des microtubules et des kinétochores ne serait pas possible sans la rupture de l’enveloppe
nucléaire.
C. Lorsqu’un microtubule pénètre dans la couronne d’un kinétochore, il est capturé latéralement par son
extrémité + grâce à un complexe dynéine/dynactine.
D. Une fibre kinétochorienne est constituée de 20 à 40 microtubules provenant des deux pôles du fuseau.
E. Un chromosome capturé par une fibre kinétochorienne va se disposer perpendiculairement à l’axe du
fuseau mitotique.

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QCM N°15 DIV CELL : Concernant les acteurs et les évènements de la prémétaphase :
A. Les microtubules kinétochoriens sont totalement protégés de la dépolymérisation.
B. Les chromosomes sont soumis à une force de répulsion astrale provenant des microtubules
kinétochoriens en croissance, inversement proportionnelle à la distance des chromosomes au pôle du
fuseau.
C. La polymérisation des microtubules est permises par les kinétochores, car les points d’attache aux
microtubules sont latéraux.
D. Le mouvement des microtubules est lié à des processus de polymérisation/dépolymérisation
uniquement situés aux pôles +.
E. Les chromosomes sont soumis à une force de traction proportionnelle à la longueur des fibres
kinétochoriennes.
QCM N°16 DIV CELL : Concernant les acteurs et les évènements de la prémétaphase :
A. Si l’on détache un kinétochore des microtubules qu’il a capturé, ces derniers se dépolymérisent très
rapidement.
B. Au cours de la prémétaphase, les chromosomes sont entraînés vers la zone centrale du fuseau, c’est à
dire le plan axial.
C. La Kin N est couplée à la MCAK (elles sont du même côté du kinétochore).
D. Le complexe dynéine/dynactine se déplace sur le microtubules dans le sens opposé au déplacement du
chromosome attaché à ce microtubule.
E. La MCAK permet la polymérisation contrôlée des microtubules kinétochoriens.
QCM N°17 DIV CELL : Concernant les acteurs et les évènements de la métaphase :
A. La métaphase est la seule étape statique de la phase M : les chromosomes sont situés dans le plan
équatorial, au milieu du fuseau mitotique (composé de 2 demi-fuseaux identiques).
B. Les chromosomes réajustent en permanence leur position en oscillant d’avant en arrière et
inversement : les forces kinétochoriennes s’exercent toujours sur eux même s’ils sont alignés.
C. La destruction d’une des deux fibres kinétochoriennes d’un chromosome en métaphase entraîne sa
migration immédiate vers le pôle auquel il n’est plus rattaché.
D. Au niveau du cortex cellulaire, des complexes dynéine/dynactine sont responsables de l’attachement
des microtubules astériens.
E. Aucune kinésine ne peut se lier aux parties non centromériques des chromosomes.
QCM N°18 DIV CELL : Concernant les acteurs et les évènements de l’anaphase :
A. L’anaphase est une phase dynamique, c’est la plus courte de la phase M. Elle se caractérise par la
séparation brutale et synchronisée des deux chromatides sœurs de chaque chromosome.
B. Le clivage de Scc1 (protéine du complexe cohésine qui permet de lier les chromatides sœurs entre
elles) est réalisé par la séparine, qui est ATP-dépendante.
C. La rupture du complexe cohésine ne fait pas intervenir les phénomènes de traction qui s’exercent sur
les chromosomes au sein du fuseau mitotique.
D. La séparine est maintenue inactive avant l’anaphase par la sécurine, qui est codée par le gène PTTG.
E. La sécurine est inactivée lors de l’anaphase par le facteur APC (Anaphase Promoting Complex), un
complexe à activité kinase proche du MPF et qui n’est activé que lorsque tous les kinétochores sont
correctement attachés aux microtubules.
QCM N°19 DIV CELL : Concernant les acteurs et les événements de l’anaphase :
A. Après la rupture des complexes cohésines, les chromatides sœurs migrent très rapidement vers l’un des
pôles du fuseau (10µm/sec).
B. L’anaphase est composée de deux systèmes de migration différents, simultanés et complémentaires,
faisant intervenir les trois types de microtubules du fuseau mitotique : l’anaphase A et l’anaphase B.
C. L’anaphase B correspond au raccourcissement des microtubules kinétochoriens.
D. Le raccourcissement des microtubules kinétochoriens est lié à l’activité de la MCAK qui dépolymérise
les microtubules et à l’action de la Kin C, indispensable pour déplacer le chromosome vers le pôle -.
E. L’élongation des microtubules astériens et le raccourcissement des microtubules hémi-polaires
éloignent les pôles du fuseau et élargissent l’interzone entre les deux.
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QCM N°20 DIV CELL : Concernant les acteurs et les évènements de l’anaphase :
A. Les dynéines, qui agissent toujours associées aux dynactines, sont localisés aussi bien au niveau du
cortex cellulaire que des kinétochores. Ce sont des acteurs essentiels de l’anaphase.
B. L’anaphase B peut être bloquée par le taxol qui inhibe la dépolymérisation des microtubules.
C. Si au début de l’anaphase, dans un fibroblaste exprimant la tubuline-GFP, on détruit la fluorescence
d’une partie des MT kinétochoriens, on voit que la distance séparant le pôle de la zone décolorée diminue
fortement.
D. Au cours de l’anaphase B, les asters s’éloignent du cortex cellulaire.
E. L’allongement du fuseau mitotique est empêché par la perte de l’ATP cellulaire.
QCM N°21 DIV CELL : Concernant les acteurs et les évènements de l’anaphase :
A. Les extrémités antiparallèles des microtubules hémi-polaires glissent l’une par rapport à l’autre lors de
l’anaphase B grâce à l’action des Kin C.
B. Le chloral, comme la colchicine, inhibe la polymérisation des molécules de tubuline.
C. Lors de l’anaphase, l’APC ubiquitinile la cycline D qui est donc détruite, ce qui entraîne la disparition
du MPF.
D. Les microtubules astériens dépolymérisent principalement côté +.
E. Les dynéines sont les seules protéines motrices à polarité – au niveau des microtubules du fuseau
mitotique.
QCM N°22 DIV CELL : A propos de la télophase :
A. Le début de cette phase est marquée par la re-formation du noyau à partir de vésicules de membrane
nucléaire qui fusionnent entre elles.
B. Les microtubules kinétochoriens disparaissent, tandis que les hémi-polaires se dépolymérisent par leur
extrémité +.
C. Le décompactage des chromatides dût à la déphosphorylation des histones permet la reprise de la
transcription et la réapparition des nucléoles.
D. Le manchon de substance dense, aligné dans l’axe du fuseau, est issu de la compaction des
microtubules interzonaux (qui étaient à la base des MT hémi-polaires).
E. Les éléments déphosphorylés des complexes de pore se ré-associent et s’insèrent dans la membrane
nucléaire.
QCM N°23 DIV CELL : A propos de la cytodiérèse :
A. Elle correspond à la division du cytoplasme, dont le plan de clivage est déterminé par le fuseau
mitotique. En effet, le sillon de clivage se creuse perpendiculairement au grand axe du fuseau.
B. Quelle que soit la cellule considérée, le plan de coupe se situe toujours à égale distance des deux
groupes de chromatides sœurs.
C. Un anneau contractile constitué de filaments d’actine et de myosine I permet la séparation du
cytoplasme.
D. L’activité de la myosine est inhibée au début de la mitose par le MPF, qui phosphoryle des sites
régulateurs situés sur une chaîne lourde de cette protéine.
E. La fin de la cytodiérèse est marquée par la fusion des membranes plasmiques et le désassemblage de
l’anneau contractile.
QCM N°24 DIV CELL : A propos de la cytodiérèse :
A. Une kinase phosphoryle des sites activateurs sur une chaîne légère de la myosine II et active ainsi sa
fonction ATPasique.
B. Les organites et molécules de la cellule mère sont répartis de façon plus ou moins aléatoire et
équitable.
C. L’anneau contractile est associé à la face cytoplasmique de la membrane plasmique par des protéines
non encore identifiées.
D. Si l’on prive une cellule de myosine II, la mitose se déroule normalement mais la cytodiérèse est
bloquée, et la cellule devient plurinucléée.
E. Si l’on déplace volontairement le fuseau mitotique, la cytodiérèse est immédiatement interrompue.

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QCM 25 : A propos de la division cellulaire :
A. Une cellule eucaryote, grâce à un cycle de duplication et de division, donne 2 cellules filles
génétiquement identiques : c’est le cycle cellulaire.
B. La phase M du cycle cellulaire correspond à la division du noyau : c’est la mitose.
C. Entre 2 phases M, l’activité métabolique de la cellule est très ralentie.
D. Les cellules qui ne se divisent plus, les cellules post-mitotiques, sont bloquées en phase G2. C’est le
cas des neurones, des cellules musculaires striées squelettiques et myocardiques.
E. Au moment du point de restriction de G1, la cellule reçoit un signal extra-cellulaire qui déclenche la
préparation de la prochaine mitose.

QCM 26 : A propos de la division cellulaire :


A. Lors de la phase S, a lieu la réplication semi-conservative de chaque molécule d’ADN, ce qui donne
des « chromatides sœurs » qui ne sont accolées qu’au niveau d’un point, le centromère.
B. Lors de la phase S, la majorité des histones est synthétisée en grande quantité dans le cytoplasme et les
centrioles se répliquent.
C. À l’aide d’un composé fluorescent, (l’iodure de propidium), on peut déterminer la progression du cycle
d’une population cellulaire, en mesurant la quantité d’ADN.
D. Si on mesure la fluorescence d’une cellule avec un cytofluorimètre et que son intensité a une valeur X
en phase G0, alors en phase G2 son intensité sera de 2X.
E. La mitose permet à chaque cellule fille de recevoir une copie de chaque molécule d’ADN nucléaire,
alors que la cytodiérèse permet de répartir les autres composants essentiels de la cellule.

QCM 27 : A propos de la prophase :


A. Les MT (microtubules) interphasiques se polymérisent, entraînant l’arrêt de tout trafic intra-cellulaire.
B. En fin de prophase, le fuseau achromatique est constitué de MT hémi-polaires qui ne sont jamais en
continuité d’un pôle du fuseau mitotique à l’autre.
C. Des kinésines de type kin C sont responsables de la séparation puis de l’éloignement des 2 asters.
D. La phosphorylation des histones (H3, H1) par le MPF est responsable de la condensation des fibres
chromatiniennes.
E. Lorsque les chromatides se condensent, l’enroulement de l’ADN entraîne le regroupement des
protéines de liaison au même niveau, participant à la formation des kinétochores.

QCM 28 : A propos de la prémétaphase :


A. Le début de la prémétaphase correspond à la rupture de l’enveloppe nucléaire.
B. Il y a une entrée massive de MPF au niveau nucléaire, qui est vraisemblablement en lien avec
l’accélération de la polymérisation de la lamina.
C. La rupture de l’enveloppe nucléaire va permettre à des MT en croissance de rencontrer des
chromosomes et de se fixer sur des structures particulières: les kinétochores.
D. Il y a une incorporation de tubuline au niveau de l’extrémité (-) des MT kinétochoriens.
E. MCAK est une protéine déstabilisante qui permet le déplacement des chromosomes tout en maintenant
l’ancrage des kinétochores aux MT; elle est associée à des protéines motrices.

QCM 29 : A propos de la division cellulaire :


A. Lors de la métaphase au niveau du cortex cellulaire, des complexes dynéine/dynactine sont
responsables de l’attachement des MT astériens.
B. Le début de l’anaphase est caractérisé par la séparation brutale et synchronisée des 2 chromatides
sœurs de chaque chromosome.
C. Au moment de l’anaphase, l’attachement de tous les kinétochores va activer APC, qui va activer la
sécurine, qui va cliver le complexe cohésine.
D. Lors de l’anaphase A, les asters se rapprochent du cortex cellulaire.
E. La fin de la cytodiérèse se termine par la fusion des membranes plasmiques, la dépolymérisation des
restes des MT hemi-polaires et le désassemblage des MT constituent l’anneau contractile.

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QCM 30 : A propos de la division cellulaire :
A. La mitose (division du noyau) se produit en phase M du cycle cellulaire et la cytodiérèse (quand la
cellule se divise en 2) au début de la phase G1.
B. L’état quiescent des cellules en phase G0 peut avoir une durée très variable (jusqu’à des semaines,
voire des années) et la reprise du cycle dépend de signaux provenant d’autres cellules.
C. En phase S, deux chromatides sœurs sont reliées au niveau du centromère mais aussi en de nombreux
sites par des complexes de cohésine.
D. Il est possible de déterminer sur des critères morphologiques si une cellule est interphasique ou
mitotique.
E. On mesure par des techniques de cytofluorimétrie la quantité d’ADN dans le noyau des cellules :
durant toute la phase S, une cellule aura deux fois la quantité d’ADN d’une cellule en phase G0/G1.

QCM 31 : A propos de la prophase :


A. Les microtubules (MT) interphasiques se dépolymérisent et autour des diplosomes, 2 asters se créent
faits de MT astériens beaucoup plus stables que les MT interphasiques.
B. En fin de prophase, le fuseau mitotique est constitué de MT hémipolaires qui ne sont jamais continus
d’un pôle du fuseau à l’autre.
C. Les kinésines de type kin N et kin C permettent l’éloignement des 2 asters.
D. La phosphorylation des histones (par le MPF) est responsable de la condensation des fibres
chromatiniennes.
E. La cellule devient sphérique et s’isole des cellules voisines par redistribution des systèmes de jonction
intercellulaires.

QCM 32 : A propos de la prémétaphase :


A. Elle débute quand les 2 fibres chromosomiques de chaque chromosome sont constituées de faisceaux
de MT kinétochoriens de même longueur.
B. L’enveloppe nucléaire se rompt et donne des vésicules membranaires qui sont véhiculées vers les pôles
des fuseaux grâce à la dynéine/dynactine.
C. Un des kinétochores capture d’abord latéralement l’extrémité d’un MT, puis la fibre kinétochorienne
se forme par la liaison de nombreux autres MT, ce qui permet la réorientation du chromosome
perpendiculairement à l’axe du fuseau.
D. Les chromosomes convergent vers l’équateur grâce à des processus de
polymérisation/dépolymérisation des MT.
E. Tous les dimères de lamines sont phosphorylés par le MPF et deviennent solubles.

QCM 33 : A propos de la métaphase :


A. Une cellule est en métaphase quand les 2 fibres chromosomiques de chaque chromosome sont
constituées de faisceaux de MT hémi-polaires de même longueur.
B. Ce n’est pas une phase statique car on peut noter par exemple qu’il y a toujours une incorporation de
tubuline à l’extrémité (+) des MT.
C. Les MT gardent une longueur stable durant toute cette phase. Il y a cependant une dépolymérisation et
une polymérisation qui s’effectuent à chaque pôle.
D. Des complexes de dynéine/dynactine attachent les MT astériens au niveau du cortex cellulaire.
E. La tubuline va de l’extrémité (-) des MT vers l’extrémité (+).

QCM 34 : A propos de l’anaphase, la télophase et la cytodiérèse :


A. L’anaphase correspond à la séparation brutale et synchronisée des 2 chromatides soeurs de chaque
chromosome.
B. L’anaphase A (raccourcissement des MT kinétochoriens) survient avant l’anaphase B (éloignement des
pôles du fuseau par élongation des MT hémi-polaires et raccourcissement des MT astériens).
C. Pendant l’anaphase B, les asters se rapprochent du cortex cellulaire.
D. La télophase correspond à la reformation du noyau.
E. Le sillon de clivage lors de la cytodiérèse donne toujours naissance à 2 cellules filles de taille égale
séparant ainsi les organites et les molécules de la cellule mère de façon +/- équitable.
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QCM 35 : A propos de la division cellulaire :
A. Les protéines kinétochoriales restent attachées à l’ADN centromérique pendant l’interphase.
B. Durant la télophase, les microtubules hémi polaires dépolymérisent à partir de leurs extrémités (+).
C. Les plaques kinétochoriales comprennent entre autres des Kin C.
D. Les fibres kinétochoriennes sont aussi appelées fibres chromosomiques.
E. Les microtubules kinétochoriens sont aussi appelés microtubules hémi polaires.

QCM 36 : A propos de l’anaphase :


A. Au début de l’anaphase, trois types de microtubules sont présents : les microtubules astériens apparus
en premier lors de la prophase, les microtubules hémi polaires apparus aussi en prophase, et les
microtubules kinétochoriens apparus en pré métaphase.
B. L’anaphase A correspond à l’allongement des microtubules hémi polaires.
C. La Kin N joue un rôle important dans l’anaphase A.
D. L’anaphase B se déroule peu de temps après l’anaphase A.
E. La colchicine et le chloral inhibent l’anaphase A.

QCM 37 : A propos de la télophase et de la cytodierèse :


A. Durant la télophase le noyau se reforme (dans chaque cellule fille), notamment grâce à la
phosphorylation de la lamine B qui joue un rôle dans la réassociation de la membrane nucléaire.
B. Durant la télophase les microtubules kinétochoriens se sont transformés en microtubules inter zonaux
qui vont être compactés sous la forme d’un manchon dense.
C. Durant la télophase, les chromatides sont décompactées, les nucléoles réapparaissent et la synthèse
d’ARN reprend.
D. La cytodierèse est une étape de la phase M qui n’a pas forcement lieu dans toutes les cellules.
E. La cytodierèse dépend essentiellement de la myosine II, dont l’activité ATPasique était inhibée au
début de la mitose par phosphorylation par le MPF.

QCM 38 : A propos de la division cellulaire :


A. En phase G1 une cellule humaine posséde 23 paires de chromosomes.
B. En phase G1 une cellule humaine posséde 92 brins d’ADN.
C. En phase G0 une cellule humaine posséde 46 chromatides.
D. Après la phase S une cellule humaine possède 92 chromosomes.
E. En phase G2 une cellule humaine possède 368 brins d’ADN.

QCM 39 : A propos de la division cellulaire :


A. La durée de la phase G1 varie de façon relativement importante d’un type cellulaire à l’autre puisque
dans certain cas la cellule peut rester pendant des années à ce stade.
B. Au cours de la différenciation, la durée de G1 diminue progressivement.
C. Les processus de traduction ont encore lieu durant la phase S.
D. La réplication de l’ADN n’a lieu qu’en phase S.
E. La transcription a lieu durant la phase G2

QCM 40 : A propos de la division cellulaire (phase M) :


A. Une cellule entrant en mitose est repérable morphologiquement.
B. La fragilisation de la lamina nucléaire en prophase est due à la déphosphorylation des
lamines A, B et C.
C. Au cours de la rupture del’enveloppe nucléaire, la lamine C reste ancré à la membrane nucléaire
contrairement aux lamines A et B.
D. Les MT kinétochoriens gardent leur extrémité (+) libre.
E. Une fois tous les centromères alignés au centre de la cellule, les microtubules arrêtent transitoirement
leur activité jusqu'à la séparation des deux chromatides sœur.

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QCM 41 : A propos du MPF (phase M de la division cellulaire) :
L’action du MPF est à l’origine de :
A. Les modifications morphologiques de la cellule.
B. L’activation des protéines MAPs.
C. La solubilisation des lamines A et C.
D. La formation des centromères.
E. La stabilisation des MT.

QCM 42 : A propos de la division cellulaire (phase M) :


A. L’anaphase est la phase la plus courte.
B. Le clivage des chromatides sœurs en anaphase est du aux phénomènes de traction par les MT
kinétochoriens qui commencent à se dépolymériser.
C. Le clivage du complexe de cohésine est du à la libération de la sécurine, suite à l’ubiquitination de la
séparine par l’APC.
D. APC est un complexe qui est activé par l’attachement de tout les kinétochores.
E. La cytodiérése débute en même temps que le début de la télophase.

QCM 43 : A propos de la mitose :


A. Les microtubules kinétochoriens sont progressivement compactés à la télophase pour donner le
manchon de substance dense.
B. L’éloignement des 2 lots chromosomiques à l’anaphase ne dépend que du raccourcissement des fibres
chromosomiques.
C. Les noyaux des cellules humaines en prophase contiennent 92 molécules d’ADN dont 46 d’origine
maternelle et 46 d’origine paternelle.
D. A l’anaphase l’allongement des microtubules hémi polaires par polymérisation de molécules de
tubuline au niveau des extrémités consomme de l’ATP.
E. La concentration des chromosomes dans la plaque équatoriale dépend essentiellement de l’activité des
fibres hémipolaires.

QCM 44 :
A. Il est possible de mesurer in vitro la durée totale d’un cycle cellulaire sur des critères purement
morphologiques.
B. Des microtubules continues d’un aster à l’autre constituent le fuseau achromatique mis en place en
prophase à partir de microtubules astériens.
C. Les dynéines interviennent en prophase, en pré métaphase, en métaphase, et en anaphase A et B.
D. Il est possible d’isoler, au sein d’une population en prolifération, les cellules en phase G1, par
cytofluorométrie et couplée à un système de tri cellulaire.
E. Le raccourcissement des microtubules astériens à l’anaphase est associé à l’action de protéines à
polarité (-).

QCM 45 :
A. Des kinésines de type Kin I sont présentes au niveau des kinétochores.
B. Un fibroblaste humain en métaphase contient autant de fibres kinétochoriennes que de molécules
d’ADN génomique soit 92.
C. La reconstitution de l’enveloppe nucléaire et la cytodiérèse dépendent de l’activité de phosphatases.
D. La destruction de la cycline B entraînant la disparition du MPF aboutit à des déphosphorylations par
des phosphatases constitutives.
E. Le MPF phosphoryle les lamines ce qui fragilise la lamina nucléaire.

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QCM 46 :
A. Les complexes de pores se dissocient à l’état phosphorilé.
B. Les dimères phosphorilés de laminine A, B et C sont solubles.
C. Les kinétochores ont un structure bilamellaire formé d’une plaque interne et une plaque externe.
D. Le kinétochore est formé notamment grâce au regroupement de protéines de liaison au moment de la
condensation des chromatides.
E. Par des phénomènes de traction proportionnelle à la longueur des fibres kinétochoriennes et de
répulsion astrale l’équilibre de la position sur la plaque équatoriale des chromosome est progressivement
atteint lors de la pré métaphase.

QCM 47 : A propos de la mitose :


A. La métaphase est une phase apparemment statique où les deux demi fuseaux identiques permettent
malgré un renouvellement de la tubuline des microtubules l’immobilisation des chromosomes sur la
plaque équatoriale.
B. La coupure artificielle d’un kinétochore entraine la séparation des chromatides sœurs.
C. Le facteur APC entraîne la destruction de la securine ce qui permet de libérer la séparine dont l’activité
protéasique sur une des proteines du complexe cohésine est nécessaire à la séparation des chromatides
sœurs.
D. Le Calcium par son action sur la sécurine peut déclencher l’anaphase.
E. La tension au niveau des kinétochores nécessaire à la migration des chromatides sœur lors de
l’anaphase est déjà présente pendant la métaphase.

QCM 48 :
A. Les chromokinésines agissent par une liaison au chromosome et sur les microtubules.
B. MCAK, des Kin N et des complexes dynéine/dynactine sont présents au niveau des kinétochores.
C. La condensation des chromatides et leurs raccourcissement est maximal au début de la prémétaphase
c'est-à-dire au moment de la rupture de la membrane nucléaire.
D. Les microtubules hémipolaires jouent un rôle de « cage à chromosome » en empéchant leurs
dispersion dans le hyaloplasme mais aussi certain seront captés par des kinétochores pour donner les MT
kinétochoriens.
E. La dépolarisation catastrophe d’un MT kinétochorien provoqué par sa rupture à l’aide d’une micro-
aiguille montre le rôle stabilisateur du kinétochore sur le MT.

QCM 49 :
A. L’anaphase A met en jeu des dynéines et des kinésines N.
B. En G2, la transcription et la traduction se déroulent normalement.
C. La cellule en interphase possède un centrosome qui contient deux diplosomes qui vont se dupliquer en
phase S pour donner 2 centrioles.
D. La cellule donne toujours deux cellules filles identiques car le fuseau mitotique détermine la position
centrale du sillon de clivage.
E. Pendant la phase M la transcription et la traduction sont impossible.

QCM 50 :
A. Les cellules ayant perdu l’activité de la myosine II vont donner au lieu deux cellules filles, une cellule
multinuclée.
B. La cytodièrèse se déroule de manière concomitante à la télophase.
C. La télophase associe la réinsertion des complexes de pore, la déphosphorylation des histones, le
compactage de l’ADN et la réapparition du/des nucléole(s)
D. Le sillon de clivage se développe perpendiculairement à la partie restante du fuseau mitotique : le
manchon de substance dense.
E. La myosine II est nécessaire à la télophase.

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Division cellulaire, ce qu’il fallait répondre :

1 : ACE 2 : AC 3 : BCD 4 : AD 5 : AE
6 : CD 7 : ABE 8 : AE 9 : BC 10 : D
11 : ABE 12 : CE 13 : ABD 14 : BE 15 : CE
16 : A 17 : BD 18 : ACD 19 : B 20 : AE
21 : BD 22 : ACDE 23 : AE 24 : BCD 25 : AE
26 : BCDE 27 : BD 28 : ACE 29 : ABE 30 : BCD
31 : BDE 32 : BCD 33 : BD 34 : ACD 35 : AD
36 : A 37 : CDE 38 : ABC 39 : CDE 40 : AD
41 : ACD 42 : AD 43 : C 44 : ACDE 45 : ABCDE
46 : ADE 47 : ACE 48 : ABDE 49 : B 50 : ACD

Pourquoi certaines réponses sont fausses :

QCM 1 : B : La phase M est différente de la mitose : la mitose désigne la division du noyau, elle est
donc incluse dans la phase M qui désigne le phénomène général de division cellulaire. D : L’ordre
est G1, S, et G2.

QCM 2 : B : De 5,6 x 10-9 à 11,2 x 10-9 µg/noyau. D : 46 paires de chromatides sœurs et 23 paires
de chromosomes doubles homologues. E : Les histones sont majoritairement synthétisés pendant
la phase S.

QCM 3 : A : Le complexe cohésine est composé d’au moins 5 sous-unités. E : Faux.

QCM 4 : B : Entre 2 et 6 heures. C : Il est possible de déterminer directement la durée de


l’interphase en ne se basant que sur des critères purement morphologiques. E : Elle est possible
en phase M.

QCM 5 : B : C’est un agent fluorescent, pas radioactif. C : Le cytofluorimètre ne fait pas la


différence entre les cellules en phase M et celles en phase G2. D : Non, car les cellules en G1 et en
G0 ont la même quantité d’ADN dans leur noyau.

QCM 6 : A : C’est la cytodiérèse qui permet la distribution des organites. B : On observe un pic
d’intensité X, mais on n’observe pas de pic d’intensité 2X. E : Ce sont des sites riches en A et T.

QCM 7 : C : Le complexe cdk1/cycline B. D : Elle démarre pendant l’anaphase, se poursuit


pendant et se termine après la télophase.

QCM 8 : B : En G2 il n’y a qu’un seul MOTC, mais celui-ci est composé de 2 diplosomes (4
centrioles) noyés dans du matériel péricentriolaire. C : Le trafic intracellulaire est interrompu.
D : Les microtubules astériens sont plus courts que les interphasiques.

QCM 9 : A : Leur demi-vie est d’environs 30 secondes. D : Ce sont des kinésines de type N (Kin
N). E : Il forme des liaisons transversales, pas longitudinales.

QCM 10 : A : La Kin N entraîne un éloignement des pôles. B : La condensation est lente et


progressive. C : Les complexes cohésines persistent au niveau du centromère.
E : Les lamines B sont aussi phosphorylées par le MPF.

QCM 11 : C : Les histones H1 et H3. D : Elle débute en prophase.


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QCM 12 : A : Des complexes dynéines/dynactine. B : La rupture de l’enveloppe nucléaire ne se
fait que par un seul orifice. D : Les lamines A et C phosphorylées sont solubilisées et se trouve
donc dans le cytosol. Dans les vésicules, seules les lamines B, accrochées à la membrane nucléaire
interne, persistent.

QCM 13 : C : Ces protéines ne sont liées que localement sur l’ADN centromérique, pas sur toute sa
longueur. E : Il n’y a pas de Kin C mais des complexes dynéines/dynactine.

QCM 14 : A : Elles sont liées à l’ADN centromérique pendant toute la durée de l’interphase et ne
sont pas phosphorylées par le MPF. C : Ce n’est pas le bon ordre : le microtubule est d’abord
capturé latéralement, puis il pénètre dans la couronne. D : 20 à 40 microtubules provenant d’un
seul pôle du fuseau.

QCM 15 : A : Ils sont protégés d’une dépolymérisation catastrophe, mais ils subissent une
dépolymérisation « contrôlée ». B : Cette force provient des microtubules astériens en croissance.
D : Essentiellement aux pôles +, mais pas uniquement.

QCM 16 : B : Le plan équatorial. C : La MCAK et le complexe dynéine/dynactine sont du même


côté. D : Dans le même sens. E : Elle permet la dépolymérisation contrôlée.

QCM 17 : A : C’est une phase apparemment statique. C : Il migre vers le pôle auquel il est encore
attaché. E : C’est le cas des chromokinésines.

QCM 18 : B : La séparine est Ca-dépendante et ATP-indépendante. E : APC n’a pas d’activité


kinase, c’est un complexe d’ubiquitination, donc il ne ressemble pas au MPF.

QCM 19 : A : 10 µm/min. C : C’est l’anaphase A. D : C’est le complexe dynéine/dynactine qui


tire le chromosome vers le pôle -. E : Les MT astériens se raccourcissent et les hémi-polaires
s’allongent.

QCM 20 : B : L’anaphase A. C : La distance entre le pôle et la zone décolorée ne diminue presque


pas. D : Les asters se rapprochent du cortex cellulaire.

QCM 21 : A : L’action des Kin N. C : Il ubiquitinile la cycline B. E : On trouve aussi des Kin C
(MT hémi-polaires).

QCM 22 : B : Par leur extrémité -.

QCM 23 : B : Non, parfois la division est asymétrique. C : De myosine II. D : Les sites
régulateurs sont situés sur les chaînes légères.

QCM 24 : A : C’est la déphosphorylation des sites inhibiteurs de la myosine par une phosphatase
qui l’active. E : Le sillon de clivage se déplace est redevient perpendiculaire à la nouvelle position
du fuseau.

QCM 25 : B. Phase M = mitose (division du noyau) + cytodiérèse (division de la cellule)


C. L’activité métabolique est très diversifiée : différenciation, croissance, préparation de la mitose
suivante. D. Elles restent bloqués en G0.

QCM 26 : A. Elles sont également accolées en de très nombreux sites le long des fibres.

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QCM 27 : A. Ils se dépolymérisent. C. Ce sont les kinésines de type kin N. E. Cette proposition est
vraie, mais se passe pendant la prémétaphase.

QCM 28 : B. Dépolymérisation de la lamina. D. Extrémité (+).

QCM 29 : C. L’attachement de tous les kinétochores va activer APC, qui va « ubiquitiner », donc
inactiver, la sécurine, et libérer la séparine, qui va cliver le complexe cohésine. D. Anaphase B.

QCM 30 : A. Ces 2 événements se produisent en phase M. E. phase G0/G1: X=2n; phase S:


2n<X<4n; phase G 2: X=4n

QCM 31 : A. Ils sont plus instables (par phosphorylation des MAP d’assemblage par le MPF). C.
Kin N pour éloigner, kin C pour rapprocher (activités antagonistes).

QCM 32 : A. C’est le début de la métaphase. E. La lamine B reste ancrée dans le feuillet lipidique
des vésicules membranaires.

QCM 33 : A. MT kinétochoriens. C. On a une dépolymérisation lente au pôle – et polymérisation


lente au pôle +. E. C’est le contraire.

QCM 34 : B. Ce sont des phénomènes simultanés et complémentaires. E. Lors du développement


embryonnaire, il y a des divisions cellulaires asymétriques.

QCM 35 : B. Durant la télophase, les MT hémi polaires dépolymérisent à partir de leurs extrémités
(-). C. Les plaques kinétochoriales comprennent Kin N, dynéine/dynactine et MCAK (=Kin I), mais
pas de Kin C. E. Les MT hémi polaires et les MT kinétochoriens sont deux types de MT différents.

QCM 36 : B. Anaphase A : raccourcissement des MT kinétochoriens –


Anaphase B : élongation des Mt hémi polaires et raccourcissement des MT astériens.
C. Le raccourcissement des MT kinétochoriens lors de l’anaphase A se fait grâce à la MCAK et à la
dynéine/dynactine. La Kin N n’a aucun rôle dans l’anaphase A.
D. L’anaphase A et l’anaphase B sont deux systèmes complémentaires et simultanés.
E. La colchicine et le chloral inhibent la polymérisation des MT, donc une partie de l’anaphase B
(allongement des MT hémi polaires).
Tandis que le taxol inhibe la dépolymérisation des MT, donc le raccourcissement de MT
kinétochoriens dans l’anaphase A et des MT astériens dans l’anaphase B.

QCM 37 :
A. Le noyau se reforme entre autres grâce à la déphosphorylation de la lamine B.
B. Les MT inters zonaux proviennent des MT hémi polaires qui ont dépolymérisé. Les MT
kinétochoriens ont disparus au moment de la télophase.
D. Vrai : par exemple les ostéoclastes sont plurinucléés par ce processus.

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QCM 38 :
En phase G0/G1, la cellule possède :
- 23 paires de chromosomes
- 46 chromosomes (constitués d’une seule chromatide)
- 46 chromatides (constituées d’ADN double brin)
- 92 brins d’ADN
Après la phase S, la cellule possède :
- 23 paires de chromosomes
- 46 chromosomes (constitués de deux chromatides reliées sur tout leur long par de la
cohésine qui ne persistera ensuite qu’au niveau du centromère lors de la mitose)
- 92 chromatides
- 184 brins d’ADN

QCM 39 :
A. Le début de la phrase est juste, mais attention à ne pas confondre la phase G1 et la phase GO,
qui ne fait pas partie du cycle cellulaire, et qui peut durer pendant des années.
B. Au contraire, au cours de la différentiation, la durée de la phase G1 augmente progressivement.

QCM 40 :
A. Vrai : elle s’arrondie et tend à se détacher de son support. C’est sur cette modification
morphologique que repose le principe de la microcinématographie.
B. Elle est due à la phosphorylation des lamines.
C. Il s’agit de la lamine B.
D. Vrai : les points d’attache du kinétochore au MT sont latéraux, laissant l’extrémité (+) libre.
E. Il s’agit d’un équilibre dynamique (polymérisation et dépolymérisation continuent).

QCM 41 :
B. Le MPF désactive les MAPs en les phosphorylant.
E. Il est au contraire responsable (indirectement) de leur grande instabilité en raison de la
phosphorylation des MAPs qui stabilisaient les MT inter phasiques.

QCM 42 :
B. La séparation des chromatides est du au clivage de Scc1 (composant de la cohésine) et n’est en
aucun cas la conséquence des phénomènes de traction.
C. Le clivage du complexe de cohésine est du à la libération de la séparine, suite à l’ubiquitination
de la sécurine par l’APC.
E. La cytodiérèse débute à l’anaphase.

QCM 43 :
A. Ce sont les microtubules hémipolaire (qui donnent interzonaux) et non kinétochoriens.
B. Dépend aussi du raccourcissement astériens et de l’allongement des MT hémi polaires.
D. Ce n’est pas la polymérisation qui consomme de l’ATP mais le glissement des microtubules hémi
polaires dans la zone de chevauchement.
E. Dépend des microtubules kinétochoriens surtout.

QCM 44 : B. Pas continus mais chevauchement.

QCM 46 :
B. La lamine B reste ancrée dans la membrane et n’est donc pas soluble.
C. Tri lamellaire car en plus plaque moyenne.

QCM 47 : B. La séparation n’est pas liée à fuseau. D. La séparine est Calcium dépendante.

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QCM 48 : C. La condensation est maximale à la FIN de la prémétaphase.

QCM 49 :
A. L’anaphase A n’a pas besoin de Kin N, item vrai avec anaphase B.
C. Les 2 centrioles vont se dupliquer en deux diplosomes.
D. Il peut y avoir division asymétrique.
E. La traduction reste +ou- possible car il reste un peu d’ARN transcrit avant le début de la mitose.

QCM 50 : B. La cytodièrèse commence à l’anaphase. E. La myosine II est nécessaire à la


cytodièrèse.

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LE SYSTÈME
ENDOMEMBRANAIRE
(87 QCM)

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QCM N°1 SYS ENDO : A propos du système endomembranaire :
A. Il est délimité par un ensemble de membranes qui permet de diviser la cellule procaryote en
compartiments structuraux et fonctionnels appelés organites.
B. Au sein de la cellule il existe un important trafic vésiculaire qui s’appuie sur le cytosquelette,
principalement sur les microfilaments.
C. La lumière du réticulum endoplasmique (RE), appelée aussi espace cisternal, représente en moyenne
20% du volume cellulaire.
D. Les transports de molécules entre le noyau et le cytosol se font par les pores nucléaires.
E. Les membranes du RE représentent plus des 2/3 des membranes de la cellule.

QCM N°2 SYS ENDO : A propos du réticulum endoplasmique (RE) :


A. L’enveloppe nucléaire constitue une différentiation particulière du RE.
B. Le RE rugueux est ainsi appelé car il est recouvert de ribosomes qui sont en cours de transcription de
protéines à destinée sécrétoire ou membranaire.
C. Des vésicules destinées à l’appareil de Golgi bourgeonnent à partir du RE lisse.
D. A l’exception d’une absence d’acides nucléiques le contenu du RE est équivalent à celui du noyau.
E. Toutes les protéines que l’on détecte dans le RE sont en transit, c’est à dire en attente d’être sécrétées
ou distribuées ailleurs dans la cellule.

QCM N°3 SYS ENDO : A propos des lipides du RE :


A. La membrane du RE a une distribution asymétrique des lipides entre ses deux hémicouches.
B. Le RE lisse est le lieu de synthèse des lipides membranaires.
C. La distribution des lipides au sein des membranes de la cellule n’est pas faite au hasard.
D. Une cellule qui produit beaucoup de lipides (au niveau du pancréas exocrine par exemple) aura un RE
lisse beaucoup plus développé que celui d’une cellule qui produit beaucoup de protéines.
E. Le RE lisse ne renferme aucune protéine dans sa membrane.

QCM N°4 SYS ENDO : A propos de la synthèse des lipides au niveau du RE :


A. La synthèse des phosphoglycérides se fait en trois étapes qui sont dans l’ordre : la synthèse d’acide
phosphatidique, le retrait d’un phosphate par une phosphatase pour former une molécule de
diacylglycérol, puis enfin l’ajout d’un alcool (sérine, éthanolamine…).
B. Les enzymes intervenants dans la synthèse des phosphoglycérides au niveau de la membrane du RE
ont leur site actif orienté côté espace luminal.
C. Au niveau du RE, un sucre est accroché à la céramide pour donner des gangliosides ou autres
glycolipides.
D. Les apports constants de lipides néosynthétisés provoquent une augmentation importante de la
monocouche lipidique luminale du RE.
E. L’acide phosphatidique n’est pas assez hydrophobe pour s’incorporer directement dans la membrane
du RE, c’est pourquoi l’acyl-transférase qui le synthétise participe à son incorporation en consommant
une molécule d’ATP.

QCM N°5 SYS ENDO : A propos du cholestérol de la membrane du RE :


A. Les membranes cellulaires des cellules procaryotes ne contiennent pas de cholestérol.
B. Dans l’organisme, le cholestérol est synthétisé à partir de molécules d’AcétylCoA.
C. Environs 2/3 des besoins en cholestérol de l’organisme sont apportés par l’alimentation
D. Des scramblases spécifiques, différentes de celles des phosphoglycérides, font basculer de façon
passive les molécules de cholestérol d’une hémicouche à l’autre, dans le sens de leur gradient de
concentration.
E. Le cholestérol synthétisé au niveau du RE se retrouve ensuite dans la membrane plasmique de la
cellule concernée.

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QCM N°6 SYS ENDO : A propos des scramblases du RE :
A. Les scramblases sont des enzymes de translocation ATP indépendantes mais Cu-dépendantes. Leur
action est indispensable pour éviter la déformation de la membrane du RE.
B. Les scramblases basculent les phospholipides dans le sens de leu gradient de concentration, et n’ont
aucune spécificité vis à vis de ces derniers.
C. Les scramblases transportent uniquement les phosphoglycérides du versant cytosolique de la
membrane du RE vers le versant luminal, puisque les lipides sont synthétisés et incorporés côté cytosol.
D. Les scramblases transportent les céramides du versant luminal vers le versant cytosolique.
E. Les scramblases du RE sont Ca2+ dépendantes, elles effectuent donc un transport actif primaire.
QCM N°7 SYS ENDO : A propos des échanges de lipides entre les membranes du système
endomembranaire :
A. Les échanges directs de lipides entre les membranes sont essentiels pour des organites tels que la
mitochondrie.
B. Les LTP sont des protéines cytosoliques qui permettent des échanges directs de lipides entre les
membranes.
C. Le cholestérol diffuse librement entre les deux hémicouches d’une même membrane.
D. Le RE possède des microdomaines au niveau desquels on observe un rapprochement de sa membrane
avec la membrane d’un autre organite de la cellule, quelle que soit la nature de ce dernier.
E. Les LTP comportent une grande poche hydrophobe munie d’une sorte de couvercle rabattable. Elle
permet ainsi de transporter deux molécules de lipides (stœchiométrie ½).
QCM N°8 SYS ENDO : A propos des protéines et de leur translocation:
A. Dans les cellules eucaryotes, on distingue quatre grandes classes de protéines : cytosoliques,
nucléaires, réticulo-endothéliales, et sécrétées.
B. Toutes les protéines sont traduites à partir de ribosomes localisés au niveau du cytosol (qu’ils soient
oui ou non accrochés au RE).
C. Il existe deux types de « translocation » : post et co-traductionnelle.
D. De façon post-traductionnelle, les protéines ne sont transloquées non conformées qu’au niveau des
mitochondries.
E. Certains cas de translocation post-traductionnelle de protéines dans le RE ont été observées chez les
eucaryotes supérieurs.
QCM N°9 SYS ENDO : A propos des protéines et de leur translocation :
A. Lorsqu’une protéine ne possède pas de signaux d’adressage, elle reste dans le cytosol.
B. La totalité des protéines nucléaires ne possèdent qu’un signal d’entrée qui permet leur nucléarisation.
Elles entrent dans le noyau déjà conformées.
C. La translocation co-traductionnelle au niveau du RE est permise par un complexe ribonucléique : le
complexe SRP. Le récepteur de ce complexe, appelé SR, est localisé dans l membrane du RE.
D. Tout les ARNm codant pour des protéines possèdent au début de leur séquence codante une série de
codons correspondants à des acides aminés hydrophobes.
E. Le complexe SRP reconnaît la séquence signal de la protéine lorsque celle-ci s’est conformée en
feuillet β.
QCM N°10 SYS ENDO : A propos des protéines et de leur translocation :
A. Le complexe SRP est constitué d’une molécule d’ARN codant repliée sur elle-même, associée à de
nombreuses autres protéines.
B. La liaison du complexe SRP à son récepteur SR dépend uniquement de la liaison au peptide signal et
de la présence de GTP sur le complexe.
C. Le translocon peut s’ouvrir dans le plan latéral de la membrane du RE, pour permettre au peptide
signal de s’insérer dans cette dernière.
D. Le peptide signal est clivé après son insertion dans la membrane du RE par l’activité signal peptidase
du complexe SRP.
E. Lorsque le translocon est ouvert perpendiculairement, il permet au peptide signal de s’insérer dans la
membrane du RE.
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QCM N°11 SYS ENDO : A propos des protéines et de leur translocation :
A. Au moins un peptide signal non clivable est présent dans toutes les protéines transmembranaires.
B. Les protéines du translocon possèdent des domaines transmembranaires qui sont dans leur partie
dirigée côté cytosol chargé négativement.
C. Le peptide signal clivable est toujours relativement proche de la première alanine.
D. La translocation d’une protéine se fait à partir de son côté N-terminal du peptide signal après son
retournement dans le translocon.
E. Les peptides d’ancrage (non clivables) mesure environs 20 acides aminés, et sont situés à une distance
relativement constante de la première méthionine.

QCM N°12 SYS ENDO : A propos des protéines et de leur translocation :


A. Les peptides d’ancrage inverse possèdent des résidus chargés positivement de leur côté COOH.
B. Une protéine transmembranaire possède obligatoirement un peptide signal clivable car seul ce type de
peptide peut être reconnu par le complexe SRP et permettre la fixation au translocon.
C. Un ribosome en cours de traduction d’une protéine sécrétée reste accroché au même translocon.
D. Le translocon permet la rétrotranslocation des protéines mal conformées.
E. Toutes les copies d’une protéine transmembranaire s’insèrent de la même façon dans la membrane du
RE.

QCM N°13 SYS ENDO : A propos de la maturation des protéines du RE :


A. Pour obtenir leur conformation définitive, les protéines transloquées dans le RE doivent être prises en
charge par des protéines chaperonnes et/ou subir des modifications post-traductionnelles.
B. La BIP est une protéine chaperonne très abondante du RE qui est proche de la Hsp90 du cytosol.
C. Des enzymes contenues dans le RE et appartenant à la famille des hydrolases catalysent la formation
de liaisons disulfures.
D. La N-glycosylation des protéines transitant par le RE se fait par la fixation d’un oligosaccharide de 14
sucres qui sera remanié ultérieurement.
E. La BIP possède une activité GTPasique qui lui permet d’exercer sa fonction.

QCM N°14 SYS ENDO : A propos de l’oligosaccharide à 14 sucres fixé par N-glycosylation :
A. L’oligosaccharide à 14 sucres est composé de 3 glucoses, de 2 molécules de N-acétylgalactosamine et
de 9 mannoses.
B. Sa fabrication comporte plusieurs étapes. Elle est réalisée par un gros complexe de la membrane du
RE, et se déroule uniquement du côté cytosolique.
C. Il est d’abord fixé sur une molécule de dolichol, qui est un lipide très particulier de la membrane du RE
et qui la traverse une fois sur toute sa longueur.
D. La fixation de ce type de résidu glucidique favorise l’obtention de la conformation correcte de la
protéine.
E. Certaines asparagines entrant dans la séquence consensus de N-glycosylation ne sont pas N-
glycosylées à cause d’un problème de conformation de la protéine, qui rend inaccessible cette séquence
au complexe enzymatique à activité oligosaccharyltransférase.

QCM N°15 SYS ENDO : A propos des protéines ancrées par le GPI (Glycosyl Phosphatidyl Inositol) :
A. Elles possèdent entre autre un peptide signal clivable classique, dont on peut trouver la séquence en
étudiant les acides aminés de la protéine mature.
B. Elles possèdent un peptide d’ancrage particulier, en position tout à fait COOH terminal.
C. Le clivage de leur peptide d’ancrage inverse est simultané au transfert de la protéine sur le GPI.
D. Le groupement GPI est transféré en bloc sur la protéine.
E. Le clivage du peptide d’ancrage inverse et le transfert du GPI sont réalisés par deux complexes
multiprotéiques différents.

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QCM N°16 SYS ENDO : A propos de la glycosylation des protéines du RE :
A. La N-glycosylation et le transfert du GPI sont les deux seuls cas où le transfert de groupement
oligosaccharidique se réalise e bloc.
B. La N-glycosylation, qui constitue la plus fréquente des glycosylations, correspond à une liaison de la
N-acétylglucosamine sur une arginine.
C. La O-glycosylation ne concerne que les protéines ayant au moins un domaine intraluminal (ou
extracellulaire).
D. Les enzymes responsables de la liaison entre un xylose et une sérine (Xyl-S) sont localisées dans
l’appareil de Golgi.
E. La liaison par O-glycosylation entre une N-acetylglucosamine et une sérine ou une thréonine ne
concerne pas les oligosaccharides.

QCM N°17 SYS ENDO : A propos du contrôle qualité des protéines du RE :


A. En association avec les lectines, les résidus glucidiques permettent aux protéines d’atteindre leur
conformation native.
B. Sur l’oligosaccharide fixé par N-glycosylation deux glucoses sont éliminés dans le RE par une seule et
même glucosidase.
C. Des lectines telles que la connexine reconnaissent les protéines portant des résidus monoglucoses et
aident à leur bon repliement.
D. L’action de la glucosidase II sur l’oligosaccharide fait disparaître l’affinité entre la lectine et la
protéine.
E. Le complexe UGGT reconnaît les protéines mal conformées contenant des résidus glucidiques et leur
retire une molécule de glucose.

QCM N°18 SYS ENDO : A propos du contrôle qualité des protéines du RE :


A. La glucosidase II constitue une sorte de système d’horloge de contrôle.
B. Le cycle de glycosylation/déglycosylation réalisé par l’action alternative de l’UGGT et des
glucosidases permet le repliement correct des protéines.
C. L’action de la mannosidase I du RE (qui retire un mannose à l’oligosaccharide) condamne dans tout
les cas la protéine à la destruction.
D. Aucune protéine ne peut être prise en charge à la fois par la BIP et par les lectines pour atteindre sa
bonne conformation.
E. La BIP, comme les lectines, peut induire un signal de rétrotranslocation des protéines mal conformées
via le translocon.

QCM N°19 SYS ENDO : A propos de l’élimination des protéines duRE :


A. Les causes de cette élimination sont multiples : mutations, lésions diverses, défaut d’équilibre de
synthèse entre différentes sous-unités protéiques…
B. Environs 20% des protéines néosynthétisées sont reconnues défectueuses par la BIP ou les lectines, et
sont éliminées.
C. Les protéines transmembranaires anormales sont ubiquitinilées par des ubiquitines ligases de type E3,
elles aussi transmembranaires, et qui ont leur site actif côté cytosol.
D. Le protéasome extrait de la membrane du RE (de manière ATP-indépendantes) les protéines
transmembranaires ubiquitinilées.
E. Les protéines intraluminales anormales sont également ubiquitinilées par des ubiquitines ligases E3
transmembranaires qui elles possèdent leur site actif côté luminal. Elles sont ensuite extraite du RE par le
protéasome, qui se lie directement au translocon.

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QCM N°20 SYS ENDO : A propos de l’engorgement du RE :
A. Les anomalies de fonctionnement du protéasome peuvent avoir de graves répercussions sur le RE.
B. Une trop grande production de protéines anormales (quelque soit le type de protéine) peut aboutir à un
engorgement du RE, qui déclenchera une procédure de stress : l’UPS.
C. La procédure de stress est transmise au cytosol et/ou au noyau par des protéines transmembranaires du
RE qui ont leur site actif côté luminal et leur site de régulation côté cytosol.
D. Si le signal de stress persiste, cela peut conduire à la mort cellulaire programmée.
E. Il existe de très nombreuses maladies liées à une production exagérée de protéines mal conformées.

QCM N°21 SYS ENDO : A propos de l’UPR :


A. Le déclenchement de l’UPR induit entre autre une diminution globale de la synthèse protéique
cellulaire ainsi qu’une augmentation de la synthèse des chaperonnes, en particulier de la BIP.
B. Dans les conditions normales, la BIP est liée au côté luminal des protéines transmembranaires chargées
de transmettre l’UPR au cytosol. Elle les maintiens ainsi sous forme inactive.
C. Si le RE renferme un trop un grand nombre de protéines mal conformées, la BIP n’inhibe plus les
systèmes de transmission de l’UPR mais elle les active.
D. Lorsque le RE est engorgé, une kinase qui est normalement inhibée par la BIP phosphoryle le facteur
de traduction E2F qui est ainsi inhibé, ce qui a pour effet d’interrompre pour un temps la synthèse
protéique.
E. ATF6 est une protéine transmembranaire du RE qui lorsqu’elle échappe à la BIP se retrouve dans le
Golgi par voie vésiculaire. Elle est ensuite clivée, ce qui libère son domaine cytosolique qui est nucléarisé
et se comporte comme un inhibiteur de la transcription des ARNm codant pour la BIP.

QCM N°22 SYS ENDO : A propos du transport vésiculaire :


A. La sortie des protéines du RE se fait par le bourgeonnement de vésicules de type COP I à partir du RE
lisse.
B. Les vésicules de sortie du RE fusionnent entre elles et avec de grandes saccules appelées ERGIC, qui
ont une composition biochimique intermédiaire entre le RE et l’appareil de Golgi.
C. Un très grand nombre de protéines mal conformées parviennent à quitter le RE par des vésicules. Par
chance, des vésicules de retour les ramènent au RE où elles seront détruites.
D. Il existe deux modes principaux de sortie des protéines : sortie « en vrac », et sortie après
concentration.
E. La plupart des protéines exportées ne le sont efficacement que si elles sont sous la forme de
monomères.

QCM N°23 SYS ENDO : A propos du transport vésiculaire :


A. Dans le cas de la sortie « en vrac », les protéines ne sont pas concentrées et le contenu de la vésicule
est relativement proche de celui du RE.
B. Des protéines du manteau de la vésicule COP II interagissent toujours indirectement avec des protéines
du RE et permettent leur concentration au sein de la vésicule.
C. Les différence de concentration en ions H+ entre les différents compartiments cellulaires permet de
réguler la captation ou le relargage des protéines à transporter.
D. Une protéine qui ne possède pas de motif de reconnaissance vis à vis d’un récepteur du manteau ne
peut en aucun cas être transportée par une vésicule où la sortie se fait après concentration des protéines à
transporter.
E. Le transport vésiculaire constitue une étape supplémentaire dans le contrôle qualité des protéines.

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QCM N°24 SYS ENDO : A propos du transport vésiculaire :
A. Le transport rétrograde est l’image miroir du transport antérograde et permet le retour des protéines
résidentes du RE.
B. Une séquence de reconnaissance de 4 acides aminés KDEL (lysine, acide aspartique, glutamine et
leucine) se retrouve sur les protéines résidentes du RE.
C. La séquence KDEL se lie directement avec le manteau COP I qui possède lui-même une séquence
appelée récepteur à KDEL.
D. Les complexes multimériques sont exclus des vésicules de retour COP I, parfois parce que le signal de
retour est masqué par certaines sous unités de ce genre de complexe.
E. Le retour des molécules mal conformées, qui sont plutôt rares dans les vésicules, se fait également
grâce à des récepteurs KDEL.
QCM N°25 SYS ENDO : A propos de la génération des vésicules :
A. Les protéines du manteau sont cytosoliques au départ. Elles sont ensuite recrutées à la membrane du
compartiment producteur de vésicules où elles capturent des cargaisons.
B. C’est la polymérisation des protéines du manteau qui entraîne une déformation de la membrane, ce qui
permet de former une vésicule.
C. Les GTPases de la famille des ARF sont des protéines de fort PM qui permettent de fournir l’énergie
nécessaire à la génération des vésicules. Il en existe plus de 20 différentes.
D. La protéine Sar1 intervient dans la formation des vésicules de retour COP I, tandis que Arf1 induit la
formation des vésicules COP II au départ du RE.
E. Les ARF liées au GTP sont dans un état dit actif, elles s’insèrent dans la membrane grâce à un domaine
hydrophobe et hydrolysent le GTP, fournissant ainsi l’énergie nécessaire à la courbure de la membrane.
QCM N°26 SYS ENDO : A propos de la génération des vésicules et de leur transport :
A. Il existe plus de 20 COP différents selon le type de vésicule.
B. Une fois que la vésicule est constituée, les ARF se retrouvent à l’état GDP inactif. Les protéines du
manteau retournent alors au cytosol et seront recyclées dans d’autres vésicules.
C. COP I ne peut interagir directement avec les cargaisons, la concentration des protéines à l’intérieur de
la vésicule nécessite donc la présence de protéines intermédiaires.
D. Une protéine « interrupteur » permet l’échange GDP/GTP au niveau des ARF et participe ainsi
activement à la formation du manteau qui entoure la vésicule.
E. Les vésicules COP I se déplacent le long des microtubules (transport rétrograde) tandis que les COP II
sont transportées sur les microfilaments (transport antérograde).
QCM N°27 SYS ENDO : A propos de la fusion des vésicules :
A. Des protéines d’attachement interviennent en tout début de contact entre la vésicule et le compartiment
accepteur. Elles permettent une fixation relativement forte de la vésicule.
B. Les Rab sont de petites GTPases qui restent en permanence insérées dans la membrane.
C. Les SNARES constituent une grande famille de protéines membranaires. Elles sont les principales
responsables de la reconnaissance mutuelle entre la vésicule et la membrane du compartiment accepteur.
D. Protéines d’attachement, Rab et SNARES contribuent toutes les trois à la spécificité d’une vésicule
pour son compartiment receveur.
E. Les SNARES fonctionnent de manière complémentaire.
QCM N°28 SYS ENDO : A propos de la fusion des vésicules :
A. Les t-SNARE sont actives dans la membrane du compartiment accepteur.
B. Quatre domaines hydrophobes (en hélice α) déterminent la fusion : trois d’entre eux appartiennent à la
v-SNARE, et le dernier à la t-SNARE.
C. Il y a au moins deux types de v-SNARE sur chaque vésicule : une v-SNARE permettant la fusion avec
le compartiment accepteur, et une autre permettant la fusion avec le compartiment donneur lors du retour
de la vésicule.
D. Par leur activité GTPasique, les Rab fournissent l’énergie nécessaire à la fusion des vésicules.
E. La neurotoxine bactérienne contenue dans le BOTOX, que l’on injecte dans les joues de certaines
présentatrices télés détruit les SNARES au niveau des vésicules synaptiques.
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QCM N°29 SYS ENDO : A propos des peroxysomes :
A. Ce sont des organites membranaires très abondants dans les cellules rénales et les hépatocytes
(détoxication) et qui ont un très fort métabolisme glucidique.
B. Ils produisent comme au niveau de la mitochondrie de l’acetyl-CoA. Les enzymes réalisant
l’oxydation des molécules organiques sont par contre différentes entre ces deux organites.
C. La famille des PEX constitue un ensemble de protéines très présentes au niveau de la matrice des
peroxysomes.
D. Toutes les enzymes de la matrice des peroxysomes subissent une translocation post-traductionnelle.
E. De nombreuses maladies génétiques entraînent des dysfonctionnements des peroxysomes.

QCM N°30 SYS ENDO : A propos des peroxysomes :


A. Leur fonction métabolique principale est la β-oxydation d’acides gras à chaînes longues ou très
longues.
B. Ils utilisent une acyl-CoA-déshydrogénase qui transfère les électrons sur l’oxygène, produisant ainsi
du peroxyde d’hydrogène, d’où leur nom.
C. Le signal porté par presque toutes les protéines de leur matrice est localisé au niveau des premiers
acides aminés de la séquence.
D. Les récepteurs nucléaires PPAR sont des facteurs de transcription. Lorsqu’ils lient des acides gras
(dont ils sont exclusifs),ils s’activent.
E. Les PPAR activés induisent la transcription des enzymes peroxysomales, ce qui va permettre la baisse
de concentration des acides gras dans la cellule.

QCM N°31 SYS ENDO : A propos de l’appareil de Golgi :


A. Il est formé d’un empilement de citernes aplaties aux extrémités dilatées. C’est un organite essentiel
aux modifications post-traductionnelles de nombreuses protéines.
B. Il a trois fonctions principales : modifications covalentes des protéines et lipides, protéolyse de
molécules peptidiques (ce qui les désactive), et tri de molécules pour leur distribution.
C. La phosphorylation des protéines intraluminales du système endomembranaire se fait dans le Golgi.
Elle est importante pour les enzymes lysosomales car elle leur permet d’assurer leur fonction d’oxydation.
D. Il est généralement situé près du noyau et toujours entre le RE et la MP.
E. Les cellules ayant une grosse activité sécrétrice possèdent un appareil de Golgi plus développé que
celles possédant une faible activité sécrétrice.

QCM N°32 SYS ENDO : A propos de l’appareil de Golgi :


A. Il est divisé en plusieurs zones qui diffèrent au niveau fonctionnel : la partie cis par exemple, qui est la
plus proche du RE, réalise entre autre l’élagage des O-glycosylations.
B. La partie médiane est le lieu principal de la protéolyse, mais elle participe également à la glycosylation
des protéines et des lipides.
C. Le tri moléculaire débute dans le trans Golgi, et se poursuit dans le réseau transGolgi (TGN).
D. Il existe un équilibre très précis entre les transports antérogrades et rétrogrades. Il en résulte que le
Golgi possède un volume constant.
E. On pense actuellement que deux mécanismes complémentaires, intervenant dans des proportions
parfaitement établies, expliquent l’avancée des molécules (transport antérograde) : le modèle vésiculaire
et le modèle de maturation.

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QCM N°33 SYS ENDO : A propos de l’appareil de Golgi :
A. Le Golgi est en général proche des centrioles, sa structure dépend étroitement du réseau de
microtubules.
B. Dans le modèle de maturation, les saccules restent « stables » et les cargaisons progressent de saccule
en saccule via des vésicules.
C. L’interaction entre le Golgi et les microtubules se fait par des kinésines et des dynéines. Les dynéines
permettent les déplacements vers le centrosome (polarité +).
D. Le Golgi ne peut pas interagir avec les microfilaments, ce qui est pourtant le cas des vésicules COP I
qui le quittent en permanence.
E. La mitose ne constitue pas un bon modèle biologique pour étudier la formation du Golgi car au cours
de celle-ci, celui-ci est fragmenté à cause de la dépolymérisation des microtubules.
QCM N°34 SYS ENDO : A propos des modifications post-traductionnelles au niveau du Golgi :
A. Après le retrait de 2 glucoses et de 1 mannose dans le RE, l’élagage des oligosaccharides N-liés se
poursuit dans le Golgi. Cet élagage s’accompagne parfois de glycosylations secondaires.
B. 3 résidus mannoses sont retirés dans la partie cis du Golgi. Si rien d’autre n’est modifié,
l’oligosaccharide est dit « riche en mannose ».
C. Au sein d’une même glycoprotéine mature, des O et des N-glycosylations peuvent coexister, mais il ne
peut exister qu’un seul type d’oligosaccharide N-lié sur cette protéine.
D. Dans la partie médiane du Golgi, d’autres résidus mannoses peuvent être retirés et des N-
acétylglucosamines peuvent être ajoutés pour former des oligosaccharides dits complexes, qui ont une
grande variabilité dans leur nombre et leur nature.
E. Au niveau d’un même site de N-glycosylation, on retrouve les mêmes oligosaccharides complexes
quelque soit le type cellulaire qui secrète la glycoprotéine en question.
QCM N°35 SYS ENDO : A propos des modifications post-traductionnelles au niveau du Golgi :
A. Les résidus glucidiques à ajouter sont transloqués par le dolichol dans la lumière du Golgi.
B. Les chaînes oligosaccharidiques peuvent faire l’objet de sulfatations, de phosphorylations…
C. Les O-glycosylations dans le Golgi consiste à l’ajout d’une chaîne glycosylée à une sérine ou une
thréonine.
D. La totalité des neuropeptides sont synthétisés sous forme de chaînes peptidiques sans activité
biologique.
E. Les clivages protéolytiques peuvent se poursuivre dans les vésicules de sécrétion.
QCM N°36 SYS ENDO : A propos de la sortie de l’appareil de Golgi :
A. Les protéines qui quittent l’appareil de Golgi portent toutes des signaux d’adressages. Ces derniers
n’ont pas tous été encore identifiés.
B. Il existe deux voies principales de sécrétion : sécrétion constitutive et sécrétion régulée.
C. Pour la sécrétion constitutive, on distingue les protéines destinées à la partie apicale et celles destinées
à la partie baso-latérale. Les signaux de sorties sont différents pour ces deux destinations, sauf dans les
cellules non polarisées (mésenchymateuses par exemple) où cette distinction n’a pas d’importance.
D. Dans la sécrétion régulée, les molécules sont stockées dans des vésicules qui ne fusionnent avec la MP
qu’en réponse à certains signaux.
E. Les protéines peuvent également rejoindre le système endocytaire en s’incorporant dans des vésicules
prélysosomales.
QCM N°37 SYS ENDO : A propos des signaux d’adressage :
A. Les signaux d’adressage, qu’il soit baso-latéral ou apical, sont faciles à caractériser et à classifier.
B. Les protéines transmembranaires destinées à la partie baso-latérale de la cellule portent un signal
d’adressage constitué d’une courte séquence peptidique situé sur son domaine luminal.
C. L’ancrage GPI correspond toujours à un signal d’adressage pour la partie apicale de la MP.
D. La suppression de sites de N-glycosylation sur une protéine à destinée de la partie apicale de la cellule
n’entraîne pas nécessairement une erreur d’adressage.
E. Si on supprime le signal d’adressage d’une protéine à destinée baso-latérale, celle-ci va être transportée
au pôle apical de la cellule.
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Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 125
QCM N°38 SYS ENDO : A propos des signaux d’adressage :
A. Il existe des « rafts lipidiques » au niveau du TGN. Des protéines ayant un long domaine
transmembranaire s’accumulent dans ces microdomaines qui bourgeonnent le plus souvent vers la partie
apicale de la cellule.
B. Les enzymes lysosomales (appelées aussi hydrolases acides lysosomales) sont d'abord triées dans le
trans Golgi, puis dans le TGN.
C. Dans la lumière du cis-Golgi une phospho-transférase ajoute un mannose 6-phosphate (M6P) sur
certains oligosaccharides N-liés des enzymes lysosomales.
D. Les lipides liés aux protéines ne peuvent constituer un signal d’adressage.
E. Les récepteurs transmembranaires du M6P captent les enzymes lysosomales qui sont ainsi concentrées
au niveau de vésicules dîtes prélysosomales.
QCM N°39 SYS ENDO : A propos de la structure des vésicules :
A. Les vésicules de retour COP I ne peuvent effectuer qu’un seul type de trajet : du ERGIC au RE (voie
rétrograde).
B. Les vésicules nues ou à fin manteau, dont le mécanisme du bourgeonnement n’est pas totalement
élucidé, comprennent de petites protéines appelées cavéolines.
C. Les vésicules destinées à la sécrétion régulée, à la voie de sécrétion constitutive vers la partie apicale
de la MP ainsi que les vésicules lysosomales sont formées grâce à un manteau de clathrine.
D. Les vésicules à clathrine se forment très rapidement et ont une durée de vie très courte.
E. La clathrine s’organise en complexes appelés triskélions. Les interactions entre triskélions donnent
naissance à un réseau souple plus ou moins sphérique qui courbe la membrane.
QCM N°40 SYS ENDO : A propos de la sécrétion cellulaire :
A. Lorsqu’une vésicule fusionne avec la MP, elle évacue son contenu dans le milieu extracellulaire. C’est
ce qu’on appelle l’exocytose.
B. L’exocytose constitutive ne peut s’effectuer qu’au niveau du pôle apical d’une cellule polarisée.
C. Les vésicules de sécrétion ne constitue pas seulement un système de transport et de stockage, mais un
véritable compartiment membranaire fonctionnel.
D. Des phénomènes de concentration protéique peuvent se produire au sein des vésicules de sécrétion.
E. Les vésicules de sécrétion permettent le renouvellement lipidique et protéique de la MP, elles
constituent l’un des stades de l’évolution centripète des membranes cellulaires (ensemble de
transformations permettant de passer de la membrane du RE à la MP).
QCM N°41 SYS ENDO : A propos du système lysosomal :
A. Les enzymes lysosomales sont phosphorylées sur certains mannoses dans le cisGolgi (M6P), ce qui
permet la liaison à des récepteurs transmembranaires dans le transGolgi.
B. Les vésicules lysosomales peuvent contenir plus de 40 hydrolases différentes (nucléases, protéases,
lipases...) qui ne sont actives qu'à pH basique.
C. Les vésicules pré-lysosomales fusionnent avec des vésicules d’endocytose, les endosomes précoces.
D. La lumière du Golgi étant plus acide que le contenu des endosomes tardifs, les hydrolases liées aux
récepteurs à M6P se libèrent.
E. Les récepteurs à M6P sont recyclés de nombreuses fois.
QCM N°42 SYS ENDO : A propos de l’endocytose :
A. L’endocytose un phénomène d’internalisation de la MP qui permet à la cellule d’ingérer des éléments
du milieu extracellulaire. Elle comprend la phagocytose et la pinocytose.
B. La plupart des vésicules d’endocytoses sont formées grâce à des cavéolines.
C. La pinocytose permet à la cellule d’incorporer des molécules (la plupart du temps visibles en MO) qui
ne peuvent pénétrer directement dans le cytosol par des protéines de transport.
D. Les vésicules d’endocytose néoformées fusionnent avec de grandes vésicules situées sous la MP : on
les appelle les endosomes précoces périphériques (EPP).
E. De nombreuses vésicules de retour à vide venant des EPP reconstituent une grande partie de la MP
internalisée au cours des endocytoses.

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QCM N°43 SYS ENDO : A propos de l’endocytose et du système lysosomal :
A. Des vésicules transportant des molécules des EPP vers les ETP (endosomes tardifs périnucléaires) se
forment régulièrement et sont recouvertes d’un manteau de clathrine.
B. Au cours de l’endocytose, l’hémicouche exoplasmique de la MP devient l’hémicouche luminale de la
vésicule.
C. Les vésicules prélysosomales en provenance du Golgi apportent des hydrolases acides ainsi que des
pompes à protons membranaires.
D. Les ATPases à protons sont de gros complexes multimoléculaires qui peuvent passer au sein de la MP
au cours de l’exocytose, mais qui ne sont pas recyclés au niveau des ETP.
E. Les ETP deviennent des lysosomes (ou endolysosomes) une fois que le pH est descendu aux environs
de 6.

QCM N°44 SYS ENDO : A propos du système lysosomal :


A. La digestion lysosomale peut servir à récupérer des précurseurs métaboliques (glucose, acides
aminés…).
B. La formation de corps multivésiculaires permet à la cellule d’hydrolyser des lipides membranaires sans
déverser le contenu des lysosomes dans le cytosol.
C. Toutes les protéines transitant par la membranes des lysosomes sont recyclées au moins une fois.
D. Après digestion, le contenu des lysosomes (les corps résiduels) est déversé dans le milieu
extracellulaire par exocytose.
E. Au sein du système lysosomal, le pH ne commence à diminuer qu’à partir du stade ETP, car les
ATPases à protons intégrées dans la membrane des EPP par endocytose ne s’activent pas avant.

QCM N°45 SYS ENDO : A propos des vésicules d’endocytose et du tri moléculaire :
A. Le processus de pinocytose est toujours, au niveau de la MP, précédé de l’apparition de petites
dépressions appelées puits recouverts (PR) où la MP apparaît épaissie.
B. Des récepteurs permettent, au niveau des PR, de concentrer certaines molécules qui leur sont
spécifiques.
C. Si il n’existe aucun récepteur au niveau d’un PR, la vésicule d’endocytose qui en résulte aura la même
composition que le milieu extracellulaire.
D. Les adaptines, nécessaire à la formation des vésicules d’endocytose, se fixent sur un domaine
extracellulaire des récepteurs. Ce domaine correspond à une petite séquence d’acides aminés.
E. Les vésicules comportant des récepteurs ne peuvent contenir que des molécules triées sélectivement
et/ou des molécules liées à ces dernières.

QCM N°46 SYS ENDO : A propos des récepteurs à LDL :


A. La protéine ApoB48, qui participe à la constitution des LDL, présente un site particulier reconnu
spécifiquement par un récepteur de la MP (un récepteur à LDL).
B. Pour se regrouper au niveau des PR, ces récepteurs doivent obligatoirement être liés à une particule
LDL.
C. Ces récepteurs sont des glycoprotéines transmembranaires « multipass ». Le site de liaison aux LDL
est situé sur leur domaine extracellulaire.
D. Après endocytose et fusion des vésicules avec les EPP, les LDL se dissocie de leur récepteur car le
contenu des EPP est plus acide que le milieu extracellulaire.
E. Les récepteurs à LDL ne peuvent être recyclés.

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QCM N°47 SYS ENDO : A propos des récepteurs à LDL et du cholestérol :
A. Les LDL sont dégradés au niveau des lysosomes. Le cholestérol libéré ne peut être distribué aux autres
membranes cellulaires que par des vésicules d’exocytose.
B. Le cholestérol est trop hydrophobe pour pouvoir diffuser librement dans le cytosol. Par contre, il peut
s’accumuler au niveau de gouttelettes lipidiques cytosoliques.
C. Les cellules sont capables de gérer finement leur stock de cholestérol.
D. Si une trop grande quantité de cholestérol libre s’accumule dans la membrane du RE, la synthèse des
récepteurs aux LDL est amplifiée, et celle du cholestérol est diminuée.
E. Les anomalies d’endocytose du cholestérol sont souvent liées à des récepteurs à LDL anormaux.

QCM N°48 SYS ENDO : A propos des récepteurs à insuline :


A. Ce sont des récepteurs constitués de 4 sous-unités : 2 sont transmembranaires (α) et 2 sont
extracellulaires (β).
B. Les sous unités β sont reliées aux α par des ponts disulfures mais ne sont pas reliées entre elles.
C. La fixation de l’insuline sur son récepteur déclenche l’activité tyrosine-kinase de ce dernier.
D. Un récepteur qui a perdu son activité tyrosine-kinase à cause d’une mutation peut quand même être
endocyté si il se lie à une molécule d’insuline.
E. Les récepteurs conservent leur activité kinase tout au long de leur transport vésiculaire vers les ETP et
peuvent ainsi phosphoryler des protéines éloignées de la MP.
QCM N°49 SYS ENDO : A propos des récepteurs à insuline et à glucagon :
A. Les récepteurs à insuline comme les récepteurs à glucagon peuvent être recyclés grâce à des vésicules
de retour à vide en partance des ETP.
B. Les récepteurs à glucagon sont couplés à des protéines G et sont inactifs pendant leur cheminement
vers les ETP car les protéines G, qui activent leur fonction tyrosine-kinase, restent au contact de la MP.
C. Pour ces deux types de récepteurs, c’est l’augmentation du pH au sein du système endosomale qui
permet la dissociation de l’hormone à laquelle ils sont liés.
D. La cascade de phosphorylation déclenchée par le récepteur à insuline débute par son
autophosphorylation (chaque sous-unité β va phosphoryler une sous-unité α).
E. L’enzyme lysosomale responsable de la dégradation du glucagon s’appelle la glucosidase.
QCM N°50 SYS ENDO : A propos du récepteur à l’EGF :
A. L’EGF (Epidermal Growth Factor) est un facteur de croissance qui stimule spécifiquement la division
des cellules épidermiques.
B. Le récepteur à EGF (EGF-R) fonctionne selon le même principe que le récepteur à insuline.
C. Les EGF-R ne peuvent s’accumuler dans les PR que s’ils sont liés à l’EGF. Ceci est le cas pour la
plupart des récepteurs d’endocytose.
D. C’est la concentration du ligand EGF dans le milieu extracellulaire qui permet de réguler le nombre
d’EGF-R présent dans la MP, contrairement aux récepteurs à LDL dont le nombre dépend de la
concentration intracellulaire de cholestérol.
E. Comme dans la plupart des autres cas, l’EGF se dissocie de son récepteur dans les ETP à cause de
l’abaissement du pH mais les EGF-R ne sont pas recyclés car ils ne sont plus utiles une fois que la
division cellulaire est déclenchée.
QCM N°51 SYS ENDO : A propos de la phagocytose et de l’autophagie :
A. La phagocytose permet la pénétration intracellulaire de grosses structures de taille variable
(bactéries…) et ne concerne que des cellules spécialisées (macrophages, polynucléaires…).
B. Contrairement à la pinocytose, les triskélions ne sont pas impliqués dans la phagocytose : des
pseudopodes se forment grâce à la réorganisation des microtubules et entourent la structure à phagocyter.
C. Les vésicules de phagocytose (appelées hétérophagosomes) fusionnent avec de nombreuses vésicules
prélysosomales pour former des hétérophagolysosomes.
D. Dans l’autophagie, la vésicule de phagocytose est construite par fusion des citernes du RE. Elle
fusionne avec des vésicules prélysosomales pour donner un autophagolysosome.
E. Les corps résiduels sont éliminés dans le milieu extracellulaire par exocytose.
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QCM 52 : A propos du métabolisme cellulaire :
A. Le réticulum endoplasmique et l’appareil de golgi ont un rôle principal dans les fonctions cataboliques
de la cellule.
B. Les molécules organiques ont une durée de vie très courte par rapport à celle de la cellule, cependant
leur renouvellement permanent ne consomme que très peu de l’énergie produite par la cellule (5%).
C. La plus grande partie de l’énergie produite par l’anabolisme cellulaire sert à la réalisation des
différentes fonctions cellulaires.
D. Le métabolisme cellulaire ne peut avoir lieu correctement que si de l’eau sous forme liquide est
présente dans la cellule.
E. Les lysosomes ont un rôle dans le catabolisme cellulaire.
QCM 53 : Concernant le Réticulum Endoplasmique RE :
A. L’enveloppe nucléaire est une extension du RE mais leurs membranes ne sont pas en continuité.
B. Le RE rugueux est recouvert de ribosomes en cours de transcription de protéines à destinée sécrétoire
ou membranaire et est en continuité directe avec l’enveloppe nucléaire.
C. Sa membrane a une structure tripartite proche de celle de la membrane plasmique.
D. Les scramblases, qui participent à la symétrisation de la composition de la membrane du RE, sont
calcium-dépendantes.
E. Des vésicules bourgeonnent au niveau de la portion lisse du RE.
QCM 54 : Concernant le Réticulum Endoplasmique RE :
A. Du fait de la continuité entre les membranes du RE et l’enveloppe nucléaire, le contenu du RE et celui
du noyau sont équivalents.
B. Certaines protéines sont résidentes du RE et comprennent un signal de rétention qui permet leur
concentration au niveau de cet organite.
C. Le RE lisse est le lieu de synthèse des protéines membranaires.
D. Le RE est un système constant quelque soit l’activité cellulaire, pour une cellule différenciée donnée.
E. Dans le membrane du RE, les lipides sont répartis de manière symétrique entre les deux hémi-
couches, bien que leur synthèse soit effectuée seulement au niveau de la face cytosolique de la membrane.
QCM 55 : Le RE et la biogenèse des membranes :
A. Le transfert de lipides peut se faire par des systèmes vésiculaires depuis le RE lisse vers les
membranes des autres compartiments.
B. Il peut aussi y avoir des échanges directs entre la membrane du RE et celle d’un organite quelconque
de manière énergie dépendante grâce à des protéines de transport nommées LTP.
C. Les protéines LTP sont des protéines périphériques de membranes qui peuvent se déplacer entre deux
membranes.
D. Le cholesterol diffuse librement entre les deux hémi-membranes du RE.
E. Au niveau de l’Appareil de Golgi, les scramblases sont inactivées et des translocases ATP dépendantes
et spécifiques vont rendre la membrane asymétrique.

QCM 56 : A propos du RE et de la synthèse des protéines :


A. Toutes les protéines d'une cellule sont synthétisées par les ribosomes: ceux-ci débutent toujours la
traduction dans le cytosol.
B. Les protéines réticulo-endothéliales et les protéine sécrétées subissent une translocation co-
traductionnelle (à travers la membrane du RE). Elles comportent toutes au moins un peptide signal.
C. Pour une protéine possédant un seul peptide signal, Après détachement du complexe SRP (particule de
reconnaissance du signal), la translocation est réalisée de la partie NH2 à la partie COOH de la protéine.
D. Les premiers acides aminés séquencés dans un protéine sécrétée du sérum, correspondent aux acides
aminés initiaux codés par l'ARNm correspondant.
E. La liaison du complexe SRP sur son récepteur SR dépend uniquement du fait que SRP comme SR
soient liés au GTP.

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QCM 57 : A propos du RE et de la synthèse des protéines :
A. L'extrémité chargée + du peptide signal va se placer du côté de la lumière du RE, à l'opposé de la
partie chargée + cytosolique du RE.
B. L'activité GTPasique du complexe SRP dépend conjointement du peptide signal (échange GDP en
GTP ) et de son récepteur ( hydrolyse du GTP ).
C. Le peptide signal est une séquence d'acides aminés hydrophobes (Leu, Val, Ala) dont les charges
régissent l'orientation dans le translocon.
D. L'étanchéité du canal formé par le translocon à travers la membrane du RE nécessite l'action
complémentaire du ribosome et de la BIP.
E. Les copies d'une même protéine transmembranaire ont une insertion génétiquement programmée.

QCM 58 : A propos du RE et de la synthèse des protéines :


A. Si la séquence en acides aminés d'une protéine contient un peptide signal d'ancrage inverse puis un
peptide signal d'ancrage non clivable, elle pourra avoir deux domaines transmembranaires et ses deux
extrémités libres dans la lumière du RE.
B. La signal peptidase permet de cliver le peptide signal au niveau du translocon.
C. Le translocon constitue un canal dans la membrane du RE; il ne peut être franchi que dans un seul
sens.
D. Les différents types de peptides signaux dont la longueur et la distance par rapport à la Met initiale
varient, sont chargés + à leur extrémité NH2.
E. Après sa traduction, la séquence signal adopte une conformation en hélice alpha qui empêche l'accès
des facteurs d'élongation, stoppe la traduction et qui permet la fixation de SRP.

QCM 59 : A propos du RE et de la synthèse des protéines :


A. La séquence d'une protéine multipass peut contenir un peptide signal d'ancrage clivable puis deux
peptides signaux inverses.
B. En allant de NH2 vers COOH, entre un peptide signal d'ancrage inverse et un peptide signal d'ancrage
non clivable, la chaîne peptidique en cours d'élongation se trouve dans le cytosol.
C. Si une protéine ne contient qu'un peptide signal d'ancrage non clivable, son extrémité NH2 sera
luminale ( dans le RE ) tandis que COOH sera cytosolique.
D.Comme d'autres types de canaux membranaires, le translocon est capable de s'ouvrir
perpendiculairement à la membrane entre le cytosol et la lumière du RE, mais il est le seul à s'ouvrir dans
le plan de la membrane.
E. Si une protéine est singlepass avec son extrémité NH2 cisternale, elle peut avoir comporté un peptide
signal clivable.

QCM 60 :A propos des généralités sur l’appareil de golgi :


A. L’appareil de Golgi est responsable de nombreuses modifications post transcriptionelles des protéines
et des lipides.
B. Ces fonctions principales sont la modification covalente des protéines et des lipides, la protéolyse de
molécules peptidiques et le tri de molécules pour leur distribution.
C. Le « trans » golgi est la partie la plus proche du noyau et réceptionne les vésicules depuis le ERGIC.
D. Le Golgi a un volume inconstant, les transports antérogrades et rétrogrades ne sont pas équilibrés.
E. Dans le modèle vésiculaire, les saccules sont stables contrairement au modèle de maturation où la
citerne est transportée.

QCM 61 : A propos des modifications dans l’appareil de Golgi :


A. Les N-glycosylations résultent de l’ajout d’une chaîne glycosylée sur un résidu sérine ou thréonine.
B. Les lipides membranaires ne sont jamais glycosylés, ils sont seulement phosphorylés.
C. Les hormones peptidiques peuvent être clivés dans l’appareil de Golgi pour diminuer leur activité
biologique qui pourrait avoir un effet délétère sue la cellule.
D. Les résidus N-glycosylés subissent l’élimination de 3 résidus glucose et d’un résidu mannose.
E. Les groupements phosphates ajoutés à des mannoses peuvent concerner les enzymes lysosomales et
sont un signal d’adressage à la voie endosomale.
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QCM 62 : A propos de l’appareil de Golgi :
A. Toutes les protéines qui passent dans le Golgi possèdent un signal d’adressage.
B. Le transport rétrograde se fait du « trans » vers le « RE » grâce à des vésicules de type COP I.
C. le transport antérograde comprend deux types de sécrétions : la sécrétion constitutive qui concerne
toutes les cellules et la sécrétion régulée qui concerne seulement certaines cellules.
D. Dans la sécrétion constitutive, il y a stockage des molécule (même s’il est moins important que dans la
sécrétions régulée).
E. Les protéines issues de l’appareil de golgi peuvent être incorporées dans des vésicules pré-lysosomales
qui fusionnent avec la membrane plasmique.
QCM 63 : A propos de l’appareil de Golgi :
A. Les signaux d’adressage des protéines sont multiples et difficiles à caractériser (lipides liés à la
protéine, signaux directement portés par la séquence peptidique…).
B. L’ancrage GPI par exemple est un signal d’ancrage baso-latéral.
C. Le signal d’adressage pour la voie endosomale est le mannose-6-phosphate.
D. Les vésicules comportant des cavéolines correspondent à la voie de sécrétion constitutive.
E. les vésicules avec un manteau de clathrine sont destinées à la voie de sécrétion régulée seulement.
QCM 64 : A propos de l’appareil de Golgi :
A. Les protéines qui quittent le Golgi le font par défaut, celles qui y restent ont un signal d’adressage.
B. La clathrine est organisées en complexe : les triskélions, qui par leur organisation empêchent la
courbure de la membrane.
C. Contrairement aux vésicules COP I et COP II, les vésicules à clathrine ne font pas intervenir les Rab et
les SNARES.
D. Les rafts lipidiques sont des domaines membranaires riches en cholestérol et font partie de la
signalisation pour l’adressage.
E. Les vésicules de clathrine participent à l’exocytose.

QCM 65 : A propos de la maturation des protéines dans le RE :


A. La BIP est une chaperonne du RE qui est chargée de fermer le translocon du coté luminal, elle possède
une activité ATPase.
B. Les protéines peuvent subir plusieurs sortes de modification post-traductionnelle dans le RE comme la
mise en place de liaisons disulfure, N-glycosylation, l’ancrage GPI.
C. La N-glycosylation est réalisée dans la lumière du RE par l’attachement en plusieurs étapes de
monosaccharides sur le groupement NH2 de nombreuses asparagines intraluminales à condition qu’elles
entrent dans une séquence consensus : N-X-S/T.
D. Les protéines à GPI sont localisées dans l’espace intracellulaire et sont attachées à la cellule par des
lipides de la membrane plasmique, elles peuvent être libérées en réponse à un stimulus par des lipases.
E. Les protéines à GPI présentent dans leur séquence primaire 2 peptides signal : 1 peptide signal clivable
classique et un peptide d’ancrage inverse particulier. Ainsi les protéines matures n’ont plus aucun
domaine transmembranaire.

QCM 66 : Concernant le contrôle de qualité des protéines du RE :


A. Contrairement à la BIP les résidus glucidiques permettent d’assurer le repliement correct des protéines
et le contrôle de qualité de ce repliement.
B. Les résidus glucidiques en association avec les lectines en particulier la calnexine participent au
contrôle de la conformation des protéines.
C. Ce processus fait intervenir la RE-glucosidase I, et la glucosidase II. Lorsque la protéine est formée
d’un glucide monoglucosylé l’affinité avec la lectine disparaît.
D. Après intervention de la lectine si la protéine présente encore des domaines hydrophobes, alors
l’enzyme UGGT va transfère une nouvelle molécule de glucose pour permettre à la lectine d’agir à
nouveau.
E. Certaines protéines sont repliées uniquement par la BIP ou seulement par les lectines mais ces deux
voies sont susceptibles d’induire la retro translocation de la protéine.
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QCM 67 : Au sujet de l’élimination des protéines mal repliées dans le RE :
A. Lors de la détection d’une protéine mal repliée par le sytème des lectines ou par la BIP un signal de
retro translocation via le translocon va être induit.
B. Pour les protéines transmembranaires ce sont des ubiquitines ligases E3 cytosolique qui les détectent.
Elles vont d’abord être extraites par le protéasome puis ubiquitinylées pour entraîner le processus de
dégradation.
C. Les protéines intra luminales anormales sortent aussi du RE par le translocon grâce au protéasome qui
agit de façon ATPdependante.
D. Grâce aux grandes capacités de protéolyse le RE meme s’il produit des protéines anormales fonctionne
de façon permanente.
E. Le phénomène d’engorgement du RE va déclencher un processus de stress : l’UPR qui en cas de signal
persistant peut induire la mort programmée de la cellule.

QCM 68 : A propos de la sortie du RE :


A. Il existe des domaines particuliers du RE lisse spécialisé dans la production de vésicules de transport
de type COP II recouverte d’un manteau.
B. Pour sortir du RE il faut certaines conditions comme être liée à des protéines chaperonnes et se situer
du coté de sortie dans la bonne région du RE.
C. Il existe un mode unique de transport antérograde : sortie en vrac de protéines qui seront concentrées
dans le ERGIC.
D. Le transport rétrograde permet le retour de protéines résidentes du RE et de protéines échappées par
erreur via des vésicules de retour COP I.
E. Les protéines résidentes possèdent une séquence de reconnaissance de 4 acides aminés : HDEL, cette
séquence se lie à un récepteur HDEL qui lui même possède une séquence qui interagit avec le manteau
COP II.

QCM 69 : Maturation des protéines dans le RE :


A. La BIP est une protéine chaperonne du RE proche de la hsp 70 cytoplasmique.
B. Pour que le bloc de 14 sucres soient liés sur le groupement NH2 des asparagines intra luminales il faut
seulement que les asparagines entrent dans une séquence consensus de type N-X-S/T.
C. Les groupements N-liés sont toujours du côté luminal.
D. Le complexe de 14 sucres est exclusivement fabriqué du côté luminal.
E. Le mécanisme de translocation du groupement glycosyl phosphatidyl inositol fait intervenir le
dolichol.

QCM 70 : Maturation des protéines dans le RE :


A. Les protéines à GPI peuvent être très rapidement libérés en réponse à un stimulus par des lipases dans
l'espace extra-cellulaire.
B. Les protéines à ancrage GPI présentent deux peptides signal.
C. Les O-glycosylations de type NacGlc-S/T ont lieu dans la lumière de l'appareil de Golgi .
D. Il y a un système de régulation entre les mofications post-traductionelles de type phosphorylation et O-
glycosylations de type NacGal-S/T.
E. L'ancrage GPI est considéré comme une glycosylation en effet c'est la liaison de résidus mannose sur
l'extrémité COOH de la protéine.

QCM 71 : A propos de la maturation des protéines dans le RE :


A.C’est la BIP, proche de la HSP 90 qui ferme le translocon du coté luminal.
B. Un oligosaccharide constitué de 2 N-acetylglucosamine, 9 mannoses et 3 glucose est transféré en bloc
lors de la N glycosylation dans le RE.
C. La N glycolsylation peut avoir lieu pendant la translocation post traductionnelle.
D. L’ancrage GPI est la liaison de résidus glucose par l’intermédiaire d’une phosphoéthanolamine.
E. La N glycosylation est une liaison N acetyl galactosamine.

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QCM 72 : A propos de la maturation des protéines dans le RE :
A. Il existe trois types de O-glycosylation : la NacGal-S/T, la NacGLC-S/T et la Xyl-S.
B. Dans certains cas, la O-glycosylation se passe dans le RE.
C. Il est possible, à partir de la séquence génomique de prédire un ancrage GPI sur une protéine car les
séquences consensus ont été déterminées.
D. La BIP est une protéine chaperonne qui a une activité ATPase.
E. L’ancrage GPI se fait du coté cytosolique, c’est a dire intracellulaire.

QCM 73 : A propos du système endomembranaire :


A. BIP est une chaperonne proche de Hsp 70, elle ferme le translocon, c’est un ATPase qui replie la
protéine au fur et à mesure de sa translocation.
B. Dans le RE il y a de nombreuses modifications post traductionnelle des protéines tel que la mise en
place de ponts disulfures, la N glycosylation, l’ancrage GPI.
C. La mise en place des ponts disulfures comme elle est post-traductionnelle n’a pas d’effet sur la
conformation de la protéine.
D. La N glycosylation est l’attachement d’un bloc de 14 sucres en une seule fois sur le groupement NH2
(d’où son nom) d’une valine.
E. Dans une protéine à ancrage GPI, la protéine est lié à un lipide par l'intermédiaire de quelques résidus
glucidiques et peut être rapidement libéré grâce à une lipase.

QCM 74 : A propos du système endomembranaire :


A. La O-glycosylation NAcGal-S/T a lieu dans le Golgi alors que la O-glycosylation NACGlc-S :T a lieu
elle dans le cytosol ou le noyau.
B. Les lectines captent les résidus monoglucosylés; ce sont des chaperonnes qui aident au repliement de la
protéine.
C. Dans tout les cas quand la glucosidase II enlève le dernier Glc, la lectine se détache et si la protéine
n’est pas bien conformée elle est détruite.
D. Pour éliminer une protéine trans-membranaire, l’ubiquitine ligase de type E3, qui a son site actif côté
luminal va ubiquitiniler la protéine qui sera prise en charge par le protéosome.
E. Lors de la destruction des protéines intra luminales, les protéines sortent du RE par le translocon grâce
au protéasome.

QCM 75 : A propos du contrôle qualité des protéines du RE :


A. Il y a élaguation des trois résidus glucose grâce aux glucosidases I, II et III.
B. une fois que la mannosidase I a enlevé un résidu mannose, si la protéine n’est pas reconnue par un
UGGT, elle sera orientée vers la retrotranslocation pour sa destruction dans le cytosol.
C. Lorsque le RE est engorgé, le déclenchement de l’UPR permet une diminution de la synthèse protéique
cellulaire en parallèle d’un augmentation de la synthèse de chaperonnes.
D. Si le signal UPR persiste malgré la régulation mise en place, cela induit la mise en scénescence de la
cellule.
E. Si la protéine ATF6 se retrouve dans le golgi après avoir échappé à la BIP (lors de l’engorgement du
RE), alors elle peut être clivée puis nucléarisé et acquérir une activité de facteur de transcription dans le
but de produire plus de chaperonnes.

QCM 76 : Contrôle qualité des protéines du RE et élimination des protéines mal repliées :
A. La BIP a de l'affinité pour les domaines hydrophobes.
B. Si la mannosidase I du RE intervient alors que la protéine n'a pas été bien repliée, elle va être
directement retransloqué dans le cytosol.
C. Toutes les protéines sont repliés à la fois par la BIP et par les lectines.
D. Environ 80% des protéines du RE néosynthétisés doivent être éliminés.
E. Le protéasome va extraire les protéines trans-membranaire ubiquitiné via le translocon de manière ATP
dépendante.

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QCM 77 : La sortie du RE :
A. La sortie du RE se fait par bourgeonnement de vésicules du côté du RE lisse par des vésicules de type
COP I recouverte d'un manteau.
B. Les protéines qui reviennent depuis le Golgi au RE sont pour la grande majorité des protéines
résidentes du RE et des protéines qui servent à faire les vésicules.
C. Le transport antérograde peut se faire après concentration; dans ce cas, le relargage des protéines dans
le ERGIC ou dans l'appareil de Golgi se fait par des enzymes qui libèrent les protéines de leurs récepteurs
à ce niveau.
D. Les protéines qui doivent résider au RE possèdent un signal de retour KDEL qui interagit avec le
manteau de COP II.
E. Parfois il y a un retour de protéines mal repliés, celles-ci reviennent par des récepteurs non KDEL.

QCM 78 : Concernant la formation des vésicules prélysosomales :


A. Certaines glycoprotéines sont phosphorylées sur des résidus mannose au niveau du trans-golgi.
B. Les hydrolases acides ne sont actives qu’à pH acide.
C. Les vésicules prélysosomales fusionnent avec les endosomes tardifs.
D. Le pH dans les endosomes tardifs étant plus basique que dans le golgi il y a libération des hydrolases.
E. Les récepteurs à MP6 sont recyclés via des vésicules de retour qui bourgeonnent à partir des
endosomes précoces.

QCM 79 : A propos de la pinocytose et de la phagocytose :


A. L’endocytose est un processus d’internalisation de la membrane plasmique.
B. La phagocytose est l’endocytose de grosses structures.
C. La phagocytose peut être réalisée par tous les types cellulaires.
D. La pinocytose permet l’incorporation de molécules très bien visibles en microscopie optique.
E. Dans le cas de la pinocytose, une invagination de la membrane plasmique se forme et une vésicule
membranaire prend naissance après fusion des bords de cette invagination.

QCM 80 : Concernant la voie d’endocytose :


A. L’endocytose ne concerne que certaines cellules eucaryotes spécifiques.
B. Les vésicules néo-formées fusionnent rapidement avec les endosomes précoces périphériques (EPP).
C. Au cours de l’endocytose, il y a un recyclage permanent de la membrane plasmique.
D. Des vésicules de transport quittent les EPP pour fusionner avec les endosomes tardifs périnucléaires
(ETP).
E. Les ETP fusionnent ensuite avec les vésicules golgiennes prélysosomales.

QCM 81 : Concernant la voie d’endocytose :


A. Les ETP deviennent des lysosomes lorsque le pH est de l’ordre de 7,42.
B. On peut qualifier « l’étape » lysosomale de véritable digestion permettant à la cellule de récupérer des
précurseurs métaboliques.
C. Au fur et à mesure de l’hydrolyse, les molécules sont transportées dans le cytosol par perméabilité
active exclusivement.
D. Les molécules non utilisables sont exocytées dans le milieu extra-cellulaire. On les qualifie de « corps
résiduels ».
E. Le déplacement des vésicules dans le cytosol est assuré principalement par les microtubules et les
protéines motrices associées.

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QCM 82 : A propos du tri moléculaire lors de la formation des vésicules d’endocytose :
A. La formation des vésicules de pinocytose est précédée par l’apparition de puits recouverts.
B. Les vésicules recouvertes à cadhérine prélèvent sélectivement des molécules du milieu extra-cellulaire
au moyen de récepteurs.
C. Ces récepteurs sont captés par les adaptines qui leur reconnaissent quelques acides aminés au niveau
de la partie extracellulaire.
D. A chaque molécule d’adaptine correspond un triskelion.
E. Les vésicules d’endocytose contiennent des molécules capturées sélectivement et des molécules
capturées non sélectivement.

QCM 83 : Au sujet de l’endocytose sélective :


A. Les récepteurs à insuline sont des tétramères.
B. Les récepteurs à EGF et les récepteurs à glucagon sont des récepteurs à activité enzymatique tyrosine
kinase.
C. Le récepteur à glucagon est inactif pendant toute la durée du cheminement intra-endosomal en raison
de l’abaissement du pH.
D. Le cholestérol issu de la dégradation de LDL endocytées va diffuser librement dans le cytosol entre 3
compartiments : le compartiment endosomal, le réticulum endoplasmique et la membrane plasmique.
E. L’acidification progressive du contenu endosomal provoque la dissociation insuline/récepteur dans les
endosomes tardifs périphériques.

QCM 84 : A propos des fonctions endosomales et lysosomales :


A. Lors d’une infection virale, les virus sont endocytés, leur enveloppe protéique dégradée et leurs acides
nucléiques transportés dans le cytosol.
B. Les ostéoclastes, cellules dérivées des macrophages, phagocytent des parties de tissu osseux assurant
ainsi son remodelage.
C. Lorsque les macrophages sont en présence d’antigènes bactériens, leur nombre de lysosomes
augmente.
D. Lors de la stimulation de la thyroïde les hormones thyroïdiennes liées à la thyroglobuline sont
endocytées, dégradées dans les lysosomes puis libérées à l’autre pôle de la cellule : on parle de
transcytose.
E. Les lysosomes assurent un remodelage cellulaire permanent.

QCM 85 : A propos des pathologies du système endosomal et lysosomal :


A Les pathologies d’endocytose du cholestérol par les récepteurs à LDL entraînent un taux plasmatique
très élevé de cholestérol non utilisable par les autres cellules.
B. Des anomalies du récepteur à la silice sont à l’origine d’une réaction inflammatoire des poumons : la
silicose des mineurs.
C. Le déficit enzymatique d’une ou plusieurs des hydrolases lysosomales va entraîner des maladies de
surcharge ou thésaurismoses.
D. Les pathologies de la biogenèse des lysosomes sont dues à une déficience du transfert des hydrolases
acides du réticulum endoplasmique vers les lysosomes.
E. Le bacille de Koch, responsable de la tuberculose, résiste à l’acidité lysosomale.

QCM 86 : Au sujet de l’endocytose :


A. La digestion des substrats captés par endocytose permet la libération de molécules élémentaires dans le
cytosol disponible pour des synthèses ultérieures.
B. La phagocytose débute par la formation de pseudopodes résultant de la réorganisation de
microfilaments.
C. Les récepteurs à EGF sont dégradés en même temps que le ligand au niveau des endolysosomes.
D. Les macrophages ont un rôle majeur dans la réponse immunitaire : ils dégradent partiellement les
antigènes, ainsi les morceaux antigéniques sont exposés au niveau de la membrane plasmique.
E. L’activité tyrosine kinase des récepteurs à l’inuline est inhibée par l’acidification progressive du
contenu lysosomal.
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QCM 87 : A propos de l’endocytose :
A. L’autophagolysosome est formé par la fusion de vésicules des citernes du réticulum endoplasmique
entre elles puis avec les vésicules prélysosomales.
B. Les récepteurs à EGF ne s’accumulent dans les PR que s’ils sont couplés à leur ligand.
C. La fixation de l’insuline sur son récepteur stimule sa fixation à des adaptines ce qui induit son activité
enzymatique tyrosine kinase.
D. Si une trop grande quantité de cholestérol libre s’accumule dans le réticulum endoplasmique, il se
produit un arrêt de la synthèse des récepteurs à LDL.
E. Les récepteurs à LDL endocytés retourne à la membrane plasmique par des vésicules de retour issues
des endosomes tardifs périphériques.

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Système endomembranaire, ce qu’il fallait répondre :

1:D 2 : AC 3:B 4: 5 : ABE


6:B 7 : ACD 8:C 9:A 10 : C
11 : AB 12 : ACDE 13 : AD 14 : DE 15 : CD
16 : ADE 17 : AD 18 : BE 19 : AC 20 : ADE
21 : ABD 22 : BD 23 : ACE 24 : AD 25 : ABE
26 : BD 27 : CDE 28 : ACE 29 : BE 30 : AE
31 : AE 32 : CD 33 : A 34 : BD 35 : BCE
36 : ABDE 37 : D 38 : ABE 39 : BD 40 : ACD
41 : AE 42 : ADE 43 : BC 44 : ABD 45 : ABC
46 : D 47 : BCE 48 : BCE 49 : A 50 : BD
51 : ACDE 52 : BDE 53 : CDE 54 : BE 55 : ACDE
56 : BC 57 : BDE 58 : A 59 : BDE 60 : BE
61 : DE 62 : BC 63 : ACD 64 : DE 65 : ABE
66 : BDE 67 : ACE 68 : AD 69 : AC 70 : ABE
71 : BC 72 : ACD 73 : ABE 74 : ABE 75 : CE
76 : AE 77 : BE 78 : BC 79 : ABE 80 : BCDE
81 : BDE 82 : ADE 83 : AE 84 : ACDE 85 : ACE
86 : ABCD 87 : ABD

Pourquoi certaines réponses sont fausses :

QCM 1 : A : Les cellules procaryotes ne possèdent pas de système endomembranaire. B :


Principalement sur les microtubules. C : 10% du volume cellulaire. E : Plus de la moitié des
membranes de la cellule.

QCM 2 : B : En cours de traduction. D : Le contenu du RE est équivalent au contenu de l’espace


entre les deux membranes qui constituent l’enveloppe nucléaire. E : Pas toutes, certaines
protéines dîtes résidentes du RE restent dans le RE.

QCM 3 : A : La distribution des lipides est symétrique entre les deux hémicouches de la membrane
du RE. C. Distribution des lipides se fait au hasard au niveau du RE.
D : Les protéines du pancréas exocrine produisent beaucoup de protéines et peu de lipides. E : Il
n’ y a pas de ribosomes au niveau du RE lisse mais il y a quand même des protéines (celles qui
servent au transport vésiculaire par exemple).

QCM 4 : A. Ajout d'un poshoalcool et non d'un alcool. B : Côté cytosol. C :Cela se passe au
niveau du Golgi. D : C’est la couche cytosolique qui augmente de façon importante. E : L’acide
phoshatidique s’incorpore dès sa synthèse dans la membrane du RE.

QCM 5 : C : Seulement 1/3 est apporté par l’alimentation. D : Il n’existe pas de scramblase pour
le cholestérol, ce dernier circule librement entre les deux hémimembranes.

QCM 6 : A : Elles sont Ca-dépendantes. C : Elles peuvent les transporter dans les deux sens. D :
Les céramides sont transportés par n transporteurs spécifique, pas par les scramblases. E : Non,
car elles ne consomment pas d’ATP .

QCM 7 : B : Ce sont des protéines périphériques de membrane (pas cytosoliques). E : Une LTP
transporte une seule molécule de lipide (stœchiométrie 1/1).

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QCM 8 : A : Il y a 5 classes de protéines, il manque les mitochondriales. B : Certaines protéines
sont produite par des ribosomes mitochondriaux, au niveau de la mitochondrie. D : Certaines
protéines du peroxysome sont transloquées non conformées de façon post-traductionnelle. E :
Aucun cas n’a été observé.
QCM 9 : B : Certaines possèdent aussi un signal de sortie. C : SRP est un complexe
ribonucléoprotéique. D : Pas tous, certaines protéines n’ont pas de peptide signal, et donc pas de
séquence d’acides aminés hydrophobe au début. E : En hélice α.

QCM 10 : A : L’ARN constituant SRP est non codant. B : Il faut aussi la présence d’un GTP sur
le récepteur SR. D : Le peptide signal est clivé par une signal peptidase indépendante de SRP.
E : Cela est vrai si le translocon est ouvert latéralement.

QCM 11 : C : De la première méthionine. D : Du côté C-terminal. E :A une distance quelconque


de la première méthionine.

QCM 12 : B : Un peptide signal, quel que soit sa nature, peut être reconnu par le complexe SRP
dans la mesure où il est traduit en premier.

QCM 13 : B : Proche de la Hsp70. C : La famille des oxydo-réductases. E : Elle a une activité


ATPasique.

QCM 14 : A : 2 molécules de N-acétylglucosamines. B : La fabrication commence du côté


cytosolique mais se prolonge du côté luminal. C : Le dolichol traverse la membrane plusieurs fois
sur toute sa longueur.

QCM 15 : A : On ne peut trouver la séquence qu’en étudiant la séquence nucléotidique du gène


correspondant puisque ces acides aminés sont enlevés de la protéine mature. B : C’est un peptide
d’ancrage inverse particulier. E : C’est le même complexe qui effectue le clivage et le transfert.

QCM 16 : B : Sur une asparagine. C : Elle peut aussi être réalisée sur les domaines cytosoliques
d’une protéine.

QCM 17 : B : Par deux glucosidases différentes ( la I et la II). C : Des lectines comme la calnexine
(la connexine n’est pas une lectine). E : Il leur ajoute une molécule de glucose.

QCM 18 : A : C’est la mannosidase I. C : Seulement si la protéine est mal conformée. D : Faux.

QCM 19 : B : 30% des protéines néosynthétisées. D : De manière ATP-dépendante. E : Les


protéines intraluminales anormales ne peuvent pas être ubiquitinilées.

QCM 20 : B : Cette procédure de stress est appelée l’UPR (pour « Unfolded protein response »).
C : C’est l’inverse : le site de régulation est côté luminal et le site actif côté cytosol.

QCM 21 : C : La BIP se détache des systèmes de transmission de l’UPR et ceux-ci s’autoactivent


sans l’aide de la BIP. E : Au contraire, ATF6 stimule la production de la BIP.

QCM 22 : A : Des vésicules de type COP II. C : Il y a très peu de protéines mal conformées qui
quittent le RE par des vésicules (les signaux de sortie sont souvent non accessibles). De plus, elles ne
sont pas détruites dans le RE mais rétrotransloquées.
E : Sous la forme de multimères.

QCM 23 : B : L’interaction avec le manteau peut aussi être directe. D : Elle peut aussi être liée à
une protéine qui possède un motif de reconnaissance vis à vis d’un récepteur.
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QCM 24 : B : La lettre E correspond à l’acide glutamique et non à la glutamine. C : La séquence
KDEL se lie au récepteur à KDEL qui lui-même se lie au manteau COP I. E : Ce sont des
récepteurs non KDEL, qui sont mal identifiés.

QCM 25 : C : Elles ont un faible PM. D : C’est l’inverse : Arf1 concerne COP I et Sar1 concerne
COP II.

QCM 26 : A : Plus de 10 différentes. C : Faux. E : C’est l’inverse : COP I se déplace sur les
microfilaments et COP II sur les microtubules.

QCM 27 : A : Cet attachement est relativement lâche. B : Les Rab sont cytosoliques quand elles
sont liées au GDP et membranaires quand elles sont liées au GTP.

QCM 28 : B : Il y en a 3 dans la t-SNARE et 1 dans la v-SNARE. D : Faux.

QCM 29 : A : Un très fort métabolisme lipidique. C : Les PEX sont abondantes au niveau de la
membrane des peroxysomes. D : Pas toutes, mais la plupart.

QCM 30 : B : Ils utilisent une acyl-CoA-oxydase. C : Au niveau des derniers acides aminés de la
séquence. D : Ils sont non exclusifs des acides gras.

QCM 31 : B : Ici la protéolyse active les protéines. C : La phosphorylation permet à ces enzymes
d’être bien adressées, mais pas d’assurer au sens propre leur fonction.
D : Il n’est pas toujours situé entre le RE et la MP.

QCM 32 : A : L’élagage des N-glycosylations. B : Cette définition correspond à la partie trans du


Golgi. E : Ces mécanismes interviennent dans des proportions non établies.

QCM 33 : B : Cela est vrai pour le modèle vésiculaire. C : Le centrosome correspond à la polarité
-. D : Le Golgi est en contact étroit avec les microfilaments. E : Au contraire, la mitose constitue
un très bon modèle d’étude de la formation du Golgi.

QCM 34 : A : 3 glucoses sont retirés dans le RE. C : Il peut exister plusieurs type
d’oligosaccharide N-liés sur la même protéine. E : Les glycosidases et les glycosyltransférases
rencontrées varient en fonction du type cellulaire.

QCM 35 : A : Ils sont transloqués par des protéines transmembranaires spécifiques du Golgi. D:
La quasi totalité, pas tous.

QCM 36 : C : Dans les cellules non polarisées les signaux d’adressage restent différents.

QCM 37 : A : Beaucoup ne sont pas connus. B : Sur son domaine cytosolique.


C : Presque toujours. E : Pas forcément, elle est le plus souvent séquestrée dans le Golgi.

QCM 38 : C : La phosphotransférase ajoute des phosphates aux mannoses déjà existant sur les
oligosaccharides, elle n’ajoute pas de mannose. D : Faux.

QCM 39 : A : Les vésicules COP I permettent le retour par voie rétrograde à partir de n’importe
quelle citerne du RE. C : Les vésicules de la voie de sécrétion constitutive vers la parie baso-
latérale de la MP. E : Le réseau de triskélions est rigide, pas souple.

QCM 40 : B : Elle peut s’effectuer au pôle baso-latéral. E : L’évolution des membranes cellulaires
est centrifuge.
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QCM 41 : B : Elles sont actives à pH acide. C : Elles fusionnent avec des endosomes tardifs. D:
La lumière du Golgi est moins acide que celle des endosomes tardifs.

QCM 42 : B : Grâce à un manteau de clathrine. C : La plupart du temps invisibles en MO.

QCM 43 : A : Ces vésicules sont sans manteau. D : Les ATPases sont très souvent recyclées dans
les ETP. E : Aux environs de 5.

QCM 44 : C : Certaines ne sont pas recyclées (récepteur aux EGF…). E : Le pH diminue dès le
stade EPP.

QCM 45 : D : Les adaptines se fixent sur un domaine cytosolique des récepteurs. E : Les vésicules
comportant des récepteurs peuvent contenir des molécules non triées sélectivement.

QCM 46 : A : La protéine ApoB100. B : Les récepteurs à LDL sont regroupés au niveau des PR,
qu’ils soient oui ou non liés à une particule LDL. C : C’est une protéine « singlepass ». E : Ils
sont au contraire recyclés un grand nombre de fois.

QCM 47 : A : Il peut être distribué aux autres membranes par des LTP. D : La synthèse de
récepteurs à LDL est diminuée comme la synthèse de cholestérol.

QCM 48 : A : Les sous-unités α sont extracellulaires et les β sont transmembranaires. D : Il ne


peut pas être endocyté.

QCM 49 : B : Ils n’ont pas d’activité tyrosine-kinase. C : C’est la diminution du pH. D : Chaque
sous-unité β phosphoryle l’autre sous-unité β. E : C’est la glucagonase.

QCM 50 : A : L’EGF n’est pas spécifique des cellules épidermiques. C : Ceci n’est pas le cas pour
la plupart des récepteurs d’endocytose. E : L’EGF ne se dissocie pas de l’EGF-R.

QCM 51 : B : La réorganisation du réseau de microfilaments.

QCM 52 :
A. Dans les fonctions anaboliques ! Ils servent à la maturation et à l’exportation d’une partie des
protéines, et à la synthèse de lipides (entre autres)
C. Il s’agit de l’énergie produite par le catabolisme !

QCM 53 :
A. L’enveloppe nucléaire est une différenciation particulière du RE en continuité de membrane
avec lui.
B. En cours de traduction de protéines.

QCM 54 :
A. Cette continuité fait que le contenu du RE et celui de l’espace inter-membranaire au niveau du
noyau sont équivalents.
C. Le RE lisse est le lieu de synthèse des lipides membranaires. Pour retenir, l’aspect rugueux
correspond aux ribosomes fixés sur la membrane du R.
D. Le RE est en perpétuel remaniement et présente entre autre une très grande capacité
d’adaptation fonctionnelle.

QCM 55 :
B. C’est un mécanisme énergie indépendant.

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QCM 56 :
A. A l'exception d'une partie des protéines mitochondriales.
D. Au niveau du sérum, une protéine sécrétée aura perdu son peptide signal, donc sera amputée des
premiers acides aminés codés par son ARNm.
E. Pour se lier à son récepteur, SRP doit non seulement être couplée au GTP, mais aussi avoir lié le
peptide signal.

QCM 57 :
A. C'est l'inverse, le translocon est chargé + au niveau de la partie cisternale donc l'extrémité
chargée + du peptide signal va se placer en regard du cytosol.
C. Ce ne sont pas les acides aminés hydrophobes constituants le peptide signal qui sont chargés
mais les quelques acides aminés hydrophiles adjacents.

QCM 58 :
B. Le peptide signal sort du translocon par son ouverture latérale, dans le plan de la membrane. Ce
n'est qu'une fois dans la membrane du RE qu'il est clivé par la signal peptidase.
C. Le translocon peut fonctionner dans les deux sens, également pour la retrotranslocation en
dehors du RE de protéines mal conformées.
D. Le peptide signal d'ancrage inverse est suivi de charges négatives du coté de son extrémité NH2
contrairement aux deux autres.
E. L'apparition de la séquence en hélice alpha du peptide signal induit la fixation de SRP qui stoppe
l'élongation en empêchant la fixation des facteurs d'élongation.

QCM 59 :
A. Dans la séquence d'une protéine mutipass, les peptides signaux d'ancrage clivable et inverse sont
alternés, pour permettre l'insertion membranaire.
C. L'extrémité NH2 d'un peptide signal d'ancrage est chargée positivement donc localisée du coté
cytosolique.

QCM 60 :
A.Ce sont des modifications post traductionelles.
C. C’est le « cis » golgi qui est le plus proche du noyau et qui a donc ce rôle de reception des
vésicules.
D. Le Golgi a toujours un volume constant : il y a un équilibre entre transport antérograde et
transport rétrograde.

QCM 61 :
A. C’est sur les résidus Asparagine.
B. Ils peuvent être glycosylés mais pas phosphorylés.
C. Si les hormones peptidiques sont clivées c’est justement pour les activer.

QCM 62 :
A. C’est seulement le cas des protéines qui sortent du Golgi !!
D. Dans la sécrétion constitutive, il n’y a PAS de stockage.
E. Les vésicules pré-lysosomales fusionnent avec des endosomes pour pouvoir être incorporées dans
le système endo-cavitaire.

QCM 63 :
B. C’est un signal pour la partie apicale de la membrane.
E. Pas seulement, elles sont aussi destinées aux vésicules pré-lysosomales.

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QCM 64 :
A. C’est le contraire : les protéines qui quittent le Golgi ont un signal d’adressage, les autres restent
dans le Golgi par défaut
B. Les triskélions induisent la courbure de la membrane

QCM 65 :
C. La N-glycosylation se fait par l’attachement d’un bloc de 14 sucres en une seule fois sur le
groupement NH2.
D. Ils sont situées dans l’espace extracellulaire.

QCM 66 :
A. De même que la BIP !
C. L’affinité avec la lectine disparaît quand le troisième glucose est enlevé c’est à dire à la deuxième
intervention de la glucosidase II.

QCM 67 :
B. Ce sont des ubiquitine-ligases transmembranaires avec leur site actif coté cytosole qui ubiquitine
les protéines anormales et ensuite le protéasome extrait la protéine.
D. Trop de protéines anormales entraînent une saturation du système de protéolyse qui en retour
va bloquer le RE.

QCM 68 :
B. Les protéines doivent être bien conformées ce qui implique qu’elles ne sont pas attachées à des
protéines chaperonnes.
C. Il existe un second mode de sortie du RE qui implique une interaction des protéines du manteau
de la vésicule COP II grâce à des signaux présent sur les protéines c’est un mode de concentration
avant la sortie.
E. Il s’agit de la séquence KDEL et ce processus implique le manteau de COP I.

QCM 69 :
B. Il faut de plus qu’il y ait une bonne conformation de la protéine sinon la séquence peut être
indisponible au complexe enzymatique.
D. Il est fabriqué en plusieurs étapes au niveau de la membrane du RE côté cytosolique puis côté
luminal.
E. Ce mécanisme ne fait pas intervenir le dolichol : le mécanisme est inconnu.

QCM 70 :
C. Si la glycosylation a lieu dans l'appareil de Golgi il s'agit d'une NacGal-S/T.
D. Entre les mofications post traductionelles de type phosphorylation et O-glycosylations de type
NacGlc-S/T.

QCM 71 :
A. BIP proche de HSP 70.
D. Ce sont des résidus mannose.
E. C’est une N glucosamine.

QCM 72 :
B. C’est la N glycosylation qui est dans le RE.
E. Il se fait dans l’espace cisternal du RE.

QCM 73 :
C. Les ponts intra chaines sont très importants pour une bonne conformation.
D. D’une Asparagine.
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QCM 74 :
C. Elle est capté par l’UGGT qui lui rajoute un glucose.
D. Actif côté cytosolique.

QCM 75 :
A. Il n’y a que deux glucosidases: la I qui enlève les deux premiers Glu et la II qui enlève le
troisième.
B. C’est le contraire. Si la protéine est reconnue par un UGGT,il va lui retransférer des glucose
mais sans son mannose elle sera reconnue comme anormale par les lectines qui l’orienteront vers la
dégradation.
D. Cela induit plus que la sénescence! Ça induit la mort cellulaire programmée.

QCM 76 :
B. Non avant d'être retransloqué elle sera reconnue par UGGT qui va la reglycosiler mais elle sera
reconnue comme anormale par une la lectine car il lui manque un résidu mannose enfin elle sera
retransloqué et détruite dans le cytosol.
C. Ce n'est pas tout le temps les deux il peut y avoir que la Bip ou que les lectines ou les deux.
D. 30%

QCM 77 :
A. La sortie du RE se fait par des vésicules de type COP II.
C. On pense que c'est le changement de pH qui faciliterait le relarguage des enzymes.
D. Il interagit par l'intermédiaire d'un récepteur KDEL qui interagit avec COP I et non pas COP
II.

QCM 78 :
A. Cis-golgi.
D. Plus acide.
E. Endosomes tardifs.

QCM 79 :
C. Cellules spécialisées (macrophages, polynucléaires…)
D. Molécules non visibles en microscopie optique.

QCM 80 :
A. Concerne toutes les cellules eucaryotes.

QCM 81 :
A. pH inférieur à 5.
C. Perméabilité passive, facilitée et active.

QCM 82 :
B. Vésicules recouvertes à clathrine.
C. Partie cytosolique des récepteurs.

QCM 83 :
B. La proposition serait vraie si on remplaçait glucagon par insuline.
C. Il est inactif en raison de la dissociation du récepteur et de sa protéine G dès l’internalisation du
récepteur (la protéine G reste au niveau de la membrane plasmique).
D. Le cholestérol est hydrophobe il ne peut diffuser librement dans le cytosol.

QCM 84 :
B. Les ostéoclastes ne phagocytent pas, ils libèrent le contenu de leur lysosome dans l’espace
extracellulaire.
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QCM 85 :
B. Même chez les sujets normaux la silice ne peut être dégradées par les lysosomes, elle détruit la
membrane des lysosomes, c’est ce qui entraîne la silicose.
D Deficience du transfert du cis-golgi vers les lysosomes.

QCM 86 :
E. L’activité enzymatique continue malgré l’acidification.

QCM 87 :
C. C’est l’inverse, la fixation de l’insuline stimule l’activité tyrosine kinase et c’est cette activité
enzymatique qui induit la fixation aux adaptines.
E. Ces vésicules sont issus des endosomes précoces périphériques.

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LE
CYTOSOL
(70 QCM)

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QCM N°1 CYT : A propos des protéines et de leurs fonctions :
A. Ce sont de longs polymères d’acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques, et qui
représentent environs 60% du poids sec des organismes vivants.
B. Certaines protéines comme les kinésines sont capables de véhiculer divers composants cellulaires en
cheminant sur le cytosquelette.
C. L’enchaînement des acides aminés constitue la structure primaire de la protéine.
D. Les chaînes latérales des acides aminés sont responsables de leur diversité.
E. Toutes les protéines ne possèdent pas de structure quaternaire.

QCM N°2 CYT : A propos des protéines et de leur fonction :


A. Leur nom vient de Protée, personnage de la mythologie grecque dont le pouvoir est de changer de
forme à volonté.
B. Ce sont des molécules extrêmement sophistiquées qui assurent toutes sortes de fonctions (structure,
conduction des influx nerveux, réactions enzymatiques…).
C. On dénombre au moins 20 acides aminés principaux.
D. L’arrangement dans l’espace des hélices α et des feuillets β d’une protéine correspond à sa structure
secondaire.
E. Leur grande flexibilité est permise par le plan constitué par les atomes (CONH) qui sont au centre de la
liaison peptidique.

QCM N°3 CYT : A propos de la traduction en protéines de l’information génique :


A. Le code génétique est basé sur des enchaînements dinucléotidiques. Il est universel (à quelques
exceptions près), univoque et dégénéré.
B. Toutes les protéines matures commencent par une méthionine.
C. Chez les eucaryotes, les ARNm sont produits dans le noyau lors de la transcription, et sont ensuite
exportés dans le cytoplasme.
D. La sélénocystéine est un acide aminé particulier spécifié par le codon UAG, qui joue habituellement le
rôle de codon stop.
E. Les ARNr s’associent aux riboprotéines pour former le ribozyme, qui est l’usine d’assemblage des
protéines.

QCM N°4 CYT : A propos des ARN messagers (ARNm) :


A. Ils sont chargés du transport de l’information génique du noyau vers le cytosol chez tous les
organismes vivants.
B. Chez l’Homme, c’est l’ADN Pol II qui est responsable de leur synthèse.
C. La queue poly-A, ajoutée après transcription à l’extrémité 5’ de l’ARNm par une poly-A polymérase,
joue un rôle dans la traduction.
D. L’épissage des introns (séquences non codantes du génome) est l’une des étapes essentiels de la
maturation des ARNm.
E. La coiffe de l’ARNm correspond à une guanine modifiée ajoutée en cours de transcription par un
complexe enzymatique cytosolique différent de l’ARN polymérase.

QCM N°5 CYT : A propos des ARNm :


A. Le splicéosome est un complexe ribonucléoprotéique (composé d’ARNsn et de protéines) qui excise
les introns de manière univoque.
B. La séquence codante d’un ARNm mature est entourée par deux séquences UTR (Untranscripted
Regions).
C. Le site de liaison au ribosome mesure environs 50 nucléotides.
D. Ils présentent tous des signaux de localisation cytosolique au niveau de leur région 3’UTR.
E. Lorsqu’ils sont matures ils forment une boucle et sont associés à de nombreuses protéines.

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QCM N°6 CYT : A propos des ARN de transfert (ARNt) :
A. Ce sont des adaptateurs entre l’ARNm et les acides aminés, dont la longueur est approximativement
égale à 80 pb. On en dénombre environs 48 différents chez l’Homme.
B. Les aminoacyl-ARNt-synthétase permettent la formation d’une liaison covalente (liaison amide riche
en énergie) entre un ARNt et un acide aminé précis.
C. Le mécanisme de l’appariement de bases flottant permet de réduire le nombre d’ARNt nécessaires au
bon fonctionnement de la traduction.
D. Ils sont composés de trois boucles principales constituées entre autres de bases non conventionnelles
présentes à l’état libre dans le noyau et utilisées directement par l’ARN Pol.
E. Pour 16 acides aminés, le troisième nucléotide du codon peut être indifféremment C ou U.

QCM N°7 CYT : A propos des ribosomes :


A. Ce sont des traducteurs fidèles à environs 99,99%, qui sont présents en très forte concentration dans le
cytosol.
B. Ils sont composés de deux sous-unités, grande et petite (Gsu et Psu), cette dernière catalysant la liaison
peptidique grâce à une région particulière de l’un de ses ARN constitutifs.
C. La structure des ribosomes mitochondriaux est voisine de celle des ribosomes procaryotes.
D. Chez les eucaryotes, la Gsu est composée de trois ARNr différents : 5S, 18S, et 5,8S.
E. La protéosynthèse des protéines destinées au réticulum endoplasmique (RE) commence toujours dans
le cytosol, au niveau de ribosomes libres.

QCM N°8 CYT : A propos des ribosomes :


A. Le PM des ribosomes eucaryotes est beaucoup plus important que celui des ribosomes procaryotes
(4200 kD contre 2500 kD), ce qui leur permet de synthétiser plus rapidement les protéines.
B. En tout ils sont porteurs de 3 sites de liaison aux ARN : A (pour aminoacyl), P (pour peptidyl), et E
(pour exit).
C. La petite sous-unité des ribosomes procaryotes est composée d’un ARN 13S.
D. Les deux sous unités sont liées par des liaisons covalentes mais non peptidiques.
E. L’ARNt lié à un acide aminé au niveau de son extrémité 5’ se lie d’abord au niveau du site A du
ribosome.

QCM N°9 CYT : A propos du déroulement de la traduction :


A. La protéosynthèse est une pièce en trois actes : initiation, élongation, fin de la traduction. Chacune de
ces étapes possède ses propres facteurs : respectivement IF, EF et RF.
B. Le codon d’initiation AUG définit le bon cadre de lecture de l’ARNm.
C. L’ARNt portant la méthionine ne peut se fixer à la Psu du ribosome qu’une fois l’ARNm lié au niveau
de son site de fixation.
D. Le deuxième ARNt qui aborde le ribosome est lié à l’EF-1, lui même lié au GTP.
E. La synthèse protéique s’effectue du côté de l’extrémité amino-terminale du peptide.

QCM N°10 CYT : A propos du déroulement de la traduction :


A. L’hydrolyse du GTP lié à l’IF-2 entraîne un changement de conformation de ce dernier, ce qui l’oblige
à se détacher de l’ARNm.
B. Le RF est un ARN qui oblige la peptidyl-transférase à ajouter une molécule d’eau sur le peptidyl
ARNt, ce qui reconstitue la fonction carboxyle du dernier acide aminé.
C. La fixation du complexe EF-2/GTP permet de déplacer la Psu de trois nucléotides en direction de
l’extrémité 3’ de l’ARNm.
D. Les liaisons peptidiques sont catalysées entre deux acides aminés lorsque ces derniers atteignent le site
peptidyl-transférase.
E. Les deux sous-unités ribosomales étant très stables, elles peuvent être réutilisées pour la synthèse de
nombreuses protéines différentes.

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QCM N° 11 CYT : A propos du déroulement de la traduction :
A. Le complexe d’inititation est composé entre autre de l’ARNm et de nombreux EF liés à sa coiffe 5’.
B. La présence de l’IF-2 lié au GTP au niveau de l’ARNt correspondant à la méthionine empêche la
liaison de la Gsu à la Psu.
C. La deuxième liaison peptidique catalysée entraîne la formation d’un dipeptide.
D. C’est le RF qui est responsable de la dissociation des sous-unités du ribosome.
E. L’EF-3 permet le déplacement de la Psu, cette étape faisant suite à l’ajout d’un acide aminé sur le
polypeptide.

QCM N°12 CYT : A propos des particularités de la traduction :


A. La sélénocystéine est un dérivé enzymatique de la sérine retrouvé dans des protéines telles que la
glutathion peroxydase. L’atome de souffre y est remplacé par un atome de sélénium.
B. AUG est le seul codon d’initiation car c’est le seul qui code pour une méthionine.
C. Il existe un tunnel d’environs 10 nm creusé dans la Gsu du ribosome et qui permet au peptide en cours
d’élongation de sortir.
D. La cellule transcrit autant d’ARNm qu’elle traduit de protéines.
E. Un codon stop (sauf cas exceptionnel) ne spécifie aucun acide aminé.

QCM N°13 CYT : A propos des particularités de la traduction :


A. C’est l’ARN qui glisse dans le ribosome et non l’inverse comme l’ont démontré des expériences
réalisées sur des ribosomes restés libres.
B. Si en aval d’un codon UGA on trouve une séquence de l’ARNm formant une tige-boucle, la
sélénocystéine pourra se fixer directement dans la chaîne polypeptidique.
C. La traduction est le mécanisme cellulaire le plus consommateur d’énergie.
D. Un polyribosome (ou polysome) est une structure hélicoïdale comportant plusieurs ribosomes réalisant
simultanément la synthèse de plusieurs protéines identiques à partir du même ARNm.
E. La distance entre deux ribosomes au sein d’un polysome est d’environs 90 nucléotides.

QCM N°14 CYT : A propos de la durée de vie des ARNm :


A. C’est la perte de la séquence non codante 3’ (SNC 3’) ou de la queue polyA des ARNm qui est en
général à l’origine de leur dégradation.
B. La durée de vie d’un ARNm est directement liée à la fonction de la protéine codée chez les organismes
eucaryotes qui la synthétise.
C. La PolyA-specific Ribonucléase (PARN) est une exonucléase libre cytosolique qui raccourcit
progressivement la queue polyA des ARNm et limite ainsi leur durée de vie.
D. Dans les ovocytes, certains mécanismes de dégradation des ARNm sont bloquées.
E. La durée de vie des ARNm codant pour les histones est augmentée lors de la phase S.

QCM N°15 CYT : A propos de la durée de vie des ARNm :


A. L’Iron Regulatory Protein 1 (IRP1) se lie à un domaine particulier de l’ARNm codant pour la ferritine
et empêche sa dégradation.
B. Les ARNm qui présentent une queue polyA de longueur inférieure à 30 A subissent un decapping et
sont activement dégradés par des 5’ et 3’ exonucléases.
C. L’utilisation de protéines telles que la β globine étant permanente, leurs ARNm sont très stables (durée
de vie supérieure à 10 h).
D. Une séquence particulière présente dans la région 3’UTR peut être reconnue par une endonucléase qui
permet une dégradation de l’ARNm plus rapide que celle provoquée par la PARN.
E. La queue polyA des ARNm des histones forme une tige boucle capable de se lier à une protéine
spécifique qui la stabilise.

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QCM N°16 CYT : A propos de la durée de vie des ARNm :
A. Il existe une compétition entre le complexe d’initiation de la traduction et la PARN pour la liaison à la
coiffe 5’ des ARNm.
B. Quand la concentration intracellulaire en fer augmente, la traduction du récepteur à la transferrine est
augmentée.
C. Chez les procaryotes, la transcription est presque aussi rapide que la dégradation des ARNm, ce qui
permet à ces organismes de s’adapter très rapidement à leur environnement.
D. La présence d’une séquence d’environs 50 nucléotides, riche en GU, augmente l’instabilité de certains
ARNm en favorisant la dégradation de leur queue polyA.
E. L’augmentation de la transferrine (et donc de concentration plasmatique en fer) favorise la traduction
de l’ARNm du récepteur à la ferritine.

QCM N°17 CYT : A propos de la structure des protéines :


A. L’hydrophobicité de certaines chaînes latérales polaires est l’un des facteurs les plus important dans la
détermination de la conformation protéique.
B. Les chaînes latérales hydrophiles des acides aminés tendent à se disposer à l’extérieur de la protéine.
C. Les forces de Van der Waals établissent des liaisons faibles pouvant participer à la cohésion entre deux
régions d’une même chaîne polypeptidique.
D. Une protéine constituée uniquement par un enchaînement d’hélices α ne peut pas interragir avec l’eau.
E. Les possibilités de repliement d’une chaîne polypeptidique sont très nombreuses du fait des rotations
permises par certaines liaisons covalentes.

QCM N°18 CYT : A propos de la structure des protéines et des protéines chaperonnes :
A. La conformation d’une protéine, bien que déterminée par sa séquence d’acides aminés, n’est pas
toujours la même selon les conditions dans lesquelles on se trouve.
B. Les molécules chaperonnes, en se liant à certains domaines protéiques spécifiques, généralement
hydrophobes, permettent de piloter l’acquisition de la conformation de cette protéine.
C. Les Hsp (Heat Shock Proteins), aussi appelées protéines de stress, ont été découvertes en soumetant
des cultures cellulaires à une température élevée.
D. La totalité des protéines chaperonnes sont des ATPases, ce qui explique que le repliemment correct
des protéines consomme autant d’énergie que leur synthèse.
E. Les hématies ne possèdent pas de protéines chaperonnes.

QCM N°19 CYT : A propos de la structure des protéines et des protéines chaperonnes :
A. Le repliement correct d’une protéine se fait grâce à des cycles successifs d’hydrolyse de l’ATP.
B. La structure des chaperonnes est très conservée entre les différentes espèces végétales et animales.
C. On peut induire la synthèse des chaperonnes en injectant des protéines dénaturées dans des cellules en
culture.
D. Le surpeuplement moléculaire du cytosol est un des principaux facteurs empêchant l’acquisition de la
configuration dite « native » d’une protéine in vivo.
E. L’hyperthermie a tendance à faire perdre la fonction des protéines, et donc met en péril la vie
cellulaire.

QCM N°20 CYT : A propos du repliement correct des protéines :


A. Un échec du repliement des protéines peut entraîner un encombrement du cytosol par accumulation de
molécules inutiles et faire courir le risque de mort cellulaire.
B. Le RAC et le NAC (respectivement Ribosome et Nascent chain Associated Complex) prennent en
charge le repliement du polypeptide avant même que celui-ci n’émerge du ribosome.
C. Les structures intermédiaires obtenues lors du processus de repliement des protéines sont appelées des
globules protéiques modelables.
D. Les Hsp40 cytosoliques et leur co-chaperonne Hsp70 prennent le relais des chaperonnes NAC et RAC
lorsque l’action de ces dernières n’a pas été suffisante à l’obtention de la structure native de la protéine.
E. Une protéine peut devenir fonctionnelle sans l’intervention de chaperonne.
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QCM N°21 CYT : A propos des protéines chaperonnes :
A. L’Hsp90, appelée aussi foldosome, intervient de manière complémentaire au duo Hsp70-40.
B. Les chaperonines sont des complexes protéiques en double anneau spécifiques des eucaryotes.
C. La protéine TRiC est cytosolique et elle est n’est impliquée que dans le contrôle conformationnel des
protéines du cytosquelette.
D. Les PPI sont des protéines capables d’accélérer la formation de ponts disulfures corrects en
rapprochant les cystéines.
E. Hsp 60 appartient au groupe I de la famille des chaperonines.

QCM N°22 CYT : A propos des protéines chaperonnes :


A. La cavité de la protéine TRiC peut contenir des molécules dont le PM est supérieur à 100 kD.
B. Les chaperonines sont utiles pour environs 10 à 15 % des protéines.
C. L’actine ne peut être correctement repliée que par la protéine TRiC, ce qui témoigne d’une probable
coévolution de ces deux protéines.
D. Hsp100 permet de déplier les globules modelables afin de faciliter leur dégradation.
E. La protéine GroEL est une chaperonine du groupe I composée de 14 sous-unités identiques que l’on
retrouve chez les procaryotes.

QCM N°23 CYT : A propos des protéines chaperonnes :


A. Les interactions entre chaperonines cytosoliques et protéines à conformer sont généralement de type
hydrophiles.
B. Il existe une véritable coopération moléculaire entre les différentes chaperonnes, ces dernières
possèdent des rôles complémentaires.
C. La protéine Hsp70 est liée à l’HSF,un facteur de traduction qui permet d’induire la synthèse de
l’Hsp70 en cas d’agression.
D. Le confinement protéique au sein de la cavité de TRiC est induit par l’hydrolyse d’un ATP et permet
de protéger la protéine à conformer des interactions avec les molécules cytosoliques.
E. L’enchaînement des étapes de repliement d’une protéine est spécifique et constant pour une même
protéine.

QCM N°24 CYT : A propos des protéines chaperonnes :


A. La protéine Hsp70 a une meilleur affinité pour les protéines mal conformées que pour HSF.
B. Certaines chaperonnes sont présentes dans les conditions physiologiques et sont de ce fait qualifiées de
constitutives.
C. Une protéine que la TRiC ne parvient pas à bien conformer est condamnée à la dégradation.
D. La transcription des chaperonnes dites inductibles est constante, mais leur traduction est intermitente.
E. La phosphorylation de l’HSF permet sa dimérisation et donc sa translocation dans le noyau.

QCM N°25 CYT : A propos du système ubiquitine-protéasome (UPS) :


A. C’est un système consommateur d’ATP comme les protéases cytosoliques simples.
B. En l’absence de catalyse enzymatique, la rupture d’une liaison peptidique est un phénomène très rare
et difficile à réaliser bien qu’elle soit thermodynamiquement favorable.
C. La reconnaissance des protéines à ubiquitiniler est un phénomène très spécifique.
D. Les protéines altérées et qui ont perdu leur activité fonctionnelle sont dégradées activement par ce
système.
E. ¼ des protéines néosynthétisées sont dégradées à l’issue du contrôle qualité exercée par les protéines
chaperonnes.

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QCM N°26 CYT : A propos du système ubiquitine-protéasome (UPS) :
A. Les protéines du cycle cellulaire ont une durée de vie extrêmement bien régulée grâce notamment à ce
système.
B. Ce n’est pas la dégradation des protéines qui consomme de l’énergie mais les étapes d’aval :
marquage, dépliement…
C. L’extrémité N-terminale d’une protéine peut contenir des acides aminés favorisant la dégradation de la
protéine comme la Val ou l’Ile.
D. Les protéines dont la translocation échoue sont dégradées dans le cytosol car elles y sont inutiles. Leur
signal de dégradation est souvent situé à leur extrémité C-terminale
E. Ce système peut participer à la défense de l’organisme contre les infections en détruisant les protéines
virales ou bactériennes intracellulaires.

QCM N°27 CYT : A propos du système ubiquitine-protéasome (UPS) :


A. Des systèmes de dégradation secondaires peuvent être démasqués par des protéases ou par dissociation
régulée d’une sous-unité protéique.
B. La phosphorylation d’une protéine activatrice des Cdk permet la reconnaissance de cette protéine par
le SCF (stem cell factor) qui permet ensuite de dégrader cette protéine.
C. L’hydroxylation d’une lysine peut être en cause dans le déclenchement de la dégradation d’une
protéine.
D. La machinerie de traduction ribosomale ainsi que les molécules chaperonnes s’opposent à la
dégradation protéique entraînée par ce système.
E. Les acides aminés basiques comme l’arginine sont très déstabilisants si ils sont situés au niveau de
l’extrémité N-terminale.

QCM N°28 CYT : A propos du système ubiquitine-protéasome (UPS) :


A. L’ubiquitine (Ub) est une petite protéine de 76 acides aminés dont la structure est très conservée dans
l’évolution et qui permet d’étiquetter les protéines à détruire.
B. La fixation de l’ubiquitine sur une protéine à dégrader nécessite l’intervention d’un complexe
multiprotéique formé de trois sous-unités : E1, E2, et E3.
C. Il existe plus de 50 formes de protéine E2, sous-unité enzymatique dite « d’activation ».
D. La fixation de l’ubiquitine sur E1 nécessite un ATP et libère un ADP accompagné d’un phosphate.
E. Les E3 sont spécifiques d’une protéine et sont donc les seuls responsables de la sélection des substrats
à dégrader.

QCM N°29 CYT : A propos du système ubiquitine-protéasome (UPS) :


A. Le résidu C-terminal de chaque Ub peut se lier à une leucine spécifique d’une autre molécule d’Ub et
ainsi de suite pour former un enchaînement linéaire d’au moins 4 sous-unités.
B. La phosphorylation de la sous-unité E2 peut influer sur l’activité ubiquitine-ligase du complexe.
C. Le protéasome est composé d’un complexe protéique 20S (commun à tous les types de protéasome) et
de deux modules régulateurs (19S ou 21S).
D. L’ubiquitine se lie à E1 par l’intermédiaire de la chaîne latérale d’une cystéine.
E. L’APC (Anaphase-promoting complex) est activé par la fixation de Cdc20 ce qui permet la fixation
d’Ub sur l’APC et sa dégradation.

QCM N°30 CYT : A propos du protéasome :


A. Les deux anneaux extérieurs (α) du complexe protéique 20S n’ont pas d’activité enzymatique.
B. Le complexe protéique 20S est composé de 28 protéines différentes.
C. Le dépliement des protéines par le protéasome nécessite la consommation d’ATP.
D. Il existe trois types de protéases (β1, β2 et β3) au sein du protéasome.
E. Les modules régulateurs sont composés de 17 sous-unités différentes.

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QCM N°31 CYT : A propos du protéasome :
A. L’immunoprotéasome est constitué d’un complexe 20S et de un ou deux complexes régulateurs 11S.
B. Les molécules d’ubiquitine peuvent être recyclées après la destruction de la protéine à laquelle elles
étaient liées.
C. Les maladies de Huntington et d’Alzheimer sont principalement dues à l’accumulation cytosolique
d’aggrégats protéiques, causée par une défaillance du système UPS.
D. L’interféron g est une cytokine qui affecte la synthèse des protéasomes.
E. L’immunoprotéasome permet la présentation de peptides antigéniques et de peptides du soi par des
molécules HLA de classe II.

QCM N°32 CYT : A propos du protéasome :


A. L’anneau a est ouvert par l’activité ATPasique des 9 sous-unités de la base du complexe régulateur.
B. Dans la maladie de Parkinson, une mutation de l’enzyme E3 empêche la reconnaissance de la forme
glycosylée de l’α-synucléine, qui conduit en s’aggrégant à la formation de « corps de Lewy ».
C. Les peptides issus de la dégradation des protéines par le protéasome font 8 acides aminés en moyenne.
D. La protéine PrP* donne naissance à des filaments cross-béta résistants aux protéases et responsables de
la maladie de Creutzfeldt-Jacob.
E. Les protéasomes peuvent être associés à un système de rétrotranslocation qui extrait les protéines
anormales du RE.

QCM N°33 CYT : A propos du protéasome :


A. La protéine TAP permet la translocation des peptides antigéniques (produits par l’immunoprotéasome)
au niveau de la membrane plasmique où ils pourront être reconnus par les lymphocytes T CD8+.
B. La présentation de peptides endogènes (du « soi ») par les molécules du CMH permet la tolérance des
cellules de l’organisme par le système immunitaire.
C. La chaîne d’ubiquitine est détachée par les protéases contenues dans les anneaux β du protéasome.
D. Le signal de dégradation reconnu par le protéasome est situé au niveau de l’extrémité N-terminale.
E. Les sous-unités β1i, β2i, et β5i ont un moins bon rendement pour produire des peptides que leurs
homologues du protéasome classique.

QCM 34 : A propos des protéines et de leur conformation :


A. Les protéines sont le principal composant d’un organisme vivant puisqu’elles représentent environ
50% du poids sec de celui-ci.
B. Les atomes directement engagés dans la liaison peptidique(C,O,N,H) entre deux acides aminés forment
un plan flexible. Cette propriété explique la grande flexibilité structurale des protéines.
C. Les propriétés physico-chimiques des chaînes latérales des acides aminés vont conditionner le repli du
squelette peptidique en sous structures constituant la structure secondaire de la protéine.
D. L’arrangement dans l ‘espace des hélices bêta, des feuillets alpha et des autres types de repliements
forme la structure tertiaire de la protéine.
E. Une même protéine va pouvoir à la fois posséder une activité enzymatique, des propriétés motrices et
jouer le rôle de canal membranaire en fonction de sa localisation cellulaire.

QCM 35 : A propos de la protéosynthèse dans le cytosol :


A. Les 4 atomes C, O, N et H de la liaison peptidique forment un plan rigide, ce qui fait que les
polymères d’acide aminé (les protéines) sont très rigides.
B. La structure secondaire est constituée par l’alternance de feuillets α et d’hélices β.
C. La constitution d’hélices ou de feuillets dépend directement de la présence de charges, de zones
hydrophobes....au sein de la protéine.
D. Il existe 21 acides aminés dans les protéines humaines.
E. Le code génétique est univoque, c'est-à-dire qu’a un acide aminé correspond un codon et un seul.

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QCM 36 : A propos de la synthèse protéique :
A. Les ARNr vont, lorsqu’ils sont traduits dans le cytosol, s’assembler pour former un ribosome.
B. Le code génétique est univoque c’est à dire qu’un codon correspond à un acide aminé et un seul.
C. Le code génétique est strictement universel de la bactérie à l’homme.
D. La méthionine est toujours le 1er acide aminé transcrit par le ribosome et ceci pour toutes les protéines
nouvellement synthétisées dans l’organisme.
E. Le splicéosome joue un rôle important dans les cellules eucaryote et est constitué des ARNsn et de
protéines.

QCM 37 : A propos de la synthèse protéique :


A. L’épissage des introns ou splicing aboutit à la mise bout à bout des séquences transcrites des exons.
B. La reconnaissance des séquences d’ADN spécifiques qui marquent le début et la fin des introns est
réalisée grâce à des protéines associées au splicesome.
C. L’épissage alternatif, permettant la production de plusieurs protéines différentes à partir du même
transcrit est un des mécanismes permettant d’expliquer que les protéines soient quantitativement plus
importantes que le nombre de gènes.
D. L’ARNm mature possède une coiffe et une queue polyA et est dépourvu d’introns.
E. Mis à part la queue polyA et la coiffe, l’ARNm mature ne contient que des structures codantes.

QCM 38 : A propos des ARNm :


A. Avant son exportation dans le cytosol, l’ARNm mature est associé à diverses protéines, notamment au
niveau de la queue polyA.
B. L’ARNm mature n’est pas linéaire, il forme une boucle qui facilite l’initiation de la transcription.
C. Certains ARNm vont se localiser dans la région du cytosol au niveau de laquelle sera utilisée la
protéine dont ils vont donner naissance.
D. La coiffe 5’ est une guanine modifiée fixée par un pont diphosphate.
E. La queue poly A qui possède un rôle important dans la durée de vie de l’ARMm est synthétisée par
l’ARNpolymérase.
QCM 39 : A propos des ARNt :
A. Les ARNt sont des molécules intermédiaires, adaptatrices qui peuvent se lier à la fois au codon et à
l’acide aminé.
B. Les ARNt sont de petites molécules permettant de faire le lien entre un codon et un acide aminé.
C. Le site de liaison à l’acide aminé de l’ARNt se localise au niveau de l’extrémité 3’ de l’ARNt.
D. L’appariement de base flottante est un mécanisme permettant à un même anticodon de s’apparier à des
codons différents spécifiant un même acide aminé.
E. Les aminoacyl-ARNt synthétases créent une liaison amide riche en énergie entre l’extrémité 3’ de
l’ARNt et l’acide aminé.
QCM 40 : A propos de la traduction protéique :
A. Le ribosome eucaryote traduit moins vite que le ribosome procaryote.
B. La traduction d’une protéine démarre soit grâce à un ribosome libre soit grâce à un ribosome attaché
pour les protéines transmembranaires et sécrétées.
C. La fonction principale de la petite sous unité du ribosome est de faire correspondre avec précision le
codon de l’ARNm avec le bon ARNt alors que celui de la grande sous unité est de catalyser la liaison
peptidique.
D. Les petites et grandes sous unités ribosomiques s’assemblent pour former le ribosome uniquement en
présence de l’ARNm pour le traduire.
E. C’est au niveau du site A du ribosome que la liaison peptidique est catalysée

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QCM 41 : A propos de la traduction protéique :
A. Le ribosome libre est l’association de la petite et la grande sous unité ribosomal sans ARNm encore
fixé.
B. L’ARNt sort du ribosome par le site E du ribosome après s’être détaché de son acide aminé.
C. Les ribosomes procaryotes et eucaryotes ont une structure similaire mais un poids moléculaire
différent. Ils permettent la traduction de toutes les protéines de la cellule.
D. Les sous unités ribosomales sont constituées de 1 à 3 ARNr différents et de plusieurs dizaines de
proteines.
E. La grande sous unité 60S du ribosome cytosolique contient des ARNr 5S, 28S et 5.8S.
QCM 42 : A propos de la conformation protéique et des protéines chaperonnes :
A. L’acquisition spontanée de la structure native est un phénomène rare, qui concerne surtout les
molécules de faible poids moléculaire.
B. La séquence d’acides aminés d’une protéine contient toute l’information nécessaire pour déterminer sa
conformation tridimensionnelle.
C. Dans la grosse sous unité ribosomale puis à sa sortie du ribosome, le repliement d’une protéine en
cours de synthèse dépend de deux protéines chaperonnes RAC et NAC.
D. Les co-chaperonnes telles que HSP 40 régulent l’activité ATPasique des chaperonnes.
E. Après chaque étape de repliement une protéine peut être soit correctement repliée, soit détruite ou prise
en charge par une autre chaperonne si sa conformation optimale n’est pas atteinte.
QCM 43 : A propos de la conformation protéique et des protéines chaperonnes :
A. Les chaperonnes sont des molécules, retrouvées chez les procaryotes et les eucaryotes, très conservées
au cours de l’évolution.
B. Pour replier les protéines dont la traduction est terminée, HSP 70 et des co-chaperonnes constituent le
Foldosome.
C. Étant donné leur mécanisme qui consiste à isoler dans une cavité moléculaire les protéines à
conformer, les chaperonnines ne peuvent agir que sur des substrats dont le poids moléculaire est inférieur
à 50 kD.
D. HSP 100 a la propriété de déplier totalement une protéine mal conformée ou de l’orienter vers le
système Ubiquitine Protéasome.
E. Le facteur de transcription HSF activé après fixation à une HSP libre, est transloqué dans le noyau, à ce
niveau il inhibe la synthèse de nouvelles chaperonnes.
QCM 44 : A propos de la conformation protéique et des protéines chaperonnes :
A. Les Chaperonnines interviennent de façon spécifique dans le repliement de certaines protéines du
cytosquelette.
B. Concernant le fonctionnement de la chaperonnine cytosolique TRIC, la fixation de l’ATP au niveau du
premier anneau entraîne la fermeture de la cavité.
C. Toute protéine néo synthétisée est prise en charge d’abord par RAC et NAC, puis par HSP 70 et HSP
40 et ensuite par le Foldosome.
D. La fixation d’un trimère de HSF phosphorylé sur le promoteur HRE induit la transcription des gènes
des chaperonnes et de leurs co-chaperonnes.
E. Au niveau du Foldosome qui contient plusieurs catégories de chaperonnes : Hsp90, PPI, PDI… PPI
agit au niveau des prolines alors que PDI entraîne la formation des ponts disulfures corrects.
QCM 45 : A propos de la structure protéique :
A. Le squelette polypeptidique est formé de la chaîne principale et des chaînes latérales.
B. Les protéines varient dans leur composition et leur repliement, ce qui fait de chaque protéine un
assemblage unique.
C. Ce repliement est stabilisé par des liaisons fortes entre acides aminés.
D. Une protéine dénaturée au préalable par l’urée ne peut plus retrouver sa structure tridimensionnelle
initiale.
E. Une protéine a toujours une conformation stable qui lui est propre, et ce quelque soit le milieu
environnant.
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QCM 46 : A propos des l’acquisition de la structure tridimensionnelle des protéines :
A. Peu de protéines acquièrent leur structure native dès la fin de la transcription.
B. Un globule modelable correspond à toutes protéines néo synthétisées à la sortie du ribosome.
C. A la sortie du ribosome, et chez les procaryotes, la protéines est protégée par les chaperonnes
RAC et NAC.
D. Sans interaction de HSP 70, il ne peut y avoir pas de repliement correct du globule modelable.
E. Le foldosome est formé par un auto assemblage de HSP 70 et d’autres chaperonnes.
QCM 47 : A propos des chaperonnines :
A. Ce sont le derniers recours d’un globule modelable avant la prise en charge par HSP 100, qui conduira
la protéine vers sa dégradation.
B. Les mitochondries et les cellules eucaryotes possèdent des chaperonnines du groupe II.
C. Les chaperonnines du groupe II sont des hétéro polymères formés de 2 anneaux superposés de 14
sous- unités.
D. TRiC est surtout responsable du repliement correct des protéines du cytosquelette.
E. Tous les substrats de TRiC sont < 50 kD.
QCM 48 : A propos des molécules chaperonnes :
A. Ce ne sont que des protéines inductibles par une agression cellulaire.
B. Leur synthèse peut être induite par un facteur de transcription inhibé par une abondance de la
chaperonne dont il est inducteur dans le cytosol.
C. TRiC intervient dans le repliement correct de la myosine.
D. Elles peuvent déplier pour mieux replier le globule modelable.
E. Elles sont capables de répéter la même action afin d’obtenir un repliement correct du globule.
QCM 49 : A propos de la conformation des protéines :
A. Les protéines peuvent sous certaines conditions acquérir spontanément une structure tridimensionnelle.
B. Le repliement des chaînes polypeptidiques composant les protéines est stabilisé par des liaisons
covalentes faibles.
C. On retrouve essentiellement les chaînes apolaires disposées à l’extérieur de la protéine.
D. Chaque protéine se replie généralement en une seule conformation stable et qui lui est propre.
E. Si l’on met une protéine en présence d’urée celle-ci est transformée en un polypeptide flexible, elle
perd sa conformation naturelle.

QCM 50 : A propos des protéines chaperonnes :


A. Les molécules chaperonnes se lient à des domaines spécifiques hydrophiles car ce sont les domaines
les plus accessibles.
B. Les protéines chaperonnes sont présentes dans tous les types cellulaires et ont leur structure très
conservées au cours de l’évolution.
C. Toutes les protéines chaperonnes sont des ATPases.
D. Les chaperonnes permettent le passage pour la protéine de sa conformation « native » à sa
conformation « fonctionnelle ».
E. Le repliement des protéines n’utilise pratiquement pas d’énergie comparé à l’énergie qu’il faut pour
leur synthése.
QCM 51 : A propos des protéines chaperonnes :
A. Les molécules chaperonnes sont exprimées seulement en cas d’hyper-protéosynthése ou lors de
conditions anormales.
B. Dans des conditions « normales », le facteur de transcription HSF est lié aux HSP non utilisées
C. Lors d’une agression la cellule va synthétiser HSF grâce au promoteur HSE de certains génes.
D. Le foldosome contient des chaperonnes appelées PPI qui font pivoter le lien peptidique au niveau des
prolines.
E. Les petites protéines néo synthétisées sont pour la plupart bien repliées spontanément.

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QCM 52 : Le cytosol : déroulement de la synthèse protéique :
A. Le codon stop entraîne la fixation du facteur de libération qui n’est rien d’autre qu’un type d’ARNt.
B. RF force la peptidyl-transférase à catalyser l’addition d’une molécule d’eau ce qui va briser la liaison
éther et reconstitué le groupement carboxyle au dernier aa.
C. Les deux sous-unités ribosomales se désolidarisent à la fin de la traduction.
D. Le ribosome s’assure de la complémentarité du codon et de l’anti-codon avant de déplacer ARNt vers
le site P.
E. Le ribosome se déplace sur l’ARN.

QCM 53 : Le cytosol : déroulement de la synthèse protéique :


A. La sélénocystéine est dérivée enzymatiquement d’une leucine.
B. La sélénocystéine se retrouve dans des enzymes tel que la glutathion peroxydase.
C. La leucine est fixé à l’ARNt sélénocystéine par la leucyl ARNt synthétase qui sera convertie en SC.
D. Dans des conditions normales, le codon UGA déclenche la fin de la traduction.
E. La traduction simultané de plusieurs protéines sous la forme d’un complexe hélicoïdal : le polysome
ou polyribosome est spécifique des eucaryotes.
QCM 54 : A propos du déroulement de la protéosynthèse :
A. Lors de l’initiation la petite sous unité du ribosome fixe l’ARNt avant de se fixer à l’ARNm.
B. IF 2 permet à la petite sous unité du ribosome de se fixer à l’ARNm.
C. Quand le GTP de IF 2 est hydrolysé, IF 2 se détache et permet à la grande sous unité de se fixer sur la
petite sous unité
D. Lors de l’élongation, le deuxième ARNt arrive avec EF 1 pour se fixer au site A du ribosome.
E. C’est EF 2 qui va déplacer la grande sous unité et lui permettre « d’avancer »
QCM 55 : A propos du déroulement de la protéosynthèse :
A. Quand un codon stop est présenté au niveau du site A, il lie un facteur de libération qui va permettre
de briser la liaison ester et par conséquent de libérer la protéine.
B. La petite sous unité ne se lie à l’ARNm que s’ il est complet (elle vérifie la présence de la queue poly
A et de la coiffe 5’).
C. Pour le déplacement c’est le ribosome qui glisse sur l’ARN et pas l’inverse.
D. La sélénocystéïne contrairement à ce que son nom indique est un dérivée enzymatique de la Serine.
E. Un polyribosome c’est plusieurs ribosomes sur un ARN et ça permet d’avoir plus de protéines que
d’ARNm.

QCM 56 : A propos de la protéosynthèse :


A. Dans un polyribosome, la distance entre deux ribosomes est de 180 ribonucléotides.
B. La durée de vie des ARNm est indépendante de la fonction de la protéine codée.
C. La PARN raccourcit peu à peu la queue poly A et quand cette dernière fait moins de 30 Nt, l’ARNm
va être dégradé.
D. Une endonucléase peut reconnaître une séquence sur le 3’ UTR et l’ARNm va dans ce cas être très vite
dégradé.
E. Dans l’ovocyte il y a un stock d’ARNm avec une petite queue poly A qui sera réadénylé puis traduit,
après fécondation.

QCM 57 : A propos de la protéosynthèse :


A. Les histones ont une séquence tige-boucle en 3’ qui régule leur stabilité.
B. Des répresseurs peuvent se fixer sur le 3’ UTR et bloqué la traduction.
C. Quand la concentration en fer cytosolique diminue, la cellule favorise la fabrication du récepteur à la
transferrine et diminue la synthèse de ferritine.
D. La protéine responsable de ce phénomène est l’IRP4
E. Quand il y a peu de fer elle est fixé en 5’ UTR de l’ARNm de la ferritine et en 3’ UTR du récepteur à
la transferrine.

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QCM 58 : Le cytosol : régulation de la durée de vie des ARNm :
A. La liaison sur des séquences spécifiques en 5’UTR peut stabiliser les ARNm et donc augmenter leur
durée de vie et la quantité de protéines traduites.
B. Une même protéine peut à la fois avoir un rôle de stabilisation sur un ARN et un rôle de répresseur en
bloquant la traduction sur un autre ARN.
C. Lorsque la concentration en fer cytosolique est basse l’IRP1 se lie en 5’ UTR de l’ARNm du récepteur
à la transferrine.
D. La destruction des ARNm des histones a lieu quand les protéines de la queue polyA se détachent ce qui
met en activation une exonucléase de 3’5’.
E. Un signal de destruction de l’ARNm est observé lorsque la queue polyA devient inférieure à 30A.

QCM 59 : Concernant la dégradation des protéines cytosoliques :


A. L’hydrolyse des ponts peptidiques par les protéases (comme la trypsine) est consommatrice d’ATP.
B. Le système ubiquitine-protéasome est d’une grande spécificité de substrat et il consomme de l’ATP
dans les opérations de marquage des protéines à détruire ou de dépliement par exemple, qui ont lieu avant
la protéolyse.
C. L’UPS (ubiquitin-protéasome system) ne dégrade que des protéines anormales.
D. Si l’UPS ne dégrade pas les protéines en échec de mise en conformation, il y formation d’agrégats
protéiques intra-cellulaires, puis tissulaires par lyse des cellules.
E. L’UPS n’est pas capable de dégrader des protéines virales ou produites par des bactéries ou des
parasites.

QCM 60 : Concernant les signaux de dégradation par l’UPS :


A. La Méthionine fait partie des acides aminés qui, en position N-terminale, sont très déstabilisants
(demie-vie inférieure à 3min).
B. Les protéines destinées à être transportées du cytosol vers un autre compartiment ont le plus souvent
un Acide Aminé déstabilisant à l’extrémité N-terminale.
C. Ceci explique le processus de destruction automatique des protéines en cas d’erreur d’adressage
(protéolyse rapide si la migration n’a pas abouti.
D. Un signal de dégradation secondaire peut-être démasqué par des protéases qui clivent un site de
dégradation primaire ou par dissociation de sous-unités protéiques.
E. L’apparition du signal de dégradation peuvent être des modifications post-traductionnelles de protéines
telles que phosphorylation, greffe de chaînes glucidiques, hydroxylation…

QCM 61 : A propos du système ubiquitine-protéasome :


A. Il est consommateur d’énergie (ATP), à l’inverse des protéases cytosoliques simples.
B. Cette consommation d’énergie est due à la protéolyse.
C. À la différence des protéases, il est d’une grande spécificité.
D. On estime qu’il élimine environ 90% des protéines néo-synthétisées.
E. Dans certains cas, les protéines dégradées pourront être présentées par les molécules du système
d’histocompatibilité.

QCM 62 : Concernant les signaux de dégradation :


A. Tous les acides aminés N-terminaux condamnent les protéines à la protéolyse.
B. Toutes les protéines cytoplasmiques sont initialement synthétisées avec une méthionine.
C. Cette méthionine a un important pouvoir stabilisant.
D. Un signal secondaire de dégradation peut être créé par démasquage (par les protéases) d’un acide
aminé déstabilisant.
E. L’exposition de parties hydrophobes de la protéine normalement enfouies constitue également un
signal de dégradation.

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QCM 63 : A propos de l’ubiquitine :
A. Cette grosse protéine est la mieux conservée dans l’évolution.
B. Son rôle est d’étiqueter les protéines à détruire.
C. L’ubiquitine est activée par une sous-unité enzymatique E1 de conjugaison, puis transférée sur une
sous-unité enzymatique E2 d’activation.
D. E2 fonctionne toujours avec E3 (dite ubiquitine-ligase).
E. L’ubiquitine est liée à la protéine au niveau de la fonction amine d’une sérine grâce à l’action de
l’ubiquitine ligase présente sous une seule forme seulement.

QCM 64 : A propos de l’ubiquitine :


A. E1 contribue à former une chaîne d’ubiquitine d’au moins 4 unités.
B. Chaque ubiquitine est liée à une lysine spécifique de l’ubiquitine précédente.
C. La chaîne d’ubiquitine est reconnue par le complexe activateur du protéasome.
D. Les E3 sont souvent spécifiques d’une seule protéine cible.
E. Dans certains cas, le couple E1-E3 assure cette spécificité.

QCM 65 : Concernant la régulation de la dégradation :


A. L’activité de l’ubiquitine-ligase va pouvoir être modifiée par phosphorylation,
B. Mais jamais par transition allostérique.
C. Dans l’exemple des cyclines, l’APC est activé en début de mitose par une sous-unité d’activation
Cdc20.
D. L’APC activé correspond en fait à E3.
E. Il sera ainsi reconnu par E1 E2 et permettra la fixation de la chaîne d’ubiquitines.

QCM 66 : Au sujet du protéasome :


A. Il représente environ 1% des protéines cellulaires.
B. Il comporte un complexe protéasique 20S et deux modules régulateurs.
C. Les anneaux α déplient les protéines qui sont ensuite dégradées par les protéases des anneaux β.
D. Lorsque le système immunitaire est stimulé, les cellules immunes produisent des cytokines qui
affectent la construction de l’immunoprotéasome.
E. Le protéasome et l’immunoprotéasome ont des structures très proches : la seule diffèrence est le
remplacement de l’un ou des deux complexes régulateurs 19S par le complexe 11S.

QCM 67 :Au sujet du système ubiquitine-protéasome :


A. La base du complexe régulateur 19S est formée de 6 ATPases.
B. Les protéases β1, β2, β5 ont leur site d’activité enzymatique tourné vers l’extérieur des anneaux β.
C. Ces protéases rompent les liaisons peptidiques et produisent ainsi un grand nombre de peptides
différents.
D. Les peptides issus de la dégradation susceptibles d’être incorporés a des complexes HLA de classe I
sont toujours des peptides du non soi (issus de protéines virales, bactériennes, produites par des cellules
tumorales,…)
E. Dans les maladies dégénératives dues à des défaillance du système ubiquitine-protéasome, de
volumineux aggrégats protéiques qui ont généralement une structure en filament cross-béta, s’accumulent
dans la cellule.

QCM 68 : A propos des protéasomes :


A. Ils se localisent dans le cytosol et le nucléoplasme.
B. Le complexe 20S se compose au total de 28 sous-unités.
C. Les modules régulateurs peuvent être 19S ou 11S.
D. Les peptides issus de la dégradation des protéines par le protéasome sont ensuite dégradées en acides
aminés par des peptidases cytosoliques.
E. La maladie de Creutzfeld-Jacob est due à des aggrégats de la protéine PrP sous forme de corps de
Lewy.
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QCM 69 :Au sujet du protéasome :
A. Les protéases du complexe 20S sont des aminopeptidases et des carboxypeptidases.
B. La chaîne d’ubiquitine liée à la protéine est dégradée par les protéases du complexe 20S en molécules
unitaires d’ubiquitine qui seront ensuite recyclées.
C. Les sous-unités protéiques des 2 anneaux α n’ont pas d’activité enzymatique.
D. Des protéasomes peuvent être transloqués vers le réticulum endoplasmique si des protéines mal
repliées y sont présentes.
E. Des défaillances du protéasome peuvent être responsables de la maladie de Parkinson.

QCM 70 : A propos du protéasome:


A. Le toit du module-régulateur est formé de sous-unités ATPasiques alors que sa base est constituée de
sous-unités non ATPasiques.
B. Le dépliement des protéines par les modules régulateurs consomme de l’ATP mais pas leur dégradation
proprement dite par le complexe protéasique.
C. Le complexe protéasique 20S se présente comme un cylindre de 4 anneaux empilés.
D. Certains peptides issus de la dégradation des protéines vont être rétrotransloqués à travers la
membrane du RE pour être incorporés à des complexes HLA de classe I.
E. La structure de l’immunoprotéasome comporte toujours un complexe protéasique 20S et deux modules
régulateurs 11S.

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Cytosol, ce qu’il fallait répondre :

1 : BCDE 2 : ABC 3:C 4:D 5:E


6 : CE 7 : ACE 8 : Aucune 9 : ABD 10 : DE
11 : BD 12 : CE 13 : BCD 14 : ABDE 15 : BCD
16 : AC 17 : BCE 18 : AC 19 : Toutes 20 : ACE
21 : E 22 : BCE 23 : BD 24 : AB 25 : BCD
26 : AE 27 : ADE 28 : AB 29 : D 30 : ACE
31 : ABCD 32 : BCDE 33 : BD 34 : AC 35 : CD
36 : BE 37 : ACD 38 : AC 39 : ABCD 40 : ACD
41 : BDE 42 : ABDE 43 : AD 44 : ADE 45 : B
46 : O 47 : D 48 : BCDE 49 : AE 50 : B
51 : BDE 52 : CD 53 : BD 54 : ACDE 55 : ABDE
56 : CDE 57 : AE 58 : BE 59 : BD 60 : BCDE
61: ACE 62 : BCDE 63 : BD 64 : ABD 65 : ADE
66 : ABD 67 : ACE 68 : ABD 69 : C 70 : BCD

Pourquoi certaines réponses sont fausses :

QCM 1 : A : Environs 50% du poids sec.

QCM 2 : D : Il s’agit de leur structure tertiaire. E : Au contraire, ces atomes forment un plan
rigide, ce sont les liaisons avec les deux carbones qui entourent ce plan qui sont responsables de la
flexibilité.

QCM 3 : A : Des enchaînements trinucléotidiques. B : Toutes les protéines nouvellement


traduites. D : Par le codon UGA. E : Pour former le ribosome.

QCM 4 : A : Les procaryotes ne possèdent pas de noyau. B : L’ARN Pol II. C : Extrémité 3’.
E : Nucléaire et pas cytosolique.

QCM 5 : A : Pas de manière univoque, puisqu’il y a possibilité d’épissage alternatif pour un grand
nombre d’ARNm. B : Untranslated Regions. C : Environs 30 nucléotides. D : Pas tous.

QCM 6 : A : 80 nucléotides, les ARNt sont simple brin. B : Liaison ester riche en énergie. D:
Ces bases sont issues de modifications covalentes post-transcriptionnelles.

QCM 7 : B : C’est la Gsu qui en est responsable. D : Remplacer 18S par 28S.

QCM 8 : A : Les ribosomes procaryotes sont beaucoup plus rapides que les eucaryotes. B : Ils
sont porteurs de 4 sites de liaison pour l’ARN (un site de liaison à l’ARNm en plus). C : ARN 16S.
D : Pas de liaison covalente entre les deux sous-unités. E : Extrémité 3’.

QCM 9 : C : C’est l’inverse, l’ARNm ne peut se lier à la Psu qu’une fois e premier ARNt lié au site
P. E : Du côté carboxy-terminal.

QCM 10 : A : De se détacher de l’ARNt. B : Le RF est une protéine. C :Il déplace la Gsu.

QCM 11 : A : De nombreux IF. C : D’un tripeptide. E : EF-3 ???.

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QCM 12 : A : Est dérivée enzymatiquement de la sérine (dire que c’est un dérivé enzymatique
reviendrait à dire que la sélénocystéine est une enzyme, ce qui est bien sûr absurde). B : C’est le
seul car l’ARNt-Met est capable de fixer au site P de la Psu en l’absence de Gsu. D : Il existe un
système d’amplification, le polysome, qui permet à un seul ARNm de servir à la synthèse de
nombreuses protéines identiques.

QCM 13 : A : Ce sont les ribosomes fixés au RE (et non les libres) qui permettent d’affirmer cela.
E : Elle est précisemment de 80 nucléotides.
QCM 14 : C : elle ne raccourcit que quand elle est liée.

QCM 15 : A : L’IRP1 empêche la traduction de la ferritine. E : Les ARNm des histones ne


possèdent pas de queue polyA.

QCM 16 : B : Augmente la dégradation du récepteur à la transferrine. D : Riche en AU. E : Le


récepteur à la ferritine n’existe pas.

QCM 17 : A : Chaînes non polaires (hydrophobes). D : Ceci est vrai en théorie, mais il n’existe
pas de protéine totalement hydrophobe.

QCM 18 : B : De manière spécifique. D : La majorité, pas la totalité. E : Toutes les cellules de


l’organisme possèdent des protéines chaperonnes.

QCM 20 : B : Dès que le polypeptide émerge, mais pas avant. D : Hsp40 est la co-chaperonne de
Hsp70 et pas l’inverse.
QCM 21 : A : L’Hsp90 forme le foldosome en association avec d’autres chaperonnes, mais pas
toute seule. B : On les retrouve chez les procaryotes. C : Elle possède d’autres substrats, pas que
des protéines du cytosquelette. D : PDI.

QCM 22 : A : Inférieur à 50 kD. D : Afin de donner une autre chance à la protéine d’acquérir sa
conformation native.

QCM 23 : A : Hydrophobes. C : De transcription. E : Pas pour toutes les protéines (certaines


n’ont pas toujours besoin de chaperonnes).

QCM 24 : C : Elle peut être prise en charge par une autre chaperonne. D : Leur transcription est
également intermittente, elle n’intervient qu’en situation de stress cellulaire. E : Sa trimérisation.

QCM 25 : A : A l’inverse des protéases simples. E 1/3.

QCM 26 : B : D’amont. C : La Val est plutôt stabilisatrice. D : N-terminale.

QCM 27 : B : D’une protéine inhibitrice des Cdk (CKI). C : L’hydroxylation d’une proline.

QCM 28 : C : « De conjugaison ». D : Un AMP et deux phosphates. E : Parfois c’est le couple


E2-E3 qui assure la spécificité.

QCM 29 : A : D’une lysine. B : E3. C : 11S et non 21S. E : C’est la cdk20 qui est dégradée.

QCM 30 : B : 14 protéines différentes. D : β5.

QCM 31 : E : De classe I.

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QCM 32 : A : Seules 6 de ces sous-unités sont des ATPases.

QCM 33 : A : Ils sont transloqués dans le RE puis associés à des molécules du CMH qui se
retrouvent dans la MP. C : Elle se détache pendant le dépliement de la protéine. E : Un meilleur
rendement.

QCM 34 :
B. Les atomes C,O,N,H forment un plan rigide.
D. Attention : hélices alpha et feuillets bêta.
E. item totalement faux. Une même protéine ne possède qu’un rôle. Certes, c’est une molécule
sophistiquée mais elle ne joue pas toutes ces fonctions.

QCM 35 :
A. Il forment bien un plan rigide, mais des liaisons de part et d’autres de ce plan permettent la
rotation ce qui confère aux protéines leur propriété de Flexibilité.
B. Ce sont des Hélices alpha et feuillets bêtas.
E. Il est univoque, ce qui signifie qu’un codon code pour un acide aminé et un seul. (mais l’inverse
n’est pas vrai)

QCM 36 :
A. Les ARNr ne sont jamais traduits. Ils s’assemblent avec des protéines pour former le ribosome.
C. Pas strictement. Certains codons n'ont pas la meme signification chez les mitochondries, par
exemple.
D. Traduit et non transcrit (désolé piège minable mais important à retenir)

QCM 37 :
B. La reconnaissance se fait par de petits ARN nucléaires.
E. Régions 5’ et 3’ UTR par exemple.

QCM 38 :
B. Traduction
D. triphosphate
E. queue poly A produite par polyA polymérase.

QCM 39 :
E. liaison ester

QCM 40 :
B. La traduction commence TOUJOURS par un ribosome libre puis peut être terminée par un
ribosome attaché.
E. C’est au niveau du site P qu’elle est catalysée.

QCM 41 :
A. Un ribosome libre est l’association d’une gsu e une psu non attaché à la membrane du RE ou
membrane nucléaire.
C. Ne traduit pas certaines protéines mitochondriales.

QCM 42 :
C. Dans la grosse sous-unité ribosomale, la protéine en cours d’élongation est protégée dans un
tunnel qui peut contenir 30 acides aminés; les RAC et NAC, chaperonnes associées au ribosome,
n’interviennent qu’à partir de la sortie du ribosome.

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QCM 43 :
B. Le Foldosome contient Hsp 90 et non Hsp 70.
C. Les chaperonnines sont égalent capable de reconformer des protéines de plus haut poids
moléculaire.
E. HSF est inactivé par sa fixation à une HSP libre. Lorsque des protéines libres à conformer sont
présentes dans le milieu, HSP s’y lie avec une affinité préférentielle. HSF libre va être trimérisé et
phosphoryle et sera transloqué dans le noyau, au niveau duquel il active la transcription des gènes
des chaperonnes par l’intermédiaire du promoteur HSE.

QCM 44 :
B. C’est l’hydrolyse de l’ATP qui entraîne la fermeture de la cavité. La fixation de l’ATP entraîne la
capture de la protéine a conformer.
C. Certaines protéines sont conformées directement par RAC et NAC, l’Actine, elle est conformées
par les Chaperonnines essentiellement.

QCM 45 :
A. Le squelette polypeptidique n’est constitué que de la chaîne principale.
C. Ce sont les liaisons faibles qui stabilisent le repliement.
D. Elle retrouve la même structure du moment où elle n’est plus en contact avec l’urée.
E. Il y a des solutions qui dénaturent la protéine, mais un cytosol encombré de protéines aussi.

QCM 46 : Aucune
A. Attention, cet item serait vrai si on remplaçait transcription par traduction.
B. L’item est vrai si on rajoute que la protéine n’a pas acquis sa structure native.
C. C’est vrai pour les eucaryotes.
D. HSP 70 n’intervient que si RAC et NAC n’ont pas pu replier correctement le globule modelable.
E. C’est un auto- assemblage de HSP 90 et d’autres chaperonnes.

QCM 47 :
A. HSP 100 peut aussi déplier la protéine mal conformée et lui permettre de tenter à nouveau sa
chance.
B. Les mitochondries ont des chaperonnines du groupe I.
C. Tout les anneaux sont formés de 8 ou 9 sous- unités.
E. La cavité de TRiC ne peut accueillir que des protéines < 50 kD, mais ses substrats peuvent
dépasser les 100 kD.

QCM 48 :
A. Elles peuvent être constitutives de la cellule, çàd présentes à l’état physiologique.

QCM 49 :
B. Ce sont des liaisons NON covalentes.
C. Les chaînes apolaires sont hydrophobes donc on les retrouve à l’intérieur.
D. C’est seulement le cas in vitro.

QCM 50 :
A. Elles se lient aux domaines hydrophobes.
C. La majorité mais pas toutes.
D. Conformation fonctionnelle = conformation native !!! Attention ne pas confondre une protéine
néo synthétisée et native.
E. C’est à peu prés la même quantité d’énergie

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QCM 51 :
A. C’est faux car il existe des chaperonnes constitutives qui sont TOUJOURS présentes.
C. Ce sont des HSP qui vont être synthétisée.

QCM 52 :
A. Le RF est une protéine.
B. C’est une liaison ester.
E. C’est l’inverse c’est l’ARN qui glisse dans le ribosome.

QCM 53 :
A. Elle est dérivée enzymatiquement d’une serine.
C. Pas leucine mais serine.
E. Les eucaryotes ainsi que les procaryotes utilisent le polysome.

QCM 54 :
B. A l’ARNt.

QCM 55 :
C. C’est l’inverse !!!! ARN qui glisse dans ribosome.

QCM 56 :
A. 80 riboNt
B. La durée de vie en est dépendante.

QCM 57 :
B. Stabiliser la traduction.
C. Augmentation de la ferritine et diminution du R à la transferrine.
D. IRP1

QCM 58 :
A. La liaison sur des séquences spécifiques en 3’UTR a un effet stabilisateur au contraire en 5’ effet
répresseur.
B. Vrai c’est le cas de la protéine IRP1 qui bloque la ferritine ou qui peut stabiliser la traduction du
récepteur à la transferrine.
C. Se lie bien en 5’ mais de l’ARNm de la ferritine.
D. Les histones n’ont pas de queue poly A mais une tige boucle.

QCM 59 :
A. Il n’y a pas de consommation d’énergie puisque cette réaction est thermodynamiquement
favorable.
C. Il dégrade aussi les protéines normales, notamment quand leur durée de vie doit être régulée.
E. Au contraire, cette dégradation est une des étapes permettant la présentation a la surface
membranaire de peptides antigéniques pour la réponse immunitaire.

QCM 60 :
A. La Met fait partie des acides aminés stabilisants, à demi-vie supérieure à 20h, d’où leur
caractère protecteur contre la protéolyse des protéines nouvellement synthétisées.

QCM 61 :
B. Elle est due aux opérations d’amont (marquage des protéines à détruire, dépliement...)
D. Seulement un tiers.

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QCM 62 :
A. Pas tous ! Certains sont stabilisants.

QCM 63 :
A. Petite protéine de 76 acides aminés.
C. E1= activation.
E2=conjugaison.
E. Fonction amine d’une lysine et E3 sous une centaine de forme.

QCM 64 :
C. Complexe régulateur du protéasome.
E. E2-E3 (un E3 pouvant lier des E2 différents).

QCM 65 :
B. Phosphorylation ou transition allostérique.
C. Fin de mitose.

QCM 66 :
C. Le dépliement se fait par les modules régulateurs.
E. Les 3 sous-unités protéasiques sont aussi différentes : β1i, β2i, β5i

QCM 67 :
B. Tourné vers l’intérieur.
D. Aussi les peptides endogènes du soi.

QCM 68 :
E. Les corps de Lewy concernent la maladie de Parkinson.

QCM 69 :
A. Ce sont les peptidase cytosoliques qui dégradent les peptides issus de la dégradation des
protéines par le protéasome qui sont des aminopeptidases et des carboxypeptidases.
B. La chaîne d’ubiquitine ne rentre pas dans le complexe 20S, elle se détache précocement du
complexe 19S une fois la protéine dépliée.
D.s’il y a des protéines mal repliées dans le RE elles seront rétrotransloqués pour être dégradées
dans le cytosol par les protéasomes.
E. Les causes de la maladie de Parkinson sont soit une mutation de l’α-synucleine soit une mutation
de E3.

QCM 70 :
A. C’est l’inverse.
E. Peut aussi être : un complexe 20S + un module régulateur 11S + un module régulateur 19S .

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