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Madame, Monsieur
08/09/2008

Produits de charcuterie
Procédés de transformation
par Georges SOLIGNAT
Ingénieur des travaux agricoles
Enseignant à l’École nationale des industries du lait et de la viande (ENILV)
de La-Roche-sur-Foron
et Pascal MANGIN
Ingénieur ENITIAA
Professeur certifié de l’enseignement agricole
Lycée d’enseignement général et technologique agricole de Bar-le-Duc

1. Hydratation ................................................................................................ F 6 501 – 2


1.1 Rappel sur les protides................................................................................ — 2
1.2 Les protéines musculaires .......................................................................... — 2
1.2.1 Principales protéines du muscle ....................................................... — 2
1.2.2 Liaisons entre chaînes peptidiques ................................................... — 2
1.3 Mécanismes de l’hydratation ..................................................................... — 3
1.4 Pouvoir de gonflement. Pouvoir de rétention d’eau................................. — 3
1.4.1 Facteurs intervenant sur le pouvoir de gonflement ........................ — 4
1.4.2 Quelques mécanismes de rétention d’eau ....................................... — 6
2. Coloration .................................................................................................. — 7
2.1 Cas de la viande fraîche .............................................................................. — 7
2.1.1 La myoglobine .................................................................................... — 8
2.1.2 États d’oxydo-réduction du pigment ................................................ — 8
2.2 Cas des produits de salaison ...................................................................... — 9
– –
2.2.1 Évolution des ions NO 3 et NO 2 ....................................................... — 9
2.2.2 Formation du pigment nitrosé........................................................... — 10
2.2.3 Stabilité du pigment nitrosé .............................................................. — 10
2.2.4 Salaison lente, salaison rapide .......................................................... — 10
2.2.5 Autres rôles des ions nitrites ............................................................. — 11
2.2.6 Effets indésirables............................................................................... — 11
2.3 Autres colorants........................................................................................... — 11
3. Dispersions. Émulsions .......................................................................... — 12
3.1 Définition et structure d’une pâte fine ....................................................... — 12
3.2 Rôle des protéines du muscle et du foie dans l’émulsification ............... — 12
3.3 Gras utilisés.................................................................................................. — 13
3.3.1 Émulsions froides : pâtes fines de viande ........................................ — 13
3.3.2 Émulsions chaudes : mousses/crèmes de foie................................. — 14
3.4 Simple émulsion ou système dispersé plus complexe ? ......................... — 14
4. Conclusion ................................................................................................. — 15
Références bibliographiques ......................................................................... — 15

’élaboration des produits de charcuterie sollicite, pour une large part, les
L aptitudes fonctionnelles des constituants organiques fondamentaux mis en
œuvre lors de leur élaboration. En effet, compte tenu des altérations provoquées
par les traitements (thermiques notamment) d’acquisition des caractéristiques
sensorielles et de stabilisation microbiologique de ces mêmes produits, il
convient, au préalable, de bien maîtriser et d’optimiser :

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— l’hydratation du muscle en vue d’obtenir une jutosité suffisante après


cuisson ;
— la coloration de la viande afin de faire apparaître un pigment rouge-rosé
après chauffage ;
— la dispersion et la stabilisation des graisses dans le produit proposé au con-
sommateur.
Ces trois aspects majeurs de la transformation des viandes en produits de
charcuterie font l’objet du développement proposé ci-après.

Les matières carnées de base utilisées en charcuterie ont été présentées dans l’article
[F 6 500] de ce traité.

1. Hydratation
HN Pont cationique CO
CH (CH2)2 COO– Me++ –OOC CH2 HC
1.1 Rappel sur les protides OC NH
NH OC
Les protides sont des substances qui renferment au moins quatre Pont hydrogène
CH HC
éléments (C, H, O, N) ; ils comprennent :
— les acides aminés, molécules de base, non hydrolysables ; CO HN
— les peptides, qui sont des protides hydrolysables, association HN Liaison saline CO
par liaison peptidique d’un petit nombre d’acides aminés (moins de CH CH2 COO– +NH (CH2)4 HC
3
10 pour les oligopeptides et jusqu’à 50 ou même 100 pour les
polypeptides) ; OC NH
— les protéines, qui sont aussi des protides hydrolysables. Ce NH OC
sont des macromolécules de plus de 100 acides aminés. On distin- CH HC
Pont hydrogène
gue les holoprotéines qui donnent par hydrolyse uniquement des
acides aminés et les hétéroprotéines qui donnent par hydrolyse des CO HN
acides aminés plus une fraction différente appelée groupe prosthé- HN Pont disulfure CO
tique. CH CH2 S S CH2 HC
Pour de plus amples renseignements, le lecteur pourra consulter
dans ce traité l’article « Les composants chimiques des produits
alimentaires » [22]. Figure 1 – Types de liaisons entre chaînes protéiques [11]

1.2 Les protéines musculaires La structure ouverte correspond à un petit nombre de liaisons
entre les chaînes peptidiques : espaces capillaires volumineux donc
la quantité d’eau libre immobilisée dans ces espaces capillaires est
1.2.1 Principales protéines du muscle importante. La structure fermée correspond à un grand nombre de
liaisons entre chaînes peptidiques : espaces capillaires réduits donc
Les principales protéines du muscle ont été citées dans l’article la quantité d’eau libre immobilisée est faible.
précédent ([F 6 500], § 3.1, tableau 10).
La présence d’une structure ouverte ou fermée conditionne le PRE
Pour la cellule, elles sont de deux types :
de la viande et donc son pouvoir d’hydratation. Plusieurs facteurs
— les protéines sarcoplasmiques, hydrosolubles ; agissent sur l’apparition de tel ou tel type de structure :
— les protéines myofibrillaires, halosolubles en partie
seulement ; — le pH qui a une action sur la dissociation des acides aminés
donc sur la charge nette :
auxquels il faut ajouter les protéines du réseau conjonctif intercellu-
laire. • si pH = pHi, la structure est fermée,
• si pH > pHi, la structure s’ouvre (répulsion entre les COO−) ;
1.2.2 Liaisons entre chaînes peptidiques — la présence d’ATP : en présence ATP il n’y a pas de complexe
actomyosine donc la structure est ouverte ;
Hamm [19] a précisé quelques exemples de liaisons entre chaînes — la concentration en ions Ca++ : si [Ca++] augmente dans la solu-
polypeptidiques (figure 1). tion sarcoplasmique, il y a formation du complexe actomyosine
donc apparition d’une structure fermée. D’autre part, Ca++ fait partie
Selon les différentes forces d’attraction existant entre les chaînes
des cations établissant des liaisons entre les groupements COO−
peptidiques, les espaces capillaires sont plus ou moins volumineux.
(pontage par Ca++) selon :
L’eau libre est présente dans ces espaces. La quantité d’eau libre
peut donc varier d’où variation du pouvoir de rétention d’eau PRE
de la viande.  COO – Ca ++ –O OC  (structure fermée)

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Hδ+
2δ–O

Hδ+

a polarité de la molécule d'eau

H H
H O O
O H H
H
eau liée (ou eau de constitution)
O
eau libre immobilisée H H
Eau libre
eau libre en mouvement b ponts hydrogène

Figure 2 – L’eau dans le muscle


Hδ+ δ+H

2δ–O Cl– O2δ–


1.3 Mécanismes de l’hydratation Hδ+ δ+H
Hδ+ Hδ+

■ L’eau dans le muscle O2δ–


L’eau représente 75 % du poids du muscle. On en distingue deux
c exemple de l'ion Cl–
grands types (figure 2) :
— l’eau liée encore appelée eau d’hydratation ou eau de consti-
tution (terme le plus approprié). Figure 3 – Structure polaire de la molécule d’eau

L’eau peut se lier par l’intermédiaire de liaisons hydrogène sur les


atomes O et H de la molécule protéique. Cette eau de constitution PRE et pouvoir de gonflement sont deux facteurs intimement liés, le
représente 5 % de l’eau du muscle ; elle est très fortement retenue premier déterminant le second.
par les protéines du muscle ;
— l’eau libre appelée aussi eau non d’hydratation. Elle repré- Pour que la viande puisse absorber de l’eau, il faut que la fibre
sente donc 95 % de l’eau du muscle, selon deux types : musculaire soit débarrassée du sarcolemme (cuttérage). Dans ce
• l’eau libre en mouvement, cas, la viande a, tout au moins au niveau des protéines myofibrillai-
• l’eau libre immobilisée dans les espaces capillaires existant res, un comportement particulier (linéocolloïdal).
entre les chaînes peptidiques (eau liée à la masse protéique). Le figure 4 montre le gonflement d’un muscle :
En fonction du PRE :
— sur la figure 4 a, l’eau, dans un premier temps, est faiblement
— l’eau de constitution ne varie pas ; adsorbée. Ensuite, le colloïde gonfle et ce gonflement se poursuit
— si le PRE est faible : peu d’eau libre immobilisée ; jusqu’au moment où la quantité d’eau ajoutée est telle que les
— si le PRE est élevé : beaucoup d’eau libre immobilisée. macromolécules de protéines commencent à avoir assez de place
■ Structure polaire de la molécule d’eau pour se mouvoir (figure 4 c). La consistance du produit gonflé va
diminuer au fur et à mesure que la quantité d’eau augmente et que
La polarité de la molécule d’eau (figure 3 a) provoque la constitu- l’on passe progressivement à l’état de gel (figure 4 b) ;
tion d’ensembles (ponts hydrogène) (figure 3 b).
— sur la figure 4 b, suite au gonflement précédent, on obtient un
Les ions chargés électriquement vont s’entourer d’un nombre gel et, dans ce cas, la plus grande partie de l’eau est liée à la masse
variable de dipôles aqueux d’où la formation d’ions solvatés protéique. La structure du réseau protéique devient lâche ;
(figure 3 c), le nombre de dipôles entourant l’ion variant avec la
température. — sur la figure 4 c, la quantité d’eau apportée augmente encore.
Les macromolécules ont de plus en plus de place pour se mouvoir.
On passe petit à petit à l’état fluide des solutions, c’est-à-dire du gel
au liquide. Ici, mis à part l’eau de constitution, la totalité de l’eau doit
1.4 Pouvoir de gonflement. être considérée comme de l’eau libre en mouvement. (0)
Pouvoir de rétention d’eau Tous ces schémas montrent l’action prépondérante du cuttérage.
D’autres facteurs agissent sur le gonflement (NaCl, polyphospha-
Le pouvoir de gonflement est l’aptitude de la fibre musculaire à tes, pH, état de la viande, etc.).
absorber de l’eau et ce pouvoir est lié à l’état de la viande (pré ou
post-rigor) (tableau 1). Le gras incorporé dans les mêlées (notamment pâtes fines de
viande) va se localiser dans le réseau (figure 4 b). Le traitement
Le pouvoir de rétention d’eau (PRE) est la capacité de la viande à thermique en coagulant les protéines confère une structure rigide à
fixer l’eau qu’elle contient ou l’eau ajoutée. Il peut être évalué à ce réseau : les gouttelettes de gras fondu seront emprisonnées et ne
l’aide d’une force bien déterminée (pression – réchauffement – cen- pourront pas se rassembler. Si le réseau est serré par suite de l’inter-
trifugation). action entre les protéines (complexe), le gel ne gonflera pas assez et
La viande, en fonction de son PRE, peut absorber plus ou moins tout le gras ne pourra pas être « assimilé » par une telle structure ;
d’eau. On désigne cette aptitude par le pouvoir de gonflement. Donc en cuisson le gras exsudera. Il en va de même pour l’eau.

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Tableau 1 – Quantité d’eau (en kg) que peuvent absorber 100 kg de viande [6]
Taureau Vache Veau Porc

Pré-rigor Post-rigor Pré-rigor Post-rigor Pré-rigor Post-rigor Pré-rigor Post-rigor


80 à 100 60 à 70 70 à 85 50 à 65 60 à 75 50 à 65 40 à 65 25 à 35

a b c

eau liée (ou eau de constitution)

eau libre immobilisée


Eau libre
eau libre en mouvement Figure 4 – Les différents états de l’eau dans
le muscle

minimal à la rigor). Wirth et Hamm attribuent les 2/3 de la diminution

Eau liée totale (% du muscle)


du PRE à la dégradation de l’ATP et 1/3 à la diminution du pH
130 (figure 5).
120 La viande d’animaux fatigués, à jeun avant l’abattage, contient
110 peu de glycogène (peu d’acide lactique formé) d’où une faible chute
100 de pH après la mort (pH élevé) ; il est difficile de conserver cette
90 viande mais elle est par contre appropriée à la fabrication des pâtes
80 fines. Ces viandes sont donc très sensibles au développement des
70 micro-organismes. Ces derniers dégradent les sucres ajoutés (le pH
60
peut chuter rapidement) : une pâte à haute capacité de liaison peut
relarguer une quantité importante d’eau. Ces micro-organismes
50
sont « stoppés » aux basses températures et aux températures
40
supérieures à 65 ˚C ; il faut donc stocker les pâtes à basse tempéra-
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 pH
ture et les cuire assez rapidement.
Les valeurs de pH sont ajustées à la soude ou à HCl
1.4.1.3 Rôle du sel (NaCl)
Figure 5 – Influence du pH sur le PRE d’un homogénéisat de viande Le chlorure de sodium est un sel neutre (sel d’acide fort et de base
de bœuf (5 jours post mortem) forte) qui modifie peu le pH lorsqu’il se trouve en solution dans
l’eau. Au contraire, les sels d’acides faibles (polyphosphates : PP) le
modifient beaucoup plus. Le sel permet d’augmenter le PRE mais
1.4.1 Facteurs intervenant sur le pouvoir son effet dépend du pH.
de gonflement
À pH = 5, le sel n’a pas d’action. Pour des pH > pHi, on a un effet
hydratant très net. Pour des pH < pHi, NaCl entraîne une diminution
Aussitôt après l’abattage, la viande possède un PRE élevé et ce
du PRE (figures 6 et 7).
PRE diminue dans les 24 heures qui suivent l’abattage (rigor). La
perte en eau de la viande pendant cet intervalle augmente au fur et NaCl a une action plus marquée sur la viande en pré-rigor que sur
à mesure que l’on se rapproche de la rigor. Après la rigor, le PRE la viande en cours d’installation de rigor et un effet pratiquement
réaugmente très légèrement. La période la plus défavorable pour le nul au maximum de rigidité.
travail au cutter se situe entre 1 et 2 jours après l’abattage. Une étude réalisée par Hamm [10] a permis de mettre en évidence
le rôle dominant de l’anion par rapport au cation (Cl−/Na+). En effet,
1.4.1.1 Rôle de l’ATP (adénosine triphosphate) Ca++ et Mg++ sont des cations fortement liés aux protéines du mus-
cle. Incorporés sous forme de chlorures, ils entraînent quand même
La disparition de l’ATP après la mort aboutit à une structure fer- une augmentation d’hydratation en milieu basique, une diminution
mée d’où une très forte diminution du PRE. en milieu très acide (pH < 3,5) ainsi qu’une diminution du pHi.
En maturation, les liaisons (certaines) actine-myosine se rompent, Si l’on ajoute un sel neutre (NaCl) et si l’on admet que l’anion a un
entraînant une légère augmentation du PRE. effet prédominant par rapport au cation, l’effet obtenu dépend
exclusivement de la charge de la protéine (figure 7).
1.4.1.2 Rôle du pH
• Si pH > pHi, beaucoup de groupements négatifs sont présents.
Parallèlement à la disparition de l’ATP, on observe une dégrada- En ajoutant le sel neutre, l’anion « masque » les groupements +,
tion du glycogène en acide lactique ; le pH diminue (pH souvent donc la charge nette augmente. Il en résulte une augmentation de

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maintenir, à la viande en pré-rigor, son PRE élevé et un pouvoir liant


Eau liée totale (% du muscle)

élevé en la broyant et en la salant très rapidement après l’abattage.


Avec sel Le produit fabriqué avec cette matière première présalée dans de
140
telles conditions est bien supérieur à un produit élaboré en rigor ou
120 en post-rigor par des polyphosphates : le pourcentage d’eau liée
Sans sel
100 totale est, dans le premier cas, de 120 % alors qu’il atteint seulement
80 80 à 90 % dans le deuxième cas, selon Hamm. Les polyphosphates
utilisés avec de la viande en pré-rigor conduisent à une structure
60 néfaste du type « caoutchouteuse ».
40
Enfin, on peut signaler que, à quantité de sel égale, les produits
20 élaborés à partir de viande en pré-rigor ou à partir de viande salée
0 en pré-rigor puis stockée par la suite au froid, paraissent moins salés
3 4 5 6 7 pH à la dégustation que ceux élaborés avec de la viande en rigor ou en
post-rigor. De ce fait, on peut donc augmenter la quantité de sel
Figure 6 – Influence d’une addition de NaCl (2 % en poids dans le cas de la viande en pré-rigor, ce qui est également bénéfique
de la viande) sur le PRE de la viande de bœuf (5 jours post mortem) sur le PRE.
pour différentes valeurs de pH et avec une addition d’eau de 60 % Comment expliquer cette modification du PRE selon le moment
de fabrication ?
• Cela n’est pas dû au fait que NaCl ralentit la dégradation de l’ATP
l’écartement des chaînes peptidiques donc une augmentation de en IMP (inosine monophosphate) ; au contraire, il accélère cette
l’eau immobilisée. dégradation.
• Si pH < pHi : l’anion se met sur des groupements + qui sont déjà
• En ce qui concerne la dégradation du glycogène en acide lacti-
nombreux donc la charge nette diminue. Il en résulte une diminu-
que, on constate qu’elle est ralentie en présence de sel. Le pH reste
tion de la répulsion donc une diminution de l’hydratation.
plus élevé mais ce phénomène n’est pas suffisant pour expliquer en
• Au pHi, Cl− occupe des groupements + donc la charge nette (−) totalité l’écart de PRE (120 % contre 80 à 90 %).
augmente : le pHi est déplacé vers des pH plus bas.
• Selon Hamm, les ions Cl− du sel se fixeraient sur les chaînes
polypeptidiques. Cette fixation d’ions Cl− serait surtout intense aux
On constate ainsi que le sel a surtout un effet important pour pH élevés car, à ce moment-là, les chaînes polypeptidiques portent
les pH élevés donc on en déduit que, pour la viande en pré-rigor, beaucoup de charges négatives. L’anion Cl− inhiberait, grâce aux
l’effet du sel sera majeur. liaisons qu’il établit avec ces chaînes, la possibilité de formation de
ponts entre ces mêmes chaînes polypeptidiques et les ions Ca++ et
Mg++ libérés à la rigor. Si l’ATP a déjà subi une hydrolyse partielle ou
■ Présalage en pré-rigor totale (viande en rigor ou post-rigor), l’effet de cet ion est nul.
Il est difficile de travailler la viande en pré-rigor (éloignement de D’autre part (figure 7 b), Cl−, aux pH élevés, augmente la charge
l’abattage par rapport au lieu de transformation). On peut cependant nette d’où une augmentation de l’eau immobilisée.

pH < pHi pHi pH > pHi


2+ 2–
1+ 0 1–
+ 0 + 0 + – 0 – 0 – + –
+ 0 + – + – + – + – + – 0 – + – + –
0 + – + – + – + – + – + – 0 – + – +
0 + 0 + – + – 0 – 0 – +
1+ 0 1–
2+ 2–
a sans sel

pH < pHi pHi pH > pHi


2– 3–
1+ 0 1–
0 – + – + – 0 – 0 – + –
+ 0 + 0 + – +A– 0 + – + – + – + – + – A–
A– A–
A– A– –
A–
0 +A – + – + A–
A–
0 + 0 + – + – + – + – + – 0 – + – + – 0 – 0 – +
0 1–
1+ 2– 3–
b avec sel

pHi point isoélectrique


A– anion (le plus souvent Cl–)
Figure 7 – Influence du pH sur les charges
protéiques [21]

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Gain de poids
Pouvoir
de gonflement
et solubilité Trop de Na+ dans la saumure
de l'actomyosine ⇒ Na+ retient fortement
Très bon les dipôles d'eau
Salage élevé 4 %

Bon
Salage normal
à 2 % + 0,3 % PP
22 à 30 %
Salage normal
à2%
Moyen
7 à 10 % NaCl dans la saumure (%)
Nul
1 2 2,3 3 4 5
L'eau sort du produit
Sel dans la pâte (%) d'ou bilan négatif :
il sort davantage d'eau
Figure 8 – Influence de la concentration en sel dans la pâte qu'il n'en rentre
sur le pouvoir de gonflement et la solubilité de l’actomyosine [19] par osmose

Figure 9 – Concentration optimale en sel de la saumure


■ Viande congelée
Pour maintenir le PRE élevé de la viande aussitôt après l’abattage,
on peut la broyer rapidement, la congeler et la stocker à − 20 ˚C (blo- 1.4.2 Quelques mécanismes de rétention d’eau
cage des mécanismes provoquant la dégradation de l’ATP et du gly-
cogène). Par la suite, il faudra veiller à ne pas décongeler cette 1.4.2.1 Action des cations et des anions monovalents
viande car on aurait une rigor de décongélation, d’où l’importance
Les chaînes peptidiques portent les ions et groupes suivants :
d’une congélation en couches minces. Par cette méthode, les quali-
NH 3+ , COO−, NH2, COOH. Les deux derniers sont très fréquents car
tés du produit élaboré sont identiques à celles d’un produit fabriqué
les acides aminés sont des acides faibles donc peu dissociés.
avec une viande en pré-rigor et salée ou à celles d’un produit éla-
boré avec une viande en pré-rigor broyée et présalée (produit fabri- Le cation monovalent Na+ se fixe sur les pôles négatifs dont il
qué immédiatement ou quelques jours après l’abattage). augmente la polarité en l’inversant :

■ Viande présalée et congelée en pré-rigor


Hδ+
Toujours selon Hamm, une méthode donnant encore de meilleurs R1 COO– Na+ 2δ–O
résultats consiste à broyer et à présaler de la viande chaude puis à
la congeler. La congélation se fait à basse température et le stockage Hδ+
à − 20 ˚C. La viande est cuttérée avant décongélation ou introduite Hδ+
congelée dans le produit. O2δ– 2δ–O
Nota : une émulsion consiste toujours en un cuttérage final quel que soit l’état initial des
Hδ+ Hδ+ Hδ+
matières premières (brutes, broyées ou cuttérées) : c’est l’association de trois éléments
(maigres, eau, gras).
O2δ–
■ Viande lyophilisée
Hδ+
Hamm, en 1975, a proposé l’utilisation de viande salée, hachée en Hδ+
pré-rigor et lyophilisée pour la fabrication de pâte à haut pouvoir
liant. Cette viande, conservée sous vide ou sous pression partielle L’anion Cl− va se fixer sur les cations NH 3+ occasionnant ainsi la
d’azote, serait broyée et réhydratée dans le premier temps d’action rupture de la liaison ionique existante entre COO− et NH 3+ suivant la
au cutter. Il s’agit peut-être d’un procédé d’avenir. réaction :
■ Concentration en sel et force ionique  COO – – – – NH 3+  + NaCl →  COO – Na + Cl – NH 3+ 
L’action combinée de tous les sels dans les pâtes, que ce soit les
sels de la viande ou les sels ajoutés au cutter (NaCl, PP...) a une Structure fermée Structure ouverte
influence sur la force ionique, force qui dépend aussi de la quantité
d’eau ajoutée. Les cations et anions monovalents agissent de trois manières :
Elle est prépondérante pour le passage en solution des protéines — fixation de molécules d’eau polaires par solvatation du cation
halosolubles : celles-ci sont d’autant plus solubles, dans les domai- (Na+) ;
nes de concentration en sel utilisés pour la fabrication des pâtes — passage d’une structure fermée à une structure ouverte ;
fines, que la force ionique est plus élevée (figure 8). — et, surtout, augmentation de la charge nette par Cl − (cf.
Le sel, lors du cuttérage, a pour effet de diminuer le pHi des pro- § 1.4.1.3).
téines myofibrillaires, mais il intervient peu sur le pH de la viande. Le gain d’hydratation, comme on l’a déjà vu, est fonction du pH du
La solubilité des protéines halosolubles est d’autant plus importante milieu.
que la différence de pH entre la viande et le pHi des protéines
En ce qui concerne la concentration en sel de la saumure (salage
halosolubles est élevée.
par immersion), il existe un optimum (figure 9) car, à un moment
Certains auteurs estiment que, du fait du salage, le pHi passe de donné il y a concurrence entre Na+ qui vient se fixer sur les chaînes
5,4 à 4,6. La viande pré-rigor convient donc parfaitement à la fabri- peptidiques et Na+ en solution (saumure). Actuellement, cette tech-
cation des pâtes fines. nique a quasiment disparu.

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L’action du chlore est déterminante par rapport à celle de Na+


et d’autant plus efficace que le pH est élevé. En effet, cela induit 0 – 0 –
une augmentation de la charge nette et conduit à immobiliser
beaucoup d’eau libre. – 0 – 0

1.4.2.2 Action des cations bivalents Me + PP MePP–


Les cations bivalents tel Ca++ peuvent se fixer sur les groupes Phosphates
ionisés tout comme les cations monovalents selon :
0 – 0 –
R COO–
– 0 – 0
Ca++
R COO– Liaison des chaînes par Me++

Il y a formation de ponts calcium qui sont toutefois très labiles. Figure 10 – Action des phosphates sur une liaison intercalaire,
Leur présence entraîne une diminution du PRE, car ils bloquent des à un pH supérieur au point isoélectrique [11]
pôles hydrophiles à l’intérieur des chaînes polypeptidiques. D’autre
part, ces cations bivalents ont un pouvoir de solvatation beaucoup
plus faible que les cations monovalents. On cherche donc des sur le gain d’hydratation et sur les pertes en cuisson. Les polyphos-
méthodes pour faire disparaître ces ponts ; en effet, certains corps phates sont d’autant plus efficaces que la viande a initialement un
ont la propriété de séquestrer Ca++, ce qui déplace l’équilibre : PRE faible donc un pH bas (beaucoup de liaisons actine – myosine) :
c’est le cas des viandes PSE (cf. article [F 6 500]) notamment.
X – – + Ca ++ CaX
Les polyphosphates bloquent ainsi Ca++ et, de ce fait, l’hydrata-
tion peut augmenter. Ils agissent également en dissociant l’acto-
myosine et en élevant le pH. Mais l’action des polyphosphates 2. Coloration
dépend aussi du pH de la viande :
— si pH = pHi : les polyphosphates ont peu d’action : la structure
reste toujours fermée ; 2.1 Cas de la viande fraîche
— si pH > pHi : il y a passage de la structure fermée à la structure
ouverte (figure 10) ;
— si pH < pHi : l’action des polyphosphates est semblable mais La couleur est une sensation physiologique dont l’interprétation
moins efficace car l’augmentation de pH nous ramène vers le pHi. peut varier d’un individu à un autre.
Dans la viande, la couleur est due à un pigment musculaire : la
1.4.2.3 Autres types d’actions myoglobine (protéine globulaire du sarcoplasme). À ce pigment
■ Hydratation et charge nette des protéines s’ajoute une faible quantité d’hémoglobine (sang résiduel). La
teneur en myoglobine des muscles varie, de façon très importante,
Plus la charge nette est élevée en valeur absolue, plus le nombre
selon les espèces (tableau 2).
de molécules pouvant être fixées ou immobilisées est grand.
Les viandes de volailles sont très peu pourvues en pigment,
■ Hydratation et agitation du milieu notamment les muscles blancs. Le veau de boucherie, selon son ali-
Plus on s’éloigne de la molécule polaire ( R  NH 3+ , R  COO – ) , mentation, peut également présenter des taux de myoglobine extrê-
plus la force de liaison électrostatique avec la molécule d’eau est fai- mement faibles (0,01 à 0,03 %).
ble. Il y a donc moins d’eau immobilisée car on tend vers une struc-
En dehors de l’espèce, l’âge de l’animal revêt un aspect très
ture fermée. Au repos, l’hydratation est donc moins importante et la
important : le veau de lait à une viande pâle, le broutard une viande
viscosité augmente. En milieu agité, la fluidité augmente, il est donc
rosée et le bœuf adulte une viande rouge. Pour le porc, qui nous
plus facile de réaliser des émulsions. Le milieu agité, en charcuterie,
intéresse en tout premier lieu, la couleur s’intensifie notoirement
est synonyme de hachage : la surface des protéines est plus grande,
au-delà de 9 mois d’âge. Bien d’autres facteurs agissent aussi : la
la charge nette augmente donc l’eau immobilisée augmente.
race, le sexe, le muscle, le pH de la viande, etc.
■ Température du milieu (0)
L’hydratation est plus rapide à chaud mais la quantité d’eau fixée
augmente à froid. En effet, lorsque la température augmente, les
mouvements browniens sont plus importants d’où des ruptures de
liaisons. Toutefois, le froid négatif dénature les protéines et l’eau
Tableau 2 – Pourcentage de myoglobine du muscle long
libre immobilisée diminue (exemple : viande congelée). dorsal [14]
■ Action des polyphosphates Lapin 0,02
Ils agissent selon trois grands modes :
Veau de lait 0,01 à 0,03
— augmentation du pH ;
— séquestration d’ions tel Ca++ (effet majeur) ; Broutard/veau lourd 0,05 à 0,10
— dépolymérisation de l’actomyosine.
Pour cela, il faut que ces polyphosphates soient solubles et, en Porc 0,06
général, leur solubilité diminue lorsque leur pH augmente. Pour con-
trebalancer cela, on effectue des mélanges de sels (PP) pour augmen- Mouton 0,25
ter leur solubilité. Leur action dépend aussi du type employé : les
Bœuf 0,40 à 0,50
tripolyphosphates sont plus efficaces que les hexamétaphosphates

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L R L R Oxygénation :
+ O2
Eau Eau
Myoglobine réduite Oxymyoglobine réduite
Fe++ Fe++
– – – + Rouge pourpre Rouge vif
O O2
xy +
da
Ré tio i on n
– – – +
du n ct a tio
ct
io du yd
n Ré O
x
A A Metmyoglobine
– – – + couleur brune
Fe+++
Figure 14 – Stades d’oxydo-réduction de la myoglobine
+ + – +

a pH élevé : viande sombre b pH bas (proche de pHi) : Le pH se traduit, en fait, par une charge nette donnée au niveau
viande pâle « acides aminés » ( NH 3+ ⁄ COO – ) : structure ouverte/structure fer-
L lumière incidente mée. Ainsi, lorsque le pH augmente, les groupements COO− sont
A lumière absorbée plus nombreux que les groupements NH 3+ , on parle de structure
R lumière réfléchie ouverte (répulsion des filaments protéiques). Dans ce cas, la lumière
incidente est peu réfléchie, la couleur apparaît soutenue, sombre
(viandes à pH élevé). Inversement, lorsque le pH se rapproche du
Figure 11 – Relation entre structure et couleur perçue
pHi (5,2 à 5,4), la charge nette devient pratiquement nulle ; on
obtient une structure fermée au niveau des filaments ; la lumière
incidente est donc réfléchie de façon importante, la couleur apparaît
très claire, pâle (cas des viandes PSE) (figure 11).
O – O O – O
C C 2.1.1 La myoglobine
CH2 CH2
La myoglobine est une chromoprotéine constituée d’une protéine
CH2 H CH2
globulaire, la globine, et d’un noyau tétraporphyrique, l’hème.
C
La globine de masse molaire 17 000 est constituée d’un grand
CH3 CH3 nombre d’acides aminés formant une chaîne unique avec un degré
N N d’enroulement hélicoïdal particulier conduisant à différencier
HC Fe CH 8 segments.
L’hème est formé par la combinaison d’un atome de fer, en posi-
N N tion centrale, et de 4 noyaux pyroles (figure 12).
CH CH3
La globine est liée à l’hème par le biais d’une liaison covalente
CH2 C entre le fer et le groupement imidazole de l’histidine (globine)
CH3 H CH (figure 13).
CH2
L’atome de fer a la possibilité d’accepter 6 paires d’électrons sur
son orbite externe : 5 liaisons étant déjà occupées (4 entre les
noyaux pyroles et le fer – la 5e avec la globine), une 6e liaison reste
Figure 12 – Schéma du hème [2] disponible pour des ligands de petite taille (O2, CO2, NO, etc.).

2.1.2 États d’oxydo-réduction du pigment


(His) NH La figure 14 montre qu’il existe trois pigments fondamentaux en
proportion variable selon la couleur perçue :
N
— la myoglobine [Fe++, valence II, notée MbFe(II)] de couleur
H pourpre. Il s’agit du pigment dominant, à cœur du muscle, en post-
C rigor ;
— l’oxymyoglobine [Fe++, valence II, notée MbFe(II)O2] de cou-
N N leur rouge vif. La myoglobine possède une très grande affinité pour
l’oxygène (supérieure à celle de l’hémoglobine) ; dans le muscle
HC Fe++ CH vivant, elle va permettre, d’une part, de stocker cet oxygène en le
N prélevant sur l’hémoglobine et, d’autre part, de le transporter
N
jusqu’à la chaîne respiratoire de la fibre musculaire (mitochondries).
C Post mortem, dès que le muscle est tranché, la myoglobine, à l’état
H réduit, fixe l’oxygène de l’air au contact de la coupe d’où cette cou-
leur vive très recherchée par le consommateur de viande ;
O2 ou H2O — la metmyoglobine [Fe+++, valence III, notée MbFe(III)] de cou-
leur brune. Elle provient d’une oxydation des deux états précédents.
Cette coloration est donc à éviter car elle conduit à un aspect peu
Figure 13 – Liaison hème-globine engageant de la part du produit considéré (viande essentiellement

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O2
O2•–
H 2O 2 H 2O 2

MbFe(II)O2 Mb•Fe(IV) 0
rouge
LH

Brun MbFe(III)

O2 MbFe(II) L• + H+
pourpre Enzyme
MbFe(IV) 0

Ox Red LOO•– LOOH


(NAD+) (NADH) OH–

a cycle de la couleur b cycle de peroxydation


Figure 15 – Cycles conjoints des modifications
Ox : oxydant de la couleur de la viande et de la formation des
Red : réducteur peroxydes [18]

mais, parfois, produit haché également). Pour la viande, lorsque le tique, dès lors que l’on effectue un chauffage (étuvage, cuisson).
taux de metmyoglobine, en surface, atteint 20 % par rapport aux L’utilisation du sel nitrité, en France, est récente puisqu’elle remonte,
pigments totaux, la vente diminue considérablement ! seulement, à 1964 (la forme la plus courante de sel nitrité correspon-
Dans le cas de la viande fraîche, on s’aperçoit que le ligand majeur dant à 99,4 % de sel et 0,6 % de NaNO2).
est l’oxygène de façon à obtenir MbFe(II)O2. Toutefois, la pérénité de
ce pigment est relativement faible (2 à 4 jours en conditions norma-
les), car un certain nombre de composés chimiques (eau oxygénée) 2.2.1 Évolution des ions NO 3– et NO 2–
ou de facteurs physiques (radiations lumineuses), etc. entraînent
une oxydation du pigment [MbFe(III) voire MbFe(IV) ou MbFe(V)]. Le salpêtre véritable (NO3K) ajouté à la viande subit une évolution
Naturellement, les lipides du muscle s’oxydent d’où, également, relativement lente (salaison lente) : l’ion NO 3– est réduit en ion
une catalyse de l’oxydation de la myoglobine. La figure 15 illustre NO 2– . Cette réduction s’effectue par le biais d’enzymes microbien-
toutes ces évolutions. nes (nitrates – réductases) produites par une flore réductrice, natu-
En définitive, il apparaît bien que la myoglobine est un pigment rellement présente sur la viande (staphylocoques utiles, vibrio, etc.),
très instable, même à l’état oxygéné. Bien qu’il existe un système selon les réactions :
enzymatique réducteur de MbFe(III) en MbFe(II) (NADH réduit –
NO 3 K → NO 3– + K +
NAD+ oxydé), l’efficacité de ce système est relativement aléatoire et,
par ailleurs, elle s’atténue avec le temps. Les produits de charcuterie
Nitrates-réductases
– pour toutes ces raisons d’instabilité de pigment (conservation à
NO 3– + 3 H + + 2 e – HNO 2 + H 2 O
l’état frais, pasteurisation, stérilisation, séchage, etc.) – sont élabo-
rés à l’aide du ligand NO (NO3 ou NO2 apportés) de façon à obtenir
un pigment nitrosé « rouge-rosé », très stable globalement, quel → NO 2– + H +
HNO 2 ←
que soit le traitement technologique utilisé : il s’agit du phénomène
de salaison.
→ NO + H 2 O
HNO 2 + H + + e – ←
Néanmoins, quelques produits – notamment des produits frais
(saucisses crues type Toulouse ou chipolata parfois, etc.) et des pro-
duits secs (jambon sec surtout) sont préparés sans ajout de nitrates Milieu réducteur
et/ou nitrites ; la conservation de la couleur « rouge », dans ce cas,
est aussi plus difficile. En effet, le hachage atténue l’activité réduc- On démontre très facilement que tout le nitrite est dissocié ( NO 2– )
trice du muscle et, d’autre part, l’ion chlore est prooxydant : le pig- aux pH classiques de la viande (pH ≈ 5,6). Ce nitrite dissocié est
ment MbFe(III) apparaît donc très facilement. extrêmement réactif, ce qui explique sa fixation sur de nombreux
sites dans le milieu « viande » : myoglobine, hémoglobine, autres
protéines du muscle, acides organiques, groupement OH, SH, aci-
des gras insaturés, etc. Cette liaison peut, néanmoins, être rompue
2.2 Cas des produits de salaison (liaison assez faible) : c’est le principe du dosage (entraînement à
l’eau chaude, défécation, réactif de Griess).
Depuis les temps les plus anciens (Moyen Âge), le salpêtre est uti- L’ion nitrite est un oxydant efficace d’où, selon Frouin [5], son
lisé pour la fabrication des produits à base de viande (produits de action probable sur un réducteur du milieu (peut-être le NADH)
salaison). De façon générale, on emploie le terme de salage (pro- selon la réaction :
duits obtenus = produits de charcuterie) lorsqu’il y a uniquement
NO 2– + 2 H + + réducteur ( NADH ? ) + e – → H 2 O + réducteur – NO
utilisation du sel et le terme de salaison (produits de salaison ou de
charcuterie – salaison) lorsque l’on utilise le sel additionné de salpê- Cette réaction peut être représentée par l’équation suivante :
tre (ou de sel nitrité : mélange de sel et de nitrite de sodium).
Comme indiqué précédemment, la réduction du salpêtre (NO3K ou 1 ,174 – E – 0 ,12 pH
-----------------------------------------------------
NO3Na) en nitrites (NO2) permet d’obtenir ensuite, très rapidement, [ NO ] = [ NO 2– ]10 0 ,06
le monoxyde d’azote, NO, qui se lie à la myoglobine pour former un
pigment nitrosé (nitrosohème) de couleur « rouge-rosé » caractéris- avec E potentiel d’oxydo-réduction.

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NO2– + Red + 2H+ + e– Ox

MbFe(II)No
H2O + NO-Red
Red Rose
+ MbFe(II)
H2O2

NO-MbFe(III) + Red + e–
+ MbFe(III)NO
Red + e–
Chauffage
NO2–

globine + hème Fe(II)-NO Red NO-hème Fe(II) + Redoxy MbFe(II)


Brun
Red
Cuisson

(NO)2-hème Fe(II) NO

Red réducteur
Redoxy réducteur oxydé
Ox

Figure 16 – Formation du pigment nitrosé [5] Figure 17 – Activité oxydante d’H2O2 et antioxydante de NO [18]

Ainsi, pour augmenter [NO] il faut : Le pigment nitrosohème [que l’on note souvent MbFe(II)NO] est,
— augmenter [ NO 2– ] (par ajout de NO3K ou de sel nitrité) ; certes, plus stable que l’oxymyoglobine mais il reste néanmoins
— diminuer le pH : pour un pH < 6, cette réduction s’intensifie si sensible à l’oxydation. Ainsi, les facteurs suivants sont-ils très
le pH diminue ; prooxydants :
— diminuer E (potentiel d’oxydo-réduction) donc ajouter des — la lumière ;
antioxygènes, par exemple. — la pression d’oxygène croissante au contact ;
— le développement important des lactobacilles (producteurs
d’eau oxygénée : germes à catalase −). L’eau oxygénée est, toute-
2.2.2 Formation du pigment nitrosé fois, détruite par des enzymes telle par exemple la catalase micro-
bienne des staphylocoques utiles (germes à catalase +), d’où la
nécessité de l’équilibre microbien « staphylocoques/lactobacilles ».
Le radical NO obtenu (lié à son transporteur) se fixe sur la myoglo-
Notons, aussi que la pasteurisation détruit la catalase ;
bine pour former la nitrosometmyoglobine de couleur grise :
— etc.
MbFe(II) + NO-réducteur → réducteur + NO-MbFe(III) + e− La figure 17 représente l’activité oxydante d’H2O2 et l’activité
antioxydante de NO.
Ensuite, sous l’action de la chaleur et d’un réducteur naturel ou
ajouté (NADH, ferricytochrome C, ascorbate de sodium, etc.), il y a De nombreux chercheurs ont montré que le radical NO, dès lors
réduction de ce composé gris en nitrosohème (séparation de la glo- qu’il était formé dans le milieu viande, ne s’oxydait pratiquement
bine et de l’hème). La séparation hème/globine s’effectuerait lors du pas (retour à NO2 ou NO3).
chauffage. De façon à obtenir un taux de conversion suffisant et, par la suite,
un pigment nitrosé stabilisé, il faut :
Autre Red + e–
— que le milieu soit le plus réducteur possible (antioxydants
NO-MbFe(III) NO-hème Fe(II)Red + globine ajoutés tels l’ascorbate de sodium ou l’érythorbate de sodium) ;
— que le produit soit bien traité thermiquement (étuvage, cuis-
son suffisante mais non excessive) ;
NADH NAD+
— que le produit soit protégé des radiations lumineuses oxydan-
tes (UV) ;
Si l’on effectue un chauffage suffisamment intense (cuisson), non — que le produit soit conservé à basse température ;
seulement il y a séparation de l’hème et de la globine mais il y — que le produit soit conservé sous vide ou sous atmosphère
aurait, également, fixation d’un deuxième radical NO sur l’hème modifiée sans oxygène (CO2, N2) ;
(toujours selon Frouin, [5]) : il s’agit du dinitrosohème, hème- — que le produit ne soit pas contaminé par des germes produc-
Fe(II)(NO)2. Lors de la cuisson, la globine est légèrement dénaturée, teurs d’H2O2 en grande quantité (lors du tranchage, par exemple) ;
ce qui permettrait, selon Killday et al [13], au deuxième radical NO — etc.
de se fixer sur la globine et non sur l’hème.
Actuellement, le phénomène de salaison est bien maîtrisé.
La figure 16 résume les étapes de formation du pigment. Néanmoins, la stabilité du pigment, liée à l’oxydation, reste difficile
à obtenir avec certaines pratiques de vente (rayon à la coupe).

2.2.3 Stabilité du pigment nitrosé


2.2.4 Salaison lente, salaison rapide
On s’aperçoit donc que la stabilité des pigments nitrosés est
d’autant plus importante que les produits sont chauffés, sans excès ■ La salaison lente résulte de l’utilisation du salpêtre (NO3K) qui
néanmoins (pasteurisation/stérilisation). Pour les produits crus étu- implique une réduction microbienne (relativement lente) des ions
vés (saucisserie), la stabilité reste faible ; elle est plus importante nitrates. Désormais, seuls les produits secs sont élaborés à l’aide de
pour les produits secs (meilleure protection à l’oxygène, baisse de cet additif. En effet, pour ces produits, la durée d’élaboration (1 à
l’activité de l’eau Aw (Activity water) qui réduit l’action enzymatique 12 mois) est telle qu’elle permet d’obtenir, dès le début du cycle,
prooxydante). cette réduction.

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■ La salaison rapide signifie que l’on utilise du sel nitrité ■ Formation de nitrosamines et de nitrosamides
(sel + NO2Na) pour lequel la réduction de NO 2– en NO est très On distingue deux familles de composés N-nitrosés :
rapide (pH, température, potentiel redox) ; le NO-hème est donc
obtenu rapidement. Cette technique concerne l’ensemble des pro- — les nitrosamines ( RR′NNO ) cancérogènes (action sur le foie,
duits cuits pour lesquels le processus de fabrication est très court les reins, les poumons, l’œsophage) ;
(saucisses de Strasbourg ≈ 2 h, jambon cuit ≈ 48 h). On notera, — les nitrosamides cancérogènes (action sur le système digestif,
d’ailleurs, qu’en salaison rapide un petit complément de salpêtre est les reins, le système nerveux).
souvent ajouté aux préparations (source de NO retard). La salaison Les principaux agents de nitrosation sont représentés par HNO2,
rapide a véritablement constitué, dès l’autorisation d’utilisation du l’oxyde azotique ou oxyde d’azote (N2O3), NO associé à des nucléo-
sel nitrité (1964), une évolution considérable dans le domaine des philes (Cl−, Br−, I−). Les substrats de nitrosation sont représentés par
produits cuits puisqu’elle a permis de supprimer les phases préala- les acides aminés (substances azotées en général) avec des fonc-
bles de présalage, indispensables à la réduction des nitrates (con- tions amines (primaires, tertiaires et surtout secondaires). Les
server la viande, en présence de sel et de salpêtre, plusieurs jours, dérivés de l’urée (guanidine) peuvent également être concernés.
en chambre froide). Ainsi, jadis, un jambon cuit nécessitait une à
deux semaines de séjour en saumure avant d’être cuit ! Exemple :
R R
NH + HO N O N N O + H2O
2.2.5 Autres rôles des ions nitrites
R' R'

■ Effet antibactérien Amine secondaire Nitrosamine

L’ionNO 2– (et seulement lui) est un puissant inhibiteur de la crois- Dans les produits carnés, le risque est la formation de nitrosami-
sance des spores des Clostridi. Ainsi, grâce aux nitrites, les spores nes et de nitrosoaminoacides (cas de la proline avec une fonction
de Clostridium botulinum – éventuellement présentes (ce qui est amine secondaire).
très rare avec les techniques d’abattage/réfrigération actuelles) – La plupart des nitrosamines sont volatiles et n’apparaissent que si
n’arriveront pas à germer ; la toxicogénèse botulinique mortelle est un certain nombre de conditions sont remplies. Les principaux fac-
donc impossible. Les doses de blocage de la germination oscillent teurs intervenant sont :
entre 50 et 200 mg de NaNO2/kg de produit selon le niveau de con-
tamination. L’efficacité est considérablement amplifiée à chaud — la présence préalable d’amines dans les aliments ou la forma-
(effet Perigo : formation d’un « corps jaune » entre le nitrite, le fer et tion d’amines dans le tube digestif ;
la cystéine). — la présence de nitrites (HNO2) dans le milieu, donc peu de
réduction ;
L’ion nitrite est également inhibiteur des entérobactéries dont les — un pH bas : le pH optimum de nitrosation est de l’ordre de 3,5 ;
salmonelles (125 mg de NaNO2/kg minimum) ; l’ion nitrate est, au — la présence d’agents catalyseurs des réactions de nitrosation :
contraire, un activateur de ces mêmes entérobactéries. Ainsi, pour I , Br−, Cl−, thiocyanate de potassium dans la salive (la teneur est

la fabrication du saucisson sec, le sel nitrité apparaît très intéressant plus élevée chez le fumeur) ;
en tant qu’obstacle précoce vis-à-vis des entérobactéries. — une température élevée de préparation des aliments entraî-
nant une décarboxylation des acides aminés, donc la possibilité de
■ Effet sur la flaveur formation de nitrosoaminoacides (cuisson en friture, par exemple ;
L’arôme spécifique de salaison est cité, lui aussi, depuis les temps bacon frit) ;
les plus lointains. Jusqu’à ces dernières années, il n’a pas fait l’objet — une durée de cuisson longue ; une durée de conservation
d’études particulières. Récemment, Guillard [9] a mis en évidence élevée ;
des différences olfactives importantes entre des jambons cuits trai- — etc.
tés au NaCl seul et des jambons cuits classiques salés au sel nitrité. Les nitrosamines, en provoquant des réactions complexes avec
Ainsi, un arôme spécifique « jambon cuit » est bien lié à NaNO2 l’ARN, l’ADN..., peuvent engendrer la formation de tumeurs cancé-
mais il n’a pu être, pour l’instant, identifié au plan analytique. Par reuses.
ailleurs, une autre différence apparaît nettement entre les deux
types de produits : diminution très nette des composés volatils Chaque nitrosamine agit en un site anatomique bien particulier
d’oxydation en provenance des phospholipides du muscle (effet [ N- nitrosodiméthylamine (N-DMNA) sur le foie, les reins, etc.]. Par
protecteur du NO) ainsi qu’une diminution, également plus impor- ailleurs, l’apparition d’une tumeur nécessite, selon les individus,
tante, de ces mêmes phospholipides, dans le cas des jambons clas- des doses de nitrosamines ingérées plus ou moins importantes ;
siques. Au plan sapidité, des différences sont également observées l’effet cumulatif devient donc majeur (fréquence d’ingestion).
mais l’identification des composés est moins avancée. Pour réduire le taux de nitrosamines dans les aliments, il convient
donc :
— de limiter l’utilisation des nitrates ; le sel nitrité conduisant à
2.2.6 Effets indésirables une autolimitation des doses de nitrites incorporées ;
— d’utiliser, dans les meilleures conditions, les agents réducteurs
■ Toxicité directe tels l’ascorbate de sodium ou l’érythorbate de sodium qui catalysent
la réduction : NO 2– → NO.
Elle est liée à la formation de methémoglobine et de nitroso-
methémoglobine. Le passage d’un gramme de nitrites dans le sang
pourrait convertir de 460 à 1 885 grammes d’hémoglobine en
methémoglobine et un rapport methémoglobine/hémoglobine de 2.3 Autres colorants
0,8 à 0,85 est létal pour l’homme.
Cependant, en présence d’enzymes du type déshydrogénases, on On distingue les colorants pour la masse et les colorants pour les
obtient la réversibilité partielle de cette réaction. Chez l’enfant, enveloppes (en principe, plus nombreux).
l’absence de ces enzymes dans le tube digestif rend impossible la
réduction ci-dessus, ce qui diminue considérablement l’efficacité du ■ Les colorants utilisés dans la masse ont pour but de renforcer la
transport d’oxygène par le sang. Dans ce cas, la mort par anoxie couleur rouge du maigre d’où l’importance de leur solubilité dans
peut s’ensuivre. l’eau et non dans les graisses (sauf exception). La liste des colorants

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autorisés est relativement limitée et beaucoup d’entre eux sont des 3.2 Rôle des protéines du muscle
colorants naturels. Le plus utilisé est le carmin de cochenille dont le
principe actif est l’acide carminique, mais on peut également citer le et du foie dans l’émulsification
rouge de betterave (bétanine), la canthaxanthine, la curcumine
jaune, les caramels (pâtés). Il faut également citer les épices tincto-
riales telles les piments dont le paprika (liposoluble) très utilisé pour On distingue deux grands types de protéines :
la coloration de produits comme le chorizo ou les merguez. Bien
d’autres épices revêtent, également, cet aspect coloration (safran, — les protéines hydrosolubles : sarcoplasmiques du muscle et
curcuma, bois de santal). On citera également le sang qui forme de protéines du foie (essentiellement albumines et globulines) ;
la nitrosohémoglobine avec NO. — les protéines halosolubles : protéines myofibrillaires du mus-
cle.
■ Les colorants pour enveloppes offrent, en général, une gamme
de couleurs plus étendue (rouge, orangé, noir, argent, brun, etc.). Il ■ Ce sont surtout les protéines du muscle qui ont été étudiées en
faut éviter la diffusion dans la masse, aussi utilise-t-on, de plus en termes de capacité émulsifiante ; il s’agit de l’élaboration de pâtes
plus, des enveloppes artificielles et synthétiques précolorées où le fines de viande (émulsions froides). Les résultats de ces études font
colorant est parfaitement fixé. apparaître le rôle fondamental des protéines myofibrillaires. On
peut considérer que l’on a un rapport de CE (capacité émulsifiante)
de l’ordre de 1 à 5 entre les sarcoplasmiques et les myofibrillaires
selon Carpenter et Saffle [1]. Schut [16], pour sa part, estime ce rap-
3. Dispersions. Émulsions port à 30 ou 40 !

■ Pour les myofibrillaires, seule la fraction solubilisée joue le rôle


d’émulsifiant soit 2 % (1/5 de cette fraction), environ, dans les
Dans le domaine des produits carnés, l’étude des systèmes dis- meilleures conditions, selon Hamm. Tous les auteurs ne partagent
persés est fondamentale car elle recouvre deux grandes pas cette analyse du faible taux de protéines solubilisées. Les princi-
technologies : les pâtes fines de viande (émulsions froides tels les paux facteurs intervenant, à ce niveau, sont :
knacks) et les pâtes fine à base de foie (émulsions chaudes tels les
pâtés, crèmes, mousses de foie). — le pH : optimum de solubilisation à pH ≈ 6 ; il n’y a pas d’aug-
mentation de la capacité émulsifiante au-delà ;
— la concentration en sel : avec un salage à 1,8 % sur la pâte, le
taux de sel rapporté au maigre et à l’eau avoisine 3 % ; la concentra-
3.1 Définition et structure d’une pâte fine tion optimale pour la solubilité de l’actomyosine étant de 0,67 M
[environ 4 % de sel (cf. figure 8)] ;
— la température : lorsque la température augmente (cuttérage),
Une pâte fine est un mélange composé principalement de maigre des micelles de protéines sont « brûlées » sur les couteaux du cutter
et/ou de foie, de gras, d’eau, d’ingrédients et d’additifs dont le d’où une forte diminution de la capacité émulsifiante. Pour atténuer
broyage est tel que l’on ne distingue plus à l’œil le grain des consti- cet effet, on incorporera de la glace comme phase liquide. La tempé-
tuants ajoutés. Elle est utilisée seule : saucisse de Francfort, de rature idéale pour la solubilisation est de l’ordre de − 2 à 0 ˚C. Clas-
Strasbourg, cervelas, mousses et pâtés de foie, ou en mélange avec siquement, on limitera l’élévation de température de la pâte aux
d’autres éléments (association de grains grossiers et de pâte fine environs de 14 à 16 ˚C (fin de cuttérage) ;
comme dans certaines terrines, pâtés, saucissons cuits, etc.).
— la teneur en protéines : lorsqu’elle croît, la capacité émulsi-
La pâte fine peut s’élaborer selon deux technologies dominantes : fiante augmente ainsi que la stabilité de l’émulsion.

— fabrication à froid aboutissant à des produits à texture ■ Pour les protéines du foie, assez peu de résultats sont actuelle-
tranchable : saucisses type knacks, cervelas... On parle, d’ailleurs, ment disponibles, hormis une étude ancienne de Fisher et al [4] (foie
de pâtes fines de viande ; de bœuf et huile de soja). Au préalable, on peut considérer que l’on
— fabrication à chaud aboutissant à des produits à texture est, ici, en présence de protéines assez comparables aux sarcoplas-
tartinable : pâtés et mousses de foie, farce fine de certaines terrines. miques du muscle, donc à CE assez faible (les rapports de CE sont,
cependant, très différents d’un auteur à l’autre). Les techniques de
Une pâte fine est un système complexe formé d’une phase conti- fabrication des émulsions chaudes accordent, en effet, assez peu
nue ou dispersante et d’une phase discontinue ou dispersée. d’importance au rôle stabilisateur du foie (liants protéiques et ami-
dons utilisés systématiquement dans les formules). Fisher et coll. [4]
La phase continue ou dispersante se compose d’eau, de sel, de ont montré que le meilleur état du foie pour réaliser une émulsion
sucres, d’arômes dissous, de protéines du sarcoplasme hydrosolu- chaude, stable après traitement thermique, était celui d’un foie
bles, de protéines myofibrillaires solubles dans les solutions sali- chaud (prélevé dès l’abattage), broyé, salé, congelé, décongelé ou
nes. non avant fabrication du produit.

La phase dispersée se compose : À l’état congelé, et encore plus en présence de sel, il y a inhibition
de certains mécanismes abaissant la capacité émulsifiante du foie.
— majoritairement de globules de lipides émulsionnés ; Par rapport au foie chaud, la conservation au froid (réfrigération,
— de bulles d’air formant une mousse ; congélation) permet à la protéine de se déployer (augmentation de
surface) ; cela expliquerait, en partie, les différences de CE et de SE
— d’éléments en suspension (fibres et épices insolubles, tissu (stabilité d’émulsions) en faveur du foie réfrigéré ou congelé. Lors
conjonctif, fibres musculaires broyées). de la conservation à l’état congelé, une lipolyse partielle faisant
apparaître des acides gras libres et des monoglycérides permet,
aussi, d’expliquer cette différence ; la présence du sel à ce moment-
Globalement, pour tous les produits de charcuterie concer- là amplifie les écarts constatés. Que penser, dans ces conditions,
nés, le système peut être assimilé à une émulsion de type huile d’une technique qui permettrait de livrer au fabricant un foie prélevé
dans l’eau [24]. à chaud, broyé, salé, congelé ?

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Particules (%) Temps de cuttérage

Masse volumique
2 min
5 min
10 min
10
15 min
25 min

0 1 2 3
0 5 10 15 20 25 30
Diamètre (µm) Temps de cuttérage (unités arbitraires)

Figure 18 – Distribution en taille des particules en fonction


de la durée de cuttérage : mêlée avec polyphosphates [7]

A B
3.3 Gras utilisés 1 sous-cuttérage
2 temps optimal de cuttérage
3 surcuttérage
3.3.1 Émulsions froides : pâtes fines de viande
A aération de la pâte
B dégazage
Pour ces produits, on accorde un rôle majeur aux protéines du
muscle à fort pouvoir émulsifiant et stabilisant, ce qui implique de
travailler, au cutter, à basse température (donc dans la glace ; tem- Figure 19 – Évolution de la masse volumique en fonction de la durée
pérature finale inférieure à 16 ˚C). La taille des particules de gras dis- de cuttérage
persées se situe entre 1 et 50 µm, approximativement. Pour parvenir
à de tels résultats, il est nécessaire d’utiliser des gras se dispersant
abaissé. En conséquence, lorsque l’indice d’acide (IA) augmente, la
bien à froid (gras fondants tels ceux de couverture, de parage de
pièces). La figure 18 illustre la distribution en taille des particules, taille des particules dispersées diminue avec, pour corollaire, la
au sein d’une pâte fine de viande. formation d’agrégats entre ces petites particules (risque de
On analysera, essentiellement, deux facteurs intervenant sur la déstabilisation lors du chauffage) ; il convient donc de maîtriser la
taille de la particule dispersée. lipolyse post-abattage.

■ Durée de cuttérage Les protéines du muscle sont caractérisées par un rapport hydro-
Afin d’obtenir une granulométrie très fine, il est nécessaire phile/lipophile (HLB : hydrophylic/lipophilic balance) en relation
d’allonger la durée de cuttérage au-delà de l’optimum technologi- avec le pH de ce muscle. Lorsque le pH augmente, le HLB des pro-
que correspondant au rendement maximal en cuisson. On distingue téines augmente (protéines en post-rigor : HLB ≈ 13 à 13,5 ; protéi-
donc le sous-cuttérage et le surcuttérage ; la durée optimale, au plan nes en pré-rigor : HLB ≈ 14,5).
technologique, est relativement faible (de l’ordre de 3 à 4 min selon
les cutters) et correspond à un système hétérodispersé. Ainsi, lorsque le pH augmente, il serait souhaitable que le niveau
Le schéma de la figure 19 montre que l’on assiste, progressive- de lipolyse diminue (pour un pH de 5,82, l’IA optimisé serait de 0,6 ;
ment, à un dégazage de la mêlée ; le risque théorique est la forma- pour un pH de 5,55, l’IA optimisé serait de 1). En pratique, il con-
tion de vacuoles gazeuses relativement volumineuses mais il faut, vient, néanmoins, de relativiser cette dernière relation étant donné
néanmoins, prendre en compte le fait que l’embossage est réalisé
que les indices d’acide courants sont de l’ordre de 2 à 3 ! On retien-
sous vide. Au plan technologique, en allongeant la durée de cutté-
rage, on s’oriente, progressivement, vers un système monodispersé. dra, cependant, que l’augmentation du pH est à la fois bénéfique
pour l’hydratation du muscle et la stabilisation des graisses [3].
■ Niveau de lipolyse des graisses
L’insaturation des gras est en relation directe avec le point de Un décalage important apparaît donc entre le pH des viandes uti-
fusion de la matière grasse. Pour un niveau d’insaturation donné, un lisées et le degré de lipolyse courant des gras utilisés. La figure 20
degré de lipolyse croissant signifie que le point de fusion est illustre tous ces phénomènes.

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Particules (%)
HLB requis pour le gras

Petites et grosses
particules (%)
> 37 µm
15

HLB

< 1,5 µm

10

0,6 1,5 3
IA (mg KOH/g de matière grasse)

Figure 20 – Courbes types d’évolution du HLB et de certaines


fractions de particules en fonction de l’IA des gras
5

3.3.2 Émulsions chaudes : mousses/crèmes de foie


Après fabrication

Le foie ordinaire doit être bien cuit afin d’être agréable au plan Après stockage
sensoriel (flaveur surtout) ; cela nécessite d’atteindre 75 ˚C à cœur de 24 h à + 2 °C
environ (soit 10 ˚C de plus par rapport au muscle : knack, par exem-
0
ple). Par ailleurs, afin de réduire l’amertume naturelle du foie (rési- 0 5 10 15 20 25 30 Taille (µm)
dus de sels bilaires), les liants glucidiques sont intéressants :
réactions de Maillard [23], caramélisation. Pour ces liants, obtenir le
gonflement et l’éclatement partiel des granules d’amidon en cuis- Figure 21 – Distribution de la taille des particules dans une émulsion
son est prioritaire (flaveur, gélatinisation) d’où la nécessité, éga- chaude [7]
lement, d’arriver à 75/80 ˚C avec un amidon natif. Dans de telles
conditions, on comprend aisément le choix de gras peu fondants.
Pour leur part, les auteurs américains, considèrent que, en fin de
Les gras peu fondants (mouille, gorge) doivent, néanmoins, être
parfaitement dispersés, ce qui suppose de les préchauffer (échau- cuttérage, le système monodispersé et la solubilisation importante
dage ou pochage) avant fabrication. De même, la phase liquide des protéines du muscle dans le milieu salé authentifient l’émul-
(bouillon, lait) sera utilisée chaude. Dans ces conditions, on élabore sion. En réalité, les deux états dispersés semblent bien présents
une pâte, à chaud, à l’exception du foie qui est utilisé froid ; la tem- (théorie russe et française). De plus, dans ces émulsions froides,
pérature finale de fabrication étant de l’ordre de 40 ˚C. l’inclusion de gaz est recherchée : pouvoir moussant des protéines.
Le fait de travailler à chaud conduit à un état monodispersé centré Le foisonnement provoque le célèbre « knack » du produit et c’est la
sur une taille de particules relativement faible : 2 à 5 µm (figure 21). raison pour laquelle la fragmentation (cutter, système Tecnal, etc.)
Le caractère tartinable du produit découle, avant tout, de cet état dis- ne se fait que rarement sous vide : il faut inclure de petites bulles de
persé. gaz (air, N2/CO2) dans la pâte et les conserver, le plus possible, dans
cet état (cf. figure 19), donc éviter le dégazage. Par la suite, l’embos-
Au plan technologique, il convient d’optimiser la température du
gras entrant dans ces émulsions. Les travaux de Jacquet [12] sont, à sage sous vide n’altérera pas cette structure stabilisée.
cet égard, très utiles : température du bouillon d’échaudage de 85 ˚C
avec un objectif de 50 à 60 ˚C à cœur pour la mouille et 70 à 75 ˚C En définitive, les émulsions froides correspondent à un ensemble
pour la gorge, en fin de pochage. suspension – émulsion – mousse. Pour ces produits, trois rôles fonc-
tionnels majeurs sont attribués aux protéines du muscle :

— pouvoir gélifiant ;
3.4 Simple émulsion ou système dispersé — pouvoir émulsifiant ;
plus complexe ?
— pouvoir moussant ou foisonnant.

Pour les émulsions chaudes, le rôle stabilisant des protéines du


■ Pour les émulsions chaudes, compte tenu des températures
foie recouvre à la fois les fonctions émulsifiantes mais aussi – et
adoptées, une partie importante de la matière grasse se trouve à
l’état liquide dès le départ ; le terme émulsion semble bien appro- peut-être avant tout – gélifiantes après coagulation à chaud. En effet,
prié. Néanmoins, certains petits fragments peuvent rester à l’état avec la méthode traditionnelle d’élaboration des pâtés de foie, on
solide (collagène par exemple). Le terme de mousse semble, quant recherchait une coagulation partielle du foie, dès l’introduction des
à lui, un peu excessif ; la mise sous vide, lors de l’élaboration du gras chauds, pour éviter un excès de dispersion lors du cuttérage.
produit, est, en effet, assez classique. Toutes ces conditions font que Cet excès de dispersion pouvait conduire à une séparation des pha-
l’on peut parler, ici, d’émulsion. ses avant cuisson ; l’augmentation de viscosité, en absence de
caséinates, n’était due qu’aux albumines et globulines dont, notam-
■ En ce qui concerne les émulsions froides, une bonne partie du
gras ne se trouve pas à l’état liquide lors de la fabrication. La tempé- ment, la fraction coagulée (foie et œuf). La fécule de pomme de terre
rature de la pâte et la taille des particules dispersées en attestent : le – liant majeur des pâtés avant l’utilisation des émulsifiants tels que
terme de suspension est donc bien approprié (théorie de Hamm les caséinates – n’exerçait, réellement, son rôle stabilisateur que
avec un comportement type gel des protéines en filaments). plus tardivement, en cours de cuisson.

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4. Conclusion priétés fonctionnelles des constituants organiques tels les protéines


et les lipides. Pour autant, cela n’est pas suffisant et c’est la raison
pour laquelle l’emploi d’additifs/ingrédients est largement répandu.
En définitive, il est nécessaire de parvenir à la meilleure synergie
L’élaboration des produits de charcuterie impose la maîtrise des
mécanismes d’hydratation et de coloration du muscle ainsi que de possible entre deux groupes : minerais carnés d’une part et additifs/
dispersion et de stabilisation des graisses. Pour parvenir à de tels ingrédients d’autre part. Ce sera le thème abordé dans
résultats, il convient de solliciter et d’utiliser au maximum les pro- l’article [F 6 502] de ce traité.

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