Vous êtes sur la page 1sur 24

Bulletin de la Société Botanique de France.

Actualités
Botaniques

ISSN: 0181-1789 (Print) (Online) Journal homepage: https://www.tandfonline.com/loi/tabg18

Les mécanismes fondamentaux de la


photosynthèse

Yaroslav de Kouchkovsky

To cite this article: Yaroslav de Kouchkovsky (1983) Les mécanismes fondamentaux de la


photosynthèse, Bulletin de la Société Botanique de France. Actualités Botaniques, 130:1, 19-41,
DOI: 10.1080/01811789.1983.10826588

To link to this article: https://doi.org/10.1080/01811789.1983.10826588

Published online: 10 Jul 2014.

Submit your article to this journal

Article views: 2742

View related articles

Full Terms & Conditions of access and use can be found at


https://www.tandfonline.com/action/journalInformation?journalCode=tabg21
Bull. Soc. bot. Fr., 130, Actual. bot., 1983 (1 ), 19-41.

Les mécanismes fondamentaux de la photosynthèse

par Yaroslav de KOUCHKOVSKY

Laboratoire de Photo&ynthèse, C.N.R. S., 91190 Gif-sur- Yvette, France

Ré1umé.- Cet article décrit les grandes étapes qui, partant de la capture des photons pour
aboutir à la .synthèse des 2 molécules-clés NADPH et ATP conditionnant la fixation du C02 et, de là,
l'ensemble du métabolisme végétal, définissent ce que l'on peut appeler la «photosynthèse fondamen-
tale». La structure-support de ce phénomène est la membrane du thylacoïde.
Les flux naturels de photons impliquent l'existence cd'antennes collectriceS» qui convoient la
lumière captée par les divers pigments vers des chlorophylles-centres P, chacune liée à un donneur D et
à un accepteur A d'électrons. Les antennes déterminent des transferts d'énergie au sein du cSystème
lb (lié au dégagement d'0 2 ) - mais non du cSystème h (lié à la fonnation de NADPH) - et du SII
vers le SI ; ces transferts, ainsi qu'une flexibilité spatiale et quantitative de SI et SU dans la membrane,
assurent une optimisation de l'utilisation de l'énergie lumineuse reçue.
A l'origine de l'étape ultérieure (transfert d'électrons e· et de protons H+), se trouve la sépara-
tion des charges+ et - dans les centres SU et SI. C'est la cconversion photochimiquu du photon hv en
énergie rédox : DPA + hv -+ DP* A -+ DP+A" -+ D+pA- ; Pest une chlorophylle particulière, caracté-
risée par son pic d'absorption dans le rouge : P6so pour SII et P7oo pour SI. Par un mécanisme d'ac-
cumulation de 4 charges positives sur un complexe mangano-protéique, 4Dij oxydent 2H 2 0 en 0 2 ,
ce qui libère 4 H+ dans le lumen du thylacoïde ; à l'autre extrémité de la chame, 2 électrons de 2 Aj.
après avoir transité par divers intermédiaires, dont la ferrédoxine, réduisent NADP"" en NAD PH ; enfui,
l'électron de Aù traverse une série de transporteurs, dont la plastoquinone PQ, et neutralise ainsi la
charge positive de Dj. Comme la réduction de PQ a lieu sur la face externe du thylacoïde en consom-
mant des protoTIB du stroma, tandis que la réoxydation de PQH 2 se produit sur sa face interne en libé-
rant des protons dans le lumen, un deuxième proton par électron transféré s'ajoute à celui venant de
H2 0. Ces «translocations» apparentes de H+ créent un cgradient de protons» transmembranaire, se
marùfestant par une différence de pH entre l'intérieur, acide, et l'extérieur du thylacoïde. Ainsi que
l'explique la théorie chimio-osmotique de Mitchell, les protons accumulés, en ressortant du lumen via
le «facteur de couplage» de la phosphorylation, fournissent l'énergie nécesaaire à la synthèse d'ATP.
Un aspect important de cet ensemble est l'existence d'interactions et de régulations mutuelles.
Par exemple, la fonnation du gradient de protons entraîne une alcalinisation du stroma et divers
échanges ioniques qui ajustent l'activité de plusieurs enzymes du cycle du carbone, également contrô-
lées par la chaîne rédox. Ces déséquilibres électrochimiques induisent aussi des variations structurales,
et donc fonctionnelles, plus ou moins prononcées, pouvant aller jusqu'à une redistribution dans la
membrane des 2 systèmes, avec leurs antennes et leurs segments de chaîne rédox (normalement sn
serait au sein des grana et SI à leur périphérie et dans les lamelles stromatiques). Enfm, une adéqua-
tion du rapport ATP/NADPH aux nécessités métaboliques est probablement assurée par l'existence
de diverses voies, parallèles ou cycliques, dans la chaîne de transfert des e· et H+.

Summary.- This paper reviews the main steps which, from the photon capture down to the
fonnation of the 2 keys products ATP and NADPH governing the C0 2 fixation, fonn what may be
called the «fundamental photosynthesis». The structure bearing these functions is restricted to the
thylakoid membrane.
The outdoor Iight fluxes require the existence of light-harvesting antennae, which channel the
photons captured by the various pigments to special chlorophyll-centers P, each associated to an elec-
20 ACTUALIT~S BOTANIQUES

tron donor D and an electron acceptor A. The antennae detennine 2 types of excitation transfers :
within System II (which oxidizes H20 into 0 2 )- but not within System 1 (which forms NADPH)-
and from SII to SI ; such transfera, as weil as sorne spatial and quantitative flexibility of the 2 Sys-
tems in the membrane, insure an optimal utilization of the received light.
The next step (electron e· and proton H+ transfer) starts with the charge separation within
each System traps. This is the «fhotochemical conversion» of the quantum energy hV into chemical re-
doxenergy :DPA+hV ~ DP A~ DP+A- ~ D+PA-;Pisaspecialkindofchlorophyll,designated
by its red-absorption peak : P6ao for Sll and P 7 oo for SI. Through a mechanism accumulating 4 posi-
tive charges in a Mn-containing protein complex, 4 Djl oxidize 2 H 2 0 giving rise to 0 2 and to 4 H+,
deposited inside the thylakoid lumen ; at the other end, 2 e· from 2 Aj. after having travelled across
severa! intermediates among which figures ferredoxin, reduce NADP+ into NADPH ; in the middle of
the chain, e· from Ail passes on a series of different carriers, a most important of which is plastoqui-
none P9, and neutralizes the Dj change. As PQ reduction by sn happens on the outer thylakoid face.f
with H uptake from the stroma, and PQH 2 oxidation by SI occurs on the inner face, releasing H
in the lumen, a second proton per electron is added to the one liberated by water-oxidation. This ap-
parent H+ «translocation» creates a transmembrane «proton gradienh, essentially expressed as a pH-
difference between the acidic thylakoid interior and the external medium. As explained by Mitchell's
chemiosmotic theory, the black-flow of the accumulated protons through the phosphorylation ccou-
pling factor» gives the free-energy required by the ATP synthesis.
An important feature of this multistage process is the existence of severa! types of interac-,
tions and regulations. For example, the proton gradient causes a stroma alkalinisation and various io-
nie exchanges, which modulate the activity of sorne carbon-cycle enzymes, also controlled by the re-
dox chain. On the other hand, these electrochemical imbalances may induce subtle or important struc-
tural - and therefore functional - changes, as far as a redistribution in the membrane of the two Sys-
tems, with their antennae and redox-chain segments (normally, sn would be in the grana core and SI
outside). Lastly, an adjustement of the ATP/NADPH ratio to the metabolic requirements is probably
achieved thanks to the cooperation of additional side and cyclic electron-transfer pathways.

*
* *
INTRODUCTION

Le présent survol des étapes initiales de la photosynthèse est soumis à deux types
de restrictions. La première est que les bactéries photosynthétiques - que l'on pourrait
peut-être appeler plus brièvement photobactéries ? -ne seront pratiquement pas mention-
nées ; pourtant, outre leur intérêt propre, leur relative simplicité d'architecture (pas d'or-
ganites) et d'activité (un seul photosystème), ainsi que la possibilité d'obtenir des pré-
parations riches en centres réactionnels, en font un excellent objet d'étude. Mais 1'analo-
gie structurale membranaire et fonctionnelle entre photosynthèse a érogène, c'est-à-
dire avec dégagement d'0 2 , et anaérogène, entre procaryotes et eucaryotes, algues ou
«plantes» - cet ensemble pouvant être utilement regroupé sous le vocable de photo bion-
tes - permet de transposer les concepts décrits d'un cas à un autre. La deuxième restric-
tion est que, cet exposé s'appuyant sur d'innombrables travaux ponctuels, il est impossi-
ble de leur rendre à tous justice ; sauf exception, il ne sera donc proposé, pour chaque
thème cité, que quelques mises au point généralement récentes. On y retrouvera nombre
de références originales, même si tel choix ou tel oubli peuvent parfois y être relevés. En-
fin, pour obtenir une vue plus globale de la photosynthèse fondamentale, on pourra se
reporter aux ouvrages suivants, des plus biochimiques, centrés sur les plantes supérieures,
aux plus biophysiques, privilégiant les bactéries : Whittingham (1974), Gregory (1977) et
Clayton (1980), avec, pour entrée en matière, Hall et Rao (1977) ou une synthèse résu-
mée du présent auteur (de Kouchkovsky, 1980a).
Cette revue prend pour fil directeur l'échelle temporelle des évènements, qui
Y. de KOUCHKOVSKY 21

recoupe en grande partie· et ce n'est pas un hasard · l'échelle de complexité structurale de


l'appareil photosynthétique. Il faut cependant rappeler que de multiples interactions
s'opposent à toute hiérarchisation trop rigide.

CAPTURE ET MIGRATION DE L'ËNERGIE LUMINEUSE

1.- Capture et sort de l'énergie (v. Fig. l)


(cf. revues de Knox, 1977, Lavorel et Etienne, 1977).

SORT DE L'ENERGIE ABSORBEE hv

ch• --fi--IEbF fluorescence: émission hv'( v'< v)

P
ch ~ ~triplet
_j d '
-----phosphorescence ., "' < ·''J
h·,·c·,· ,

hv~ch* PP photochimie= Ch*-ch++ e-


~P"
~~chaleur

transfert= Ch/+ Chy-Chx+ Ch/

_ p(rendement) = k(constante de vitesse)/ l: k [l:p=l]


- Complémentarité fluorescence.F- vit.photoch .. V: w F+ V= I
[ F= h~émis s- 1 ; V= e- SJ ; I = h" absorbe s-1 ]

-Transfert d'énergie làEyE àE xJ: ?:/7: = (R/R 0 0


)
6

[-r:=durée devie Ch* [k-r=1]: ~0 =1o- 9 s


9
R =distance Chx-Chy: R0 %4.5·10- m]

Figure 1.- Sort de l'énergie d'un photon hv absorbé par un chromophore Ch


(= chlorophylle, p. ex.).
Ch= état de repos, Ch*= état excité (différence d'énergie entre ces 2 états : t:E =hv, avec
conservation du spin : l'antiparallélisme des électrons • du doublet initial est symbolisé par 2 demi-
flèches opposées), Ch+= forme oxydée ; W= (kF + kM + kc + kt )/kF. Toutes les voies de désacti-
vations sont en compétition mutuelle.

Si l'énergie d'un photon hv (=constante de Planck, 6, 6. 10"34 J· s X fréquence,


1
s' ) correspond à la différence quantifiée t.E =En- E0 des niveaux d'énergie du chromo-
phore qu'il rencontre (p. ex. chlorophylle), ce photon est absorbé et permet, en moins de
15
10" s, le «saut» d'un électron de E0 à En : on dit que la molécule passe au premier
(n = 1), deuxième (n = 2) etc. état singulet excité (singulet, parce qu'il y a conserva-
22 ACTUALIT&s BOTANIQUES

tion du spin de l'électron) :Chi + hv ~ Chi*. En ne considérant que le cas du premier


état singulet de la chlorophylle, car en moins de 10- 1 2 s l'électron retombe de E 2 à E 1 ,
on peut assigner à cet état énergétique quantifié, ou exciton, un des sorts suivants :
1/ retour brusque, en- 10-9 s, à E0 , avec réémission d'un photon de fluorescence (F),
hv' < hv ; 2/ transition rapide, < 10- 9 s, à un état métastable (M) triplet, avec inver-
sion de spin et dissipation de l'énergie par interaction ultérieure ou émission d'un pho-
ton de phosphorescence, hv" < hv' < hv ; 3/ séparation de 1'électron e- de la molécule,
en- 10- 11 s, avec création d'un «trou» positif= cation chlorophylle oxydée Chi+: oxy-
do-réduction photochimique (P) ; 4/ retour à E0 par conversion interne = dissipation
de l'énergie en chaleur (C) ; 5/ transfert (T), en< w-••s, de I'én~rgie- saut de l'exci-
ton - à un chromophore voisin, chimiquement identique ou non. Cette dernière voie
(transfert) obéit à des restrictions concernant la distance R entre les pigments émetteur
x et récepteur y, 1'orientation angulaire de leurs dipôles et la différence de leurs niveaux
d'énergie (il faut que LŒx de l'émetteur soit > LŒy du récepteur) ; dans le cas des
pigments photosynthétiques, le transfert par mécanisme de Forster semble important et
varie avec R- 6 • Chacune de ces diverses désactivations, radiative comme la fluorescence
ou non ràdiative, se produit avec une constante de vitesse k, et son rendement p, compris
entre 0 et 1 (:tp = 1), est le rapport de cette constante de vitesse à la somme de toutes les
autres (:tk = kF + kM+ kp + kC + kr). On a donc p. ex. PF, rendement de fluorescen-
ce = kF/:tk. On voit immédiatement que, en posant les autres voies constantes, fluores-
cence + transfert et photochimie sont en compétition ; et comme le transfert aboutit né-
cessairement à l'une des autres formes de désactivations, fluorescence et photochimie
sont complémentaires. ll vient ainsi : wF + V = 1 où F est l'intensité de fluorescence
(= nombre de photons émis pars), V est la vitesse de la réaction photochimique(= nom-
bre d'électrons libérés pars) et 1 est l'intensité lumineuse(= nombre de photons absorbés
par s), w étant le rapport : (kF + kc + kM + kT)/kf. Le terme courant rendement
quantique de la photosynthèse est, sensu stricto, V/1 et le rendement de fluorescence
<P = F/1.
L'électron ne peut se séfarer de la chlorophylle que s'il y a un accepteur A prêt à
le recevoir: Chi* + A ~ Chi + K et V=- d [A]Idt (signe moins, car V>O, alors que
d[A] < 0 à la lumière). Quand A est entièrement sous forme réduite A-, V = 0 et donc
F = F max ; réciproquement, si la concentration [A] = [A ]max, V = Vmax et donc F =
F min (Fmin est souvent écrite F 0 et appelée fluorescence constante). L'évolution de F à
partir de F 0 , ou fluorescence variable : F v = F - F 0 , témoigne par conséquent de la vitesse
photochimique primaire de la photosynthèse qui est au point de départ de tous les pro-
cessus ultérieurs. Il n'est donc pas étonnant que l'étude de cette fluorescence, qui bénéfi-
cie d'excellents outils physiques, soit une de celles ayant le plus apporté à nos connais-
sances de base sur ce phénomène.

2.- Migration de l'énergie (v. Figs 2, 3 et 4)


(cf. revues ci-dessus et celles de Williams, 1977, Butler, 1978.
La concentration de la chlorophylle dans la membrane du thylacoïde est élevée :
0, l - 0, 2 M. Cependant, les flux lumineux naturels ne permettent la rencontre d'un pho-
ton et d'une chlorophylle au mieux que toutes les 0, 1 s (soleil brillant d'été) et parfois
que toutes les 10 s (ciel nuageux) :en moyenne, toutes les secondes. Pour assurer une vi-
tesse élevée de photosynthèse, il faudrait donc qu'à chaque chlorophylle soit couplé un
accepteur, qui n'interviendrait ainsi que rarement. Le rendement de l'appareil photosyn-
thétique serait mauvais, son encombrement extrême et le coût de sa biosynthèse excessif,
Y. de KOUCHKOVSKY 23

et cela d'autant plus que, comme on le verra ci-dessous, c'est toute une chaîne de trans-
porteurs d'électrons, allant de H 2 0 à NADP+ (nicotinamide adénine dinucléotide) qui est
concernée, et non un accepteur isolé. La solution économique est donc d'associer chaque
chaîne à une chlorophylle particulière, les autres pigments servant d'antenne captant l'é-
nergie lumineuse et la convoyant vers ces centres actifs privilégiés. En moyenne, on trouve
300 chlorophylles-antenne par chlorophylle-centre, soit 600 pour une chaîne complète à
2 centres, Système 1 et Système Il.

TRANSFERTS 0 'EXCITATION
(2e état singulet) (1er état singulet)
l ( E ) _____ ......._._ _..__ _ _ _ _ _ _ _ _ _ Chi a Œ1)
Ch a l - (relaxations directes}
t
:
1
1
. ""'----~------------...........--Ch l b ou c ( E~ ~-
Chl b ou c ( E2 ) ....
Phycoéry th ri ne
L- Phycocyani ne
1 1
Caroténoïdes L- Allophycocyani ne
[bleu - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - rouge}

Figure 2.- Transfert d'excitation entre les principaux pigments photosynthétiques


L'ordre des transferts est celui des niveaux excités d'énergie élevée (courtes longueurs d'onde :
bleu) vers ceux d'énergie basse (grandes longueurs d'onde :rouge). La présence, mutuellement exclu-
sive, de chlorophylle b ou c implique l'absence des phycobilines et réciproquement. Seule la bande
rouge de la chlorophylle (a, uniquement) est concernée par la dissipation par photochimie (Fig. 1).

On sait, en effet, que chez les organismes effectuant une photosynthèse aérogène
- cyanophycées ou cyanobactéries (la dénomination phycobactéries aurait évité bien
des controverses ...), algues et «plantes» - il y a 2 grands groupes d'antennes et de centres,
les (photo )systèmes I et II, chaque centre étant relié à un point particulier de la chaîne ré-
do x commune. Cette différence entre les antennes s'exprime en particulier dans leurs
spectres d'absorption : le Système II (SII) comprend la majorité, sinon la totalité, des
pigments accessoires (phycocyanine et phycoérythrine, chlorophylles b, c, etc.), ainsi
qu'une fraction de la chlorophylle a, le Système I (SI) comprend essentiellement diffé-
rentes formes de la chlorophylle a, caractérisées par des pics bleus et rouges plus éloignés.
Autrement dit, SI absorbe plus vers l'ultra-violet('""' 435 nm, contre'""' 485 nm) et l'infra-
rouge (> 680 nm, contre < 670 nm) que sn.
Ces particularités spectroscopiques sont dues à la formation de complexes chlo-
rophylles-protéines, CP (cf. Thornber et coll., 1979, Bennett, 1979, Thornber et Mark-
weil, 1981), où l'association du chromophore à des chaînes polypeptiques particu-
lières (probablement avec aussi des lipides), modifie les niveaux d'énergie, d'où le décalage
et l'élargissment des bandes. Ces complexes ont bien une réalité biochimique, car on a pu
en isoler plusieurs, par électrophorèse sur gel. Les principaux sont CP1, qui comprend le
centre SI (ou P700 : v. ci-dessous), et le CP2 ou «complexe collecteur de lumière» du
SII, symbolisé LHC ou LHP ou encore LHCP (= light-harvesting complex ou protein ou
24 ACTUALITBS BOTANIQUES

chlorophyll-protein). Le centre SII serait dans l'un des autres complexes : CP3, 4, 5 etc.
D'autres nomenclatures sont employées, comme CPa qui comprendrait SU (Andersson et
Anderson, 1980) ; pour ces auteurs, plus de la moitié de la chlorophylle serait sous for-
me de LHC, plus du quart sous celle de CP1 et moins de 15 % sous celle de CPa, ce qui
est loin du rapport SI/SII = l, généralement admis.
S'il est évident qu'il y a un transfert d'énergie des antennes vers les centres, on
peut se demander s'il y a, pour chaque Système, un transfert de centre à centre, via les
antennes - ou transfert d'énergie intrasystème - et même un transfert d'énergie inter-
systèmes, entre SII et SI. On a signalé plus haut que le transfert d'énergie obéit à des
contraintes énergétiques et spatiales. C'est-à-dire que l'énergie est transmise des pigments
absorbant dans les courtes longueurs d'ondes à ceux qui, suffisamment proches, absor-
bent les longueurs d'ondes plus lointaines. C'est sur ces données qu'est bâtie la séquen-
ce de la Fig. 2. Bien que localisées dans des granules (phycobilisomes) à la surface exter-
ne des thylacoïdes, les phycobilines (phycoérythrine, phycocyanine etc.) transfèrent
leur énergie avec un bon rendement à la chlorophylle a : leur fluorescence relative in vi-
vo est quantitativement faible. Dans les membranes mêmes, les caroténoïdes habituels
ont un rendement médiocre (- 0, 5), alors qu'il est excellent (près del) pour les chloro-
phylles b ou cet, au sein de chaque Système, des formes de courtes longueurs d'onde vers
les formes de grandes longueurs d'onde de la chlorophylle a.
Quelle qu'en soit la probabilité intrinsèque, le transfert d'énergie, de centre à
centre, est donc tributaire des relations spatiales qu'ont entre elles les unités photosyn-
thétiques (l UPS = l centre+ antenne, celle-ci pouvant être complexe). Si ces unités sont
totalement isolées, le transfert est nul ; si elles forment un continuum homogène, il est
maximum. Mais les unités peuvent n'être que partiellement connectées, les îlots qu'elles
forment pouvant avoir une réalité structurale ou ne représenter qu'une moyenne statisti-
que.
Les transferts ont surtout été étudiés par le biais de la fluorescence, grâce en par-
ticulier aux travaux initiateurs de Duysens. En ce qui concerne la fluorescence, le Systè-
me 1 est très différent du Système II : il est faiblement fluorescent à température am-
biante (et ne l'est qu'au-delà de 700 nm), cette fluorescence, comme la partie constan-
te pour sn, étant due à des pertes aléatoires d'énergie dans les antennes ; surtout, il ne
présente pas de complémentarité fluorescence-photochimie. De plus, ses unités semblent
totalement isolées les unes des autres. Autrement dit, une fois atteint par un photon, un
centre ouvert en utilise l'énergie :conversion photochimique, et s'il est fermé, il la dissipe
de manière non radiative : triplet, chaleur. Le transfert intrasystème dont il va être
question ne concerne donc que le Système II, où est respectée la complémentarité fluo-
rescence-photochimie. Un centre II ouvert a sa fluorescence en quelque sorte éteinte
(= quenched, en anglais) par l'accepteur primaire An sous sa forme oxydée et c'est
pourquoi on a appelé ce dernier le quencher Q.
Le transfert intrasystème II se traduit par une montée sigmoïde de la fluorescence
variable (Fig. 3). En effet, un photon rencontrant un centre fermé (où Q se trouve ré-
duit, Q"), au lieu d'être perdu comme dans le cas des unités isolées, peut être transmis
avec une certaine probabilité p à un centre voisin, ouvert ou fermé (Joliot et Joliot,
1964). Par conséquent, F sera initialement faible et ne s'élèvera rapidement que lorsqu'
une grande partie de la population des centres sera fermée. L'analyse des courbes et des
durées de vie montre qu'il y a au moins 3-4 centres sn interconnectés (chacun rattaché à
,.., 300 chlorophylles), situés à une distance moyenne de 4, 5 nm, et que p :=:::: 0, 5 · 0, 6.
Y. de KOUCHKOVSKY 25

TRANSFERT INTRASVSTEME csrr-sn >

UNITES ISOLEES transfert = 0


h\1
1 UPS: 1
... F
~ 0 0 0 F.., ~

~
e 0 e 0
•c::
~

0 0 ~ 0
.,e
UNITES CONNECTEES: transfert > 0 •...
Centre: ... ~ 0 1 0: F.., -0
:::s
....
ouvert -ferme o: ®: 0 ~:
---4--- [+OCMU]
h'll ·o o:
-
( 0) (el) 0 ~ o:o
Q Q- ' -t•mps.t

Figure 3.- Transfert d'excitation intrasystème :de Sn à Sn


A gauche, marche au hasard de l'exciton (=énergie quantique du photon) à travers les mo-
lécules de l'antenne (e) jusqu'à la chlorophylle-centre (o), l'ensemble formant l'unité photosynthéti-
que UPS. A droite, formes schématiques des montées de la fluorescence cvariable», en présence de
l'inhibiteur DCMU, ou 3 (3, 4- dichlorophényle)- 1,1. diméthylurée, qui limite la réaction à la sépa-
ration de charges au sens du Système II : hv + DnChlnQ ~ DnChln*Q ~ DnChln+Q- ~ etc.
Quand tous les Q sont oxydés, les électrons peuvent quitter les Chin * excitées, ce qui évite les pertes
d'énergie par fluorescence : F 0 (> 0 = fond constant de fluorescence aléatoire des antennes) ; quand
tous les Q sont réduits, ces pertes sont à leur maximum, donné par le rendement PF défini Fig. 1 (dans
Dt alors, kp = k* [Q] = 0 car [Q] = 0): Foo. L'analyse des cinétiques indique si les unités sont
isolées (exponentielle) ou connectées (sigmoïde).

Le transfert intersystème ou cspill-over» (Fig. 4) correspond au sens SU ~ SI,


qui obéit à l'échelle des niveaux énergétiques exprimés par la position des bandes d'ab-
sorption (marginalement, un transfert SI ~ SU, fonction du peuplement thermique des
sous-niveaux vihrationnels, peut se produire). Tout se passe comme s'il y avait réémission
d'excitons, c'est-à-dire d'énergie quantique, du SII vers SI. Le «modèle tripartite, ac-
tuellement fortement défendu (Butler, 1978) favorise l'image suivante. Chaque Système
aurait son antenne, composite, et le LHC - v. ci-dessus - serait un sensibilisateur supplé-
mentaire pour SII (peut-être un peu aussi pour SI) ; le transfert intersystème se ferait
principalement des antennes propres SII vers les antennes propres SI (peut-être aussi via
LHC), la distance moyenne entre SI et SII étant d'environ 6 nm.
Au total, ces divers types de transfert assurent la répartition harmonieuse de la
lumière entre les centres actifs. Ainsi s'amorce le chaîne rédox aboutissant à la forma-
tion de NADPH et d'ATP (adénosine triphosphate) indispensables au métabolisme ul-
térieur.
26 ACTUALITE:S BOTANIQUES

TRANSFERT INTERSVSTEMES csn-si >


cent res o =ouvert e=-fermé

h~~---.-.sr-------} F73s
h"n----s n-sr---
h~ ~sll- - - - - -- }
111 n Fsas
-
c
0
0
..c
~
h'lln ,...,...-sn - s II---
Fns= t<tl
( 77K)

Quand S.II se ferme, Fsasl et


UNITES: SII SI
transfert II--I / , donc F735/

Figure 4.- Transfert d'excitation intersystèmes: de SII à SI


A gauche, représentation arbitraire : 1/ de quelques ensembles SII, chacun composé de -4
unités photosynthétiques associées au complexe collecteur de lumière LHC ; sauf exception, le centre
ne reçoit d'exeiton que de son antenne ou, par son intermédiaire, de LHC, les 2 étant excités directe·
ment ou par réémission d'exciton d'un centre voisin fermé (v. unités connectées : Fig. 3) ; 2/ de
plusieurs unités SI isolées entre elles mais susceptibles de recevoir de l'énergie transférée par leurs an-
tennes et (?) le LHC du SII (pas de transfert SI -+ SI : unités isolées : Fig. 3, et transfert inverse
SI -+ SII pratiquement interdit). En bas, au milieu :spectres d'émission à la température ordinaire
(- 300 K) et à celle de l'azote liquide (77 K), qui exalte la fluorescence SI ; en haut à droite :rappel
des sens des transferts ; il vient donc qu'au fur et à mesure de la fermeture des centres sn, donnant
lieu à la croissance de F 6115 (cf. Fig. 3), F 735 augmente en proportion :en bas à droite.

LA CHAINE RËDOX PHOTOSYNTHETIQUE

1.- Le transfert d'électrons (v. Fig. 5)


(cf. les revues de Joliot et Kok, 1975, pour le dégagement d'0 2 , de Ke, 1978,
pour les réactions primaires SI, de Knaff et Malkin, 1978, pour celles du SU - ainsi que,
pour le côté donneur de ce dernier, Bouges-Bocquet, 1980, et pour son côté accep-
teur Vermaas et Govindjee, 1981 - et cf. enfin les récentes syntheses générales de Mal-
kin, 1982 et Cox et Olsen, 1982).
On a vu qu'une des conséquences de la séparation initiale des charges dans les cen-
tres est la formation d'un réducteur A- et du cation Chi+ de la chlorophylle. Pour que cel-
le-ci revienne à l'état initial Chi, il faut donc !\u'elle arrache un électron à un donneur ap-
proprié D, jouant le rôle d'un réducteur pour l oxydant Chi+. Soit au total :
D Chi A+ hv -+ D Chi* A -+ D Chi+ A- -+ n•chl A-
La chlorophylle ainsi régénérée (le centre ainsi réouvert) pourra capter un nouveau pho-
Y. de KOUCHKOVSKY 27

ton, mais celui-ci ne sera utile que si A- et D+ sont revenus à l'état A et D. Il faut donc un
réservoir de réducteur pour D+ et d'oxydant pour A- : c'est le rôle de la chaîne rédox de
les rendre accessibles.
En fait, comme il y a 2 Systèmes, il y a 2 types de centres, séquentiellement reliés
selon le schéma actuellement le plus probant :
Réservoir (e·) + _ (e·) + _ (e·) Réservoir
réducteur -+ -+ Du Chin Au -+ -+ Dr Chlr A -+ -+ oxydant
On sait que le réducteur terminal physiologique est H2 0 et 1'oxydant naturel
final NADP+, remplaçable in vitro (réaction de Hill) par du ferricyanure p. ex.
L'oxydation de l'eau est un processus coopératif à 4 électrons, alors que la photo-
réaction II, comme la 1, est monoélectronique. Par conséquent, il y a un mécanisme de
stockage de charges, que Joliot, Kok et leurs collaborateurs ont mis en évidence. Con-
crètement, avec du matériel reposé à l'obscurité, la quantité d'0 2 dégagé à la suite d'un
éclair lumineux très bref mais saturant - c'est-à-dire ne pouvant exciter qu'une fois tous
les centres - oscille selon une périodicité de 4 avec le numéro de ces éclairs. Kok a proposé
un schéma à 5 états S parcourus en 4 étapes photochimiques pour interpréter ces faits :
hv hv hv hv

L /
So -+ SI+ -+ s2+ -+ s3+ -+ s4+
j
(0 2 + 4W +- 2H 2 0)
(spontané)

La charge+ supplémentaire apparaissant à chaque fois est due à la réaction dont le bilan
peut s'écrire :
S(n)+ + D+ -+ S(n+ I)+ + D
Pour .plusieurs raisons, un certain désordre s'établit, entraînant un amortissement des
oscillations vers une valeur stationnaire. Le complexe S serait une protéine thermolabi-
le, faiblement liée à la face interne du thylacoïde et ayant peut-être l'anion cr comme
cofacteur ; elle contiendrait du Mn, aisément extractible. Outre des intermédiaires possi-
bles entreS et D, des donneurs situés sur des voies secondaires pourraient exister.
La chlorophylle-centre II serait peut-être un dimère appelé P6 8 0 parce que son pic
d'absorption rouge est à 680 nm. Pt 80 est un oxydant très fort puisqu'il oxyde, indirec-
tement, l'eau (E~ de H20/0 2 > 0, 8 V). L'accepteur primaire An serait en fait une phéo-
phytine (= chlorophylle sans Mg) à bas potentiel, symbolisée 1, car elle serait intermédi-
aire entre P6 a 0 et le quencher Q. Ce dernier serait une plastoquinone, peut-être liée à du
fer, dont la réduction est mesurable à 320 nm et occasionne indirectement une diminu-
tion d'absorption à 550 nm :d'où les symboles X 320 et C 550. Q existerait sous plu-
sieurs formes, ayant divers potentiels rédox, mais seul QI, décelable par la montée de
fluorescence avec un éclair isolé, serait dans la chaîne connectée à SI. L'accepteur suivant
B (ou R), serait également une plastoquinone ; cependant, tandis que la réduction de Q
s'arrête au stade du radical semi-quinone Q', B pourrait atteindre 1'état quinol, totalement
réduit et protoné BH 2 • Autrement dit, il faut 2 Q; pour réduire B et ceci se traduit par
des oscillations de période de 2 dans la fluorescence chlorophyllienne. Le pool de plas-
toquinones qui suit est un ensemble de 4 à 7 molécules, biélectroniques et bipro-
toniques (PQ + 2 e· + 2 H+ ~ PQH 2 ) ; c'est par le pool de PQ que plusieurs chaînes
rédox, séparées au niveau des centres peuvent communiquer. L'électron de PQH 2 est
récupéré par le SI grâce à un ensemble de 2 ou 3 métalloprotéines : la protéine fer-soufre
dite de Rieske, Rk, la protéine à cuivre plastocyanine, PC, et peut-être le cytochrome f
(= c6 ), mais ce dernier serait plutôt sur une voie latérale.
28 ACTUALIT~S BOTANIQUES

La chlorophylle-centre 1 serait très probablement un dimère, appelé P 700 de par la


position de son pic à 700 nm. L'électron provenant de P 700 est pris par un accepteur X,
à très bas potentiel, peut-être par l'intermédiaire d'une chlorophylle (Chi} Puis, l'on
trouve deux autres protéines fer-soufre, A et B (synonyme : P430 ) et la ferrédoxine FD
sensu stricto. Celle-ci, grâce à une flavoprotéine à F AD (flavine adénine dinucléotide), ré-
duit NADP+ : NADP+ + 2 e· + H+ ~ NADPH. La ferrédoxine (E'0 < -0,4 V) est à un
carrefour de multiples réactions : réduction des nitrates et des sulfates, mais aussi, en pré-
sence d'une hydrogénase, des protons en hydrogène : FD" + H+ ~ FD + l/2 H2 et, en
présence d'une nitrogénase, de N2 en NH 3 • Egalement, la ferrédoxine peut restituer son
électron entre les 2 Systèmes, au niveau de PQ ou de Rk, via les cytochromes f et b 5 6 3 :
voie cyclique. L'articulation de la chaîne rédox selon l'échelle des potentiels est résu-
mée Fig. 5.

2.- Le transport de protons (v. Fig. 6)


(cf. de Kouchkovsky, 1981 a et b, pour un aperçu général, et voir les revues plus
détaillées de Dilley et Giaquinta, 1975, Hauska et Trehst, 1977, Hall, 1976, Rottenherg,
1977, ainsi que les références du paragraphe suivant).
Certains segments de la chaîne rédox font intervenir des protons, d'autres pas.
Plus précisément, les étapes de protonation impliquent des transporteurs situés sur la fa-
ce externe du thylacoïde (réduction de la plastoquinone et de NADP+), tandis que celles
de déprotonation se déroulent sur la face interne (oxydation de la platoquinone réduite
et de H2 0). Il y a ainsi une apparente translocation de protons vers le lumen des thy-
lacoïdes. Cette prise de protons externes se traduit à la lumière par une légère alcalini-
sation d'une suspension non tamponnée de chloroplastes, mesurable avec un pH-mètre:
le pH s'élève par exemple de 7, 0 à 7,2. Pour suivre l'évolution du pH interne des vésicu-
les, il faut faire appel à des méthodes indirectes, comme la migration vers l'intérieur d'une
sonde (couramment, l'amine fluorescente 9-aminoacridine : Schuldiner et coll., 1972).
Le pH interne du thylacoïde chute fortement, p. ex. de 7 à moins de 4, par suite de l'af-
flux massif de protons externes dans le volume restreint du lumen et malgré son fort pou-
voir tampon endogène. La Fig. 6 illustre ces évolutions des pH externe et interne et en
explicite le mécanisme par une représentation sommaire de la topographie membranaire
de la chaîne rédox avec ses sites d'échange de protons. Ainsi qu'il est expliqué dans la par-
tie «Flexibilité et Régulation», on pense que SII et SI peuvent être spatialement séparés
et que la plastoquinone nûgre de l'un à l'autre. La Fig. 6 met en lumière 2 points sup-
plémentaires qui seront traités dans la partie suivante : la présence du «facteur de cou-
plage» CF où s'opère la synthèse d'ATP, et l'intervention éventuelle d'un «cycle protomo-

Figure 5.- Représentation. selon l'échelle, des potentiela d'oxydo-réduction cnonnaun


à pH 7 (E'0 , en V), de la chaîne rédox photosynthétique
S =protéine à manganèse accumulant 4 charges+ ; D" donneur primaire au centre SII, P6ao
(dimère ? de chlorophylle) ; 1 .. accepteur primaire effectif (phéophytine ?) ; Q=accepteur primai-
re cl81!8Ïque (plastoquinone) ; B = accepteur secondaire (plastoquinone) ; PQ =pool des plastoquino-
nes principales ; Rk = protéine à fer et soufre, dite de Rieske ; PC= plastocyanine : cuproprotéine,
dont une fraction, liée à la membrane interne, est probablement le donneur immédiat au centre P 7 oo
(dimère de chlorophylle) ; x.. accepteur réputé primaire de SI, mais peut-être précédé de [chl·]= chlo-
rophylle, indiquée ainsi sous sa forme réduite d'anion ; A et B • appelés centres A et B par mesure de
résonance paramagnétique électronique ou P4 30 par spectroscopie, organisés en parallèle ou en série
(avec X, seraient des protéines fer-soufre) ; FD .. ferrédoxine, autre protéine fer-soufre ; F AD : flavo-
protéine, NADP= nicotinamide adénine dinucléotide phosphate ; b 559 (HP, BP =haut, bas potentiel),
b 56 3 et f = 3 cytochromes différents. Le nombre de flèches rappelle le nombre d'étapes pour parvenir
Y. de KOUCHKOVSKY 29

+1 , 2 CHAINE REDOX
+1 PHOTOSVNTHET IQ UE

(leV: 96,5 kJ mot-11


•0 ,8

+0,6
1
*
1
+ 0.4 1
HP , 1
b .1
sss i1
1
•0,2 aP :1 "''

bff_,:
0 { hV n ~ 1. 82 eV }
À<680nm
-0,2

-0.4

-0,6 [Fe -s]

-0,8 0 =sites échange H+

-1 ,0 1
*
/=perte d'énergie thermodynamique

_ f-- Système
0, 2
rr Système I

à l'oxydation de H2 0 ou à la réduction de PQ et NADP+; les flèches en tireté suggèrent des voies laté·
rales poBBibles, les points d'interrogation indiquent les controverses. L'électron-volt, eV, est l'énergie
d'un photon utile hv de SI ou SU, et qui peut donc produire une séparation de charges espacées par le
potentie~ V (kJ. énergie correspondante de N quanta, soit d'un einstein ; N, nombre d'Avogadro
~ 6. 10 3 molécules par mole). Voir les détails dans le texte et noter qu'inévitablement la stabilisa-
tion des charges initiales+ et · se traduit par une perte d'énergie. Cette représentation en zig-zag expli·
que le terme courant de schéma enZ, quoiqu'elle suive plutôt la forme d'un N...
30 ACTUALITES BOTANIQUES

teur», analogue à celui proposé par Mitchell (1975). Un tel cycle doublerait, au niveau
de la plastoquinone, le nombre de protons transportés par électron transféré entre SI
et SII. Séparément, chaque système présenterait donc un rapport H+/e- = l, et pour
SI+ SII connectés, il serait de 2, ou même de 3 avec l'éventuel cycle protomoteur (v. Ta-
bleau 1). Celui-ci n'interviendrait cependant que dans des circonstances marginales,
peut-être en déséquilibre de lumière. On verra plus loin 1'importance que revêt ce rap-
port pour l'énergétique de la photosynthèse.

TRANSDUCTION DE L'ENERGIE ELECTROCHIMIQUE


DU GRADIENT DE PROTON
l~N ENERGIE DE LIAISON CHIMIQUE DE L'ATP (PHOTOPHOSPHORYLATION)

(Consulter, pour un résumé didactique, de Kouchkovsky, 1981 b, et, pour une vue
globale, Hinkle et Mc Carty, 1978 ; voir Hall, 1976, Jagendorf, 1977, Avron, 1977, Mc
Carty, 1980 pour une analyse assez générale des données de base, Junge, 1977, et Witt,
1979, pour ce qui concerne plus précisément le potentiel électrique, Mc Carty, 1979,
Shavit, 1980, et Nelson, 1982, pour le facteur de couplage, et enfin Schlodder et coll.,
1982, pour une présentation des travaux du groupe de Berlin sur les relations directes
entre gradient de protons, facteur de couplage et synthèse d'ATP).

1.- Remarque liminaire


Les propriétés thermodynamiques d'une substance donnée dans des conditions
données s'expriment quantitativement par son potentiel chimique, J.l., fonction de son ac-
tivité (~ concentration) dans le milieu, ou par son potentiel électrochimique, 'ji, lorsqu'
en plus intervient un potentiel électrique t/J. Si 1'on a un compartiment interne (indice i)
et externe (indice e) séparés par une membrane, la différence de potentiel électrochimi-
que du proton, qui est une expression de l'énergie fournie - et donc récupérable - pour
former le gradient de proton entre ces 2 compartiments, s'écrit :
fi 'jiW = F l:ll/1 - (ln 10) X RT l:lpH
où : l:l'jiW = 'iJH+ - 'ji Ht est en Joules mol" 1 , c'est-à-dire par proton -g ; F ~ 96 500
e 1
Coulombs mor 1 ; (ln lü) X RT ~ 5 600 Joules mol" 1 à 20°C; l:lt/1 = (1/le- 1/li) < 0
est en Volt; l:lpH = (pHe- pHi) > 0 est sans dimension*.
D'une manière générale, tout gradient, de potentiel électrique ou de concentra-
tion(= terme osmotique), est une forme d'énergie. Dans le cas du proton, la composante
osmotique est donc l:lpH et la composante électrique est la différence de potentiell:ll/1 due
à la dissymétrie des charges de part et d'autre de la membrane (la charge de H+ inter-
vient). Former un gradient demande de l'énergie, conserver ce gradient la stocke et dissi-
per le gradient la libère. C'est sur cette notion fondamentale qu'est basée la théorie chi-
mio-osmotique de Mitchell (1966).
Par ailleurs, l'hydrolyse de l'ATP (adénosine triphosphate) en ADP (adénosine di-
phosphate) et P (phosphate) est endergonique, donc sa synthèse consomme de l'énergie.
Soit, en présence de Mg 2 + (A = adénosine, - = liaison riche, en fait non localisée) :

* Mitchell utilise aussi la notion de force protomotrice (en Volt), qui est l:lp= fl'jiH+fF; ce
symbolisme n'apporte rien de plus aux calculs mais a le mérite de mettre en lumière le parallélisme
entre électricité (e·) et pro ticité ( H+).
Y. de KOUCHKOVSKY 31

0 0 0 0 0 0
t
A- ~- 0- ft - '
0- ~- o·
t
~ A -~- 0 -~- o-
t t
+ HO -~- o- + H\
0-Mg-0 o- O-Mg-O o-
H---OH
Dans le sens indiqué ci-dessus de l'hydrolyse, la variation d'enthalpie (énergie) libre
est : !:J.G = l:J.G 0 ' + RT ln ([ADP] [P] / [ATP]), avec l:J.G 0 ' = !:J.G 0 - 2, 3RT pH(~- 34 kJ
mor 1 à pH 7 et 20°C). Dans le sens de la synthèse, les signes sont inversés : l:J.Gp = -l:J.G.
l:J.Gp réel dépend du rapport de concentration des constituants, appelé potentiel phos-
phate (terme impropre, appliqué également à l:J.G lui-même) ; il peut atteindre in vivo
60 kJ mor 1 .
D'un point de vue strictement énergétique, la théorie chimio-osmotique revient à
dire que n protons, transitant du compartiment interne ('jTHt élevé) vers le compartiment
externe (Ir,W faible), libère au niveau du site de phosporylati~n CF ( =facteur de coupla-
ge) l'énergte bécessaire à la synthèse d'une molécule d'ATP. Par conséquent, on doit avoir
avec l:J.GH = -!:J.#Tw (signe moins, car on récupère l'énergie), l:J.Gp = n l:J.GH. Il faut insis-
ter sur la stricte équivalence thermodynamique des termes électriques (I::J.t/1) et osmotique
(l:J.pH) :même avec !:J.pH = 0, l:J.Gti =1= 0 si i::J.t/1 =1= O. _
ll faut donc déterminer dune part l:J.Gp (par dosage de l'ATP), d'autre part !:J.GH
(par mesure de l:J.pH et i::J.t/1) et n, stoechiométrie des w· à I'ATP. (,_luant au mécanisme chi-
mique même de synthèse d'ATP à partir de H+, Pet ADP, il ne sera qu'effleuré plus loin*.

2.· Fonnation, stockage et dissipation du gradient de protons


On a vu ci-dessus qu'une différence de pH, !:J.pH, est créée à la lumière, par suite
des alternances sur une face où l'autre de la membrane, de transporteurs de e· ou de e·+
H+ ; il faut ajouter aussi que si ce l:J.pH reste maintenu, c'est parce que, d'une part la chaî-
ne fonctionne en permanence grâce à l'apport continu d'énergie lumineuse (système ther-
modynamique ouvert), d'autre part la membrane est peu perméable aux H+ (l'entrée
des protons se produit sous forme de H, non de H+ ) : le !:J.pH se dissipe en effet assez len-
tement à l'obscurité, sauf si l'on perturbe la membrane par des détergents ou par des pro-
tonophores-découplants comme la nigéricine ou la gramicidine.
La différence de potentieli::J.t/1 est moins directement apparente. Mesurée à l'état
stationnaire par le partage d'ions perméants entre le lumen et le milieu, elle semble faible :
- l0" 2 V (plus positif à l'intérieur). Mais une méthode très fine a permis de déterminer
que le i::J.t/1 entre les 2 faces de la membrane, et non plus entre les 2 phases qui leur sont
adjacentes, peut être parfois plus élevé. Il est prédominant au tout début de l'éclairement,
en particulier à la suite d'un éclair lumineux isolé (cf. Witt, 1979). Dans ce dernier cas,
i::J.t/1 mesure la séparation photochimique des charges ayant lieu dans les deux Systèmes en-
tre les bords intérieurs (+) et extérieurs (-) de la membrane : les dipôles ainsi créés, P;8 0 -
Q- pour SII et P;00 - x- pour SI (v. Fig. 6) déterminent un champ électrique transmem-
branaire l:J.F = i::J.t/1 /1, où l est l'épaisseur de la membrane(- 6nm). l:J.F influence les pro-
priétés d'absorption des pigments membranaires par électrochromie, ce qui se traduit en
particulier par une légère augmentation d'absorption vers 515 nm. Après un éclair, l:J. 515
indique un i::J.t/1~ -50 mV, mais en lumière continue i::J.t/1 atteint transitoirement jusqu'à

* Les H+ dont il est question ici ne sont par ceux des simples équilibres acidobasiques de
l'A TP, de l' ADP et du phosphate dans le milieu externe, mais ceux du gradient de protons.
32 ACTUALIT€S BOTANIQUES

- 200 rn V, puis décline à quelques dizaines de rn V, sinon moins. Cette forte montée ini·
tiale serait due à l'entrée des H+ et la redescente ultérieure à une compensation de ces
charges positives par redistribution ionique :entrée de Cr, sortie de K+ et Mg 2 + etc. Avec
les chloroplastes, c'est donc t.pH qui prédomine à l'état stationnaire dans le gradient de
protons. En prenant des valeurs courantes, t.pH R:: 3, 5 et t.l/1 R::- 0, 01 V, on arrive ainsi à
t./Tw = 96, 5 x(- 0, 01)- 5, 6 x 3, 5 R::- 20, 6 kJ par proton. Si donc t.Gp R:: 60 kJ par
ATP, il vient n = t.Gp/t.GH R:: 60/20 = 3 : c'est le rapport W/P, nombre de protons
Hi~ H~ utilisés dans CF pour synthétiser une molécule d'ATP dans les conditions réelles.
Les valeurs expérimentales sont proches de 3 (cf. Mc Carty, 1980), rarement en dessous,
parfois au-dessus.

H,
H

- . i'H:
e-(Sni-PQeTT PQH2e
.. cycle r r T l -
protomoteur.. PQi.1....(-- PQH 2j e-1 SII
éventuel 2 Hi

Figure 6.- Disposition topograplùque des éléments-clés de la chaîne rédox dana un thylacoide
représenté en coupe très simplifiée, avec indication des sites de prise et de relargage
des protons et schéma du facteur de couplage
A noter que SI serait principalement hors des grana, sa communication avec SII étant assurée
par la plastoquinone mobile dans la membrane. Symboles e .. externe, i· interne (autres symbolismes :
v. Fig. 5). Le facteur de couplage CF est également exclu des zones d'accotement granaire, mais le lu-
men forme un continuum dans le thylacoïde (plusieurs d'entre eux pouvant peut-être communiquer).
Voir, Tableau 1, le mécanisme de l'hypothétique cycle protomoteur. CF a CF 1 (8 sous unités :
2 a+ 2 li + 1 'Y + 1 6 + 2 e, le plus couramment admis)+ CF 0 (1 hexamère d'unités III, créant un canal
à protons central, cet hexamère étant maintenu par 1 - ou 2 ? - unité II ; l'unité 1 - comme la 6 ou
la 'Y pour CF 1 -servant peut-être à la liaison CF 0 - CF 1 - membrane). C'est par CF 0 , puis CF 1o que
transiteraient les protons internes en libérant l'énergie nécessaire à la synthèse d'ATP, probablement
dans les unités li de CF 1. En encart en haut à droite, cinétique schématisée de la faible augmentation
du pH d'une suspension éclairée de chloroplastes et de la forte diminution du pH interne de leurs thy-
lacoïdes. Ces t.pHe et t.pHi se stabilisent lorsque l'influx de H+, dû à la chaîne rédox, est égal à leur
efflux passif à travers la membrane.
Y. de KOUCHKOVSKY 33

3.· Synthèse d'ATP ou (photo)phosphorylation


Qu'un gradient de protons puisse servir à synthétiser de l'ATP a été montré de
diverses manières. D'abord, comme on s'y attend, l'addition d'ADP à des chloroplastes
placés dans des conditions phosphorylantes, à cet ADP près, entraîne une chute partielle
de t.pH : la phosphorylation consomme du ~pH ; à l'extinction, ~pH et ~l/1 se dissipent
plus vite. Ensuite, on peut créer artificiellement un t-pH en portant rapidement, à l'obs-
curité, des chloroplastes d'un milieu acide (pH - 4) à un milieu alcalin (pH"' 8) :voir
revue de Jagendorf, 1977. Enfin (cf. Schlodder et coll., 1982), on peut, toujours à
l'obscurité, placer des chloroplastes entre 2 électrodes très rapprochées et créer ainsi un
t,.p artificiel :une impulsion électrique entraîne une synthèse d'ATP.
Le mécanisme chimique imaginé par Mitchell (1977) peut se résumer de la ma-
nière suivante. ADP et P se fixeraient dans une zone particulière de CF 1 (v. Fig. 6), et
on aurait alors les réactions: H2 P04 ~ H2 PO; + 0 2 -, puis H2 PO; + ADP- ~ ATP, et
l'ion 0 2 - attirerait à travers le canal à protons de CF 0 2 H+ du compartiment acide :
0 2 - + 2 u+ ~ H2 0 ; l'eau ainsi formée serait évacuée, le site étant hydrophobe. En
fait, les bases chimiques de ce mécanisme ont été critiquées et, de plus, on en déduit
H+/P = 2 au lieu de....., 3 mesuré. D'autres théories ont donc été proposées. La théorie
conformationnelle de Boyer (1977) prend en compte des phénomènes connus de
fixation, forte et faible, des nucléotides dans les sous-unités de a et (j de CF 1 et de
changements structuraux de ce facteur ; sans être très explicite sur ce point, elle pourrait
indiquer un couplage direct - via des variations induites de conformation - de la chaîne
rédox et de CF. Plus précise est la contestation de Williams (1978) selon laquelle ce
couplage direct serait assuré par un transfert intramembranaire de H+ du site de produc-
tion (chaîne) à celui de consommation (CF), réduisant ainsi les pertes entropiques :il
n'y aurait donc pas nécessairement équilibre des protons avec les phases aqueuses du
thylacoïde, contrairement au postulat de Mitchell. Certains résultats expérimentaux (p.
ex. Baccarini-Melandri et coll., 1977) cadrent mal avec la formulation classique de la
théorie chimio-osmotique, mais nous avons pu récemment montrer (de Kouchkovsky et
Haraux, 1981, Haraux et de Kouchkovsky, 1982) que l'on doit prendre en compte un
ajustement du t.pH global transmembranaire par des courants de protons à la surface
même de la membrane : hypothèse micro-chimio-osmotique.

FLEXIBILITE ET REGULATION
L'image rapidement brossée des grandes étapes de base de la photosynthèse a dé-
jà montré qu'autour d'un noyau solide de structures et de réactions, divers processus
peuvent en moduler l'expression. Ainsi en est-il des transferts d'énergie entre les unités
du Système II et entre le Système Il et le Système 1, de 1'intervention éventuelle d'un
cycle protomoteur faisant varier le rapport H+/e- et, ci-dessus, de la modulation du ~pH
transmembranaire par un 6pH latéral de surface. Il faut associer à la stoechiométrie
H+/e- celle ~e ~+/P, d'où. découle le rapport P/e·, très fr~ue~ment mesuré directement
(et souvent ecnt P/e;., qw en est le double) : (P/e") = (H /e )/(W/P). Ce rapport n'est
pas autre chose que l'expression de la quantité d'ATP synthétisé par NADPH formé. On
sait que la réduction du C0 2 par le cycle de Calvin (en C3 ) exige, par chaînon glucidique,
2 NADPH (4 e") et au moins 3 ATP, soit Pte·~ 0, 75. Avec les plantes en C4 , il faudrait
même globalement au moins 5 ATP/C0 2 , soit P/e- ~ l, 25.

1.· Flexibilité du rapport ATP/NADPH (v. Fig. 7 et Tableau 1)


La chaîne rédox linéaire, c'est-à-dire allant de H2 0 à NADPH+ par les 2 Sys-
34 ACTUALIT~S BOTANIQUES

tèmes, peut-elle assurer la stoechiométrie minimum 3 ATP/2 NADPH ? Expérimentale-


ment, on trouve le plus souvent pour la chaîne complète in vitro H+/e"::::::: 2, soit la va-
leur que l'on peut effectivement attendre de la nature des constituants de la chaîne et de
leur disposition dans la membrane. Comme H+/P::::::: 3, il vient (P/e")::::::: 2/3::::::: 0, 67, va-
leur tout à fait comparable à celle que l'on obtient par la mesure directe des vitesses de
phosphorylation et de transfert d'électrons, mais insuffisante pour la réduction de co2.

MODULATION DE LA CHAINE REDOX ce· .H•)


(p+Q+r=1)

Figure 7.- Modulation du rapport ATP/NADPH par l'intervention de voies complémentaires


du flux linéaire d'électrons de Sn à SI
PQ, FD, NADPH, : v. Fig. 5 ; PMS = phénazine méthosulfate, remplaçant artificiellement
l'ensemble des cytochromes b 563 et f. Cycle protomoteur : v. fig. 6. La voie linéaire va de H2 0 à
NADPH+. La voie pseudocyclique remplace, pour une fraction q des électrons, NADPH+ par 0 2
comme accepteur terminal : par conséquent, elle est soumise au même rapport H+/e" que la voie
linéaire normale (v. texte et Tableau 1) ; elle est appelée pseudocyclique parce que J'on a un bilan nul
en oxygène. La voie cyclique reboucle une fraction r des électrons vers PQ, excluant probablement
Sn : le rapport H+/e· n'est donc que la moitié d'une chaîne complète. L'intervention éventuelle d'un
cycle protomoteur double pour toutes ces voies le rapport H+/e· au niveau de la plastoquinone. Voir
Tableau 1 pour des exemples numériques théoriques.
On peut imaginer une augmentation de P/e· par une stimulation de H+/e- selon les
voies indiquées Fig. 7. Un cycle protomoteur porterait en effet à 3 ce dernier rapport,
soit Pfe· maximum = 1. SI par ailleurs une fraction des électrons était recyclée autour
de SI de manière couplée à un transport de protons, sans qu'il y ait donc accumulation
nette de produit réduit (NADPH ici), il y aurait augmentation de H+/NADPH et par con-
séquent, de ATP/NADPH : c'est la phosphorylation cyclique. Enfin, l'oxygène dissous
pourrait être réduit par la ferrédoxine FD- en superoxyde 02 qui serait détruit par la
superoxyde-dismutase ou qui formerait de 1'eau oxygénée, ultérieurement dissociée par
la catalase ; dans ces 2 cas, le bilan d '0 2 , en prenant en compte ce qui est libéré par la
photolyse de l'eau par SII, est nul (réaction de Mehler) :
1 SII - + l -" - + 1 .tl' SI 1 l 1 1 .1'
(2H20 ~ e+H +4"0 2 ;e+H +2"0 2 ~ H 0 ; H 0 ~ H 0+ 0 2 )
2 2 2 2 2 2 2 2 4
Y. de KOUCHKOVSKY 35

d'où le nom de phosphorylation pseudocyclique ; là encore, sans qu'il y ait accumulation


de NADPH, on a une synthèse d'ATP. Divers exemple théoriques sont calculés sur le
Tableau I et illustrent ce «couplage flexible» (Heber, 1976 ; Krause et Heher, 1976).
Pour terminer ce paragraphe consacré à l'optimisation des conditions requises
pour la fixation de C0 2 , il faut mentionner la régulation enzymatique du cycle du carbo-
ne lui-même. Cette modulation de l'activité des enzymes peut être obtenue par l'alcalini-
sation du stroma et l'augmentation de sa concentration en Mg2+, consécutives à la forma-
tion du ~pH, ou encore de leur réduction indirecte- via p. ex. la thiorédoxine- par la fer-
rédoxine de la chaîne rédox :voir Buchanan, 1980. De même, le facteur de couplage de la
phosphorylation, CF, est activé par le gradient de protons et par la réduction de groupes
·S-S- grâce à la thiorédoxine.

2.· Variabilité spatiale et quantitative des 2 Systèmes et régulation de la distribu-


tion de lumière
Un aspect fondamental des adaptations de l'appareil photosynthétique à sa fonc-
tion se manifeste au niveau structural lui-même. Il semble hien que le Système II· c'est-à-
dire LHC (collecteur de lumière principal), antenne propre, centre et segment (avec plas-
toquinone) de la chaîne rédox qui lui est rattaché- soit principalement concentré dans les
zones granaires, tandis que le Système I - antenne, centre et reste de la chaîne - ainsi que
les facteurs de couplage seraient cantonnés à la périphérie des grana et dans les lamelles
stromatiques : v. p. ex., Staehelin et Arntzen (1979) et Anderson (1981). Il faut donc
q 'un transporteur connecte sn à SI, et ce serait probablement la plastoquinone qui dif-
fuserait rapidement dans la membrane (du point de vue du gradient de protons et de la
phosphorylation, le lumen forme un compartiment unique, même si des phénomènes lo-
caux y ont leur importance, comme indiqué à la fin du paragraphe précédent). Selon les
conditions, telles que par exemple la richesse en stérols ou la température, la fluidité
membranaire peut varier : 1'activité de la chaîne rédox est sensible à un changement de
phase des lipides. La plastocyanine pourrait également servir de lien, en diffusant dans le
lumen.
Une propriété générale des hiomembranes est d'être chargées négativement. Dans
le cas des thylacoïdes, la répulsion électrostatique en résultant peut parfois prédominer
sur les forces attractives, faibles ; cela peut entraîner un désaccolement plus ou moins
prononcé des lamelles granaires (Barber, 1980). La sortie de Mg 2+ hors des membranes à
la lumière, contrebalançant l'entrée des H+, permettrait une neutralisation partielle de
ces charges extérieures. In vitro, on a constaté que des chloroplastes désaccolés en milieu
de faible salinité ont une montée de fluorescence quasi-exponentielle: les unités sn sem-
blent alors isolées (v. plus haut). L'addition de MgCl 2 (quelques millimolaires) suffit à
rendre la montée sigmoïde, indiquant une connexion de ces unités ; de plus, la fluorescen-
ce - sa partie variable essentiellement, qui est d'origine sn - est très fortement augmen-
tée. On pense que l'accolement granaire provoqué par Mg2+ entraîne une redistribution de
SU et SI. SII se concentrerait dans les membranes internes des granas, SI sur ses bords et
dans les lamelles stromatiques. En conséquence, les transfert intersystème sn ~ SI
(Fig. 4) chuterait et, comme l'indique la compétition entre les voies de désactivation
(Fig. 1), le rendement de fluorescence Sn augmenterait ; en même temps, un meilleur
transfert intrasystème SII -+ Sn (Fig. 3) serait ainsi obtenu, puisque transferts intra et in-
tersystèmes sont en compétition ; peut-être y aurait-il aussi une meilleure cohésion entre
LHC et les unités SII : voir revue Briantais et coll. (1982). A ces phénomènes se rattache,
sans s'y identifier, un effet inverse de diminution de fluorescence corrélée à l'acidification
36 ACTUALIT~ BOTANIQUES

Tableau 1.- Calcul théorique des rapports H+/e·, P/e· et ATP/NADPH


selon les divers types de chaînes photosynthétiques
Voir Figs 5 et 6 pour les chaînons SII, SI et la chaîne SII + SI, avec ou sans cycle protomo-
teur * ; PQ = plastoquinone. Voir Fig. 7 au niveau de SI les branchements, sur la chaîne linéaire prin-
cipale H2 0 ~II-+ I-+ NADPH+ (fraction p des électrons transitant par SI), des voies pseudocycliques :
H 20 -1-II _,. 0 2 (fraction q) et cyclique (fraction r) autour de SI ; p+ q+ r= 1. Les valeurs expérimen-
tales in vitro de H+/e· et P/e· sont en général inférieures aux valeurs calculées ici pour SII, mais leur
sont proches pour SI ou SI+ SII (HzO -+ NADP+), sans cycle protomoteur *. Dans le rapport H+/e·,
H+ concerne les protons relargués à l'intérieur, car ce sont eux qui déterminent l'essentiel du tl pH, le
nombre de protons consommés à l'extérieur étant le plus tributaire de la nature de l'accepteur termi-
nal (0, 5 avec NADP+, 1 avec 0 2 :réaction de Mehler, 0 avec ferricyanure :réaction de Hill) ; dans
les rapports H+/e" et P/e·, pour SI+ SII, e· concerne les électrons totaux transitant par SI et non seule-
ment ceux retrouvés dans l'accepteur terminal (N ADPH, en l' occurence ). Dans tous les calculs, H+/P = 3.
Notes : 1.- Pour SI+ SII, (H+/e")• 2p+ 2g._+ r sans cycle 2rotomoteur * et= 3p+ 3q+ r avec;
2.- (P/e·)= (H+/e")/(H+/P); 3.- (ATP/NADPH) .. (H /NADPH) / (WP) avec (H+/NADPH)= 2/p (H+/e"),
puisqu'il y a 2 électrons par NADPH. Les valeurs numériques de p, q et r sont ici arbitraires.

Chaîne p ATP

] = avec cycle protomoteur * e NADPH

1/ Système Il :
21 H 2 0 + 21 PQ + H+e -7 1 0, 33

to2+ ~PQHz+ Hi [1] [0, 33]

2/ Système I :
!PQH 2 + ~NADP++ ~H+ ~ 1 0,33

! PQ+ \NADPH+ Hj [2] [o. 67]

3/ SII+ SI(H 2 0 -+NADP+):


- Linéaire seule
(P= 1, 0 ;q=O ;r=O) 2 0,67 1, 3
[3) [1] [2]
- Linéaire+ pseudocyelique
(p=O, 8 ;q=O, 2 ;r=O) 2 1, 7
[3] [2. 5]
- Linéaire+ cyclique
(p= 0, 8 ; q= 0 ; r= 0, 2} 1, 8 1,5
[ 2, 6] (2, 2]
- Linéaire+ pseudocyclique+ cyclique
(p=O, 8 ;q=O, l; r=O, l) 2, 2 1,8
[3, 2] [2,7]
ou
1, 8 2
(2, 6] [2, 9]
* Cycle protomoteur hypothétique (voir Fig. 6) :
-sur la face externe (e): e"(de SII)+PQe+T~+2 H; ~ PQHze+ Te ~
-sur.la~~ceinterne(i):PQH 2 j+Tj :#: 2Hj+PQi+_Tj+e"(versSI) _ ~~i/eii 4 J=2
- et equilibre entre les 2 faces : PQe, PQH 2 e+ Te, Te ~ PQj, PQHzi+ Tj, Ti
ou T est transporteur de e·, par exemple un (ou deux ?) cytochrome de type b et/ou la pro-
téine fer-soufre de Rieske (v. Fig. 5}.
Y. de KOUCHKOVSKY 37

du lumen. Enfin, on a découvert récemment (Allen et coll., 1981) que LHC peut être
phosphorylé par l'ATP, la régulation entre la kinase phosphorylante et la phosphatase dé-
phosphorylante étant contrôlée par le niveau d'oxydoréduction de la plastoquinone. LHC
phophorylé défavoriserait en effet partiellement le transfert sn ~ sn au bénéfice du
transfert SII ~ SI. Tous ces facteurs (Mg 2 + externes, H+ internes, phosphorylation de
LHC) sont un moyen de modifier la répartition de l'énergie entre les unités du Sn ou en-
tre les 2 Systèmes et doivent se produire à des degrés divers in vivo.
On doit rapprocher de ces effets régulateurs l'adaptation des plantes aux condi-
tions d'ombre et de lumière: cf. p. ex. Boardman, 1977. Cette adaptation écologique tou-
che d'ailleurs surtout la vitesse maximum de la chaîne rédox- beaucoup plus élevée chez
les plantes de lumière - et sa saturation lumineuse, atteinte rapidement par les plantes
d'ombre ; la teneur relative de certains transporteurs secondaires, comme le cytochro-
me f, peut être modifiée. Si les rendements quantiques bruts restent semblables, les tail-
les d'antennes peuvent être très différentes. Par exemple, il a été trouvé en moyenne quel-
ques 800 molécules de chlorophylle collectrice par centre chez les plantes d'ombre contre
environ 400 chez celles de lumière (Malkin et Fork, 1981). Dans les conditions de culture
moyennes, cette valeur est cependant assez stable, autour de 600, même chez des plantes
d'origines taxonomiques très différentes ; elle est tout à fait comparable à ce que l'on
trouve chez les algues, Chlorella p. ex. (nombreuses observations, dont celles de l'auteur;
v. aussi Schmid et Gaffron, 1971). De cette fluctuation concernant les antennes, selon les
conditions, on doit enfin rapprocher une variabilité du rapport des constituants SI/SII de
la chaîne rédox (Melis et Brown, 1980). Ce rapport peut être nettement E!: 1, alors que
l'on admet généralement Sn = SI. On a déjà vu que les divers complexes chlorophylles-
protéines indiquent une inégalité entre les Systèmes, et la localisation de SII à 1'intérieur
des grana et de SI à l'extérieur confirme ce déséquilibre (en effet, le rapport moyen la-
melles granaires/stromatiques est de 7/3).

CONCLUSION

Deux réflexions peuvent être exprimées au terme de cet exposé. La première est
que 1'ensemble des processus qui ont été décrits sont totalement tributaires d'une stricte
organisation de la membrane où ils se déroulent et qu'aucun d'entre eux n'est sans réper-
cussion sur les autres. Si, à partir du début d'un éclairement, on assiste bien à la mise en
place successive des évènements suivants : capture et transfert de lumière ~ conversion
photochimique, puis transfert des électrons ~ gradient de protons ~ phosphorylation
~ métabolisme, très rapidement de multiples effets de branchements et de retours en-
trent en jeu, entraînant de subtiles interrégulations structurales et fonctionnelles. Ainsi,
le gradient de protons freine, par contre-réaction, la vitesse de la chaîne rédox et com-
mande l'ouverture du canal à protons du facteur de couplage CF par lequel transitent les
H+ accumulés, leur permettant de libérer l'énergie nécessaire à la synthèse d'ATP.
Mais aussi ce ilpH module, probablement par un effet membranaire, le sort de l'énergie
lumineuse absorbée et l'équilibre rédox entre les 2 Systèmes. La distribution des photons
serait également dépendante, via la phosphorylation du complexe chlorophyllien LHC
par l'ATP, du niveau rédox de la plastoquinone dans la chaîne. Cette dernière a pour au-
tre rôle - outre, bien entendu, la formation de NAD PH - d'activer ou désactiver certaines
enzymes du stroma, enzymes par ailleurs conditionnées par les flux ioniques associés au
ilpH. Ces mêmes flux, par le biais des interactions électrostatiques entre membranes, peu-
vent entraîner une redistribution des Systèmes Il et 1 dans les domaines granaires et agra-
naires, avec pour conséquence des variations antiparallèles des transferts intersystèmes
38 ACTUALITES BOTANIQUES

SII ~ SI et intrasystème SII ~ SII. Nombreux seraient les autres exemples que l'on pour-
rait citer, surtout si l'on considère les interactions chloroplastes-peroxysomes-mitochon-
dries (photorespiration, par exemple) et, au-delà, les échanges concernant la cellule en-
tière, pour rester dans ce cadre restrictif.
La deuxième réflexion est que l'on retrouve chez tous les photobiontes, définis
en Introduction comme l'ensemble des organismes effectuant une photosynthèse quelle
qu'elle soit, les mêmes agencements moléculaires et memhranaires et les mêmes réactions
fondamentales. L'existence de particularités, pour importantes qu'elles soient au niveau
d'un individu ou d'un taxon, ne met pas en cause cette unicité ; fort heureusement d'ail-
leurs, l'appareil photosynthétique n'est pas un ensemble rigide. Si, par exemple, les algues
à phycobilines ou les plantes en C4 résolvent, grâce à des dispositifs spécifiques, des pro-
blèmes qui leur sont propres, elles le font selon des modalités foncièrement identiques à
celles des autres organismes ; quant aux bactéries photosynthétiques ou photobactéries,
elles disposent du même outil de base, aussi bien pour la capture, la migration et la con-
version de l'énergie lumineuse (antennes et centres) que pour le transfert · cyclique ici ·
des électrons, la formation du gradient de protons et son utilisation pour la synthèse
d'ATP. En ce qui concerne ces 3 dernières activités, cette homogénéité fondamentale en-
globe les mitochondries et les bactéries non photosynthétisantes qui effectuent une
phosphorylation oxydative. On constate, en effet, une grande similitude dans le cane-
vas d'alternance de transporteurs d'électrons ou d'électrons + protons, permettant la trans·
location des H+ (mais en sens inverse du cas photosynthétique), et une analogie frappante
dans la nature et l'agencement des sous-unités de leurs facteurs de couplage respectifs,
morphologiquement quasi-identiques. Ces facteurs sont, dans tous les cas, orientés de la
même façon : leur tête plonge dans le compartiment alcalin, à bas potentiel de protons
(CF 1 dans le stroma des chloroplastes, F 1 - qu'il faudrait symboliser MF 1 • dans la ma-
trice des mitochondries, BF 1 • et TF 1 pour les thermophiles - dans le cytoplasme des bac-
téries), tandis que l'extrémité opposée de leur pied est en contact avec le comparti-
ment acide, à haut potentiel de protons (pour CF 0 : le lumen des thylacoïdes, pour
(M)F 0 : les espaces intracrêtes et intermembranaires des mitochondries, pour BF 0 - et
TF 0 -l'extérieur de la membrane périplasmique des bactéries). Lorsque le gradient de pro-
tons n'est pas créé par une chaîne rédox mais, comme chez la bactérie primitive Halobac-
terium halobium, par effet conformationnel d'une protéine membranaire à bactériorho-
dopsine (v. revues de Lanyi, 1978 et Stoeckenius, 1980), ce L::,.pH est utilisé pour la syn-
thèse d'ATP comme il l'est chez les thylacoïdes ou les mitochondries; le facteur de cou-
plage des bactéries halophiles est d'ailleurs tout à fait comparable à celui de ces organites.
Bien plus, des expériences de reconstitution fonctionnelle par incorporation de facteurs
de couplage d'un type dans des membranes d'un autre type ont été réalisées avec succès.
Ces constatations ont leur importance pour ce qui concerne l'origine des chloroplastes et
des mitochondries, abondamment traitée dans de nombreux écrits (voir, comme réfé-
rence la plus récente, l'ouvrage publié sous la responsabilité de Schiff, 1982).
On peut donc conclure, en ce qui concerne plus précisément la photosynthèse
fondamentale, qu'une remarquable constance en marque les assises structurales et fonc-
tionnelles. Sur un fond d'évidente diversité génétique, c'est à une différence dans l'expres-
sion des phénotypes que l'on assiste essentiellement et non, semble-t-il, à la progression
le long d'un gradient phylogénique. Cette opinion ne concerne que la photosynthèse de
base, telle que nous la connaissons actuellement ou nous 1'imaginons dans un passé rela-
tivement proche (post-Cambrien ?). Une remontée plus près des origines biologiques
et des analyses plus ponctuelles (cf. par exemple, la complexification du facteur de
Y. de KOUCHKOVSKY 39

couplage :Harris, 1981) révèlent bien entendu une grande dynamique évolutive initiale.
Il semble, à ce propos, que la mise en place des grands types de photosystèmes soit très
ancienne. Oison (1981) est de ceux qui proposent qu'un ancêtre commun, ayant les
potentialités des 2 Systèmes, a donné tôt naissance, d'une part aux bactéries pourpres
(par perte d'un «pré-Système 1», sans développement de la photolyse de l'eau) et vertes
(par perte d'un «pré-Système Il»), d'autre part aux algues bleues, au Prochloron et, au
delà, aux chloroplastes, avec développement complet des Systèmes let Il ; d'autres sché-
mas peuvent être proposés, mais sortent des limites de cette revue. On trouvera de multi-
ples informations sur les problèmes évolutifs de la photosynthèse et de la bioénergétique
dans des revues comme Origins of Li fe ou Biosystems, ainsi que, p. ex., chez Broda (1978).

BIBLIOGRAPHIE

ALLEN J.F., BENNETT J ., STEINBACK K.E. et ARNTZEN C.J ., 1981.- Chloroplast protein phos-
phorylation couples plastoquinone redox state to distribution of excitation energy between
photosystems. Nature, 291, 25-29.
ANDERSON J .M., 1981.- Consequences of spatial separation of photosystem 1 and 2 in thylakoid
membranes of higher plant chloroplasts. FEBS Lett., 124, 1-10.
ANDERSSON B. et J.M. ANDERSON, 1980.- Lateral heterogeneity in the distribution of chloro-
phyll-protein complexes of the thylakoid membranes of spinach chloroplasts. Biochim. Bio-
phys. Acta, 593, 427-440.
AYRON M., 1977.- Energy transduction in chloroplasts. Ann. Rev. Biochem., 46, 143-155.
BACCARINI-MELANDRI A., CASADIO A. et MELANDRI B.A., 1977.- Thermodynamics and kine-
tics of photophosphorylation in bacterial chromatophores and their relation with the trans-
membrane electrochemical potential difference of protons. Eur. J. Biochem., 78, 389-402.
BARBER J., 1980.- Membrane surface charges and potentials in relation to photosynthesis. Biochim.
Biophys. Acta, 594, 253-308.
BENNETT J., 1979.- The protein that harvests sunlight. Trends Biochem. Sei., 4, 268-271.
BOARDMAN N.K., 1977.- Comparative photosynthesis of sun and shade plants. Ann. Rev. Plant Phy-
siol., 28, 355-377.
BOUGES-BOCQUET B., 1980.- Kinetic models for the electron donors of photosystem II of photo-
synthesis. Biochim. Biophys. Acta, 594, 85-103.
BOYER P.O., 1977.- Coupling mechanisms in capture, transmission and use of energy. Ann. Rev. Bio-
chem., 46, 957-966.
BRIANT AIS J.M., VERNOTTE C. et MAISON B.,1982.- Influence of stacking on the distribution
of ligbt energy in the photosynthetic apparatus. Physiol. Vég., 20, 111-122.
BRODA E., 1978.- The evolution of the bioenergetic processes, Pergamon Press, Oxford, 211 pages.
BUCHANAN B.B., 1980.- Role of light in the regulation of chloroplast enzymes. Ann. Rev. Plant Phy-
siol., 31, 341-374.
BUTLER W.L., 1978.- Energy distribution in the photochemical apparatus of photosynthesis. Ann.
Rev. Plant Physiol., 29, 345-378.
CLAYTON R.K., 1980.- Photosynthesis : physical mechanisms and chemical patterns, Cambridge
Univ. Press, Cambridge, 281 pages.
COX R. et L.F. OLSEN, 1982.- The organisation of the electron transport chain in the thylakoid
membrane. Dans Electron transport and phosphorylation, J. Barber ed., Elsevier, Amster-
dam, pp. 49-79.
DILLEY R.A. et R.T. GIAQUINTA, 1975.- H+ ion transport and energy transduction in chloroplasts.
Dans Current topics in membrane and transport, F. Bonner et A. Kleinzeller ed., Acad. Press,
New-York, vol. 5, pp. 49-107.
GREGORY R.P.F., 1977.- Biochemistry of photosynthesis, J. Wiley & Sons, London, 221 pages.
HALL D.O., 1976.- The coupling of photophosphorylation to electron transport in isolated chloro-
plasts. Dans The intact chloroplast, J. Barber ed., Elsevier, Amsterdam, pp. 135-170.
HALL D.O. et K.K. RAO, 1977.- Photosynthesis, E. Arnold, London, 71 pages.
HAUSKA G. et A. TREBST, 1977.- Proton translocation in chloroplasts. Dans Current topics in bio-
energetics, D.R. Sanadi ed., Acad. Press, New-York, vol. 6, pp. 151-220.
40 ACTUALIT~S BOTANIQUES

HARAUX F. et Y. de KOUCHKOVSKY, 1982.- Further investigation on the lateral and transversal


proton currents at the thylakoid membrane level by hydrogen-deuterium exchange. Biochim.
Biophys. Acta, 679, 235-247.
HARRIS D.A., 1981.- The coupling ATPase complex: an evolutionary view. Biosystems, 14, 113-121.
HEBER U., 1976.- Energy coupling in chloroplast. J. Bioenerget. Biomemb., 8, 157-172.
HINKLE P.C. et R.E. Mc CARTY, 1978.- How cells make ATP. Scientific American, 238, 104-123.
JAGENDORF A.T., 1977.- Photophosphorylation. Dans Photosynthesis 1, A. Trebst et M. Avron ed.,
Springer-Verlag, Berlin, pp. 307-337.
JOLIOT A. et P. JOLIOT, 1964.- Etude cinétique de la réaction photochimique libérant l'oxygène au
cours de la photosynthèse. C. R. Acad. Sc., Paris, 258 D, 4622-4625.
JOLIOT P. et B. KOK, 1975.- Oxygen evolution in photosynthesis. Dans Bioenergetics of photosyn-
thesis, Govindjee ed., Acad. Press, New-York, 388-412.
JUNGE W., 1977.- Membrane potentials in photosynthesis. Ann. Rev. Plant Physiol., 28, 503-536.
KE B., 1978.- The primary electron acceptors in green-plant photosystem 1 and photosynthesic bacle-
ria. Dans Current topics in bioenergetics, D. Rao Sanadi ed., Acad. Press, New-York, vol. 7 A,
pp. 75-138.
KNAFF D.B. et R. MALKIN, 1978.- The primary reaction of chloroplast photosystem II. Dans Cor-
rent topics in bioenergetics, D. Rao Sanadi ed., Acad. Press, New-York, vol. 7 A, pp. 139-172.
KNOX R.S., 1977.- Photosynthetic efficiency and exciton transfer and trapping. Dans Primary pro-
cesses of photosynthesis, J. Barber ed., Elsevier, Amsterdam, pp. 55-97.
DE KOUCHKOVSKY Y., 1981a.- Notions de base de la photosynthèse. Dans La bioconversion de
l'énergie solaire, C. Gavach coord, Masson, Paris, pp. 26-39.
DE KOUCHKOVSKY Y., 1981b.- Transduction d'énergie par les biomembranes. Dans La bioconver-
sion de l'énergie solaire, C. Gavach coord., Masson, Paris, pp. 208-224.
DE KOUCHKOVSKY Y. et F. HARAUX, 1981.- 2 H2 0 effect on the electron and proton flow in iso-
lated chloroplasts. An indication for lateral heterogeneity of membrane pH. Biochem. Bio-
phys. Res. Commun., 99, 205-212.
KRAUSE G.H. et U. HEBER, 1976.- Energetics of intact chloroplasts. Dans The intact chloroplasts,
J. Barber ed., Elsevier, Amsterdam, pp. 171-214.
LANYI J.K., 1978.- Light energy conversion in Halobacterium halobium. Microbiol. Rev., 42,
582-706.
LAVOREL J. et A.-L. ETIENNE, 1977.- ln vivo chlorophyll fluorescence. Dans Primary processes
of photosynthesis, J. Barber ed., Elsevier, Amsterdam, pp. 203-268.
MALKIN R., 1982.- Redox properties and functional aspects of electron carriers in chloroplast pho-
tosynthesis. Dans Electron transport and phosphorylation, J. Barber ed., Elsevier, Amster-
dam, pp. 1-47.
MALKIN S. et D.C. FORK, 1981.- Photosynthetic units of sun and shade plants. Plant Physiol.,
67, 580-583.
Mc CARTY R.E., 1979.- Roles of a coupling factor for photophosphorylation in chloroplasts. Ann.
Rev. Plant Physiol., 30, 79-104.
Mc CARTY R.E., 1980.- Photosynthetic phosphorylation by chloroplasts of higher plants. Dans
Photochemical and photobiological reviews, K.C. Smith ed., Plenum Press, New-York, vol.
5, pp. 1-47.
MELIS A. et J.S. BROWN, 1980.- Stoichiometry of System 1 and System II reaction centers and of
plastoquinone in different photosynthetic membranes. Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 77,
4712-4716.
MITCHELL P., 1966.- Chemiosmotic coupling in oxidative and photosynthetic phosphorylation.
Biol. Rev., 41, 445-502.
MITCHELL P., 1975.- Protonmotive redox mechanism of the cytochrome b-ct complex in the respi-
ratory chain : protonmotive ubiquinone cycle. FEBS Lett., 56, 1-6.
MITCHELL P., 1977.- A commentary on alternative hypotheses of protonic coupling in the membra-
ne systems catalysing oxidative and photosynthetic phosphorylation. FEBS Lett., 78, 1-19.
Y. de KOUCHKOVSKY 41

NELSON N., 1982.- Structure and function of the higher plant coupling factor. Dans Electron trans-
port and phosphorylation, J. Barber ed., Elsevier, Amsterdam, pp. 81-104.
OLS ON J .M., 1981.- Evolution of photosynthetic reaction centers. Biosystems, 14, 89-94.
ROTTENBERG H., 1976.- Proton and ion transport across the thylakoid membranes. Dans Photo-
synthetis 1, A. Trebst et M. Avron ed., Springer-Verlag, Berlin, pp. 338-349.
SCHlFF J .A., ed., 1982.- On the origins of chloroplasts. Elsevier, Amsterdam, 336 pages.
SCHLODDER E., GRÂBER P. et H.T. WITT, 1982.- Mechanism of phosphorylation in chloroplasts.
Dans Electron transport and phosphorylation, J. Barber ed., Elsevier, Amsterdam, pp. 105-175.
SCHMID G.H. etH. GAFFRON, 1971.- Fluctuating photosynthetic units in higher plants and fairly
constant units in algae. Photochem. Photobiol., 14, 451-464.
SCHULDINER S., ROTTENBERG H. et AVRON M., 1972.- Determination of ~pH in chloroplasts. 2.
Fluorescent amines as a probe for the determination of ~pH in chloroplasts. Eur. J. Biochem.,
25,64-70.
SHAVIT N., 1980.- Energy transduction in chloroplasts : structure and function of the ATPase com-
plex. Ann. Rev. Biochem., 49,111-138.
STAEHELIN L.A. et C.J. ARNTZEN, 1979.- Effect of ions and gravity forces on the supramolecular
organization and excitation energy distribution in chloroplast membranes. Dans Chlorophyll
organization and energy transfer in photosynthesis, Ciba Foundation Symposium 61, Else-
vier, Amsterdam, pp. 147-175.
STOECKENIUS W., 1980.- Purple membrane of Halobacteria : a new light-energy converter. Ace.
Chem. Res., 13, 337-344.
THORNBER J.P., MARKWELL J.P. et REINMAN S., 1979.- Plant chlorophyll-protein complexes :
recent advances. Photochem. Photobiol., 29, 1205-1216.
THORNBER J.P. et J.P. MARKWELL, 1981.- Photosynthetic pigment-protein complexes in plant
and bacterial membranes. Trends Biochem. Sei., 6, 1-5.
VERMAAS W.F.J. et GOVINDJEE, 1981.- The acceptors side of photosystem II in photosynthesis.
Photochem. Photobiol., 34, 775-793.
WILLIAMS RJ.P., 1978.- The history and the hypothesis conceming ATP-formation by energised
protons. FEBS Lett., 85, 9-19.
WILLIAMS W.P., 1977.· The two photosystems and their interactions. Dans Primary processes of
photosynthesis,J. Barbered., Elsevier, Amsterdam, pp. 99-147.
WITT H. T., 1979.- Energy conversion in the functional membrane of photosynthesis. Analysis by
light pulse and electric pulse methods. The central role of electric field. Biochim. Biophys.
Acta, 505, 355-427.
WHITTINGHAM C.P., 1974.- The mechanism of photosynthesis, E. Arnold, London, 125 pages.