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Biochimie 𝟐è𝒎𝒆 EMD 2016/2017

1. Les purines sont :


A. Des composées azotées entrent dans la synthèse de l’hème.
B. Des composées qui se dégradent en substances utiles pour l’organisme.
C. Des composées qui se dégradent en substances toxiques éliminées par l’organisme.
D. Des bases qui entrent dans la structure des acides nucléiques.
E. Des bases qui n’établissent aucune liaison avec les bases pyrimidiques.

2. Les bases puriques dans les structures nucléotidiques, jouent un rôle (réponse fausse) :
A. Dans la transmission de l’information génétique.
B. Important dans le métabolisme énergétique.
C. Important dans la structure des hormones stéroïdes.
D. Important dans la composition des structures coenzymatiques.
E. Dans les modifications post traductionnelles.

3. Les bases puriques (réponses fausses) :


A. Donnent l’acide urique après l’action de xanthine oxydase.
B. Donnent l’acide urique après l’action de guanine désaminase.
C. Sont synthétisées de NOVO sous leur forme libre (bi-cyclique).
D. Sont synthétisées de NOVO sous forme nucléotidique.
E. Sont obtenues après l’action de nucléotidases et des purines nucléosides
phosphorylases.

4. La goutte (réponse exacte) :


A. Est une maladie métabolique par trouble du métabolisme des bases pyrimidiques.
B. Est diagnostiquée par un bilan rénal standard.
C. Est diagnostiquée la découverte de pyrophosphate de calcium dans le liquide synovial.
D. Peut évaluer vers l’insuffisance rénale.
E. Sont évolution est toujours favorable.

5. Le syndrome de Lesch Nyhan (réponses fausses) :


A. Est due à une déficience en APRT.
B. Est due à une déficience en HGPRT.
C. Est à une accumulation de 5 PRPP.
D. Est un trouble dans le métabolisme de sauvetage des purines.
E. Son diagnostic est posé lors d’une association d’hyperuricémie et automutation.
6. La synthèse des purines (réponses fausses) :
A. Se fait toujours de NOVO.
B. La PRPP synthase est l’enzyme clé de sa régulation.
C. La PRPP est activée par les nucléotides puriques.
D. Peut utiliser les phosphorybosyls transférases.
E. La synthèse de l’AMP consomme à peine 2 ATP.

7. La vit D (cholécalciférol) (réponses fausses) :


A. Est synthétisée dans le foie.
B. Augmente la réabsorption du Ca et phosphore dans la tubulure rénale.
C. Diminue l’assimilation du Ca par l’intestin.
D. Il n’existe pas d’intoxication à la vitamine D.
E. Sa carence engendre la déminéralisation chez l’enfant.

8. Les vitamines :
A. La cuisson n’altère nullement leurs propriétés.
B. Leur administration en supplément est très recommandée.
C. Leur mode d’action peut être assimilée à celui d’enzymes.
D. Leur besoin est fixe, ne change pas avec l’état des sujet.
E. La notion de dose de sécurité limite les dépassements.

9. La bilirubine libre (réponses fausses) :


A. Circule librement dans le sang.
B. Quitte l’hépatocyte par le pole sinusoïdal.
C. Elle augmente dans l’ictère cholystasique.
D. Le taux de bilirubine totale n'excède pas 10mg/l
E. Sa conjugaison est un processus enzymatique intestinal.

10. La synthèse de coprophorinogène III :


A. Est une étape cytosolique par désamination des UPG III.
B. Est une étape mitochondriale par décarboxylation des UPG III.
C. Est nécessaire pour l’action de CPG oxydase.
D. Possède l’étape de synthèse des proroporphorinogènes IX.
E. Toutes les réponses sont justes.

11. L’hème (réponses fausses) :


A. Est une porphyrine centrée par un atome de fer.
B. Sa synthèse est canalisée par la ferrocholétase.
C. Est une chromoprotéine.
D. Son transport est assuré par l’haptoglobine.
E. Est un inhibiteur de l’ALA synthase.
12. Les porphyries (réponses fausses) :
A. Maladies mitochondriales par accumulation de glycogène.
B. Maladies mitochondriales par trouble de la synthèse de l’hème.
C. Les porphyrines ou leurs dérivées sont retrouvées dans les urines.
D. Le tableau cinétique présente souvent une photosensibilisation.
E. Le tableau cinétique est le même que la xéroderma pigmentosum.

13. Dans le métabolisme des porphyrines (réponse fausse) :


A. L’ALA déshydrase condense trois FBG.
B. L’ALA déshydrase est inhibée par le plomb dans le saturnisme aigu.
C. L’ALA synthase conforme le succinyl CoA et la glycine.
D. Le gène ALA2 code pour l’ALA synthèse.
E. Le syndrome abdominal aigu peut être consommé lors des porphyries.

14. A propos des transaminations :


A. Les transaminases sont des réactions intra mitochondriales.
B. Les transaminases utilisent la biotine comme coenzyme.
C. La réaction de transamination est bidirectionnelle.
D. L’α-cetoglutarate est l’accepteur de l’azote aminé (𝑁𝐻3 ).
E. Les produits cétoniques des réactions de transamination sont tous cétoformateurs.

15. La désamination oxydative est une réaction :


A. Qui se déroule dans le cytoplasme.
B. Où le FAD est le coenzyme de la réaction.
C. Précédé par une transamination.
D. Qui désamine le glutamate.
E. Qui consomme une molécule d’ATP.

16. Dans la biosynthèse des pyrimidines :


A. Le glycocolle donne son 𝑁𝐻2 du carbone alpha.
B. Tous les précurseurs sont activés.
C. L’acide aspartique la glutamine et le 𝐶𝑂2 donnent les atomes du squelette
pyrimidique.
D. La réaction finale est une réaction de décarboxylation qui libère l’UMP.
E. L’orotate se condense avec le 5` phosphoribosylpyrophosphate au cours des dernières
étapes.

17. La molécule d’ATP :


A. Est constituée d’une base purique, un désoxyribose et trois groupements phosphates.
B. Possède trois liaisons anhydrides d’acides phosphatiques.
C. Libérer un seul groupement phosphate.
D. Assure un rôle de fournisseur de liaison riche en énergie.
E. Est substrat de réaction d’oxydoréduction.
18. L’homéostasie cellulaire des réactions métaboliques est assurée par :
A. Les enzymes allostériques.
B. La compartimentation cellulaire en organites.
C. La constante d’équilibre des réactions.
D. Le ∆𝐺0 ’ des réactions cellulaires.
E. Le potentiel d’oxydoréduction cellulaire.

19. La structure des glycosaminoglycanes est caractérisée par :


A. Des monomères dissacharidiques se (lient) par des liaisons osidiques β 1,4.
B. Le monomère de la plus part des GAG renferme un résidu d’acide D-glucuronique et
l’acide L-iduronique.
C. Leur liaison varie avec leur partie protéique.
D. Leurs charges électroniques neutres.
E. Leur structure linéaire non ramifiée.

20. La biosynthèse de l’acide hyaluronique :


A. S’effectue dans tous les tissus.
B. Ne passe pas de l’appareil de Golgi et n’est donc pas sulfaté.
C. Empreinte les mêmes étapes de biosynthèse des protéoglycanes.
D. Nécessite des osamines et des acides uroniques sous leurs formes activées.
E. S’effectue par des glycosyl transférase cytoplasmique.

21. La dégradation des proteoglycanes :


A. Commence par leur partie glucidique.
B. Se réalise dans le lysosome.
C. Nécessite l’action des sulfatases des glucuronidases, iduronidases et hexosaminidases
dans le lysosome.
D. Est assurée par un complexe multienzymatique.
E. Ne nécessite pas l’action des métallo-protéinases.

22. Au cours du fonctionnement de la chaine respiratoire :


A. Les électrons sont échangés entre couples redox dont les potentiels sont croissants
B. Les électrons sont transportés par le cytochrome c puis a3 puis c1.
C. Le coenzyme Q change des électrons entre le complexe I et le complexe II.
D. Le complexe I est toujours sollicité.
E. Il y a transfert des protons à travers des complexes I, III et IV.

23. Dans les conditions cellulaires une réaction chimique spontanée :


A. Dépend de l’entropie de la réaction.
B. Est une réaction réversible.
C. Est endergonique.
D. A un ∆𝐺 <0.
E. A un ∆𝐺 >0.
24. L’utilisation insuffisance du pyruvate dans le cycle de Krebs se traduit par :
A. Une Hyperlactacidémie.
B. Une hypoglycémie.
C. Une hyperuricémie (augmentation de l’acide urique dans le sang).
D. Une diminution de la synthèse des acides gras et du cholestérol.
E. Une maladie appelée la béribéri.

25. L’acétyl Coa provient :


A. Oxydation des acides gras.
B. Cétogenèse.
C. Dégradation oxydative de tous les acides aminés.
D. Dégradation OAA.
E. Dégradation de toutes pyrimidiques.

26. Lesquelles de ces affirmations sont justes (cycle de Krebs) :


A. Commence après décarboxylation du pyruvate.
B. Produit autant de NADH que de FADH2.
C. Fait intervenir différentes enzymes dans la fumarase.
D. A chaque tour, une molécule de CO2 est dégradée.
E. A chaque tour, un seul GTP est directement formé.

27. Le métabolisme :
A. Le métabolisme peut se décomposer en deux grandes parties l’anabolisme et le
catabolisme.
B. Le catabolisme est essentiellement réducteur et consomme de l’énergie.
C. L’anabolisme est essentiellement oxydatif et produit de l’énergie.
D. En biochimie une oxydation est souvent couplée à la formation du 𝑁𝐴𝐷𝐻,𝐻 + .
E. La liaison entre les trois molécules de phosphates de la molécule d’ATP est très stable
permettant le stockage de l’énergie.

28. Les coenzymes d’oxydoréduction :


A. Le NAD est un dinucléotide retrouvé dans le cytosol et la mitochondrie.
B. Le FAD est un coenzyme libre des déshydrogénases.
C. Le 𝑁𝐴𝐷 + est la forme réduit, le 𝑁𝐴𝐷𝐻,𝐻 + est la forme oxydée du couple.
D. Le 𝑁𝐴𝐷 est un coenzyme libre.
E. Le 𝐹𝐴𝐷 est un coenzyme lié à des flavoprotéines de la membrane interne de la
mitochondrie.

29. Les enzymes suivantes catalysent les réactions du cycle de l’urée, sont situées dans la matrice
mitochondriale :
A. La carbamylphosphate synthétase.
B. L’arginosuccinate synthétase.
C. L’arginase.
D. L’ornithine carbamyl transférase.
E. L’arginosuccinate lyase.
30. Les acides aminés suivants sont des intermédiaires du cycle de l’urée. Lesquelles :
A. L’ornithine.
B. La valine.
C. L’arginine.
D. L’histidine.
E. La citrulline.

31. Dans le métabolisme de l’ammoniac dans les cellules quelles sont les propositions exactes ?
A. L’urée est le produit de détoxification de l’ammoniac.
B. L’uréogenèse a lieu an niveau rénale.
C. Les enzymes impliquées dans la synthèse de l’urée sont toutes situées dans la
mitochondrie.
D. La forme principale de transport plasmatique de l’ion ammonium est la glutamine.
E. Une augmentation de l’ammoniémie est associée à une insuffisance rénale.

32. L’haptoglobine :
A. Est une enzyme responsable de la synthèse de l’hème.
B. Est une protéine de l’inflammation.
C. Est une protéine de transport de l’hémoglobine.
D. Son taux normal est entre 5 et 8 g/L.
E. Son augmentation confirme l’état d’hémolyse.

33. Une réaction avec une ∆𝐺0 ′ positive est possible si :


A. Le substrat est en excès.
B. Le produit est épuisé.
C. La constante d’équilibre est nulle.
D. Est couplé avec une réaction à ∆𝐺0 ′ fortement négative.
E. Elle est activée par des effecteurs allostériques.
La correction

A B C D E 17

1 18

2 19

3 20

4 21

5 22

6 23

7 24

8 25

9 26

10 27

11 28

12 29

13 30

14 31

15 32

16 33

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