BIAŁKA - proteina

Podstawową jednostką budowy cząsteczki białka jest AMINOKWAS. Charakterystyczną

cechą aminokwasów jest posiadanie grupy karboksylowej i aminowej oraz węgla.

Grupa COOHkarboksylowa
NH2Grupa aminowa

COOH
|
R – C – NH2 Budowa aminokwasu
|
H

W skład białek wchodzi 20 różnych aminokwasów, które mogą łączyć się ze sobą w dowolny
sposób. Aminokwasy łączą się ze sobą wiązaniami kowalencyjnymi typu peptydowego.
Wiązanie peptydowe powstaje przez połączenie się grupy karboksylowej jednego
aminokwasu z grupą aminową drugiego aminokwasu.

Białka o podobnym składzie aminokwasowym, ale o innej kolejności ich ułożenia wykazują
różną aktywność molekularną.

PODZIAŁ BIAŁEK:

BIAŁKA PROSTE (zbudowane wyłącznie z aminokwasów). Są one składnikiem tkanek

stałych i płynów ustrojowych, mięśni, mleka, nasion, tkanek oporowych.
BIAŁKA ZŁOŻONE posiadają poza aminokwasami tzw. składniki niebiałkowe.

FUNKCJE BIAŁEK:

ROLA BUDULCOWA – proteiny współtworzą wszystkie organelle komórkowe będące

składnikiem protoplastu.
ROLA WZMACNIAJĄCA – kolagen występujący w tkance łącznej oporowej, mięśniach,
ścięgnach oraz skórze właściwej nadaje im elastyczność.
ROLA KATALITYCZNA – wszystkie katalizatory przyspieszające reakcje biochemiczne w
żywych komórkach są białkami.
ROLA TRANSPORTOWA – wiele białek błonowych spełnia rolę przenośników
umożliwiających przemieszczanie odpowiednich substancji na bliskie odległości.
ROLA LOKOMOTORYCZNA – dzięki białkom możliwy jest ruch w żywym organizmie
(np. ruch mięśni, cytoplazmy, wici plemnika).
ROLA REGULATOROWA – białka wpływają na różnorodne procesy biochemiczne i
fizjologiczne.
ROLA NERWOWA – białka receptory umieszczone w komórkach zmysłowych są
odpowiedzialne za odbiór i przesyłanie różnych sygnałów ze środowiska.
ROLA ODPORNOŚCIOWA
1.2.1. Tradycyjny podział

Najczęściej stosowanym podziałem aminokwasów jest podział na podstawie charakterystyki

właściwości podstawnika aminokwasów. Wyodrębniamy siedem grup:

1. Aminokwasy alifatyczne
Ich podstawnikiem jest łańcuch węglowodorowy. Najprostszym przedstawicielem tej grupy
jest glicyna, która za cały łańcuch boczny ma atom wodoru. Alanina ma łańcuch boczny
utworzony z grupy metylowej. Walina, leucyna i izoleucyna mają rozgałęzione łańcuchy
węglowodorowe. Nietypowym aminokwasem jest prolina zawierająca układ heterocykliczny
z drugorzędową resztą aminową. Jej pochodna hydroksyprolina jest przykładem aminokwasu
rzadkiego.

                    Glicyna (Gly)                               Alanina (Ala)                                       Walina

(Val)

                Leucyna (Leu)                             Izoleucyna (Ile)                                     Prolina

(Pro)

Rys. 6 Aminokwasy alifatyczne

2. Aminokwasy zawierające grupę hydroksylową

Do grupy tej należy seryna i treonina. Aminokwasy te mają podstawioną grupę hydroksylową
w miejsce wodoru przyłączonego do pierwszego atomu węgla w podstawniku.
                                                    Seryna (Ser)                                               Treonina (Thr)

Rys. 7 Aminokwasy zawierające grupę hydroksylową

3. Aminokwasy zawierające siarkę w podstawniku

Są to metionina i cysteina. Oba posiadają pewne unikalne cechy, które są wykorzystywane
przez wszystkie organizmy żywe.
Metionina jest aminokwasem startowym w procesie translacji białka.
Cysteina posiada wolna grupę sulfhydrolową, która może reagować z taką samą grupą drugiej
cysteiny. Reakcja ta prowadzi do utworzenia mostka siarczkowego pomiędzy atomami siarki.
Wiązanie to odgrywa ważną role w tworzeniu struktury przestrzennej białek.

                                                    Cysteina (Cys)                                         Metionina (Met)

Rys. 8 Aminokwasy zawierające siarkę w podstawniku

4. Aminokwasy aromatyczne
Aminokwasy aromatyczne posiadają w łańcuchu podstawnika pierścienie sześciowęglowe.
Należą do nich: fenyloalanina, tyrozyna i tryptofan. Obecność pierścienia aromatycznego
powoduje, że fenyloalanina i tryptofan nie są syntezowane przez zwierzęta. Ich pochodne
wykazują właściwości oligodynamiczne i regulatorowe np. hormony T3 i T4.

        Fenyloalanina (Phe)                         Tyrozyna (Tyr)                                 Tryptofan (Trp)

Rys. 9 Aminokwasy aromatyczne

5. Aminokwasy amidowe
Zalicza się do nich, asparaginę i glutaminę. Ich cząsteczki zawierają zmodyfikowaną grupę
karboksylową przez wstawienie za grupę hydroksylową grupy aminowej.

                                              Asparagina (Asn)                                                 Glutamina (Gln)

Rys. 10 Aminokwasy amidowe

6. Aminokwasy kwaśne
Wykazują odczyn kwaśny, ponieważ mają dodatkową grupę karboksylową. Zalicza się do
nich: kwas asparaginowy i kwas glutaminowy.

                                            Kwas asparginowy (Asp)                                 Kwas glutaminowy

(Glu)

Rys. 11 Aminokwasy kwaśne

7. Aminokwasy zasadowe

Wykazują odczyn zasadowy, ponieważ mają dodatkową grupę aminową. Zalicza się do nich:
lizynę, argininę i histydynę, przy czym ta ostatnia nie zawsze posiada ładunek dodatni (zależy
to od bezpośredniego otoczenia aminokwasu). Histydyna ma bardzo słabe właściwości
zasadowe, często występuje w centrach aktywnych wielu enzymów związanych z
odwodornieniem, gdyż może łatwo odłączać lub przyłączać protony.

U Procaryota spotyka się rzadkie aminokwasy posiadające dwie grupy aminowe i dwie
karboksylowe. Przykładem jest kwas dwuaminopimelinowy - ważny składnik ściany.
                                    Lizyna (Lys)                               Arginina (Arg)                                  
Histydyna (His)

Rys. 12 Aminokwasy zasadowe

1.2.2. Aminokwasy występujące w białkach

Istnieje kilka sposobów klasyfikacji aminokwasów. Jednym ze sposobu jest podział na

aminokwasy wystękujące w białkach. Białka są budowane przez 20 aminokwasów
występujących w nich. Te same aminokwasy budują białka zwierzęce jak i roślinne.
Aminokwasy budujące białka to: Glicyna, Alanina, Walina, Leucyna, Izoleucyna, Prolina,
Hydroksyprolina, Seryna, Treonina, Cysteina, Metionina, Fenyloalanina, Tyrozyna,
Tryptofan, Asparagina, Glutamina, Kwas asparaginowy, Kwas glutaminowy, Lizyna,
Arginina i Histydyna.

1.2.3. Aminokwasy egzogenne i endogenne

Aminokwasy egzogenne są to aminokwasy, które nie są syntezowane w organizmie ludzkim,

a ich obecność w białkach spożywanych decyduje o wartości odżywczej. Histydyna jest
niezbędna dla dzieci do 12 roku życia, ale nie jest niezbędna dla dorosłych.
Aminokwasy endogenne są to aminokwasy, które są syntezowane w organizmie ludzkim.

Tabela 1
Aminokwasy egzogenne i endogenne

Aminokwasy egzogenne Aminokwasy endogenne

Lizyna Alanina
Metionina Glicyna
Leucyna Aspargina
Izoleucyna Glutamina
Histydyna Seryna
Fenyloalanina Cysteina
Teroina Prolina
Tryptofen Hydroksyprolina
Walina Arginina
Tyrozyna

1.2.4. Aminokwasy glikogenne i ketogenne

Aminokwasy glikogenne są to aminokwasy, których metabolizm prowadzi do powstania

glukozy (sacharydów).
Aminokwasy ketogenne są to aminokwasy, których metabolizm prowadzi do powstania
związków ketonowych (kwas -hydroksymasłowy, kwas acetomasłowy, aceton).

Tabela 2
Aminokwasy glikogenne i ketogenne

Glikogenne Ketogenne Glikogenne i ketogenne

Alanina Leucyna
Arginina Lizyna
Aspargina
Kwas asparaginowy
CysteinaKwas glutaminowy
GlutaminaGlicyna
HistydynaProlina
Hydroksyprolina
MetioninaSeryna
Treonina
Walina