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Généralités sur les acides aminés

I. Introduction
Les acides aminés sont des molécules simples. Ce sont les
constituants principaux des peptides et des protéines. Parmi 300
acides aminés inventoriés, seulement 20 acides aminés entrent dans
la constitution des protéines. Ils sont appelés protéinogènes.
Les animaux supérieurs sont incapables de biosynthétiser la
totalité de ces acides aminés. Chez l’homme 12 sont synthétisés par
l’organisme et 8 sont issus de l’alimentation (Valine, Leucine,
Isoleucine, Thréonine, Méthionine, Phénylalanine, Tryptophane et
Lysine) et sont qualifiés d’indispensables.

II. Formule générale


Les acides aminés ont en commun d’être des molécules
bifonctionnelles portant un groupement amine (primaire) sur le
carbone porteur du groupement carboxyle, dit carbone α. La
fonction amine est une base accepteur de proton) et la fonction
carboxyle est un acide (donneur de proton), de tels composés sont
appelés amphotères. Les acides aminés existent donc sous
différentes formes ioniques en fonction de la variation du pH du
milieu. Ce sont des acides α-aminés ou dits α-aminoacides
(Figure :01), exception pour la proline qui possède une amine

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secondaire incluse dans le cycle pyrolique (NH2 principale est lié)
et est classé en tant qu’acide α-iminé.

Figure :01 Formule générale d’un acide α-aminé

III. Classificaion

III.1 Classification selon la nature chimique du radical : les acides


aminés sont classés selon la nature de leur radical en (Figure :02) :

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• Acides aminés aliphatiques : Glycine, Valine, Alanine, Leucine et
Isoleucine
• Acides aminés hydroxylés : Sérine et Thréonine
• Acides aminés soufrés : Cystéine et Méthionine
• Acides aminés aromatiques : Phénylalanine, Tyrosine,
Tryptophane
• Acides aminés acides : acide aspartique et acide glutamique
• Acides aminés amides : L’asparagine et la glutamine
• Acides aminés basiques : Lysine, Arginine et Histidine
• Acides α-iminés : La proline

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Figure :02 Les différents acides aminés
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III.2 Classification selon la polarité du radical : les acides aminés
pourraient également être classés selon la polarité de leur radical en :

• Les acides aminés à groupes R non polaires (apolaires) : La glycine,


l’Alanine, la valine, l’isoleucine, la methionine, la proline, la
phénylalanine et le tryptophane.
• Les acides aminés à groupes R polaires non chargés : la sérine, la
thréonine, l’asparagine, la glutamine, la tyrosine et la cystéine.
• Les acides aminés à groupes R polaires chargés : se divisent en :
✓ Acides aminés à groupe R polaires chargés positivement : ce
sont les acides aminés basiques (Lysine, Arginine et Histidine).
✓ Acides aminés à groupes R chargés négativement : ce sont les
acides aminés acides (l’acide aspartique et l’acide glutamique)
IV. Nomenclature des acides aminés (codage des acides aminés)

L’abréviation des noms d’acides aminés utilise en règle générale


les trois première lettres (exp : Lys, Ala…) mais il existe quelques
exceptions (Figure :03)

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Figure :03 Code à 3 lettres des acides aminés

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V. Propriétés des acides aminés
V.1. Propriété optique (Pouvoir rotatoir)
Tous les acides aminés sauf la glycine sont actifs sur la lumière
polarisée grâce au carbone α asymétrique unit à quatre radicaux
différents. Ils peuvent exister sous la forme de deux isomères optiques
ou énantiomères L et D. La plupart des acides aminés appartiennent à
la série L. Il existe quelques rares exceptions dans des protéines de la
paroi bactérienne qui contiennent certains acides aminés de la série D.

Remarque : L’énantiomèrie est une propriété des molécules


stéréoisomères : image l’une de l’autre dans un miroir (Figure : 04).
Une molécule ayant deux énantiomères est dite chirale. Dans les acides
aminés la chiralité est due au carbone α asymétrique. Dans une
molécule d’acide aminé possédant n atomes de carbones asymétriques,
on s'attend à un nombre maximum d’énantiomères qui est calculé
comme suit :

Le nombre d’énantiomères d’un acide aminé = 2n


n : Le nombre de carbones asymétriques ( C*)

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Figure :04 L’énantiomèrie des acides aminés

V.2 Propriétés acido-basique (Ionisation des acides aminés)

Les acides aminés existent sous différentes formes ioniques en


fonction de la variation du pH du milieu. Aux pH les plus acides, les
deux fonctions (amine et carboxyle) sont totalement protonées : NH3+,
COOH. Au Fur et à mesure qu’on augmente le pH, les deux fonctions
vont s’ioniser en cédant leur proton, la fonction qui cède la première ses
protons est celle qui possède le pK (pH pour lequel on a 50%
d’ionisation) le plus petit (plus le pK est faible plus l’acide est fort et a
tendance à céder ses protons au milieu). La forme Zwitterion (neutre)
de l’acide aminé est présente au pH isoélectrique des pK présents de
part et d’autre du zwitterion.

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✓ 1er cas : ionisation des acide aminés neutres (monamines-
monocarboxyles)
Exp : Gly

L’acide aminé neutre se caractérise par deux constantes


d’ionisation.
Pk1 (pKa) : constante de dissociation du groupement carboxyle ;
à cette valeur on a 50% de la forme COOH et 50% de la forme
COO-
Pk2 (pKb) : constante de dissociation du groupement amine ; à
cette valeur, on trouve 50% de la forme NH3+ et 50% de la forme
NH2.
Entre les deux pK, se trouve le pH isoélectrique pour lequel les
charges + et – sont en équilibre .
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pHi= Pk1+pK2/2

✓ 2 ème cas : ionisation d’un acide aminé monoamine dicarboxyle

Exp : Glu

pHi= pk1+pKr/2

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pKr : constante de dissociation du radical

✓ 3 ème cas : ionisation d’un acide aminé diamine monocarboxyle

Exp : Lys

pHi= Pk2+pKr/2

Remarque :

-Quand le pH du milieu˂ pHi→ l’acide aminé est chargé positivement

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-Quand le pH du milieu= pHi→l’acide aminé est de charge nulle

-Quand le pH du milieu˃ pHi→ l’acide aminé est de charge négative

• Conséquence de l’ionisation d’un acide aminé (Titration d’un acide


aminé)

En solution aqueuse, pour pouvoir étudier toutes les fonctions


d’un acide aminé donné, il est indispensable de rendre la solution de ce
dernier très acide en rajoutant un acide fort (HCl). Dans ce cas-là,
l’acide aminé est de charge + ou ++. Par la suite, on rajoute
graduellement une solution de NaOH et on mesure à chaque fois le pH
(par pH mètre), on aura une courbe de titrage ou titration.

On observe 3 zones dont 2 zones de faible pente 1 et 3


(Figure :05). Dans la zone 1 : pH acides, l'addition de soude neutralise
progressivement les protons issus de la fonction dont le pK est le plus
faible, c’est à dire la fonction COOH. Quand la fonction est titrée à
50%, la [COOH] = [COO-] et donc le pH = pK1. La courbe de titration
possède une pente faible autour de pK1 cad que le pH varie peu malgré
l'ajout de base. Cette propriété est largement utilisée lors de la
préparation de solutions tampons (en chimie, une solution tampon est
une solution qui maintient approximativement le même pH malgré
l'addition de petites quantités d'un acide ou d'une base). Dans la zone 3
: on observe la titration des protons venus de la dissociation de la
fonction NH3+. La demi titration correspond à pH = pK2. Il y a
également une pente faible autour de pK2. L’effet tampon des acides
aminés est donc maximal quand le pH ambiant est près du Pk1 ou Pk2.

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Au niveau de la zone 2, on remarque que la pente est la plus forte. Elle
représente la fin de la titration de la fonction -COOH et le début de la
titration de la fonction -NH3+. C'est dans cette zone que l'on rencontre
la plus forte concentration de zwitterion.

Remarque: la courbe de titration des acides aminés dont le R est


ionisable fera apparaître une autre zone ( quatrième) de titration
(pKr).

Figure :05 : Courbe de titration d’un acide aminé neutre (Ala)

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V.3 Propriétés spéctrales des acides aminés

Les solutions d’acides aminés sont incolores ; ils absorbent la lumière


en UV lointain (λ˂230nm). Les acides aminés aromatiques (Tyr, Trp)
absorbent vers 280nm. Le Phe vers 260 nm. C’est une propriété très
utile pour leur dosage.

V.4 Propriétés chimiques

✓ Propriétés liées au groupement COOH


• Estérification par un alcool en présence d’un acide fort

R-CH-COOH +R'-OH→R-CH-COOR'+H2O

NH2

• Formation d’amide
• R-CH-COOH +H2N- R'→R-CH-CO-NH-R' +H2O

NH2 NH2

• Reaction de decarboxylation
R-CH-COOH→ R-CH2-NH2 +CO2

NH2

✓ Propriétés liées au groupement NH2


• Désamination par l’acide nitreux

R-CH-COOH+HNO2→R-CH-COOH+N2↑+H2O

14 NH2 OH
• Formation d’imines (bases de Schiff)
R'-CHO+H2N-CH-R→ R'-CH=N-CH-R+H2O
COOH COOH

✓ Action de la Ninhydrine
Cette réaction permet de doser les acides aminés. La ninhydrine est
un oxydant puissant, qui par une désamination oxydative des acides
aminés conduit à la hydrindantine avec libération d’ammoniac NH 3 et
de gaz carbonique. Le NH3 réagit ensuite avec l’hydrindantine (c’est de
la ninhydrine réduite) pour donner un composé bleu violacé (le pourpre
de Ruhemann) qui présente un maximum d’absorption à 570 nm. Les
iminoacides donnent quant à eux un composé jaune dont le maximum
d’absorbance est au voisinage de 440nm.

VI. Téchniques de séparation des acides aminés


✓ L’électrophorèse

Est basée sur le principe de déplacement des acides aminés en


fonction de leur charge sous l’influence d’un champ électrique. La
séparation des acides aminés se fera en fonction du pH du milieu et de
leur pHi.

✓ La chromatographie échangeuse d’ions


Une colonne chromatographique est remplie de résine synthétique
sur laquelle sont fixées des groupements anioniques et sont appelés

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échangeurs de cations ou des groupements cationiques et sont appelés
échangeurs d’anions.

• Colonne échangeuse de cations

Elle est constituée de groupements sulfonés (SO3-) qui sont


équilibrés avec des sels Na+.

R-SO3-+NaCl↔R-SO3-Na+ +Cl-

Le mélange d’acides aminés à séparer doit être chargé positivement


pour qu’il puisse se fixer sur la colonne. Pour cela, il doit être placé
dans une solution tampon dont le pH est inférieur au plus petit des pHi
des acides aminés. Par la suite, ce mélange est déposé en haut de la
colonne ; les acides aminés vont donc déplacer les ions Na+ et se lier
aux SO3-.

R-SO3-aa+ +NaCl↔ R-SO3-Na+ + aa+ + Cl-

Les acides aminés basiques seront les plus fortement liés et les acides
aminés acides les plus faiblement liés. En augmentant graduellement le
pH du milieu et la concentration en NaCl de la solution d’élution, on
peut récupérer les acides aminés en annulant leur charge. Donc, les
acides aminés se dissocient du SO3- et tombent. On peut ainsi collecter
par ordre croissant des pHi les acides aminés un à un.

• Colonne échangeuse d’anions

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C’est le même principe que la colonne précédente, seulement il s’agit
de résine chargée positivement ; ce sont les Na+ qui sont fixés sur la
colonne et qui sont équilibrés par les SO3-. Les acides aminés doivent
être chargés négativement. Le pH de la solution tampon doit être
supérieur au plus grand des pHi. On applique une diminution graduelle
du pH du milieu. Des acides aminés sont alors récupérés selon l’ordre
décroissant de leur pHi.

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