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CHAPITRE II 

: BIOENERGETIQUE

1– Introduction

1-1 Notions de thermodynamique


La thermodynamique classique est la description quantitative des échanges de chaleur et
d'énergie des équilibres chimiques. Elle repose sur le concept de système et les notions suivantes :

a) Un système est la partie de l'univers étudiée ou qui nous concerne. Tout ce qui entoure ce
système est son environnement.
b) Un système ouvert peut échanger de l'énergie et de la matière avec l'environnement. Un
organisme vivant est un système ouvert.
c) Un système fermé est un système qui peut échanger seulement de l'énergie avec
l'environnement.
d) Un système isolé ou adiabatique n’échange ni matière ni énergie avec l'environnement.

Deux principes sont à la base de la thermodynamique :


- Premier principe : L'énergie totale de l'univers demeure constante.
- Second principe : L'entropie de l'univers augmente.

L'énergie définit toutes les formes de travail et de chaleur ; l'entropie est le degré de désordre
ou de hasard.

1-2 Bioénergétique et limites de la thermodynamique classique


La bioénergétique étudie les échanges énergétiques chez les organismes vivants.
Au centre de ces transformations, les couples ATP/ADP ou ATP/AMP qui transfèrent l’énergie des
réactions qui en fournissent aux réactions qui en exigent.
La bioénergétique s’intéresse aux lois qui régissent la production de l’énergie à l’intérieur de la
cellule, les échanges énergétiques avec l’environnement et les réactions chimiques qui y sont
impliquées.
La cellule vivante ne peut pas créer de l’énergie mais elle possède la faculté de l’extraire, de la
transformer, de l’utiliser et de l’échanger satisfaisant ainsi au premier principe de la thermodynamique
La cellule vivante crée de l’ordre et le maintient par l’intermédiaire de sa faculté à fabriquer des
biomolécules. Elle échappe ainsi, en tant que système, au second principe de la thermodynamique. En
contrepartie elle augmente l’entropie de l’univers.

2. - Notion de variation d'énergie libre DG


L’énergie totale contenue dans un composé organique ou biochimique, brûlé entièrement dans un
calorimètre, est appelée l’Enthalpie totale (H). La partie de cette énergie susceptible de fournir du
travail est l’Enthalpie libre ou Energie Libre(G). La différence entre H et G représente l’énergie
Entropique(T.S) ou l'énergie du désordre du système. La relation fondamentale qui lie ces différentes
énergies a été établie par Willard GIBBS (relation de GIBBS) :
H = G + T.S
En biochimie la mesure des énergies totales n’a aucun intérêt. Il est plus utile de suivre la variation de
l'énergie qui renseigne sur l’évolution d'un système. Ce qui est obtenu est alors :
DH = DG + T.DS

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Les énergies ou les variations d’énergie : H, DH, G, DG, TS, TDS sont exprimées en calorie.mol-1 ou
en Joule.mol-1 (1 calorie = 4,184 joule).
En chimie ou en biochimie seule l’énergie libre nous intéresse. Elle seule peut informer sur le sens
d'évolution d'un système réactionnel. Elle est définie par :
DG = DH – T.DS
Soit un système composé de deux sous-systèmes A et B, représenté par la réaction suivante :

A↔B, dont on a déterminé DG après réalisation


Plusieurs situations peuvent se présenter :
 si DG< 0, DGB< DGA, la réaction est dite exergonique ou spontanée; elle peut se faire
spontanément de gauche vers la droite
 si DG > 0, DGB> DGA , la réaction est endergonique. Elle ne peut se faire vers la droite que si l’on
fournit de l'énergie extérieure au système.
 si DG = 0 la réaction se fait sans consommation d'énergie, nous somme à l’équilibre.

2.1 - Calcul de la variation d'énergie libre

2.1.1.- Calcul de DG
Soit la réaction : aA + BbD cC + dD

On peut définir à l'instant initial ou à n'importe quel moment de l’évolution de la réaction, la constante
de réaction K dite constante de Gibbs. Soit :

[C]c .[D]d
K= ¾¾¾¾
[A]a .[B]b

Il existe une relation entre la variation d'énergie libre DG et K, dite relation de Gibbs :

DG = DGo + R.T.ln K

DG = variation de l'énergie libre du système réactionnel,


DGo = variation de l'énergie libre standard définie comme ci-dessous.
R = constante des gaz parfaits, 1,987 cal/mol/degré ou 8,314 J/mol/degré
T = la température Kelvin (t °C + 273).
K = constante de Gibbs

2.1.2.-.Conditions standard et calcul de DGo


Les conditions standard sont définies quand
 La concentration de chaque réactant est égale à 1 M ou 1 mol/l
 La température T est égale à 298°K
 La concentration des protons est égale à 1 M soit pH = 0

Dans ces conditions la constante K est égal à 1 et ln K = 0. Dans la relation de Gibbs. On en déduit
que DG = DGo.

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Mais DGo peut être calculé d’une autre manière, en effet lorsqu’un système évolue vers l'équilibre
l'énergie libre DG diminue et s’annule à l’équilibre pendant que la constante de réaction K tend
vers la constante d’équilibre Kéq. En reportant ces valeurs dans la relation de Gibbs on en déduit

DGo = - R.T. lnKéq

Cette dernière relation permet de calculer à 25 °C la variation d'enthalpie libre standard quand on
connaît la constante d’équilibre d’une réaction.

2.1.3 - Conditions biochimiques et calcul de DG’ et de DGo’


En biologie, les réactions se déroulent à pH 7. La variation d’énergie libre mesurée dans les
conditions générales est DG’. C’est elle qui renseigne sur le sens de l’évolution d’une réaction
cellulaire.
L'enthalpie libre à pH 7 notée DG' est définie comme suit par la relation de Gibbs :

DG’ = DGo’ + R.T.ln K’

On définit alors les Conditions standard biologiques à savoir :

 Concentration de chacun des réactants dissous égale à 1 M


 Température : 25 °C ou 298 °K
 Concentration des protons égale à 10-7 M ou pH 7.

Comme précédemment, avec le même raisonnement, on déduit une relation pour le calcul de DGo’
dans les conditions standards :

DGo’ = - R.T.ln Keq’

2.2 - Nature additive de la variation de DG


Dans la cellule aucune réaction n’est isolée. Elle est impliquée dans une séquence de réactions
ou dans une suite de réactions. Dans ces conditions le substrat d’une enzyme conduit à un produit qui
lui-même devient substrat d’une deuxième enzyme et ainsi de suite. On peut donc écrire comme une
séquence de réactions comme suit : A ® B ® C ® D

Pour chaque étape on peut écrire


A ¾® B DG’AB
B ¾® C DG’BC
C ¾® D DG’CD

La réaction globale est :


A ¾® D avec DG’AD
On démontre que :

DG’AD = DG’AB+ DG’BC + DG’CD

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On utilise cette propriété lorsqu'on connaît les variations d'énergie libre des réactions composantes et
qu'on ne peut pas calculer les constantes d’équilibre.

Exemple d’application : Energie libre standard de l'hydrolyse de l'ATP.

ATP + H2O¾® ADP + H3PO4(Pi)

On a recours à cette loi car on ne sait à quel moment la réaction est en équilibre dans la cellule, mais
on connaît deux autres réactions où intervient l'ATP.

1) ATP + glucose ¾® glucose-6-phosphate + ADP


∆G o1' = - 4 kcal / mol

2) Glucose-6-phosphate + H2O ¾® glucose + Pi

DGo2' = - 3.30 kcal /mol


La réaction d’hydrolyse de l’ATP est la somme des deux réactions (1) et (2), on déduit :
DGATP°' = DGo1'+ DGo2' = - 4 + (- 3,30) = -7.3 kcal/mol

2.3. Relation entre ΔG’o et le potentiel d’Oxydoréduction d’un couple redox

Soit un couple redox (Box /Ared ) : Aréd . Box + ne-

Le potentiel redox du couple dans les conditions biochimiques, exprimé en volt (E’) est donné par la
formule de NERNST 

[
Ared], [Aox], concentrations des réactants et produit en mol/l.
E’: le potentiel redox du couple A/A+ en Volt (V).
E’o : le potentiel redox standard ou de demi-vie en Volt (V).
n : le nombre d’électrons échangés
R : la constante des gaz parfaits égale à 8,314 J/mol/°K ou 1,987 Cal/mol/°K.
T : la température en degré Kelvin (°K).
F : la constante de Faraday égale à 23060 Cal/ mol/°K ou 96 500 coulombs.

Dans les conditions non physiologiques, on note Eo et E


Au cours d'une réaction d'oxydoréduction, les électrons quittent le réducteur le plus fort pour l'oxydant
le plus fort de façon spontanée.

Ox1 +Réd2 Réd1 + Ox2

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Si E’01 > E’02 le réducteur du couple 2 réduit l’oxydant du couple 1 (ou l’oxydant du couple 1 Oxyde le
réducteur du couple 2) la réaction se fait spontanément de gauche à droite, avec E’ 01 < E’02 c’est
l’inverse.

Ainsi, une réaction d'oxydoréduction est thermodynamiquement favorisée dans le sens des potentiels
redox croissants. La variation d’énergie libre standard au cours d’une réaction d’oxydoréduction est :

∆G0’ = - nF∆E0’ c'est-à-dire ∆G0’ = - nF∆E0’

Où n représente le nombre d'électrons mis en jeu et ∆E 0’ la différence de potentiel redox standard dans
les conditions biochimiques.

3- Couplage énergétique et Principe de l'intermédiaire commun


Les réactions cellulaires de biosynthèse en général nécessitent un apport d'énergie. Ce sont des
réactions endergoniques. Cette énergie peut être fournie par une réaction exergonique.

- Sur le plan thermodynamique, il suffit que l'énergie dégagée par la réaction exergonique soit
au moins égale en valeur absolue à l'énergie requise par la réaction endergonique de telle sorte que
l'ensemble du système soit un système exergonique.
- Sur le plan biochimique, la condition précédente est aussi nécessaire mais non suffisante. Il
faudrait aussi que les deux réactions concernées soient simultanées et se déroulent en un même lieu de
la cellule. C'est rarement le cas. Lorsque cela est possible une partie de l’énergie fournie par une
réaction exergonique est récupérée pour former de l'ATP, énergie chimique, qui peut être transportée
d'un lieu à un autre.
Exemple :

Glucose + Pi glucose 6-phosphate + H2O ∆G°’ = + 12 kJ.mol-1


ATP + H2O ADP + Pi ∆G°’ = -30 kJ.mol-1
Glucose + ATP glucose 6-phosphate + ADP ∆G°’ = -18 kJ.mol-1

Ainsi l'hydrolyse de l’ATP est exergonique. La phosphorylation du glucose est une réaction
endergonique. L'énergie dont elle a besoin sera fournie par L’hydrolyse de l'ATP.
ATP est l'intermédiaire commun de ces deux réactions et ces 2 réactions sont dites couplées.

On dit qu’il y a couplage énergétique.

4 - Les dérivés riches en énergie


La cellule élabore au cours de son métabolisme des composés contenant des liaisons phosphates qui
constituent une source d’énergie potentielle pour la cellule. La réaction d’hydrolyse de ces composés
libère de l’énergie suivant la réaction globale :

R-O~PO3H2 + H2O ¾® ROH + H3PO4

Le tableau ci-dessous contient quelques phosphodérivés, leur énergie libre standard d’hydrolyse et
leur potentiel de transfert du groupement phosphate défini comme DGo’.

Tableau de variation d’énergie standard biologique de quelques phosphodérivés.

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Phosphodérivés DG’o Potentiel de
kcal/mol transfert
Phosphoénolpyruvate (PEP) -14,8 14,8
Phosphoglycéroylphosphate -11,8 11,8
Phosphocréatine -10,3 10,3
Acétylphosphate -10,3 10,3
Phosphoarginine -7,7 7,7
ATP -7,3 7,3
Glucose-1-P -5,0 5,0
Fructose-6-P -3,8 3,8
Glucose-6-P -3,3 3,3

Les phosphodérivés ayant un DGo’ < - 7,3 kcal/mol (DGo’ de l’ATP), situés au-dessus de l’ATP, sont
considérés comme des composés à haut potentiel d’hydrolyse ou à haut potentiel de transfert du
groupement phosphate (composés riches en énergie). Lorsque l’enzyme de couplage existe ces
composés, au cours de leur hydrolyse, fournissent l’énergie et le groupement phosphate nécessaire à la
synthèse de l’ATP.

Exemples :
1) Phosphoenolpyruvate + ADP ¾® Pyruvate + ATP (enz. = pyruvate kinase)

2) Phosphoglycéroylphosphate + ADP ¾® 3-phosphoglycérate + ATP ( enz. = 3-phosphoglycérate


kinase)
Les phosphodérivés à DG’o > -7,3 kcal/mol sont considérés comme des composés à faible potentiel
d’hydrolyse ou à faible potentiel de transfert. L’énergie libérée au cours de leur hydrolyse est
insuffisante pour former de l’ATP.

ATP : Phosphodérivé essentiel à l’intérieur de la cellule


L’Adénosine TriPhosphate est le principal composé à haut potentiel énergétique. Il possède deux
liaisons riches en énergie dont l’hydrolyse libère 7,3Kcal chacune.

PRINCIPE DE LA CHAINE RESPIRATOIRE

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• La chaîne respiratoire est la principale séquence de production d’ATP chez les animaux
et végétaux. Elle permet d’accumuler transitoirement l’énergie libérée par l’oxydation
du glucose et de triglycérides sous forme d’ATP.
• La chaîne respiratoire est la séquence de réactions permettant la régénération
du NAD et du FAD en oxydant la forme réduite de ces coenzymes par l’oxygène :
• Elle utilise l’énergie d’oxydation pour synthétiserde l’ATP.
• La chaîne respiratoire est constituée d’une série d’enzymes et de coenzymes red-ox insérés dans la
membrane interne de la mitochondrie chez les eucaryotes et dans la membrane plasmique chez les
procaryotes.
• Ces enzymes sont de plus des transporteurs membranaires qui permettent par
un système de transports actifs d’assurer la synthèse d’ATP.

Enzymes respiratoires et substrats typiques chez les eucaryotes

Enzyme respiratoire Couple redox Potentiel standard2


NAD+
NADH déshydrogénase / NADH −0,32 V
Succinate déshydrogénase FMN ou FAD / FMNH2 ou FADH2 −0,20 V
Complexe du cytochrome bc1 Coenzyme Q10 ox / Coenzyme Q10 réd +0,06 V
Complexe du cytochrome bc1 Cytochrome b ox / Cytochrome b réd +0,12 V
COMPLEXE IV Cytochrome c ox / Cytochrome c réd +0,22 V
COMPLEXE IV Cytochrome a ox / Cytochrome a réd +0,29 V
HO−
COMPLEXE IV O2 / +0,82 V
Conditions : pH = 7

Réactions séquentielles de la chaine respiratoire

5- COENZYMES ET VITAMINES

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5.1 – Introduction - Propriétés
Certaines enzymes fonctionnent avec des coenzymes ou cofacteurs. Les coenzymes ou
cofacteurs sont des métabolites organiques non protéiques, de faible masse moléculaire
comparée à la masse moléculaire des enzymes.
- Ils agissent à faible concentration et doivent, comme les enzymes, être régénérés à la fin
d’une réaction ou d’une séquence de réactions :
- Ils sont libres ou associés à l’enzyme.
- ils sont thermostables.
Lorsqu’il est libre, le coenzyme (Co) s’associe au moment de la catalyse à la partie protéique
appelée ‘’apoenzyme’’ (E), pour former le complexe fonctionnel apoenzyme-Coenzyme (E-
Co). Dans ce cas ces coenzymes prennent le nom de “ coenzymes vrais  ” ou coenzymes
cosubstrats.

D’autres enzymes comportent dans leur structure le coenzyme. Ce dernier est lié à
l’apoenzyme par une liaison covalente. Le coenzyme est alors appelé groupement
prosthétique de l’enzyme .

Les coenzymes sont introduits dans l'organisme des mammifères par l'alimentation
sous forme de vitamines ou de facteurs de croissance qui sont des composés indispensables
au métabolisme, agissant à dose faible, et non synthétisés par l'organisme.

On distingue les coenzymes d’oxydoréductions et les coenzymes de transfert de


groupements

5.2 - Les Coenzymes d'oxydoréduction

Ils participent aux réactions d’oxydoréductions en transportant des atomes


d’hydrogène sous forme d’électrons et de protons (NAD +, FAD, etc.) ou uniquement des
électrons (cytochromes, etc.). On distingue : les coenzymes nicotiniques ou pyridiniques, les
coenzymes flaviniques, les coenzymes quinoniques, les métalloporphyrines.

5.2.1 - Coenzymes nicotiniques ou pyridiniques


Ces coenzymes ont une répartition universelle puisque toutes les cellules en
contiennent. Ils dérivent du nicotinamide ou vitamine PP (vitamine antipellagreuse). Les
structures de NAD+ et NADP+ sont fournies sur la figure 1.
Les deux types les plus représentés sont :
- NAD+ : Nicotinamide Adénine Dinucléotide
- NADP+ : Nicotinamide Adénine Dinucléotide Phosphate

5.2.1.1 – Propriétés et structure


Ce sont des petites molécules solubles. On en trouve en partie à l'état libre dans les
mitochondries, chloroplastes et dans le cytosol.
La réaction catalysée est la suivante:

¾® R-CHO +NAD(P) H, H+
R-CH2OH +NAD (P) +¨

¾® R-COO- + H+ + NAD(P) H,H+


R-CHO +NAD (P) ++ H2O ¨

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Le NAD+ intervient dans les systèmes de dégradation ou de catabolisme conduisant à la
récupération d'énergie. NADP+ intervient souvent sous forme réduite (NADPH, H +) et
est associé aux déshydrogénases dans les réactions de synthèse. Dans la cellule il y a des
déshydrogénases à NADH, H+/NAD+ et des déshydrogénases à NADPH,H +/NADP+ bien que
certaines acceptent les deux.
Exemple :
Malate + NAD+¬® ¾® oxaloacétate + NAD+
Malate + NADP ¾® Pyruvate + CO2+ NADPH, H+
+

AH2 + NAD+ ¾® A- + NAD+


Ces deux réactions sont catalysées par 2 malate déshydrogénases.

Figure 1 – Structure du nicotinamide Adénine Dinucléotide..

5.2.1.2 - Mécanisme de la prise en charge des électrons et des protons


Le site réactif du coenzyme se situe au niveau du noyau pyridine et les étapes de réaction sont
les suivantes :
 Le premier électron neutralise la charge positive sur l'azote quaternaire, le second
neutralise un proton qu'il transforme en H qui se fixe sur le carbone 4. Il reste un
proton qui accompagne la molécule réduite d'où l'écriture NADH,H+ et NADPH,H+
(voir schéma suivant)

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- La réduction de NAD+ ou NADP+ s'accompagne d'une modification caractéristique
de leur spectre d'absorption. Lorsqu'ils sont réduits sous la forme NADH,H + ou NADPH,H+ il
apparaît une bande supplémentaire à 340 nm (due à la réduction du noyau pyridine).
L’absorbance lue à cette longueur d'onde permet d'évaluer la proportion de
NAD(P)H,H+ présent dans la solution. Cette propriété est utilisée pour leur dosage ou
pour le dosage des composés dont les réductions ou oxydations leur sont couplées.

2.2 - Les coenzymes flaviniques


Ces coenzymes sont des composés hydrosolubles, de couleur jaune. Ils dérivent de la
vitamine B2 ou riboflavine. On distingue :
- la flavine mononucléotide (FMN) qui est l'ester phosphorique en 5' de la riboflavine. Elle est
membranaire et intervient dans le transport d’électrons dans la chaîne respiratoire;
- et la flavine Adénine dinucléotide (FAD), cytosolique, qui comporte un 2 enucléoside uni au
premier par une liaison pyrophosphate.
FMN et FAD sont des coenzymes d'une cinquantaine d'enzymes répandues dans toutes les
cellules vivantes.

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5.2.2.1 - Propriétés et structure
La partie réactive du FAD et du FMN qui participe à l'oxydoréduction est le noyau
diméthylisoalloxazine de la riboflavine (figure 2).. Les déshydrogénases flaviniques
catalysent les réactions responsables de la formation ou de la réduction des doubles liaisons.
Les réactions dans lesquelles elles sont impliquées sont du type :

¾® R-CH=CH-R1+ E-FADH2
R-CH2-CH2-R1+ E-FAD ¨

¾® S + E-FMNH2
SH2+ E-FMN ¨

Figure 2 – Structure du FAD

5.2.2.2 – Mécanisme d'action


Le noyau isoalloxazine comporte 2 doubles liaisons conjuguées capables de fixer
réversiblement deux atomes d'hydrogène. La forme oxydée présente une bande d'absorption à
450 nm alors que la forme réduite n’en présente pas. Ces déshydrogénases peuvent recevoir
des hydrogènes des coenzymes nicotiniques.

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5.2.3 - Les coenzymes quinoniques : ubiquinone et plastoquinone
L'ubiquinone, encore appelée coenzyme Q10 est un coenzyme liposoluble transporteur
d'hydrogènes à partir des substrats organiques vers l'oxygène dans la chaîne respiratoire
mitochondriale. Elle n'a pas une origine vitaminique et peut être synthétisée par toutes les
cellules.
Les quinones possèdent deux fonctions quinones qui, par réduction, sont transformées en
dihydroquinone par acceptation de 2 électrons et de 2 protons libérés par le substrat

Figure 3 – Ubiquinone ou Coenzyme Q10 : Interconversion des formes oxydée et


réduite.

5.2.4 - Les métalloporphyrines : cytochromes et peroxydases


Les métalloporphyrines sont de véritables groupements prosthétiques liés à leur apoenzyme
respective par des liaisons covalentes. Les métalloporphyrines résultent de l'union, sous forme
de complexe, d'un atome de fer et d'une porphyrine (dérivé par substitution du noyau
tétrapyrrolique). On les rencontre dans les cytochromes et dans les peroxydases. On
distingue :

Ils ont un rôle de transport séquentiel des électrons grâce au changement de valence du fer.

¾® Cyt b-Fe++
Cyt b-Fe+++ + e- ¨

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Lors du transport des électrons l’ordre d’intervention des cytochromes est déterminé par leur
potentiel redox.

Figure 4 – Structure de l’hème des cytochromes.

5.3 - Les Coenzymes de transport des radicaux monocarbonés


Les radicaux monocarbonés susceptibles d’être transportés par leurs coenzymes
spécifiques sont : CO2, -CH3, -CHO, -CH2OH, etc. Nous ne verrons que quelques coenzymes
fréquemment rencontrés dans le chapitre du métabolisme.

5.3.1 - Coenzyme de transport de CO2


Le CO2 est la forme la plus oxydée du carbone. Il se forme abondamment dans la
cellule suite Deux coenzymes servent de transporteurs, la biotine pour les petites molécules et
la vit K pour les protéines.

- La biotine ou vit H
La biotine est un coenzyme qui est réuni à l'apoenzyme par une liaison covalente amide.
Elle intervient dans le transport du CO2. Elle sert de coenzyme à la pyruvate carboxylase, une
enzyme importante du métabolisme des glucides. La réaction se déroule en deux étapes :

1) E-biotine + ATP + CO2¾® E-biotine-CO2 + ADP + Pi


2) CH3-CO-COO- + E-biotine-CO2¾®-OOC-CH2-CO-COO- + H+ + E-Biotine

Figure 5 – Structure de la biotine. Ce coenzyme groupement prosthétique intervient dans les


carboxylations notamment du pyruvate et de l’acétyl-CoA.

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5.3.2 - Coenzymes de transport de radicaux autres que CO 2

- Acides foliques (Les folates)


Les acides foliques sont nombreux et sont rencontrés principalement dans les feuilles. Ce sont
des dérivés de la vitamine B9. Ils contiennent deux noyaux que ne peuvent synthétiser les
animaux et certains microorganismes. Il s'agit des noyaux ptérine et le radical p-
aminobenzoïque (figure 6). L'acide tétrahydrofolique (THFou FH 4) est la forme activée. Le
coenzyme peut transporter le groupement formyle sur La synthèse des noyaux puriques et des
acides nucléiques dépend des réactions de transformylation (transport de –CHO).

Figure 6 – L’acide folique sous sa forme tétrahydrofolique est un transporteur de


radicaux monocarbonés autres que le CO2

5.4 - Coenzymes de transport de radicaux à deux ou plusieurs carbones

5.4.1 - Thiamine pyrophosphate (Tpp)


Ce coenzyme (groupement prosthétique) dérive de la thiamine (vit B1 : vitamine anti Béri-
béri). Il contient un noyau pyrimidique et un noyau imidazole (figure 7).
Il sert de coenzyme à des enzymes libérant des radicaux R-CO- à partir de molécules
carbonées plus complexes et les transfèrent sur d'autres coenzymes ou substrats. Il intervient
particulièrement dans la décarboxylation oxydative des acides a-cétoniques en particulier le
pyruvate et l'a-cétoglutarate.

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Figure 7 – Structure de la thiamine pyrophosphate, coenzyme dérivé de la vitamine B1

5.4.2 - Acide lipoïque et lipoamide.


L'acide lipoïque est un acide gras à 8 atomes de carbone qui a un pont disulfure entre les
carbones 6 et 8 (figure 8). Il est solidement lié à son apoenzyme.
Comme annoncé précédemment Il sert d'accepteur de radicaux acyles cédés par la thiamine
pyrophosphate (figure 7).

Figure 8 – Structure du lipoate et réaction de transfert des radicaux issus de la


thiamine pyrophosphate sur le lipoate.

5.4.3 - Le Coenzyme A ou HSCoA


Ce coenzyme existe dans toutes les cellules. Il sert d’activateur des acides gras dans
les réactions de dégradations. Il joue en même temps le rôle de transporteur de radical acyle
R-CO-. Il a dans sa structure :
- de l’acide pantothénique, qui est le facteur vitaminique (non synthétisé par les animaux)
- et de la mercaptoéthylamine.
La fixation du radical sur la fonction thiol produit la formation d'un thioester à haut potentiel
énergétique R-CO~SCoA.

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Figure 9 – Structure du coenzyme A (1) – Réaction de transfert des radicaux acyles de
l’acyllipoate sur le Coenzyme A (2).

5.5 - Coenzyme des aminotransferases : le pyridoxal phosphate


Le pyridoxal phosphate (PLP) est un coenzyme d'une importance capitale. Il est
commun à toutes les aminotransférases. Il intervient dans les réactions de transamination
aussi bien de dégradation que de synthèse des acides aminés... Sa structure dérive de la
vitamine B6 comprenant la pyridoxine, la pyridoxamine, le pyridoxal et le pyridoxal
phosphate. Le coenzyme actif est le pyridoxal phosphate.

Figure 10– Structure du pyridoxal phosphate (PLP), coenzyme groupement


prosthétique des aminotransférases.

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