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ÉLÉMENTS DE BIOLOGIE CELLULAIRE,


DE CYTOLOGIE ET D’HISTOLOGIE
Cours donné par M. Alain BOOM
Notes et résumé complet par L. Thiry

L. Thiry 2018/2019 BA1 PSYCHO ULB Cytologie résumé


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Introduction
Résumé du cours et un peu d’histoire
Ce cours porte sur l’étude de la cellule autrement dit : biologie cellulaire ou cytologie. Nous étudierons
spécifiquement la cellule, unité ultime du vivant, et surtout ses composants, les mécanismes dynamiques qui s’y
déroulent. Des notions de base en chimie (étude de la matière) et en biochimie (en relation avec le vivant)
abordées dans le chapitre 2 et 3 nous permettront d’appréhender le cours correctement.

La cellule n’est pas (ou presque) visible à l’œil nu. La taille des cellules est très variable, de l'ordre de
grandeur de 20 µm pour les cellules animales et 100 µm pour les cellules végétales Sa taille moyenne est
de 0,025, ou 25 microns, exprimés en µm. (Rappel = 1 micro = 1/1000 de millimètre). À côté, l’ovocyte fait
100µm (plus grosse cellule) et le spermatozoïde lui est beaucoup plus petit. L’étude de la cellule demande
des techniques telles que la microscopie, ainsi que différents outils biochimiques et de biologie moléculaire.

La théorie cellulaire que nous allons étudier, nous apprendra que le monde du vivant est directement lié à
la cellule. En effet, elle est l’unité de base du vivant. Nous aurons l’occasion, au cours des différentes leçons,
d’interroger les hypothèses quant à la formation et l’apparition des toutes premières cellules dans le biotope
terrestre, et ce dans une perspective évolutive de la complexification de la matière depuis la formation de
l’univers, il y a environ treize milliards d’années (Chapitre 1). Stanley Miller nous a démontré, grâce à certaines
expériences, les conditions d’apparition de la vie. Dans ces conditions, des composés chimiques simples
vont, en s’associant dans un contexte de chimie dite « auto-organisatrice », mener à la synthèse in vitro
des « briques élémentaires » constitutives de la cellule (les acides aminés des protéines, les nucléotides de
la molécule d’ADN, les lipides de la membrane cellulaire, plasmique ou phospholipidique etc.). Ces différentes
macromolécules, que l’on peut synthétiser en laboratoire, sont les éléments précurseurs de la formation des
cellules (on parle, dans ce cas, d’une forme de chimie qui se nomme : « chimie pré-biotique »).

Ces structures macromoléculaires vont conduire à la constitution de la première cellule dite cellule primitive.
Elle a pour propriété essentielle de s’auto-répliquer grâce à des macromolécules spéciales : l’ADN et l’ARN,
véritable support matériel de l’information de la cellule (ses plans de constructions sont les génomes). L’ARN a
aussi des propriétés catalyse, accélérateur de réactions chimiques. Toutes ces propriétés d’édification de la
matière en des structures, mène à la formation de l’ancêtre cellulaire commun, d’où dérivera l’ensemble
de toutes les cellules vivantes du biotope terrestre actuelle.

Cette cellule ancestrale est appelée "LUCA" acronyme de « Last Universal Common Ancestor » ou encore en
français : « Dernier Ancêtre Commun Universel ». De cette cellule dérive l’ensemble des cellules du monde
du vivant actuel.

Biologie
Étymologie : bios « la vie » et logos « discours »

La biologie est l’étude, la science du vivant.

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Cytologie, histologie, endocrinologie

Cytologie Histologie Endocrinologie


Etude de la structure fine des composants de la cellule Etude des tissus Communication
Structures dynamiques, la cellule établit des échanges A côté de la vie Etude du rôle joué par la
avec le milieu extérieur (matière et énergie) : unicellulaire, on sécrétion des messagers
La membrane cellulaire n’est pas totalement étanche a les organismes chimiques produits par
(protéines d’échange) : espace intracellulaire. pluricellulaires. les glandes (endocrines)

Point de vue cytologique

o Membrane cellulaire : confinement de différences molécules et structures protéiques dans un


minuscule espace clos (la cellule). La membrane plasmique, cellulaire ou encore phospholipidique
permet la séparation de la cellule du milieu extérieur, et par extension, la concentration de ces
structures protéiques en son sein permet l’émergence de propriétés nouvelles.

o Cytosquelette : responsable de la forme de la cellule, constitué de protéines spécifiques. Associé à


la membrane, il en arme sa structure et est impliqué dans des mouvements mécaniques de ladite
cellule.

o Mitochondries : Organite (structure intracellulaire) ayant pour rôle principal de produire un


équivalent énergétique universel (ATP, Adénosine triphosphate) qui a cours pour toutes les cellules
(pas de cellule sans énergie)

o Noyau : Contient les plans de constructions de la cellule lui permettant de répliquer la cellule, ces
infos sont codées dans les macromolécules d’ADN et d’ARN constituant le « génome » de la cellule.

o Ribosome, réticulum endoplasmique et appareil de Golgi : 3 structures importantes participant à


la synthèse des protéines.

Point de vue histologique

Les « tissus » constituent le niveau d’organisation intermédiaire entre les cellules et les organes. Chez la
majorité des organismes pluricellulaires on dénombre 4 « tissus » :

- Cutané
- Conjonctif
- Musculaire
- Nerveux

Chacun d’entre eux ayant des caractéristiques et des propriétés spécifiques. L’organisation et la mise en
place de ces 4 tissus s’opèrent au cours des toutes premières étapes du développement de l’embryon.

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La cellule, équilibrée ?

➔ L’équilibre c’est la mort, =/= structure stationnaire (loin de l’équilibre).

La cellule et les organismes pluricellulaires sont des « structures stationnaires » : sur le


plan thermodynamique, ils sont qualifiés de « systèmes ouverts » signifiant qu’ils sont le siège
d’un transfert d’énergie et de matière entre ces systèmes et le monde extérieur.

Ces échanges sont nécessaires au maintien structurel et fonctionnel de la cellule et des


organismes qui sont dans un état thermodynamique particulier (système stationnaire loin de
l’équilibre) : si les cellules sont laissées à elles-mêmes, leurs structures vont se dégrader et
disparaître.
o Le maintien actif des paramètres physico-chimiques de la cellule implique donc la
capacité qu’a la cellule de conserver sa structure.

Homéostasie

Différents mécanismes, ils maintiennent dans un état stable, en homéostasie : différentes


actions et ripostes adaptatives qui permettent d’assurer l’intégrité de la cellule et donc celles
des organismes pluricellulaires.

Communication indispensable au fonctionnement synergique des organismes


pluricellulaires.

• La cellule le fait au prix de sa capacité à puiser de la matière du milieu extérieur en


parallèle à une consommation existante.

• Chez les vertébrés ce sont essentiellement le système nerveux (cerveau moelle et


nerfs) ainsi que le système endocrinien qui s’occupent de l’homéostasie.

Point de vue endocrinologique

Certains groupes et types cellulaires ont également la responsabilité spécifique de l’émission de


« messages » coordonnant à distance l’action d’autres groupes cellulaires présents au sein d’un même
organisme.

• Ces messages véhiculés le + souvent par le sang, atteignent à distance leurs cellules cibles
spécifiques : La réponse originale des cellules, aptes à reconnaître ces msgs par des récepteurs
spécifiques, participera à l’adaptation de l’organisme aux conditions variables du milieu étant
indispensable pour le maintien de leur structure.

➢ Communication cellulaire.

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PARTIE 1 / CYTOLOGIE
CHAPITRE I : la cellule : présentation, théorie cellulaire,
organisation générale et techniques d’étude
1. Introduction
La cellule est un minuscule espace clos séparé du monde extérieur par la membrane phospholipidique.

Dans cet espace, une série de molécules


diverses sont confinées et concentrées. Cette
compartimentalisation crée les conditions de
réactions entre ces différentes molécules et
l’édification de structures de plus en plus
complexes, dans des conditions « loin de
l’équilibre ».

Les maintiens de la structure complexe de la


cellule et de son autonomie nécessitent un
apport constant de matière et d’énergie, qui
seront prélevés à partir du monde extérieur. La
cellule peut dès lors synthétiser l’ensemble de
ses constituants ; elle peut croître, se multiplie
par divisions cellulaires successives.

La membrane

La membrane est constituée de lipides et de


phospholipides (membrane phospholipidique)
permettant une semi-imperméabilité face à
l’eau : elle a une tranche centrale lipidique
hydrophobe et une tranche sur les côtés
hydrophile permettant de tout de même
pouvoir agir avec l’eau.

Les phospholipides

Les phospholipides constituent la membrane plasmique. Ils ont une


région hydrophile (la tête, polaire, orientée vers le milieu aqueux)
et une région hydrophobe (les queues, non polaires, orientées vers
l’intérieur de la bicouche)

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La « Théorie Cellulaire » (Virschow, Schwann, Scheilden)

A mis la cellule au centre du vivant vu qu’elle est la plus petite unité capable de manifester l’ensemble des
propriétés du vivant. Tout ce qui est vivant est constitué de cellule.

Taille de la cellule

Inférieure au 1/10 de millimètre : elle varie entre 5 et 50 µm [micron ou micromètre] avec les plus grandes
cellules ne dépassant pas 100 microns (ovocyte) 1 µm correspond à un "millième de millimètre", soit 10-6 mètre,
ce qui correspond à un « millionième de mètre ». Elle n’est donc pas (quasiment jamais) visible à l’œil nu.

Certaines, en réalité, le sont : on peut les apercevoir, mortes, lorsqu’on a l’impression de voir des petits points de
transparence, lorsqu’on est fatigués, qu’il y a beaucoup de lumière ou un contraste brut de celle-ci.

Les cellules sont petites car si on les multiplie, la surface est au carré et le volume au cube : le ratio entre les
2 ne sera plus compatible pour faire des échanges.

Les cellules procaryotes (sans noyau) sont plus petites que leurs cousines avec noyau.

À titre comparatif :

Cellule Bactérie Virus Atome


5-100µm 1-5µm 20-400nm 0,1nm

Le virus : parasite obligé de se coller à des cellules eucaryotes ou procaryotes, qui ne se duplique pas tout
seul (ne produit pas de substrats énergétiques), il n’est pas considéré comme vivant selon la théorie
cellulaire.

2. Microscopie et découverte de la « cellule »


2.1. Historique de la découverte de la cellule : la microscopie

❖ Robert Hooke : le terme « cellule » apparaît grâce à lui, en 1665, dans un recueil de dessins appelé
Micrographia. Il invente le microscope (lumière, porte-objet, 2 lentilles convergentes et collées, et a posé
le terme de cellule en observant des cercles clos.

❖ Antonie Van Leeuwenhoek, En 1673, il invente un autre matériel


(plaque avec trou où il place une bille de verre permettant le
grossissement) qui est face à une pointe où on place les objets à
observer : il découvre des petits êtres qui se déplacent dans les
liquides et découvrent un peuple inconnu, une dimension.

« Je n’ai rien vu d’aussi agréable que ces milliers d’êtres vivants réunis dans une seule petite goutte d’eau »

C’est à cette époque que naît, du coup, la cytologie.

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Le microscope a donc été inventé par Robert Hooke en 1665 et son invention a concordé avec l’apparition
du terme « cellule ».

L’agrandissement du microscope est de +- 2000x.

La résolution est limitée par la longueur d’onde du


rayonnement électromagnétique utilisé par
l’instrument (lumière blanche, monochromatique et
longueur d’onde donnée) ou du type de particules
parfois utilisées (électrons en microscopie électronique
par exemple). En gros, elle dépend la lumière visible
(0.2 – 0.4 µm = la taille d’une petite bactérie).

→ Image de la réalité, l’observation transforme l’objet.

3. Microscopie
3.1. Dimension de la cellule

Taille moyenne d’environ 20µM. Les lymphocytes, par exemple (un type de globules blancs) font 5µM, et on
peut citer certains grands neurones (cellules de Purkinje du cervelet) qui atteignent 50µm.

3.2. Résolution du microscope

À ne pas confonde avec l’agrandissement ! Il s’agit de la faculté de reconnaître deux points proches
comme distincts.

Ainsi, si on procède à l’agrandissement constant d’une image, on finit par perdre la capacité de singulariser
deux points comme étant distincts et l’on obtient une zone correspondant à un point homogène qui va
correspondre à une quantité élémentaire d’information (soit un « bit » d’information : [oui/non] ; [blanc/noir])

3.3. Types de microscopes

Il existe plusieurs sortes


de microscopes :

- Le microscope
photonique (à lumière),
classique.

- La microscopie à
fluorescence

- La microscopie
électronique

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Il faut garder à l’esprit que toute observation « transforme » l’objet observé et ne donne
de lui qu’« une image » de sa réalité.

La résolution maximale d’un microscope dépend de la longueur d’onde du rayonnement électromagnétique


utilisé par l’instrument (lumière blanche, lumière monochromatique de longueur d’onde donnée) ou du type
de particules parfois utilisées pour le fonctionnement de certains microscopes (les électrons en microscopie
électronique, etc.).

Microscopie optique

Microscopie photonique Microscopie à fluorescence Microscopie électronique

Agrandissement : +- Faisceau de lumière monochromatique + En microscopie électronique (à


2000x et résolution limitée procédés d’immuno- histochimie : observation balayage ou à transmission) on
par la longueur d’onde de d’une seule protéine parmi toutes les autres utilise des particules chargées
la lumière visible (0.2- protéines cellulaires. négativement (les électrons) en
0.4µm soit comme une conjonction avec une
bactérie). préparation spécifique de
l’échantillon

Source d’illumination : Fonctionnement : anticorps spécifiques à ces Cette préparation spécifique :


lumière visible (lumière protéines, marqués par une molécule coupes ultrafines traitées par
blanche) ou une fluorescente. Excitée à la longueur d’onde des sels de métaux lourds
monochromatique avec une spécifique au rayonnement électromagnétique, qui arrêtent les électrons et
seule longueur d’ondes il va réémettre un rayonnement à une autre contrasteront l’image. On
(488nm pour la bleue). longueur d’onde (émission). obtient, dans ces conditions
techniques, une excellente
Ces longueurs d’onde sont Anticorps obtenus en injectant une partie de la résolution (l’ordre de quelques
comprises entre 400nm et protéine à un animal modèle qui va les produire. dizaines de nanomètres, soit un
700nm et ces valeurs ont agrandissement de plus de 100
une parenté de dimension Des processus de séparation récupèrent les fois supérieur à la microscopie
avec la taille de structures anticorps, associés à la molécule fluorescente. photonique) associée à une très
cellulaires observées. grande finesse de détail des
objets observés.

Seuil théorique de 0,2µm En illuminant à l’aide du rayonnement Les images sont en noir et blanc.
(coupes micro-tomes de 5 à monochromatique à la longueur d’onde on
15µm). allume spécifiquement la sonde et on révèle
exclusivement la protéine.
Les coupes sont des ultra-tomes :
Cette technique par immunofluorescence est 0,002 à 0,1µm
(En microscopie optique on basée sur la reconnaissance « antigène »
travaille avec une (séquence d’acides aminés de la protéine) et Agrandissement par lentilles
résolution proche d’un « anticorps » (protéine qui reconnaît cette électromagnétiques : résolution
micron) séquence). L’anticorps (hameçon) marqué par la à 0,2nm.
substance fluorescente ne révèle que la protéine
d’intérêt

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➔ La technique de la microscopie optique est la plus ancienne utilisée, et également celles dont il
existe le plus de variantes (photoniques, fluorescence, à contraste de phase).

Le principe est simplement d’éclairer par une lampe la préparation, les molécules à observer
réagiront avec cette lumière soit en

o En absorbant les longueurs d’ondes (microscopie photonique, à lumière directe)


o En provoquant un déphasage des différents rayons lumineux (microscopie de phase)
o En émettant de la lumière à une autre longueur d’onde que celle d’origine (à
fluorescence).

Il existe donc, en plus de la lumière directe et de la fluorescence, un type de microscopie optique dit « à
contraste de phase » (dont je vais parler maintenant, étant donné que je l’avais oublié)

Microscopie à contraste de phase :

Elle permet d’observer les cellules sans préparation ni coloration dans leur milieu d’origine : elle permet
donc d’observer les cellules vivantes.

Elle est utilisée en ingénierie cellulaire.

Le principe est basé sur le fait que les structures biologiques sont transparentes, mais qu’elles ont un indice de
réfraction différent : les rayons lumineux vont donc subir des déviations en passant d’un milieu à l’autre, ce
qui se traduit par un déphasage (différence de phase entre deux phénomènes alternatifs de même fréquence)
entre les rayons. Ce type de microscope exploite donc les changements de phase d’une onde lumineuse
en traversant un échantillon.

En gros, on forme des interférences entre les rayons lumineux de l’objet en rayon, on transforme l’objet de phase
en objet d’amplitude, ceci est réalisé à l’aide d’un anneau circulaire dans le condenseur, qui produit un cône de
lumière, superposé à un anneau de taille similaire dans l’objectif : ce dernier réduit l’intensité de la lumière directe,
et crée une différence de phase.

En supprimant les rayons lumineux en fonction de leur déphasage, on obtient une image en niveau de gris qui
visualise tous les changements de milieu à l’intérieur de l’objet observé. En pratique : on supprime ces rayons
déphasés en plaçant des diaphragmes qui bloquent la lumière dans l’axe de l’objectif, mais laissent passer
ceux de la périphérie.

(Et non, je ne l’ai pas mis dans le tableau car je l’avais oublié, et vu que j’ai la flemme de réarranger toute la
mise en page, je refais une page complète qui en parle, voilà… Comme ça vous savez tout, et vous pouvez
vous remettre à la merveilleuse étude des microscopes, et surtout : de la préparation de l’échantillon ! Youhouu)

MO = +- 2000x (grossissement). Résolution 0,2µm.

ME = 100x plus que le MO (fais le calcul on a stats après) Résolution 0,2nm.

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3.4. Préparation des échantillons pour la microscopie.

Cela se fait en plusieurs étapes :

I. La fixation : de la structure et de l’architecture de la cellule (ou des tissus). Empêche ou freine la


dégradation du tissu d’intérêt.

a. Différentes substances : formol, paraformaldéhyde (PAF), l’acétone, l’alcool (agent


chimique) et agent physique : congélation à l’azote liquide à -180°C.

II. L’inclusion : confère une rigidité à la préparation (pour pouvoir pratiquer des coupes fines).

a. Étape 1 : On déshydrate le tissu par le passage de celui-ci dans l’alcool et du toluol


(dissolution des lipides des cellules qui seront remplacés).

b. Étape 2 : Les lipides sont remplacés par un milieu d’inclusion rigide (paraffine ou résine),
conférant aux échantillons une dureté mécanique : le tissu (fixé et déshydraté) est plongé
dans un bain de paraffine rendue liquide à 70°C. Le tissu s’imbibe de paraffine.

c. Étape 3 : Après refroidissement à température ambiante, le tissu paraffiné se solidifie, ce


qui permet de pratiquer des coupes fines (épaisseur comprise entre 5 à 50µM) à l’aide de
couteaux montés sur support (microtome). Les coupes sont déposées sur des lames de verre.

III. La coloration : la cellule étant claire et transparente, il est important de la colorer/contraster pour
observer les différentes structures sub- cellulaires.

a. En microscopie optique, on utilise les principaux agents colorants et contrastants suivants :


hématoxyline (colorant basique) qui marque les noyaux cellulaires, l’éosine (colorant
acide) qui marque plutôt le cytoplasme et le bleu de toluidine.

b. En microscopie par immunofluorescence : anticorps couplés à des molécules fluorescentes.

c. En microscopie électronique : sels de métaux lourds (citrate de plomb, acétate d’uranyle et


tétraoxyde d’osmium). Épaisseur de coupe 50nM, ultrafines. Les échantillons sont inclus
dans des résines de consistance très dure (époxy) et les couteaux équipant les
microtomes sont en diamant (pour arriver à entamer la résine).

3.5. Autres techniques utilisées en biologie cellulaire, permettant l’étude de la cellule.

- Séparation des éléments cellulaires par centrifugation différentielle (découverte des lysosomes)

- Culture des cellules in vitro

- Le marquage sélectif des protéines par des isotopes radioactifs

- Séparation et identification spécifique des protéines par techniques biochimiques (western blotting)

- Techniques de bio moléculaire par technique PCR, CRIPR-Cas9 ou l’utilisation des siARN

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4. Théorie cellulaire
À partir des travaux réalisés en microscopie, on s’est aperçu que l’on retrouvait systématiquement les mêmes
unités cellulaires dans tout ce qui compose le vivant.

En 1839, Matthias Schleiden et Théodore Schwann ont développé le concept de théorie cellulaire :

1. la cellule est la plus petite entité vivante.

2. tout être vivant est composé de cellules.

3. toute cellule provient d’une autre cellule.

5. Différents types de cellules : procaryotes, archées, eucaryotes.


Les cellules du monde vivant se classent en deux grands groupes principaux : les cellules eucaryotes et les
cellules procaryotes. La classification classique du vivant proposée par les biologistes compte trois domaines :

Procaryotes Archées Eucaryotes

Microorganismes Type particulier Organismes pluricellulaires majoritairement, 4 règnes :


unicellulaires sans de cellules Protistes, Mycètes ou champignons, Végétaux et Animaux.
noyaux procaryotes

5.1. Leur point commun : la membrane

Toutes les cellules possèdent une membrane qui les sépare du monde extérieur. La membrane est composée
d’une double couche d’un certain type de lipides (phospholipides) dans laquelle sont serties des protéines (on
parle de membranes lipido-protéiques).

Cette membrane fait donc une


séparation entre le milieu « extra-
cellulaire » et le cytoplasme,
structure considérée comme
l’espace « aqueux » intra-
cellulaire. Ce cytoplasme contient en
solution des protéines ainsi que
diverses autres molécules et
macromolécules. Certaines cellules
procaryotes possèdent une seconde
membrane plus rigide qui entoure la
membrane plasmique, de nature
protéo-polysaccharidique.

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5.2. La membrane protéo-polysaccharidique (cellules procaryotes)

❖ Protéo-polysaccharidique = composée d’éléments protéiques associés à certains polymères de sucres.


Sa présence confère une certaine rigidité et une plus grande résistance mécanique aux procaryotes.

Cette paroi se retrouve aussi chez certains micro-organismes sensibles aux molécules de la classe des
pénicillines (autrement appelés les antibiotiques), substance qui agissent en ciblant cette paroi.

Les antibiotiques sont des substances chimiques qui sont soit naturelles (produites par
certains champignons ‘inférieurs’ et certaines bactéries) soit synthétiques. Ils empêchent la
croissance de micro-organismes.

5.3. Deux types de cellules (procaryote VS eucaryote)

Nom Procaryote Eucaryote


Photo

Type
Bactéries et Archaebactéries, souvent Uni (parfois) & Pluricellulaires (animal,
unicellulaires végétal)
1ère Première forme de vie +- 4 milliards d’années Première apparition +- 1,8 milliard d’années
Org. Pas d’organites entourés de membranes. Fonctions cellulaires : organites
ADN Libre dans le cytoplasme, sous la forme d’une Sous forme de chromosomes, se trouve à
boucle → pas de noyau, un seul chromosome. l’intérieur du noyau ceint d’une membrane.
Noyau N’a pas de noyau. Quasiment tout le temps Noyau entouré d’une double membrane
unicellulaires (organisation en apparence isolant les macromolécules d’ADN présentes
moins complexes). dans ce noyau du cytoplasme.
Modèle
3D

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5.4. Cellules eucaryotes :

Rappel : elles présentent une organisation plus complexe que leurs sœurs procaryotes : elles ont donc un noyau
et différents organites et possèdent également une membrane phospholipidique.

Une membrane du même type isole les différents organites présents au sein du cytoplasme, permettant
ainsi le confinement et la concentration de certaines protéines spécifiques dans ces compartiments sub-
cellulaires : ceci confère aux cellules (possédant ces organites), une nouvelle série de fonctionnalités.

LA COMPARTIMENTALISATION INTRACELLULAIRE PERMET UNE DIVISION ET


UNE SPÉCIALISATION DU TRAVAIL CELLULAIRE.

Les organismes pluricellulaires Types cellulaires

Société où la division du travail L’organisme humain en compte 200


se traduit par une organisation différents : ils présentent donc tous des
avec spécialisation des tâches morphologie variables, fonctions
pour chaque type de cellule spécifiques, capacité (ou non) à se
différenciée : cellule du foie, diviser, etc.
cellule cardiaque, neurone etc.

5.5. Les archées :

Les archées sont des êtres


unicellulaires comme le sont les
procaryotes, mais leur métabolisme
se rapproche des cellules
eucaryotes ayant un noyau. Le
règne des archées regroupe des
organismes capables de vivre dans
des conditions de température,
pression et salinité très
inhabituelles : on les qualifie de
groupe extrémophiles. On identifie,
par exemple, dans ce groupe, des
bactéries peuplant les geysers des
sources chaudes (80°C).

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5.7. La cellule eucaryote : la membrane et les compartiments cellulaires (organites)

La cellule eucaryote est caractérisée par une division


des tâches grâce aux différents organites entourés
d’une membrane lipidique qui les sépare du
cytoplasme. On note comme principaux organites :

- Réticulum endoplasmique,
- Appareil de Golgi
- Lysosomes
- Mitochondries

Les compartiments et organites qui suivent sont


ceux que nous allons étudier à ce cours.

5.7.1. La membrane cellulaire

Elle sépare la cellule du monde extérieur, tout en ne


l’isolant pas totalement non plus. Elle a pour rôle de
concentrer et isoler dans un très petit espace des
molécules diverses, en favorisant leurs interactions
(réactions biochimiques).

5.7.2. Cytoplasme (cytosol)

« Espace aqueux » intracellulaire. (On devrait parler de gel, en fait) mais ce


nom est dû à la présence de nombreuses protéines libres retrouvées dans le
cytoplasme de la cellule. Les molécules présentes en « solution » dans le
cytoplasme remplissent différentes fonctions précises :

Les réactions du vivant = en milieu aqueux : pas de vie sans eau.


- ACTINE : petites unités protéiques libres, propriétés d’auto- assemblages
dynamiques qui forment le squelette de la cellule (cf. chapitre 5 : cytosquelette)

- CALCIUM IONISÉ (atome, Ca2 +) ainsi que l’Adénosine MonoPhosphate


Cyclique (molécule, AMPc) : ils agissent comme des messagers chimiques
« universels ». Ils sont retrouvés dans toutes les cellules. Les agents AMPc et
l’ion Calcium agissent comme outils de transfert d’information vers des cibles
cellulaires précises. Conséquence → modification de l’état de la cellule.

▪ On parle de communication/signalisation cellulaire : cela permet à la


cellule d’être informée des modifications du « monde extérieur » conférant aux
cellules une sorte de perception lui permettant de s’adapter aux conditions
changeantes du milieu.

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Les protéines solubles du cytoplasme : exemple de protéines du cytosquelette.

Le cytosquelette est formé de trois types de structures :


- Microfilaments
- Microtubules
- Filaments intermédiaires

Chacune de ces structures est composée de


l’assemblage d’une structure protéique spécifique
répétée, comme un collier de perles.

Ces structures se forment par la polymérisation-


dépolymérisation à partir des monomères
protéiques spécifiques à chaque type.

La protéine d’actine pour les microfilaments, la tubuline pour les microtubules et différentes protéines
spécifiques dépendant du type cellulaire pour les filaments intermédiaires.

Ces structures créent des réseaux dynamiques et confèrent différentes formes changeantes aux cellules.
Les protéines du cytosquelette :
- Interviennent dans la division cellulaire : permettent l’ancrage des chromosomes au fuseau mitotique
- Permettent le transport des organites et des vésicules de neurotransmetteurs au niveau de l’axone
des neurones
- Donnent à la cellule la capacité de se déplacer par diapédèse, etc.

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5.7.3. Le noyau

Localisé au centre de la cellule, séparé du cytoplasme


par une double membrane « nucléaire » percée de
pores. La partie externe de la double membrane
nucléaire est directement en connexion avec la
membrane du réticulum endoplasmique (réseau de
galeries dans le cytoplasme où a lieu la fabrication de
protéines).

Dans ce noyau, se trouvent les macromolécules


« porteuses » de l’information génétique héréditaire : ce
sont les ACIDES_DÉSOXY_RIBONUCLÉIQUES (ADN). En
microscopie électronique, l’ADN apparaît dans le noyau
sous la forme d’une structure plus ou moins compactée
appelée la chromatine.

Les aspects de la chromatine correspondent à un état donné de condensation de la molécule d’ADN :

On parle d’euchromatine (état décondensé de la macromolécule


d’ADN) qui est la forme qui fait l’objet d’une lecture de l’information
comprise dans la molécule et d’hétérochromatine (état condensé) et
qui, elle, est silencieuse.

Au cours de l’interphase (entre deux divisions cellulaires), l’ADN est présent


sous une forme mixte d’euchromatine et d’hétérochromatine et dans la
mitose (division cellulaire), les molécules d’ADN associées aux histones
(protéines) se condensent de manière à former des chromosomes.

La synthèse des protéines déterminant les caractéristiques propres de la


cellule prend des instructions cryptées dans la molécule d’ADN, cantonnée
dans le noyau (génotype).

1. Transcription :
De la partie d’ADN d’intérêt codant pour la protéine en une
molécule chimiquement un peu différente, messagère de
cette information : ARNm : Acide Ribonucléique messager.

2. Traduction :
Après que les ARNm quittent le noyau, ils s’associent aux
ribosomes (macro- structures complexes qui traduisent l’info
en protéine) du cytoplasme et servent de matrice
informationnelle à la synthèse de nouvelles protéines
nécessaires à la cellule.

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5.7.4. Le réticulum endoplasmique (RE)

Il s’agit d’un espace, délimité par une membrane, se ramifie sous


la forme d’un réseau de « galeries » (en rose et orange sur
l’image).

C’est le lieu de synthèse des protéines et des lipides (les ribosomes


qui dirigent la synthèse des protéines s’associent pour une part d’entre
eux au réticulum).

C’est aussi l’espace où se concentre l’ion calcium (messager dans


les processus de réponses adaptatives de la cellule à divers stimuli)

Réticulum endoplasmique granuleux (REG) Réticulum endoplasmique lisse (REL)

Granuleux car des ribosomes sont attachés à Plus éloigné du noyau, le REL est le lieu de
sa membrane. Il participe à la synthèse des synthèse des lipides et des stéroïdes (et de
protéines et il est situé (généralement) près du leur transformation). Comme le REG, il
noyau. concentre l’ion calcium en son sein.
Sa membrane est en continuité à celle Sa membrane, elle, est totalement dépourvue
(externe) du noyau de la cellule. de ribosomes.

5.7.5. Les ribosomes

Macro- structures qui prennent l’ARNm en charge (copie de la molécule d’ADN) en le « lisant », procèdent
à la synthèse des protéines (la traduction).

Les ribosomes sont retrouvés, soit associés au REG pour la synthèse des protéines qui sont destinées à
être exportées hors de la cellule (sécrétion) soit libres dans le cytoplasme pour les protéines nécessaires à
l’économie propre de la cellule.

5.7.6. L’appareil de Golgi

L’appareil de Golgi fait face au REG et est constitué d’un


empilement de saccules, les protéines synthétisées au
niveau du REG franchissent l’espace séparant celui-ci de
l’appareil de Golgi dans des petites vésicules lipidiques.

Au niveau de l’appareil de Golgi, les protéines subissent


des modifications dites post-traductionnelles (par ajout de
motifs de type glucidiques), mécanisme conférant à la
protéine une identité, une valeur « signal ».

Ce mécanisme est qualifié de maturation protéique, étant


comprise comme l’acquisition d’une fonctionnalité précise.
Les saccules de l’AG sont indépendantes et ne sont pas
connectées entre elles.

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5.7.7 La mitochondrie

Organite bordé d’une double membrane. Le


catabolisme des substrats énergétiques (sucres, Lors de la fécondation, le spermatozoïde
lipides et protéines) à disposition de la cellule lui n’apporte pas de cytoplasme à l’ovocyte et
donc pas de mitochondries. Ce sont les
permet de fournir l’énergie à la cellule par mitochondries de l’ovocyte qui seront celles
synthèse d’une molécule riche en liens du futur œuf fécondé, de l’embryon et de
énergétiques : l’ATP, Adénosine Tri Phosphate, l’organisme qui en découle. Les mitochondries
monnaie d’échange énergétique nécessaire aux que l’on possède nous vienne de la mère.
processus métaboliques cellulaires.

Les mitochondries possèdent leur propre ADN, et peuvent donc se dupliquer de manière autonome.

Ce genre de propriété rappelle les cellules procaryotes (l’ADN


n’est pas associé à des protéines d’histone). Au moment de
l’émergence des cellules eucaryotes, des bactéries pourraient
s’être « associées » aux cellules eucaryotes primitives, avec pour
résultante une entente symbolique entre les deux partenaires.

Le bilan énergétique de l’utilisation des nutriments pour la


cellule pourvue de mitochondries est de loin supérieur à celle
qui n’en possède pas.

5.7.8 Le lysosome

C’est un organite contenant, en milieu acide, une série d’enzymes cataboliques. C’est le lieu de dégradation
(digestion cellulaire) des protéines et lipides « usagées ».

➢ Les macrophages (et d’autres types de cellules phagocytaires) sont riches en lysosomes : ils absorbent
les bactéries par phagocytose, et la vacuole formée (phagosome) fusionne avec les lysosomes pour
mettre en contact les enzymes de dégradation contenus dans les lysosomes avec la bactérie.
Ensuite, les cellules procèdent à la digestion.

6. Exemples de cellules eucaryotes


LES CELLULES EUCARYOTES PEUVENT ÊTRE VÉGÉTALES OU ANIMALES .

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Cellules végétales

Présence de vacuoles (réserve en eau et Présence de chloroplastes (organites


régulation de la turgescence des cellules des comprenant de la chlorophylle, molécule
feuilles des plantes, par exemple) participant à la photosynthèse)

Cellules animales

Nerveuses Muscles De peau Sanguines Intestinales,


épithéliales

Corps cellulaire et Protéines Forme aplatie, Rouges (anucléées) Absorption sélective


axone (qui conduit : myosine couches, avec hémoglobine des nutriments,
l’info du soma à la et actine. fonction de (transfert oxygène organisation
synapse) = courant Interagiss recouvrir et aux tissus, qui va fixer polarisée. Partie
électrique, ent entre protection du CO2 sur les apicale (regard
dépolarisation. elles, mécanique + poumons) extérieur) et partie
Dans le cerveau, conso des corps basolatérale (regard
communication par ATP. étrangers Blancs (immunitaires) intérieur). Barrière
libération de fonctions de défense filtre grâce aux
neurotransmetteurs (anticorps, action protéines spécifiques
qui traversent la directe, de chacune des
synapse. phagocytage) membranes.

7. Les virus

❖ Les virus sont des parasites obligés (de


cellules eucaryotes ou procaryotes). Ils ne
produisent pas de substrat énergétique mais
possèdent un génome informatif permettant sa
duplication comme un parasite. Ils utilisent, en
détournant à leur profit, la machinerie
métabolique des cellules (composants et
l’énergie) à partir de laquelle ils synthétisent
leurs propres protéines virales.

❖ Le virus n’est pas vivant (théorie cellulaire) :


il ne sait pas se répliquer de façon autonome.
Cependant, l’information comprise dans le
génome de ceux-ci (ADN ou ARN) contient les
instructions, sous forme codée, lui permettant
de reproduire sa structure par voie détournée.

❖ Il se mesure en nanomètre (milliardième).

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8. Hypothèse de l’origine de la cellule


On parle des étapes de l’évolution prébiotique
(qui mène à la formation des toutes premières
cellules primitives).

La vie est définie comme étant consubstantielle


à la cellule (théorie cellulaire). Elle pourrait aussi
être définie comme étant une manifestation de
la matière, une propriété émergente de la
complexification de celle-ci.

➢ Processus vectoriel allant du plus simple


au plus complexe.

On part des étapes postérieures à la formation de la planète, que les géologues et astrophysiciens ont estimé
dater à environ 4,5 milliards d’années. La terre s’est formée de manière contemporaine au Système solaire
par un processus dit d’accrétion consistant en l’agrégation des gaz interstellaires provenant de l’explosion
préalable d’étoiles.

➢ La terre = planète tellurique (roches et métaux)

8.1. La soupe primitive

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8.2. Composition de l’atmosphère primitive terrestre / Expérience de Miller.

La composition de l’atmosphère de la terre il y a 3,5 milliards était de nature réductrice, les composés
principaux étant des gaz tels que l’ammoniac (NH3), le méthane (CH4), l’hydrogène (H2) et la vapeur d’eau
(H20).

Certains d’entre eux possèdent une énergie interne (U) + élevée que des composés comme le dioxyde de
carbone (CO2) → capacité de réagir entre eux → macromolécules.

Stanley Miller, 1952

Appareillage simple, il place les gaz dans une


chambre réactionnelle (atmosphère primitive
reconstituée), il les chauffe, et 2 électrodes fournissent
l’énergie sous forme d’arcs électriques (censés
représenter l’apport d’énergie de l’activité
volcanique, des phénomènes physiques comme la
foudre).

o Au bout d’une semaine : formation de


molécules organiques complexes
(synthèse abiotique (non vivante)).

C’est avec l’expérience de Miller qu’on obtient les « briques du vivant » (comme les acides aminés).

Cette expérience a été reproduite par d’autres chercheurs (comme Oro en 1961 en ajoutant de l’HCN au
milieu réactionnel) : il a confirmé les résultats mais a obtenu des molécules critiques de la chimie du vivant
(composantes de l’ADN, bases puriques et pyrimidiques, sucres…) → c’est la première étape de
l’évolution pré-biotique (avant la vie), qui voit (selon Oparin & Haldane, les auteurs) ses premiers éléments
dans la soupe primitive, s’associer avec d’autres composés pour former des structures appelées coacervats.

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8.3. Évolution prébiotique et coacervats

Les coacervats sont des gouttelettes sphériques hydrophobes


(comme les lipides par exemple) et qui sont comme autant de
petits univers clos qui pourront concentrer en leur sein une série
de molécules organiques avec auto-organisation

Un coacervat désigne une gouttelette de


polypeptides, d'acides nucléiques et de
polysaccharides. Formée en laboratoire, on pense
qu'elle a pu être la première forme cellulaire apparue
sur la Terre.

Oparine découvrit qu’en présence de


Ces gouttelettes présentent certaines caractéristiques de catalyseurs, les coacervats échangeaient des
cellules. Elles sont capables d’abriter des réactions substances avec le monde extérieur,
élémentaires comme l’accumulation transmembranaire grossissaient et finissaient par se multiplier. Il
de substances ou le transport d'électrons à l'image d'un s’imagine alors pouvoir synthétiser un système
métabolisme primitif. Diverses associations de polymères vivant à partir d’une soupe de molécule, d’un
permettent de former ces gouttelettes : glucides et peu d’eau et de l’énergie du rayonnement
protéines, protéines et protéines, protéines et acides ultraviolet.
nucléiques. Les coacervats ne sont pas les premières
cellules vivantes, d'autant qu'ils sont constitués de Le caractère hydrophobe des coacervats
matériaux résultant du métabolisme cellulaire actuel. Ils permet d’exercer un tri parmi les molécules qui
constituent des modèles de fonctionnement chimique pourront s’y associer, maintenant un
d'unités séparées de leur milieu par une membrane. environnement interne au coacervat différent
en composition de l’environnement externe.

Leur frontière permet de faire une absorption sélective de :

o Molécules organiques simples se trouvant dans la solution extérieure


o De l’environnement chimique différencié que l’intérieur forme par rapport à sa solution.

En d’autres termes, les coacervats permettent donc

o Une absorption sélective de certains composés organiques en suspension dans le milieu


o Leur concentration (des composés organiques) au sein de ces vésicules primitives.

➢ Les polypeptides (courts enchaînements d’acides aminés) ou petites protéines peuvent s’y associer
plus efficacement qu’en solution libre.
➢ On a pu démontrer in vitro que des complexes d’acides nucléiques et de protéines se forment en
leur sein.

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En 1988, Morowitz : petites vésicules


lipidiques rappelant ces coacervats, qu’on
assiste sous l’action de la lumière, à
l’incorporation de molécules amphiphiles (qui
aime l’eau & les graisses, possède donc un
groupe hydrophile et un groupe hydrophobe)
dans leurs parois.

A condition d’avoir un apport d’énergie au


système, on assiste à la formation évolutive de
structures QUI NE SONT PAS ENCORE DES CELLULES
mais qui n’en présentent pas moins déjà
certaines caractéristiques les rappelant.

Ces coacervats sont considérés par certains auteurs comme une des toutes premières
étapes à l’origine de la préformation des premières cellules et donc de la vie.

Les coacervats ont aussi la caractéristique de pouvoir se fragmenter, de se « diviser ».

Manque d’ARN

Ce qui manque au coacervat pour être une cellule c’est la présence de macromolécules d’ARN ou de
d’ADN, support de l’hérédité menant à la réplication et à la multiplication à « l’identique » de la cellule.

➢ L’agencement de l’ARN contient l’information codée de la cellule, permettant sa réplication.


Deuxième propriété intéressante de l’ARN : la catalyse (accélérateur de réactions (bio)chimiques).

➢ L’hypothèse de l’évolution du coacervat en cellule : ces molécules d’ARN auraient pu s’associer


aux coacervats sans que l’on comprenne encore bien les étapes et comment l’information du coacervat
se transfère à la molécule d’ARN.

➢ On pense que le génome des toutes premières cellules était probablement composé d’ARN.

o (Tom Cech en 1982, montre, dans certaines conditions expérimentales, la capacité que l’ARN
a, de pouvoir autodiriger la formation d’autres brins d’ARN de plus en plus complexes)

En résumé, voici le scénario plausible de l’évolution pré-biotique menant à la toute


première cellule, ancêtre des autres : LUCA.

Bien que ce scénario soit étayé par des traces fossiles entre-autres et expériences de
laboratoire reproduites, il laisse encore place à certains doutes concernant la définition
précise des étapes qui auraient menées à notre chère LUCA.

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De LUCA aurait dérivé de manière évolutive les trois grands clades (groupes) de cellules
de la biosphère ; 1°) les procaryotes ; 2°) les archaebactéries et 3°) les eucaryotes.

Matériellement, la complexification de la matière a laissé différentes traces


fossiles sur terre, tel que certains rapports isotopiques particuliers (voir
chapitre suivant), signature du vivant dans des roches du Groenland, ou
plus directement encore sous forme de couches sédimentaires datant
d’environ 3,5 milliards d’années, sédiments résultant de l’activité de cellules
procaryotes fossilisées où l’on observe la trace des filaments rappelant les
colonies de cellules bactériennes (les stromatolithes).

D’autres biomarqueurs retrouvés indiquent la présence des membranes


lipidiques (stéranes) qui datent de ± 2,7 milliards d’années. Ce dernier point
étaye la présence de cellules de type eucaryote dès ce moment.

Les toutes premières cellules primitives eucaryote ont ensuite aussi pu


s’associer avec certaines cyanobactéries et cette symbiose leur a permis dès
lors d’utiliser l’oxygène pour un catabolisme plus efficace des substrats
énergétiques.

Là également la concentration de l’atmosphère en oxygène est clairement le résultat du métabolisme des cyanobactéries.

Cette concentration d’oxygène permettra la formation de la


couche d’ozone qui ensuite protègera le monde du vivant
de l’action de ultraviolets du rayonnement solaire.

A dater de ce moment on assistera à une explosion des


différentes formes de vie. En résumé, ces divers éléments
concourent à démontrer les propriétés émergentes liées à la
complexification de la matière, processus nécessitant un
apport constant d’énergie, réactions stationnaires loin de
l’équilibre, menant à la vie sur terre.

Sur le plan biologie, la vie résulte de la capacité qu’ont les molécules et atomes de s’assembler en structures organisées de
type cellulaire, structures autoreproductibles.

➢ Dynamique d’édification de structures matérielles de plus en plus complexes,


qui sont traversées par un flux de matière et d’énergie et sont dans un état
stationnaire loin de l’équilibre.

La matière est formée d’atomes s’assemblant en molécules qui


s’autoorganisent pour former des cellules, celles-ci pourront
s’assembler en tissus dont l’agencement forment les organes qui
forment les systèmes, formant eux-mêmes les organismes.

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CHAPITRE 2 : notions de chimie préparatoires à l’étude


de la cellule
1. Introduction : organisation moléculaire
Les éléments chimiques composant la matière (atomes et molécules) s’agencent en structures macromoléculaires
complexes à la condition qu’un apport d’énergie est fourni au système. La cellule est composée d’un très
grand nombre de (macro)molécules différentes qui sont en interaction constante, formant des
assemblages (comme les ribosomes : assemblage de protéines et d’acides nucléiques).

➢ Les atomes forment des molécules qui elles-


mêmes s’agencent en structures supra-
moléculaires qui constituent les différents
compartiments cellulaires promouvant les
propriétés originales et singulières de la cellule.

Chimie = étude de la matière et des interactions. On compte +-110 atomes, qui s’associent et forment les
molécules. Ils sont classés par Dmitri Mendeleïev selon le critère M (masse) et Z (charge).

2. Atome
Élément indivisible et insécable : plus petite partie d’un élément chimique qui conserve ses propriétés : il
mesure un angström soit 0,1nanomètre (ou 10-10 mètres).

Son noyau est constitué de :


L’atome est électriquement stable car la somme
• Protons de protons égale celle des électrons.
o Masse élémentaire de référence, fixée à 1
o Charge électrique positive (+1) Son numéro atomique Z = nombre de charges
électriques donc le nombre de p+ ou d’e-
• Neutrons
o Masse élémentaire de référence fixée à 1 Son nombre de masse atomique relative M =
o Charge électrique neutre (0) somme des masses de neutrons et protons =
nombre de nucléons.
Autour du noyau, des orbitale(s) sur lesquels gravitent des :

• Électrons Nombre de neutrons (n) = M – Z.


o Masse élémentaire négligeable (0)
Le nombre de neutrons0 est égal à la masse
o Charge électrique négative (-1)
atomique relative moins son numéro atomique

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2.1. Le modèle de Bohr et électrons

Dans le modèle de Rutherford-Chadwick, les électrons


étaient libres dans le vide, or Bohr nous démontre que les
électrons étant de charge négative, ils doivent garder une
certaine distance entre eux. Et pour graviter autour du
noyau, ils se disposent sur des couches. Ces couches sont
désignées par un nombre n de 1 à 7, appelé nombre
quantique. Ces couches sont également désignées par une
lettre de K à Q.

Ces couches électroniques sont les périodes du tableau de Mendeleïev : chaque couche peut
contenir un nombre maximum d'électrons égal à 2n2 : la couche K peut ainsi contenir jusqu'à 2 électrons,
la couche L jusqu'à 8 électrons, la couche M jusqu'à 18 électrons, la couche N jusqu'à 32 électrons, la
couche O jusqu'à 50 électrons, la P jusqu'à 72 électrons et la Q jusqu'à 98 électrons.

Bien que ces couches puissent contenir n é- : la dernière couche électronique d’un atome contient un
nombre variable d’électrons allant de 1 à 8 maximum (que ce soit sur la couche K, L …. P, Q).

➢ Cela se comprend car au cours des réactions chimiques, les atomes se combinent entre eux en
partageant leurs électrons de cette dernière couche, le tout en satisfaisant la règle de l’octet.

➢ L’état d’occupation électronique de la dernière couche conditionne le type de liaison entre atomes
et le nombre de liaisons possibles, ce qu’on appelle la valence.

o On définit cette valence comme étant le nombre d’électrons qu’un élément va partager.

2.2. Tableau de Mendeleïev

Ce tableau regroupe
tous les atomes
stables, classés en
fonction de leur
nombre de protons (ou
d’électrons) ou numéro
atomique (Z)

Divisé en colonnes
(groupes, familles
comprenant certaines
mêmes propriétés à
intervalles réguliers)
et en périodes
(correspondantes aux
lignes, représentant la
dernière couche
électronique occupée
de l’atome (en
électrons)

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2.3. Les isotopes et la radioactivité

Ce sont des atomes possédant un


nombre variable de neutrons au niveau
du noyau. Par conséquent, ils ont un
nombre de masse atomique différent.
Malgré tout, ils restent électriquement
neutres (n p+ = n e-).
Ex : Isotope de Carbone (C), ici à droite.

• Tous les isotopes d’un élément ont les mêmes propriétés chimiques, le nombre d’électrons ne change
pas. (Rappel : les protons et électrons sont en nombre égal et ne varient pas d’un isotope à l’autre).

La plupart des isotopes sont radioactifs car leurs noyaux atomiques sont instables (au vu du nombre de
neutrons variable) et peuvent produire, par fission, des atomes de masse inférieure accompagné de l’émission
de rayonnements électromagnétiques énergétiques (type gamma ou particules matérielles alpha chargées
positivement ou particules chargées négativement correspondant à des électrons).

Tous les éléments ont des isotopes, certains +- instables avec fission de l’élément en un ou d’autres
éléments, et ce avec temps de demi-vie donné (t1/2)

Radioactivité

Certains isotopes, naturels ou artificiels, sont instables. Ils peuvent se désintégrer en émettant des
rayonnements : on dit qu'ils sont radioactifs. Les isotopes radioactifs sont parfois appelés radio-isotopes.

Exemple :

Le carbone 12 (6 p+ et 6 n°) est l’élément stable. Son isotope 14 (6 p+ et 8n°) est instable et se
désintègre spontanément (élément radioactif). Pour la réactivité chimique, ils ont les mêmes propriétés
(même nombre d’é-).
Le temps de demi-vie du 14C est de 5730 années. Au bout de ce temps, la moitié aura disparu, transformé
en d’autres éléments atomiques. C’est sur l’instabilité des isotopes que se basent les méthodes de datation.

En gros :

Nucléide = les fruits. L’élément = la pomme. Les isotopes = les Granny Smith, Golden…

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L’hydrogène a trois isotopes : hydrogène (noyau avec un proton), déutérium, (un proton et un neutron) tritium
(un proton et deux neutrons). Les atomes du déutérium et du tritium sont deux trois fois plus lourds que
l’hydrogène. Le déutérium est stable, mais rare. Le tritium est instable et radioactif.

2.3.1. Stabilité

Désintégration atomique → à partir d’une certaine taille, le noyau des atomes est instable et peut se
fissionner rapidement.

• Uranium U235 se désintègre en éléments atomiques de plus petites masses tout en libérant
d’importantes quantités d’énergie accompagné de l’émission de particules chargées et/ou de 6
rayonnements électromagnétiques énergétiques (radioactivité).

• Plomb : élément le plus lourd et stable.

2.3.2. Datation radio(active/métrique).

C’est une datation absolue utilisant la variation régulière au cours du temps de la proportion des radio-
isotopes dans certains corps. La plus connue est la datation par le carbone 14 mais il en existe plein. Elles
ne font pas toutes appel aux mêmes raisonnements physiques et géologiques, et leurs précisions varient. Les
méthodes de datations constituent le cœur de la géologie isotopique.

2.3.3. La datation du carbone 14

o Le carbone est assimilé par le vivant avec un


fractionnement isotopique connu, rapportable à celle
existant dans l’atmosphère actuelle. Le 14C est produit
de manière constante dans l’atmosphère àpd. 15N.

o À partir de l’instant où un organisme meurt, la


quantité de carbone 14 (radiocarbone) qu’il contient
décroit au cours du temps selon une loi exponentielle.

o Temps de ½ vie du carbone 14C est de +- 5.500


ans.

o La méthode est valable pour la datation sur une


échelle de temps d’un maximum de 50.000ans.

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3. Le mole et la molarité

Une mole est un ensemble constitué de 6,023 x 10²³ « atomes » ou « molécules » pesant le poids
atomique de l’élément ou de la molécule considérée.

On utilise donc M (la masse d’une mole de cet atome), le nombre de masse des éléments atomiques, pour
déterminer le poids atomique et moléculaire. Par ex :

Le poids moléculaire de la molécule d’eau, dont la formule est H20 (molécule composée de deux atomes
d’hydrogène et d’un atome d’oxygène) se calcule comme suit :

- 2 M(H) + M(O)
- H2 = (2 x 1 =2) + O (1 x 16) =18.
- M(H20) = 18g/mol

➢ Ainsi 18 grammes d’eau forme « une mole » d’eau et cette mole d’eau contient le nombre
d’Avogadro en molécules d’eau, soit 6.023x1023 molécules d’eau.

N (nombre d’entités), n (quantité de matière en mol), m (masse en g), M (masse molaire en g/mol).

On parle de molarité lorsqu’on parle de concentration (molaire).

3.1. La concentration molaire (molarité)

La concentration molaire (ou molarité) d’une substance (d’un soluté) est la quantité de substance en moles
ou fraction de moles dissoutes dans un litre de solvant (le plus souvent de l’eau pour le vivant). Cette valeur
s’exprime en gramme de soluté par litre de solution. Par ex :

Le glucose C6H12O6 a une « masse molaire » (M) de 180. Ainsi, une solution contenant une mole de glucose
contient 180grammes de glucose dissout dans un litre (d’eau) et cette solution contient en nombre de molécule
de glucose, le nombre d’Avogadro

❖ Le dalton

La molarité s’exprime en Dalton, mesure de concentration utilisée surtout en biochimie.

Une solution aqueuse de sel à 1 molaire ou dalton est une solution qui contient 1 mole de sel par litre de
solution.

Une solution alcoolique d’iode à 0,002 molaire ou dalton est une solution qui contient 0,002 mole d’iode
dans un litre de solution alcoolique.

➢ Ainsi, une protéine de masse molaire à 75000g/mol aura une masse égale à 75000Da ou 75kDa.

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En gros

La masse molaire d'une molécule est la masse qui contient 6,023.1023 exemplaires de cette
molécule.
➔ La masse molaire s'exprime en g/mol. (Mais ce sont les mêmes valeurs pour la même
molécule)
La masse moléculaire : somme des masses atomiques des différents atomes constituant une
molécule.
➔ La masse moléculaire s'exprime en Daltons. (Ce sont les mêmes valeurs pour la même
molécule)

4. Réactions et liaisons chimiques


Concept d’électronégativité : chacun de ces atomes possède une électronégativité : capacité d’aptitude des
atomes à capter des électrons. Sur le tableau de Mendeleïev, les éléments les plus électronégatifs sont à
droites et les moins sont à gauche. C’est toujours une question de répartition des électrons.

RIEN NE SE CRÉE, RIEN NE SE PERD, TOUT SE TRANSFORME.


Au cours des réactions chimique, tout ce qui est en termes de masse se retrouve dans les produits à
l’arrivée, pas de perte de masse : les atomes se combinent entre eux en partageant leurs électrons de
cette dernière couche en satisfaisant la règle de l’octet.

Règle de l’octet

L’atome est stable quand la dernière couche externe contient 8 électrons ce qui leur donne la mêle
structure électronique qu’un gaz rare

Sur le plan énergétique, les réactions chimiques peuvent produire de l’énergie (réaction exothermique) ou en
consommer (endothermique). Ceci correspond à l’énergie interne des molécules en jeu, ce qui peut être
mesuré. Retenons déjà que certaines réactions sont spontanées et d’autres demandent un apport d’énergie.

4.1. Structure de Lewis

On l’utilise pour représenter la distribution des


électrons sur la dernière couche électronique des
atomes, ce qui donne une indication quant à la
réactivité de ceux-ci. L’atome est représenté par son
symbole atomique (C pour Carbone) auquel est
ajouté sous forme de points (pour 1) ou de doublets
de points (ou de segment pour 2) le nombre
d’électrons qui forme la couche la plus périphérique.

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Lien covalent Mise en commun d’électrons entre atomes et partage du ou des doublets
ainsi réalisés.

Cette liaison est stable car les atomes liés adoptent une configuration
identique à celle des gaz nobles. Ils partagent leur électron de valence.

Lien ionique Partage inégal d’électrons entre certains atomes : un des deux atomes
« perd » son électron au profit de l’autre, créant des ions. Les ions sont
porteurs de charge électrique, par la perte d’un électron on obtient un
élément positif nommé cation, soit par le gain d’un électron cela devient un
anion, ion négatif.

La stabilité est assurée par les interactions d’attraction entre ions de


charges opposées.

Lien hydrogène Lien temporaire de « faible énergie » (généré par la délocalisation des
électrons au sein des molécules créant des dipôles par disposition de
répartition non homogène des électrons). Cette liaison joue un rôle capital
dans le monde du vivant.

Dans la molécule d’eau (H20), deux atomes d’H sont liés de façon covalente
à un atome d’O. Dans cette liaison, le nuage électronique de l’hydrogène
est partiellement délocalisé vers l’oxygène, c’est-à-dire que son électron
est attiré vers l’oxygène (l’O possède ainsi une électronégativité élevée).

Ainsi, dans la molécule d’H20, la charge négative des électrons n’est pas répartie
de manière homogène entre les atomes d’hydrogène et d’oxygène. Elle est
délocalisée vers l’atome d’oxygène qui se trouve porteur charge partielle
négative supplémentaire (et l’H est porteur d’une charge partielle positive).

➢ Une telle molécule est dite polarisée ou polaire. Les dipôles


s’orienteront par des liens temporaires de type électrostatiques de
faible énergie, ce sont les liens ou ponts hydrogène qui s’établissent et
se défont entre les molécules d’eau voisines.

Le lien hydrogène est très important, parmi ceux-ci :

• La reconnaissance des antigènes par les anticorps


• La reconnaissance des ligands chimiques (hormone) de leur récepteur membranaire spécifique
• La présence des liens hydrogène participant à l’édification de la structure tridimensionnelle des
protéines et acides nucléiques
• Les propriétés de l’eau (solvations, cohésion)

Ces liaisons sont majoritairement à l’origine de reconnaissances


temporaires entre partenaires biochimiques par le biais de parties
spécifiques de macromolécules ou protéines (domaines moléculaires)

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5. Potentiel hydrogène (pH) : acides et bases


L’ion [H+] est un proton très réactif dont la présence en solution confère à celle-ci un caractère « acide »

L’ion [OH–] est un ion hydroxyde aussi très réactif dont la présence en solution confère à celle-ci un
caractère « basique ».

Nom Solution neutre Solution acide Solution basique

Aspect [H+] = [OH-] [H +] > [OH-]. [H +] < [OH-].

En Dans l’eau pure, la Le nombre de Echelle


gros concentration des ions protons y logarithmique
[H+] et celle des ions augmente et celui déterminant le
[OH–] est identique, et des ions hydroxyles degré d’acidité
pour chacune des espèces y diminue, de telle d’une solution par
vaut de 10-7 moles/litre sorte que le produit la mesure de la
de solution (0,0000001 des concentrations concentration en
mole d’ion [H+] et [OH-] d’[H +] et d’[OH–] ions hydrogène
par litre de solution) : Le vaut tjrs 10-14 quel [H+].
produit des que soit le pH.
concentrations des 2
types d’ions vaut donc pH = - log [H+].
10-14

pH 7 0>6 8 > 14

➢ Les acides sont donneurs de protons : acide chlorhydrique (HCL), acide sulfurique etc.

➢ Les basiques sont donneurs d’anions hydroxyles (soude caustique, bicarbonate de soude)

Les acides forts : le calcul de la valeur de pH d’une solution contenant 1 mole d’acide fort d’HCL
se dissociant à 100% en solution vaut 0 (pH = -log de 101 (1 mole) = 0).
Le même acide 10x - concentré (0,1 mole/litre) → pH de 1 (-log de 10-1 ou -log de 0,1 = 1)

L’énoncé ci-dessus n’est valable que pour les acides et bases fortes ayant en solution la propriété
de se dissocier facilement (ce n’est pas le cas des acides faibles présentés ci-dessous :

Pour le cas des acides faibles = constante d’équilibre de dissociation (ou constante d’acidité Ka)

AH (acide non dissocié), A- (anion), H+ (proton). Les deux derniers sont les espèces dissociées.

À partir de Ka, on définit le pKa qui s’écrit pKa = - log Ka (On utilise pKa pour déterminer la
force d’un acide. Plus l’acide est fort plus le pKa est petit)

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5.1. La molécule d’eau

Elle est dipôle et permet le lien hydrogène (vu plus haut).

Son côté hydrophile permet une liaison favorisée avec d’autres molécules
polaires.

Son côté hydrophobe : pas de liaison avec molécules apolaires

Les molécules d’eau sont chargées par des atomes d’oxygène légèrement négatifs (-) et des atomes
d’hydrogène légèrement positifs (+). → Attraction entre les charges opposées (liens hydrogènes qui sont
de faible énergie, jouant un rôle essentiel en biologie).

5.1.1. Propriétés physico-chimiques de la molécule d’eau en relation avec le maintien de la vie

Solvant

Propriété en relation avec la polarité (moment dipolaire).

Molécules chargées ou ionisées tel que les sels, les sucres, les acides-aminés se dissolvent
facilement dans l’eau (composés hydrophiles).

Molécules non chargées (lipides ne se dissolvant pas dans l’eau : composés hydrophobes).

Chaleur spécifique élevée Chaleur de vaporisation Cohésion- tension


importante superficielle -capillarité

Inertie calorifique Maintien de l’homéostasie Sève des plantes


importante

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6. Les groupes chimiques fonctionnels


La plus grande partie des composés organiques de la chimie du vivant est basée sur la chimie organique
(carbone).

La chimie organique étudie la propriété qu’ont les atomes de carbone de se lier entre eux en formant des
molécules appelées hydrocarbures (alcanes). Sur ce motif se greffent différents groupes fonctionnels
chimiques qui déterminent la réactivité des molécules entre-elles.

Certains de ces différents groupes sont polaires (délocalisation d’électrons qui crée une répartition non
homogène de charges négatives)

➢ Groupes fonctionnels qui comprennent des atomes d’oxygène, d’azote de phosphore, etc.

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CHAPITRE 3 : notions de biochimie préparatoires à


l’étude de la cellule
1. « Composés » organiques.
La cellule étant l’unité structurale du vivant, on peut définir la biochimie (en suivant Murray) comme la science
qui étudie les constituants chimiques des cellules, ainsi que les réactions et transformations qui s’y déroulent.

Il existe 3 types de macromolécules qui constituent la cellule, interagissent entre-elles au sein de celle-ci :

Sucres (hydrates de AA (hydrocarbures + Lipides (hydrocarbures tête


carbone) azote) polaire)

Corps ternaires (CHO), Composés quaternaires Composé de CHOP possédant


largement répandus (CHON). Certains AA une U (énergie interne)
chez les animaux et contiennent aussi du S : importante
végataux. méthionine et cystéine.

Molécules avec un rôle 50% de la masse du + Phosphore


énergétique, de corps humain :
structure et de
signalisation.

Le corps métabolise le Rôle de structure, Responsables, avec les


sucre, le brûle et de fonctionnement groupements phosphate, de la
cette combustion cellulaire (enzymes, constitution de la membrane (+
s’extrait de l’énergie hormones, anticorps) réserve énergétique)
interne, tout en
produisant CO2 et eau,
lors de la respiration.

La chimie du vivant, c’est la chimie du carbone.

Les polymères d’hydrate de carbone contiennent une réserve énergétique.


Lorsqu’il se forme, on observe une réaction de condensation (libération
d’H20) et lorsqu’il se dégrade, c’est une réaction d’hydrolyse :
(récupération d’H20)

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2. Les protéines
Les protides :

Faits à partir d’acides aminés (molécules


avec atome de carbone lié à quatre choses :
une fonction acide COOH, une fonction amine
NH2, un atome d’hydrogène et du dernier
côté un groupement variable (symbolisé par
R = le radical de l’acide aminé).

Polymère d’acides aminés : polypeptides.

➔ 1 ou plusieurs polypeptides ont une forme 3D spécifique et une fonction spécifique : protéine.

Protéines, rôles de :

- Structure (servir de brique de construction ou le maintien de la forme de la cellule. Ex : keratine)


- Catalyse de réactions chimiques (enzyme)
- Réserve (albumine dans le blanc d’œuf pour le poussin)
- Transport (hémoglobine qui transporte l’oxygène dans le sang)
- Communication (neurotransmetteurs (à toute vitesse entre les neurones) ou hormone (progressivement
d’une glande à un organe)
- Protection (anticorps qui nous protègent contre les invasions de bactéries, de virus etc).

Les acides aminés (AA)

Les protéines sont des composés quartenaires où l’on retrouve C, H, O, N. Dans le polymère de la protéine,
les monomères qui composent la chaîne sont les acides aminés. On en compte 20 chez le vivant, qui se
diffèrent par leur radical (R). Ils sont composés :

- D’un groupe carbone central, chiral (lévogyre) auxquels sont rattachés 4


groupements ou substituts chimiques différents :

▪ Une fonction acide (type carboxylique) – COOH ;


▪ Une fonction basique (type aminé) – NH2 ;
▪ Un atome d’hydrogène – H ;
▪ Un radical R (variable et spécifique à chaque acide aminé).

On parle d’acides aminés essentiels (EAA) ou non-essentiels (NEAA) pour les êtres-humains. Les EAA sont
apportés nécessairement par l’alimentation et les NEAA peuvent être synthétisés. Les 8 EAA sont :
tryptophane, méthionine, valine, thréonine, phénylalanine, leucine, isoleucine, lysine.

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En biologie, tout est question de reconnaissance spatiale entre différents


partenaires moléculaires.

CHIRALITÉ

Aussi appelés isomères optiques, les énantiomères sont 2 molécules qui sont l’image de l’autre
dans un miroir (donc non superposable). Elles ont un effet de chiralité (dextrogyre ou lévogyre).
Exemple pour illustrer : nos mains.

Deux énantiomères d’une molécule chirale ont des propriétés physiques similaires mais biologiques
et optiques différentes (l’une pourrait être réactive à un partenaire moléculaire de manière spécifique
tandis que l’autre ne le serait pas du tout). Exemple : la thalidomide.

Un composé sans axe de symétrie est donc chiral et présente deux configurations spatiales possibles :
une présentation « droite » et une « gauche ».

Ces formes géométriques potentielles vont dévier l’axe d’un faisceau de lumière polarisée (à
droite pour la droite et à gauche pour la gauche)

DANS LE MONDE DU VIVANT…

Les acides aminés constituant les protéines sont exclusivement de forme « gauche »,
de type L ou lévogyre

Alors que les sucres sont de forme « droite », type D ou dextrogyre.


Au cours d’une synthèse en labo, on obtient en général 50/50 des deux formes. Le monde du vivant a
donc « sélectionné » mais l’on ignore le mécanisme, on sait juste que les acides aminés retrouvés dans
les météorites sont majoritairement lévogyres.

THALIDOMIDE

Un mélange équimolaire (de même proportion) de deux énantiomères est un mélange racémique.

Pour imager les différences entre les formes spatiales de molécules identiques quant à leur formule :
l’illustre cas de la thalidomide. Ce médicament fut utilisé comme anti-nauséeux chez la personnes
enceintes (dans les années 50/60). Ce médicament est un mélange racémique de deux isomères.
Malheureusement, l’un des isomères interférait avec la lecture optimale de l’information
génétique nécessaire au développement de l’embryon.
Les conséquences : malformations congénitales, développements incomplets des membres etc.

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Le lien peptidique (polymérisation)

Les protéines sont constituées par l’enchaînement d’acides aminés reliés entre eux par une liaison
peptidique. Au cours de la traduction, les acides aminés se polymérisent : ils s’associent entre eux par ce
lien peptidique et forment de longues chaînes appelées polypeptides (polymères de 3 à 50 AA). Pour les
protéines, ils font compter +100acides aminés dans le polymère.

Le choix et ordre d’enchaînement d’AA ont dictés depuis


le noyau de la cellule. La molécule d’ARN messager est
une copie du gène contenant l’info de la protéine). Dans
les ribosomes, les AA sont associés par une réaction de
condensation. Sur l’image, la partie COOH de l’AA1
réagit avec le NH2 de l’AA2, ce qui forme un lien covalent
peptique (et permet de libérer la molécule d’H20 durant
la réaction de condensation).

➢ Cette réaction nécessite l’énergie fournie par la dégradation d’ATP.

L’ensemble des 2 AA est un dipeptide. Un troisième peut s’ajouter. Les chaînes de moins de 50 AA sont des
polypeptides, et les chaînes de protéines peuvent être longues, parfois, de plusieurs milliers d’AA.

Classifications d’acides aminés

Hydrophobes ou apolaires, neutres ou polaires, et les AA chargés : amino-acides acides et basiques.

Lettre Abréviation Nom


A Ala Alanine
C Cys Cystéine
D Asp Aspartate
E Glu Glutamate
F Phe Phénylalanine
G Gly Glycine
H His Histidine
I Ile Isoleucine
K Lys Lysine
L Leu Leucine
M Met Méthionine
N Asn Asparagine
P Pro Proline
Q Gln Glutamine
R Arg Arginine
S Ser Sérine
T Thr Thréonine
V Val Valine
W Trp Tryptophane
Y Tyr Tyrosine

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Organisation structurelle (ou séquentielle) de la protéine

➢ Structure primaire

Correspond à la succession linéaire des acides aminés dans le polypeptide ou la protéine, sans
référence à une configuration spatiale. La nature et fonction d’une protéine sont déterminés par
cette séquence. La structure primaire est le fruit de la traduction de l’ARNm en séquence protéique par
le ribosome. C’est grâce au code génétique que l’info sous forme d’ADN est traduite en AA.

Les radicaux voisins pourront, selon leur forme, leur charge électrique, la polarité du radical, établir
des interactions avec les autres AA au sein de la chaîne polypeptidique, imposant une géométrie,
une structure spatiale à la protéine. (Contient le plan de la structure 2 et 3).

• Par convention, le premier AA de la séquence est celui qui possède une extrémité amine
libre (N terminal, NH2), de manière symétrique le dernier est celui qui possède une
extrémité carboxylate libre (C terminal, COOH).

➢ Structure secondaire

Disposition tridimensionnelle qu’adoptent certaines parties de la


protéine et apparaissent consécutivement à la formation de
liens hydrogènes entre acides aminés voisins (entre n et n+4).
Si la séquence privilégie les radicaux hydrophobes non polaires,
on va observer soit :

o Soit la formation d’une hélice alpha (chaîne en spirale)


o Soit la formation de plissés beta (rubans antiparallèles)

Souvent, la géométrie des 2 structures constitue les


segments traversant la membrane (récepteurs
protéiques ou canaux intégrés à la membrane)

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La structure secondaire est semblable aux fils de la toile d’araignée, ils contiennent une
protéine apparentée à la soie qui a des propriétés mécaniques de distension (grâce aux
liens hydrogènes labiles entre les AA). Cette protéine peut ainsi se « déplier » lors d’un
contact avec la proie : signal de repas.

➢ Structure tertiaire :

Elle correspond au repliement de la chaîne


polypeptidique dans l’espace : on parle de structure
tridimensionnelle (intimement liée à la fonction).
Cette structure est maintenue par différentes
interactions telles que :

o Les interactions covalentes inter-caténaires (dans la chaîne) comme les ponts disulfures
(liaison entre deux atomes de soufre à partir de deux groupes fonctionnels
sulfhydryles/thiols (R-SH) portés par deux acides aminés) formés par la méthionine et la
cystéine.
o Les interactions électrostatiques (ioniques, hydrogènes)
o Les interactions de Van de Waals (créées par des interactions entre AA apolaires)
o Les interactions avec le solvant et l’environnement (ions, lipides…)

➢ Structure quaternaire

Assemblage de polypeptides indépendants, l’association de plusieurs chaînes polypeptidiques


homodimères ou hétérodimères.

Exemple : la protéine d’hémoglobine dans les globules rouges possède 4 chaînes (2 alpha et 2
beta), produites d’abord et associées ensuite.

Les protéines participent à la structure cellulaire et confèrent des


propriétés fonctionnelles spécifiques aux cellules, chaque type cellulaire
ayant son propre pattern de protéine.

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On classe les protéines en deux catégories, selon leur forme générale :

Globulaires Fibreuses

Généralement, elles sont plutôt fonctionnelles. Elles s’occupent plutôt de la structure

Fonctionnellement, on distingue :

- Les protéines de transport, présentes dans la membrane (cellule ou organites), s’occupent du


transfert des molécules dans l’espace intra/extra-cellulaire ou entre organites et cytoplasme.

- Protéines régulatrices (qui modulent l’activité cellulaire)

- Protéines de signalisation (perçoivent et assurent la transmission de signaux dans la cellule)

- Protéines motrices (participent au transport et confèrent aux organismes pluricellulaires, la


capacité de se mouvoir (actine, myosine)

Pour s’adapter aux conditions changeantes du milieu, voici les 3


grosses caractéristiques essentielles :

1) CONSTANT RENOUVELLEMENT DES MACROMOLÉCULES

Réactions du métabolisme couplées entre-elles et nécessitant de l’énergie (fournie par les


protéines à fonction enzymatiques (catalyseurs) qui rendent possibles les réactions
biochimiques dans les conditions dans lesquelles se retrouve le vivant.
Les catalyseurs diminuent l’énergie d’activation nécessaire au « démarrage » de la
réaction, par le passage d’états de transition plus faibles à fournir au système. À la fin, le
catalyseur est toujours regénéré.

Catabolisme Anabolisme

Ensemble des réactions de dégradation des À l’inverse, c’est l’édification des


protéines, lipides et glucides macromolécules

2) DANS LA NATURE : LA FORME DICTE LA FONCTION

Bricolage moléculaire : singularité du vivant, consiste en la capacité d’utiliser les mêmes


éléments à de tout autres fonctions que les leurs initiales : une même protéine peut soit
armer une structure, soit associée à un autre partenaire, octroyer un déplacement
mécanique.
→ Ex : squelette protéique qui grâce aux unités protéiques globulaires identiques (ex :
actine), soutient la cellule. Ces mêmes unités protéiques peuvent être utilisées par la cellule
pour se déplacer, si on les agence différemment.

Ce bricolage moléculaire, à partir d’un certain nombre d’éléments, permet au vivant de


maximiser les réponses fonctionnelles et adaptatives aux contraintes du milieu.

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3) PROTÉINES IMPORTANTES DE LA MEMBRANE

Certaines protéines sont présentes à la surface des cellules (membrane) et sont déterminantes
dans les échanges intra et extra-cellulaires. Les protéines insérées dans la membrane (canaux,
transporteurs, pompes) contrôlent la perméabilité de la membrane aux ions, aux molécules
hydrophiles etc…

Un type de protéine important associées à la membrane est celui de la protéine « récepteur » :


assure la reconnaissance spécifique de certaines molécules messagers qui, une fois reconnues,
pourront transmettre l’info comprise par la cellule (qui y répondra en ajustant son activité).

Mais les protéines membranaires jouent d’autres fonctions : certaines spécifient l’identité
cellulaire ex : les antigènes, portion d’une protéine ou d’un motif glucidique associé à une autre
protéine (glycoprotéine) ou un lipide (glycolipide) susceptible d’être reconnu par un anticorps.

Exemple : les lipides glycosylés attribuant l’appartenance à un groupe sanguin : la membrane


expose certains motifs glyco-lipidiques qui confèrent à leur porteur un groupe sanguin → Système
d’histocompatibilité HLA.

Intrinsèques (a) Périphériques (b) Ancrées (c)

Localisées à l’intérieur Extrinsèques, sont localisées dans Ancrées dans les


de la membrane l’hémi-feuillet membranaire externe lipides, situées en
(transmembranaires de la bicouche lipidique. dehors de la
lorsqu’elles traversent). bicouche mais y
Ne traversent pas la membrane. sont rattachées par
Elles présentent une une ancre (molécule
partie intracellulaire et Liens établis entre ces protéines et de type acide gras)
une partie les lipides de membrane sont + qui s’insère dans la
extracellulaire labiles que ceux entre les (a) et la bicouche lipidique.
bicouche.

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Résumé des protéines

Composés quaternaire (C, H, O, N) : polymère composé de chaînes d’AA (monomères).

Compo d’un AA

Carbone lévogyre Groupement acide Groupement Atome Radical R


auquel est rattaché : COOH aminé NH2 d’hydrogène H variable

Polymérisation

Dictée Dans le Réactions de Lien peptidique entre groupe acide du AA1 et le groupe
(ARNm) ribosome condensation aminé du AA2 grâce à l’E fournie (dégradation ATP)

Organisation structurelle de la protéine

Primaire Secondaire Tertiaire Quaternaire

Séquence primaire : Liaisons de faible Liaisons intra-caténaires Liaisons entre les


ordre et nature des énergie : ponts grâce à des ponts disulfures différentes chaînes
AA de la protéine. hydrogène, Van covalents ou forces de Van polypeptidiques
der Walls der Walls homodimères ou
hétéro.

Interactions entre Détermine la Consécutive aux liens établis Assemblage de


radicaux des AA selon position entre les AA porteurs de polypeptides
les propriétés tridimensionnelle groupes thiols indépendants.
de la protéine

Détermine la nature et Structure AA porteurs de ces groupes : Ex : hémoglobine


la fonction de la tridimensionnelle cystéine et méthionine. qui possède 4
protéine, sa forme en hélice alpha ou Structure complétée par les chaînes (2 alpha et
spatiale, la structure en feuillet plissé interactions apolaires créant 2 bêta), produites
secondaire et tertiaire bêta VDW et associées ensuite.

Fonctions des protéines

Structurelles (fibreuses) Fonctionnelles (globulaires)

Squelette protéique qui donne sa Protéines de transport, intrinsèques, extrinsèques, ancrées dans les lipides,
forme à la cellule et certaines récepteurs, régulatrices, enzymatiques et catalyseurs, signalisation,
propriétés fonctionnelles transports intra-cellulaires et mouvement des organismes pluricellulaires

Réaction de condensation : synthèse par déshydratation (une molécule d’eau est libérée)

• Exemple 1 : le saccharose (disaccharide formé par la condensation du glucose et du


fructose, une molécule d’eau est libérée, on obtient du saccharose + H20)

• Exemple 2 : maltose : disaccharide formé par deux molécules de glucose alpha en 1-4.

• Exemple 3 : lactose : disaccharide formé par une molécule de glucose et de galactose


beta (liaison en bêta 1-4)

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3. Les glucides (hydrates de carbone, Cn (H20) m)


Les glucides sont des corps ternaires composés de trois
types d’atomes : C, H, O, largement répandus chez les
animaux et les végétaux.

Ces molécules énergétiques et de structure sont


essentiellement produites par les plantes à partir du
CO2 et de l’H20 au cours de la photosynthèse, en effet
la synthétisation de molécules glucidiques complexes
est propre aux organismes autotrophes.

Elles seront catabolisées par la respiration cellulaire


des organismes hétérotrophes, pratiquée dans la
mitochondrie

Photosynthèse

Elle se déroule au niveau des cellules végétales, dans les chloroplastes qui vont exploiter
l’énergie lumineuse (du soleil) pour synthétiser des molécules glucidiques, et ensuite la stocker sous
forme de liaisons chimiques de haute énergie dans les molécules organiques (tels que les sucres
synthétisés au cours de la photosynthèse).

Autotrophe VS hétérotrophe ?

Cette capacité d’exploiter Les cellules sont hétérotrophes quand elles ne peuvent
l’énergie du soleil pour élaborer leur propre matière organique autrement qu’à
synthétiser des molécules partir des matières organiques élaborées par des
glucidiques complexes est organismes (autotrophes).
propres aux cellules
eucaryotes des plantes
Les protistes, les bactéries et le règne animal ont des
cellules hétérotrophes.
Ces cellules sont
autotrophes : capables
d’édifier leur structure en Elles cataboliseront les molécules organiques puisées dans
prenant comme source de le milieu grâce à la respiration cellulaire, pratiquée dans la
l’eau et du CO2 pour mitochondrie, en récupérant au passage des glucides, lipides
synthétiser leurs propres et des protéines (par l’oxydation de ces macromolécules en
molécules organiques. CO2 et H2O).

Cycle d’interdépendance énergétique

Production par les autotrophes lors de la photosynthèse, ce sont les hétérotrophes qui se fournissent
grâce à eux. Les molécules organiques des plantes servent de substrats énergétiques aux êtres
vivants hétérotrophes, à savoir l’ensemble des cellules des autres règnes du vivant.

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3.1. Structure des sucres :

Parmi les sucres, le glucose a un rôle métabolique central.


Il est le principal substrat énergétique des tissus chez les
mammifères et il est aussi le précurseur de la synthèse des
autres sucres tel que le galactose, principal sucre du lait
maternel, ou le ribose (et désoxyribose), deux sucres
constituants structurels de la molécule d’ADN (Acide
Désoxyribo Nucléique).

La molécule de glucose a deux présentations spatiales, celle


de Fisher et celle de Haworth.

En solution, 99% de la molécule est sous la forme


cyclique (pyranose comme ci-dessus, ou furanose)

Par convention, dans sa forme linéaire à chaîne ouverte, le


carbone n°1 de de la molécule porte le groupement
carbonyle (aldéhyde ou cétone) et les autres portent des
fonctions alcool (groupe hydroxyle) qui sont situées à gauche
(en bas du cycle) ou à droite.

Alors que les molécules d’acides aminés des protéines sont


uniquement présentes sous la forme lévogyre dans le monde
du vivant, pour la molécule de glucose, c’est sa forme
dextrogyre qu’on retrouve naturellement dans le vivant.

La présentation cyclisée de la molécule, qui est thermodynamiquement la plus


stable et prédominante, correspond à celle du sucre en solution dans l’eau.

La cyclisation interne consiste en un lien oside entre le


carbone n1 en fonction aldéhyde réductrice et le
carbone n5 (portant la fonction alcool, -OH de nature
légèrement acide) et une réaction de condensation
faisant intervenir ces deux carbones.

On distingue 2 formes de glucose en relation, avec la


présentation spatiale du groupe fonctionnel OH porté
par le carbone n1, il peut être (le OH) au-dessus (bêta)
du plan cyclisé, ou en dessous (alpha) :

Les sucres, sont soit monomères (glucose, fructose, galactose) ou polymères (amidon, glycogène)

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Si le polymère est constitué de l’enchaînement de


molécules d’alpha glucose, liées en 1-4 : amidon
(polysaccharide de réserve présent dans certaines
parties de plantes)

S’il est, en revanche, constitué de l’enchaînement de


molécules de bêta glucose, liées en 1-4 : cellulose
(constituant principal de la paroi de cellules végétales)
Ce sont des macromolécules formées d’anomères différents
qui, pour chacune, présente une conformation structurelle
géométrique spatiale originale, rendant compte des
propriétés différentes de chacun des polymères.

L’humain est apte à utiliser métaboliquement l’amidon : nous possédons des enzymes qui hydrolysent la
macromolécule et libèrent des molécules de glucose qui seront utilisées comme substrats énergétiques.

On ne peut pas faire pareil avec la cellulose (on ne digère pas le papier !).

Quelques sucres importants

Glucose Monomère (ou monosaccharide)


Rôle métabolique central
Précurseur de la synthèse des autres sucres

Galactose Monomère (ou monosaccharide)


Principal sucre du lait maternel, quand il se couple avec une molécule
glucose sous une liaison bêta il devient le disaccharide lactose.

Fructose Monomère (ou monosaccharide)


Sucre des fruits

Lactose Disaccharide
Lait

Désoxyribose Constituants structurels de la molécule d’ADN


+ ribose

Amidon Polymère
Polysaccharide de réserve présent dans les plantes. L’humain est apte à
l’utiliser métaboliquement

Cellulose Polymère
Constituant principal de la paroi des cellules végétales

Glycogène Polymère (« équivalent » amidon)


Dans le foie animal, dans c hépatiques et musculaires

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Les principaux monosaccharides en C6H12O6

Rôle métabolique central du glucose :

Maintenir le pH en éliminant les protons par l’urine, donc la première chose qui va être consommée dans le
sucre c’est le glucose, afin de maintenir le taux de glucides stable.

Mono, di, poly… saccharide ?

Glucose simple : un cycle → monosaccharide (glucose, fructose, galactose


2 cycles → disaccharide (saccharose (glucose + fructose) ou le lactose (galactose + glucose)

Si on lie un plus gros nombre, on a une plus grosse chaîne → polysaccharide (polymère =
grande molécule faite d’une répétition d’un grand nombre de monomères)

Un monosaccharide est un monomère (mais uniquement pour les sucres !! on parle de


saccharide lorsque l’on parle de sucre), donc une grande chaîne de monosaccharides, ça
devient un polymère de monosaccharide, autrement dit : un polysaccharide.

Hétéro-saccharide ?

On parle d’hétéro-saccharide lorsqu’il s’agit d’un glucide greffé à autre chose, comme une
protéine ou un lipide pour former ce que l’on nommera glycolipide ou glycoprotéine.

Rôles des glucides

- Les glucides sont importants car c’est en faisant la combustion de monosaccharide qu’on se fournit en
énergie principalement. (Respiration cellulaire).
- Beaucoup de polysaccharides servent de substance de réserves (stock de glucides libérés
progressivement)
- Certains servent de matériaux de construction (ex : cellulose, paroi de structure des plantes)
- Les hétéro-saccharides peuvent jouer des rôles complexes comme la reconnaissance et la
communication entre cellules.

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Résumé des glucides

Corps ternaires, hydrates de carbone Cn(H20)m généralement dextrogyre

Production par les organismes autotrophes lors de la photosynthèse (glucose), et nécessité pour
les hétérotrophes de se fournir en glucides chez les autotrophes, on parle d’interdépendance
énergétique.

Structure(s) du glucose

Représentation Fisher D’Haworth Structures spatiales

Représentation plane Représentation Alpha : OH Bêta : OH


d’une molécule cyclique, la plus sur le sur le
organique présente mais carbone n1 carbone n1
tridimensionnelle également la se situe en se situe au-
utilisée en chimique plus stable, en dessous → dessus →
organique et solution. polymère polymère
biochimie. amidon cellulose

Fonctions des glucides

Rôle énergétique Structure

Réaction de l’hydrolyse du polymère Constituants des molécules fondamentales : acides


produit de l’E : amidon chez les nucléiques, coenzymes et cellulose composant la
plantes et glycogène dans le foie paroi des plantes et chitine composant
des animaux l’exosquelette des insectes

4. Les lipides (acides gras et graisses) :


Les lipides sont des hydrocarbures (CnH2n+2). Lorsque tête polaire : CHOP.

Ce sont des chaînes hydrocarbonées oxydables. Les lipides sont des molécules biologiques hydrophobes,
de structure et de réserve énergétique. Ils entrent dans la constitution de membrane de cellule, où ils sont
majoritaires. Les lipides sont non miscibles à l’eau (ex : couche d’huile sur de l’eau). Ce comportement
repose sur une structure moléculaire pratiquement dépourvue de charges électriques.

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Les acides gras/huiles :

Qui sont une longue chaîne hydrocarbonée comprenant une tête hydrophile (groupe carboxyl –
COOH).

o Pas de double liaison (entre C) : saturés (en atomes H)


o (Une) (ou +) double liaison : (mono) (ou poly) insaturés (liaisons
liquides)

La présence de doubles liaisons génère des angulations dans la


chaîne imposant une géométrie différente. Conséquences sur la
fluidité membranaire (+ il y a d’acides gras polyinsaturés, plus
fluide est la membrane)

➢ La longueur de la chaîne hydrocarbonée caractérise les différents types de lipides.

Les graisses

Un groupe caboxyl (-COOH) de 3 acides


gras se lient aux 3 groupes alcool (-OH)
d’un tri-alcool (le glycérol) et forme les
triglycérides → réaction d’estérification.

Les phospholipides (constituants de la


membrane cellulaire) sont des graisses
composées de Glycérol + 2 AG + un
groupe phosphate

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Présence de double liaison entre atomes de C, exemples :

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4.1. La membrane cellulaire et les lipides

Les principaux lipides membranaires sont les


phospholipides et le cholestérol.

La présence, pour les phospholipides (sur la partie


phosphate) de groupes comme l’éthanolamine ou la
choline forme des sphingolipides.

Les sphingolipides sont les lipides retrouvés de façon


prépondérante dans le SNC (gaine de myéline).

Les phospholipides sont amphiphiles : ils possèdent un côté


hydrophobe (2 chaînes hydrocarbonées de deux acides
gras liés à la molécule de glycérol) et un pôle hydrophile
(groupe phosphate) attaché (tête bêche) à la molécule de
glycérol.

La membrane cellulaire est organisée en double feuillet


avec les parties hydrophobes qui se font face, et les parties
hydrophiles (groupements phosphate chargés négativement)
sont dirigés vers les domaines aqueux.

➢ (Modèle de mosaïque fluide : mer d’huile où sont enchâssés différentes protéines).


➢ La membrane est stable (pas forcément rigide !)

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Dans la membrane, des protéines et lipides se déplacent


latéralement, et du cholestérol (famille stérols) est aussi
présent dans la membrane : il modifie la fluidité en
l’augmentant par diminution d’interactions hydrophobes
de type V. Der Walls entre chaînes hydrocarbonées
voisines. Le squelette hydrocarboné de la molécule de
cholestérol à la base de la synthèse de nombreuses
hormones stéroïdes (obtenues par addition enzymatique
dans le REL de différents groupes fonctionnels sur le
squelette hydrocarboné de la molécule de cholestérol).

Le noyau stérane du cholestérol peut être modifié par l’addition de différents groupes
fonctionnels, grâce aux activités enzymatiques propres à certaines cellules.

Noyau stérol (stérane) :


1) Le noyau stérane peut être modifié par l’addition de différents groupes fonctionnels, grâce aux
activités enzymatiques propres à certaines cellules

2) Ces cellules libèrent des molécules (hormones), dans le milieu ou dans le sang.

3) Certaines de ces hormones ont des propriétés signalantes (communication cellulaire)


permettant d’agir à distance dans l’organisme (signalisation endocrine), sur certains groupes
cellulaires précis.

4) Ces signaux spécifiques sont reconnus par la cellule cible (seulement si elle a le récepteur
spécifique à cette hormone spécifique)

5) Si récepteur il y a, il peut y avoir réponse à la stimulation hormonale. La cellule cible


reconnue par l’hormone va présenter des transformations phénotypiques.

➢ Exemple : les récepteurs aux androgènes et aux œstrogènes qui spécifient les caractères sexuels
secondaires en fonction des modifications propres de la molécule de stérane par addition variable de
groupes fonctionnels différents. Ces modifications sont en relation avec le sexe de l’individu qui est
codé dans le génome. La lecture de ce génome déterminera le type d’hormones synthétisées par
l’individu.

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En gros

On a un noyau stérane (ou stérol)


substitué par des groupes fonctionnels
différents. Chacun de ces groupes
donne une molécule spécifique qui
(peut) exercer une action spécifique à
distance sur les cellules équipées du
récepteur spécifique à ces hormones
(molécules), et comme résultat on a
une transformation du phénotype de
l’organisme (testostérone mâle et
œstrogènes femelle)

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CHAPITRE 4 : énergétique et métabolisme cellulaire


1. Introduction
Cellule = structures constituées de macromolécules formées au cours de réactions métaboliques, permettant
l’édification et le maintien d’intégrité cellulaire.

➢ Temps et énergie essentiels (évolution dynamique temporelle de la cellule et ses constituants).

➔ La cellule ne peut se maintenir en tant que structure qu’à concurrence d’un


apport constant d’énergie en celle-ci. Sinon, elle tend vers le désordre (2e
loi thermodynamique)

Les réactions métaboliques du vivant

- Sont des réactions de transformation énergétique.


- Répondent à des lois physiques précises qui donneront des indications quant au sens vectoriel des
réactions

➢ Sont-elles spontanées ou non ?

Ex : Verre d’eau et quelques gouttes de colorants : il se diffuse spontanément et au bout de


quelques heures, le mélange est uniforme. Équilibre = niveau de basse énergie p/r à la situation
de départ (plus de changement).

➢ Irréversibilité de la réaction de ce mélange : on part d’une situation instable loin de l’équilibre (non
mélangé) vers une condition plus stable.

Lorsqu’on laisse tomber un objet au sol, il ne fera pas le chemin en sens inverse sauf pour fournir de
l’énergie pour le ramener à sa position de départ. Quand on parle d’une structure loin de la stabilité
et loin de l’équilibre comme l’est le colorant non dilué : l’objet prêt à tomber, on entend que :

o Ces systèmes sont porteurs d’un potentiel énergétique qui génère un travail en évoluant
vers un état plus stable (de plus basse énergie, donc). Un retour à l’état initial ou un
maintien à cet état de départ nécessite de fournir de l’énergie.

o La cellule, pour conserver sa structure, est dans un état stationnaire dynamique. La cellule
est donc traversée en continu par de l’énergie et de la matière. Elle utilise cette énergie
pour assurer son métabolisme, son maintien. C’est la seule façon dont la vie est possible.

o On dit aussi que la cellule dissipe de l’énergie : on parle dès lors d’une structure dissipative.

Pas de vie sans énergie, laquelle lorsqu’elle est disponible, permet le maintien de la
cellule dans cet état stationnaire loin de l’équilibre.

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2. Interdépendance énergétique auto/hétérotropes au sein de la biosphère.


L’ensemble des organismes vivants de la biosphère
sont en interdépendance et on les divise en deux
grands groupes selon leur aptitude à synthétiser ou non
leurs constituants de manière autonome :

Autotrophes (généralement plantes) :


Organismes aptes à fabriquer de manière autonome l’ensemble de leurs molécules en utilisant comme
source unique le CO2. Le monde végétal synthétise l’ensemble de ses molécules organiques complexes à
partir de CO2, eau, azotes et petites molécules minérales puisés dans l’environnement. L’énergie
indispensable à cette synthèse : l’énergie lumineuse du soleil.

o Ils synthétisent des molécules complexes de type hydrates de carbones (glucides).


o Photosynthèse, le carbone est hydraté :

6 CO2 +6 H2O + énergie lumineuse (hυ) → C6H12O6 +6 O2 (Oxygène libéré dans l’atmosphère)

Les autotrophes permettent donc une synthèse métabolique qui transforme le


CO2 et l’eau en molécules organiques complexes (nommée photosynthèse),
cette réaction produit de l’oxygène libéré dans l’atmosphère.

Hétérotrophes (Micro-organismes, champignons et règne animal)


Capable de synthétiser leurs molécules à partir du CO2, de l’eau et des molécules minérales et trouvent
les molécules organiques riches en E dans l’alimentation : généralement ce sont des glucides, lipides
et protéines (ex : hydrocarbures) Ils prélèvent le carbone des molécules synthétisées par les autotrophes
(ils utilisent aussi les molécules organiques des hétérotrophes : on appelle ça la prédation).

➢ Le catabolisme (dégradation) permet d’assurer leur propre métabolisme. (Molécules organiques à


potentiel énergétique au sein des liaisons C-H)

En résumé, on parle d’un cycle interdépendant entre les êtres autotrophes et les hétérotrophes.

Les autotrophes utilisent le CO2 pour construire leurs biomolécules, libérant de l’O2 dans
l’atmosphère. Les organismes hétérotrophes utilisent comme substrats énergétiques les
molécules organiques produites par leurs amis autotrophes et les dégraderont au cours de
réactions cataboliques, ces molécules seront retransformées en CO2 et H2O (re-)libérés dans
l’atmosphère.

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3. Métabolisme
Il correspond aux transformations chimiques qui se produisent dans une cellule ou un organisme :

Anabolisme Catabolisme
Requiert E, édification de structures cellulaires Libèrent de l’énergie, dégradation
Réaction endo-énergétique ou endothermique. Dégradation en + petites molécules
Produits plus énergétiques qu’au départ Rupture des liaisons libérant E interne.
Exemple Exemple
Photosynthèse, synthèse des acides aminés, Glycolyse, et dans la respiration
synthèse de molécules organiques, édifications de cellulaire, un ensemble de réactions
structures complexes cataboliques

Dans la respiration cellulaire, la molécule de glucose est dégradée en CO2 et H2O.

60% de l’énergie chimique que contenait cette molécule est récupérée et utilisée dans la
synthèse de molécules d’ATP (substrats riches en liens énergétiques qui vont servir de monnaie
d’échange aux réactions cellulaires).

Le CO2 et l’H2O possèdent moins d’énergie interne que le réactif de départ (le glucose).

Les réactions du vivant sont régies par les lois physiques de la thermodynamique, qui
détermineront le caractère spontané ou non de ces réactions.

4. Energétique – thermodynamique
Thermodynamique = description de l’état énergétique d’un système et de son évolution au cours du temps.

Un système est dit thermodynamique lorsqu’il s’agit d’un milieu réactionnel et l’on étudie les relations
d’échange d’énergie et de matière avec le reste de l’univers.

Trois types de systèmes :

- Système isolé :
o Il n’autorise aucun échange d’énergie ou de matière. Cas théorique.

- Système fermé :
o La frontière n’autorise pas le passage de matière mais celui d’énergie oui.

- Système ouvert :
o Échanges constants avec l’environnement : c’est le cas du vivant.

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4.1. Conservation d’énergie

❖ Loi de conservation de l’énergie (1er principe de thermodynamique)

« Pas de création/ destruction d’énergie, uniquement des échanges ou transformations. »

➢ Conséquence : la somme de toutes les formes d’E est constante dans l’Univers.

Exemple : chez les vivants, l’énergie contenue dans les molécules peut, au cours des
réactions, être transformée en E mécanique (contraction musculaire) et d’autre part
en chaleur. La somme des deux termes énergétiques a le même contenu énergétique
que ce qui a été engagé au départ. MAIS ! La chaleur est une forme d’E
désorganisée, moins apte à fournir un travail…

❖ La mesure du désordre, l’entropie (2eme principe de thermodynamique)

« Tout échange ou transformation d’énergie augmente la tendance vers le désordre. »

➢ Conséquence : irréversibilité des phénomènes physiques.

Pour formaliser : grandeur thermodynamique extensive (grandeur additionnant)


appelée entropie (S) : mesure le désordre entre un état de départ et un, d’arrivée.

Plus l’entropie est élevée, moins les éléments sont ordonnés, moins grande est leur
capacité à produire des effets mécaniques et leur part d’énergie pour fournir un
travail est également moins grande.

➔ Réactions avec transfo. énergétiques : jamais rendement de 100%.

➔ Au cours des transformations, l’entropie ne peut qu’augmenter.

4.2. Entropie

➔ Tendance d’un système ouvert ou isolé d’évoluer spontanément vers un état désorganisé : le
désordre.

➔ Les structures ordonnées ont tendance à augmenter leur entropie (exemple du colorant dans de
l’eau, le désordre finit par régner partout dans le verre).

➔ La condition homogénéisée est un état du système plus stable : la probabilité de voir les
particules dispersées est plus grande que de les voir se réunir à un endroit singulier.

➔ Le concept de probabilité est fondamental. Il y a une seule position donnée correspondant à un


seul (1) arrangement ordonné, alors qu’il y a une infinité d’autres états désordonnés.

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La cellule semble violer le principe d’entropie puisqu’elle maintient sa structure au cours du temps.

La cellule et son vivant sont des systèmes ouverts (petite partie de l’univers). Cette diminution de l’entropie
cellulaire est composée par une augmentation de l’entropie globale de l’ensemble de l’univers.

➔ Structure stationnaire loin de l’équilibre !


Grumeau d’ordre dans un monde évoluant vers le désordre.

4.3. Travail cellulaire

1) Travail mécanique

o Déplacement des
cellules (neutrophiles,
macrophages)

o Mouvements
cellulaires
(contraction
musculaire)

o Mouvements
intracellulaires (trafic
de vésicules)

o Mouvements ciliaires
(cellules de l’arbre
respiratoire)
o Division cellulaire

2) Travail de transport membranaire contre un gradient (électro)chimique


(solutés chargés ou non)

o Maintien de la composition intracellulaire, du volume cellulaire, du pH, du potentiel


membranaire

3) Travail chimique (métabolique)

o Réactions de biosynthèse des constituants cellulaires (anabolisme) et de dégradation des


nutriments (catabolisme)

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4.3. Enthalpie (H) et entropie (S) : concept d’énergie libre (G)

Enthalpie

Potentiel d’énergie interne (U) additionné au produit (Volume x Pression = PV) présent au sein
d’un système thermodynamique (H = U + PV)x

L’énergie interne contenue dans les molécules (enthalpie) correspond aux différents niveaux
d’énergie des électrons disposés sur leurs orbitales autour des noyaux atomiques et/ou l’énergie
de liaisons entre atomes composant les molécules, ou encore l’énergie du mouvement cinétique des
entités. (Ex : dans l’énergie glucose : enthalpie)

Pour un système, on ne la connaît pas de manière absolue car elle dépend de l’énergie interne
dont la valeur ne peut être déterminé. On a accès à des variations d’enthalpie au cours des
réactions :

(ΔH réaction =ΔH produits – ΔH réactifs). Elle pour unité le Joule (Kcal/mole)

La variation d’enthalpie nous renseigne sur la variation d’énergie du système réactionnel. → (ΔH réaction =ΔH
produits – ΔH réactifs).

L’énergie libre (G) :

Elle peut être définie comme étant la quantité d’énergie disponible pour produire un travail. L’énergie libre de Gibbs,
à la différence de l’enthalpie, prend en compte la variation d’entropie au cours des transformations énergétiques :
partie de l’E engagée qui ne sera plus utilisable pour produire un travail.

L’E libre de Gibbs (G), l’enthalpie (H) et l’entropie (S) sont reliées par cette équation :

G H S T

E libre (Gibbs) pour Enthalpie (E Entropie (augmentation du 298°K, 20°C : constante


produire un travail potentielle interne) désordre, forme E thermique) température (et pression)

Le signe de variation d’énergie libre (G) permet de prévoir si, dans une réaction, un changement dans un
système donné est dit spontané ou non.

➢ En ce sens, l’énergie libre mesure l’instabilité d’un système.


➢ Elle est définie comme étant la portion d’énergie définie pour faire un travail.

Le changement d’énergie est indiqué par la valeur (Kcal) et le signe (+/-) de la variation libre d’énergie (ΔG).
En utilisant ce ΔG, on classe les réactions : exothermiques/exergoniques ou endothermiques/endergoniques.

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4.3.1. Réactions exergoniques – exothermiques

Réaction spontanée et cataboliques


Elle peut cependant nécessiter de l’énergie pour démarrer (d’activation, redistribuée à la fin de la
réaction), ex : le bois pour brûler a besoin d’initier la réaction (allumette = énergie d’activation).

Elle s’écrit : R → P + E

Une fois la réaction en cours, elle se poursuit en produisant de l’énergie


qu’elle dissipe dans le milieu.

Si le réactif fournit de l’énergie, c’est qu’il possédait un contenu énergétique au départ (enthalpie de
réactifs : HR) et les produits auront un contenu énergétique en fin de réaction (enthalpie de produits HP).

o La différence d’enthalpie = différence d’enthalpie des produits


moins celles des réactifs → ΔH =HP – HR

o Le potentiel énergétique des P est + faible que celui des


réactifs : HP < HR avec ΔH < 0

➔ Toujours une décroissance de l’énergie interne au système (H)


avec un signe négatif de la variation d’E libre ΔG (-) en Kcal/mol.

➔ Réaction spontanée exothermique qui fournit de l’énergie

Exemple : ATP → ADP + Pi avec ΔG = - 7,3 Kcal

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4.3.2. Réactions endergoniques – endothermiques

Réaction non-spontanée et anaboliques


Elles nécessitent un apport d’énergie et continuent parfois à puiser à partir d’un milieu
malgré cet apport.

Elle s’écrit : ΔH >0 avec HP >HR

Le delta H est positif et le delta G également. La réaction est non spontanée, elle
nécessite un apport d’énergie fourni au système (ex : la photosynthèse).

4.3.3. Différences oxydation/synthèse du glucose :

4.3.4. Réaction athermique

Une réaction est athermique quand il n’y a pas de variation d’enthalpie au cours de celle-ci.

Exothermique Endothermique Athermique

Réaction catabolique, de Réaction anabolique, Pas de


dégradation, spontanée qui d’édification, non spontanée qui variation
nécessite parfois de l’énergie nécessite de l’énergie d’enthalpie

R→P+E ΔH >0 avec HP >HR

Évolution vers le désordre Structures dissipatives

Variation de l’Énergie libre [-DG] Variation libre d’Énergie libre [+


est négative DG] est positive

Les composés finaux perdent de l’E Les composés finaux gagnent de


interne delta H l’E interne delta H

HP < HR avec ΔH < 0 HP > Hr et donc Hp – Hr > 0


Delta H positif et delta G aussi.
Différence d’enthalpie (ΔH = HP
– HR).

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5. Énergie cellulaire

Deux types d’énergie

E potentielle E cinétique

Énergie stockée qui a le potentiel de se Énergie qui possède un corps du fait de son
transformer en énergie cinétique en mouvement par rapport à un point
produisant un travail référentiel

Dans les synthèses métaboliques qui gère le maintien des structures vivantes, l’application des lois de la
thermodynamique indique et formalise le facteur énergétique.

La majorité des réactions métaboliques cellulaires sont anaboliques et


nécessitent un apport d’énergie.

L’énergie a sa source dans le catabolisme des substrats de molécules complexes (lipides, protéines, sucres).

Les réactions biochimiques sont couplées entre elles → les réactions cataboliques (fournissant E) réalisent des
réactions anaboliques de synthèses, d’édification de substrats cellulaires.

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❖ Respiration cellulaire (dans la mitochondrie)

Permet à la cellule d’extraire l’E potentielle dans les substrats énergétiques. La mitochondrie (cellule
eucaryote) produira de l’ATP au cours des réactions de catabolisme de substrats énergétiques.

➔ L’ATP est porteur ainsi que convoyeur d’énergie interne qui servira de
monnaie d’échange dans différentes réactions anaboliques nécessitant de
l’énergie dans la cellule.

6. Mitochondrie
Organite spécifique des eucaryotes aérobies qui utilisent
l’oxygène (oxydant, accepteur d’e-) au cours de la respiration
cellulaire.

C’est un organite clos, limité d’une double membrane, elle


capitalise l’énergie libéré par le catabolisme des glucides, des
protéines et des lipides, entamée en partie dans le cytoplasme,
dans la formation d’une molécule riche en énergie obtenue
par la phosphorylation de molécules d’ADP en ATP.

Ce mécanisme ADP → ATP se déroule en présence d’oxygène


(aérobiose) au niveau de la membrane interne.

L’ATP est un vecteur énergétique apportant l’énergie nécessaire au


déroulement de réactions biochimiques cellulaires.

La mitochondrie est capable de se dupliquer seule : elle a un


génome propre dirigeant sa réplication.

Elle aurait comme ancêtre une bactérie aérobie qui aurait été phagocytée dans le
cytoplasme d’une cellule eucaryote primitive. Ce partenariat symbiotique où chacun
tire bénéfice de l’autre aurait donc eu lieu. Les mitochondries se retrouvent tant dans
les cellules animales que végétales, et sa durée de vie est de 5 à 10 jours.

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6.1. Morphologie de la mitochondrie

La taille, le nombre varie en fonction de l’activité de la cellule.

Forme de bâtonnets de 0,5 à 1 µm de diamètre,


longueur maximale à +- 10 microns. Organite à
double membrane :

➢ La matrice (partie centrale) contient la


machinerie de synthèse des protéines
mitochondriales ainsi qu’une série d’enzymes
intervenant dans le catabolisme des substrats
énergétiques de la cellule (cycle de Krebs).

➢ Contient des ribosomes et de l’ARN.

L’ADN des mitochondries code pour la synthèse de 13


protéines (pour la réplication et la synthèse de
macromolécules en relation avec ses fonctions
spécifiques). Les autres protéines de la mitochondrie
sont codées par le génome nucléaire de la cellule.

Elle possède 10 copies de son propre ADN (ADNmt). Sa fonction est la


respiration cellulaire.

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Double membrane

Membrane externe Membrane interne

Lisse, bicouche 80% p, 20% l. Perméable aux ions, on y identifie des transporteurs
lipidique (60% p, spéciaux permettant le transport de facteurs protéiques vers la
40% l). matrice.
Constituée de Elle s’invagine et pénètre dans la matrice et dessine des structures :
porines (sorte de
pores Crêtes
membranaires) pour
le transport d’une
variété de molécules. Augmentent la surface de la membrane interne d’un facteur 5 (+-). Leur
nombre est proportionnel à l’activité de la cellule et permet le
stockage d’enzymes spécifiques de la mitochondrie (oxysomes).
Les oxysomes sont des petites unités d’oxydation des substrats de la
glycolyse.

La matrice (chambre interne)

Elle renferme plusieurs fois la même molécule d’ADN et les enzymes de la respiration cellulaire.

Espace intermembranaire (chambre externe)

Situé entre la membrane interne et externe.

Au cours de la fin de glycolyse (dégradation glucose), des cofacteurs ‘réduits’ (NDAH et FDAH2)
riches en énergie vont accumuler ou concentrer des protons (ou H+) dans cet espace, grâce aux
complexes enzymatiques (de la chaîne respiratoire) présents dans la membrane interne de la
mitochondrie.

La dissipation de ce gradient de protons au travers d’une protéine de la membrane interne à la


matrice de la mitochondrie permet la production de molécule ATP.

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7. Respiration cellulaire
On parle ici d’une série de réactions qui vont cataboliser, en présence d’oxygène les substrats énergétiques
comme les molécules de glucose avec pour résultante une production d’E.

Cette équation est la combustion du glucose par oxydation (dégageant une qté d’E importante qui n’est
pas utilisable par la cellule en tant que telle). Durant la respiration cellulaire, l’E est stockée sous forme de
liens phosphates énergétiques dans l’ATP, synthétisée au cours de la respiration cellulaire.

7.1. La molécule d’ATP

Monnaie d’échange énergétique universelle de la cellule. C’est un nucléotide (comprenant base azotée
Adénine liée à un sucre Ribose lequel est relié à une chaîne de 3 groupements phosphate (queue tri-
phosphate).

❖ L’énergie de l’ATP

- Disponible pour des réactions biochimiques couplées


au sein de la cellule.
- Est contenue dans la dernière liaison phosphorique de
la molécule d’ATP.

o Cette dernière peut être hydrolysée (coupée),


ce qui libère un groupe phosphate (PO4-) ou
Pi (phosphate inorganique, non lié à une
molécule organique) et fournit de l’énergie

❖ L’hydrolyse (coupure du lien phosphate)

Elle libère de l’énergie à hauteur de 7.3 Kcal par mole et les deux produits sont l’ADP et le Pi. L’ADP
est l’Adénosine Di-Phosphate et le Pi est une molécule de phosphate inorganique.

ATP ↔ ADP + P i + énergie (ΔG = -7,3 Kcal)

Le groupement phosphate avec l’E de la liaison qu’il contient sert de monnaie énergétique
à certaines réactions biochimiques couplées (comme pour les réactions endothermiques).

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➔ Phosphorylation (ATP → ADP)


Les substrats se chargent en énergie par le biais du transfert du groupement phosphate de l’ATP
produisant des intermédiaires plus énergétiques. L’ATP devient alors de l’ADP. Ce mécanisme
permet aux substrats de produire un travail.

o Type de travail produit :

▪ Création d’un gradient trans-membranaire grâce aux pompes membranaires tel


que la Na+/K+ ATPase,
▪ Contraction musculaire,
▪ Remodelage du réseau du cytosquelette d’actine (permettant un déplacement
cellulaire)

➔ Phosphorylation oxydative (ADP → ATP)


La phosphorylation oxydative est une consommation d'oxygène (respiration mitochondriale) associée à
une phosphorylation de l'adénosine diphosphate (ADP) en adénosine triphosphate (ATP).

À partir de l’ADP, elle peut regénérer son ATP en rajoutant un groupe phosphate. Ce qu’elle fera à
partir de l’E récupérée des substrats de l’alimentation (au cours de leur catabolisme dans la
mitochondrie). Cette alimentation est essentiellement constituée d’hydrates de carbone (glucose)
ou de lipides ou protéines.

Elle est dite oxydative car l’énergie nécessaire


résulte de la dégradation des molécules
organiques par des réactions impliquant
l’oxydation de celles-ci en présence d’oxygène.

➔ Ce phénomène se déroule en présence d’enzymes qui rendent cette


réaction possible sans élévation de température.

o En gros : division du catabolisme du glucose en plusieurs étapes


de réactions chimiques en cascade, qui permettra de transformer
le glucose en CO2 et H2O ainsi qu’une récupération de l’énergie
de ce catabolisme.

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Glycolyse (catabolisme du glucose)

• Les premières étapes (anaérobie)


se déroulent dans le cytoplasme
(peu d’énergie extraite de la
molécule de glucose)

• Les étapes suivantes ont lieu dans


les mitochondries (plus efficaces en
termes de rendement vu que
phosphorylation oxydative)

• À chaque étape sont produits des


équivalents énergétiques
(cofacteurs réduits comme le NADH
et le FADH2). Ces cofacteurs sont
des comme des « piles » transportant l’E récupérée dans les catabolismes. Cette énergie servira
dans toutes les dernières étapes, menant à la production d’ATP.

7.3. La glycolyse (catabolisme du glucose)

La glycolyse est une voie catabolique complexe de transformation du glucose en E.

Nom Glycolyse anaérobie Glycolyse aérobie

Se déroule dans le cytoplasme, en Dégradation de l’acide pyruvique,


absence d’oxygène. dans les mitochondries en présence
d’oxygène.

Série de réactions biochimiques Dégradation complète par l’entrée


(isomérisation, phosphorylation, dans le cycle de Krebs (matrice
oxydation) : le glucose est mitochondriale).
transformé en acide pyruvique
La dégradation totale de la
(CH3-CO-COOH) avec production
molécule de glucose somme la
d’équivalents énergétique sous
production cytoplasmique et
forme de 2 molécules d’ATP par
mitochondriale soit 2 + 34 = 36
molécule de glucose (faible p/r à
molécules d’ATP.
l’E interne du glucose)

En gros : Glucose : 1 glucide à 6 C → 2 Transformation du glucose en


molécules à 3 C. acétyl-CoA et en gaz carbonique
(CO2) + E.
(Soit deux molécules d’acide
pyruvique)

Bilan E Positif car production de deux Grande qté d’équivalents


molécules ATP pour une molécule énergétiques (36 ATP)
de glucose

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7.3.1. Le cycle de Krebs

Au niveau de la mitochondrie,

- Production de molécules porteuses d’un potentiel


énergétique important : le NDAH et le FADH2
(cofacteurs réduits)

- Utilisation de ces molécules au niveau de la chaîne


respiratoire de la membrane interne, où
s’effectue la majeure partie de la synthèse d’ATP.

7.3.1.1. Production de NADH et FADH2 porteurs d’un potentiel énergétique

1) Le pyruvate est transformé (par décarboxylation) en acétate, une molécule de CO2 est libérée.

2) Une molécule de Coenzyme A (CoA), molécule complexe, se lie à la molécule d’acétate : forment
la molécule d’Acétyl-CoA.

Acétyl-CoA.

C’est cet assemblage qui permet aux deux C de l’acétate d’être introduit dans le cycle de
Krebs. → L’Acétyl-CoA est le carrefour de tous les catabolismes, tant le glucose que les
protéines et les lipides, toutes (macro-)molécules possédant un potentiel d’E interne. Le
catabolisme de ces molécules, afin d’en extraire l’E, passe par l’acétyl-CoA.

3) S’en suit une série de réactions qui oxydent la molécule de citrate en oxaloacétate.

4) L’apport d’un nouvel acétate par l’Acétyl-CoA fait que la molécule d’oxaloacétate se reforme, au bout
d’un tour de cycle, un nouveau citrate (d’où le terme cycle)

➔ Au cours de ces réactions, les C sous forme d’acétate (provenant du glucose transformé en pyruvate
durant la phase aérobie, (re)transformé en acétate à l’étape 1) injectés dans le cycle Krebs sont
oxydés et libérés sous forme de CO2.

▪ // ! \\ Au cours du cycle de Krebs, se génèrent :

• Des intermédiaires énergétiques possédant une importante enthalpie (ou


énergie interne) : les molécules de NADH et de FADH2. (Qui vont servir
de transporteur d’énergie pour l’étape suivante (phosphorylation
oxydative)

• 2 molécules d’ATP.

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L’acétyl-CoA engage la molécule d’acétate qui va se lier à l’oxaloacétate


pour former le citrate au cours de la toute première étape du cycle de Krebs.

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7.3.1.2. Chaîne respiratoire F1/F10 ATPase

➔ Ces cofacteurs réduits (NADH et FADH2)


produits dans le cycle Krebs, vont s’oxyder
en NAD+ et FADH+ et libérer leurs
électrons de haute énergie, aidés par les
protéines de la chaîne respiratoire dans la
membrane interne de la mitochondrie.

➔ À chaque passage par une protéine, les


électrons « perdent » de l’énergie (ils
regagnent un potentiel plus bas).

➔ L’énergie « dissipée » permet de pomper


des protons H+ provenant des cofacteurs
réduits, dans l’espace intermembranaire de
la mitochondrie et ils s’y accumulent.

➔ Ce gradient de protons (créé par l’E récupérée


de la dégradation d’acétate, provenues du
catabolisme des glucoses, lipides, protéines)
crée le potentiel énergétique.

➔ Dernière étape : au niveau de la protéine (très


grosse) appelée F1/F0 ATPase, insérée dans
la membrane interne de la mitochondrie,
récupère l’E produite par la dissipation du
gradient de protons au travers de celle-ci.

o Cette E sert à associer des phosphates inorganiques des


molécules d’ADP pour synthétiser les 34 molécules d’ATP
par glucose engagé au départ de la glycolyse.

Anaérobie (cytoplasme)

Molécules de glucose produit 2 molécules de pyruvates 2 ATP

Aérobie (+O2, mitochondrie)

Cycle de Krebs : 2 pyruvates transformés en 2 acétyl-CoA 2 ATP


produisent :

Chaîne respiratoire : oxydation du NADH et dissipation du gradient 34 ATP


de H+

Total 38 ATP

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Cycle de Krebs :

Le cycle de la respiration cellulaire

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Chaîne respiratoire : transformation cascade électrons en gradient H+

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CHAPITRE 5 : le cytosquelette
Introduction
Réseau tri-dimensionnel dynamiques de polymères
biologiques protéiques formant filaments protéiques au sein
du cytoplasme.

Le cytosquelette se remanie via un jeu de (dé)polymérisation


et participe au maintien de la cellule en lui donnant des
fonctions de mobilité (+ autres fonctions mécaniques par ex).
Les filaments protéiques constituent les structures dynamiques
du cytosquelette conférant à la cellule une forme et la
capacité de transformer énergie chimique en mécanique.

Nom Microfilaments d’Actine (G) Filaments intermédiaires Microtubules

Taille + fins, 7 à 9nm Intermédiaires (8-12mm) Tube creux, 25nm, + épais


Réseau sous membranaire : l’actine Filaments protéiques dont le Constitués par la (de)polymérisation
soutient et attribue sa forme à la monomère est différent de tubuline alpha et bêta
membrane, polymérisation de selon le type cellulaire.
monomères d’actine.
Fct Association dynamique avec des Ils sont absents du Servent de rail, transporteur des
protéines permettant : cytoplasme des eucaryotes organites (mitochondrie et sécrétions).
végétales !!
La formation de réseau, faisceaux Au cours des divisions, participent à la
protéiques en constant séparation des chromosomes (par (dé-
redéploiement dynamique qui )polymérisation). Les cils et flagelles
conditionnent des modifications de sont des microtubules + protéines
membrane responsable de la forme (dynéine) = battement ciliaire ou
et mobilité de la cellule. flagellaire.
Actine G, Actine F,

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1. Les microfilaments d’actine.

1.1. L’actine monomérique ou actine globulaire (actine G)

La séquence primaire (le microfilament et polymère) de


l’actine est constituée de 375 acides aminés, et la
protéine une fois synthétisée adopte une forme à peu près
sphérique (globulaire).

➔ RAPPEL : Acides aminés composant la protéine


→ conditionnent la structure secondaire et
tertiaire de la protéine → génère la forme
spatiale originale de la protéine.

❖ Actine monomérique globulaire (structure tridimensionnelle) :

➢ Protéine ubiquiste : on la retrouve dans l’ensemble des cellules


eucaryotes.
➢ Présence d’une fente (où vient se positionner l’ATP)
➢ Poids moléculaire de 42.000 Da (une solution de 1 molaire d’actine
compte théoriquement 42kg d’actine en solution dans un litre)
➢ Structurellement, quatre domaines (I à IV) et une polarité en relation
avec le sens dans lequel vont s’associer les monomères d’actine entre
eux pour former le microfilament.

Sa concentration en cellule est élevée, environ 5% du total des protéines d’une cellule lambda. Dans
les cellules musculaires, le taux d’actine est de 20% du total des protéines !

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Les monomères d’actine G constituent le polymère microfilament d’actine F.

1.2. La forme filamentaire (actine F)


1.2.1. Polymérisation de l’actine

L’actine F (filamentaire) se forme par association bout à bout de monomères d’actine G pour constituer le
microfilament d’actine (polymère).

❖ Induction de la polymérisation

C’est un phénomène de nucléation, il s’opère


lorsque la concentration locale en actine libre,
associée à l’ATP (car l’association favorise la
polymérisation de l’actine G) atteint un certain
seuil. Elle débute par un mécanisme de
nucléation : formation d’un dimère, puis addition
d’un troisième monomère pour former un trimère.
Le microfilament d’actine a une extrémité
positive (+) et une négative (-).

Extrémité positive (+) Extrémité négative (-)

Les monomères d’actine, Monomères contenant de l’ADP (hydrolyse de l’ATP au sein


associés à l’ATP du microfilament). Sous cette forme, la constante d’affinité de
s’additionnent en l’actine G-ADP est plus faible pour le microfilament et les G-
faveur de la ADP auront tendance à quitter le filament par
polymérisation. dépolymérisation.

La différence des constantes d’affinité entre les deux extrémités du microfilament d’actine rend
compte d’une dynamique de polymérisation/dépolymérisation menant à la formation dynamique
du filament.

Par exemple : si la concentration en monomères d’actine au pole (-) n’atteint pas un seuil
correspondant à la constante d’affinité du pôle (+), le microfilament va se désassembler.

Mécanisme de tapis roulant :

Les monomères d’actine G


s’additionnent d’un côté et quittent
le microfilament de l’autre bout. En
suivant le devenir d’un monomère
d’actine G marqué par une sonde
fluo, on les voit s’additionner
vers le pôle (+) et on suit son
déplacement de (+) vers (-).

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L’actine F semble être formée par l’association


de 2 filaments, mais c’est en réalité une image
construite résultant de l’association de
monomères d’actine en décalage de 166° entre
eux, il n’y a qu’un seul filament torsadé.

Ce sont des structures dynamiques qui font


l’objet d’un constant remaniement, ce jeu de
(dé)polymérisation est indispensable pour
l’adaptation de la morphologie de la cellule et
la réponse optimale aux sollicitations de
celle-ci, en plus d’être à la base de propriétés
de mobilité mécanique cellulaire.

En effet, le microfilament a plusieurs fonctions :

- Soutien et architecture de la cellule


- Formation de microvillosités (augmentation de la
surface membranaire et de la surface d’absorption)
- Résistance mécanique de la cellule (fibres de
tension, stress fibres)
- Jonctions cellulaires
- Motilité cellulaire (déplacement amiboïde) :

o Déplacement cellulaire (migration de la cellule par (dé-)polymérisation de l’actine F.


o Production d’une force motrice en association avec la myosine (muscles)

L’actine, en association avec des partenaires multiples confère à la cellule une


pléiade de fonctions différentes : toutes les propriétés citées ci-dessus résultent
de l’association des microfilaments d’actine à des protéines spécifiques qui
vont spatialement organiser ces microfilaments d’actine.

1.2.3. Protéines associées à l’actine

Un jeu de bricolage moléculaire s’associe et organise les microfilaments. Les acteurs sont : les
microfilaments d’actine et les protéines de liaison qui y sont associées. Résultat du jeu : édification de
nouvelles structures : faisceaux, câble, réseaux de µfilament d’actine.

ALPHA-ACTININE et FIMBRIME
➔ Protéine homo-dimérique de 200kDa dont la forme rappelle celle des haltères
➔ Protéine dont la masse moléculaire vaut 68kDa.

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Comme d’autres, ces protéines établissent des ponts entre les filaments en
associant les brins d’actine F en faisceaux parallèles. Sur ces images, on assiste
au pontage de l’actine par l’alpha-actinine (à droite) et la fimbrine (à gauche).

La distance séparant les deux faisceaux d’actine pontés dépend de la longueur


de la molécule associée : pour l’alpha-actine (à droite), la distance est de 40nm,
et dans le cas de la fimbrine, elle est de 14nm, les faisceaux sont plus serrés.

La constitution de tels édifices confère à la cellule, sur le plan fonctionnel, une série
de propriétés importantes illustrées ci-dessous :

Lien entre architecture et fonction :


Apparition de microvillosités sur la face apicale de
la cellule épithéliale (paroi interne de l’intestin). Les
faisceaux d’actine F associés à la fimbrine vont
pouvoir indenter la surface de certains domaines
cellulaires et augmenteront la surface en formant une
bordure en brosse. Cette spécialisation offre une plus
grande surface d’échange et maximalise la
réabsorption des substrats nutritifs (transit intestinal).

Déplacement cellulaire :

La fimbrine participe aussi, par polymérisation


de l’actine associée à celle-ci, à la formation
de ponts de migration membranaires : les
filipodes et les lamellipodes. Cette
polymérisation rapide forme des ‘éperons’ et
des ‘lames’ qui repousseront la membrane
plasmique, permettant à la cellule de se
déplacer en rampant : par reptation.

La cellule reconnaît le support sur lequel elle


évolue par l’établissement de contacts focaux
(zones de contact). Ils mettent en contact le
réseau actinique cellulaire avec des protéines
de la matrice extra-cellulaire (on peut citer la
fibronectine). Ces reconnaissances entre
partenaires protéiques sont importantes pour
1) la mobilité cellulaire et 2) l’information que
les cellules obtiennent de l’environnement.

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Déplacement alternatif chez les amibes de grande taille : la contraction du cortex actinique crée
une protrusion de la membrane dans le sens de marche de la cellule en provoquant une
augmentation de la pression hydrostatique cytoplasmique.

La filamine, rappelant la forme d’un bâton


de sourcier, permet de croiser les filaments
d’actine en les réticulant en réseaux au sein
du cytoplasme. Résultat : production d’un
gel cytoplasmique participant au soutien
mécanique des composés intracellulaires.

La spectrine ancre l’actine F à la membrane


du globule rouge. La gelsoline favorise la
dépolymérisation de l’actine F. La
thymosine séquestre les monomères d’actine
G empêchant l’association en filament.
L’alpha-actinine coiffe et attache le filament
au niveau des disques Z des sarcomères

Complexes de jonction (tissu épithélial)

Dans le tissu épithélial, chez les organismes pluricellulaires, le cytosquelette participe à la cohésion
des cellules entre-elles grâce aux complexes de jonction.
L’actine y est associée aux jonctions adhérentes et forme une ceinture de filaments, à la limite des
deux domaines de la cellule épithéliale.

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Protéine Fonction Images (rouge = actine)

Actine Polymorphe en fonction des protéines liées.

Alpha- Formation de faisceaux, et attache le filament au


actinine niveau des disques Z des sarcomères

Filamine Se fixe à deux filaments d’actine croisés à angle


droit et les immobilise. Elle contribue à former le
réseau d’actine : réticulation des filaments en un
gel cytoplasmique

Fimbrine Formation de faisceaux de filaments.


Dans la cellule épithéliale (face apicale) :
microvillosités
Formation de ponts de migration : les filipodes et
lamellipodes (polymérisation avec actine)

Gelsoline Activée par la liaison à un ion Ca++ en forte


concentration, elle favorise la dépolymérisation de
l’actine F.
Fragmentation du réseau d’actine : essentielle pour
(dé)assemblage des filaments d’actine

Myosine I Mouvement des filaments

Myosine II Constitue l’appareil contractile du muscle strié


squelettique.
Transformation E chimique de l’ATP en E mécanique
Glissement des filaments

Spectrine Ancrage l’actine F à la membrane plasmique (du


globule rouge).

Thymosine Séquestre les monomères d’actine G empêchant


l’association en filaments

Tropomyosine Consolidation des filaments


Masque les sites présents au niveau des
microfilaments (sur lesquels s’appuient les têtes de
myosine)

Troponine C Activée par l’augmentation de concentration en


calcium, elle permet de démasquer les sites cachés :
les têtes de myosine peuvent se glisser à l’actine, ce
qui contracte et raccourcit le sarcomère. (E de l’ATP)

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1.2.3. La myosine, cellules et tissu musculaires.

On la retrouve dans les cellules : la myosine est une protéine formée d’une partie linéaire plus ou moins longue
dépendant de l’isoforme concernée appelée la queue et d’une partie globulaire : la tête.

- Myosine type I :

Présente en faible quantité dans la plupart des cellules où elle


participe au transport vésiculaire dans la cellule. Elle a une
partie filamentaire plus courte que celle de la myosine type II.

- Myosine type II :

Représente 25% des protéines totales. En association avec les


microfilaments d’actine, elle permet la contraction musculaire
par engrènement et glissement des molécules de myosine et
celles d’actine. Associée à l’actine toujours, elle est apte à
transformer l’énergie interne de la molécule d’ATP en énergie
mécanique.

➔ Interaction entre actine et myosine permettant la


conversion de l’énergie chimique contenue dans la
molécule d’ATP en énergie mécanique au niveau des
cellules musculaires.

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Muscle strié (histologie)


Il est responsable de la contraction musculaire volontaire, est composé de cellules allongées, multi-
nuclées dont les noyaux sont aplatis et repoussés en périphérie sous la membrane plasmique.

Embryogénèse

Les cellules musculaires adultes y proviennent de la fusion de plusieurs cellules musculaires dites
immatures, appelées les myoblastes : ils mettent en commun leurs noyaux et leurs protéines contractiles.

Myofibrilles

Structures protéiques différenciées, formées par la répétition d’unités de contraction : les sarcomères.
Y sont associées les molécules de myosine aux filaments d’actine.

Sarcomères

En microscopie électronique, on observe au sein de la fibre musculaire une succession de motifs


répétés : ce sont les unités de contraction proprement dites. Ils sont caractérisés par une succession de
bande claires et sombres et chaque sarcomère est délimité par deux bandes Z (ou disque Z), endroit
où les filaments d’actine sont associés à de l’alpha-actinine, ce qui les stabilise.

Disque Z

Ce qui délimite les sarcomères de part et d’autre, en s’étendant d’un côté en région plus claire (bande
I) et de l’autre côté en région plus sombre (bande A)

Bande I (claire) Bande A (foncée) Bande H (bande A)

Contient des Contient plusieurs macromolécules de Au sein de la bande A, bande


microfilaments myosine (filaments épais) associées par plus claire qui correspond aux
d’actine disposés leurs parties fibrillaires allongées, et les seules parties fibrillaires des
parallèlement. têtes de myosine se posent en tête-bêche. molécules de myosine

Bref les muscles :

- Muscles longs (certains) : la cellule musculaire plurinucléé peut mesurer de 100µm à +10cm

- Fibres musculaires avec collagène particulier et s’associent : faisceaux musculaires.

- Tropomyosine → protéine qui masque les sites présents au niveau des microfilaments
d’actine sur lesquels s’appuient les têtes de myosine.

- Troponine C → protéine régulatrice activée par l’augmentation de concentration de calcium


entraînée par la dépolarisation de la cellule musculaire.

o Liée au Ca++, elle démasque les sites actinines cachées par la tropomyosine,
permettant ensuite aux têtes de myosine, de se glisser sur l’actine (grâce à l’E de
l’ATP), ce qui va contracter et raccourcir le sarcomère.

➔ Le raccourcissement coordonné de + sarcomères en série permet la contraction de tissus


musculaires, du muscle et la contraction maximale d’un sarcomère = bande claire (I) situé de
chaque côté du disque Z qui va disparaître (les molécules progressent vers le Z).

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EN GROS :
Le muscle squelettique est dit strié en raison de son
aspect au microscope optique : la bande sombre A,
partagée en son milieu par une bande H (plus claire). Les
bandes A sont alternées avec une bande plus claire I.
Chaque bande I étant elle-même coupée
transversalement par une ligne étroite et sombre : le
disque Z.

La striation par la bande H est due à la présence de


filaments contractiles d’actine et de myosine : le muscle
strié contient des filaments d’actine et des filaments épais
de myosine.

Parties terminales bande A Bande H Bande I

Filaments épais myosine + filaments Filaments épais : myosine Filaments fins d’actine
fins d’actine

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L’ATP (aussi appelé Adénosine


Tri-Phosphate) contient en réalité
de l’énergie interne, et permet en
couplage, de permettre d’autres
réactions qui ne se produiraient
pas en l’absence de cette
substance.

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1.3. La barrière épithéliale :

1.3.1. Épithéliums
Les épithéliums sont des tissus fondamentaux (soit un revêtement externe comme la surface de la peau, soit
interne comme la surface d’une muqueuse, soit une glande) constitués de cellules juxtaposées en une ou
plusieurs couches, sans interposition de fibre ou de substance fondamentale : ce qui les distingue des tissus
conjonctifs en microscopie optique. Les cellules sont associées entre elles grâce aux jonctions intercellulaires.

➔ Les épithéliums établissent une barrière entre deux milieux de nature différente. Ces barrières sont
dynamiques et permettent de faire le tri de chaque côté.

1.3.2. Les jonctions :


Dans les tissus animaux, les cellules voisines sont reliées entre elles par diverses structures qui assurent
une cohérence de l’ensemble du tissu. Ces structures sont les jonctions intercellulaires. Elles peuvent être
ponctuelles (maculaires) ou former une ceinture autour de la cellule (zonulaires).

Il existe plusieurs types de jonctions :

- Jonctions communicantes (lacunaires, à trous) : impliquées dans le couplage métabolique et électrique de


deux cellules, permettant le passage de petites molécules/ions entre cytoplasmes.

- Jonctions d’ancrage : assurent la cohérence mécanique des tissus en unissant les cellules entre-
elles. Elles peuvent être maculaires ou zonulaires.

o Jonctions adhérentes (associées à l’actine, zonulaires) : structure générale semblable


aux jonctions serrées, mais permettent le passage de molécules dans l’espace
paracellulaire ou au sein de la membrane plasmique

o (Hémi)desmosome : maculaires, zonulaires ou hémi (unicellulaires), (filaments


intermédiaires) qui relient le cytosquelette des cellules épithéliales à la matrice extra-
cellulaire.

- Jonctions serrées (occlusives) : rendent étanche l’espace intramembranaire entre 2 cellules, en


fusionnant le feuillet externe de chaque membrane plasmique. Les deux membranes
adjacentes sont fusionnées le long de crêtes linéaires formées par une suite de protéines
intermembranaires agencées à la façon d’une fermeture éclair.
o Fonctions :
▪ Participent au maintien de la cohésion des tissus épithéliaux
▪ Empêchent la diffusion paracellulaire entre les deux faces d’un épithélium
▪ Etablissement et maintien de la polarité des cellules

- Les synapses : transmettent l’influx nerveux d’un neurone à un autre.

- La plaque motrice : transmet l’influx nerveux d’un neurone à une cellule musculaire.

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1.3.3. La barrière épithéliale de l’intestin :


(Les couleurs sont associées à l’image en dessous à gauche)

On y retrouve le complexe de jonctions avec en


première partie (sous les microvillosités) une jonction
serrée, on dirait une tirette. Ensuite, vient une
deuxième : la jonction adhérente avec un petit
espace, cette jonction est associée à l’actine (d’où la
flèche rouge sur la photo d’en bas) La troisième
jonction, ce sont des boutons pression, une jonction
d’ancrage qu’est le desmosome, les filaments
traversent la cellule.

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1.4. Les poisons de l’actine

➔ Cytochalasine D

(Mycotoxine extraite de champignon microscopique : helmintosporium) : se lie à l’extrémité (+) de


l’actine F et bloque l’addition de monomères. Du coup, la dépolymérisation de l’extrémité (-) se
poursuit jusqu’à disparition totale du microfilament actinique.

o Favorise la disparition du microfilament

➔ Phalloïdine

Toxine présente dans un champignon des bois (Amanite Phalloïde). Ce


champignon est confondu avec d’autres et cette confusion est à l’origine
de multiples morts = atteinte hépatique irréversible. Elle a la propriété de
se lier le long du filament d’actine, stabilisant et bloquant toute
dynamique de dépolymérisation.

La phalloïdine est utilisée, associée à un marqueur fluorescent, pour marquer l’actine F (en labo).

o Favorise la stabilité du microfilament (immobilisme).

Un réseau actinique en constant redéploiement permet à la cellule


d’ajuster au mieux son phénotype en réponse aux sollicitations et
contraintes extérieures.

2. Les microtubules

MICROTUBULES

Tubules de 25nm de diamètre :

Longs polymères (protéine globulaire de 52kDa)


rigides formés par polymérisation hélicoïdale
d’hétérodimères de tubuline alpha et beta
globulaire formant des tubes creux. Il est
constitué de 13 protofilaments, associées à des
protéines de stabilisation (protéine tau, MAP).

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Centrosome (COMT)

Centre organisateur des microtubules. Les microtubules sont rattachés


au COMT par l’extrémité négative (celle d’où se dépolymérisent les
dimères de tubuline et quittent le microtubule).

Il contient deux structures géométriques identiques : les centrioles


(composés de microtubules particuliers de type γ) contenus dans une
matrice protéique amorphe. Le centrosome est formé par les
centrioles, associés à des protéines, disposés en angle de 90° l’un
par rapport à l’autre.

Centrioles

Ressemblent à des tonnelets, constitués de 9


triplets de microtubules. Les centrioles sont
disposés à 90° l’un par rapport à l’autre, et
associés à des protéines, ils forment le
centrosome.

Rôles du centrosome :

- Irradier les microtubules au sein de la cellule


- Contrôle de la qualité des protéines
cellulaires : dans la dégradation catabolique
des protéines mal conformées (autophagie)
- Contrôle du déroulement de la télophase
(dernières étapes de la mitose)

Les microtubules sont attachés au


centrosome par leur extrémité
négative. De l’autre extrémité
(+) se déroule la résultante
additive des nouveaux
hétérodimères, favorisant
l’allongement du microtubule.

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2.1. Les fonctions des microtubules


➔ Arrivage et transport des organites cellulaires

➔ Divers transports intracellulaires (vésicules et organelles, cargos au sein des axones)

➔ Flagelle et cils (en association avec des protéines associées comma la kinésine, dynéine)

➔ Métaphase : permet la séparation de 2 jeux de chromosomes lorsque ceux-ci sont alignés sur la
plaque équatoriale, attachés aux microtubules par les protéines du kinétochore.

o Corrélée à la dépolymérisation du microtubule (perte d’hétérodimères dans le centrosome) :


ils se raccourcissent, entraînant avec eux les chromosomes vers les deux pôles des deux
cellules filles.

Microtubules et neurones
Dans l’axone, ils sont stables car ils s’associent avec des protéines comme tau ou de la
MAP2, protéines qui freinent leur dépolymérisation.
Les neurones
Ils ont une activité métabolique importante. Certains sont macroscopiques (1m de long) :
ce qui impose des adaptations permettant d’amener à la synapse les éléments
protéiques nécessaires à l’homéostasie aka la communication entre neurones.

2.2.1. Déplacement dans l’axone

Au niveau de l’axone, la cellule a besoin de protéines motrices ; la


kinésine et la dynéine pour assurer le transport de vésicules cargo
contenant les protéines à transporter. Elles peuvent également
transporter des organites (mitochondries). Elles se déplacent le long du
microtubule, prenant appui sur lui comme sur un rail, et ce
déplacement consomme de l’ATP.

Deux types de transport :

Transport antérograde rapide Transport rétrograde rapide Transport antérograde lent

Vers extrémité + microtubule (BS) Vers extrémité – microtubule Extrémité + du microtubule

10 à 40cm par jour N/A 0,1 à 2mm par jour

Transporte des mitochondries et Transporte de la synapse au Achemine diverses protéines


des substrats du corps cellulaire SOMA + tout transport du cytosquelette, ainsi que
(SOMA) jusqu’à la synapse. cellulaire vers le centrosome. les enzymes de la glycolyse

Kinésine comme moteur Dynéine comme moteur Flux cytoplasmique

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2.3. Cils et flagelles

Les microtubules constituent la structure des cils et flagelles.

Les cils (courts) et flagelles (longs), ont la même structure et sont présents
sur : les unicellulaires flagellé, les spermatozoïdes, les cellules ciliées des trompes
utérines, de l’épithélium respiratoire etc. Ils sont constitués de l’association en
cylindre de 9 doublets de microtubules externes, rattachés par deux bras
de dynéine = un axonème. L’axonème induit le mouvement des organites
grâce aux microtubules associés entre eux par des bras de dynéine comme
moteurs moléculaires et des protéines élastiques qui sont les liens de nexine.

➔ Extension de la membrane plasmique comprenant une organisation particulière de microtubules


associés à des protéines motrices.

Constitution : des ponts radiaires (fibres rayonnantes)


partent des doublets externes jusqu’au manchon
central (constitué d’un doublet de microtubules
également). Dans la jonction avec la membrane de la
cellule on a un corpuscule basal : centriole (9 triplets
de microtubules) associé à des protéines.

Le battement → hydrolyse de l’ATP, convertie en E mécanique de flexion grâce aux bras de dynéine qui
se positionnent en appui entre les doublets microtubulaires voisins : ces bras (qui portent des têtes
protéiques globulaires à leur extrémité) vont se déplacer sur un microtubule adjacent, entraînant la flexion.

Rappel
L’ATP est une molécule organique formée de l’assemblage d’un sucre (ribose) d’une base azotée (adénine) et
de trois groupements phosphates. C’est un nucléotide d’ARN triphosphate, donneur d’énergie.
Hydrolyse
C’est la phase donneuse d’énergie, il s’agit d’une rupture entre les phosphates et le restant de la molécule.
L’hydrolyse engendre la formation de l’ADP et d’un groupement phosphate libre.
Phosphorylation
Grâce à l’énergie dégagée par le catabolisme, le groupement phosphate et l’ADN se réunissent pour
reformer de l’ATP.

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3. Les filaments intermédiaires


Ce sont des molécules fibrillaires dont la taille est intermédiaire entre les autres filaments, d’où leur nom. Les
monomères constituants les filaments intermédiaires sont dits fibreux contrairement type globulaire des
microfilaments et microtubules. La partie centrale d’un monomère présente une région centrale alpha-
hélicoïdale (facilite la formation de dimères).

Les monomères sont de type différent et forment des filaments intermédiaires spécifiques selon le type
cellulaire :

➔ Vimentine : spécifique des fibroblastes (tissu conjonctif)


➔ Desmine : spécifique des muscles
➔ Différents sous-types de neurofilaments sont présents dans les cellules neuronales
➔ GFA, protéine fibrillaire acide : spécifique des astrocytes
➔ Kératine : filament intermédiaire des épithélia (le premier mis en évidence)

Processus d’association :

1. Formation de deux dimères


positionnés tête-bêche

2. Les dimères s’associent en


décalage → tétramère

3. Les tétramères s’emboîtent


→ structure de 8 filaments

4. La structure s’enroule →
filament intermédiaire.

!!! ILS NE SONT PAS SOUMIS À UNE DYNAMIQUE DE DÉPOLYMÉRISATION EN CONTINU !!!

Les fibres ont des propriétés de résistance à la traction et à la distension

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❖ Où sont les filaments intermédiaires ?

On retrouve les filaments intermédiaires en abondance et uniquement dans le cytoplasme des


cellules animales soumises à de fortes contraintes mécaniques comme dans les cellules épithéliales
(siège de forces d’étirement et cisaillements).

Desmosomes : jonctions particulières qui relient les cellules Progeria


épithéliales les unes aux autres (voir 1.3). Les filaments
intermédiaires les utilisent pour ancrer les cellules entre elles.
Maladie (vieillissement
On en retrouve dans le nucléoplasme de toutes les cellules accéléré) causée par des
eucaryotes, sous la membrane nucléaire, en forme de mutations ponctuelles de la
laminine A.
treillis : lamina propria (ces filaments sont des laminine A).

❖ Rôles notables :

- Le soutien des cellules : les filaments intermédiaires y participent activement


- Stabilité mécanique, jonctions cellulaires.

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CHAPITRE 6 : le noyau cellulaire / la réplication / la


mitose et la méiose
1. Le noyau cellulaire

➔ Dans la cellule eucaryote

➔ Comprenant l’ADN (macromolécules d’Acide Désoxy


Ribonucléique) contenant les infos codées des protéines
(constitutives de la cellule, sécrétées, enzymes etc.).

➔ Il comprend plusieurs macromolécules d’ADN distinctes


(les chromosomes) sur lesquels sont alignés les gènes
(segments de la molécule d’ADN comprenant l’information
nécessaire à la synthèse d’une protéine) ainsi que des parties
non codantes : seulement 1,5% de l’ADN code
directement pour la synthèse protéine.

Constitution du noyau :

Généralement situé au centre de la cellule, il peut parfois être refoulé sous la membrane plasmique (c’est
le cas du muscle strié et des adipocytes). Il est entouré d’une double membrane nucléaire percées de pores
le séparant du cytoplasme. La membrane externe est en continuité avec celle du réticulum endoplasmique. On
observe aussi, une zone arrondie dense et sombre : le nucléole (lieu de synthèse des molécules d’ARN,
constituants des ribosomes)

Complexe du Pore Nucléaire (CPN)

Chaque pore est constitué de protéines formant ce complexe multiprotéique qui régule le passage
des facteurs protéiques et ribonucléiques (ARN) entre le cytoplasme et le noyau et vice-versa.

Signal de localisation nucléaire (SLN)

Clef que possèdent les protéines qui accèdent au noyau par le CPN, sous forme d’une courte
séquence peptidique leur permettant d’accéder au noyau.

➔ Historiquement : la découverte de ces signaux d’identification résulte d’études portant sur


l’accumulation nucléaire d’une protéine : la nucléo-plasmine.

o Des molécules de moins de 9nm de diamètre (ions, glucose) traversent librement le pore
nucléaire par diffusion passive.

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INTERPHASE
État entre deux divisions cellulaires : en microscopie, l’ADN apparaît sous forme diffuse (chromatine) en
opposition aux chromosomes individualisables, visibles au cours de la mitose.

Selon le degré de condensation de la molécule d’ADN, la chromatine peut être :

- Condensée (hétérochromatine) : ADN compacté.


- Décondensée (euchromatine) : plus claire = parties qui seront « lues » en vue de la synthèse
ultérieure de protéines (transcription)

2. Le code génétique
L’ADN contient l’info nécessaire à la synthèse de
l’ensemble des protéines dont la cellule a besoin ou
qu’elle synthétise pour les sécréter. Cette info est inscrite
sous forme de séquence de nucléotides (formant l’ADN).

1. Transcription : le plan de la synthèse est transmis au cytoplasme (copie du


segment d’intérêt). Ce mécanisme correspond au transfert de l’information
dans un gène (segment de la molécule d’ADN)

2. Ce gène est copié (composé de nucléotides légèrement différents : les


molécules d’ARN) pour former un message.

3. L’ARNm (messager) quitte le noyau et gagne le cytoplasme où il sera pris


en charge par le ribosome.

4. Traduction : l’information contenue va permettre le recrutement (dans un


ordre déterminé) d’acides aminés constitutifs de la protéine.

Dogme de la biologie moléculaire

Les deux étapes en succession que sont la transcription et la traduction sont valables
pour l’ensemble du règne du vivant (des bactéries aux éléphants).

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3. ADN (Acide désoxyribonucléique)


Structure en double hélice (brins), chacun est composé d’association de nucléotides en série.

Nucléotide → structure moléculaire formée de l’association d’une base


azotée, d’un sucre à 5 carbones : (pentose) : le ribose, et d’un
phosphate (+ R). La base azotée est liée au ribose sur le C n°1 de ce
sucre et le phosphate est lié au même ribose mais sur le C n°5.

ADN (désoxyribose) ARN

Le pentose a un H sur son C n°2 Le pentose a un OH sur son C n°2

Thymine Uracile

Macromolécule support du code génétique Transmet l’info génétique aux ribosomes


(pour la traduction et synthèse des protéines)

Base azotée →

Molécule hétérocyclique qui comprend des atomes de carbone et des atomes d’azote. On en dénombre
quatre types classés en deux groupes : les bases puriques et les bases pyrimidiques (de plus petite
dimension). En fonction des bases azotées présentes dans le nucléotide, on aura un nucléotide différent. Ex :
l’adénine donne un nucléotide d’adénosine.

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3.1. Les nucléotides

1. Base (azotée)
2. Nucléoside (base + sucre)
3. Nucléotide (base + sucre + PO4)

Nom Représentation

Base
(azotée)

Nucléoside
(base +
sucre)

Nucléotide
(base +
sucre +
PO4

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Les différentes bases sont les suivantes :

Bases purines Bases pyrimidines

Adénine Guanine Cytosine Thymine (ADN)/Uracile (ARN)

Adénosine Guanosine Cytidine Thymidine

Le brin d’ADN est constitué d’une chaîne externe de « pentose-phosphate » portant perpendiculairement
par molécule de sucre : une base. Les nucléotides sont liés entre eux par des liaisons « phosphodiester »
entre le groupe phosphate acide en 5’ et groupe OH en 3’ du ribose.

Sens de lecture conventionnel → de l’extrémité 5’ vers


le dernier nucléotide gardant une fonction OH libre en
3’ du ribose.

Durant la réplication → l’addition de nouveaux


nucléotides se fait TOUJOURS sur la fonction OH libre
du C 3’ du ribose.

Sur cette image → courte séquence nucléotidique (ici


5’GTT3’) : les nouveaux nucléotides s’additionnent
par leur groupe phosphate porté par le carbone 5’ du
ribose jusqu’au carbone 3’ du ribose qui porte la
fonction OH libre.

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Règle Chargaff → La molécule d’ADN est en


double hélice, ce qui lui donne plus de stabilité aux
brins qui s’associent par liens hydrogènes entre les
bases qui se font face. Les bases puriques se lient
aux bases pyrimidiques en suivant la règle de
Chargaff : A/T ou T/A (2 liens hydrogènes) et
C/G ou G/C (2 liens hydrogènes)

« Échelle » :

Polymère linéaire, 2 polynucléotides qui se font


face : la molécule d’ADN est comme une échelle :
les montants sont composés de ribose-phosphate
successifs, et les échelons sont constitués de paires
de bases complémentaires (règle de chargaff). Les
montants de l’échelle sont antiparallèles (polarité
inversée). L’un dans le sens 5’-3’ et l’autre en 3’-5’.

Structurellement :

Diamètre de 2nm (10 paires de bases pour faire 1 tour d’hélice). La double hélice a un petit et
un grand sillon (zones latérales accessibles aux protéines comme les facteurs de transcription).
Les nucléotides sont assemblés par des liens covalents externes (les liens entre sucre et
phosphate, liens phosphodiesters).

3.2. L’ADN et le codon : support de l’information du plan des protéines

Codon

L’information est codée dans l’ordonnancement des nucléotides, qui pris trois par trois constituent
des codons. Chaque codon contient l’info nécessaire au recrutement d’un acide aminé.

Le code génétique est redondant/dégénéré

La plupart des acides aminés peuvent être codés par des codons différents : 1 à 4 possibles pour
un même acide aminé.

Toujours le dernier

C’est toujours le dernier nucléotide du triplet (du codon, donc) qui est différent.
Ex : la leucine = CUU, CUG, CUC, CUA

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3.3. Le génome humain – gène – locus.

Le génome humain compte environ 3 MILLIARDS de paires de bases, organisées x nombre de chromosomes.

Un gène est une séquence d’ADN spécifiant la synthèse d’une protéine ou d’un ARN fonctionnel.

Il est constitué d’une partie codante et d’une séquence promotrice qui permet l’initiation de sa
lecture et la régulation de son expression.

Chez l’humain (génome de +- 21.000gènes) :

- 23 paires de chromosomes (22 autosomes, 1 sexuelle avec XY (M) ou XX (F) pour le phénotype)
- Chaque paire : l’un vient de la mère, l’autre du père.
- Chaque chromosome contient un certain nombre de gènes (cartographie précise et connue).

Exons et introns :

Chez les eucaryotes, séquences codantes (exons) sont interrompues par les séquences non-codantes
(introns). Les introns sont excisés après la transcription grâce à l’épissage (splicing).

1. Lecture de gène : l’épissage enlève les introns


2. Les exons restants sont accolés formant le messager mature (ARNm mature)
3. ARNm qui sera pris en charge dans le cytoplasme,
4. Puis lu dans le ribosome et traduit (traduction protéique).

Gène

Dans le chromosome, la position d’un gène à un niveau précis s’appelle locus. Les allèles sont les versions
différentes ou alternatives d’un même gène (elles ont un caractère dominant ou récessif, ex : les cheveux
noirs ont un caractère dominant).

Allèles :

Quand un caractère est récessif, il doit apparaître sur chacune des paires pour que ses propriétés
s’activent (ex : les yeux bleux). S’il est dominant, une seule fois suffit pour s’activer.

Exemple : une fleur, pour le gène « couleur » ayant l’allèle


« mauve » d’un côté (du pistil ou du pollen) et « blanche » de
l’autre, aura une couleur mauve car l’allèle « mauve » domine
sur le « blanche ». Pour que la fleur soit blanche, il faut que ses
deux allèles « couleur » soient blanches (comme dans la
situation ‘bb’).

Hétérozygote : qui présente un caractère déterminé par un seul


allèle car il a une dominance sur celui d’en face, qui est donc
récessif. (Comme dans les situations Bb)

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3.4. La réplication

Elle se produit avant toute division (mitose/méiose). Elle permet à la cellule de se reproduire à l’identique
(pour la mitose) ou de procéder à la séparation des chromosomes homologues pour la méiose. Elle
commence en phase S de la vie cellulaire (lorsque la qté d’ADN se dédouble, prévoyant la mitose). Cette
opération fait intervenir cofacteurs protéiques et enzymatiques. L’hélicase est une enzyme qui fait intervenir la
première étape de la réplication, qui porte ce même nom.

Brins meneurs (de tête) 3’-5’ et brins néoformés 5’-3’ :

1. Hélicase : l’enzyme ouvre la double hélice par rupture des ponts hydrogènes.

2. L’hélicase s’insère entre les brins.

3. Avec d’autres enzymes : constitution de la fourche de réplication dans l’ADN


(zone de duplication).

4. Réplication semi-conservatrice : les brins séparés servent de matrice à la


synthèse d’un nouveau brin.

5. ARN polymérase (primase) : addition d’une courte amorce de l’ARN.

6. ADN polymérase = enzyme clef de la réplication D’ADN qui synthétise un


nouveau brin par complémentarité du brin matriciel parent.

7. L’ADN polymérase lit le nouveau brin (le 3’-5’) pour donner un brin (5’-3’)
formé par l’addition bout à bout de nucléotides complémentaires du brin lu.

a. Les nucléotides sont solidarisés par la liaison phosphodiester entre le


groupe phosphate du 5’ qui s’ajoute à la fonction alcool OH 3’ libre du
brin en formation.

8. Formation, à partir du brin parental 3’-5’ (brin de tête, meneur), un nouveau


brin (néoformé) 5’-3’

CETTE SYNTHÈSE S’OPÈRE EN CONTINU

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Copie du 2nd brin (tardif) matriciel antiparallèle 5’-3’ :


La copie est moins directe car la polymérase ne sait pas lire ce brin 5’-3’ (les nucléotides ne peuvent
pas s’ajouter en 5’), en plus il faudra d’autres enzymes du complexe de réplications pour ce processus.

➔ Constitution d’un brin discontinu :

1. Brin discontinu constitué d’amorces d’ARN


(ajoutées par la primase) Taux d’efficacité de la réplication

2. Ces amorces donnent lieu à des fragments


d’Okazaki (ADN complémentaire fragmenté)
1 erreur/1 milliard de bases
complémentées.
(Il y aura des jonctions ARN-ADN temporaires »,
l’enzyme type ARN-ase va éliminer la partie ARN et Contrôle par l’ADN
la polymérase va combler les lacunes. En image : le polymérase qui fait une
brin se tord permettant d’ajouter des nouveaux exonucléase (élimine et
remplace les nucléotides
nucléotides. Le phénomène se propage le long de défectueux).
l’ADN par déplacement des fourches de réplication).

➔ La polymérase peut lire le brin tardif.

En fin de réplication, la molécule d’ADN est présente en 2 exemplaires identités.

4. La division cellulaire – mitose et méiose


La réplication a lieu en interphase, et permet, au cours de la division cellulaire de transmettre le patrimoine
génétique diploïde aux deux cellules filles (issues de la mitose). Dans la méiose, pour les organes
reproducteurs, on a aussi une division cellulaire qui donnent les gamètes. Cette méiose présente quelques
différences avec la mitose :

- Mélange (entre chromosomes de même paires) :


échanges entre certaines régions de chromosomes
homologues (crossing-over/enjambement) →
transmission brassée de certains caractères.

- Transmission de l’information sous forme


haploïde (n chromosomes) → réduction du nombre
de chromosomes dans les cellules issues de la méiose
= 2n → n chromosome par cellule.

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4.1. Le cycle cellulaire

➔ Interphase + phase de mitose (mécanismes de la division).

MITOSE

C’est un processus continu qui mène par division de la cellule parente à la génération de deux cellules
filles identiques à la cellule d’origine. Ce processus permet, à partir d’une seule cellule, en créer
quelques 100 000 milliards.

Au début du développement embryonnaire, les cellules se divisent par mitoses successives rapides, puis
se différencient en réponse à des stimuli qui contrôlent l’expression des gènes spécifiques (gènes
architectes) menant au cours des étapes complexes suivantes, à des types cellulaires différents
(différentiation)

4.2. L’interphase et la mitose

- Interphase : comprend la phase G1, la phase S (réplication), et la phase G2 (synthèse


des protéines pour le bon déroulement de la mitose).

- La phase M est celle durant laquelle se déroule la séparation des constituants


cellulaires aboutissant à la constitution de deux cellules filles identiques sur le plan
génétique.

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4.2.1. La phase G1

➔ Correspond à l’intervalle qui sépare la fin de la phase M et le début de la phase de réplication (S)

➔ Elle décide si elle poursuit ou non le cycle cellulaire, si elle l’arrête : elle passe en phase G0 (comme
les neurones dès la naissance).

➔ C’est la phase de synthèse des protéines spécifiques au type cellulaire :

o Différentiation : lors des premières divisions qui suivent la fécondation, il n’y a pas de
phase G1 car les divisions se succèdent à rythme trop élevé. La suite du développement
embryonnaire permet au génome d’affirmer le phénotype cellulaire, conférant une identité
spécifique à la cellule (neurone, cellule épithéliale…) : c’est l’expression différentielle.

▪ La cellule y adapte donc aussi en nombre les organites nécessaires pour couvrir
ses besoins spécifiques.

➔ Les molécules d’ADN sont sous forme décondensée. On parle de chromatine qui apparaît sous ses
deux formes (euchromatine et hétérochromatine).

➔ La cellule devient apte à décoder certains messages lui enjoignant de se diviser. Elle pourra donc
activer son programme de synthèse de commutateurs protéiques (cyclines) et de protéines cibles
de celles-ci : les cyclin dependant kinase (protéines qui dirigent le cycle cellulaire).

➔ Elles permettront le passage de la cellule en phase S !!!

4.2.2. La phase S

Duplication du matériel génétique (phase S)

Dans la cellule eucaryote, les molécules d’ADN sont associées (en s’y enroulant) aux histones.

Histones = protéines basiques (pH +- 7.3) portant des charges positives qui s’associent aux
charges négatives du squelette phospho-ribose externe de l’ADN par des liens électrostatiques.

Des additions de motifs moléculaires permettent de contrôler la lecture de molécule d’ADN.

Exemple : la métylation (ajout -CH3 sur les lysines des histones) = transformer l’état de la
chromatine pour la rendre ou non accessible à la lecture de l’ADN.

Les ARNm des histones sont synthétisés abondamment durant cette phase.

C’est également l’arrêt de la synthèse de beaucoup des ARN de protéines spécifiques au


phénotype de la cellule (différentiation)

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4.2.3. Phase G2

Cette phase est la plus courte de toutes : la cellule contient désormais le double de la quantité d’ADN par
rapport à la G1. La phase G2 prépare la mitose : c’est ici qu’y sont synthétisées bon nombre de facteurs
protéiques nécessaires à la mitose.

Cyclines :

Le type de cycline et leur concentration cellulaire varie au


cours des différentes étapes. Elles sont synthétisées en
cascade, la présence de la première induisant la synthèse de
la suivante.

Elles se lient aux kinases (protéines interrupteurs) qui vont


modifier des substrats : ce sont des check-points du cycle
cellulaire. Quand ils sont en position ‘ON’ la cellule se voit
déterminée dans la suite du programme sans retour en arrière.

- Check point M qui maintient la cellule en phase G0 ou G1


- Check point en G1 pour la phase S
- Check point en G2 pour la mitose

En gros, un petit résumé :

Phase G1 Phase S Phase G2

Checkpoint entre fin M et Réplication et association aux Préparation mitose : ADN


début S : décision de histones pour les cellules x2 par rapport à G1 et
poursuite du circuit ou non. eucaryotes synthèse des facteurs
protéiques

ADN décondensé Addition de motifs moléculaires Checkpoint de prépa à la


(contrôle lecture de l’ADN) M (mitose)

Activation des cycles et Synthèse des ARNm des


protéines cibles de celles-ci histones

Synthèse des protéines Arrêt de la synthèse des ARN


spécifiques au type cellulaire des protéines spécifiques
(différentiation) +
adaptation des organites

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4.3. La mitose

Division d’une cellule en deux cellules filles ayant le même héritage


génétique que la cellule parentale.

Au cours de l’interphase, les molécules d’ADN (2nm de


diamètre) sont associées à un complexe d’histones (le
nucléosome, 11nm de diamètre). Le nucléosome est un
multi-mère composé d’association de protéines histones
globulaires différentes les unes des autres : il contient 2x
un complexe de 4 histones.

L’ADN chargé négativement s’enroule autour du


nucléosome porteur de charges positives (protéines
basiques)

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4.3.1. La prophase

Une série de rangs de compaction des molécules


ADN permet d’enrouler les nucléosomes grâce à
une 5e histone (H1), fibrillaire et non globulaire.

I. Chromonéma (30nm) : premier


enroulement qui compacte l’ADN
II. Chromatide (700nm) : deuxième
enroulement qui spiralise plusieurs fois la
molécule.
III. Un chromosome = 2 chromatides (deux
molécules d’ADN identiques) : 1400nm ou
1,4µm.

➔ Parallèlement la membrane nucléaire se


désagrège.

Uniquement dans la cellule animale :

Les deux centrioles se dupliquent, se séparent et


migrent vers les pôles de la cellule.

Se tissera le fuseau achromatique, formé de


microtubules sur lesquels s’attachent les
chromosomes par leur centromère via la
kinétochore (plaque).

Chaque chromosome a deux chromatides qui


restent liées par le centromère pour l’instant, et
le nucléole disparaît.

4.3.2. La métaphase

Les chromosomes (deux chromatides reliés par


leur centromère) se placent sur la plaque
équatoriale de la cellule.

Les centromères se fixent aux fibres du fuseau


achromatique (un chromosome par fibre).

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4.3.3. L’anaphase

Les centromères se séparent à leur tour


et les chromatides migrent vers leurs
pôles respectifs, en restant attaché à un
microtubule. C’est le raccourcissement du
microtubule (à l’extrémité (-)) au niveau
des centrioles, qui est responsable du
mouvement des chromatides vers les
pôles de la cellule.

4.3.4. La télophase :

Chaque chromatide arrive aux pôles et


une membrane nucléaire se reforme
autour d’eux.

Leurs noyaux contiennent la même


quantité que le noyau de la cellule de
départ en G1. Les chromosomes se
décondensent.

Cytodiérèse
Et enfin on assiste à la cytodiérèse : la membrane
cytoplasmique ‘s’étrangle’ et sépare la cellule en
deux nouvelles.

En principe, la répartition des organites entre les


deux cellules filles est homogène.

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4.4. La méiose

Elle permet la division d’une cellule diploïde (2n chromosomes) en 4 cellules haploïdes (n chromosomes).
Cette division sépare les paires de chromosomes homologues et a lieu dans les ovaires et les testicules.
Elle sert, en quelque sortes, de réarrangement des chromosomes hérités par les deux parents pour la
génération suivante. C’est un jeu de recombinaison de gènes :

Les parents voient les chromosomes de leurs propres parents se réassortir pour donner un jeu différent qu’ils
donneront à leurs enfants.

Les étapes de la méiose

Division réductionnelle Sépare les paires de chromosomes, faisant passer de l’état diploïde à
l’état haploïde.

Division équationnelle Elle aura produit à partir d’une cellule diploïde, quatre cellules
haploïdes.

4.4.1. Division réductionnelle


4.4.1.1. Prophase

Selon le degré de condensation des molécules d’ADN, on observe différents stades :

1. Stade leptotène : les molécules sont associées aux histones et


on parle de chromonéma.

2. Stade zygotène : les chromonéma se spiralisent en se


compactant (forment les chromosomes).

3. Stade pachytène : formation de paires (bivalent) de


chromosomes.

4. Stade diplotène : chaque chromosome est composé de


deux chromatides reliés par un centromère.

a. Le bivalent (paire de chromosomes homologues ou 4 chromatides) s’appelle une tétrade.

5. Crossing-over : les chromatides se font face et s’enjambent et se soudent à certains


niveaux nommés chiasmas : ce sont les endroits de coupure avec le matériel génétique entre
chromatides sœurs.

➔ Brassage et réassortiment des allèles entre chromosomes parents.

6. Stade diacinèse : les tétrades (qui ont échangé des segments de chromatides par le crossing-over)
se séparent en deux chromosomes homologues différents.

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4.4.1.2. Métaphase

Les chromosomes, liés aux microtubules du fuseau achromatique se positionnent au niveau de la plaque
équatoriale.

4.4.1.3. Anaphase (phase réductionnelle proprement dite)

Division réductionnelle :

Chaque chromosome ne voit pas les chromatides se séparer : chaque


chromosome d’une paire migre en direction opposée vers un pôle respectif.

4.4.1.4. Télophase :

Les chromosomes séparés arrivent aux deux pôles de la cellule. Grâce au filament d’actine qui pince la
membrane, la cellule se divise en deux.

➔ Résultat de la fin de la première division : deux cellules filles avec n chromosomes

4.4.2. Division équationnelle

Pas d’interphase, cette deuxième division est une division de type mitotique :

• La prophase (II) est courte

• Métaphase (II) durant laquelle se


reforme le fuseau achromatique
+ les chromosomes fixés par leur
centromère sur les fibres du fuseau
se repositionnent au milieu de la
cellule.

• Anaphase (II) : les centromères


se scindent et les chromatides se
séparent.

• Télophase (II), résultat : obtention


de 4 cellules de n chromosomes.

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Conclusion :

1) La mitose se produit dans toutes les cellules


eucaryotes. Elle permet la croissance par
multiplication cellulaire de l’organisme en
formation et régénération de tissus. Elle
permet aussi la reproduction asexuée des
cellules procaryotes et les eucaryotes
unicellulaires.

2) La méiose : division d’une cellule diploïde


en quatre cellules haploïdes, se produit
uniquement dans le cadre d’une reproduction
sexuée, elle est donc indissociable de la
fécondation

Il existe deux stratégies, pour deux mondes


différents du vivant : les uni et
pluricellulaires, ces derniers ayant adopté la
reproduction de type sexuée comme moyen
adaptatif aux conditions variables du milieu :

ORGANISMES

Unicellulaires Pluricellulaires

Ils se reproduisent de façon asexuée, Ils se reproduisent de façon sexuée par


n’ont recours qu’à la mitose. Cette capacité de réarrangement de
reproduction table sur le nombre chromosomes et d’allèles au cours de la
d’individus (croissance exponentielle) et production des gamètes (méiose), ce qui
sur un taux de mutations élevé pour que apporte la production d’un plus grand
les individus puissent s’adapter face à nombre de combinaisons de zygotes :
la pression sélective exercée par les un plus grand réservoir de caractères
conditions variables du milieu. (polymorphisme).

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CHAPITRE 6 bis : le noyau cellulaire / l’ARN / la


transcription / la traduction.
1. ARN (acide ribonucléique)
Les ARN se distinguent des ADN par le fait que :

- Le pentose de l’ARN est du ribose, pas du désoxyribose comme dans l’ADN.


- La base différente (complémentaire à l’adénine) composant l’ARN (la thymine devient l’uracile)

L’ARN s’associe en simple brin, monocaténaire ce qui lui permet de créer des structures polymorphes
par appariement entre bases d’une même chaîne. Il existe une variété de molécules d’ARN.

❖ Fonctionnellement

Ils peuvent être codant ou exercer des fonctions de contrôle/d’aide dans la synthèse des protéines (la
protéinogénèse).

Ainsi, l’ARNm est codant (copie d’un segment d’un brin de la double hélice d’ADN) et véhicule l’info
d’un gène (segment d’ADN) jusqu’au ribosome où cette info sera traduite en agencement d’AA
(protéine), il représente 3 à 5% de l’ARN total et son ARN polymérase est l’ARN polymérase II.

Les ARN non codants présentent chacun des fonctionnalités originales :

rARN tARN siARN Autres

ARN structuraux des riboses ARN de transferts ARN interférant Ex : d’épissage

Ribozyme catalyseur de la Adaptateur entre codons N/A


synthèse protéique de l’ARNm et des AA

75-85% de l’ARN total 10 à 20% de l’ARN total N/A

Complexe enzymatique responsable de la synthèse :

ARN polymérase I ARN polymérase II ARN polymérase IV N/A

Sur le plan du redéploiement spatial :

La possibilité d’appariement entre bases au sein d’une même chaîne ou de chaînes d’ARN différentes
permet la création de structures tridimensionnelles responsables de leurs fonctions originales.

➔ La molécule d’ARN peut présenter ainsi des propriétés catalytiques rappelant celles des enzymes.

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2. La transcription

2.1. L’ARN messager

Il est synthétisé par la transcription. Cette macromolécule produit, dans la succession de codons (triplets) :
le plan de la future chaîne protéique. Lors de la traduction, il servira de matrice informationnelle à la
machinerie traductionnelle (les ribosomes).

2.2. La transcription proprement dite

Transcription

Lecture des gènes en vue de la synthèse de copies messagers des gènes, sous forme d’ARNm qui
portent les plans des protéines à synthétiser. Ce mécanisme s’opère de manière régulée et ne
concerne, à un moment « t » donné : qu’un certain nombre de gènes, permettant la synthèse de
protéines spécifiques à ce temps donné précis de la vie de la cellule.

La transcription est sous le contrôle de signaux cellulaires (intra


et extra) relayés par des facteurs protéiques. Ces signaux
permettent d’enclencher le processus complexe de
l’expression génique :

Processus complexe de l’expression génique :

Recrutement de facteurs de transcription qui viennent se


positionner sur des sites précis en amont des gènes d’intérêt
à transcrire.

ARN Polymérase :

Enzyme qui associe linéairement


les ribonucléotides en regard de
la séquence d’ADN.

Elle se positionne sur une partie


en amont du gène composé
d’une séquence répétitive riche
en T (thymidine) et A (adénine)
qui forme ce que l’on nomme la
boîte TATA.

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LE GÈNE, UNITÉ DE TRANSCRIPTION :

• Une unité de transcription simple produit un ARNm


monocistronique qui est traduit en protéine unique.

• Une unité de transcription complexe est transcrite en un


transcrit primaire qui peut ensuite être transformé en
plusieurs ARNm monocistroniques différents qui vont être
traduits en protéines différentes.

Quelques unités de transcription complexes peuvent exprimer un ARNm dans un type de cellules et
exprimer un ARNm différent dans un autre type de cellules.

Seul le brin 3’-5’ de l’ADN est lu et sert de matrice informationnelle à la production d’un messager.

BOITE TATA (PROMOTEUR) :

Séquence d’ADN composée d’une


répétition riche de Thymidine et
d’Adénine. Elle est présente au niveau
de la séquence promotrice : où
différentes protéines qui constitueront
le complexe de transcription sont
recrutées. La boîte TATA permet le
recrutement de l’ARN polymérase II.

COMPLEXE DE TRANSCRIPTION :
Lorsqu’il est complet : hydrolyse de l’ATP pour
ouvrir la double hélice d’ADN : l’ARN
polymérase va lire et complémenter le brin
d’ADN monocaténaire 3’-5’ par la production
d’une chaîne de type ribo-nucléotidique
antiparallèle 5’-3’ en respectant la
complémentarité des bases pour former l’ARN
messager.

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FIN DE LA TRANSCRIPTION :

La transcription se fait à vitesse d’1µm par minute (50nucléotides à la seconde.

Dans la cellule eucaryote :


L’ARNm passe du noyau au cytoplasme par un processus
d’excision-épissage faisant intervenir les ARN d’épissage.

Les ARN épissage élimineront les séquences non codantes du


mARN (introns) et réassocier bout-à-bout les exons (séquences
codantes). Les introns sont transcrits mais pas traduits.

Dans la cellule procaryote :


L’ARNm n’a pas d’introns et il est directement transcrit et pris
en charge par les ribosomes, vu qu’elles n’ont pas de noyau
les 2 processus se déroulent dans le cytoplasme.)

La coiffe :
Composée de guanosine méthylée, l’addition de sa structure modifie l’extrémité 5’ des ARN messagers.
La coiffe stabilise l’ARNm et participera au recrutement du ribosome pour lancer la traduction.

➔ Le gène a été transcrit et transformé en ARNm mature : il peut quitter le noyau à travers le CPN
(complexe de pore nucléaire) pour passer dans le cytoplasme où il sera pris en charge par les
ribosomes pour être traduit en une protéine.

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EPISSAGE INTRONS – EXONS :

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MATURATION DE L’ARN MESSAGER

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3. La traduction
3.1. Les ribosomes

Ils ne sont pas ceints d’une membrane (conventionnellement ce n’est pas un organite).

Rôle Synthèse des protéines (àpd l’info dans la séquence en codons de l’ARNm)
Fonctionnellement Décryptage de l’info contenue, permettant le recrutement séquentiel spécifique
des acides aminés (AA) qui seront associés entre eux par des liens peptidiques
(protéine).
Structure Composés de protéines et d’ARNr (ribosomal), synthétisés dans le nucléole du
noyau
Microscopie Chacun est constitué de 2 sous-unités de tailles inégales (peuvent être
électronique dissociées par des techniques biochimiques de centrifugation différentielle : on
peut les séparer en leurs composants protéines et ARN constitutifs qui sont
caractérisables par leur constante de sédimentation, en Svedberg).

3.3. L’ARN de transfert

L’ARNm porte l’information sous forme de codons (3 ribonucléotides). Il existe


des codons stop : ils sont non codants : ce sont les UAA, UGA et UAG.

Machine de lecture : les ribosomes recrutent les AA, aidés par l’ARNt

ARNt

Ce sont des molécules d’ARN de taille plus modeste présentant une spécificité de
reconnaissance pour un seul AA parmi la vingtaine existante. Structurellement, elle
ressemble à un trèfle à 4 feuilles présentant une région de l’ARN où se liera l’AA. Cette
liaison nécessite de l’enzyme aminoacyl-ARNt-synthétase.

Anticodon

Séquence de 3 nucléotides située du côté opposé de la molécule d’ARNt. Elle correspond à


la séquence complémentaire du codon situé sur de l’ARNm. Cette séquence permet
l’appariement au codon lui correspondant (complémentaire) sur l’ARNm.

Facteurs d’élongation EF-Tu

Une fois chargé de leur acide aminé, les ARNt-AAs peuvent être recrutés par le ribosome,
par l’intervention des protéines appelées facteurs d’élongation.

Résumé

Le recrutement d’AA spécifique se fait à l’aide de l’ARNt spécifique, attaché à son AA.
C’est la première étape de la traduction nécessitant le rapprochement des 3 formes d’ARN :

(1) ARNm : le messager qui porte le plan (ARNm), (2) l’ARNt : qui apporte l’AA spécifié
par le codon de l’ARNm, (3) le ribosome : catalyse la liaison peptidique avec la chaîne
protéique en formation.

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3.4. La traduction proprement dite

Ici, on a les deux sous-unités du ribosome et 3 sites présents au niveau de la grosse sous-unité (E pour exit, P
pour le site où le premier AA est recruté, et A pour le site accepteur des AA suivants).

La traduction se déroule en plusieurs étapes :

ETAPE UNE : INTIATION

➔ Assemblage la petite sous-unité du ribosome (30


S, Svedberg) sur l’ARNm (au niveau du codon
d’initiation AUG) avec le recrutement d’un AA,
amenant l’AA méthionine, aidé par le facteur
d’initiation eIF-Tu (eucaryote).

➔ Ce premier ARNt se fixe au niveau du site P de


la petite sous-unité du ribosome.

➔ La grande sous-unité (50S) du ribosome rejoint


le complexe précédent et le facteur eIF est libéré.

➔ Si l’ARNt initiateur de la traduction (portant le


méthionine) pénètre dans le site P, les ARNt
suivants pénètreront par le site A.

RAPPEL

Les AA libres = les substrats de synthèse des protéines mais ils doivent être activés.

L’activation de ces AA est catalysée par les aminoacyl-ARNt synthétases (il en


existe au moins 1 par chaque AA).

Ces enzymes reconnaissent spécifiquement les AA ainsi que les ARNt non chargés
correspondant. L’aminoacyl-tRNA synthétase hydrolyse un ATP en AMP (liaison
riche en E) et active l’AA en liant sa fonction acide avec la fonction acide du
phosphate alpha de l’AMP.

L’AA enfin activé est transféré avec sa liaison riche en E sur une des fonctions
secondaires du ribose de l’AMP 3 (terminal du tRNA), l’ARNt chargé se lie ensuite
au ribosome pour la synthèse protéique.

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ETAPE DEUX : ELONGATION


➔ Le second aminoacyl-ARNt complémentaire du deuxième codon de l’ARNm se positionne au site A.

• Une molécule de GTP associée à l’aminoacyl-ARNt va être hydrolysée (elle contient une E interne
l’ATP, qui délivrera l’E nécessaire pour le prochain lien peptidique).

• Ensuite, le second AA arrivé dans le ribosome s’associe (avec le lien peptidique) à l’AA précédent.

o Cette liaison se produit grâce à l’E récupérée lors de l’hydrolyse du GTP par le facteur
d’élongation (EF-Tu) lorsque l’acide aminé arrive sur le site A.

• À ce moment, la grosse sous-unité du ribosome glisse et libère le site pour accepter l’aminoacyl-
ARNt suivant : ainsi, la chaîne polyeptidique se formera par l’arrivée des AA associés à leur ARNt,
dans un ordre qu’imposera la succession de triplets des codons de l’ARNm.

ETAPE TROIS : TERMINAISON


Les codons « stop » UAA, UAG, UGA : ce sont ces triplets spécifiques qui peuvent indifféremment marquer
l’arrêt de la lecture. Ils n’ont pas d’ARNt correspondant.

En fin de processus, la chaîne d’AA néoformée va correspondre à l’exacte traduction de l’info comprise
dans la succession des triplets nucléotidiques qui correspond à la séquence codante de la partie exon ADN
du gène.

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CHAPITRE 7 : le réticulum endoplasmique / l’appareil


de Golgi / les lysosomes

Les ribosomes sont des organites retrouvés liés au réticulum endoplasmique ou libres dans la cellule : on
parle alors de polysomes. Comme on l’a vu, ils s’occupent de la synthèse protéique, plus exactement de la
traduction de l’ARN messager en protéines.

Le ribosome est composé de 60% de protéines et 40% d’ARN. C’est la machinerie de lecture et de
traduction de l’information comprise dans le messager.

Du gène à la protéine

Réplication (d’un gène) → Transcription → Traduction (en protéines)

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1. Réticulum endoplasmique
C’est un organite, constituant un compartiment séparé du
cytoplasme par une membrane unitaire.

C’est une structure constituée de lacis de tubules et de


canaux interconnectés entre eux : sur certaines portions de
la surface cytoplasmique sont attachés des ribosomes (on
parle de REG). Sur d’autres portions (éloignées du noyau),
pas de ribosomes (on parle de REL).

Le REL confine des enzymes qui dirigent la synthèse des


lipides membranaires et des hormones stéroïdiennes dont
le motif de base : cholestérol.

➔ Le développement du REG/L varie par cellules ou par l’état d’activité métabolique du moment.

Structure du réticulum endoplasmique

Système membranaire de ramifications constitué de lacis de tubules et de canaux interconnectés


entre eux, créant un espace séparé du cytoplasme. La surface totale du RE est 10 à 30x celle de
la membrane.

Les membranes du RE, enrichie en phosphatidylcholine sont plus minces (5 à 6nm) que celle de la
membrane plasmique (8nm)

REG REL

70% protéines, 30% lipides, saccules aplatis avec Citernes tubulaires sans présence de
présence de ribosomes sur la face cytoplasmique ribosomes sur la face cytoplasmique.

Il existe donc des ribosomes qui sont libres, et des ribosomes liés au REG :

- Ribosomes liés au REG

Ils s’occupent des protéines transmembranaires ou à destinée extracellulaire (à être sécrétées


hors de la cellule), ainsi que les protéines du lysosome.

- Ribosomes libres (non-liés)

Polysomes qui gèrent les protéines destinées à l’économie de la cellule où a lieu la synthèse : les
protéines du cytosquelette, mitochondriales, protéines de la membrane, face cytoplasmique…

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1.1. Le réticulum endoplasmique granuleux (REG)

Lieu de la fabrication des protéines, il a plusieurs fonctions, qui sont les suivantes :

1) Protéo-génèse (membranaires ou à destinée


extracellulaire) : synthèse – traduction.

2) Modification post-traductionnelle (glycosylation


maturation protéines)

3) Réservoir d’ions Ca++ (signalisation 2nd messager)

4) Détoxification de composés toxiques


(principalement par le foie (enzyme P450) par
transformation hydrophobes → hydrophiles
(excrétion par le rein)

La face cytoplasmique de sa membrane porte des ribosomes.

(2) Au sein de la lumière du REG, les protéines font ensuite l’objet de modifications par addition de motifs
glucidiques : c’est la maturation des protéines (modification post-traductionnelle).

(3) La concentration en calcium est basse dans le cytosol (100 nano molaire (0,1µM) et son augmentation
rapide et fugace, à partir d’une libération du RE (entre autres) aura une valeur de signal (second messager).
Le réticulum sert de réservoir d’ions calcium, et cette augmentation de Ca++ participe à des fonctions (ex :
contraction des fibres musculaires, démasquage des sites permettant la liaison des têtes de myosine sur l’actine).

Association ribosomes au réticulum

Phénomène actif qui n’a lieu que si la protéine (en début de séquence), présente la séquence signal
des AA. Ce « peptide signal » est reconnu par une petite ribonucléoprotéine cytoplasmique : la SRP
(particule de reconnaissance du signal) qui permettra d’associer le ribosome à la membrane du
réticulum, à proximité d’un canal/pore : le translocon.

Translocon

C’est par ce canal que la protéine, en cours de synthèse, pénètre dans la cavité du réticulum. En
entrant dans le réticulum, elle pourra être transformée en glycoprotéine : c’est la glycosylation

Glycosylation

Mécanisme transformant la protéine en glycoprotéine, dans le réticulum. Ce mécanisme se produit par


addition, entre autres, de motifs polysaccharides et requiert d’un lipide : le DP (dolichol phosphate),
enchâssé dans cette membrane de réticulum. Le DP est attaché, et traîne derrière lui un
polysaccharide de 14 sucres à partir desquels des additions variables (en nombre et type) aura lieu
sur un AA de la protéine. Ce processus confère des caractéristiques d’identité et de spécificité à la
protéine (les groupes fonctionnels sont responsables des interactions entre les partenaires protéiques).

N-Glycosylation O-Glycosylation

Addition de motifs glucidiques sur les Le DP est additionné à des motifs glucidiques sur les
groupes NH2 (Asparagine : Asn ou N) groupes alcools (OH) des AA sérines et thréonines.

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Une fois les protéines matures (glycosylées, transformées) : la membrane du


réticulum forme une vésicule pour inclure les protéines vers l’appareil de Golgi où
d’autres modifications auront lieu.

➔ Mais il n’y a pas que la glycosylation qui fait office de modification post-traductionnelle :

Sulfatation

Réaction d’addition d’un groupe sulfate sur les mêmes AA : sérines et thréonines.

Phosphorylation

Addition d’un groupe phosphate.

1.2. Le réticulum endoplasmique lisse (REL)


1.2.1. Fonctions

1) Implication dans la synthèse des


phospholipides membranaires

2) Régulation de la concentration en calcium

3) Métabolisme et détoxification de
molécules (enzymes P450)

4) Synthèse hormones endocriniennes


(production des hormones stéroïdes
sexuelles et surrénaliennes)

Des biosynthèses se déroulent : celles des lipides et surtout celle des hormones stéroïdes (lipidiques,
synthèse à partir du noyau stérane de la molécule de cholestérol).

Cholestérol

➔ Les cellules peuvent synthétiser le leur, en plus de celui fourni par la capture récepteur-
dépendante : les premières étapes de la synthèse sont cytoplasmiques et les suivantes se poursuivent
dans la mitochondrie.

➔ La transformation du cholestérol en hormones stéroïdiennes a lieu dans le REL où les enzymes


nécessaires y sont présentes : chaque type cellulaire possède un équipement enzymatique adapté
à la synthèse d’une hormone appropriée dans le REL

o Exemple : Les testicules synthétisent la testostérone, ont les enzymes dévolus à ça, et les celles
de la surrénale synthétisent le cortisol, ce sont d’autres enzymes responsables de ça.

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1.2.1.1. Synthèse des lipides

Le REL y participe : les phospholipides sont indispensables au renouvellement des membranes, ils seront
intégrés à des vésicules d’exocytose, qui fourniront ces phospholipides à la membrane en fusionnant avec
celle-ci.

1.2.1.2. Accumulation d’ions Ca++

La membrane contient une pompe calcique (SERCA) : elle est ATPase membranaire type P, transporte le
calcium et le concentre dans la lumière du RE en la stockant sous une forme liée à la protéine.

Le calcium

Agent de signalisation intervenant dans un bon nombre de processus cellulaires. Sa


concentration dans la cellule (cytosol) doit être régulée : au repos elle est faible par rapport à la
concentration extracellulaire. Une fois ionisé, le calcium est séquestré dans le réticulum
(réservoir) d’où il sera libéré de manière régulée et participer à la signalisation cellulaire : il
permet de déclencher la contraction musculaire, de jouer sur le déclenchement de PPSE, de contrôler
l’exocytose et la fusion des pronuclei lors de la fécondation, etc.

1.2.1.3. La détoxification

Élimination des substances toxiques qui se déroule dans le foie, les reins, l’intestin, les poumons, la peau :
ces organes ont un REL très développé avec des enzymes cytochrome 450 : les enzymes participent à des
réactions transformant les molécules hydrophobes en hydrophiles (sécrétion ultérieure par voie rénale).

3. Appareil de Golgi
Système de cavités circonscrites par des
membranes unitaires (saccules) : dictyosomes qui
ne portent pas de ribosomes. Ces saccules,
indépendantes sont empilées les uns contre les
autres : accompagnés à leur périphérie de
grandes vacuoles qui paraissent vides ou
contiennent du matériel en voie de condensation.

➔ Réseau de cavités selon une topographie


précise, grande surface de membranes et
espaces confinés séparés du cytoplasme.

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Les vésicules (du bourgeonnement membranaire du RE, comprenant les protéines transformées) se détachent
et migrent vers le Golgi pour fusionner avec les premiers saccules du Golgi acheminant les polypeptides qui
poursuivront leur maturation.

Les vésicules produites au sein du Golgi acheminent les


protéines d’un saccule à l’autre : chaque saccule joue un
rôle précis dans la maturation des protéines par la
présence d’un équipement spécifique en enzymes.

➔ Saccule : organite en soi, il s’occupe d’un enzyme


en particulier.

Les protéines se voient donc ajouter des motifs chimiques


fonctionnels de manière spécifique à chaque
compartiment, leur assignant une/des fonctions originales.

❖ L’appareil de Golgi couvre plusieurs fonctions :

1) Modification post-traductionnelle : maturation des protéines :

a. Glycolisation des AA sérine et thréonine sur les groupes OH par les glycosyltransférases
b. Synthèse des glycoprotéines complexes de matrice extracellulaire

2) Contrôle de la destination des protéines

a. Exerce un tri dans le réseau Trans-


Golgien par orientation vers des
destinations spécifiques via des
vésicules différentes marqués
(sécrétion constitutive sans signal
et sécrétion contrôlée nécessitant
un signal)

3) Transfert des protéines modifiées


nécessaires au fonctionnement du REG
(flux rétrograde)

Comme pour le REG, la fonction du Golgi consiste en la maturation des


protéines par différentes transformations post-traductionnelles. Les saccules
faisant face au RE sont des citernes « cis » et entre les deux : une région
médiane. Chaque citerne/dictyosome est l’objet d’un trafic vésiculaire par
le biais de petites vésicules qui transitent entre ces structures en véhiculant
les protéines de citerne en citerne.

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3.1. La région CIS

Aussi appelée CGN pour Cis Golgi Network : elle fait face au REG. Les petites vésicules formées par
bourgeonnement à partir de la membrane du REG fusionnent avec le CGN y apportant les protéines qu’elle
contenait. Ces vésicules sont recouvertes de coatomères (manteau de protéines) qui aide au bourgeonnement
et à la formation de celles-ci.

➔ La protéine arrivée dans la région cis


fait l’objet d’une éventuelle
modification (ex : phosphorylation).

➔ Ensuite, les protéines sont


empaquetées par bourgeonnement
(comme avant) dans une vésicule qui
sera transférée et fusionnée avec le
compartiment suivant.

➔ Les protéines en voie de


transformation cheminent de
saccules en saccules.

3.2. La région médiane

Cette région est occupée par un nombre variable de saccules dépendant de la nature, de l’activité de la
cellule et de l’intensité de l’activité sécrétoire.

➔ Les saccules médians assurent des transformations post-traductionnelles tels que la O-


Glycolisation et acheminent ces protéines transformées jusqu’aux saccules de la partie trans.

O-Glycosylation

Le DP est additionné à des motifs glucidiques sur les groupes alcools (OH) des AA sérines et thréonines.

3.3. La région trans

Elle est tournée vers la membrane plasmique,


constituant le TGN (Trans-Golgi-Network), un
réseau tubulo-vésiculaire.

Le TGN trie les protéines en leur associant des


messages d’adressage spécifiques qui
indiqueront aux protéines une destination
précise (come une adresse sur une lettre).

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Endocytose (dedans) Exocytose (hors de)

Mécanisme de transport de molécules Mécanisme par lequel la cellule libère de grandes


voire de particules vers l’intérieur de biomolécules à travers la membrane vers le milieu
la cellule extracellulaire = sécrétion

3.4. Le transit des protéines issues du RE à travers le Golgi

L’appareil de Golgi = passage obligatoire pour toutes protéines après la synthèse dans le REG.

Le Golgi trie et dirige l’adressage des protéines : ces protéines sont exportées vers la membrane (exocytose)
par des vésicules aptes à l’exocytose : aptes à fusionner avec la membrane en vue de l’excrétion de leur
contenu, ou encore dirigées vers les endosomes et/ou les lysosomes.

Le TGN, par bourgeonnement, donne des vésicules recouvertes de manteau (protéines) qui sont soit
clathrine (sécrétion contrôlée) ou coatomères (sécrétion constitutive).

3.5. La glycosylation

Dans le Golgi, le glycocalyx achève sa synthèse des glycoprotéines :

Glycocalyx

Surface protéo-saccharidique recouvrant la bordure en brosse des cellules épithéliales de l’intestin.


Fonction : protéger le pôle apical des cellules.

Les modifications post-traductionnelles effectuées dans le Golgi sont essentielles à l’adressage correct des
protéines dans la cellule :

➔ Exemple : CGN : phosphorylation de résidus mannose en motifs mannose-6-phosphate.

Mannose-6-Phosphate

Ils sont présents (et pas que) dans les enzymes de dégradation cataboliques du lysosome.
Celui-ci est le lieu de dégradation des protéines dans la cellule (estomac de la cellule).

Une fois arrivées au Golgi trans, les protéines nécessaires aux lysosomes qui ont été
adressées (marquées) par le mannose 6 dans une des citernes (les dictyosomes) seront
spécifiquement adressées aux lysosomes (trafic cellulaire).

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4. Les lysosomes

Lysosomes

Organites contenant des enzymes hydrolytiques (catabolisme) fonctionnant à pH acide.

Fonction principale

Digestion et dégradation d’une série de macromolécules : ils contiennent des enzymes


protéolytiques, les protéases (catabolisant les protéines en AA) et des lipases (en lipides) qui
sont fonctionnels lorsque le pH est acide (entre 3,5 et 5,5) → l’acidité est permise par la
présence d’une pompe à protons (dans la membrane du lysosome) qui les concentre et acidifie
le compartiment.

Pompe à protons

Présente dans la membrane du lysosome, elle acidifie celui-ci et concentre les protons en son
sein. Elle fonctionne comme la pompe à protons de la mitochondrie mais en sens inverse : elle
concentre les protons dans le lysosome, avec l’hydrolyse de l’ATP.

➔ Perméabilité aussi aux ions chlorure (charges négatives de la membrane du lysosome),


assurée par des canaux chlorures :

Les anions chlorures équilibrent les charges positives des protons dans la pompe, en pénétrant
le lysosome.

HCL : acide chlorhydrique

Acide totalement dissocié en ions H+ et Cl- présents. C’est un acide fort, diminuant le pH de
l’espace intra-lysosomal en se concentrant : cela permet aux hydrolases acides (enzymes
cataboliques en milieu acide qui hydrolysent) d’être à l’optimal de leur rendement et de digérer
les protéines et lipides du lysosome.

Catabolisme

Les substrats catabolisés seront recyclés au niveau cellulaire (AA pour les synthèses
protéiques en général).

Il existe des lysosomes dits primaires, et les lysosomes secondaires résultent de la


fusion du primaire avec une vacuole d’endocytose.

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➔ Maladies lysosomales : défaut de fonctionnement drenzymes contenus dans le lysosome, le


primum movens de ces maladies est l’accumulation des résidus non digérés dans les
lysosomes.

4.1. Formation des lysosomes

1) Les protéines du lysosome passent par le RE


2) Ensuite, elles vont vers le Golgi : synthèse de ces protéines et d’enzymes hydrolases
3) Du Golgi, elles reçoivent une série de composants glucidiques spécifiques leur conférant une
identité de protéines du lysosome.
4) Les vésicules empaquètent les protéines et bourgeonnent la partie trans du Golgi :

➔ Formation des lysosomes primaires.

4.1.1. Hydrolases acides

Hydrolases acides

Enzymes catalysant les réactions d’hydrolyse.

Hydrolyse

L’inverse de la condensation : coupure de grosses molécules en plus petites.

Lysosomes

Dans les lysosomes, des protéines sont dissociées par hydrolyse en leurs AA
constitutifs : le contenu du lysosome a un pH acide entre 3,5 et 5.

4.1.2. Membranes du lysosome

Elles contiennent des pompes à protons (spécialisées) qui acidifient le compartiment du lysosome. Les petites
molécules et les liposolubles traversent la membrane du lysosome librement. La membrane des lysosomes
contient aussi des protéines transmembranaires contenant des pores (porines) qui interviennent dans le
transfert vers le cytoplasme d’AA qui sont les produits du catabolisme intra-lysosomal des protéines.

(Les AA pourront être réutilisés par la cellule, plus tard, au cours de la synthèse protéique par exemple).

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5. Résumé des lysosomes :

• Compartiment de taille variable

• Présence d’enzymes protéolytiques variés et de phosphatase acide

• Trafic cellulaire : fusionnent et se couplent à d’autres vésicules

• Endroit de dégradation catabolique par hydrolyse enzymatique (hydrolases acides) des


macromolécules au cours du catabolisme.

• Recyclage des catabolites (relargage dans le cytoplasme des AA : les produits de la digestion sont
récupérés par la cellule ou éliminés par exocytose ou forment des corps résiduels intracellulaires qui
s’accumulent (lipofuscine).

• Autophagie (dégradation d’une partie du cytoplasme par les lysosomes)

• Compartiment maintenu à pH acide maintenu grâce à la pompe à protons H+ATPase.

5. Exocytoses :
Processus par lequel des protéines et polypeptides produits par la cellule sont sécrétés : libérés vers le
milieu extracellulaire.

Exocytose constitutive (continu) Exocytose régulée (signal déclencheur)

- Sécrétion matrice extracellulaire - Système immunitaire (anticorps)


- Protéines membranaires - Médiateurs (synapse du neurone)
- Sécrétion de protéines par les - Glande endocrine (pancréas)
cellules du foie (hépatocytes) - Glandes salivaires

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6. Endocytoses
C’est la principale voie d’entrée des protéines, il en existe 3 :

Phagocytose Pinocytose Endocytose absorptive

Solides Liquides Par récepteurs interposés, clathrine

6.1. La phagocytose :

Il s’agit de l’absorption de particules de taille importantes comme des bactéries, des débris cellulaires ou
même des cellules entières. Elle est guidée par des signaux cellulaires (qui guident la capture).

➔ Chimiotactisme : propriété d’être attirés ou repoussés par des substances chimiques

o Opsonine : toute substance se liant à la membrane de la cellule cible, induisant la


phagocytose par des macrophages ou des leucocytes neutrophiles.

La phagocytose permet donc la formation de pseudopodes (qui


encerclent la particule, ce sont des prolongements rétractiles de la
membrane plasmique (protozoaires) qui leur permettent de se déplacer
et de se nourrir en rampant sur un support dans une direction) → ce
sont des phagosomes : des organites formés dans la cellule
phagocytaire à la suite de cette endocytose.

Si l’on assemble un phagosome à un lysosome, on obtient un


phagolysosome ou lysosome secondaire.

Les types cellulaires capables de phagocyter sont :

▪ Les macrophages (cellules issues d’un monocyte du sang) qui


éliminent les cellules périmées du sang

▪ Les globules blancs (neutrophiles), qui s’occupent de défense


contre les infections

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CHAPITRE 8 : les transports / le trafic cellulaire


/l’endocytose / l’exocytose
1. Les transports
1.1. Le transport passif

La membrane cytoplasmique n’est pas totalement close : elle permet des échanges par la propriété de solubilité
de certaines molécules (liposolubilité) en son sein, grâce à des canaux et transporteurs spécifiques.

➔ Ces échanges suivent les lois de la diffusion (de + vers le – concentré).

Osmose :

La plupart des membranes sont modérément perméables à l’eau : elle les franchit à l’inverse du sens de la
diffusion : ceci favorise l’équilibre des concentrations de part et d’autre de la membrane.

À condition d’avoir un gradient de concentration


transmembranaire, l’eau va passer du milieu le
moins concentré en substances dissoutes
(hypotoniques) vers le milieu le + concentré
(hypertonique) pour équilibrer.

➔ C’est le 2nd principe de la


thermodynamique (augmentation du
désordre équivalent à une probabilité
plus grande de voir l’eau en
concentration à l’équilibre : arrêt du
déplacement vectoriel) = même quantité
d’eau de part et d’autre de la membrane.

1.2. Transport actif

Thermodynamique : il y a donc une tendance naturelle à l’établissement de l’équilibre des concentrations.

La cellule maintient un déséquilibre de concentrations pour certaines entités entre le LEC et le LIC grâce aux
protéines transmembranaires qui consomment de l’ATP et permettent la ségrégation de substrats dans
des compartiments (ex : pompe Na+/K+ ATPase, concentrant le K+ et éjectant le Na+).

Gradients :

Les gradients d’ions ou de molécules sont établis par les différents transporteurs actifs et pompes existants.

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État stationnaire loin de l’équilibre

La cellule agit contre la tendance entropique naturelle en faisant transiter des substrats
contre leur gradient à travers la membrane, elle doit, pour ce faire, dépenser de l’ATP,
mécanisme de transport dit actif.

2. Le trafic cellulaire
Il existe des échanges particuliers avec le LEC : les membranes y jouent un rôle prépondérant.

Endocytose Exocytose

La capture du matériel EC peut se faire par Phénomène vectoriellement inverse : le matériel


déformation de membrane, menant à la synthétisé sera exporté, sécrété dans le LEC
capture du matériel confiné dans une vésicule (ex : sécrétion exocrine et endocrine).

Le transport et transformation de ces protéines


correspond à un transfert régulé du RE au Golgi avec
sécrétion de glycoprotéines hors de la cellule, dans le
liquide interstitiel pour gagner le sang.

Ces transports de type endo/exocytoses sont appelés


trafics cellulaires.

En effet, la cellule est le siège d’un intense trafic : sans


cesse des protéines sont transportées par des
vésicules, ce qui leur permet de transiter d’un endroit
à l’autre de la cellule.

3. L’endocytose

Certaines cellules spécialisées sont capables d’absorber des macromolécules


spécifiquement et/ou en quantité. Parfois elles absorbent aussi des éléments de taille
plus importante comme des débris cellulaires, ou des bactéries.

➔ Phagocytose : absorption de solides


➔ Pinocytose : absorption de liquides.

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Pinocytose Phagocytose

Entrée non spécifique de petites Mécanisme d’incorporation de grosses particules,


gouttelettes de LEC contenant du dépendant de la capacité de la membrane à se
matériel dissout dans une vésicule déformer pour former une vésicule. Ce processus
d’endocytose qui se crée par requiert des protéines réceptrices présentes à la surface
invagination de la membrane. de la membrane.

Vacuole de pinocytose : le nom de la Les protéines réceptrices se lient spécifiquement à des


vésicule d’endocytose. molécules reconnues sur la particule à absorber.

Phagosome : vésicule dont la capture concerne une


bactérie

❖ Endocytose d’absorption (médiée par des récepteurs)

➢ Fonctionnellement :

Entrée spécifique de macromolécules grâce


aux protéines réceptrices (des récepteurs
« interposés ») spécifiques présentes à la
membrane plasmique : différentes modalités
jouant un rôle dans l’apport de nutriments.

Ce mécanisme d’endocytose ainsi que de


reconnaissance spécifique est caractérisé par
une localisation des récepteurs dans les
puits mantelés, recouverts de clathrine
(régions particulières de la membrane).

➢ Il existe plusieurs types d’endocytoses absorptive

L’endocytose absorptive débute par la formation


d’un puits mantelé de clathrine à la surface de
membrane comprenant les LDL (lipoprotéines de
faible densité). Puis, une liaison s’établit (le
récepteur utilise un ligand pour s’activer : le LDL).

La liaison entre les deux, forme des vésicules


recouvertes de clathrine qui sont internalisées.
Après l’internalisation, différents scénarii sont
possibles : s’il y a (1) dissociation du ligand
(cholestérol) du récepteur, celui-ci sera recyclé.
(2) Si le récepteur et le ligand sont recyclés
(transferrine), ou (3) s’ils sont chacun dégradés
(lysosome) ou enfin il peut y avoir transcytose
comme l’IGA dans le lait maternel.

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Exemples d’absorption par récepteur :

Absorption du cholestérol : le récepteur LDL (lipoprotéines de faible densité) l’aide en ça.

1) Formation d’un puits mantelé de clathrine à


la surface de membrane, comprenant les LDL

2) Liaison spécifique des LDL aux récepteurs :


formation des vésicules recouvertes de clathrine
et internalisation.

3) Fusion de la vésicule avec des endosomes

4) Le pH acide de l’endosome favorise le


découplage du récepteur et du ligand

5) Libération du cholestérol

➔ La clathrine est recyclée mais le récepteur aux LDL est dégradé, catabolisé et la cellule
récupère le cholestérol au passage.

Hypercholestérolémie (trop) : incapacité d’internaliser les récepteurs aux LDL, une mutation
se forme au niveau du site de liaison des protéines de clathrine.

Absorption du fer par la protéine transferrine

La transferrine (protéine du sang) transporte le fer vers le foie et les


réticulocytes (précurseurs des globules rouges), sera reconnue par un
récepteur à la surface des cellules.

Couplée au fer, la transferrine est endocytée et le délivre (le fer) dans


le lysosome.

➔ Recyclage : du complexe récepteur de + de la


transferrine (surface de membrane).

➔ Libération : de la transferrine dans le plasma pour se


recharger en fer

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4. Exocytose

Exocytose

Fonction cellulaire indispensable à la communication intracellulaire, c’est une opération inverse de


l’endocytose : les vésicules contiennent des protéines à sécréter, fusionnent avec la membrane
et déversent celles-ci hors de la cellule.

Exocytose constitutive Exocytose régulée

Sécrétion en continu Sécrétion contrôlée par des signaux

C’est le cas des protéines en matrice EC, de Les signaux permettent la fusion des
l’albumine (sécrétée dans le sang par les vésicules avec la membrane (ex :
cellules hépatiques), etc. calcium).

Elle fournit des protéines qui seront


exocrines ou endocrines.

Sécrétion exocrine, exemple :

- La production exocrine des enzymes digestives (par les cellules du pancréas) passera vers l’intestin
par des canaux épithéliaux

Sécrétion endocrine, exemples :

- L’insuline par des cellules du pancréas, qui gagne le sang en réponse à une augmentation de
glucose.

- La neurosécrétion au niveau de la synapse (langage chimique du neurone).

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FIN :

PARTIE 1 /
CYTOLOGIE

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PARTIE 2 / HISTOLOGIE ET
INTRODUCTION À L’ENDOCRINOLOGIE

(Coupe de tissu glandulaire rigolote en forme de


dinosaure parce que la nature c’est stylé)

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L’histologie étudie les tissus biologiques : des associations de cellules différenciées et organisées de
manière spécifique. Ces tissus s’associent et coexistent au niveau des différents organismes. L’organisation
sociale (synergie obligatoire entre les cellules d’une société pluricellulaires) menant à eux, a besoin de :

- Différenciation et spécialisation fonctionnelle

- Régénération cellulaire

- Communication cellulaire

o La communication à distance : communication cellulaire obligatoire par le


biais de messagers chimiques sécrétés (exocytose). Cette sécrétion peut être
endocrine (par voie sanguine, comme les hormones) ou dans le milieu comme
c’est le cas du Dictyostelium discoideum, amibe (microorganisme eucaryote).

Dictyostelium discoideum

Cette amibe unicellulaire peut emprunter 3 voies. L’une


d’entre elle est employée par les amibes en cas de carence
nutritionnelle : il s’agit d’une sécrétion d’un chimioattractant.

Le chimioattractant induit une attraction chimique selon les


principes de chimiotaxie. Dans le cas de cette amibe, le
chimioattractant est l’AMPc (adénosine monophosphate
cyclique, qui agit en intermédiaire dans l’action d’hormones
ou de NT, c’est un second messager).

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Les hormones sont des messagers sécrétés par voie endocrine, par la cellule, elles peuvent
jouer un rôle physiologique à distance, dans le contrôle de l’activité d’une autre cellule.

Il existe différents types de molécules hormonales :

- Les peptides (ADH, ocytocine, etc).


- Les glycoprotéines (de croissance)
- AA transformés comme l’épinéphrine
(adrénaline) ou les hormones thyroïdiennes
- Les stéroïdes (lipides) qui peuvent être :

o Sexuels (ovaires et testicules) comme


les androgènes (testostérone), les
oestrogènes (oestradiol), les
progestatifs (progestérone)

o Cortico- stéroïdes (glande surrénale)


comme le cortisol ou l’aldostérone

Ce sont des substances chimiques biologiquement actives, synthétisées par des cellules
glandulaires et sécrétées dans le milieu intérieur (interstitiel) : elles circulent pour gagner le
compartiment vasculaire et agissent à distance par voie sanguine, sur des récepteurs d’une
cellule cible (organe, tissu, etc).

En effet, les hormones se lient à des récepteurs protéiques (membranaires ou


intracytoplasmiques) ce qui permet la libération de seconds messagers (transduction d’un signal
provenant de l’extérieur d’une cellule) qui peuvent entraîner des réactions en cascade.

➔ Transduction : mécanisme par lequel une cellule répond à l’information par des
agents chimiques ou autres signaux, elle commande une (1) une cascade de
signaux secondaires et (2) des processus cellulaires internes.

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Les seconds messagers peuvent être l’AMP cyclique ou le calcium, par exemple. Enfin, il existe
aussi plusieurs récepteurs : les récepteurs membranaires et glycoprotéiques.

Les récepteurs glycoprotéiques :

- Discriminent des ligands


- Affinité pour la détection du ligand à des concentrations en nM
- Réversibilité de la liaison ligand-récepteur non covalente.
- Couplage : transduction-transfert du signal à la cellule.

Différents types d’hormones pour différentes fonctions :

Modification métabolisme Croissance, division Contrôle expression gènes

NA et métabolisme du glycogène Peptides : TSH, H. Stéroïdes (cholestérol avec


en réponse au glucagon EGF, NGF groupe fonctionnel différent)

Transduction et cascades :

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La voie de l’AMP cyclique :

La voie du calcium :

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CHAPITRE 9 : introduction aux tissus


L’organisation sociale a aussi besoin d’organisation en tissus. On compte quatre familles de tissus :

Tissu épithélial Tissu conjonctif Tissu musculaire Tissu nerveux

Feuillet cohésif de cellules Cellules dispersées dans Fonction contractile, Cellules nerveuses
polarisées (glandes) une matrice EC de motricité et associées

Le tissu épithélial :
• Composé de :
Association de cellules polarisées qui se juxtaposent les unes aux autres en formant ce tissu
morphologiquement assez simple.

• Qui a pour rôles :


o Constitution des tissus de revêtement à la surface du corps ou des cavités naturelles du
corps (tube digestif, vessie, etc.)
o Différenciation en structures glandulaires, parfois.

Le tissu conjonctif :
• Composé de :
Cellules dispersées dans un milieu anhiste (sans cellule). Ce milieu anhiste est une substance
fondamentale : c’est un produit des sécrétions de ce tissu.

• Qui a pour rôles :

o Échanges : ils sont parcourus par des vaisseaux sanguins qui amènent substrats
métaboliques et oxygénation.

o Support mécanique avec les autres tissus avoisinants

o Surveillance immunitaire et aux mécanismes de défense envers les infections virales et


bactériennes

o Cicatrisation ou réparation tissulaire (rôle actif dans la préparation).

Lâche (vasculaire) Dense Adipeux Cartilagineux Osseux Sang

(Hypo)derme, beaucoup Réticulaire, tendons et Graisse sous N/A N/A N/A


de vaisseaux sanguins capsules articulaires cutanée

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Le tissu musculaire :
• Composé de :
Cellules riches en protéines aux propriétés contractiles (actine et myosine 2)

• Qui a pour rôles :

o Contraction musculaire : provoqué par l’engrènement des protéines entre elles au niveau
des sarcomères.
o Couple de forces (travail mécanique) grâce à la disposition des fibres : fonction
contractile et motricité.

Tissu musculaire strié Tissu musculaire lisse

Les striations sont dues aux microfilaments d’actine et à la Composés de cellules dont
myosine qui sont ordonnées très régulière (parallèles). Ils sont le noyau est central. Pas de
constitués de cellules allongées provenant de la fusion de striation malgré les fibres
myoblastes (qui constituent la fibre musculaire de plusieurs d’actine et de myosine.
centimètres. Diamètre max : 100microns

Squelettique Cardiaque Pas de striation ?

S’insèrent sur le squelette Composé de cellules dont la Les fibres traversent la


avec la présence d’un striation rappelle les fibres cellule mais moins
syncytium (masse de musculaires. Absence de parallèlement : elles se
cytoplasme avec plusieurs syncytium. fixent à la membrane par
noyaux) des « corps dense ».

Contraction en réponse à Individuelle : elle présente Présents autour des


la stimulation d’un nerf un noyau disposé vaisseaux sanguins, acini
moteur qui libère de centralement (les contacts glandulaires, paroi de
l’acétylcholine sur la des cellules entre elles l’intestin et bronches
plaque motrice forme des traits respiratoires. Il est innervé
(différentiation scalariformes (jonctions par le SNA
synaptique au contact de complexes permettant de orthosympathique et
la membrane de la cellule synchroniser les cellules parasympathique : ces 2
musculaire). entre elles (sur le plan systèmes opposés échappent
électrique)). au contrôle de volonté.

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Le tissu nerveux :
• Composé de :
20% de neurones et 80% de cellules gliales.

• Qui a pour rôles :

o Communication : perception, intégration et


capacité de réponse motrices maintenant
l’homéostasie de l’organisme

▪ Les organes des sens relayent les infos sensorielles jusqu’au SNC, lequel, après
intégration émet une réponse motrice volontaire sur les cellules musculaires striées
OU une réponse involontaire sur les cellules musculaires lisses du SNA.

▪ Certaines cellules nerveuses ont des fonctions glandulaires endocrines et sécrètent


des hormones qui diffuseront dans le liquide interstitiel et le compartiment sanguin.

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CHAPITRE 10 : développement embryonnaire précoce /


feuillets embryonnaires et tissus.
Les feuillets embryonnaires sont des groupes cellulaires (coulées) issues de la migration cellulaire au cours du
développement précoce chez les métazoaires (multicellulaires). Au cours du développement des organismes
eucaryotes multicellulaires, les tissus et organes sont constitués à partir de trois feuillets :

➔ Ectoderme/Ectoblaste : tissu
épithélial et système nerveux

➔ Mésoderme/Mésoblaste :
muscles, squelette, vaisseaux
sanguins

➔ Endoderme/Endoblaste :
tube digestif et ses glandes
annexes (pancréas, foie etc).

Les tissus sont un ensemble de cellules spécialisées dans une même fonction. Un tissu n’existe pas à l’état pur :
ils se regroupent pour former les organes.

1. Etapes du développement embryonnaire précoce


1.1. ETAPE 1 : la fécondation

Les organismes sont formés à partir d’une seule cellule qui est le
résultat de la fécondation d’un gamète femelle et d’un gamète mâle
(méiose des organes sexuels).
Chez les humains, l’ovocyte fécondé entame directement la division en 2, 4, 8, 16 blastomères, etc.

1.2. ETAPE 2 : la segmentation (formation de 2 feuillets : endoblastes et ectoblastes)

MORULA : Le zygote fécondé entame des mitoses successives pour constituer


un amas de cellules (blastomères) formant une petite sphère pleine (on dirait
une mûre) → de 1 à +1000cellules

PHASE G : Ces blastomères continuent à se diviser rapidement avec répartition


homogène du cytoplasme aux cellules filles qui diminuent (par génération) de
taille par répartition homogène du cytoplasme entre les cellules. Le rapport
nucléo-cytoplasmique (vol noyau/vol du cytoplasme) augmente.

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BLASTULA (blastocyste) : La morula creuse le


blastocèle (cavité). Une partie du blastocyte
(masse cellulaire interne ou pôle animal) forme
l’embryon proprement dit. Le reste de la blastula
constitue des annexes extra-embryonnaires qui
soutiendront le développement d’embryon.

NIDATION Le Blastocyste est libre dans la


trompe de Fallope et migre le long de celle-ci
pour atteindre la cavité utérine (5e/6e jour
après), où il s’implantera dans l’endomètre
(nidation).

➔ C’est là que se forme le disque


embryonnaire formé de
l’ectoblaste et l’endoblaste

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1.3. ETAPE 3 : la gastrulation (formation du troisième feuillet)

LIGNE PRIMITIVE : L’ectoblaste et l’endoblaste s’épaississent et on voit ce sillon médian longitudinal


progresser vers l’avant, à la surface de l’ectoblaste dans la région caudale.

➔ C’est là que le matériel de l’ectoblaste s’étale et va en profondeur entre l’ectoblaste et


l’endoblaste.

➔ Chorde : ou canal cordal, il s’agit d’un tube allongé axialement formé par le prolongement
céphalique qui s’étire.

MESOBLASTE : une partie du matériel ectoblastique


invaginé, le constitue, il deviendra un mésoderme
somitique.

La progression du matériel se fait axialement en


direction céphalique.

GASTRULATION : 20e jour après la fécondation : la


blastula devient un gastrula et l’embryon humain contient
ces trois feuillets. (Cette étape est représentée sur
l’image ci-contre à droite).

1.4. ETAPE 4 : La neurulation

PLAQUE NEURONALE : l’ectoderme s’épaissit et la forme au niveau de la future région céphalique. La


plaque s’élargit en raquette.

➔ Les facteurs diffusibles (de la chorde) vont contrôler, la formation (de la plaque) en
bourrelets (plis) neuraux latéraux qui vont à la rencontre l’un de l’autre.

TUBE NEURONAL : les plis neuraux se soudent par le dessus et le constituent. Il se dilate dans la région
antérieure (où l’encéphale se développera). La partie postérieure du tube formera la moelle épinière.

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2. Feuillets de l’embryon et organes dérivés

Morphogénèse

Ensemble de lois qui déterminent la forme et structure des tissus, organes et organismes. En effet,
les gènes contrôlent la différenciation des territoires embryonnaires. Ils déterminent également la
polarité gauche/droite et céphalo/caudale de l’embryon.

Complexe

La morphogénèse précoce est complexe et ne sera pas étudiée dans le cours : elle est constante
aux travers de la plupart des espèces pluricellulaires, insectes compris. Le type de contrôle exercé
par les messagers chimiques détermine le tissu différencié.

Différenciation

Dans le développement précoce, la différenciation induit un type des trois feuillets


embryonnaires, qui se différencieront une fois de plus pour former un des quatre types de tissus.

Exemple : dans les organes génitaux, elle est sous le contrôle d’une protéine codée par le
chromosome Y, qui l’induira des ébauches de glandes génitales en testicules chez le mâle.

❖ ECTODERME
Composé de deux parties : le neuroblaste, d’où dérive le tube neural et l’épiblaste qui formera un
revêtement continu au-dessus de ce tube : il est à l’origine de l’épiderme de la peau et des organes
sensoriels. L’ectoderme ou ectoblaste est à l’origine du développement :

- Du tissu nerveux
- De la peau (épiderme) et ses annexes : les glandes et phanères (poils et cheveux)

❖ MÉSODERME
Situé entre les deux autres.

➔ Somites : massifs cellulaires apparus à la suite du découpage progressif du mésoblaste


dorsal d’avant en arrière, ils comprennent trois parties : (1) le dermatome (paroi externe
mince) qui donne le derme de la peau, (2) le myotome (paroi interne épaisse) qui donnent
les muscles et (3) le sclérome qui donne les os du crâne et des vertèbres.

Il est donc à l’origine du développement :

- Du squelette
- Des muscles
- Les gonades
- L’appareil circulatoire
- Le tissu conjonctif

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❖ ENDODERME

Il formera :

- Le système digestif
- Le système respiratoire (à partir d’un diverticule du tube digestive) : les voies respiratoires sont
des cavités naturelles bordées d’un épithélium dérivé de l’endoderme.

3. Les cellules souches

Cellules souches

Cellules indifférenciées dont les fonctions servent à s’auto-renouveler afin de permettre


à ces cellules de fournir des cellules différenciées à la demande.

• Totipotentes (embryonnaires)
Issues des premières divisions post-fécondations du zygote : à elles seules,
elles peuvent conduire au développement d’un humain. Ex : blastocytes ou
blastomères (blastula)

• Pluripotentes (embryonnaires)
Potentialité de former tous les tissus de l’organisme mais ne peuvent pas
aboutir à la création d’un individu complet : ex les cellules embryonnaires
souches dites ES ou les cellules IPS qui se reprogramment à l’état ES.

• Multipotentes (organisme adulte)


À l’origine de plusieurs cellules différenciées et présentes dans l’organisme
adulte. Exemple : les hématopoïétiques dans la moelle osseuse qui donnent
différents types de cellules sanguines. (Elles sont connues depuis le plus
longtemps et ce sont aussi les mieux décrites)

• Unipotentes (organisme adulte)


Elles ne donnent qu’un type différencié (peau, foie, muqueuse intestinale,
cellules de tubes séminifères du testicule).

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Organes sans cellules-souches

Le cœur et le pancréas endocrine n’ont pas de cellules-souches résidentes, ils n’ont donc pas de
potentialité régénératrice en cas de lésion. Ils n’ont pas de cellules unipotentes ce qui rend
impossible la régénération. Les recherches pour la régénération ont amené aux cellules IPS.

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IPS

Des recherches sont menées pour permettre aux cellules différenciées adultes d’obtenir des
caractéristiques de CS embryonnaires : les cellules-souches IPS : induced pluripotent stem cells.

On ajoute certains gènes précis aux différents types de cellules (Oct ¾, Sox2, Klf4 et c-Myc) qui
sont ajoutés au génome de la cellule : on parvient à obtenir des cellules « qui ont remonté dans
le temps » de leur cycle moléculaire pour revenir aux caractéristiques des embryonnaires : elles
sont (peut-être) reprogrammables en types différenciés d’intérêt pour pouvoir traiter les
pathologies atteignant les organes dépourvus de cellules souches unipotentes.

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CHAPITRE 11 : les épithéliums ou épithelia


1. Définition

Ensemble de cellules juxtaposées en contact les unes avec les autres.

Exemples :
- Épithélium de revêtement à la surface du corps ou d’une cavité naturelle.

- Épithélium glandulaire :

o Leur activité physiologique est de synthétiser et d’exporter une sécrétion (souvent


vectoriellement) qui se déversera :

▪ Soit à l’extérieur par un canal formé de cellules épithéliales (glande exocrine)

▪ Soit directement dans le sang (glande endocrine sécrétant les hormones dans le
sang) : ce qui permettrait aux protéines et peptides d’agir sur les cellules (ayant
les récepteurs correspondants) à distance.

La cellule épithéliale couvre plusieurs fonctions :

- Barrière mécanique (protection) dans la peau.

- Cellules polarisées (avec un pôle apical et un pôle


basolatéral, dans les complexes de jonctions avec
spécialisation :

o Dans la sécrétion (pour les glandes)

o Dans l’absorption (pour les cellules


intestinales, rénales etc).

- Cohésion : imperméabilisation de l’espace intercellulaire pour les jonctions serrées, dans les
complexes de jonctions

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2. Spécialisation membranaire : membrane apicale et basolatérale.


Les cellules épithéliales recouvrent (par exemple) une série d’organes, leur conférant des capacités
particulières comme la digestion, l’absorption de nutriments, etc.). La membrane de ces cellules est divisée
en deux domaines (fonctionnellement et biochimiquement distincts) :

Domaine apical Domaine basolatéral

Celui qui fait face au compartiment Celui qui fait face au compartiment
extérieur, il comprend un set de protéines intérieur, il contient des protéines
spécifiques spécifiques différentes.

Barrière épithéliale

Le maintien de ces deux domaines membranaires impliquant le tri des molécules représente le
substratum fonctionnel de cette membrane.

Protéines

Apicales ou basolatérales, elles sont synthétisées dans le REG, puis maturées dans le REG et
le Golgi. Après adressage spécifique, elles sont dirigées vers le domaine apical ou
basolatéral. Le transport des protéines à travers la barrière est rendu possible par les rôles
spécifiques des domaines en fonction de l’assortiment de protéines qui s’y trouve.

La membrane basale (fine couche acellulaire de 50 à


200nm d’épaisseur), correspond à une spécialisation
de la matrice extracellulaire. C’est une frontière avec
le tissu conjonctif, et elle sépare les structures
épithéliales, conjonctives et vasculaires. Elle est
constituée (entre autres) de : laminine, collagène,
fibronectine, protéoglycanes.

➔ Elle joue un rôle important dans la


morphogénèse, la différenciation,
l’architecture et l’adhérence
cellulaire.

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Les microfilaments et filaments intermédiaires jouent un rôle important dans la structure de cette
cellule, ces protéines de cytosquelettes sont des constituants du complexe de jonction qui participe
activement à la séparation des deux domaines membranaires apical et basolatéral.

(Voir p88 « La barrière épithéliale »)

3. Les jonctions intercellulaires


Ces cellules (épithéliales) établissent des contacts entre elles permettant de s’organiser en tissu. Ces jonctions
assurent une cohérence mécanique et une communication chimique entre elles (jonctions communicantes). Il
existe deux types de jonctions :

Jonctions liant deux cellules Jonctions liant la cellule à la matrice EC

Complexe de jonctions du tissu épithélial :


➔ Il comprend (1) la jonction serrée, (2) la jonction adhérente et (3), le desmosome.

La jonction communicante n’a pas de fonction mécanique mais en a une de synergie fonctionnelle
(elle permet à certains ions et facteurs de diffuser de cellules en cellules).

Les jonctions de cellule/MEC sont établies par les « hémidesmosomes » : la liaison se fait grâce aux
intégrines (protéines) permettant l’ancrage de la cellule à la membrane basale : ancrage couplé aux
propriétés de différenciation des cellules épithéliales.

Nom Serrées Adhérentes Desmosomes Communicantes

Euuuuh : Spécifiques des Associées à Cadhérines (protéines) Aussi appelées


tissus épithéliaux. l’actine reliant les plaques gap junctions

Rôle(s) Blocage de la Ceinture de Cellules face à face + Ce sont des


circulation de la partie présence d’une plaque canaux qui
fluide entre apicale de protéique (aux pôles mettent en contact
cellules + cellules + latéraux) à la face le cytoplasme de
étanchéité entre réunion de cytoplasmique les deux cellules
le milieu interstitiel celles-ci. filaments adjacentes : elles
et externe + intermédiaires (FI) s’y assurent le
frontière entre les ancrent, formant un couplage
domaines de système de haubans métabolique et
membrane + (répartition des forces électrique du tissu
contrôle strict de de cisaillement et épithélial.
la composition du tensions mécaniques).
LIC.

Exemples : La peau, tubes Humains → FI =


rénaux, vessie, kératine (attachés aux
trachée (hémi)desmosomes)

Complexe de jonctions (association des trois)

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4. La matrice extracellulaire (substance fondamentale)


La MEC est présente à tout niveau de l’organisme. Son abondance dépend du tissu : il y en a très peu dans
les cellules épithéliales (mieux représentées à la membrane basale, leur base) et beaucoup dans les tissus
conjonctifs, osseux ou cartilagineux.

Les principales molécules de la MEC sont :

- Longs polymères de glycosaminoglycanes et protéoglycanes (disaccharides + protéines)

- Collagène et élastine : protéines fibreuses de structures

- Fibronectine et laminine : protéines d’adhérence (comme des récepteurs pour les intégrines) : elles
jouent un rôle important dans les interactions cellule-MEC

5. Classification des épithéliums de revêtement :


Épithéliums simples : une seule couche de cellules

o Épithéliums pseudo- stratifiés : on dirait plusieurs couches mais le pôle basal s’attache à
la membrane basale, en fait. Les épithéliums pseudo- stratifiés sont dans les voies
respiratoires (ciliées)
o Épithélium dit transitionnel dans la vessie : il n’a qu’une seule couche qui se plisse et
se déplisse.

Épithéliums stratifiés : plusieurs couches de cellules

Les épithéliums simples

Nom Pavimenteux Cubiques Prismatiques

Forme Cellules aplaties, Cellules aussi Cellules plus


plus larges que larges que hautes hautes que
hautes larges

Lieu Il constitue Dans l’intestin Intestin grêle,


l’endothélium grêle, les glandes estomac,
des vaisseaux et salivaires et le trompes utérines
des sérieuses tubule collecteur ciliées,
(péritoine) du rein épididyme (cilié)

Fonction Recouvrement Absorption + Absorption +


+ échange sécrétion transport

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Épithélium stratifié

Nom Pavimenteux Pavimenteux Cubique


kératinisé non kératinisés

Lieu Peau épaisse (plante Peau fine Canal


des pieds) (paupière) sudorifère

Rôle Protection Protection Sueur

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5.2. Épithéliums et sécrétion glandulaire

La sécrétion glandulaire met en jeu plusieurs phénomènes :

➔ Synthèse de substrats protéiques spécifiques


➔ Accumulation de ces substrats dans les vésicules de la sécrétion
➔ Exocytose de cette sécrétion

La cellule glandulaire épithéliale possède des organites en grand nombre (RE et


Golgi) nécessaires à la synthèse des protéines en quantité.

Types de glandes

Exocrines Endocrines

Sécrétion à la surface d’épithélium externe (épiderme) ou interne Elles déversent leur


(digestif par ex) grâce à des canaux récepteurs. produit dans le
milieu intérieur (le
Unités sécrétées en tubes +- allongés (glandes tubuleuses), en acini sang, lymphe ou
(forme de sphère à lumière réduite) dans les glandes acineuses ou espace interstitiel),
provenant des glandes alvéolaires (sac arrondi à lumière forte). sans l’intermédiaire
d’un canal excréteur.
Types de glandes (fonctionnement)

Simples Composées Les organes


(hypophyse) ou tissus
Une seule unité Plusieurs unités reliées à des endocriniens
sécrétrice avec un seul canaux eux-mêmes connectés à un (pancréas) n’ont pas
canal excréteur. canal excréteur final de conduit excréteur
puisqu’ils déversent
Exemples de glandes : leurs hormones
dans le
compartiment
Acineuses (mérocrine) Tubuleuses
interstitiel puis par
diffusion dans le
Arborisation de canaux terminés Constituées de tubes sang.
par des culs de sac renflés bordés d’épithélium
(spécialisés dans la synthèse du uni/bistratifié. Les
produit sécrété). Chaque acinus a cellules de la paroi du
Double rôle de
une couche de cellules volumineuse tube déversent le
coordination et
par suite de l’encombrement du RE, produit évacué par cette
régulation de
Golgi et des grains de sécrétion. voie vers l’extérieur (ou
l’homéostasie
Sa cavité est virtuelle : pas une cavité naturelle
(libération
d’accumulation de sécrétion : elle comme les glandes
d’hormones).
est évacuée directement par les utérines, sudoripares, de
canaux excréteurs. l’estomac…)

Hypophyse, thyroïde,
Sécrétions sudoripares (sueur), salivaires, de l’utérus, acinaires du surrénales, pancréas
pancréas mérocrines, apocrines, holocrines… endocrine…

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Glande tubulo-acineuse (séro-muqueux)

La phase pendant laquelle le produit est expulsé est discontinue et peut s’effectuer selon 3 modalités :

Sécrétion mérocrine :
➔ Sécrétion glandulaire de nature protidique ou glyco-
protidique
o Comme le parotis, la glande mammaire, la
sécrétion de protéines.

Sécrétion apocrine (glande mammaire)


➔ Lorsque le produit s’accumule dans le cytoplasme sans
membrane, un phénomène d’exocytose est impossible
donc la substance élaborée quitte le noyau. Le pôle
apical de la cellule glandulaire s’étrangle, ce qui
ampute une partie du cytoplasme enrichie de ce substrat
à excréter.
o Comme la glande mammaire, la sécrétion de produit lipidique

Sécrétion holocrine (glande sébacée)


➔ Desquamation (exfoliation : élimination des couches
superficielles sous forme de lamelles, des squames) de
la cellule glandulaire au cytoplasme fortement chargé
du produit.
o Comme la glande sébacée

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CHAPITRE 12 : le tissu conjonctif


1. Introduction
Le tissu conjonctif est le plus
répandu dans l’organisme humain.
Il se place entre d’autres tissus du
corps (ex : ceux du système
nerveux). Il compose les membranes
externes qui enveloppent
l’encéphale et la moelle épinière,
mais il compose également les os,
vaisseaux sanguins et le sang, tous les
organes, les yeux, la peau, nerfs,
muscles : il constitue 80% de notre
corps. Ce tissu peut être lâche
(derme de la peau) ou plus ou moins
dense (les tendons, ligaments,
cartilage, matrice osseuse).

Le tissu conjonctif est d’origine mésodermique (milieu) : c’est un tissu de remplissage, il apporte un soutien
structurel et mécanique (les épithéliums, le derme et d’autres organes), protection (il participe aux réactions
des défenses immunitaires, joue un rôle dans la cicatrisation) et une régulation des échanges métaboliques :
il participe à la nutrition d’autres tissus, et vit dans un milieu dynamique.

➔ Sa cellule principale est le fibroblaste : elle synthétise différentes fibres comme


celles de collagène ou élastines ainsi que le milieu dans lequel ces fibres sont
incluses, appelé substance fondamentale.

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❖ Composition :

➔ Sang, lymphe (les autorités scientifiques débattent encore sur ce sujet : la lymphe et le sang
ne seraient pas évalués en tant que tissu conjonctif, ils s’immergent plutôt dans un liquide
corporel aqueux)

➔ Fibres (élastines et collagène), substance fondamentale (MEC) et des cellules.

o Des cellules fixes : fibroblastes (faisceau avec prolongements, riches en organites et


rôle de synthèse important pour les autres constituants du tissu), fibrocytes (fibroblastes
au repos), myofibroblastes (fibroblastes dotés de capacités contractiles) adipocytes (de
graisse blanche ou brune), et synoviocytes

o Ainsi que des cellules mobiles comme les globules blancs (polynucléaires) :
macrophages et histiocytes (responsables de la phagocytose), des granulocytes,
plasmocytes (cellules B responsables de la sécrétion d’immunoglobulines ou anticorps),
et les mastocytes (responsables de l’inflammation).

Nom Fibroblastes

Forme Fusiforme allongée

Rôle Ce sont les cellules qui sécrètent les constituants de la MEC y


compris les fibres protidiques qui la renforce.

Exemple : en cas de lésion avec perte de substance dans les


épithéliums, les fibroblastes prolifèrent et comblent le vide
grâce à une sécrétion de protéines de la MEC, et de fibres. Les
débris de cellules mortes sont phagocytés par les cellules du
système immunitaire (comme les macrophages par ex) qui ont
été appelés sur le sité lésé. Le tissu conjonctif génère ainsi un
tissu de remplacement riche en fibres de soutien et tissus
élastiques (cicatrice).

Les fibrocytes sont des fibroblastes au repos, qui peuvent


adopter un phénotype blastique plus actif lorsque la cellule
reçoit les messages appropriés pour son activité, sécrétoire
essentiellement.

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On distingue néanmoins un cas particulier des populations


cellulaires libres du tissu conjonctif : ce cas particulier, c’est le sang.

1.2. Le sang

Il est composé de plasma (55% de son volume, lui-même composé de sérum et de fibinogène)
et de cellules :

Le plasma

o Sels et ions (calcium, sodium, potassium…)


o Grosses molécules (albumine, globuline, fibrogène)
o Composés organiques variés (AA, lipides, vitamines, hormones…)
o Gaz dissouts

Cellules (éléments figurés du sang)

o Globules rouges

o Globules blancs :

▪ Granulocytes, lymphocytes et
monocytes.

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1.2.3. Globules blancs (leucocytes)

Granulocytes :

Les granulocytes (leucocytes dont le cytoplasme est chargé en granulations) sont


improprement appelées « polynucléaires » mais en réalité, le caractère lobé de
leur noyau (deux lobes en général) a induit la croyance qu’ils possédaient plusieurs
noyaux, ce qui n’est pas le cas. Ce sont des globules blancs non spécifiés (pas
dirigés contre un seul antigène)

Neutrophiles Éosinophile Basophile

Les plus 2-3% des leucocytes circulants et Les plus rares (0,5 à 1%
nombreux 1% au total voire 0%)

(3 à 11 lobes Granulations éosinophiles Noyau, irrégulier avec


réunis par fines (coloration rouge : fixation éosine : granulations recouvrant
bandes de caractéristique en microscopie le noyau de couleur
chromatine). électronique) bleue-noire

Ce sont des Il combat les parasites sans Contient de l’histamine et


cellules phagocytose : se fixent dessus en de l’héparine qui servent
phagocytaires déversant leurs enzymes destinées à empêcher la
qui avaleront et à détruire. coagulation des
digéreront les vaisseaux sanguins. De
antigènes et plus, l’histamine active la
bactéries. Leurs Ce sont aussi des cellules réaction inflammatoire
granules phagocytaires des complexes (intervient dans les
peuvent être anticorps-antigène responsables allergies, hypersensibilite
exocytées pour de la libération de l’histamine par de type 1 à savoir les
limiter les basophiles (et mastocytes) par réactions respiratoires
l’inflammation fixation sur les récepteurs IgE etc).
de l’infection. (limitent l’action de l’histamine
des basophiles)

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Lymphocytes :

De forme régulière et arrondue (7-8µm) avec un noyau sphérique foncé sans


nucléole visible, occupant la quasi-totalité de la cellule, les lymphocytes ont un rôle
majeur dans le système immunitaire, « naissent » dans la lymphe (composition
comparable au plasma sanguin) et leur cytoplasme est réduit à une mince couronne
contenant les organites cellulaires habituels en quantité restreinte. Les lymphocytes
circulants sont 5% de l’ensemble des ces cellules, le reste sont situés dans les tissus.

Lymphocyte B Au repos

Immunité (spécifique) humorale/Réaction aux


corps étrangers

Pour être actifs, leurs anticorps de membrane


doivent se lier à un antigène (soluble ou importé
par une cellule présentatrice d’antigène) pour
lequel ils sont spécifiques, afin qu’ils se
différencient en plasmocyte (ou plasmatocyte).

Plasmocyte Activé : fabrique d’anticorps

Lymphocyte B différencié, apte à produire des


anticorps. Il a une forme ovale, noyau arrondi en
position excentrique avec chromatine à la
périphérie du noyau en mottes (aspect de roue).

Présence dans le sang en cas de nécessité de


défense de l’organisme. (Sinon, ils se retrouvent
uniquement dans les tissus)

Microscope électronique

Son cytoplasme comprend une zone claire


(centrioles et Golgi très développés) et le reste
est intensément basophile (RER et ribosomes
libres)

➔ Les lymphocytes T, eux, ont une immunité cellulaire

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Monocytes :
Les monocytes sont des globules blancs présents dans le sang qui évoluent, en passant dans les tissus, en
macrophages ou en cellules dendritiques. Ils appartiennent à la famille des phagocytes mononucléés et les
phagocytes qui en descendent (comme les macrophages) sont présents dans le sang et les tissus. Ce sont
également les plus grandes cellules circulant dans le sang : entre 15 et 25µm

➔ Macrophages :
Ils peuvent être ostéoclastes, microgliocytes, histiocytes, alvéolaires (des poumons), etc. Ce sont des
phagocytes différenciés des monocytes (leucocytes sanguins circulants) et participent à l’immunité
et la défense non-spécifique. Ils s’occupent des débris cellulaires et agents pathogènes.

2. Substance fondamentale (GAG : glycosaminoglycane)


La MEC, matrice extracellulaire ou substance fondamentale est la substance dans laquelle sont présents en
suspension les types cellulaires d’un tissu conjonctif. La composition de celle-ci est propre à chaque de
tissu conjonctif.

➔ Tissu conjonctif lâche :

Présent sous l’épithélium de la peau : sa MEC est semblable à une gelée amorphe qui ne
s’oppose pas à la diffusion des gaz et molécules dissoutes dans l’eau.

➔ MEC du tissu conjonctif lâche

Contient des glycoprotéines libres et des macromolécules tel que l’acide hyaluronique.

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2.1. Protéoglycanes

Longues chaînes polysaccharides liées à des protéines ou à des


chaînes d’acide hyaluronique. Les charges négatives portées par ces
molécules sont des sucres sulfatés, attirent et captent les molécules
d’eau : cette hydratation est à l’origine de la formation d’un gel.

3. Les fibres du tissu conjonctif


Elles sont formées de protéines fibrillaires sécrétées par des cellules
du tissu conjonctif (principalement les fibroblastes) et permettent force
et soutien à la structure du tissu. Il en existe trois types :

- Les fibres de collagène


- Les fibres de réticuline (réticulaires)
- Les fibres d’élastine

3.1. Le collagène

Ces fibres extra-cellulaires sont


les plus communes. Elles sont
flexibles et ont une grande
résistance aux forces de
tension. C’est une protéine très
abondante (25% des protéines
totales des organismes
mammifères).

➔ Diamètre de 5µm.

Structure de base d’une protéine de collagène : répétition d’un motif tripeptidique : proline-glycine-AA
autre. La fibre de collagène est constituée de trois polymères assemblés en structure de triple hélice.

3.1.2. Synthèse du collagène


1) Production d’une pro-chaîne alpha

Elles possèdent une séquence d’AA supplémentaires (pro-peptides) à leurs extrémités qui ne feront
pas partie de la forme mature de la molécule.

2) Procollagène : association 3 par 3 des pro-chaînes alpha, triple hélice

3) Transformation pro-collagène en collagène

La partie N n’a pas de structure hélicoïdale, une fois excrétée en procollagène, ces parties seront
éliminées par des peptidases (collagénase) de la ME : le procollagène devient collagène.

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Après la synthèse…

Association en nombre variable (selon le tissu) de molécules de collagènes qui formeront


des fibres de dimension et longueur + ou – grande, en relation avec le nombre de
molécules associées. Ces fibrilles ont dans une certaine mesure une certaine extensibilité et
elles donnent au tissu souplesse et résistance. Ces protéines de collagène font l’objet d’un
catabolisme différentiel (selon le métabolisme propre des tissus) et sont renouvelés en
fonction de celui-ci (plus rapide lors de la cicatrisation ou réparation tissulaire).

Il existe plusieurs types de collagène :

- Type 1 : peau, tissu osseux, tendons (type le + abondant, jusqu’à 90%)


- Type 2 : cartilage
- Type 3 : peau, muscle (→ fibres de réticuline)
- Type 8 : cornée

3.2. Fibres de réticuline (variante du collagène type 3)

➔ 0,5 à 1µm (plus fines que le collagène). Elles sont dispersées en réseau et forment la
charpente de certains organes (la rate, le ganglion lymphatique…)

3.3. Fibres élastiques

Elles sont composées d’élastine (protéine) qui se lient entre-elles de manière covalente et des liens
hydrogènes supplémentaires lui assure une forme globulaire.

❖ Étirement : l’élastine se déroule en défaisant les


liens hydrogènes et repousse les AA (résidus)
hydrophobes.

❖ Relâchement : l’effet hydrophobe pousse l’élastine


à reprendre sa forme globulaire. (Les résidus
hydrophobes sont replacés vers l’intérieur ce qui
est thermodynamiquement plus stable).

➔ Les fibres qui sont enroulées de façon


aléatoire à l’état relâché se modifient
à chaque étirement.

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4. La fibronectine

Fibronectine

Glycoprotéine volumineuse composée de deux sous-unités identiques (comme les ribosomes)


reliées par des ponts disulfures, localisée dans la MEC. Elle est la protéine qui fera office
de récepteur des intégrines transmembranaires de la cellule, qui permet l’ancrage de la
cellule épithéliale sur la membrane basale (substrat de type fibreux, collagène).

5. La laminine
Molécule en croix qui associe 3 chaînes polypeptidiques qui sont des domaines de fixation du collagène.
Elle est située au niveau de la lame basale de la MEC et a une fonction d’ancrage à la membrane basale.

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CHAPITRE 13 : le tissu musculaire


Le muscle et les cellules qui
le composent sont
spécialisées dans la
contraction musculaire
rythmique pour développer
une force motrice qui
assurera les mouvements
et déplacements de
l’organisme. Ces muscles
sont contrôlés par le
système nerveux qui a
pour fonction de percevoir,
d’intégrer et de conduire les
informations à une action
appropriée en milieu
donné.

Les protéines contractiles


que contiennent ces tissus
musculaires sont : l’actine et
la myosine.

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Muscle strié squelettique Muscle strié cardiaque (SNA) Muscle lisse (SNA)

Contrôle volontaire Contrôle rythmique involontaire Contrôle involontaire

1. Le muscle strié squelettique


Le muscle s’ancre via les tendons sur
les os du squelette, il est sous le
contrôle de la volonté.

Il est constitué de fibres musculaires


(cellules longues de quelques
centimètres) en série : le tissu est
divisé en faisceaux séparés par le
tissu conjonctif. Ces fibres,
rappelons-le : proviennent de la
fusion, au cours de l’embryogénèse,
de myoblastes, ce qui a pour effet
de former une grande cellule
musculaire possédant plusieurs
noyaux. Cette cellule multinucléée
constitue le syncytium.

➔ Actine et myosine : synthétisées par les cellules musculaires sous la forme de


myofibrilles.

Les myofibrilles (constituées de ces deux protéines) vont


s’accumuler dans la cellule multinucléée : les noyaux sont
poussés en périphérie : sous le sarcolemme (la membrane).
Ces myofibrilles sont des cylindres (succession régulière bout
à bout des sarcomères identiques contenant les fibres d’actine
et de myosine) parallèles allongés dans le sens de la cellule.

La contraction de la myofibrille striée :

- Elle répond à la modification de la concentration en calcium dans la cellule


- Glissement des filaments de myosine sur ceux d’actine, en résultat de cette modification.
- Raccourcissement de l’ensemble actine-myosine (et donc de la myofibrille)
- Association de la modification structurale des liens cycliques unissant myosine et actine avec
l’hydrolyse de l’ATP musculaire (étroitement dépendant de la présence du Ca++)

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2. Le muscle strié cardiaque


Il est constitué du tissu musculaire entourés
d’enveloppes, et possède également une
striation due à l’engrènement des protéines
d’actine et de myosine

• Face interne : au niveau des


ventricules et oreillettes :
endocarde
• Face externe du myocarde :
épicarde (autre enveloppe
conjonctive).
• Entre les deux : myocarde (muscle
richement vascularisé).

Le noyau de cette cellule (plus courte que celle du muscle squelettique) est situé au centre et chacune des
cellules est indépendante, elle établit un contact avec la voisine pour former des traits scalariformes
(jonctions). Il se situe dans le cœur et il s’agit d’un contrôle nerveux involontaire : la contraction est
involontaire, rythmique et automatique.

3. Le muscle lisse
Les cellules sont lisses car on n’observe pas autant les traces de striation
que dans les autres muscles.

Formé de cellules individuelles qui sont réunies par le collagène type


4 formant une membrane basale qui circonscrit les fibres individuelles,
créant une unité fonctionnelle aux propriétés contractiles.

La cellule arbore des « corps denses » à la surface membranaire : ce


sont les lieux de contacts des fibres contractiles intra-cellulaires qui
traversent ce muscle.

Ces corps denses se rapprochent avec la contraction d’un


engrènement des fibres actine/myosine II :

Non contractée Contractée

Présente sous une Présente sous une


forme allongée forme plus ronde

On le retrouve dans les vaisseaux sanguins, l’utérus, la paroi intestinal, la trachée et les bronches…

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4. Cellules myoépithéliales
Cellules d’origine épithéliale (feuillet ectoblastique, alors que le muscle est d’origine mésoblastique). Leurs
caractéristiques musculaires sont :

➔ Filaments d’actine et de myosine en grand nombre


➔ Prolongements formés autour des acini glandulaires
➔ Contraction : favorise l’expulsion du matériel sécrétoire glandulaire dans le canal
glandulaire.

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CHAPITRE 14 : l’appareil hypothalamo-hypophysaire


1. Communication et transduction cellulaire

Endocrinologie

L’endocrinologie a pour objet d’étude l’anatomie, histologie, physiologie des pathologies de


glandes endocrines et de leurs hormones. En effet, les organismes multicellulaires sont dotés
d’une organisation hiérarchisée exigeant des processus de communication dans le but de :

- Coordonner les changements adaptatifs de l’organisme face à l’environnement


- Assurer la perpétuation de l’espèce (endocrinologie de reproduction)

❖ Le système endocrinien

Il permet donc cette communication cellulaire à distance (par messagers chimiques que sont les
hormones) : la sécrétion endocrine est un transport par voie sanguine acheminant vers le lieu d’action.
Les glandes endocrines comprennent donc des produits de sécrétion qui seront directement déversés
dans le sang.

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➢ Les tissus endocriniens

Composés de cellules endocrines rassemblées dans un organe (comme dans la glande surrénale)
ou bien dispersées au sein d’un organe comme dans le pancréas.

➢ Le premier messager

Il peut être une hormone ou un NT externe à la cellule, voire un rayonnement électromagnétique


(cellules photoréceptrices de la rétine). Les premiers messagers sont nombreux, et à chaque
ligand, il existe un récepteur unique rendant compte de la spécificité de reconnaissance et de
réponse spécifique.

Ils définissent également une ségrégation fonctionnelle en fonction de leur présence ou non à la
surface de la cellule :

1) Premier message reconnu par le récepteur


2) Convergence vers un second messager
3) Divergence : réponse spécifique dépendant de l’équipement enzymatique.

Seconds messagers

Les seconds messagers sont des molécules provenant de la transduction


d’un signal extérieur à la cellule : généralement un ligand (hormone) se lie
à un récepteur, ce qui libère le second messager. Chacun de ces messagers
a une action différente selon le type cellulaire concerné : ils peuvent
entraîner une cascade de réactions amplifiant le signal, débouchant sur
une réponse cellulaire. Les principaux sont : le Ca++ ; l’AMPc, l’IP3 (inositol
triphosphate) et le diacylglycérol.

On trouve, sur la surface membranaire des récepteurs sur lesquels agissent


les hormones ou ligands de manière spécifique.

Il existe 3 types de stimuli pour la libération d’hormones :

o Le stimulus hormonal (sous le contrôle de l’axe hypothalamo-hypophysaire)

▪ Une hormone libérée entraîne la libération d’une autre.

o Le stimulus nerveux (connexion directe entre neurones).

o Le stimulus humoral (indépendant du contrôle du SN)

▪ Ces hormones sont produites par variation des substrats sanguins (variation de
glucose → pancréas → insuline ou glucagon).

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2. L’hypothalamus
Il fait partie des formations les plus anciennes
de l’encéphale et occupe le SNC, : impliqué dans
la plupart des régulation permettant l’homéostasie
comme :

- Le comportement alimentaire,
- La soif,
- Le comportement sexuel,
- Le comportement d’agression et de fuite
(en relation avec d’autres structures
comme l’amygdale du lobe temporal).

Il est dôté de récepteurs internes qui permettent de détecter les


variations métaboliques telles que le taux d’hromones sexuelles
circulantes, de l’osmolarité etc. Cette sensibilité permet d’exercer
un contrôle, en retour, sur un ensemble d’activités (par le biais
de facteurs de relargage activateurs ou inhibiteurs qu’il libère et
qui vont déterminer en cascade la libération d’hormones par
l’hypophyse). Exemple : l’hypothalamus exerce une fonction
inhibitrice sur les cellules à prolactine par la production de dopamine
(qui est un PIF, voir encadré juste avant le 4.1).

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3. Le système hypothalamo-hypophysaire
Le système nerveux et l’action des hormones sont les deux grands mécanismes de coordination d’activités
physiologiques. L’hypophyse est le chef d’orchestre de la commande endocrinienne, soumise au contrôle
neurochimique des sécrétions du système nerveux : leurs liens sont si étroits qu’on parle de complexe
hypothalamo-hypophysaire comme un seul organe fonctionnel. L’hypothalamus sécrète des RH
(releasing hormones), qui assurent une activité excitatrice sur la sécrétion de stimuline correspondante, grâce
aux cellules sécrétrices endocrines de l’anéthypophyse (hypophyse antérieure).

4. L’hypophyse
Ou glande primitaire : glande dont la dimension est sans rapport à l’importance physiologique. C’est une
glande qui sécrète de nombreuses hormones

➔ Petite structure de forme arrondie (+- 1,3cm chez


l’humain)
➔ Elle est sertie et protégée dans la selle trurcique
(logette osseuse) creusée dans l’os sphénoïde, au
dessus en arrière de la cavité buccale.
➔ Située à la base du cerveau : une tige pituitaire
(forme d’entonnoir) la rattache à l’hypothalamus.
➔ Elle établit des rapports vasculaires et
neurosécrétoires indispensables à leur
coopération étroite (avec l’hypothalamus, du
coup)

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On distingue deux zones (lobes) dans l’hypophyse :

A. L’antéhypophyse (adénohypophyse)

Située antérieurement (lobe antérieur), elle sécrète (grâce à de nombreux types cellulaires)
différentes d’hormones sous le contrôle des facteurs hypothalamiques :

1) Les hormones de croissance (GH), cellules somatotropes

GH (hormone de croissance) : elle agit par l’intermédiaires des somatomédines hépatiques


(IGF) dont elle favorise la synthèse. Ces dernières agissent sur la croissance du squelette et
de la masse musculaire (principales cibles d’action chez l’humain).

Elle stimule le métabolisme des glucides, des protéines (favorise la synthèse), des
lipides (favorise la dégradation aka lipolyse).

Adénomes (pathologie) : ils sont formés à partir de la cellule qui produit la GH, on
assiste à une production importante de GH qui conduit à une déformation
hypertrophique des mains, pieds et autres parties de la face = persistance du
cartilage de conjugaison à ces endroits chez l’adulte = acromégalie.

2) Les stimulines hypophysaires TSH, ACTH, FSH-LH,

TSH (hormone thyréotrope) : stimule les cellules folliculaires de la glande thyroïde,


conduisant à la production des hormones thyroïdiennes (T3 et ‘) qui sont des dérivés iodinés
de la tyrosine (AA).

ACTH (hormone corticotrope) : stimule la sécrétion du cortisol (partie fasciculée du cortex


de la glande surrénale), ainsi que (mais moins) les androgènes de cette même glande.

FSH (hormone gonadotrope) :

Organe génital masculin : entraine la maturation des spermatozoïdes.

Organe génital féminin : entraîne la maturation des follicules primordiaux en


follicules « De Graff » sensibles à la LH.

LH (hormone lutéinisante) :

Organe génital masculin : favorise la synthèse des stéroïdes testiculaires.

Organe génital féminin : action complexe sur l’ovaire (provoque l’ovulation).

LH + FSH : le follicule sécrète principalement des oestrogènes (1e partie cycle menstruel). Le
corps jaune (dans l’ovaire après ovulation) a pour origine ledit follicule, rompu et sécrétera
de la progestérone (en plus) lors de la 2e partie du cycle.

3) La prolactine (PRL)

PRL : provoque le développement de la partie glandulaire du sein + active la synthèse


des protéines du lait au cours de la lactation.

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L’hypothalamus exerce une action inhibitrice sur les cellules à prolactine par la
production d’un PIF (prolactin inhibitor factor) : la dopamine ! Ce facteur est sécrété
par les cellules du noyau arqué de l’hypothalamus.

Les médicaments anti-dopaminergiques (neuroleptiques) qui inhibent cette action de


dopamine sont parfois responsables du développement de la glande mammaire
avec écoulement de lait, même chez les personnes de sexe masculin.

4.1. Cellules glandulaires de l’adénohypophyse, du coup.

Les cellules glandulaires de l’adénohypophyse

Somatotropes Thyréotropes Gonadotropes Prolactine Corticotropes

Libèrent la GH TSH (stimule FSH et LH Libère la ACTH et la


ou hormone de la thyroïde) (folliculostimulantes, PRL bêta
croissance sur les gonades) endorphine

Certaines de ces hormones peuvent dériver d’un précurseur commun : le gène polycistronique, dont
l’épissage alternatif du ARNm spécifiera ou non la production de la protéine pour le type
cellulaire donné.

➔ L’ACTH et la bêta-endorphine proviennent de la proopiomélanocortine (POMC) : activation


des mélanocytes dans le syndrome d’Addison (carence en hormones cortico-surrénaliennes)

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B. Posthypophyse (neurohypophyse)

Lobe postérieur, c’est une projection de


l’hypothalamus, elle consiste en une
agglomération d’axones projetés par les noyaux
contenant les SOMA des neurones : ces neurones
sont en contact avec les capillaires sanguins entrant
par l’artère inférieure hypophysaire et sortant par
la veine hypophysaire. Ces axones vont sécréter
dans les capillaires le contenu des granules de
sécrétion qu’ils ont et libèrent les deux
neurohormones : la vasopressine ou l’ocytocine.
Ce sont des neurosécrétions.

1) L’hormone antidiurétique (ADH), ou vasopressine : exerce une action antidiurétique


(rétention d’au au niveau du site d’action : le tubule collecteur du rein)

2) Ocytocine : hormone qui agit pendant l’accouchement, déclenchant une contraction


utérine (tissu musculaire lisse) et favorisant l’éjection du lait lors de l’allaitement par
contraction des cellules myoépithéliales glandulaires.

En plus, cette hormone est libérée au cours de l’acte sexuel et serait en lien avec le ressenti
orgasmique durant celui-ci.

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CHAPITRE 15 : les glandes endocrines périphériques


1. La thyroïde et les hormones thyroïdiennes

La glande thyroïde fait partie du système endocrinien :

Production des hormones thyroïdiennes T3 et T4


Iodation de la protéine thyroglobuline (660kDa)
o Tyrosines de cette protéine + iode.
Stock de ces hormones produites dans le colloïde
Libérées et véhiculées dans le sang, liées à la TBG
et l’albumine
Apport d’iode nécessaire (100 à 300 µg/jour,
Belgique = +-50µg/j)

Thyrocytes :

- Fonction

Synthèse des hormones T3 et T4 et synthèse + iodation de la thyroglobuline

- Structure
REG et Golgi développé, vacuoles cytoplasmiques (apex) permettant le transport ou endocytose de
le colloïde, avec des microvillosités et des pseudopodes

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La glande thyroïde

Petite glande d’environ 30g située sur la partie antérieure du cou, sous le larynx. Elle est
constituée de deux lobes mesurant +- 5cm de long, reliés par un isthme qui mesure +-
2,5cm de large et long. Ces 2 lobes sont en avant de chaque côté de la trachée.

Deux hormones

La T4 ou thyroxine, et la T3 ou trio-dothyronine, hormones qui développent le SNC et


régulent le métabolisme des tissus périphériques ainsi qu’une dernière hormone appelée la
calcitonine : elle abaisse les taux de sérum du calcium.

Calcitonine

Hormone non produite par les thyrocytes proprement dits mais par des cellules claires (C)
aussi appelées cellules parafolliculaires, elle abaisse le taux sérique de calcium.

Lobe thyroïdien

Chacun est constitué de nombreux follicules (petites sphères creuses) dont les parois sont
constituées de thyrocytes (cellules épithéliales cubiques de la thyroïde).

Thyrocytes, thyroglobuline et colloïde

Aussi appelés cellules thyroïdiennes, ce sont des petites cellules épithéliales cubiques de
la thyroïde, présentes sur leurs pôles apicaux vers la partie interne du follicule, alors que
le pôle basolatéral fait face au liquide interstitiel. Ils produisent une protéine appelée
thyroglobuline qui sera sécrétée vers l’intérieur des follicules où on trouve un liquide séreux
(contenant des protéines) appelé la substance colloïde.

Iodation des tyrosines, libération des hormones (AA iodés)

1) Thyroperoxydases : enzymes oxydantes au niveau de la membrane apicale des thyrocytes. Elles


participent à iodation de la thyroglobuline par ajout d’anions iodures sur les AA tyrosines de la
protéine (opération dans le colloïde)

2) Le colloïde avec thyroglobuline iodée fera l’objet de la pinocytose par le thyrocyte.

3) Les vésicules de pinocytose fusionnent avec les vésicules du compartiment lysosomial et une
digestion de la thyroglobuline libère les tyrosines iodées : T3 et T4 (les hormones quoi).

4) Les hormones sont libérées dans l’espace interstitiel où elles gagneront, par diffusion, le
compartiment vasculaire (en traversant l’endothélium des vaisseaux).

5) Le compartiment vasculaire achemine par voie sanguine les hormones vers les différents tissus.

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La thyroïde (hormones T3 et T4) exerce le contrôle et la régulation :

• Du métabolisme de base et du taux de consommation


d’oxygène par les cellules
• Du métabolisme des glucides et des lipides
• De la synthèse des protéines (action transcriptionnelle)
• Du développement harmonieux in utéro du système nerveux et
reproducteur
• De la thermogénèse

T3 T4

Triiodothyronine Thyroxine (tetra-iodothyronine)

Une partie de la T4 peut être transformée en T3 (plus active) dans les follicules (mais ça se passe
habituellement au niveau des cellules périphériques cibles).

La disposition des atomes d’iode de T3


présente deux configurations : la forme active
T3 et la reverse T3, inactive. Les hormones T4
et T3 sont dans le sang, associées à des
protéines pour 98%, essentiellement la TGB
(tyroxin binding globulin) et l’albumine. Seule
la forme libre est active et un équilibre entre
la forme liée des protéines et la forme libre
maintient constant la fraction libre de ces
hormones dans le sang.

La synthèse et libération du T3 et T4 est sous le contrôle de


la TSH (thyréostimuline, cellules thyréotropes), qui elle-même
dépend de la libération de TRH (thyrotropine) par
l’hypothalamus. Des taux élevés de T3 et T4 inhibent la
libération de TSH/TRH par rétroaction négative, à l’inverse :
une réduction de leur taux augmente cette libération.

➔ Régulation en boucle : feed-back

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1.1. Anomalies de fonctionnement de la thyroïde

Nom Hypothyroïdie Hyperthyroïdie

C’est quoi Diminution de l’activité de la Augmentation du métabolisme de base :


thyroïde : diminution du augmentation de l’activité de la
métabolisme de base thyroïde

Causes Production insuffisante Hyperstimulation (hyperplasie) : 1) excès


d’hormones dont la cause de TSH produit par un adénome (tumeur
principale est le déficit sévère bénigne) hypophysaire ou 2) à la
en iode, par absence de maladie de Basedow (maladie auto-
feedback sur la libération de immune : hyperplasie diffuse de la
TSH et TRH. glande) provoquée par des anticorps qui
stimulent anormalement les récepteurs à
Régulation négative qui freine la TSH des thyrocytes
production d’hormones.
Ou utilisation d’hormones pour perdre du
poids (hyperthyroïdie iatrogène)

Effets Température corporelle basse, Elévation de la température, sudation


bouffissure du visage et des profuse, tachycardie (augmentation
yeux, bradycardie, gain de rythme cardiaque), perte de masse
masse, cheveux fins, peau pondérale (conservation de l’appétit),
sèche et épaisse, lenteur agitation psychomotrice, peau fine,
intellectuelle, raucité de la voix. diarrhée, trouble du comportement,
exophtalmie
Chez l’enfant : ralentissement de
la croissance et des difficultés
d’apprentissage

Traitement Prise d’hormones ou correction Médicaments antithyroïdiens ou à l’iode


du déficit en iode radioactif, ou ablation chirurgicale.

Ces troubles font partie de ce qu’on appelle la dysthyroïdie : dysfonctionnement de sécrétion de la glande
thyroïde. Le terme qui s’y oppose est l’euthyroïdie, qui correspond à une teneur normale d’hormones
thyroïdiennes dans le sang.

Lorsque la dysthyroïdie
est fort prononcée, on
peut constater des
problèmes de santé assez
importants : par exemple
un goître (gonflement de
la thyroïde) peut survenir.
Une carence en apport
iodé peut, elle, conduire à
des troubles du
développement du SNC
appelés crétinisme, etc.

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1.2. La calcitonine

Hormone polypeptidique sécrétée par les cellules C (parafolliculaires) de la thyroïde : antagoniste des PTH,
elles abaissent les taux plasmiques de calcium et agit sur l’os et les reins.

➔ Elle inhibe la réabsorption par les ostéoclastes du calcium osseux et favorise la


minéralisation de la matrice osseuse par les ostéoblastes

La libération de cette hormone dépend de la calcémie : si elle s’élève au-dessus de 2,10-2,55mmol/L (taux
normal) : elle est libérée. Cette libération peut aussi se faire par des hormones digestives comme la gastrine et
la sécrétine, contribuant à réduire l’absorption intestinale du calcium.

2. Les glandes parathyroïdes


On en compte 4 : elles reposent contre la paroi postérieure, séparées de celle-ci par du tissu conjonctif. C’est
une organisation en cordons cellulaires dans un réseau conjonctif vascularisé.

PTH (parathormone)

Les cellules principales (dites pâles) la sécrètent,


c’est une hormone qui favorise la résorption
osseuse par les ostéoclastes, ce qui amène une
élévation de la teneur, dans le sang, en calcium.
Elle agit aussi sur le rein (favorisant la rétention
en Ca++ par les tubules rénaux).

Au sein des cellules pâles on trouve des cellules


oxyphiles (plus petites, fonction obscure, on pense
à un stade de vieillissement des cellules principales.

3. Les glandes surrénales


Situées au-dessus des reins, elles sont composées d’une
zone centrale (médullaire) et d’une zone externe (le
cortex). Leur fonction est la sécrétion des hormones
stéroïdes ainsi que la sécrétion neuro- endocrine,
adrénaline (la médullaire). Ces glandes sont couleur
jaune chamois et pèsent +- 5g. Le cortex présente 3
couches, de l’extérieur à l’intérieur : 1) zone glomérulée,
2) zone fasciculée, 3) zone réticulée. Ces régions
sécrètent, respectivement 1) les minéralocorticoïdes, 2) les
glucocorticoïdes, 3) les stéroïdes sexuels.

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1) Les minéralocorticoïdes

Son représentant est l’aldostérone (hormone contrôlant


l’homéostasie du sodium et du potassium dans le plasma
par régulation de la réabsorption/sécrétion des cations
au niveau des tubules rénaux.

2) Les glucocorticoïdes

Hormone de stress jouant sur le métabolisme : mobilisation des réserves


glucidiques de manière directe et indirecte, à partir du tissu adipeux et
des muscles. Ils ont des propriétés anti-inflammatoires surtout sur la
communication entre cellules inflammatoires (inhibition de leur
recrutement et activation)

3) Stéroïdes sexuels

Faible production d’androgènes chez les personnes.

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3.1. La corticosurrénale (dérivé mésoderme)


Il est composé de cellules glandulaires endocrines à sécrétion lipidiques.

Extérieur Milieu Intérieur

Zone glomérulée Zone fasciculée Zone réticulée

Cellules en amas Cellules en colonne Anarchie

Sous la capsule conjonctive, comprend les La plus épaisse des 3 Est moins large, et
cellules cylindriques formant des amas, couches : les cellules y comprend des cellules
séparés par les sinusoïdes (capillaires). Leur sont les plus riches en sans vraiment une
cytoplasme a des gouttelettes lipidiques. gouttelettes lipidiques réelle organisation.

❖ Gouttelettes lipidiques et synthèse des stéroïdes

La richesse en gouttelettes contenues


dans les cellules de la corticosurrénale
traduit le rôle de ces cellules dans la
synthèse des hormones stéroïdes,
faites à partir du noyau stérane du
cholestérol (précurseur).

Deux types d’hormones stéroïdes :

- Glucocorticoïdes, sécrétées par


des cellules de la zone fasciculée
et leur sécrétion est sous le contrôle
de l’ACTH (corticotrope).
- Minéralocorticoïdes

Il existe aussi les androgènes mais on en retrouve plus facilement dans les organes sexuels mâle.

➔ L’aldostérone : produite par les cellules de la zone glomérulaire (externe) contribue au


maintien de stabilité du sodium et du potassium dans le sang.

➔ Le cortisol : provoque le catabolisme des protéines et lipides qui seront utilisés au niveau
du foie pour synthétiser le glucose à partir du pyruvate (néoglucogenèse) : il s’agit, en
situation de stress, de maintenir le taux en glucose sur le long terme. Effet catabolique sur
les tissus conjonctifs.

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3.1.1. Les glucocorticoïdes

Ce sont des corticoïdes ayant une action sur le métabolisme


protidique et glucidique. Les glucocorticoïdes naturels sont la
cortisone et le cortisol.

3.1.1.1. Le cortisol

Dérivé de la cortisone, aussi appelé l’hydrocortisone, le cortisol


est une hormone stéroïde sécrétée par la zone fasciculée du
cortex de la glande surrénale, à partir du cholestérol, sous la
dépendance de l’ACTH hypophysaire.

Ses fonctions principales :

- Rôle essentiel dans l’équilibre du glucose sanguin : augmentation de la glycémie (taux de glucose)
dans le plasma sanguin, par le biais de la néoglucogénèse (synthèse du glucose par le foie)
o C’est en libérant du sucre pour les muscles, le cerveau et le cœur qu’elle permet de gérer le
stress.

- Régulation du métabolisme des lipides et protéines (stimule leur libération et donc les mobilise dans
la plupart des tissus), glucides, des ions et de l’eau
o Homéostasie (préservation de l’équilibre physiologique de l’organisme)

- Rôle dans la réaction anti-inflammatoire (asthme, arthrite, allergies), régulation de la pression artérielle,
croissance osseuse, régulation du sommeil et du système immunitaire (diminution de la réponse avec baisse
de lymphocytes)

- Régulation du cycle circadien (complément de la mélatonine)

Stress

Face à une « agression de stress », certains organes/tissus sont sollicités pour


mettre en place des lignes de défense en augmentant leur métabolisme
soutenant les mécanismes de lutte ou de fuite pour mettre fin à l’agression.

C’est en mobilisant les réserves énergétiques par la libération d’hormones de


stress (adrénaline, cortisol) qui augmenteront la vascularisation de certains
territoires (le cœur, le cerveau, les muscles), l’apport d’oxygène aux tissus qu’ils
adapteront le métabolisme par augmentation du glucose sanguin.

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3.2. Pathologies de la sécrétion des hormones corticosurrénaliennes

Exemples :

Hypocorticisme Hypercorticisme

Défaut de sécrétion, insuffisance surrénalienne Hypersécrétion, trop de sécrétion


(glucocorticoïdes, aldostérone et androgènes) surrénalienne (glucocorticoïdes, aldostérone et
androgènes)

Exemple : la maladie d’Addison Exemple : Syndrome de Cushing

Insuffisance surrénalienne chronique primaire, Hypercorticisme chronique dû à un excès de


caractérisée par le défaut de sécrétion des cortisol : souvent, l’origine est hypophysaire
hormones glucocorticoïdes (cortisol) et (adénomes corticotropes sécrétant de l’ACTH)
minéralocorticoïdes (aldostérone). Primaire = pas mais peut-être dû à des sources ectopiques
d’origine médicamenteuse. L’insuffisance détruit d’ACTH, une prise excessive de corticoïdes
lentement et progressivement la corticosurrénale. sous forme médicamenteuse.

Symptômes et physiopathologie de Symptômes et physiopathologie de


l’hypocorticisme l’hypercorticisme

Asthénie avec courbatures, hypotension artérielle Dégradation excessive de protéines,


et orthostatique avec un amaigrissement néoglucogénèse accrue, déséquilibre de la
(anorexie en plus) et une mélanodermie répartition des graisses, résistance au stress
(hyperpigmentation des points de frottement et au niveau immunitaire (augmentation des
muqueuses). On observe aussi une hyponatrémie globules blancs neutrophiles) et dérèglements
(concentration en sodium inférieure au nécessaire, de la coagulation sanguine.
en découle une hyperhydratation intracellulaire
par effet osmotique) et une hyperkaliémie (excès Si la concentration en cortisol est encore plus
de potassium dans le plasma sanguin) (1/3 du élevée : diminution du volume musculaire,
temps) dues à l’insuffisance d’aldostérone. fragilité des parois vasculaires, ostéoporose,
Hypoglycémie expliquée par l’insuffisance au amincissement de la peau, apparition de
cortisol. vergetures et hyperpigmentation, intolérance
au glucose (diabète) et hypertension +
diminution du taux de potassium.
Les origines sont multiples : formes congénitales
(aplasie), auto-immunitaire (le plus souvent) ou Physiquement : visage bouffi et rougeaud,
tuberculose… prise de poids, peau fragilisée et mince,
augmentation des poils, acné et autres
manifestations cutanées, menstruations
irrégulières ou absentes, faiblesse au niveau
des cuisses/bras, fractures des os etc.

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Le syndrome de Cushing, hypercorticisme :

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3.3. La médullo-surrénale

Située au centre de la glande surrénale, elle comprend les cellules ovoïdes. Elles s’organisent en amas ou en
codons de cellules chromaffines séparés par des vaisseaux sanguins et des filets nerveux.

➔ Adrénaline, norépinéphrine, noradrénaline, épinéphrine : synthétisées par les cellules


chromaffines.

Adrénaline Noradrénaline

Elle agit sur des récepteurs présents sur la Elle a une action constrictive
musculature lisse des vaisseaux et au niveau du tissu sur les vaisseaux
conducteur cardiaque. La résultante de l’action de périphériques et une action
cette hormone est l’augmentation du débit cardiaque dilatatrice sur les coronaires
et de la pression artérielle, et elle a un effet dilateur (vaisseaux irriguant le muscle
sur les vaisseaux du foie et du cerveau. cardiaque).

Ces deux hormones inhibent la musculature striée lisse du tube digestif, des bronches et de la
vessie. En cas de stress aigu, l’effet final de ces hormones produites favorise la circulation des
organes qui réagissent à la défense face au stress. Une agression pour laquelle deux attitudes
correctes sont envisageables : la fuite ou la lutte.

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4. Le pancréas
Glande digestive liée au duodénum,
relativement mobile et orientée vers
la gauche, cette glande est à la fois
exocrine, hormones dont l’émission
se fait dans le tube digestif comme
l’amylase, la lipase, la
tryposinogène (trois enzymes
digestives) et endocrine comme la
sécrétion d’hormones dans le sang
d’insuline, glucagon, somatostatine.

Sélection exocrine :

➔ Par l’intermédiaire des cellules exocrines.


➔ À l’origine du suc pancréatique fabriqué par les cellules acineuses : elles sécrètent un
contenu qui se déverse par un canalicule vers d’autres canaux qui convergent entre eux :
elles sont ensuite acheminées vers l’intestin grêle par le canal de Wirsung (canal excréteur
principal.

Le suc pancréatique est constitué d’enzymes nécessaires à la digestion de


lipides et glucides.

4.1. Le pancréas endocrine

Les cellules endocrines sont regroupées sous formes d’îlots de Langerhans, qui se trouvent au milieu des
cellules acineuses exocrines. On compte 3 types de cellules dans les îlots :

- Cellules bêta :

Elles sont à l’origine de la sécrétion d’insuline (hypoglycémiante, elle fait baisser le taux de sucre)

- Cellules alpha :

Elles sont à l’origine de la sécrétion de glucagon (hyperglycémiante) à partir de glycogène


hépatique et de sa dépolymérisation en monomères de glucose.

- Cellules delta :

Elles sont à l’origine de la sécrétion de somatostatine, à l’origine du contrôle local (autocrine,


paracrine) de production des cellules citées (alpha et bêta). Elle agit aussi comme inhibiteur de la
sécrétion exocrine du pancréas.

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CHAPITRE 16 : endocrinologie de la reproduction


1. Système génital féminin

1.1. Anatomie du système génital féminin

Les ovaires et voies annexes (trompes


utérines, utérus, vagin) sont les
organes génitaux internes situés à
l’intérieur de la cavité pelvienne. Les
organes génitaux internes c’est ça :
les ovaires, les trompes, l’utérus et le
vagin.

❖ Gonades féminines = ovaires :

➢ Lieu de reproduction des


gamètes
➢ Participation à la sécrétion
endocrine des hormones
féminines sexuelles :
oestrogène et progestérone

La fécondation a lieu dans la trompe utérine et l’implantation d’un nouvel ovule (ovocyte) fécondé se fait dans
la paroi de l’endomètre de l’utérus. Ces ovules sont les gamètes féminins.

1.1.1. Les ovaires (gonades)


Situés dans le plan rétropéritonéal profond de part et d’autre de l’utérus, de part et d’autre des trompes. Ils
sont maintenus par des ligaments longs et larges.

➔ On trouve des follicules primordiaux refermant un ovocyte qui sera recruté pour le cycle
menstruel

1.1.2. Les voies génitales


La trompe utérine fait face à l’ovaire (pas de contact). L’extrémité frangée et ciliée de la trompe crée un
courant aspirant qui amène l’ovocyte à elle. Le battement ciliaire de la muqueuse de la trompe aura ensuite
pour but d’envoyer l’ovocyte à l’utérus.

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Utérus

Il comporte un fundus, un corps et un col. Il est situé dans le bassin, entre le rectum et le bas de la
vessie : c’est un organe creux aux parois épaisses, constitué de fibres musculaires lisses
principalement (le myomètre) tapissées au niveau de la cavité utérine par l’endomètre destiné
à accueillir un nouvel ovocyte fécondé.

Paroi de l’utérus

Il se compose de trois tissus (de l’externe à l’interne) : le périmetrium, le myomètre et l’endomètre.

Vagin

Tube à paroi mince localisé entre la vessie et le rectum, qui s’étend du col de l’utérus à la vulve.

1.1.3. Organes génitaux externes :

➔ Ils comprennent les lèvres ainsi que le clitoris.

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2. Physiologie du système génital féminin


2.1. Ovogénèse

a. Les ovaires sont constitués de cellules mésenchymateuses (ah) formant une matrice qui sera
ensuite colonisée par les gonocytes du sac vitellin (ovogonies)

b. Les ovogonies entament la méiose deux mois avant la naissance et s’arrêtent en première
prophase de la méiose (ovocytes 1).

- Les cellules restent bloquées avec un jeu de 23 paires de chromosomes –

c. Ovulation : l’ovocyte 1 reprend la méiose. La division réductionnelle donne un ovocyte 2


qui comprend la majorité du cytoplasme + 23 chromosomes + un globule polaire avec
très peu de cytoplasme

d. L’ovocyte 2 et le globule restent côte à côte au cours de la migration qui les mènent vers
l’utérus
i. Absence de fécondation : les règles évacuent l’ovocyte 2, le globule polaire
et l’endomètre (on adore bien sûr*).

ii. Fécondation : le cycle continue, l’ovocyte 2 achève sa division et expulse un


second globule polaire, dans le but de produire un seul ovocyte ayant une
réserve importante de cytoplasme et organites (*bon en fait c’est mieux
que tomber enceinte)

e. L’œuf fécondé commence sa division en 2 blastomères qui se divisent en 4, 8 jusqu’à


former la morula, qui garde +- le même volume que l’œuf de départ. La morula se
transforme en blastocyste.

f. Certaines cellules du blastocyste vont former la plaque embryonnaire (àpd laquelle se


développe l’embryon). Les autres cellules sont à l’origine de la vésicule vitelline,
l’allantoïde et le placenta (interface feoto-maternelle), l’amnios (contient le liquide
amniotique.

Parallèlement, l’endomètre (paroi de l’utérus) s’est développé sous l’action du « corps


jaune » :

Structure présente, après l’ovulation, dans


l’ovaire. Le corps jaune correspond au
follicule « de Graaf » évidé de l’ovocyte,
lieu où une microhémorragie aura
réorganisé phénotypiquement les cellules
de ce follicule rompu en corps jaune.

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Corps jaunes :

Cellules qui ont la fonction de produire de la progestérone de façon endocrine.

➔ La progestérone : sa production permet le maintien de l’endomètre pour la


seconde partie (cycle ovarien) pour une nidation.

Au cours du développement précoce, le placenta :

- Diffuse des molécules entre le sang de parent et l’enfant


- Sécrète la HCG qui maintient le corps jaune fonctionnel avec sécrétion de
progestérone : hormone qui maintient l’intégrité de l’endomètre.

Dans la première partie du cycle menstruel (avant une éventuelle


fécondation), c’est le LH qui est en partie responsable de la
sécrétion de progestérone.

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3. Le cycle ovarien

La maturation de
l’ovule à partir du
follicule primordial se
déroule de manière
cyclique sous le contrôle
d’hormone : c’est le
cycle menstruel. Il
comprend deux phases
successives :

Phase folliculaire Phase lutéale

Du jour 1 à 14 Du jour 14 à 28

Follicule primordial : plusieurs sont recrutés grâce à la Période d’activité du corps


production d’hormones libérés pas l’axe H-H jaune, qui s’étend du jour 14
au jour 28.

Follicule primaire : ils entament leur maturation et les cellules


folliculaires aplaties qui l’entourent prolifèrent et sécrètent de Durant cette période : le
l’œstrogène (granulosa) follicule rompu se transforme
en corps jaune. Le corps jaune
produit la progestérone et des
œstrogènes pendant le reste
Follicule secondaire : l’ovocyte est entouré de plusieurs couches du cycle. Si l’ovocyte est non
de cellule, épaississement de la granulosa (environ 150µm) et fécondé, le corps jaune
apparition des cellule stromales (thèque interne pour les dégénère en corps blanc.
œstrogènes, thèque externe sans sécrétion et apparition d’une
cavité).

Le cycle ovarien typique


recommence tous les 28j,
Follicule de Graaf : il contient un ovule mature. Il bourgeonne à
l’ovulation étant au milieu de
la surface de l’ovaire et se rompt en libérant son ovule (ovulation).
ce cycle.
L’œuf va dans les trompes de Fallope et en cas de fécondation il
se transforme en corps jaune.

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3.1. Régulation hormonale du cycle ovarien

À partir de la puberté, les releasing hormones de


l’hypothalamus et sexuelles de l’adénohypophyse
vont stimuler les ovaires, ce qui enclenchera la
maturation des follicules primordiaux et la
sécrétion d’hormones de manière cyclique (cycle
ovarien chez les personnes avec un organe génital
féminin, durant 28 jours en théorie). En termes
hormonaux, trois étapes principales :

- Phase folliculaire
- Phase d’ovulation
- Phase sécrétoire

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I. PHASE FOLLICULAIRE

La Gn-RH hypothalamique stimule la libération par


l’adénohypophyse de la FSH (folliculo stimulating
hormone) et de la LH (lutéinic hormone) dont l’action
coordonnée stimule la maturation et la production
d’œstrogènes par celui-ci.

II. PHASE D’OVULATION

Quand les œstrogènes sanguins atteignent une certaine


concentration, ils exercent une rétro- activation : elle est
négative et devient subitement positive (la
concentration) sur l’axe H-H : ceci provoque une
brusque libération de la FSH et la LH (décidément ces
deux-là), ce qui déclenche la poursuite de la méiose
par l’ovocyte 1 → déclenchement de l’ovulation.

III. PHASE ENDOMÉTRIALE OU SÉCRÉTOIRE

Augmentation du taux de progestérone et d’œstrogènes, inhibant l’axe H-H.

➔ Pas de fécondation : le corps jaune dégénère et la concentration en hormones


chute, mettant fin au feedback négatif sur l’hypothalamus : reprise des
sécrétions hypothalamiques Gn-RH et FSH, et LH : un nouveau cycle s’entame.

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3.2. Cycle menstruel et endomètre


Les variations des taux sanguins d’hormones (la concentration qui varie) ont un effet sur l’endomètre.

Jours 1 à 5 Jours 6 à 14 Jours 15-28

P. menstruelle Phase proliférative Phase sécrétoire

Règles (la Augmentation du taux d’œstrogènes, Les glandes utérines


couche de régénération de l’endomètre stimulée sécrètent du glycogène et
l’endomètre jusqu’à ce que l’utérus soit préparé à une la vascularisation de
desquame) implantation pour un ovocyte fécondé (+- l’endomètre s’accroît.
7j après l’ovulation)

GnRH stimule l’hypophyse antérieur : LH stimule la formation du


sécrétion de la FSH (entraîne la corps jaune à partir du
maturation) et LH. follicule rompu

Les cellules de la thèque interne sécrètent Le corps jaune sécrète les


les œstrogènes : d’abord augmentation œstrogènes et la
qui freine la libération de FSH et LH progestérone (qui stimule
(accumulation dans les cellules l’endomètre, glandulaire)
hypophysaires.

Inversion du feed-back : grosse Les œstrogènes et la


augmentation d’œstrogène et stimulation progestérone inhibent la
du pic de LH (FSH) → ovulation. production de FSH et LH

Progestérone stimule la croissance de


l’endomètre.

La baisse des taux d’hormones ovariennes dans les derniers jours provoque un spasme des artères
spiralées de l’endomètre et l’interruption de l’apport sanguin à la couche fonctionnelle : la
menstruation débute un nouveau cycle (youhouuu).

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3.2.1. Effets extra-utérins des œstrogènes et de la progestérone chez l’appareil génital féminin.

➔ OVOGÉNÈSE : stimulée par les œstrogènes


➔ Puberté : apparition des caractères sexuels secondaires induite par les œstrogènes.

➔ Progestérone : elle agit avec les œstrogènes pour la maturation des seins et la régulation
du cycle menstruel

❖ La ménopause (ovaires âgés)

La fonction ovarienne diminue, puis l’ovulation et la menstruation cessent : les ovaires répondent de moins
en moins aux signaux de la FSH et la LH. C’est un arrêt des cycles menstruels. (Lourd).

L’absence de feedback négatif par les œstrogènes sur l’hypophyse fait augmenter la FSH dans le
sang : c’est le marqueur biologique de cet événement qu’est la ménopause.

Pilule contraceptive

Constituée de progestérone, généralement associée avec un peu d’oestrogènes, elle


a pour fonction d’inhiber l’hypothalamus, c’est-à-dire inhiber la sécrétion de GN-RH
et la cascade qu’elle enclenche : donc, le pic de LH et l’ovulation sont empêchées.

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(C’est bientôt fini tqt)

4. Le système génital masculin

4.1. Anatomie

• Testicules : gonades mâles productrices de spermatozoïdes, localisés dans le scrotum

• Scrotum : renferme les testicules et les


maintient à température légèrement
inférieure à celle du corps : essentiel à
la production de spermatozoïdes
viables.

• Spermatozoïdes : gamètes mâles

o Trajet : des tubes séminifères


(lieu de production dans les
testiculaires) et suit un réseau de
tubes qui inclut 1) l’épididyme,
2) le canal déférent et 3)
l’urètre qui débouche sur
l’extérieur à l’extrémité du
pénis

• Les glandes sexuelles


annexes = vésicules
séminales, prostate et
glandes bulbo-urétrales :
elles produisent leurs
sécrétions qui conduisent à la
production de sperme.

• Voies spermatiques :
structures épithéliales qui
transportent les
spermatozoïdes des testicules
jusqu’à l’extérieur du corps.

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• Testicule : recouvert
d’un tissu conjonctif
(albuginée) qui se
projette vers
l’intérieur, divisant le
testicule en de
nombreuses lobules.

• Lobule = il renferme
des tubules
séminifères
contournés qui
produisent les
spermatozoïdes, ainsi
que des cellules interstitielles de Sertoli (elles établissent des relations avec les
spermatogonies en méiose tout le long du processus)

• Épididyme = lieu de maturation et stock des spermatozoïdes (situé sur la face externe
du testicule)

• Canal déférent : s’étend de l’épididyme à l’urètre, propulse les spermatozoïdes au


cours de l’éjaculation grâce aux mouvements péristaltiques du muscle lisse de ce conduit.

• Cellule de Sertoli : cellule


phagocytaire, contrôlée par la
testostérone et la FSH
(hypophysaire), elle sécrète :

o Inhibine (rétrocontrôle sur


la FSH)
o L’AMH (hormone
antimülérienne)
o ABP (androgen binding
protein)

• Glandes annexes : sécrètent la majeure partie du liquide spermatique (vésicules


séminales, prostate et glandes bulbo-urétrales).

• Pénis = organe de la copulation chez les gens porteurs d’appareil génital masculin,
constitué de tissu érectile (corps caverneux).
o Le tissu érectile s’égorge de sang = le pénis se raidit = érection.

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😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊

Sexe (inné, masculin, féminin ou intersexe) ≠ Genre (construction sociale)

Organe génital (biologie) ≠ Genre (sociologie)

😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊😊

4.2. Physiologie du système génital masculin

4.2.1. La spermatogénèse, méiose et formation de spermatides et spermatozoïdes

Spermatogonies (2n chromosomes) : cellules souches qui se divisent (à la


puberté) pour donner 2 types de cellules :

- D’autres spermatogonies (réserve de gonies)


- Spermatocytes de type 1 qui emprunteront la voie de la méiose.

➔ Spermiogénèse : transformation des spermatides en spermatozoïdes.

Plusieurs étapes :

1) Le noyau se condense et s’épaissit. Un compartiment dérivé du


Golgi accumule des enzymes protéolytiques (ou acrosomiaux) et se
place au-dessus du noyau à la tête du futur spermatozoïde
(l’acrosome)

2) Les centrioles du centrosome se placent derrière le noyau

3) Un des deux centrioles se transforme en flagelle

4) Les mitochondries se rassemblent et forment un manchon entourant


la base du flagelle.

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4.2.2. Régulation hormonale de la fonction de reproduction

➔ Axe hypothalamo-hypophyso-gonadique (axe HHG)

La régulation hormonale de la spermatogénèse et la production d’androgènes au niveau


testiculaire est sous le contrôle de l’axe H-adénoH selon ce schéma :

o L’hypothalamus sécrète la Gn-RH


laquelle contrôle la production
de l’hormone FSH et la LH par
l’antéhypophyse, hormones qui
seront sécrétées de manière
endocrine dans le sang.

o La FSH stimule indirectement la


spermatogénèse dans les
testicules : elle rend les cellules
réceptives aux effets
stimulateurs de la testostérone.

o La LH se lie aux cellules


interstitielles de Leydig (entre
les tubes séminifères) et les
stimule pour qu’elles sécrètent la
testostérone.

o L’augmentation de la
concentration en testostérone
exerce une rétro-inhibition sur
l’hypothalamus et l’hypophyse

Testostérone

Provient du noyau stérane du cholestérol : elle stimule la


maturation des organes génitaux masculins et déclenche le
développement des caractère sexuels secondaires de
l’homme à partir de l’adolescence. Elle exerce des effets
anabolisants sur le squelette et les muscles squelettiques,
stimule la spermatogénèse et a une action positive sur la
libido.

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Hormones sexuelles

Féminines Masculine

Œstrogènes Progestérone Testostérone

Sécrétion à-p-d 8-10e Stimulation des Sécrétées par les cellules


semaine in utero. glandes interstitielles de Leydig du
mammaires testicule

Développement des Développement et Développement des


caractères sexuels maintien de caractères sexuels
secondaires féminins l’endomètre utérin secondaires masculins
après ovulation

Développement de Inhibition des Développement


l’endomètre utérin au cours contractions de embryonnaire, croissance et
du cycle menstruel après la l’utérus au cours maintien des organes
puberté de la grossesse. génitaux + stimulation
synthèse protéique (muscles
+ os)

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5. La différenciation sexuelle

Il s’agit d’un phénomène séquentiel et ordonné. La différenciation sexuelle est le développement


de gonades différentes et les caractères sexuels secondaires chez mammifères des deux
sexes. Le sexe est déterminé génétiquement lors de la conception du système XY :

➔ Au début, aucune différence visible, les phénotypes sont indifférenciés. L’appareil


génital présente les canaux de Müller (ébauche des voies génitales femelle) et
les canaux de Wolff (ébauche des voies génitales mâle)

➔ Sur le chromosome Y, le gène Sry est activé, entraînant la synthèse de la


protéine Sry. Ce gène code pour la protéine TDF qui déclenche une cascade
d’expression de différents gènes impliqués dans la différenciation des gonades
« indifférenciées » en testicules (cellules de Sertoli + de Leydig). Sur le
chromosome X il n’y a pas ce gène, et ces gonades primordiales se
différencient donc en ovaires : on considère que le sexe femelle serait donc le sexe
« par défaut ».

➔ Dans les testicules : la production de testostérones et d’hormones


antimüllériennes par les cellules de Sertoli contrôlent la masculinisation de
l’appareil génital. Chez la femelle : la persistance des canaux de Müller et la
disparition des canaux de Wolff se réalise spontanément et ne nécessite pas
d’hormone.

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Anomalies de la différenciation sexuelle

Il s’agit de cas d’intersexualité (présenter des caractéristiques sexuelles qui ne correspondent pas
aux définitions typiques de mâle et femelle, c’est-à-dire qu’ils présentent des caractéristiques propres
à l’un et à l’autre, (dans une mesure variable en fonction de l’individu), qui, dans une condition
biologique binaire « ordinaire », ne « pourraient » pas coexister.

Les dernières avancées de la biologie montrent que, pour certains chercheurs, il est
beaucoup plus difficile de définir scientifiquement ce qu’est le sexe (que juste en
regardant les organes génitaux externes). Pour ces chercheurs il n’y aurait pas un
critère unique et naturel mais plusieurs caractéristiques de différents types, relevant
de plusieurs approches : l’anatomie d’organes génitaux externes et internes, les
gonades, les hormones ou encore la génétique… Il n’existerait pas un mais plusieurs
systèmes de détermination sexuelle.

Les questions transgenres et intersexes se recoupent souvent car elles peuvent toutes
deux défier les définitions rigides du sexe (et par extension, du genre). Alors que
pour certains, l’existence même de l’inter- sexualisation remet en cause la bipolarité
sociale des sexes, les personnes intersexuées ou transgenres s’identifient parfois
comme homme ou femmes ; d’autres se considèrent hors de cette bi-catégorisation
courante et se définissent comme non-binaires ou inter-genres.

➔ Déficit en 5alpha-réductase (type 2)

La deuxième isoenzyme de 5alpha réductase est déficiente dans la condition


intersexuelle classique. Ce déficit entraîne l’absence de transformation de
testostérone en dihydrotesostérone : c’est une affection très rare responsable
d’ambiguïté sexuelle à la naissance et peut se révéler à la puberté.

C’est une différenciation incomplète des organes génitaux masculins (« testicule


féminisant complet »).

➔ Déficit en 21-hydroxylase → signes de virilisation à la naissance (1/4 des cas,


sinon, dans ¾ des cas, on observe un syndrome de perte de sel avec risque vital
les premières semaines après la naissance).

L. Thiry 2018/2019 BA1 PSYCHO ULB Cytologie résumé


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➔ Syndrome Klinfelter : chromosome X supplémentaire (46 XY → 47XXY,


seulement 1/5000 sont né(e)s vivant(e)s).

➔ Syndrome Turner : agénésie ovarienne : 46XX → 45 X « O » (1/5000 sont


né(e)s vivant(e)s.

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