LES GLUCIDES

Table des matières

 Présentation
 Les oses : Monosaccharides
 Définition
 Classifications des oses
 Osides : Saccharides
 Diholosides : Disaccharides
 Polyholosides : Polysaccharides
 Les hétérosides
 Réactions chimiques des glucides
 Mutarotation
 Hydrolyse
 Réaction d' estérification
 Réaction d' ethérification
 Réaction de Maillard
 Utilisation des glucides

Les glucides sont des composés organiques naturels ou artificiels constitués principalement de carbone,
d'hydrogène et d'oxygène. Ils sont également appelés " Hydrate de carbone " ou "Hydrocarbures" à cause de
leur formule brute : Cn(H2O)n. La littérature anglo-saxonne utilise le terme de " Carbohydrates ".

Certains glucides, solubles dans l'eau possèdent un goût sucré et sont appelés sucres. Cependant, il faut noter
qu'ils existent des substances qui ont un pouvoir sucrant, parfois plus élevé que celui des glucides sucrés,
mais ce ne sont pas des glucides. Ces substances sont appelées édulcorants.

Les glucides constituent le groupe des composés organiques les plus abondants dans la nature. Synthétisés
essentiellement par les végétaux, ils constituent pour les organismes hétérotrophes, une source énergétique de
premier ordre.

Les glucides sont classés en deux grandes catégories : oses et osides. Les oses (ou monosaccharides) sont
les composés les plus simples des glucides. La combinaison de plusieurs oses conduit à la formation
d'un oside (ousaccharide). Ces derniers sont aussi divisés en deux groupes : les holosides et
les hétérosides. Les diholosides (oudisaccharides) et les polyholosides (ou polysaccharides) qui sont
les glucides les plus important en industries agroalimentaires appartiennent au premier groupe.

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Dans leurs réactions chimiques, les glucides font intervenir deux fonctions principales : le
groupe carbonyle (aldéhyde ou cétone) et la fonction alcool. Les principaux glucides sont le saccharose (ou
sucre), l'amidon, la dextrine, la celluloseet le glycogène, substances qui constituent une part importante de
l'alimentation de l'homme et de nombreux animaux.

Les oses : Monosaccharides

Définition

Les oses, ou monosaccharides, sont les plus simples des glucides. Ce sont des polyalcools portant une
fonctionaldéhyde ou cétone voisine d'une fonction alcool, non hydrolysables et doués d'un pouvoir réducteur. Ils
ont pour formule brute : Cn(H2O)n.

Le plus simple des oses est le glycéraldéhyde qui est un triose constitué de 3 atomes de carbones, 2
fonctions alcoolet une fonction aldéhyde.

Les plus connues des oses sont le glucose, le galactose et le fructose doués d'un pouvoir sucrant. Ce
dernier n'est pas identique pour les trois molécules ; le glucose et le galactose goûtent beaucoup moins sucré
que le fructose.

On retrouve du glucose et du fructose dans la plupart des végétaux au goût sucré. Le sirop de maïs est un sirop de glucose fabriqué à partir de
fécule de maïs. Beaucoup d'aliments sucrés produits par l'industrie contiennent du sucre inverti. Il s'agit d'un
mélange de glucose et de fructose.

Classifications des oses

La classification des oses (monosaccharides) est basée sur deux éléments : la nature de la fonction
carbonyle et la longueur de la chaîne carbonée.

En fonction de la nature de la fonction carbonyle, on distingue : les aldoses, comportant une

fonction aldéhyde, et lescétoses, comportant une fonction cétone. Dans la nature, on trouve surtout
des aldoses tels que le glucose ; lescétoses sont moins abondants. Le fructose, sucre des fruits, reste le plus
répondu des cétoses.

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En fonction de la longueur de la chaîne carbonée, on distingue : les trioses (3 carbones), les tetroses (4
carbones), les pentoses (5 carbones), les hexoses (6 carbones) et les heptoses (7 carbones). La plupart
des monosaccharidesque l'on retrouve chez les êtres vivants sont des pentoses (C5H10O5) ou
des hexoses (C6H12O6).

On retrouve la plupart des pentoses dans les acides nucléiques (comme l'ADN par exemple). Les plus
importants pentoses sont : le ribose et le désoxyribose.

Les hexoses sont les monosaccharides les plus abondants dans la nature. Les plus connus sont :
le glucose (oudextrose), le fructose (ou lévulose) et le galactose.On retrouve du glucose et du fructose dans la
plupart des végétaux au goût sucré. Le glucose est également appelé "Sucre de raisin".

Osides : Saccharides

Un oside, ou saccharide, est un composé qui par hydrolyse libère des oses. Cette hydrolyse peut libérer, à
côté desoses, des groupements de nature non glucidique appelés " groupement aglycones ".

La classification des osides est basée sur deux éléments essentiels : la présence ou non d'un groupement
aglyconeet le nombre de molécules d'oses constituant l'oside.

En fonction de la présence ou non d'un groupement aglycone, on distingue les holosides et

les hétérosides. Lesholosides sont des osides qui par hydrolyse ne libèrent que des oses. Alors que
les hétérosides ce sont les osides qui libèrent par hydrolyse des oses et un ou plusieurs groupements
aglycones.

En fonction du nombre de molécules d'oses (poids moléculaire), on divise

les holosides en oligoholosides etpolyholosides. Les premiers comportent 2, 3 ou 4 oses par molécule ; les
seconds en contiennent beaucoup plus. Cependant, notons que certains auteurs considèrent comme faisant
partie des oligoholosides les holosides ayant jusqu'à 10 molécules d'oses par molécule d'oside. La figure N°1,
ci-dessous mentionnée, classe les holosides en diholosides (disaccharides) et polyholosides (polysaccharides).
Cette classification est souvent utilisée en littérature.

Les plus connues des oligoholosides sont les diholosides dont le saccharose, le lactose et le maltose en font
partie. En revanche, l'amidon, la cellulose et le glycogène sont des polyholosides.

En diététique, on divise souvent les glucides en sucres (mono et disaccharides), amidon et fibres (cellulose).

Diholosides : Disaccharides

Un diholoside, ou disaccharide, est un glucide formé de l'union de deux oses ( deux monosaccharides),
généralement des hexoses, par une liaison dite osidique (appelée également liaison glucosidique).

Les disaccharides et les monosaccharides ont tous un goût sucré. Si, sur une échelle arbitraire, on attribuait
ausaccharose (le sucre de table) un pouvoir sucrant de 100, alors les autres sucres seraient à :

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 Saccharose 100
Fructose ~ 150 N.B. La perception du
goût sucré est
Glucose ~ 75 quelque chose de
Maltose ~ 40 subjectif. Elle varie
d'une personne à
Galactose ~ 35 l'autre.
Lactose ~ 20
Les diholosides, ou disaccharides, sont classés en diholosides réducteurs et non réducteurs. Cette
propriété est due à la présence ou non d'une fonction réductrice libre sur le diholoside. Le maltose et le lactose,
par exemple, sont des diholosides réducteurs, alors que le saccharose est un diholoside non réducteur.

Saccharose

Le saccharose est un diholoside (disaccharide) non réducteur de formule chimique C12H22O11 qui se forme par
l'union d'un glucose à un fructose. Au cours de la réaction, le groupement OH d'un des deux sucres se lie à un
H du OH de l'autre sucre. Il se forme alors une molécule d'eau. Les deux sucres demeurent liés par
l'intermédiaire d'un O. Ce type de réaction où deux molécules simples s'unissent avec dégagement d'une
molécule d'eau est appelé réaction de condensation (ou synthèse par déshydratation). La réaction
inverse est appelée hydrolyse.

Le saccharose est le sucre de table ordinaire, extrait de la betterave sucrière et de la canne à sucre. Il est
soluble dans l'eau et dans une moindre mesure dans l'alcool et l'éther. Lorsqu'il se cristallise, le saccharose
forme de longues aiguilles minces faites de cristaux dextrogyres (qui dévient vers la droite le plan d'une
lumière polarisée). Soumis à une hydrolyse, le saccharose donne un mélange lévogyre (qui dévie vers la
gauche le plan d'une lumière polarisée) de glucose et de fructose. Le mélange obtenu est de ce fait
appelé sucre inverti, parce qu'il y a eu une inversion du sens du pouvoir rotatoire, et le processus
correspondant est appelé inversion.

L'hydrolyse ou l'inversion du saccharose peut être obtenue soit par voie chimique (chauffage en milieu
acide) soit par voie enzymatique (action de l'alpha-glucosidase ou sucrase ainsi que la bêta-
fructosidase ou invertase). Dans l'intestin des êtres humains, l'inversion du saccharose s'effectue à l'aide de
ces deux enzymes : l'invertase et la sucrase.

Notons que le sucre inverti a un pouvoir sucrant plus important que celui du saccharose. Le goût très sucré
du miel est dû à sa richesse en sucre inverti.

Lorsqu'il est chauffé à des températures supérieures à 180 °C, le saccharose se transforme en une substance
amorphe (qui n'est pas cristallisée), brune et sirupeuse appelée caramel.
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 Maltose

Le maltose est un diholoside (disaccharide) réducteur de formule brute C12H22O11 , constitué par l’union de
deux molécules de glucose unies par une liaison osidique alpha 1-4. Le maltose se forme par action de
l'enzyme amylase sur l'amidon. On le trouve à l'état libre chez certains végétaux.

Le maltose est soluble dans l'eau, légèrement soluble dans l'alcool, se cristallise en fines aiguilles et
est dextrogyre. Par hydrolyse, il donne le glucose.

Le maltose est un sucre facilement digestible et est utilisé pour préparer des aliments pour nourrissons,
comme la farine lactée et certaines boissons. Fermenté par la levure, il est important pour le brassage de la
bière.

Lactose

Le lactose est un diholoside (disaccharide) réducteur de formule brute C12H22O11, constitué d’une molécule
de glucose et d’une molécule de galactose unies par une liaison osidique bêta 1-4. C'est le sucre du lait : il
existe presque exclusivement dans le lait des mammifères et à des teneurs très variables (10 à 80 g/l selon les
espèces).

Le lactose est un sucre non fermentiscible par la levure de bière, mais il est fermentiscible par d'autres
microorganismes. Il est hydrolysable par l'émulsine et la lactase intestinale.

Polyholosides : Polysaccharides

Les polyholosides ou polysaccharides sont des polymères (grosse molécule formée de l'union de
nombreuses petites molécules semblables) à poids moléculaire plus ou mois élevé et dont l'hydrolyse libère
uniquement des oses et desdérivés simples d'oses.

Les polyholosides différent entre eux par la nature des oses et leurs dérivés entrant dans leur constitution,
leur poids moléculaire, la façon dont les oses sont reliés entre eux et l'architecture globale de la chaîne ; ce qui
explique la grande diversité des polyholosides naturels. La plupart des polysaccharides sont des polymères
de glucose. Les troispolysaccharides les plus connus sont :

 L'amidon
 Le glycogène
 La cellulose

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 Amidon

L'amidon est le sucre de réserve des plantes. C'est à dire que sous cette forme que les plantes mettent en
réserve leurs surplus de glucose. On retrouve de l'amidon surtout dans les racines, les graines et les fruits.
L'amidon est particulièrement abondant dans les céréales (riz, blé, maïs, etc.) et les tubercules (pommes de
terre). C'est une matière première importante en industrie : industrie des céréales, amidonnerie-glucoserie,
industrie de fermentation, industrie des colles et textiles, industrie pharmaceutique, etc.

Au microscope, l'amidon se présente sous forme de petits grains à l'intérieur d'une cellule. Leur forme et leur
dimension varient d'une espèce à l'autre.

De point de vue chimique, l'amidon est formé de deux types de polymères de glucose : l'amylose et
l'amylopectine. L'amylose est formée de chaînes linéaires de glucoses unis en alpha 1-4 alors que
l'amylopectine est formée de chaînes ramifiées faites de glucoses unis en alpha 1-6. Chaque molécule peut
contenir de 100 à 20 000 glucoses. La proportion amylose-amylopectine varie en général de 1/5 à 1/4 pour
l'amylose. Toutefois, il existe certains amidons, dits cireux, très pauvre en amylose (0 à 6%). C'est le cas de
certaines variétés de maïs, d'orge et de riz. Ces produits sont recherchés pour certaines préparation culinaires.
En présence de l'iode, l'amidon se colore en bleu.

D'une façon générale, l'amidon est insoluble dans l'eau froide. Mais après un broyage conséquent, ayant pour
but d'écraser les grains, une bonne partie de l'amidon rentre en solution. Il est également insoluble dans les
solvants organiques habituels mais soluble dans d'autres moins courants : l'ammoniac, les piperidines, ainsi
que dans les solutions de certains sels tels que le chlorure de calcium ; de telles solutions sont utilisées pour le
dosage de l'amidon.

Avec l'eau chaude on obtient une pâte. On dit que l'amidon se "gélatinise". Le produit obtenu est
appelé empois d'amidon. Il s'agit d'un gonflement des grains d'amidon conduisant à une solution de type
colloïdale, qui peut se transformer en gel par refroidissement. L'amidon peut également être solubilisé par un
traitement à l'acide chlorhydrique à froid, ou au glycérol à chaud. Il s'agit, en fait, dans ces cas non pas de
l'amidon soluble mais d'un produit de dégradation plus ou moins poussée qui garde certains propriétés de
l'amidon comme sa coloration en bleu sous l'action de l'iode, mais il perd d'autres telles que la possibilité de
former de l'empois d'amidon par chauffage.

Par action enzymatique, l'amidon s'hydrolyse en présence de l'amylase. On distingue deux principales
amylases : l'alpha-amylase et la bêta-amylase. L'alpha-amylase est une enzyme d'origine animale (c'est le
cas de l'amylase salivaire et de l'amylase pancréatique) qui attaque les liaisons osidiques alpha 1-4 de l'amidon
sans ordre et libère du glucose et des fragments plus ou moins importants de chaîne d'amidon, dits dextrines.
La bêta-amylase est une amylase d'origine végétale principalement (c'est le cas de la maltase extraite du
malte de l'orge) qui attaque aussi les liaisons alpha 1-4 en partant de l'extrémité de la chaîne non réductrice et
libère du maltose et dextrines. Notons aussi qu'il existe une autre amylase appelée gamma-amylase,
trouvée chez les levures, les champignons et dans les lysosomes du foie des animaux, hydrolyse les liaisons
osidiques alpha 1-4 et alpha 1-6 de l'amidon.

Glycogène

Le glycogène est un polymère de glucose semblable à l'amylopectine, présent dans les muscles (la viande)
et le foie des animaux. On qualifie le glycogène de sucre de réserve des animaux ; il est parfois appelé
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"amidon animal". C'est en effet sous cette forme que l'organisme mis en réserve les surplus de glucose.
Le glycogène est également trouvé chez certains végétaux mais avec un taux très faible. En présence de
l'iode, le glycogène se colore en rouge-brun-violet.

Suite à un repas riche en sucres, le sang risque de devenir dangereusement trop concentré en glucose. On dit
alors que la glycémie augmente. Les cellules (foie et muscles surtout) transforment alors ces surplus de glucose
en molécules de glycogène ce qui contribue à faire baisser la glycémie.

glucose + glucose + glucose + ............ ==> glycogène

Inversement, si le taux de glucose sanguin devient trop bas (après un jeûne de quelques heures ou une intense
activité physique), le glycogène accumulé dans le foie peut se défaire de nouveau en glucose qui passe dans la
circulation sanguine.

glycogène ==> glucose + glucose + glucose + ................

Contrairement à l'amidon, le glycogène est soluble dans l'eau et dans le protoplasme cellulaire ; et il
est insoluble dans l'alcool. La solubilité du glycogène dans l'eau est due à sa structure globulaire. Dans cette
structure, les groupements hydroxyles hydrophiles sont disposés à l'extérieur de la maille globulaire ce qui les
rend disponibles.

Cellulose

La cellulose est le polysaccharide le plus abondant dans le règne végétal. En effet, plus de 50% du carbone
végétal est sous forme de cellulose. Si le bois ne contient que 40 à 50% (par rapport au poids sec)
de cellulose, les fibres végétales en sont beaucoup plus riches ; c'est le cas par exemple du coton qui est
constitué presque de 90% (de sa masse totale) de cellulose.

Comme tous les polysaccharides, la cellulose est un polymère de glucose. Elle est formée de longues
chaînes linéaires de glucoses liés les unes aux autres. Par contre, les liaisons entre les glucoses sont différentes
de celles de l'amidon ou du glycogène : ces liaisons bêta 1-4 ne peuvent pas être brisées par les sucs digestifs
de la plupart des animaux. Résultat, on ne peut pas digérer la cellulose. Celle-ci parcourt tout le tractus
digestif et ressort intacte à l'autre bout. Cependant, certains herbivores abritent aussi dans leur intestin des
colonies de bactéries pouvant digérer pour eux une partie de la cellulose qu'ils consomment. Les enzymes
responsable de cette hydrolyse sont appeléescellulases.

La cellulose est douée d'une grande résistance mécanique et inertie chimique : insoluble dans l'eau et dans les
solvants organiques. Les alcalis et acides dilués n'ont aucune action sur la cellulose même à chaud. Cette
résistance à l'action des alcalis et des acides constitue la base de séparation de la cellulose dans un mélange
de polysaccharides.

Cependant, la cellulose est soluble dans la liqueur de SCHWITZER (solution ammoniacale d'hydroxyde
cuivrique). Cette propriété est à la base de la fabrication des fibres artificielles : la cellulose attaquée par
la liqueur de SCHWITZER donne une solution colloïdale qui est précipitée sous l'action d'acides, bases ou sels
et donne "la soie du cuivre".

La cellulose est hydrolysée par les acides concentrés à chaud. Suivant l'acide utilisé, cette hydrolyse peut
être totale (H2SO4) ou partielle (HCl). Dans le premier cas on obtient du glucopyranose et dans le deuxième cas
on obtient du cellubiose, cellotriose et des homologues supérieurs.

La cellulose est utilisée à divers fins : industrie du textile, papeterie, industrie des explosifs (nitrocellulose),
industrie des matières plastifiantes (acétate de cellulose), etc. Il constitue également une part importante de ce
qu'on appelle les fibres alimentaires (parties non digestibles des aliments) et joue par conséquent un rôle
important dans l'alimentation humaine.

Les hétérosides

Les hétérosides ce sont les osides qui libèrent par hydrolyse des oses et un ou plusieurs groupements
aglycones. Lachitine, l'amygdaline et les acides nucléiques sont des exemples des hétérosides.

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La chitine est un polymère semblable à la cellulose sauf qu'elle est formée de glucoses aminés (c'est un
glucose lié à un groupement amine NH2). La chitine est généralement durcie et rigidifiée par des dépôts de
carbonates de calcium (CaCO3). La chitine forme l'exosquelette (la carapace) des Arthropodes (araignées,
insectes, crustacés).

L’amygdaline résulte de la combinaison du gentiobiose et du mandélonitrile (cyanhydrine du benzaldéhyde).

On le trouve dans les amandes amères et les noyaux de cerise. Son hydrolyse libère de l’acide cyanhydrique,
d’où l’amertume de ces amandes et leur toxicité.

Réactions chimiques des glucides

Mutarotation

Pour la plupart des oses, une solution fraîchement préparée possède un pouvoir rotatoire instable ; celui-ci
évolue progressivement vers une valeur constante particulière pour chaque ose. C'est le phénomène
de mutarotation. Lamutarotation n'est pas une réaction chimique mais c'est plutôt une propriété chimique
des oses.

Par exemple, une solution fraîche de glucose ordinaire possède un pouvoir rotatoire de +112,2° à 20°C ; celui-
ci évolue progressivement pour atteindre en quelques heures la valeur de +52,5° à 20°C. Ceci est dû à la
formation de deux anomères alpha-D-glucose et bêta-D-glucose après cyclisation (mutarotation) du glucose.

Hydrolyse

L' hydrolyse des glucides est la réaction de dégradation des osides en molécules de petit poids moléculaire :
oses, disaccharides, dextrines, aglycones, etc. Cette réaction est catalysée par la chaleur, les acides, les alcalis
et/ou les enzymes. Les produits de la réaction sont différents selon l'oside et le catalyseur utilisé.

La réaction d'hydrolyse a une grande importance en industrie. Elle est utilisée pour produire un produit fini
qui a des propriétés différentes de celle de la matière première ou pour produire des glucides qui sont rares ou
qui n'existent pas à l'état naturel à partir d'autres glucides abondant tel que l'amidon et la cellulose.

Par exemple, l'hydrolyse de l'amidon du maïs est réalisée commercialement pour produire les sirops de
glucose qui sont utilisés dans les boissons non-alcooliques et dans d'autres produits alimentaires.

Réaction d'estérification

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La réaction d'estérification est une réaction d'un acide et d'un alcool. Le produit de la réaction est un ester. La
réaction inverse est l'hydrolyse.

Acide + Alcool <======> Ester + Eau

Comme tous les alcools (les glucides ont des polyalcools), les fonctions hydroxydes (-OH) des oses réagissent
avec les acides, les anhydrides d'acides ainsi qu'avec les chlorures d'acides pour donner des esters. Cette
réaction est appeléeestérification des glucides.

Cette réaction est utilisée industriellement pour produire le nitrate de cellulose, composé inflammable et
explosifs, à partir de cellulose.

Réaction de Maillard

La réaction de Maillard est l'ensemble des interactions résultant de la réaction initiale entre un sucre
réducteur et un groupement aminé. Cette réaction a une importance énorme dans la chimie des aliments. Elle
est la responsable principale de la production des odeurs, des arômes et des pigments caractéristiques
des aliments cuits. Elle peut aussi donner naissance à des composés cancérigènes et également réduire la
valeur nutritionnelle des aliments en dégradant les acides aminés essentiels. La réaction de Maillard est
développée dans la partie relative aux réactions d'altération chimique des aliments.

Utilisation des glucides

Les glucides constituent la majorité des sources de calorie pour la consommation humaine. Ils sont également
utilisés comme matière première ou additifs pour la fabrication de plusieurs produits alimentaires ou autres.
Leur utilisation comme additifs dans les produits alimentaires est due essentiellement à la propriété
stabilisante, épaississante et gélifiante de certains glucides.

Le caramel est un produit alimentaire très apprécié dans les préparations culinaires pour ses propriétés
organoleptiques et physiques. Ce produit est obtenu par un chauffage du saccharose (sucre de cuisine) à des
températures supérieures à 180 °C.

L'amidon est utilisé dans la préparation de plusieurs aliments tels que les aliments le bétail, la pectine, agents
gélifiants, la production de matériaux adhésifs et d'émulsions. Le sirop de maïs est obtenu par un traitement
chimique de l'amidon de maïs au cours duquel les molécules d'amidon sont brisées en molécules de glucose. On
peut également transformer une partie de glucose en fructose afin d'augmenter le goût sucré du sirop. Les
sirops de glucose sont utilisés dans les boissons non-alcooliques et dans d'autres produits alimentaires.

Les polysaccharides des parois des algues rouges, gélose, ou agar-agar et carraghénane, sont exploités
industriellement pour leurs propriétés gélifiantes, émulsifiantes ou stabilisatrices. L’agar et son dérivé purifié,
l’agarose, sont très utilisés en laboratoire. Le premier est un constituant de base de milieux de culture solidifiés
pour la culture de micro-organismes, bactéries, champignons, micro-algues ou plantules. Le second sert de
support pour la séparation de macromolécules par électrophorèse. Les carraghénanes trouvent surtout leur
utilisation dans l’industrie alimentaire, en particulier dans la confection de crèmes glacées, mais aussi dans les
industries pharmaceutique, textile et de l’imprimerie.

La dextrine, glucide soluble et amorphe, est obtenue par l'action d'acides, de chaleur ou d'enzymes sur la pâte
d'amidon. Le premier produit formé dans cette réaction est l'amidon soluble, qui s'hydrolyse ensuite pour
former la dextrine. On prépare la dextrine commerciale en humidifiant légèrement l'amidon de pomme de terre
avec de l'acide nitrique faible, puis par séchage et chauffage de la masse à 110 °C. La dextrine est utilisée dans
la production de la bière, et comme substitut de la gomme arabique dans l'impression d'étoffes de coton. Elle
est également utilisée comme adhésif.

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 LES LIPIDES
Table des matières
 Introduction
 Classification des lipides
 Acides gras
 Lipides simples
 Glycérides
 Cérides
 Stérides
 Lipides complexes
 Lipides polyisopréniques
 Comportement des lipides dans l' eau
 Réactions chimiques des lipides
 Utilisation des lipides

Introduction

Les lipides sont un ensemble très hétérogène de composés faisant partie de la constitution des êtres vivants et
ayant la propriété commune d'être insolubles dans l’eau (lipos) et solubles dans les solvants organiques
apolaires comme l'hexane, le benzène, le chloroforme et l'éther.
Dans l' organisme, les lipides ont 4 fonctions principales :
Réserve d'énergie : stockés sous forme de triglycérides dans les tissus adipeux, les lipides constituent ainsi
une réserve énergétique mobilisable (1 g de lipides donne environ 9,3 Kcal).
Un rôle structural : les acides gras servent à la synthèse d'autres lipides, notamment les phospholipides qui
forment les membranes autour des cellules et des organelles. La composition en acides gras de ces
phospholipides donne aux membranes des propriétés physiques particulières (élasticité, viscosité).
Un rôle de messager : les acides gras sont les précurseurs de plusieurs messagers intra et extra-cellulaires.
Par exemple, l'acide arachidonique est le précurseur des eïcosanoïdes, hormones intervenant dans
l'inflammation, la coagulation sanguine, etc.
Un rôle de transport de vitamines : les corps gras alimentaires véhiculent quatre vitamines liposolubles : A,
D, E et K.
Chez les chameaux et les dromadaires, les lipides constituent une réserve d'eau pour ces animaux : la
dégradation des lipides stockés sous forme de triglycérides dans les bosses des ces animaux amène à la
formation de l'eau.

Classification des lipides

On classe les lipides en deux grandes catégories : les lipides à base d' acides gras et les lipides à base d'
isoprène(lipides polyisopréniques).

Dans la catégorie des lipides à base d’acides gras, on retrouve les acides gras eux-mêmes, ainsi que deux
familles nommées lipides simples et lipides complexes. Les lipides simples regroupent les glycérides,
les cérides et lesstérides. Les lipides complexes désignent les lipides phosphorés, les lipides azotés et
les lipides soufrés. Chacune de ces familles lipidiques est elle même divisée en plusieurs catégories de
composés lipidiques regroupés par leur homologie de structure.

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Les lipides à base d'acides gras sont également appelés « lipides saponifiables » (lipides qui, traités avec
NaOH ou KOH, donnent du savon). En revanche, les lipides n’aboutissant pas à la formation du savon par
traitement alcalin sont appelés « lipides insaponifiables ». Ce dernier groupe renferme les lipides
polyisopréniques qui sont divisés en trois catégories : les terpénoïdes, les caroténoïdes, les quinones à chaîne
isoprénique et les stéroïdes.

Acides gras

Les acides gras sont des acides carboxyliques aliphatiques à chaîne carbonée plus ou moins longue dérivant
de/ou contenu dans les graisses animales et végétales. Par extension, le terme est parfois utilisé pour désigner
tous les acides carboxyliques à chaîne carbonée non cyclique.

Les acides gras ont généralement un goût aigre et une odeur prononcée. Ils sont insolubles dans l’eau,
mais solubles entre eux et dans les solvants organiques comme l’éther.

Les acides gras diffèrent entre eux par la longueur de la chaîne carbonée (de 4 à 18 atomes de carbone pour
les acides gras les plus connus, généralement un nombre paire) et par le type de liaisons qui réunissent leurs
atomes de carbone : on dit qu’ils sont saturés lorsqu’ils ne contiennent que de simples liaisons carbone-
carbone, et insaturés lorsqu’ils comptent au moins une double liaison carbone=carbone.

Malgré leur importance quantitative comme constituants des lipides, ils se trouvent en très faible quantité à
l’état libre. Dans le corps humain, l'essentiel des acides gras provient de la dégradation enzymatique
(moyennant les enzymes lipases) des lipides au niveau du système digestif.

On connaît une quarantaine d’acides gras naturels, dont les plus importants sont l’acide butyrique (ou
butanoïque), que l’on trouve dans le beurre, l’acide palmitique (huile de palme), l' acide stéarique (suif), l’acide
linoléique (huile d’arachide) duquel est dérivé l’acide arachidonique, et l’acide linolénique (huile de bourrache).
Les acides linolénique etlinoléique sont des acides gras dits essentiels : les animaux sont incapables de les
synthétiser et doivent donc obligatoirement les trouver dans leur alimentation.

Dans l'industrie, les acides gras sont fabriqués par l'hydrolyse des liaisons ester de triglycérides (lipides
constitués de glycérol et de trois acides gras).

Acides gras saturés

Un acide gras saturé est un acide gras totalement saturé en hydrogène : toutes les liaisons entre les carbones
sont simples (pas de liaisons doubles). Les acides gras saturés sont généralement solides à température
ambiante (sous forme de graisse) à l’exception des acides butyrique (C4H8O2) et caproïque (C6H12O2). On les
trouve dans les aliments d'origine animale comme le beurre, le lait et le fromage.

Les acides gras saturés ont pour formule chimique générale : H3C — [CH2]n — COOH où n est un nombre
entier égal ou supérieur à 2.

Chaque acide gras saturé possède en général deux noms : un nom commun qui rappelle souvent son origine
(par exemple, l'acide caproïque qui se trouve dans le lait de chèvre, son nom est dérivé du mot latin « capra»
qui veut dire chèvre) ; et un nom systématique décrivant sa structure (nombre de carbones, nombre
d'insaturations, etc.) et issu de la nomenclature chimique (Tableau 1). A cela s'ajoute une nomenclature
souvent utilisée en physiologie et en biochimie qui se base sur le nombre d'atomes de carbone et le nombre
d'insaturations (par exemple l'acide gras Cx:0 où x indique le nombre d'atomes de carbone et 0 indique qu' il y
a zéro double liaison carbone=carbone et par conséquent, l' acide gras est saturé).

11
 Tableau n° 1 : Quelques acides gras saturés linéaires

Nom usuel Nomenclature chimique Nomenclature Formule chimique semi-

(IUPAC) physiologiques développée

acide butyrique acide butanoïque C4:0 H3C-(CH2)2-COOH

acide valérique acide pentanoïque C5:0 H3C-(CH2)3-COOH

acide caproïque acide hexanoïque C6:0 H3C-(CH2)4-COOH

acide énanthique acide heptanoïque C7:0 H3C-(CH2)5-COOH

acide caprylique acide octanoïque C8:0 H3C-(CH2)6-COOH

acide pélargonique acide nonanoïque C9:0 H3C-(CH2)7-COOH

acide caprique acide décanoïque C10:0 H3C-(CH2)8-COOH

acide undécyclique acide undécanoïque C11:0 H3C-(CH2)9-COOH

acide laurique acide dodécanoïque C12:0 H3C-(CH2)10-COOH

acide tridécyclique acide tridécanoïque C13:0 H3C-(CH2)11-COOH

acide myristique acide tétradécanoïque C14:0 H3C-(CH2)12-COOH

acide pentadécyclique acide pentadécanoïque C15:0 H3C-(CH2)13-COOH

acide palmitique acide hexadécanoïque C16:0 H3C-(CH2)14-COOH

acide margarique acide heptadécanoïque C17:0 H3C-(CH2)15-COOH

acide stéarique acide octodécanoïque C18:0 H3C-(CH2)16-COOH

Acides gras insaturés

Un acide gras insaturé est un acide gras contenant une ou plusieurs insaturations (présence de doubles
liaisons carbone=carbone). Il est monoinsaturé s'il contient une seule double liaison carbone=carbone et
polyinsaturé s'il contient deux ou plusieurs doubles liaisons carbone=carbone. La présence d’une double liaison
dans un acide gras entraîne une isomérie cis-trans.

Une double liaison cis : Une double liaison trans :

H H
H COOH
\ /
\ /
C = C
C = C
/ \
/ \
CH3 COOH
CH3 H
Les 2 hydrogènes sont du même
Les 2 hydrogènes sont opposés
côté

12
Les acides gras naturels sont généralement de configuration cis. Cependant, on peut trouver des acides
gras trans naturels dans certains aliments comme les produits laitiers, les graisses et la viande des ruminants
(graisses de boeuf et de mouton : env. 4,5%, les produits laitiers de vache et de chèvre : env. 3,3%, les
viandes de boeuf et de mouton : env. 2%). Ces acides gras trans proviennent de la transformation
bactérienne des acides gras insaturés dans le rumen. L'autre source d'acide gras trans est l’hydrogénation
catalytique partielle d'acides gras polyinsaturés .

A température ordinaire, les acides gras insaturés sont liquides (huiles) qu'on les trouve généralement dans
les aliments d'origine végétale. Il est possible de transformer des huiles en graisses par hydrogénation de leurs
doubles liaisons (ajout d’atomes d’hydrogène), ce qui correspond à une saturation des doubles liaisons. Cette
opération est utilisée par exemple pour obtenir les margarines à partir des huiles végétales.

Tableau n° 2 : Quelques acides gras insaturés linéaires

Nom usuel Abréviation utilisée en Nomenclature chimique (IUPAC) Nomenclature

biochimie physiologique

Acide gras mono-insaturés

acide palmitoléique acide 7Z-hexadécènoïque C16:1 w-7

acide oléique acide 9Z-octadécènoïque C18:1 w-9

acide érucique acide 13Z-docosaènoïque C22:1 w-9

acide nervonique acide 15Z-tétracosaènoïque C24:1 w-9

Acide gras poly-insaturés

acide linoléique AL acide 9Z,12Z-octadécadiènoïque C18:2 w-6

acide alpha-linolénique ALA acide 9Z,12Z,15Z-octadécatriènoïque C18:3 w-3

acide arachidonique acide 5Z,8Z,11Z,14Z-éicosatétraènoïque C20:4 w-6

acide éicosapentaénoïque EPA acide 5Z,8Z,11Z,14Z,17Z-éicosapentaènoïque C20:5 w-3

acide 4Z,7Z,10Z,13Z,16Z,19Z-
acide docosahexanoïque DHA C22:6 w-3
docosahexaènoïque

De la même manière que les acides gras saturés, les acides gras insaturés possèdent également un nom
commun lié à leur origine et un nom systématique décrivant leur structure (Tableau 2). A cela s'ajoute une
nomenclature souvent utilisée en physiologie et en biochimie qui se base sur le nombre d'atomes de carbone, le
nombre d'insaturations et la position de la première double liaison C=C. Par exemple, l'acide gras Cx:y w-z est
constitué de x carbones, de ydoubles liaisons C=C et dont la première est à la zème position en partant du côté
opposé au groupe acide (voir figure ci-dessous).

13
 Notion d'acides gras oméga (w)

La signification de la lettre oméga (w) provient de la nomenclature physiologique et biochimique

des acides gras insaturés. Cette nomenclature, comme nous l'avons indiqué précédemment, indique juste le
nombre de carbones, le nombre d'insaturations et la position de la première double liaison (en partant du côté
opposé du groupe acide). Cette dernière est exprimée par la lettre oméga (w). Parfois, la lettre oméga est
remplacée par la lettre n ou par la lettre d.

Cette nomenclature « w-z » vient de ce qu'en biologie, les insaturations apparaissent tous les 3 carbones dans
la majorité des cas. Ceci permet de les classer en familles. Par exemple, l'acide arachidonique est appelé «
acide C20:4w-6 ». La première insaturation se situe sur le carbone C14 (6 ème position en partant du côté
opposé au groupe acide) et les trois autres sur les carbones C11, C8 et C5 (voir figure ci-dessus). L' acide
arachidonique est donc un acide gras de la famille des oméga 6.

Acides gras essentiels et acides gras indispensables

Les nutritionnistes appellent les acides gras indispensables, les acides gras que le corps est incapable de les
synthétiser lui-même. Ces acides gras doivent donc être apportés obligatoirement par l’alimentation. A partir
d’eux l’organisme est ensuite capable de synthétiser les autres acides gras, dont le corps en a besoin pour
fonctionner. Ces derniers acides gras pouvant être synthétisés prennent le nom d’acides gras essentiels.

Pour les chimistes, en revanche, les acides gras sont dits essentiels si l’organisme en a besoin pour vivre et
s’il n’est pas capable de les synthétiser lui-même. C’est en fait ceux que les nutritionnistes appellent acides
gras indispensables. Les autres acides sont tout simplement appelés acides gras par les chimistes alors que
les nutritionnistes les appellent acides gras essentiels. Ainsi, il faudra toujours faire attention dans
l’appellation des acides gras c’est à dire si l’on se place d’un point de vue chimiste ou nutritionniste.

La définition la plus courante et la plus utilisée est celle des chimistes et c' est cette définition que nous allons
prendre en compte dans notre cas : Un acide gras est qualifié d' "essentiel" lorsque l' organisme ne peut les
fabriquer qu'en petite quantité voire pas du tout ; ils doivent, par conséquent, être apportés par la nourriture
quotidienne ou par une supplémentation appropriée.

L'existence de ces acides gras dits "essentiels" et leurs fonctions furent découvertes par des scientifiques
ayant observé des carences d'acide linolénique chez des patients souffrant d'arrêt de croissance, de
dermatoses, de diminution de taux de reproduction, de problèmes cardiaques et rénaux ...

Les acides gras essentiels sont au nombre de deux : l’acide linoléique (C18:2, w-6) et l’acide alpha
linolénique(C18:3, w-3). Chacun d’eux appartient à une famille différente ; le premier est de la famille
des oméga 6 et le deuxième est de la famille des oméga 3. L’acide linoléique est principalement contenu dans
certaines huiles végétales dites vierges et de première pression à froid (huile d’arachide, huiles d'onagre, de
tournesol, de carthame, ...), dans les oeufs, les laitages, dans la viande de gibier sauvage (particulièrement
dans le foie). L’acide alpha-linoléniqueprovient des végétaux verts, de certains végétaux aquatiques (ex:
Spiruline), des produits de la mer (ex: huiles de poissons des mers froides tels le saumon, le flétan, le
maquereau, ... ), de certaines huiles végétales (de bourrache, huiles de noix, de soya, de lin, ... ). Les deux
acides constituent ensemble ce qu'on appelait autrefois la vitamine F.

Les différentes familles d'acides gras concourent électivement à la constitution de sortes précises de tissus : les
cellules nerveuses se nourrissent essentiellement des acides de la famille oméga 3 alors que le développement
des muscles fait appel aux acides gras de la famille des oméga 3 et ceux de la famille des oméga 6.

Lipides simples

Les lipides simples ou homolipides sont les lipides qui ne contiennent que le carbone, l'hydrogène et
l'oxygène. Ils sont souvent des esters d'un alcool et d'acides gras. Les lipides simples sont classés en trois
groupes : lesglycérides, les cérides et les stérides.

Glycérides

Les glycérides sont des lipides simples aussi appelés graisses. Ce sont des esters du glycérol et d'acides
gras (un, deux ou trois acides gras). Selon le nombre d'acides gras combinés au glycérol, on distingue
14
les monoglycérides, lesdiglycérides et les triglycérides. Les triglycérides sont les constituants principaux
des graisses animales et des huiles végétales (plus de 95%). Les monoglycérides et les diglycérides sont
beaucoup moins abondants que lestriglycérides.

Dans l'organisme, les lipides sont stockés essentiellement sous forme de triglycérides. Les lipides provenant
de l'alimentation sont lipolysés au niveau des intestins en acides gras et en glycérol. Ces derniers sont
absorbés et sont de nouveau reconstitués dans l'organisme pour former les triglycérides adipeux.

Cérides

Les cérides sont également appelés cires. Ce sont des esters d'un alcool aliphatique primaire de longue
chaîne, appelé alcool gras, et d'acides gras supérieurs à l'acide palmitique (16 atomes de carbones). Ils
se trouvent aussi bien chez les végétaux que chez les animaux. Chez les végétaux, ils sont représentés par une
cuticule plus au moins imperméable à la surface des feuilles et des fruits et jouent un rôle protecteur.

Stérides

Les stérides sont des esters d'acides gras et de stérols. Les stérols sont des alcools tetracycliques
rattachés au groupe des stéroïdes.

Suivant l'origine des stérides, on distingue 3 groupes : les fungistérols (qui sont spécifiques aux
champignons), lesphytostérols (constituants de la partie insaponifiable des végétaux) et
les zoostérols (présents dans les tissus animaux). Le représentant principal des zoostérols est
le cholestérol.

Le cholestérol, malgré sa mauvaise réputation, est essentiel à notre santé : il s'associe aux phospholipides
pour former les membranes des cellules animales (il n'y a pas de cholestérol chez les végétaux) et sert aussi à
former différentes molécules essentielles comme les hormones stéroïdes, la vitamine D ou les sels biliaires (ces
derniers sont contenus dans la bile; ils aident à la digestion des lipides dans l'intestin).

La plupart de nos cellules fabriquent du cholestérol. Près de 80% du cholestérol de l' organisme est ainsi
synthétisé. Le reste provient de l'alimentation. La consommation d'aliments riches en cholestérol et en gras
saturés tend à faire augmenter le taux de cholestérol sanguin.

15
Toutes les études démontrent qu'il y a une corrélation élevée entre un taux de cholestérol sanguin élevé et
les risques de maladies cardiaques, particulièrement l'athérosclérose.

Le cholestérol est présent sous deux formes dans l'organisme : le bon cholestérol et le mauvais
cholestérol. Le bon cholestérol (HDL : High Density Lipoproteins) est celui qui, uni aux acides gras essentiels
des huiles vierges, est assimilable par l'organisme. Le mauvais cholestérol (LDL : Low Density Lipoproteins) est
celui qui ne faisant qu'accompagner les graisses et se dépose n'importe où.

Lipides complexes

Les lipides complexes sont des lipides qui contiennent en plus du carbone, hydrogène et oxygène un ou
plusieurs hétéroatomes (azote, phosphore, soufre). Suivant la nature de l'hétéroatome, on distingue :
les lipides phosphorés, leslipides azotés et les lipides soufrés.

Lipides phosphorés

On appelle phospholipides (ou lipides phosphorés) les composés lipidiques contenant du phosphore. Ce
sont les constituants principaux des membranes biologiques. On désigne sous le terme "phospholipides"
l’ensemble desglycérophospholipides et des sphingophospholipides.

Les glycérophospholipides sont des esters de glycérol, 2 acides gras, un phosphate et un alcool. Selon
le type d'alcool, on distingue le phosphatidylcholine (alcool = choline),
le phosphatidyléthanolamine (alcool = éthanolamine), le phosphatidylsérine (alcool = sérine) et
le phosphatidylinositol (alcool = inositol).

Les phosphatidylcholine sont connues sous le nom de " lécithine ". Ce composé est présent dans tous les
tissus vivants, en particulier dans les tissus nerveux et dans les globules rouges du sang. On trouve également
deslécithines dans les végétaux et le jaune d'œuf. La lécithine est utilisée comme émulsifiant dans la
margarine et dans d'autres préparations alimentaires. Les lécithines commerciales sont produites
principalement à partir de soja.

16
Les sphingophospholipides sont des lipides membranaires ne contenant pas de glycérol. Ce sont composés
d'un acide gras à longue chaîne, un alcool gras aminé comme la sphingosine ou un de ses dérivés et
un phosphate. Lasphingosine est un composé de 18 atomes de carbone, une double liaison trans, un
groupement aminé et 2 hydroxydes.

Lipides azotés

On appelle lipides azotés les composés lipidiques contenant de l' azote. Ce sont des constituants des
membranes biologiques. On distingue dans ce groupe : les acyles sphingosine ou céramides d'une part et
lessphingosidolipidiques ou glycolipides (cérébrosides) d'autre part.

Comportement des lipides dans l' eau

Les lipides sont des molécules amphiphiles : ils ont une tête polaire (hydrophile) qui aime l'eau et
une queue apolaire (hydrophobe) qui pousse l'eau. Le caractère amphiphile est très accentué chez
les phospholipides, les acides gras dans les savons et les sphingolipides. Il est moins accentué chez
les glycérides et les stérides. C'est ce caractèreamphiphile qui conditionne l'organisation des lipides dans l'eau
en : mono-couches, bi-couches (liposomes) oumicelles.

17
En déposant une petite quantité d'huile à la surface de l'eau, les molécules de lipides forment une couche
mono-moléculaire (mono-couches) à l'interface eau-air : les parties hydrophiles du lipide se dirigent vers
l'eau et lesparties hydrophobes se dirigent vers l'air.

Certains lipides comme les savons ou les détergents ménagers sont apparemment solubles dans l'eau. En
réalité, il s'agit d'un regroupement des lipides sous forme de micelles qui restent en suspension dans l'eau.
Dans une micelleles parties polaires (hydrophiles) se dirigent vers l'extérieur (en contact avec l'eau) et
les parties apolaires(hydrophobes) se dirigent vers l'intérieur (en contact avec les autres parties
hydrophobes). Le diamètre d'une micelleest d'environ 20 nm.

L'action détergente des lessives est due à cette propriété de micellage. Lorsque l’on agite l’eau contenant
un lessive, les gouttelettes d’huile ou de graisse (salissures grasses) s’associent à la partie centrale des micelles
en raison de leur caractère hydrophobe. Ainsi, les salissures grasses se trouvent en suspension dans les
micelles. Lors du rinçage, ces micelles sont entraînées par l’eau et les salissures sont ainsi détachées de leur
support.

Les lipides fortement amphiphiles comme les phospholipides ou les sphingolipides ne forment pas
de micelles ou des mono-couches mais des bi-couches lipidiques (liposomes). Dans une bicouche les parties
polaires sont à l' extérieur et les parties apolaires sont à l'intérieur.

18
 Réactions chimiques des lipides

Réaction de saponification

Les acides gras sont des acides faibles. Ils réagissent avec des bases minérales pour obtenir du savon. Les
savons les plus connus sont les savons proprement dites de sodium (savons dures) ou de potassium (savons
moues).

(RCOO- , K+) est le savon. Le savon est un composé bipolaire : une tête hydrophile COO- et une chaîne
latérale hydrophobe R. Les savons sont doués d'un pouvoir détergeant dû à leur propriété d'abaisser les
forces d'adhésion entre la souillure et le linge ce qui la libère et la fait passer dans la phase aqueuse (Voir plus
haut : Comportement des lipides dans l'eau).

Les acides gras peuvent être régénérés à partir du savon et ceux en présence d'un acide comme l'acide
chlorhydrique (HCl) selon la réaction suivante :

(RCOO- , K+) + HCl <=======> RCOOH + (Cl- , K+)

L'acide peut être tout simplement le dioxyde de carbone de l'air (CO 2) dissous dans l'eau. C'est pourquoi une
solution savonneuse en contact prolongé avec l'air perd son pouvoir détergeant. Dans ce cas la réaction est la
suivante :

2(RCOO- , K+) + H2CO3 <=======> 2(RCOOH) + CO3K2

En industries agroalimentaires, la réaction de saponification est utilisée pour éliminer l'excès d'acidité des huiles
alimentaires brutes (Opération de neutralisation) et pour la production du savon. La quantité de KOH (en mg)
nécessaire pour neutraliser 1 g de lipides est appelée " Indice de Saponification (I.S) " :

L'indice de saponification renseigne également sur la longueur moyenne des chaînes d'acides gras
constituant le lipide en question. Plus l'I.S est élevé, plus la chaîne est courte.

Réaction d'estérification

La réaction d'estérification est une réaction d'un acide et d'un alcool. Le produit de la réaction est un ester.
La réaction inverse est l' hydrolyse.

Acide + Alcool <======> Ester + Eau

La réaction d'estérification est importante pour les raisons suivantes :

19
 Naturellement, les lipides sont des esters d'un alcool et d'un acide gras.
 Pour la séparation analytique des acides gras par chromatographie en phase gazeuse ou par distillation
fractionnée (distillation en plusieurs étapes), on les transforme à l' état d'esters méthylique ou éthylique. Ces
derniers ont un point d'ébullition de 30 à 40°C inférieure à celui de leurs acides gras non estérifiés.

Dans les industries agroalimentaires (IAA), la réaction d'estérification est utilisée pour déterminer la
composition en acides gras des huiles végétales et des graisses animales dans le but de déterminer
les mélanges frauduleux(mélange avec d'autres huiles de nature différente). La réaction inverse de
l'estérification est utilisée pour la production d'alcools à partir de matières grasses.

Réaction d'hydrogénation

L'hydrogénation des acides gras insaturés se fait en employant l'hydrogène (H2) sous une pression de 100
à 200 bar, une température de 200 à 400 °C et en présence de catalyseurs, en particulier les métaux de
transition comme le platine (Pt), le nickel (Ni), le zinc (Zn), etc. Dans ces conditions réactionnelles, les acides
gras insaturés fixent l' hydrogène pour donner des acides gras saturés.

— CH2 — CH = CH — CH2 — + H2 ———> — CH2 — CH2 — CH2 — CH2 —

L'hydrogénation des lipide est un procédé visant à rendre les huiles solides ou semi-solides (margarines) et
moins sensibles à l'oxydation (rancissement). Les acides gras partiellement hydrogénés sont utilisés dans
l'industrie agro-alimentaire comme agent de texture pour rendre les aliments plus fermes et moins suintants,
comme conservateur pour éviter le rancissement, ou comme désodorisant dans certaines huiles de poisson. Ils
se retrouvent ainsi dans de nombreux produits alimentaires transformés, notamment les margarines.

L'hydrogénation d'un mélange d'acides gras peut être sélective ou non selon les conditions réactionnelles. La
sélectivité de la réaction est en rapport avec le degré d'insaturation de l'acide gras ou du lipide. L'acide gras le
plus insaturé est hydrogéné en premier. Par exemple, dans un mélange d'acide oléique (1 double liaison), acide
linoléique (2 doubles liaisons) et acide linolénique (3 doubles liaisons), l'acide linolénique est saturé en premier,
puis l'acide linoléique et enfin l'acide oléique.

Une hydrogénation sélective est obtenue moyennant une augmentation de la température de la réaction,
alors que l'hydrogénation non sélective est obtenue suite à une augmentation de la pression ou de l'agitation.

L'hydrogénation peut être partielle ou totale. Dans le premier cas, une partie des acides gras insaturés est
transformée en acides gras saturés. Les produits finis répondent à des spécifications, en particulier de teneur
en solide, conditionnées par l’usage auquel ils sont destinés. Dans le second cas, tous les acides gras insaturés
sont transformés en acides gras saturés.

La réaction d'hydrogénation ne va pas sans inconvénients, surtout si l'hydrogénation est partielle. Il

s'agit de la formation d'isomères géométriques Cis et Trans. Ces derniers sont moins digestibles que les
isomères Cis et sont impliqués dans des maladies d'athérosclérose (réduction de la cavité des artères par la
formation des plaques d’athérome constituées de dépôt lipidique). Par conséquent, cette réaction doit être
conduite avec attention surtout si la matière grasse hydrogénée est produite pour un usage alimentaire.

Réaction d'intérestérification

L’intérestérification correspond à la modification de la structure glycéridique des corps gras

par réarrangement moléculaire des acides gras sur le glycérol. Ceci entraîne des modifications
importantes des propriétés physiques d' un corps gras. C' est une méthode qui permet de transformer une huile
à une graisse sans modifier la nature de ses acides gras, seule leur « distribution » sur le glycérol étant
changée. Lorsque cette opération est réalisée, non sur un seul corps gras, mais sur un mélange de deux huiles
ou graisses différentes, on parle de transestérification. Ce procédé ne conduit à la formation d’aucun acides
gras "trans". L’intérestérification permet ainsi une meilleure maîtrise de la qualité à la fois fonctionnelle et
nutritionnelle des matières grasses et constitue une alternative à la méthode d' hydrogénation.

20
La réaction d’intérestérification peut être chimique ou enzymatique :

L’intérestérification chimique se fait spontanément par chauffage au dessus de la température de fusion du

triglycéride. Elle est plus facile et plus rapide en présence des catalyseurs métalliques tels que les oxydes de
métaux (oxyde de zinc, oxyde de fer, etc.) ou les alcalis (NaOH, KOH, LiOH). L’intérestérification chimique est
relativement économique et est utilisée à l’échelle industrielle pour produire des graisses plastiques saturées à
teneur nulle ou faible en gras trans.

L’intérestérification enzymatique offre une meilleure maîtrise des produits générés au cours de la réaction.
Les enzymes sont très spécifiques et peuvent être sélectionnées pour cliver des liaisons esters précises, c’est-à-
dire occupant une position particulière sur la molécule. Comme l’intérestérification enzymatique peut se faire à
des températures plus basses que l’intérestérification chimique, il y a moins de dégradations.

Contrairement aux huiles intérestérifiées chimiquement, celles intérestérifiées enzymatiquement n’ont pas
besoin d’être lavées et blanchies.

Réaction d' oxydation des lipides

Les principaux facteurs déterminant la durée de vie des lipides sont les réactions d’oxydation qui peuvent
être classées, selon leur mécanisme, en : autooxydation, photooxydation et oxydation enzymatique. Les
substrats des réactions d’oxydation sont principalement les acides gras insaturés. Ils s’oxydent en général plus
vite lorsqu’ils sont libres et plus insaturés. Les acides gras saturés ne s’oxydent qu’à une température
supérieure à 60°C, tandis que les acides polyinsaturés s’oxydent même lors de l’entreposage des aliments à
l’état congelé. Le principal problème posé par ces réactions réside dans la formation de composés volatils
d’odeur désagréable (rancissement) et la formation des peroxydes qui sont des molécules cancérigènes.

Réaction des acides gras avec les halogènes

Les acides gras insaturés fixent les halogènes par une réaction d'addition.

CH2 — CH = CH — CH2 — + I2 ————> — CH2 —CHI — CHI — CH2 —

Cette réaction est surtout exploitée avec l'iode et le brome pour évaluer le degré d'insaturation des acides gras.

La quantité d'iode (en gramme) nécessaire pour fixer 100 gramme d'un acide gras est appelée " Indice
d'iode".

Utilisation des lipides

Outre leurs rôles métaboliques, les lipides sont utilisés dans plusieurs préparations alimentaires :

Les huiles végétales hydrogénées sont utilisées comme matière première pour la fabrication de la margarine et
de "Shortening" et comme ingrédients dans d'autres préparations comme les biscuits.

Certains lipides comme la lécithine sont utilisés comme émulsifiants dans les margarines, les mayonnaises et
autres préparations.

21
 LES PROTIDES
Table des matières
 Introduction
 Acides aminés
 Peptides
 Protéines
o Classification des protéines
o Structure des protéines
o Dénaturation de la structure des protéines
 Exemples de protéines

 Dégradation des protéines

o Dégradation chimique des protéines
o Dégradation enzymatique des protéines
 Qualité nutritionnelle des protéines
 Propriétés fonctionnelles des protéines alimentaires

Introduction

Les protéines furent découvertes par le chimiste hollandais Gerhard Mulder (1802-1880). Le
terme protéine vient du grec prôtos qui signifie premier, essentiel. Ceci fait probablement référence au fait que
les protéines sont indispensables à la vie et qu'elles constituent souvent la part majoritaire du poids sec des
organismes (plus de 50% de leur poids sec).

Les protéines sont des macromolécules constituées d'acides aminés, qui, à leur tour, sont composés de
carbone, d'hydrogène, d'oxygène, d'azote et parfois de soufre. Ces acides aminés sont liés par des liaisons
peptidiques sous forme de longs filaments (chaînes polypeptidiques). Ceux-ci s'enroulent en un nombre quasi
infini de formes hélicoïdales ou sphériques, ce qui explique l'immense variété des fonctions assurées par
les protéines. Elles sont présentes chez tous les organismes vivants et sont essentielles à leur fonctionnement.
On estime qu'il existe environ trente mille protéines différentes chez l'homme, dont 2% seulement ont été
décrites.

La forme des protéines est très variable : elle va des longues fibres présentes dans les tissus conjonctifs et les
cheveux aux globules compacts et solubles capables de traverser la membrane des cellules. Elles servent à
construire et à entretenir les cellules, et leur dégradation chimique fournit de l'énergie, produisant près de 5,7
kilocalories par gramme. Outre leur rôle dans la croissance et l'entretien des cellules, les protéines sont
également responsables de la contraction des muscles. Les enzymes digestives sont des protéines, de même
que l'insuline et la plupart des autreshormones, ainsi que les anticorps du système immunitaire et
l'hémoglobine. Les chromosomes, qui transmettent toutes les caractéristiques héréditaires sous forme de
gènes, sont constitués d'acides nucléiques et de protéines(histones).

Acides aminés

Les acides aminés (ou aminoacides) sont des composés organiques contenant le groupe amino (–NH2) et
le groupe carboxyle (–COOH), et sont les constituants fondamentaux des protéines.

Parmi les acides aminés, on distingue ceux qui entrent dans la composition des protéines et sont
appelés alpha-aminoacides et ceux qui existent dans la nature mais ne font pas partie de la composition des
protéines.

Alpha-aminoacides

Parmi les acides aminés, vingt entrent dans la composition des protéines. Ce sont les alpha-aminoacides,
molécules chargées ou électriquement neutres : l'alanine, l'arginine, l'asparagine, l'acide aspartique,
la cystéine, l'acide glutamique, la glutamine, la glycine, l'histidine, l'isoleucine, la leucine, la lysine,
la méthionine, la phénylalanine, laproline, la sérine, la thréonine, le tryptophane, la tyrosine et
la valine.

Ces acides aminés ont la formule semi-développée générale suivante : (Figure 1)

22
 Comme le montre la figure 1 , les groupes amino et carboxyle sont liés au même atome, l'atome
de carbone alpha. C'est par le groupe R que les molécules des vingt acides aminés diffèrent les unes des
autres. Dans les molécules du plus simple des acides aminés, la glycine, R est un atome d'hydrogène. Les
autres acides aminés ont des groupes R plus complexes, constitués d'atomes de carbone, d'hydrogène et, dans
certains cas, d'oxygène, d'azote ou de soufre.

Selon la nature du groupement R, on distingue : les acides aminés aliphatiques, les acides aminés
aromatiques, lesacides aminés hydrophiles, les acides aminés hydrophobes, les acides aminés
alcools, les acides aminés soufréset les acides aminés azotés.

Les acides aminés sont aussi classés selon leur pH isoélectrique, et on distingue trois catégories :

 Les aminoacides acides : Asparagine et acide glutamique (glutamate).

 Les aminoacides basiques : Lysine, arginine, et histidine.
 Les aminoacides neutres : les autres aminoacides.

Le pH isoélectrique ou point isoélectrique (PI), est le pH où une molécule est sous sa

forme zwitterionique (ion mixte), sa charge globale étant alors nulle. Si pH < PI, la charge globale est
positive, car la molécule a tendance à conserver ses protons ou à en capter du milieu acide. Si pH > PI, la
charge globale est négative, car la molécule a tendance à céder ses protons au milieu basique.

Principaux acides aminés

Sur les tableaux 1 et 2, les acides aminés sont classés selon leur caractère hydrophobe ou hydrophile.

Tableau 1 : Acides aminés à caractère hydrophobe

Nature du Formule du Nom de l’acide aminé Propriétés/ Rôle dans la structure des
groupement R groupement R (abréviations) protéines

Non polaire / Le faible encombrement stérique

Aliphatique H– Glycine (Gly, G)
confère flexibilité à la chaîne protéique

Non polaire / Le faible encombrement stérique

Aliphatique CH3– Alanine (Ala, A)
confère flexibilité à la chaîne protéique

Non polaire / Le faible encombrement stérique

Aliphatique (CH3)2–CH– Valine (Val, V)
confère flexibilité à la chaîne protéique

23
 Non polaire / Le faible encombrement stérique
Aliphatique (CH3)2–CH–CH2– Leucine (Leu, L)
confère flexibilité à la chaîne protéique

Non polaire / Le faible encombrement stérique

Aliphatique CH3–CH2–C(CH3)H– Isoleucine (Ile, I)
confère flexibilité à la chaîne protéique

Non polaire. Le noyau indole (In) absorbe très

Noyau indole In–CH2– Tryptophane (Trp, W)
fortement les UV.

Non polaire / L'hétérocycle (le dernier carbone est

Aliphatique
(N)–CH2–CH2–CH2– Proline (Pro, P) relié au N de la fonction amine) confère rigidité à
(pliée)
la chaîne protéique

Aromatique Phe–CH2– Phénylalanine (Phe, F) Non polaire

Groupe soufré CH3–S–CH2–CH2– Méthionine (Met, M) Non polaire

Tableau 2 : Acides aminés à caractère hydrophile

Nature du Formule du Nom de l’acide Propriétés/ Rôle dans la

groupement groupement R aminé structure des protéines
R (abréviations)

Alcool OH–CH2– Sérine (Ser, S) Polaire, non chargé

Alcool CH3–CH(OH)– Thréonine (Thr, T) Polaire, non chargé

Aromatique PheOH–CH2– Tyrosine (Tyr, Y) Polaire, non chargé

Groupe soufré HS–CH2– Cystéine (Cys, C) Polaire, non chargé / Forme des
ponts « disulfures » entre les chaînes
qui stabilisent la structure.

Amide NH2–CO–CH2– Asparagine (Asp, Polaire, non chargé

N)

Amide NH2–CO–CH2–CH– Glutamine (Gln, Polaire, non chargé

Q)

Amine NH2–(CH2)4– Lysine (Lys, K) Polaire, chargé positivement

24
 Amine NH=C(NH2+)–NH– Arginine (Arg, R) Polaire, chargé positivement
(CH2)3–

Imidazole Im–CH2– Histidine (His, H) Polaire, chargé positivement

Carbonate COO-–CH2– Aspartate (Asp, Polaire, chargé négativement

D)

Carbonate COO-–CH2–CH2– Glutamate (Glu, Polaire, chargé négativement

E)

Acides aminés essentiels

La plupart des plantes et des micro-organismes peuvent synthétiser, à partir de composés minéraux, tous
les acides aminés qui sont nécessaires à leur croissance. Les animaux, eux, ne peuvent obtenir
certains acides aminés que par leur nourriture ; ces acides aminés particuliers sont dits essentiels.

Chez l'homme, les acides aminés essentiels sont en nombre de neuf : la lysine, le tryptophane, la valine,
l'histidine, la leucine, l'isoleucine, la phénylalanine, la thréonine et la méthionine. L’histidine est
un acide aminé essentieluniquement pour les enfants. A côté de ces neufs acides aminés, s'ajoutent
les acides aminés considérés commeconditionnellement indispensables (indispensables dans certains
conditions). Par exemple, la glutamine et l’argininepeuvent devenir indispensables pendant les périodes
de stress métabolique.

Les acides aminés essentiels proviennent de l'alimentation. On les trouve dans les aliments d'origine
animale, riches en protéines, ou dans des associations de protéines végétales.

Autres acides aminés

Outre les acides aminés contenus dans les protéines, plus de 150 autres ont été trouvés dans la nature ; les
groupes carboxyle et amine de certains sont liés à des atomes de carbone différents. On rencontre ces acides
aminés inhabituels dans des champignons ou plantes plus complexes.

Peptides

Les chaînes peptidiques sont le produit de la polymérisation covalente des aminoacides par une liaison
peptidique. Elles diffèrent par le nombre, la nature et l'ordre des aminoacides. On définit arbitrairement :

 Peptides : enchaînement d'un nombre d'aminoacides inférieur à 50. Parmi ceux-ci, on parle
d'oligopeptides pour un nombre d'aminoacides inférieur à 10 et de polypeptides pour un nombre supérieur
à 10.
 Protéines : enchaînement d'un nombre d'aminoacides au-delà de 50.

Formation de la liaison peptidique

Lorsqu'une cellule vivante synthétise une protéine, le groupe carboxyle d'un acide aminé réagit avec
le groupe amino d'un autre acide aminé pour former une liaison peptidique (CO—NH). Le groupe
carboxyle du deuxième acide aminé réagit de la même façon avec le groupe amino d'un troisième, et ainsi
de suite, jusqu'à la formation d'une chaîne, ou peptide, qui peut contenir de deux à plusieurs centaines
d'acides aminés. Les deux aminoacides aux extrémités de la chaîne sont appelés : N-terminal pour celui
qui a sa fonction α-aminée libre et C-terminal pour celui qui a sa fonction α-COOH libre.

25
 Hydrolyse de la liaison peptidique

La liaison peptidique est très stable, son hydrolyse spontanée est quasiment nul ; mais elle peut
être hydrolyséepar voie chimique ou enzymatique.

L'hydrolyse chimique peut être complète ou spécifique :

 L'action de l'acide chlorhydrique (HCl) 6M sur un peptide, à ébullition pendant au moins 24 heures, aboutit à un
hydrolysat contenant les aminoacides. Cependant, certains acides aminés comme le tryptophane peuvent
être détruits.
 Certains réactifs hydrolysent une liaison peptidique avec une spécificité sur un des aminoacides participant
à la liaison. Par exemple, le bromure de cyanogène (BrCN) hydrolyse la liaison peptidique du côté
carboxyle de laméthionine et le 2-nitro-5-thiocyanobenzoate (NTCB) hydrolyse la liaison peptidique du côté
amine de la cystéine.

L'hydrolyse enzymatique des liaisons peptidiques peut être réalisée par des enzymes
protéolytiques (ou protéasesou encore peptidases) qui sont des hydrolases. La spécificité principale de
ce groupe d'enzymes est l'hydrolyse des liaisons peptidiques. Leur spécificité secondaire permet de les
classer en deux groupes :

 Exopeptidases : Ces enzymes n'hydrolysent que la première liaison peptidique (aminopeptidase) ou la

dernière liaison peptidique (carboxypeptidase) en libérant l'aminoacide terminal. Bien évidemment, le processus
recommence sur le peptide amputé d'un aminoacide (un temps d'hydrolyse court permet de libérer un seul
aminoacide).
 Endopeptidases : Ces enzymes hydrolysent les liaisons peptidiques internes entre deux aminoacides i et
(i+1) selon leur spécificité (spécificité du résidu en position i ou i+1). L'hydrolyse d'un peptide par une
endopeptidase donnera plusieurs fragments peptidiques : si on a m coupures (m liaisons peptidiques
hydrolysées), le peptide sera dégradé en (m+1) fragments peptidiques.

Protéines

Une protéine, aussi appelé protide, est une macromolécule composée par une chaîne (ou séquence)
d'acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques (Figure 3). En général, on parle
de protéine lorsque la chaîne contient plus de 50 acides aminés.

Classification des protéines

Plusieurs bases sont utilisées pour la classification des protéines : leur composition chimique, leur rôle
biologiquedans l'organisme et leur solubilité.

En fonction de leur composition chimique, les protéines peuvent être réparties en deux groupes :
les holoprotéineset les hétéroprotéines. Les holoprotéines, ou protéines simples, contiennent
exclusivement des acides aminés. On les divise
en protamines, histones, gluténines, prolamines, albumines, globulines et scléroprotéines.
Leshétéroprotéines contiennent en plus des acides aminés, une partie non protéique,
appelée groupement prosthétique et qui joue un rôle important dans la fonction de la protéine. En
fonction du type du groupement prosthétique, ces protéines sont de nouveau divisées
en nucléoprotéines, lipoprotéines, glycoprotéines,phosphoprotéines, hémoprotéines, flavoprotéines
et métalloprotéines. Les ions métalliques les plus retrouvés dans les métalloprotéines sont le fer, le zinc, le
calcium, le molybdène et le cuivre.

26
En fonction de leur rôle biologique dans l'organisme, on distingue deux grandes classes des protéines :
les protéines fibreuses et les protéines globulaires. Les protéines fibreuses sont trouvées dans les tissus
et les éléments de structure comme les muscles, les os, la peau, les composants ou les membranes cellulaires.
Elles accomplissent destâches structurelles et se composent d’unités aux structures secondaires simples et
répétitives (hélice alpha et feuillet bêta). Le collagène et la kératine sont des protéines
fibreuses présentant une conformation en hélice alpha, la fibroïne de soie (protéines fibreuses) a une
conformation en feuillet plissé bêta. Les protéines globulaires jouent un rôle essentiel dans le métabolisme
et remplissent plusieurs autres fonctions. Les enzymes, un groupe deprotéines possédant une activité
catabolique hautement spécifique, constituent un sous-groupe essentiel desprotéines globulaires. Les
autres protéines globulaires sont les hormones (insuline par exemple), les protéines motrices (par
exemple, la myosine du muscle), les protéines de transport (hémoglobine), les protéines de
l’immunité dans le sang des animaux vertébrés (par exemple, immunoglobuline) et toutes les protéines
principales de stockage (protéines de réserve) comme la glycinine du soja et l’ovalbumine de l’œuf.

En fonction de leur solubilité, on distingue les protéines solubles et les protéines insolubles.
Les protéines solublessont divisées en deux groupes : les protéines solubles dans l'eau pure (comme
l'albumine) et les protéines qui ne se dissolvent qu’en présence de sels neutres ou dans un milieu
légèrement acide ou faiblement alcalin (comme les globulines). Quant aux protéines insolubles, comme
les scléroprotéines, elles sont insolubles dans tout milieu aqueux.

Structure des protéines

Chaque protéine est formée d'une séquence linéaire de plusieurs acides aminés. Cette séquence (par
exemple : Lys-Ala-Ile-Thr-...) détermine ce qu'on appelle «la structure primaire» de la protéine . Toutefois,
une protéine ne garde jamais une forme strictement linéaire. L'énergie contenue dans les liaisons hydrogène,
les ponts disulfures, l'attraction entre les charges positives et négatives, et les radicaux hydrophobes ou
hydrophiles, imposent à la protéine une structure secondaire, principalement en hélice ou en feuillet. Les
molécules deviennent encore plus compactes en adoptant une structure tertiaire. Lorsqu'une protéine est
constituée de plus d'une chaîne polypeptidique, comme l'hémoglobine et certaines enzymes, on dit qu'elle a
une structure quaternaire (Figure 4).

27
 Dénaturation de la structure des protéines

La structure des protéines est très sensible aux traitements physico-chimiques. De nombreux procédés
peuvent conduire à la dénaturation des protéines en affectant les structures
secondaire, tertiaire et quaternaire. Les traitements physiques pouvant induire une dénaturation sont
le chauffage, le refroidissement, les traitements mécaniques, la pression hydrostatique et
les radiations ionisantes . Les interactions avec certains produits chimiques peuvent également dénaturer les
protéines : acides et bases, métaux et hautes concentrations salines, solvants organiques, etc.

La dénaturation des protéines est un processus complexe qui induit des changements de conformation
(structures secondaire, tertiaire et quaternaire) importants. Au cours du processus de dénaturation, des
intermédiaires partiellement instables peuvent apparaître. Chaque modification de structure de la protéine
native est appeléedénaturation. La dénaturation des protéines peut être réversible ou irréversible. Les
effets de la dénaturation sont variés :

 Modification de la solubilité liée à une exposition différente des unités peptidiques hydrophiles ou hydrophobes,
 Modification du pouvoir de rétention d’eau,
 Perte d'activité biologique par exemple pour les enzymes,
 Augmentation du risque de dégradation chimique à cause de l'exposition des liaisons peptidiques moins stables,
 Modification de la viscosité des solutions,
 Modification ou perte des propriétés de cristallisation.

Exemples de protéines

Histones

Les histones sont des protéines globulaires à caractère basique dû à la présence de forte proportion de lysine
et d’arginine. On les rencontre associées aux ADN du noyau des cellules somatiques (cellules qui ne concerne
pas la reproduction). Les histones sont solubles dans l'eau et non coagulables par la chaleur. Leur point
isoélectrique (PI) est compris entre 10 et 12.

Protamines

Les protamines sont des protéines de faible poids moléculaire, riches en acides aminés basiques de type
arginine et ne contiennent ni soufre ni acides aminés aromatiques. Elles se trouvent associées aux ADN des
poissons et des végétaux. Les protamines sont solubles dans l'eau et non coagulables par la chaleur. Leur PI
est compris entre 10 et 12.

Prolamines et gluténines

Les prolamines et les gluténines sont des protéines spécifiques aux végétaux et sont rencontrés
particulièrement dans les grains de céréales où elles constituent une partie des substances protéiques de
réserve.

Les prolamines sont riches en proline, en aspartate et en glutamate, mais pauvres en lysine et en
tryptophane. Leur richesse relative en coline leur attribue la propriété de solubilité dans l'alcool à 70%.
La zéine de maïs, la gliadine de blé et l'hordéine de l'orge sont, par exemple, des prolamines. Grâce à
leurs structures spiralées et élastiques, ces protéines apportent aux produits de boulangerie du moelleux et une
excellente cuisson. Les protéines de la famille des prolamines constituent la fraction toxique chez
les intolérants au gluten et principalement l'alpha-gliadine qui est présente dans le froment.

Taux des prolamines dans les céréales

Céréales Prolamines Taux (%)

Avoine Avénine 16

Blé (froment) Alpha-gliadine 69

28
Maïs Zéine 55

Millet Panicine 40

Orge Hordéine 46-52

Riz Orzénine 5

Seigle Sécaline 30-50

Les gluténines ont une composition voisine à celle des prolamines et se distinguent par les proportions
contenues en glutamate (un peu moindre dans les gluténines) et en lysine (un peu élevée dans les gluténines).
Elles sont insolubles dans l'eau, mais solubles dans les acides et alcalins dilués.

Le gluten (la masse protéique élastique restante après extraction de l’amidon du blé) qui est le constituant
principale de la partie protéique des céréales (85% de la quantité des protéines du blé) et un facteur de leur
aptitude à la panification, est constitué de ces deux protéines : prolamines et gluténines.

Albumines et globulines

Les albumines et les globulines sont des protéines globulaires (sphéroprotéines) qui se trouvent, aussi
bien chez les animaux que chez les végétaux.

Les albumines sont riches en acides glutamique (glutamate), en acide aspartique (aspartate), en lysine et en
leucine, mais pauvres en tryptophane. Elles ont un poids moléculaire compris entre 50.000 et 100.000 et
un point isoélectrique situé dans la zone acide (PI < 7). Les albumines sont solubles dans l'eau, coagulables
par la chaleur et précipitent par addition de sulfate d’ammonium entre 66% et 100% de saturation.
L'ovalbumine du blanc d'oeuf, lelactalbumine du lait et la léguméline des légumineuses sont, par exemple,
des albumines.

Les globulines sont des protéines qui contiennent toute la série des acides aminés et sont particulièrement
riche en glutamate et en aspartate. Les globulines sont insolubles dans l’eau pure mais solubles dans les
solutions salines diluées. Elles précipitent par addition de sulfate d’ammonium à 50% de saturation. Ce sont
souvent desglycoprotéines ou des lipoprotéines. L'ovoglobuline du blanc d'oeuf et le lactoglobuline du
lait sont, par exemple, des globulines.

Caséines

La caséine est une phosphoprotéine riche en lysine (l'un des acides aminés essentiels). Dans le lait, elle
se présente sous forme de phophoscaséinate de calcium et représente environ 80% de sa matière
protéique et y est présente sous la forme de microparticules en suspension, encore appelées micelles.
La caséine est coagulable en milieu acide et par la présure. C'est à la caséine que l'on doit le caillé des
fromages (action des ferments et de la présure) et des yaourts (actions des ferments).

À l'état sec, la caséine se présente sous forme d'une poudre blanche, amorphe, insipide et inodore.
La caséine se dissout peu dans l'eau, largement dans les solutions alcalines ou dans les acides fort.

Fibroïnes

La fibroïne est une protéine fibreuse riche en glycine et en alanine, mais aussi en sérine et en tyrosine. On
la trouve, par exemple, dans la soie et la toile d'araignée.

Kératines

29
 La kératine est une protéine résistante et fibreuse, riche en proline et en cystéine, constituant le matériau
principal des téguments (tissus externes de revêtement, comme la peau) et des phanères (productions des
épidermes, comme les poils, les ongles, les écailles, les plumes, le bec, les cornes et les sabots) des animaux.

Collagènes

Le collagène est la protéine la plus abondante chez les vertébrés. Il se trouve dans les os, la peau, les tendons
et les cartilages. Sa molécule contient habituellement trois longues chaînes polypeptidiques, composées
chacune d'environ mille acides aminés. Ces chaînes s'enroulent en une triple hélice régulière, responsable de
l'élasticité de la peau et des tendons.

En solution aqueuse et sous l'action du chauffage, le collagène se transforme en gélatine. La gélatine est
une substance soluble dans l'eau et donne une solution visqueuse. Outre son utilisation comme colle,
la gélatine est utilisée comme gélifiant dans les industries agroalimentaires.

Dégradation des protéines

Contrairement à la dénaturation qui n'affecte que les structures quaternaire, tertiaire et secondaire des
protéines ; ladégradation quant à elle touche la structure primaire des protéines et aboutit par conséquent à
la formation d'autres produits, parfois indésirables. La dégradation des protéines peut être de
nature chimique ou enzymatique.

Dégradation chimique des protéines

La dégradation chimique des protéines peut se produire au cours des processus technologiques ou de
préparations culinaires. Les dégradations les plus connues sont :

 Formation d’isopeptides : par chauffage de ponts intramoléculaires ou intermoléculaires entre les fonctions
amine-terminal de la lysine et acide-terminal de la glutamine/asparagine. La conséquence de cette réaction est
laperte de digestibilité.
 Formation de lysinoalanine : par substitution de la fonction OH de la sérine, ou SH de la cystéine, par la
fonction amine-terminal de la lysine suite à un chauffage en milieu basique (blanc d’oeuf cuit). La conséquence
de cette réaction est la diminution de la valeur nutritive à cause de la formation d'acides aminés anormaux.
 Réaction de Maillard : Réaction entre un sucre réducteur et un groupement aminé. Cette réaction est la
responsable principale de la production des odeurs, des arômes et des pigments caractéristiques des aliments
cuits. Elle peut aussi donner naissance à des composés cancérigènes et également réduire la valeur
nutritionnelle des aliments en dégradant les acides aminés essentiels. La réaction de Maillard est développée
dans la partie relative aux réactions d'altération chimique des aliments.

Dégradation enzymatique des protéines

La dégradation enzymatique des protéines peut intervenir au cours du processus de dégradation biologique
des aliments tel que la fermentation ou la putréfaction. Les plus importantes dégradations enzymatiques des
protéines sont : la formation d'alcools supérieurs et la formation d'amines biogènes.

Formation d'alcools supérieurs

La dégradation des protéines en alcools supérieurs est un processus enzymatique qui intervient lors de la
fermentation alcoolique des fruits, céréales, pommes de terre, etc. La distribution des alcools
supérieurs formés est en partie une image de la distribution des acides aminés disponibles. Par exemple, pour
la production des eaux de vie, les levures utilisent les acides aminés comme source d'azote ; cette activité
conduit à la formation d'alcools supérieurs qui interviennent dans la fraction aromatique des eaux de vie et
sont analysés pour l'authentification de ces produits.

30
 Formation des amines biogènes

La formation des amines biogènes intervient lors de la dégradation microbienne des denrées riches en
protéines(putréfaction des viandes/poissons, maturation des fromages, fermentations diverses). Cette
réaction dedécarboxylation d'acides aminés est catalysée par des enzymes (décarboxylases) présentes chez
certains bactéries (Proteus morganii, Escherichia coli, Lactobacillus bulgaris, …).

Les amines biogènes sont responsables de plusieurs intoxications alimentaires. La plus dangereuse est
l'intoxication scombroïdique due à l'ingestion des produits, notamment les poissons, contenant des doses
élevées en histamine. C'est pourquoi la teneur en histamine des poissons est réglementée et doit être
contrôlée pour éviter ce type d'intoxication chez le consommateur.

L'histamine se développe dans la chair de plusieurs espèces de poisson suite à la décarboxylation de

l'histidine. Cette réaction de décarboxylation est catalysée par l'enzyme histidine-décarboxylase (figure
7). L'histamine est aussi présente naturellement dans divers types d’aliments comme les tomates et les
épinards.

Qualité nutritionnelle des protéines

Les protéines alimentaires sont souvent qualifiées de haute ou de basse qualité nutritionnelle en fonction
de leur profil en acides aminés. Les protéines de haute qualité nutritionnelle contiennent les 9 acides aminés
essentiels dont les proportions sont suffisantes pour couvrir les besoins de l’espèce humaine. Les protéines de
qualité moindre sont déficitaires en un ou plusieurs des neuf acides aminés essentiels qui doivent donc être
apportés par le reste de l’alimentation.

Propriétés fonctionnelles des protéines alimentaires

Les protéines ont un rôle majeur dans les qualités organoleptiques de nombreux aliments frais ou
manufacturés, comme par exemple la consistance et la texture de la viande et produits carnés, du lait et
dérivés, des pâtes et du pain. Ces qualités des aliments dépendent très fréquemment de la structure et des
propriétés physico-chimiques des composants protéiques ou tout simplement des propriétés
fonctionnelles des protéines.

Le terme « propriété fonctionnelle » appliqué aux ingrédients alimentaires est défini comme toute propriété
non nutritionnelle qui influence l’utilité d’un ingrédient dans un aliment. Les diverses propriétés vont contribuer
pour aboutir aux caractéristiques désirées de l’aliment. Quelques unes des propriétés fonctionnelles des
protéines sont : la solubilité, l’hydratation, la viscosité, la coagulation, la texturation, la formation de
pâte, les propriétés émulsifiante et moussante.

La propriété de solubilité des protéines

La solubilité des protéines est leur capacité de se dissoudre dans l'eau. Cette solubilité est fonction du pH, de
la force ionique et de la température du milieu. La solubilité des protéines est minimale dans une zone de pH
31
située autour de leur point isoélectrique (PI). Cette propriété est exploitée pour la préparation des isolats
protéiques d'un aliment, par précipitation isoélectrique.

La solubilité des protéines diminue lors des traitements thermiques. Cette perte de solubilité a des
conséquences majeures sur les propriétés moussantes et émulsifiantes des protéines.

La propriété d’hydratation des protéines : Rétention de l'eau

La propriété d'hydratation d'une protéine concerne sa capacité à absorber de l'eau. L’absorption et

la rétention de l’eau par les ingrédients protéiques jouent un rôle majeur dans la qualité et la texture de
divers aliments.

L'absorption de l'eau est influencée par la présence de groupements ionisables, le pH, la présence de sels et
la température. La composition en acides aminés influence également la capacité des protéines à absorber de
l'eau. Les groupements polaires des protéines (carboxyl, hydroxyl et thiol) ont tendance à lier facilement les
molécules d'eau, ce qui contribue à leur capacité d'absorption des molécules d'eau. Au PI, la capacité des
protéines à absorber des molécules d'eau est minimale puisque la charge nette de la protéine est nulle. Une
faible concentration en sel dans le milieu améliore l'absorption de l'eau ; toutefois, une forte concentration la
diminue. L'absorption de l'eau étant un phénomène exothermique, l'augmentation de la température diminue
l'absorption de l'eau.

L'absorption de l'eau des protéines est spécialement importante dans les aliments comme les breuvages,
les soupes et les saucisses puisqu'elle joue un rôle déterminant sur la texture (viscosité, gélification) de ces
aliments.

La propriété de viscosité des protéines

La viscosité d'une solution protéique est sa propriété qui tend à empêcher son écoulement lorsqu'elle est
soumise à l'application d'une force. Les solutions de grande viscosité résistent à l'écoulement et les solutions de
faible viscosité s'écoulent facilement.

Des variations de pH, de température et de force ionique peuvent modifier la viscosité des solutions
protéiques. Toutefois, elle augmente en milieu alcalin parce que les charges électriques négatives entraînent un
déplissement et une élongation maximale de la protéine. Ce phénomène joue un rôle important dans les
aliments liquides tels que les boissons, potages, sauces et crèmes.

La propriété de coagulation des protéines

Quand des molécules dénaturées s’agrègent pour former un réseau protéique ordonné, le phénomène est
appelécoagulation ou encore, gélification.

La coagulation des protéines est obtenue sous l'action d'agents physiques (température, agitation, ...) et
chimiques (pH, enzymes, ...). L'action de ces agents sur les protéines aboutit à la modification de leur structure
et favorise la formation des ponts disulfures entre leurs acides aminés soufrés : c’est la coagulation. Le réseau
protéique ainsi formé emprisonne, entre ses mailles, l'eau contenue dans l'aliment ce qui donne à l'aliment son
aspect consistant : c'est le gel ou le coagulum.

La propriété de coagulation des protéines est exploitée dans la cuisson des aliments (oeufs, viandes, ...) et
dans la préparation de nombreux autres produits : les gels protéiques de soja (exemple : tofu), les yaourts, les
fromages. Elle est aussi exploitée pour améliorer l’absorption d’eau (épaississement) et pour stabiliser les
émulsions et les mousses.

La propriété de formation de la pâte

Au cours du pétrissage de la farine de certaines céréales, tel que le blé, on assiste à la formation d'une pâte
extensible (propriété des prolamines) et élastique (propriété des gluténines) : c'est la propriété de formation
de la pâte. Cette propriété est exploitée essentiellement dans la fabrication du pain et des biscuits.

La propriété émulsifiante des protéines

32
 Le caractère amphiphile des protéines leur confère la propriété d'être de bons agents tensio-actifs et elles
sont donc utilisées pour stabiliser les phases huile/eau d'une émulsion. De nombreux produits alimentaires
sont des émulsions(lait, crèmes, glaces, …) et les constituants protéiques jouent un rôle prépondérant dans
leur stabilisation.

Les facteurs comme la concentration en protéines, le pH, la solubilité des protéines, la présence de sels ou
d'autres solutés de même que la température influencent les propriétés émulsifiantes des protéines.

EAU DANS LES ALIMENTS

Table des matières
 Introduction
 Propriétés fonctionnelles de l'eau dans les aliments
 Expression de la quantité d'eau dans les aliments
o Teneur en eau
o Activité de l'eau
o Relation entre la teneur en eau et l'activité de l'eau
 Activité de l'eau et conservation des aliments

Introduction

L'eau, de formule chimique H2O, est le constituant majeur de la plupart des aliments. Bien qu'elle n'apporte
aucune valeur énergétique aux aliments, son existence joue un rôle très important. Elle influence la structure,
l'apparence, le goût des aliments et leur susceptibilité à la dégradation.

La teneur en eau des aliments est très variable : 10 à 20% dans les céréales, 60 à 75% dans les viandes et
chairs d'animaux, 80 à 90% dans les fruits et légumes frais.

Teneur en eau de certains aliments

Aliments Teneur en eau (%)

Viandes de boeuf 50 à 70

Viande de poulet 74

Poisson 65 à 81

Poires 80 à 85

Pommes, pêches, oranges 85 à 90

Tomates, fraises 90 à 95

Avocat, banane 74 à 80

Carotte, pomme de terre 80 à 90

33
 Laitue, lentilles 90 à 95

Miel 20

Confiture 28

Farine, riz 12

Poudre de lait 4

La connaissance de la teneur en eau des produits alimentaires est souvent nécessaire et ce pour :

 Nécessité technologique : La connaissance de la teneur en eau des aliments est nécessaire pour la conduite
rationnelle des opérations de récolte, de séchage, de stockage ou de transformation industrielle. C'est un
paramètre essentiel pour l'évaluation et la maîtrise des risques d'altération pendant l'entreposage des denrées
alimentaires.
 Nécessité réglementaire : Dans le cas où des textes réglementaires fixent la teneur limite en eau de certains
aliments pour des raisons d'hygiène ou pour garantir la loyauté des transactions commerciale.
 Nécessité contractuelle : Dans le cas où des contrats commerciaux exigent une teneur limite en eau dans un
aliment.
 Nécessité analytique : Les résultats d'analyse des produits alimentaires sont souvent exprimés par rapport à
une base fixe (matière sèche ou teneur en eau standard).

Propriétés fonctionnelles de l'eau dans les aliments

L'eau a trois fonctions principales dans les aliments. Ces fonctions sont :

 Fonction de solubilisation (ou dispersion) : L'eau dans les aliments est le solvant des constituants hydrophiles.
 Fonction de structuration : L'eau joue un rôle essentiel dans la configuration des macromolécules alimentaires,
notamment les protéines et les glucides. L'eau détermine également la structuration de certains constituants en
micelle. C'est le cas, par exemple, des caséines dans le lait.
 Fonction de mobilisation : L'eau, par rapport aux autres fluides, est le facteur de mobilité le plus répondu dans
les produits alimentaires.

Expression de la quantité d'eau dans les aliments

Teneur en eau

La teneur en eau, ou l'humidité, d'un aliment est la quantité d'eau perdue par la substance lorsqu'on l'amène
en équilibre vrai avec une pression de vapeur nulle (Humidité relative égale à 0%). La quantité d'eau perdue
est constituée de l'eau fixée par des liaisons hydrogène (eau de sorption, eau retenue par effet capillaire ou
osmotique, eau des solutions, eau occluse dans des mailles cristalline et eau de cristallisation) ; l'eau
chimiquement liée par des liaisons covalentes est exclue.

La teneur en eau d'un échantillon d'aliment s'exprime en % de la masse d'eau rapportée soit à la masse de
matière sèche contenue dans l'échantillon, soit à la masse totale de la matière humide de l'échantillon.

Activité de l'eau

L'activité de l'eau (aw) indique la disponibilité de l'eau d'un milieu pour des réactions chimiques, biochimiques,
un changement d'état ou un transfert à travers une membrane semi perméable.

L’activité de l’eau (aw) correspond au rapport entre la pression de la vapeur d’eau de l’aliment (pression de la
vapeur d'eau à la surface du produit) et la pression de la vapeur d’eau pure à la même température °.

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La valeur de l'activité de l'eau varie entre 0 (produit sec au point que toute l’eau est liée à l’aliment, et donc
sans qualité réactive) et 1 (eau pure et sans soluté, difficile à atteindre et surtout à maintenir).

L'aw d'une solution peut être calculée par la formule de RAOULT :

aw = n1/(n1 + n2)

n1 = nombre de moles du solvant (eau).

n2 = nombre de moles du soluté.

Le tableau ci-dessous donne la valeur de l' aw de solutions de différentes concentrations de NaCl et de

saccharose, mesurée à 25 °C.

Aw de solution de NaCl et de saccharose (Concentration en g/100 g d'eau, aw msurée à 25°C)

Aw NaCl Saccharose

0,99 1,75 11

0,96 7,01 25

0,94 10,34 93

0,92 13,5 120

0,90 16,5 144

0,85 23,6 208

L'activité de l'eau d'un aliment dépend de la température. Un changement de 10°C peut causer un changement
dans l'aw de 0,03 à 0,2 dépendant du type du produit. Ainsi, la modification de la température peut avoir un
effet sur la stabilité d'un produit et joue un rôle important dans la conservation des produits dans un emballage
hermétique.

Relation entre la teneur en eau et l'activité de l'eau

A l'équilibre, la relation entre la teneur en eau et l’activité de l’eau (aw) d'un produit alimentaire à une
température constante peut être représentée par une courbe appelée isotherme de sorption. Pour chaque
valeur de aw, l'isotherme donne la teneur en eau (Xeq) du produit à une température donnée.

Les isothermes de sorption sont divisés en trois zones :

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 Zone 1 (aw<0,3) : correspond à l'eau « fortement liée », dite aussi « de constitution ». L’eau est intimement
liée aux composants biochimiques par des liaisons covalentes et ne peut être séparée que par des techniques
très sévères. Cette eau n’est pratiquement pas disponible comme solvant ou réactif et correspond à la première
couche (monocouche) qui entoure la matière sèche d'aliments.
 Zone 2 (0,3<aw<0,7) : correspond à l'eau « faiblement liée», sous forme de couches polymoléculaires
(multicouche) recouvrant partiellement la surface du substrat sec. Bien qu’elle soit aussi disponible tant comme
solvant que réactif, elle est moyennement réactive.
 Zone 3 (aw>0,7) : correspond à l'eau « libre » ou « eau liquide » qui n’est retenue à la surface du substrat sec
que par des liaisons hydrogène. Cette eau est disponible tant comme solvant que réactif. C’est uniquement
sous cette forme que l’eau est utilisée par les microorganismes et peut permettre les réactions enzymatiques.

Activité de l'eau et conservation des aliments

L’importance de l’activité de l’eau pour la stabilité des denrées alimentaires lors de traitements et entreposage
est illustrée de manière très évidente ci-après. D'une manière générale, une stabilité optimale est obtenue
lorsque l'aw est située entre 0,2 et 0,3.

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