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Ministère de l’enseignement supérieur et de la recherche scientifique

Université Tahri Mohammed. Béchar


Faculté de médecine

III. Cinétique à deux substrats


Introduction

Dans la cellule, les enzymes d’une voie métabolique sont souvent associés en complexes multienzymatiques au sein desquels le produit d’une enzyme est très rapidement
rencontré par l’enzyme suivante de la voie. En fait, la plupart des réactions biochimiques catalysées par une enzyme mettent en œuvre deux ou plusieurs substrats, ce qui conduit
à l’apparition de plusieurs produits.

Lorsqu’une réaction enzymatique implique deux substrats ou un substrat et un coenzyme libre : on parle de cinétique à deux substrats.

III.1 Terminologie :

Pour représenter les réactions enzymatiques, nous suivrons la nomenclature introduite par W.W. Cleland.

1. Les substrats sont désignés par les lettres A, B, C et D dans l’ordre de leur liaison à l’enzyme.
2. Les produits sont désignés par P, Q, R et S dans l’ordre de leur séparation de l’enzyme.
3. Le nombre de substrats et de produits dans une réaction donnée est spécifié, dans l’ordre, par les termes Uni (un), Bi (deux), Ter (trois) et Quad (quatre). On appel Une
réaction qui utilise deux substrats et forme deux produits réaction Bi Bi.

III.2 Modèle de réactions Bi Bi :

On peut ranger ces réactions en deux grandes catégories selon leur mécanisme.

a. Réaction séquentielle : dans lesquelles tous les substrats doivent se lier à l’enzyme avant qu’une réaction puisse être effectuée et que les produits puissent être libérés. Parmi
les réactions séquentielles on cite :

a.1 Mécanisme bibi ordonné :

L’un des substrats devant impérativement se fixer en premier pour que la liaison du 2éme substrat soit établie. Comme, par exemple, dans l’oxydation de certains substrats par
des déshydrogénases à NAD+ (Figure 5.4A).
a.1.1 Equations de vitesse :

Les paramètres cinétiques des équations qui décrivent les réactions à deux substrats ont les mêmes significations que ceux des réactions à un substrat. Vmax est la vitesse
maximum de la réaction enzymatique lorsque les deux substrats sont en concentrations saturante, et sont les concentrations respectives de A et B nécessaire pour obtenir
Vmax/2 en présence de concentration saturante de l’autre substrat, et et sont les constantes de dissociation respective de A et B de l’enzyme E.

a.2 Mécanisme bibi aléatoire :

On dit qu’un mécanisme est aléatoire lorsque la fixation du substrat A et B se fait au hasard. Par exemple, dans la phosphorylation de la créatine par l’ATP avec formation de
phosphocréatine et d’ADP.
a.2.1 Equation de vitesse

b. Mécanisme ping-pong :

Un premier substrat se fixe et un premier produit est libéré, puis un second substrat se lie et un second produit est formé. Dans ce cas, il apparaît un intermédiaire constitué d’une
forme modifiée de l’enzyme qui souvent porte un fragment du premier substrat. Ce mécanisme est rencontré dans le transfert d’un groupe amine entre un aminoacide et un acide
a- cétonique, l’oxydation de certains substrats par des déshydrogénases à
FAD et dans les réactions faisant appel à une catalyse covalente, comme, par
exemple, les réactions d’hydrolyse des chaînes polypeptidiques par les
sérines protéases.
b.1 Équation de vitesse :

III.3 Distinction entre les mécanismes des réactions à deux substrats :

On peut faire la distinction entre les mécanismes Ping-Pong et séquentiels d’après l’allure différente de leur représentation en double inverse.

Représentation en double inverse d’une réaction enzymatique Bi Bi séquentielle. a) tracés de 1/v0 en fonction 1/[A] pour différentes concentrations de B constantes. b) tracés
de 1/v0 en fonction 1/[B] pour différentes concentrations de A constantes.
Représentation en double inverse d’une réaction enzymatique Bi Bi Ping.Pong. a) tracés de 1/v0 en fonction 1/[A] pour différentes concentrations de B constantes. b) tracés
de 1/v0 en fonction 1/[A] pour différentes concentrations de A constantes.

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