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BIOCHIMIE STRUCTURALE

1èreAnnée Médecine Générale

Pr. L. BALOUCH

Année Universitaire 2018-2019

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BIOCHIMIE STRUCTURALE
1èmeAnnée Médecin Général
1èreAnnée Médecine Générale

1èmeAnnée Mén Général

P r. L. BALOUCH

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PRELIMINAIRE : COMPOSITION ELEMENTAIRE DE L’ORGANISME
La cellule est la plus petite unité vivante constitutive de l’organisme, elle est constituée de différente molécules
(phospholipides, protéines, glucides…). Ces molécules sont formées d’atomes. En se référant à cette unité chimique
(l’atome) la composition de l’organisme humain est comme suit :

Composition chimique atomique du corps humain

Eléments chimiques Pourcentage de la masse totale de l’organisme


Carbone 19,4
Hydrogène 5,6
Oxygène 62,8
Azote 9,3
Calcium 1,38
Phosphore 0,63
Potassium 0,22
Soufre 0,64
Chlorure 0,2
Sodium 0,26
Magnésium 0,1

Fer Trace
Silicium Trace
Aluminium Trace
Zinc Trace

oligoéléments
Iode Trace
Brome Trace
Fluor Trace
Cuivre Trace
Cobalt Trace
Molybdène Trace
Vanadium Trace
Stannum (Etain) Trace
Manganèse Trace

C, H, O, N sont les plus dominants, ils représentent 98% des constituants

Ca, P, K, S, CL, Na, Mg, sont rares

Fe, Si, Al, Zn, I, Br, F, Cu, Co, Mo, Va, Sn, Mn sont à l’état de trace, ce sont les oligoéléments, ils ont un rôle fonctionnel
particulièrement important :

Fe, rentre dans la structure de l’hémoglobine (hétéroprotéine transporteuse d’oxygène)

Zn, rentre dans la structure de certaines enzymes (stabilisateur)

I, constituant essentiel des hormones thyroïdiennes

Cu, rentre dans la structure des cytochromes

Co, constituant de la vitamine B12

Les atomes s’organisent en édifices moléculaires plus élaborés, on y distigue des entités de nature minérale, ionique et
d’autre de nature organique

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A. LES CONSTITUANTS MINERAUX DE L’ORGANISME
I. Hydroxyapatite
(PO4)6 Ca10 (OH)2 , c’est le constituant principal du squelette et des dents

L’Hydroxyapatite est sensible à l’action des acides organiques

(PO4)6 Ca10 (OH)2 6 PO4 + 10 Ca + 2 OH

R-COOH

II. FLUOROAPATITE
(PO4)6 Ca10 F2

Le remplacement de (OH)2 de l’hydroxyapatite par F2 dans la fluoroapatite rend cette dernière plus résistante à
l’action des acides organiques produits par les bactéries au niveau buccale à partir des résidus alimentaires, d’où
l’importance de se brosser les dents après chaque repas.

III. LES IONS


Na+, Ca++, Cl-, sont plus extracellulaires

K+, Mg++, H3PO4-- sont plus intracellulaires

NO3-, SO4--, HCO3-

Les ions assurent l’équilibre hydroélectrolytique, ils jouent aussi un rôle fonctionnel très important, exemple le Na+ et
Le K+ sont fondamentaux pour la conduction de l’influx nerveux, le Ca++ assure l’excitabilité neuromusculaire et la
contractilité.

Le Mg++ est nécessaire dans le fonctionnement de certaines enzymes

B. LES CONSTITUANT ORGANIQUES


- les Glucides

- les Lipides

- les Protéines

- les Acides nucléiques

Ces constituants organiques représentent environ 35% du poids total de l’organisme d’un adulte.

C. L’EAU
C’est le constituant majoritaire de l’organisme, sa proportion varie avec l’âge :

- 60 à 65% chez l’adulte

- 70% chez le nouveau né

- 95% chez l’embryon

L’eau est le solvant des autres molécules non lipidiques, un milieu de dispersionet un stabilisateur de macromolécule par
des liaisons hydrogènes.

La proportion de l’eau dans l’organisme doit être maintenue constante avec une variation tolérée de ± 10%

Lorsque cette proportion de variation tolérée dépasse ce taux, on assiste une perturbation de l’état de santé :

 s’il y a un plus de 10% on parle d’œdèmes dont l’intensité varie avec la quantité d’eau en surplus, l’organisme
garde plus d’eau qu’il ne la fallait, ce qui donne des perturbations au niveau de différent milieux

 s’il y a moins de 10% c’est une déshydratation, l’organisme est en perte d’eau qu’il plus ne le fallait ou qu’il ne peut
toléré, d’où aussi un troubles au niveau des différents milieux.

 1/3 de la quantité d’eau est extracellulaire

 2/3 de la quantité d’eau est intracellulaire

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Entre ces deux milieux intra et extracellulaire, il y a un échange permanent à travers des membranes semi
perméables et qui est assuré par des mécanismes physicochimiques bien établis..

- les besoins en eau sont de l’ordre de 2,4 l par jour, ils sont assurés par :

 Apport exogène d’environ 2 l/j

 Apport endogène d’environ 0,4 l/j

- L’élimination est assurée au niveau:

 Rénale : 0,8 à 1,2 l/j c’est la voie essentielle

 Fécale : 0,1 l/j

 Pulmonaire : 0,4 à 0,5 l/j

 Cutanée : 0,4 à 0,7 l/j

L’équilibre de l’eau est assuré par les apports et les éliminations, il est assuré principalement par le système

Rénine-Angiotensine- Aldostérone et le Rein.


Pour récapituler :

L’organisme de l’adulte est constitué de :

- Eau : environ 60%

- Constituants minéraux : environ 5%

- Constituants organiques : environ 35% :

 Protéines : environ 17,4%

 Lipides : environ 15,3%

 Acides nucléiques : environ 2%

 Glucides : environ 1%

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INTRODUCTION : BIOCHIMIE STRUCTURALE
A. INTRODUCTION
Biochimie structurale, c’est une discipline qui s’intéresse à l’étude des structures des composés biologiques.

B. INTERET :
La structure d’une molécule nous renseigne sur ce qu’il serait son comportement dans un milieu, avec quelles autres
molécules elle peut réagir, et quelles seront les conséquences de cette interaction sur elle, sur le milieu et sur les autres
molécules.

Connaissons les structures des molécules biologiques, on peut alors deviner les interactions qu’elles peuvent engendrer
entre elles et avec le milieu. Cette connaissance permet de comprendre les phénomènes physiologiques et pathologiques et
ainsi de les maitriser davantage. Donc on peut rien que par analyse théorique suspecter l’implication de composés donnés
(à travers leurs interactions avec d’autres) dans un mécanisme physiologique ou pathologique qui sera par la suite
confirmé par des recherches pratiques. Exemple : connaissons la structure du glucose avec sa fonction pseudoaldhéydique
et celle des protéines avec leurs fonctions amines, il a été déduit que le glucose peut réagir avec les protéines pour donner
des protéines glyquées. C’était une déduction théorique rien que sur la base des structures et les interactions possibles
entre différentes structures. Cette donnée théorique a été vérifiée après dans la pratique. Ce qui a permis de comprendre,
comment le glucose qui reste en excès dans le milieu extracellulaire longtemps chez les diabétiques endommage les
structures faites essentiellement de protéines.

Nous allons étudier les structures de quatre grandes classes de composés biologiques organiques :

- Structure des Glucides

- Structure des Lipides

- Structures des Protéines

- Structure des Acides Nucléiques

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PARTIE I : STRUCTURE DES GLUCIDES
A. INTRODUCTION
Ce sont des molécules polyhydroxylées qui porte en plus un groupement carbonyle : aldéhyde ou cétone,

Rôles divers :

- Production de l’énergie : les glucides sont la principale source d’énergie

- Structural : Glycoprotéines membranaires

- Fonctionnel : éléments de reconnaissance cellulaire

Les Glucides peuvent être simple, ce sont les oses comme ils peuvent être complexes, ce sont les osides

- Ose : sucre simple constitué d’une seule molécule irréductible

- Osides : sont constitués de deux ou plusieurs molécules d’oses

 Holosides : constitués uniquement de molécules d’oses

+Diholosides, triholosides…

+Oligosides : constitués de deux à dix molécules d’oses

+Polyosides : constitués de plus de 10 molécules d’oses

 Hétérosides : sont constitués de deux types de molécules, des molécule de nature glucidique et d’autre de nature
non glucidique appelées aglycone ou génine

B. LES OSES
I. DONNEES GENERALES
1. DEFINITION
Ce sont des molécules hydrocarbonées possédant deux types de fonction :

- Fonction de type carbonyle : aldéhyde ou cétone

- Fonction de type alcool

Si la fonction carbonyle est aldéhyde, l’ose est un Aldose

Si la fonction carbonyle est cétone, l’ose est un Cétose

2. CLASSIFICATION
Se fait selon la nature de la fonction carbonyle et le nombre d’atome de carbone

3 C= Triose 4 C= Tetrose 5 C= Pentose 6 C= Hexose

Aldoses Aldotriose Aldotetrose Aldopentose Aldohexose

Cétoses Cétotriose Cétotetrose Cétopentose Cétohexose

3. QUELQUES NOTIONS D’ISOMERIE DES OSES


a. Isomérie optique
Chaque ose possède au moins un carbone asymétrique, donc il possède des isomères optiques dit aussi
énantiomères. L’isomère optique d’une molécule, c’est son image dans un miroir

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b. Notion de série
Selon la position de OH secondaire porté par le carbone asymétrique le plus éloigné de la fonction carbonyle on
peut distinguer des oses dits de la série D des oses de la série L:

- Si ce OH est situé à droite de l’axe de la molécule dans la représentation de Fisher alors l’ose appartient à la série D

- Si le OH est situé à gauche l’axe de la molécule dans la représentation de Fisher alors l’ose appartient à la série L

D et L sont l’image l’une l’autre dans un miroir, ce sont des isomères optiques

c. Pouvoir rotatoire
Une molécule qui possède au moins un carbone asymétrique est optiquement active (elle a une activité optique,
elle agit sur la lumière). En solution, elle dévie le plan de la lumière polarisée :

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- Si cette déviation est faite à droite, la molécule est dite dextrogyre et noté (d) ou (+)

- Si cette déviation est faite à gauche, la molécule est dite lévogyre et est notée (l) ou (-)

l’intensite de cette deviation est notee en degre (angle), c’est le pouvoir rotatoire de la substance en question et
qui lui est caracteristique.

les isomeres optiques ont les memes proprietes physicochimiques, leurs pouvoirs rotatoires sont egaux en
valeurs absolues mais sont de signes contraires.

deux oses sont dits epimeres lorsque leurs structures ne different que par la position d’un seul oh sur un des
carbones

II. LES ALDOSES


Ce sont des oses qui possèdent une fonction aldéhyde comme fonction carbonyle, le plus simple et qui est aussi le
précurseur des autres est le glycéraldéhyde :

Les autres aldoses plus long dérivent du glycéraldéhyde selon la filiation de Kiliani-Fisher qui allonge le glycéraldéhyde
d’un carbone à chaque étape:

Il y a création d’un carbone asymétrique supplémentaire, ce nouveau carbone est porteur d’un OH, ce OH peut se
situer à droite de l’axe de la molécule comme il peut se situer à gauche, donc on aura création de deux isomères à
chaque étape (voir schéma dessous)

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Toujours chaque carbone asymétrique crée est porteur d’un OH qui peut se situer à droite ou à gauche
de la molécule d’où deux possibilité et donc à chaque élongation d’une molécule on a production de
deux qui ne diffèrent que par la position de OH sur le carbone creé.

L’élongation continue sur chacune des molécules produites ainsi, on aura création de deux pentoses à
partir du D-Erythrose et deux autres pentoses à partir du D-Thréose, donc 4 pentoses. Chacun des
quatre pentoses va lui aussi subir une élongation d’un carbone pour donner deux hexoses, pour enfin
avoir 8 Hexoses

- Les Aldose de la série D dérivent du D glycéraldéhyde

- La plupart des oses naturels sont de la série D.

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Remarquez que le Glucose et le Galactose sont épimères en C4 et le Glucose et le Mannose sont épimères en C2

Remarque :

Il existe une écriture simplifiée des oses présentée par Reichstein où seuls les carbones aux extrémités de la molécule y
figurent, les autres sont représentés par les points de croisement entre le segment représentant la liaison OH et l’axe de
la molécule. Les hydrogènes n’y figurent pas et les OH sont simplifiés en un tiret :

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III. LES CETOSES
Ce sont des oses qui possèdent une fonction cétone comme fonction carbonyle.

Le plus simple des cétoses est le cétotriose "Dihydroxyacétone":

Dihydroxyacétone

Les autres cétoses proviennent de leur precurseur qui est la Dihydroxyacétone, par élongation de même mécanisme
que pour les aldoses (voir filiation des cétoses dessous)

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Les cétoses aussi peuvent s’écrire sous forme simplifiés selon Reichstein

IV. STRUCTURE CYCLIQUE DES OSES


1. DONNEES GENERALES
Au début, la structure des oses a été imaginée comme linéaire, après on s’est rendu compte que ce modèle linéaire
n’explique pas certains comportement des oses :

Si les oses étaient linéaires, leur fonction aldéhyde par exemple va réagir avec les alcools pour donner un acétal
selon la réaction suivante :

Or des oses en réaction avec un alcool ne donnent pas un acétal, en effet, un ose ne peut se combiner qu’à une
seule molécule d’alcool.

Une explication a suggéré que la fonction aldéhyde ou cétone est partiellement dissimulé, elle est
pseudocarbonyle (pseudoaldéhyde ou pseudocétone) la fonction aldéhyde n’est pas entièrement disponible pour
réagir avec deux alcools !

-Si les oses étaient de véritable aldéhyde comme le laisse voir la structure non cyclique, ils vont alors recolorer
une fushine décolorée par SO2 (réactif de schiff). Mais les aldohexoses n’assurent pas cette recoloration.

-Les hexoses cristallisés dissous dans l’eau n’atteignent pas dans les temps un pouvoir rotatoire fixe, grandeur
d’ailleurs caractéristique. Il y a un phénomène de mutarotation.

Le D-glucose dans l’éthanol cristallise sous une forme et dans la pyrimidine sous une autre forme isomère de la
première. Les pouvoirs rotatoires de ces formes sont différents. Ces 2 formes ont été qualifiées de forme α
(+112°), cristallisant dans l'éthanol, et de forme β (+19°), cristallisant dans la pyrimidine. Ces deux formes sont
dites anomères.

Pour chacune des formes une fois mise en solution aqueuse on remarque qu’il y a une évolution du pouvoir
rotatoire qui atteindra pour chacune des formes la même valeur +52.5°. C'est le phénomène de mutarotation :

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À l'équilibre, les 2 formes α et β sont présentes en solution dans les rapports de 1/3 et 2/3 respectivement

Ces constatations apportent la preuve que la structure de ces hexoses n’est pas linéaire comme il a été imaginé au
début, un autre modèle structural doit expliquer ces réalités.

2. MODELE DE TOLLENS
Tollens a en effet envisagé une structure plutôt cyclique où le C1 du glucose entre dans un cycle, donnant ainsi
naissance à un carbone asymétrique supplémentaire et gardant la moitié de la fonction aldéhyde. Une hémi-
acétalisation intra-moléculaire peut avoir lieu avec les paires de carbone C1-C5 ou C1-C4 pour former un
hétérocycle à oxygène

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- Hémiacétalisation entre C1 et C5 donnant un héterocycle à six cotés c’est le cycle Pyrane :

- L’hémiacétalisation entre C1 et C4 donne un hétérocycle à cinq cotés c’est le cycle furane :

- L’hémiacétalisation entre C1 et C4 donne un hétérocycle à cinq cotés c’est le cycle furane :

De même pour les cétoses la fonction cétone est d’abord hydratée et on assiste à une acétalisation intra
moléculaire entre le C2 porteur de la fonction cétone et le C5 pour donner un hétérocycle à cinq coté (furane).
Cette cyclisation peut se faire aussi entre le C2 et le C6 donnant un hétérocycle à six cotée (pyrane)

Dans le cycle la fonction carbonyle est semiacétalique ou pseudoaldehydique

La structure cyclique fait apparaitre un carbone asymétrique supplémentaire en C1 pour les aldoses et en C2 pour
les cétoses, d’où deux isomères optiques supplémentaires appelés des anomères: α (OH de la fonction
pseudocarbonyle est à droite) et β (OH de la fonction pseudocarbonyle est à gauche)

3. REPRESENTATION DE HAWORT
Selon la représentation en perspective de Hawort, les carbones et l’oxygène sont dans le même plan horizontale
du cycle, les substituants qui se trouvent à droite dans la représentation de Fisher sont situés au dessous du plan
du cycle, les substituants qui sont à gauche dans la représentation de Fisher sont situés au dessus du plan du
cycle, ainsi que le CH2OH en C5 des oses de la série D.

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Comme il été déjà précisé on peut avoir aussi un glucofuranose

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Dans la représentation simplifiée de Reichstein les carbones sont des points et les hydrogènes ne sont pas notés,
quant aux OH ils sont représentés par des traits verticaux

Comment on défini les anomères α et β ?

- Si le OH de la fonction pseudocarbonyle et CH2OH en C5 sont du même coté du cycle, il s’agit de l’anomère β

- Si OH de la fonction pseudocarbonyle et CH2OH en C5 sont de part et d’autre par rapport au cycle, il s’agit de
l’anomère α

Remarque importante :
Les conformations cycliques des oses ne sont pas planaires. En effet, étant donné que les angles de valence de
l’atome de carbone sont de 109°, le cycle hexagonal ne peut pas être plan, il est en réalité déformé sous forme de
chaise ou de bateau

En passant de la forme chaise à la forme bateau, les liaisons axiale deviennent équatoriale et inversement

La forme chaise est la plus stable de ces conformations, elle est d’autant plus stable que les substituants les plus
encombrants des carbones asymétriques sont en position équatoriale. Par exemple le β D-Glucopyranose est plus
stable que l’ α D-Glucopyranose

V. LES FORMES DES OSES DANS LA NATURE:


Dans les osides :

- le glucose est sous forme pyranose (Glucopyranose)

- le fructose et le ribose sont sous forme furanose (Ribofuranose, Fructofuranose)

À l’état libre

- le Glucose est essentiellement sous forme pyranose

- le Fructose est pour 67% pyranose et pour 33% furanose

- le Ribose est à 75% sous forme pyranose et 25% sous forme furanose

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VI. PROPRIETES PHYSICOCHIMIQUES DES OSES
1. PROPRIETES PHYSIQUES
- Les oses sont très solubles dans l’eau,

- En solution, les oses ont un pouvoir rotatoire

- La structure des oses est thermo dégradable : le chauffage donne une caramélisation

2. PROPRIETES CHIMIQUES DES OSES


a. Réactions d’oxydation des oses
 Réduction des sels métalliques

Les oses ont un pouvoir réducteur grâce à leur fonction pseudocarbonyle

Ils réduisent les sels métalliques en milieu alcalin, exemple les sels de cuivre contenu dans la liqueur de
Fehling, aussi le nitrate d’argent et les sels de tetrazolium

Ce pouvoir réducteur n’existe que si la fonction hémiacétalique est libre

 Oxydation douce par les halogènes I2 ou Br2 en milieu alcalin


Cette oxydation donne des acides aldoniques :

Glucose donne l’acide gluconique

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- Le Mannose donne l’acide mannonique

- Le Galactose donne l’acide galactonique

- L’oxydation enzymatique donne aussi l’acide gluconique

NB : Les cétoses ne sont pas oxydés dans ces conditions

Cette réaction est utilisée pour le dosage du glucose dans les milieux biologiques

 Oxydation à l’acide nitrique


C’est une oxydation plus poussée donnant des oses à deux fonctions carboxyliques en C1 et en C6, ce sont les acides
aldariques :

- Le glucose donne l’acide glucarique

Le galactose donne l’acide Galactarique

 Oxydation de la fonction alcool primaire


Si la fonction aldéhyde est protégée pendant l'oxydation, les aldohexoses donnent l’acide uronique oxydé
uniquement sur la fonction alcool primaire)

- avec le glucose, on a l’acide Glucuronique

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- avec le Galactose, l’acide Galacturonique :

Ces acides uroniques sont des constituants de glycosaminoglycanes et particulièrement de l’héparine, ils jouent
aussi un rôle de détoxification. L’acide glucuronique se conjugue à la bilirubine pour la rendre soluble et facilite
son élimination, c’est la glucuronoconjugaison hépatique. Il rentre aussi dans la synthèse de la vitamine C

Ces composés interviennent également dans la reconnaissance cellulaire.

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b. Réactions de réduction des oses
Les aldoses et les cétoses sont susceptibles de réduction catalytique de leur groupement carbonyle par voie
enzymatique ou par voie chimique par les borohydrure alcalin pour donner les glycitols ou alditols :

- Le Fructose donne aussi le Sorbitol

La fonction cétone en position 2 est réduite en alcool, le OH peut se fixer à droite de l’axe de la molécule, il
s’agit du Sorbitol. Si ce OH est fixé à gauche, il s’agit du Mannitol.

- le Galactose donne le Galacticol

- Le Mannose donne le Mannitol

- Le Ribose donne le Ribitol

c. Réactions de condensation
La fonction carbonyle peut se condenser avec une fonction alcool d’une autre molécule formant une liaison
osidique

Cette réaction permet d’obtenir

- des holosides si R-OH est un ose

- des hétérosides si R-OH est non osidique, on obtient alors un O-hétéroside

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Cette condensation peut se faire avec une amine, ainsi on obtient un N-hétéroside

La réaction avec les amines concernent aussi :

 les hydrazines

Ces osazones cristallisent et possède un point de fusion caractéristique de l’ose en question

 les Bases azotés


Ce type de réaction permet la formation de nucléosides

 les amines des protéines


La condensation chimique des oses avec les amines des protéines est à l’origine de la glycation de celles-ci,
selon la réaction de Maillard

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Les produits d’Amadori continuent à subir des réactions oxydatives qui forment des intermédiaires qui sont
réactifs tels que des aldéhydes comme le méthylglyoxal et aboutissant à la formation de composés de
structure complexe appelés les produits de glycation avancée dit AGE pour Adveced Glycation End products

La réaction de Maillard est à l’origine de la glycation des protéines dans l’organisme, cette glycation se fait
essentiellement avec le glucose, l’ose le plus abondant du corps humain. Cette glycation lorsqu’elle dépasse un
taux supposé tolérable est à l’origine de la perturbation de structure et de fonctions des protéines et donc de
tout le système qui leur est lié. C’est le cas chez les diabétiques chez qui le glucose reste longtemps en excès en
contact avec ces protéines qu’il va glyquer et donc perturber leur structure et leur fonction. Exemple le
collagène constituant la lame basale des vaisseaux sanguin, d’où les complications vasculaire qu’on observe
chez ces malades lorsqu’ils ne s’occupent pas correctement de leur excès du glucose par un régime et un
traitement quand il le faut.

Toutes les protéines peuvent être glyquées : la glycation de l’hémoglobine chez le diabétique influence la
rhéologie du globule rouge. Par un simple prélèvement du sang on peut obtenir cette protéine pour explorer le
degré de sa glycation qui va nous refléter le degré de glycation des protéines en général. On détermine alors le
taux de l’hémoglobine glyquée par rapport à l’Hb total et qui est généralement de 6% chez une personne normal.
La méthode de référence utilisée pour cette détermination est HPLC

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d. Propriétés dues aux fonction alcool
 Estérification
Les oses peuvent être estérifiés sur toutes les fonctions alcool qu’ils possèdent mais peuvent aussi l’être sur la
fonction hémiacétalique par une liaison différente.

L’estérification se fait souvent par l’acide phosphorique

De la même façon d’autres oses sont estérifiés et sont d’une grande importance métabolique :

Fructose 6 phosphate, Fructose 1 phosphate, Fructose 1,6 diphosphate, Glucose 1 phosphate

Ribulose 5 phosphate, Glycéraldehyde 3 phosphate, Dihydroxyacétone phosphate

 Méthylation et éthérification
La méthylation se fait par des agents méthylants tels que le sulfate de méthyle ou l’iodure de méthyle, tous les
hydrogènes des groupements hydroxy peuvent être substitués par un CH3 pour donner un dérivé éther. Le
groupement OH de la fonction hémiacétalique d’un ose peut s’il est libre, être méthylé générant un dérivé O-
méthylé, cette liaison est facilement hydrolysée en milieu acide, donc n’a pas la même stabilité que celle d’un
éther. Lorsqu’on réalise une méthylation totale de tous les OH d’un ose on dit qu’il est perméthylé.

La méthylation permet de déterminer le mode d’enchainement des oses constituant un oside.

Les fonctions alcool d’un ose peuvent se condenser avec d’autres molécules hydroxylées pour donner des
éthers.

e. Autres propriétés des oses


 Isomérisation
En milieu faiblement alcalin, on peut assister à des isomérisations et des épimérisation : ainsi un aldose peut
s’isomériser en cétose ou s’epimériser en un autre aldose :

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Le glucose est épimère du galactose en C4 et du Mannose en C2, c’est un isomère du
Fructose.

 Déshydratation
Les oses ayant au moins cinq atomes de carbone peuvent subir en milieu acide fort et à
chaud, une déshydratation qui aboutit à une cyclisation :

Partant d’un pentose on obtient un furfural, d’un hexose on obtient un hydroxy méthyl
furfural.

Fufur= le son en latin en rapport avec la source du furfural

C’est un liquide incolore qui devient sombre en contact avec l’air, il a une odeur d’amande
et est utilisé en pétrochimie et en industrie alimentaire pour fabriquer les arômes :
chocolat, café, caramel…

Hydroxymethyl furfural est produit dans l’alimentation au cours de la cuisson ou au cours


du stockage

Les composés furfuraliques ont la propriété de se condenser avec les phénols (resorcinol,
α naphtol…) ainsi qu’avec les amines cycliques, pour donner un composé colorés dont la

couleur dépend de l’ose du départ. Cette propriété est utilisée pour caractériser les oses
(qualitatif= présence ou absence dans un milieu) et était utilisée pour leur dosage
(colorimétrie).

Exemples

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La réaction à l’orthotoluidine : les aldohexose donne dans les conditions de furfuralisation (chaleur et acidité)
un complexe coloré en vert avec l’orthotoluidine, l’intensité de la coloration est proportionnelle à la quantité
d’hexose dans le milieux. Cette méthode de dosage est actuellement abandonnée

La réaction de Molish : les oses à nombre d’atomes de carbone ≥ 5 peuvent subir une furfuralisation en milieux
sulfirique et à chaud, le furfural obtenu peut se condense avec α naphtol pour donner un composé coloré en
brun violet : c’est une réaction qualitative qui est utilisée pour caractériser les oses.

VII. LES DERIVES D’OSES


1. LES OSAMINES
Ce sont de dérivés aminés d’oses on les trouve dans la chitine (cuticule des insectes) dans la paroi bactérienne
(mureine) et comme constituant de glycoprotéines et de glycolipides. Elles ont les mêmes propriétés réductrices
des oses et le groupement aminé leur conférant une basicité et qui permet en plus la fixation d’un proton.

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Ces osamines peuvent acétylées :

2. LES DERIVES ACIDES D’OSES


La réaction Glucosamine avec l’acide lactique (CH3-CH2OH-COOH) donne l’acide muramique, avec N-Acétyl
Glucosamine on a l’acide N-Acétyle Muramique

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L’Acide N acétyle muramique est un composant d’un haut polymère (la mureine) de nature glycopeptidique
constituant le support des parois bactériennes, il est responsable de la rigidité de cette paroi

la réaction du β D mannosamine avec l’acide pyruvique donne l’acide neuraminique

L’acide neuraminique est acétylé sur NH2 ou un OH pour donner les acides sialiques

C’est le plus abondant des acides sialiques, ce sont des constituants de glycoprotéines et de glycolipides de
membranes cellulaires. Ce sont des composants nécessaires des recepteurs de plusieurs substances endogènes
telles que les cytokines et des hormones. Des agents pathogènes : bactéries (E. coli), virus (virus de la grippe),
protozoaires (Trypanosoma cruzi)… se lient aux cellules de l’hôte par des récepteurs contenants de l’acide
sialique.

L’Acide Ascorbique ou Vitamine C

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L’acide ascorbique provient du glucose, cette synthèse ne peut pas se faire chez l’homme. C’est un antioxydant
très important, il joue le rôle de coenzyme dans l’hydroxylation des acides aminés proline et lysine, ces acides
aminés hydroxylés sont des constituants principaux du collagène. D’où une carence en vitamine C génère des
perturbations de structure du collagène qui devient fragile, c’est le cas de la maladie du Scorbut.

C. LES OSIDES
Sont des composés constitués de deux ou plusieurs oses liés par une liaison osidique réalisée entre la fonction carbonyle
de l’un et un des OH de l’autre (voir condensation des oses). On y distingue :

- les holosides constitués uniquement d’unités oses

- les hétérosides constitués d’unités oses et d’unité non osidique appelée aglycone ou génine

I. LES HOLOSIDES
Ils peuvent être classés en :

- Oligosides : osides dont le nombre d’unités osidiques est situé entre 2 et 10

- Polyosides : constitué de plus de 10 unités d’oses liées.

1. LES DIHOLOSIDES :
a. Maltose
C’est le produit de dégradation des polyosides, amidon et glycogène, sont hydrolyse donne deux molécules de
glucose.

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b. Isomaltose
Constitué de deux unités glucose liées par une liaison glycosidique 1-6, c’est un produit de dégradation du
glycogène et de l’amidon.

c. Lactose
C’est un diholoside constitué d’un β galactose lié par une liaison osidique β 1-4 à un glucopyranose. C’est le sucre
du lait des mammifères. Une lactase intestinale permet son hydrolyse en galactose et en glucose.

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Le maltose, l’isomaltose et le lactose ont tous une fonction carbonyle libre, donc ce sont des
diholosides réducteurs

d. Saccharose

C’est un diholoside qu’on trouve dans les végétaux, il est mis en réserve dans les tiges de la canne à sucre et
dans les racines des betteraves. Par un traitement acide ou enzymatique (α glucosidase ou β fructosidase, le
saccharose libère le D glucose et le D fructose. Les deux fonctions carbonyles des deux oses le constituant sont
engagées dans la liaison osidique, d’où le saccharose est un sucre non réducteur

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2. LES POLYOSIDES
Sont des osides constitués d’un nombre élevé d’oses en chaines linéaire ou ramifiée

a. Glycogène
Polysaccharide de réserve des cellules animales, plus abondants au niveau hépatique (10% du poids de l’organe)
et au niveau musculaire (1à 2%)
Formé d’unités glucopyranose, liées entre elle par une liaison  1-4, donnant une chaine principale sur laquelle
se greffent des ramifications de type  1-6 tous les huit à quatorze résidus glucopyranoses, et vers l’intérieur tout
les trois à cinq résidus glucopyranose. C’est une structure en buisson. En général, il y a presque 50 000/molécule
de glycogène.

Rôle : le glucose est le principale élément énergétique, il doit être tout le temps disponible, le glycogène en est
une réserve logistique mis immédiatement à la disposition de l’organisme pour la satisfaction de ses besoins
dans ce sens ; ainsi le glycogène permet d’avoir une sécurité en glucose tout en le stockant dans un minimum
d’espace cellulaire et sans répercussion cytoplasmique en matière de pression osmotique. Une molécule de
glycogène faite de dizaine de milliers de glucose exerce l’équivalent de pression osmotique d’une molécule de
glucose.

-le glycogène subit une dégradation par une enzyme appelée Glycogène phosphorylase et libère le glucose à
partir de l’extrémité non réductrice vers l’intérieur de la molécule. Une structure très branchée possède
plusieurs extrémités non réductrices d’où son utilité pour une mobilisation rapide d’une quantité suffisante de
glucose pour répondre aux besoins. Les liaisons  1-6 sont rompues par une enzyme débranchante.

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b. Amidon
C’est un polymère constitué d’unité glucopyranose, c’est une forme de réserve de glucose dans la cellule
végétale

l’amidon est formée de deux fractions distinctes : l’Amylose (5 à 30% de l’amidon) et l’Amylopectine (70 à 95%
de l’amidon)

 Amylose
C’est un polymère fait de chaine linéaire formée par des unités glucopyranose liées entre elles par des liaisons 
1-4. Le degré de polymérisation est généralement supérieur à 200 (1000 à 4000 résidus glucoses

 Amylopectine
elle est constituée de chaine constituée d’unités glucopyranose liées entre elles par des liaisons  1-4. Sur cette
chaine principale se greffent des ramifications  1-6 qui apparaissent généralement tous les 20 à 30 résidus
glucoses. L’amylopectine se compte parmi les plus grosses molécules dans la nature, elle est faite de plus d’un
million de résidus glucose

la structure de l’amylopectine est semblable à celle du glycogène sauf qu’elle est moins branchée.

+Dégradation enzymatique de l’amidon

- L’ amylase, enzyme salivaire permet l’hydrolyse de l’amidon en des fragments de longueurs plus courte (dizaines de
résidus glucoses).

- L’ amylase est inactivée par l’acidité au niveau gastrique, c’est l’ amylase pancréatique qui prend le relai pour
compléter la digestion de l’amidon dans l’intestin, pour donner du maltose, du maltotriose et des oligosaccharides avec
des branchements  1-6 (Dextrines limites)

- des enzymes spécifiques des membranes des bordures en brosse de la muqueuse intestinale vont terminer l’hydrolyse
jusqu’à l’unité de base qui est le glucose :

- Maltase : permet d’hydrolyser le maltose en 2 glucoses

- L’enzyme débranchante : hydrolyse les liaisons  1-6 pour donner du glucose libre

- le glucose sera après absorbé par la muqueuse intestinale et passe dans la circulation qui l’achemine vers son site
d’utilisation ou de stockage sous forme de glycogène.

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c. Dextrane
- C’est un élément de réserve pour les bactéries et les champignons

- c’est un polymère de glucoses liés par des liaisons  1-6 avec des ramifications occasionnelles sur les
carbones 3 ou 4

- sont utilisés comme des substituts au plasma en thérapeutique

- le dextrane sulfate est utilisé comme anticoagulant

- sont un des composants de la plaque dentaire produite par les bactéries de la flore buccale.

d. Inuline :
- c’est un polymère formé d’unité fructofuranose liées par des liaisons osidiques  2-1

- c’est un composé de réserve retrouvé chez certains végétaux tels les artichauts

- utilisé dans l’exploration de la fonction rénale et précisément de la filtration glomérulaire.

e. Cellulose
- Polymère constitué d’unités glucopyranose (2000 à 10000) liées entre elles par des liaisons  1-4

- les polymères s’organisent en feuillets parallèles pour constituer des microfibrilles s’associant elles mêmes en
fibre de celluloses. Les liaisons hydrogène permettent la stabilisation de ces édifices.

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- la cellulose est un constituant principal de la paroi des cellules végétales

- 95% du coton, c’est de la cellulose

- La cellulose peut être modifiée chimiquement pour donner des composés utilisés dans différentes
techniques d’exploration biologique :

+Nitrocellulose

+Acétate de cellulose

+Carboxyméthyle cellulose

la cellulose est dégradée par une  glucosidase présente chez les bactéries et champignons mais absente chez les
animaux supérieurs y compris l’homme, celui-ci ne peut pas utiliser la cellulose comme sources d’énergie. Cependant
les ruminants peuvent le faire et c’est grâce à une flore bactérienne qui se trouve au niveau de leur panse (estomac).
Ces bactéries produisent une  glucosidase qui dégrade la cellulose en glucose profitable pour ces animaux

3. LES MUCCOPOLYSACCHARIDES OU LES GLYCOSAMINOGLYCANES ACIDES


 Ce sont des polymères constitués d’unité diholosidique faite d’une osamine et d’acide glucuronique.

 Ils rentrent dans la structure des protéoglycanes des tissus conjonctifs et des secrétions muqueuses

 les sites anioniques des unités diholosidique peuvent fixés des cations tels que le calcium.

a. Acide hyaluronique
constitué d’une répétition n fois (environ 50000) d’un diholoside de base constitué de l’acide  D glucuronique
lié à la N acétyl glucosamine par une liaison  1-3. Les liaisons entre les motifs diholosidiques sont de type  1-4:

- l’hyaluronidase est une enzyme retrouvée chez des bactéries, dans le sperme, le venin du serpent, elle coupe les
liaisons  1-4

- l’acide hyaluronique représente une barrière pour les substances étrangères

- c’est un constituant principal de la matrice extra cellulaire

- on le retrouve dans l’humeur vitré, le liquide synovial où il joue le rôle d’un lubrifiant

b. Chondroitine sulfate
Polymère constitué de n unités (20 à 60) diholosidique de base faite de l’acide  D glucuronique lié au N acétyl 
D galactosamine 4 sulfate par une liaison  1-3. Les unités diholosidiques sont liées entre elles par une liaison 
1-4

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- c’est un composant de la matrice du cartilage, il aide à son hydratation et contribue à la flexibilité et à l’élasticité
de l’os.

- les sites anioniques permettent la fixation des cations

c. Kératane sulfate
- constitué de la répétition (environ 25 fois) d’un diholoside de base qui est constitué de  D galactose lié au N
acétyl  D glucosamine 6 sulfate. Les unités diholosidiques sont liées entre elles par des liaisons  1-3

- se trouve dans les cartilages costaux et dans les disques intervertébraux

d. Dermatane sulfate
- c’est un polymère constitué d’un diholoside de base= acide β L iduronique lié par une liaison β (1-3) au N
acétyle β D galactosamine 4 sulfate

- localisé essentiellement dans la peau et les tendons

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e. Les Héparines
- c’est un polymère constitué d’unités disaccharidiques de base faite d’acide L iduronique (parfois remplacé
par l’acide glucuronique) lié par une liaison  1-4 à une glucosamine N sulfate qui est sulfatée en C6 et en
C3. L’acide iduronique ou glucuronique est sulfaté en C2 une fois sur deux.

- c’est un anticoagulant

II. LES HETEROSIDES


- Sont constitués d’une partie osidique et d’une partie non osidique appelée aglycone ou génine

- Glycoprotéines (voir plus loin)

- Protéoglycanes (voir plus loin)

- Glycolipides (voir plus loin)

- Nucléosides (voir plus loin)

- il existe d’autres hétérosides :

 Amygdaloside

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o Se trouve dans la graine d’amande amère
o lors de la digestion des amandes amères, il y a libération du mandélonitrile qui après son hydrolyse va libérer
l’ion cyanure qui est très toxiques respiratoire
 Digoxine
o hétéroside cardiotonique extrait de la digitale laineuse

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PARTIE II : STRUCTURE DES LIPIDES
A. DEFINITION
- Composés organiques insolubles dans l’eau, solubles dans les solvants organiques : chloroforme, éther, benzène…

- la majorité de ces molécules sont faites d’acide gras et d’alcool

- certaines substances sont rattachées aux lipides par leur caractère hydrophobe : stéroïdes, vitamines liposolubles (A,
D, E, K), Alcools gras, carotènes

- Rôles :

 réserve énergétique

 précurseurs de vitamines, de stéroïdes et de médiateurs

 structurale : membrane plasmique

 protecteur : tissu adipeux sous cutané

B. LES ACIDES GRAS


- Ce sont souvent des acides souvent monocarboxylique à chaine linéaire et à nombre paire d’atomes de carbone.

- Ils peuvent :

 être dicarboxyliques ou

 être porteur d’une autre fonction acide non carboxylique

 avoir d’autres groupements fonctionnels non acides : alcool par exemple

 être ramifiés

 être cyclique

 être à nombre impair d’atome de carbone

 être saturés ou insaturés

I. DONNEES GENERALES
1. LES ACIDES GRAS SATURES
- Acides gras qui ne portent pas de liaisons insaturées (doubles liaison)

- leur structure s’écrit en zig-zag

Se trouve dans les huiles et les graisses végétales et animales c’est un excellent nutriment énergétique. Il est utilisé
dans l’industrie des margarines, son point de fusion est situé à 64°C

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 Quelques acides gras saturés:

 Acide butyrique (4 C)

 Acide Myristique (14 C)

 Acide Palmitique (16 C)

 Acide Stéarique (18 C)

 Acide Arachidique (20 C)

 Acide Lignocérique (24 C)

 Il existe des acides gras :

 hydroxylé :

Acide cérébronique localisé au niveau des cellules cérébrales (24 C avec un OH en position 2)

 Ramifiés :

Constituant de la paroi du bacille de Koch : bacille de la tuberculose

 Cyclique

2. LES ACIDES GRAS INSATURES


Ce sont des acides gras possédant une ou plusieurs doubles liaisons

Ils sont notés Cn n’ avec n le nombre de carbones,  c’est pour mentionner la présence de double liaison et n’ la ou
les positions de doubles liaisons

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Toutes les doubles liaisons dans les acides gras sont de configuration Cis :

a. Exemples d’acides gras insaturés


C189 = l’acide oléique

C189,12,15 = l’acide Linolénique

L’acide linoléique et l’acide linolénique sont des acides gras polyinsaturés, ils sont dits essentiels ou
indispensables, car ils ne peuvent pas être synthétisés par l’organisme humain et doivent être apportés par
l’alimentation

C205,8,11,14 = Acide Arachidonique

L’acide arachidonique dérive de l’acide linolénique, qui est essentiel, par élongation et désaturation. Il est dit
pseudoessentiel. C’est un précurseur de médiateurs chimiques : prostaglandines, prostacycline, thromboxane,
leucotriennes

C24 : 15 Acide Nervonique

Très abondant au niveau cérébral

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b. Notion de Série d’acides gras
Les acides gras insaturés peuvent être classés en série.

l’appartenance à une série est définie par la position de la première double liaison à partir du carbone W
(le dernier carbone)

Pour l’acide linoléique, la première double liaison à partir du carbone W est située sur le carbone n°6, donc l’acide
linoléique appartient à la série des W6

II. PROPRIETES PHYSICOCHIMIQUES DES ACIDES GRAS


1. PROPRIETES PHYSIQUE
a. Point de fusion
- Il augmente avec la longueur de la chaine :

+Acide palmitique 16 C : PF= 36°C

+Acide stéarique 18 C : PF= 70°C

- Il diminue avec le nombre de double liaisons :

+Acide oléique 18 C avec 1 double liaison : PF= 16°C

+Acide linoléique 18 C avec 2 double liaisons : PF= -5°C

+Acide linolénique 18 C avec 3 double liaisons : PF= - 11°C

b. b-Solubilité
- Les acides gras peuvent être partiellement solubles dans l’eau, cette solubilité partielle devient nulle à partir
de l’acide caprique (10 C)

- Ils sont solubles dans les solvants organiques : chloroforme, benzène, éther…

c. Propriétés chimiques
Les acides gras sont rarement libres, ils sont intégrés dans des lipides. L’acidité libre des lipides sert de marqueur
de leur dégradation en contrôle alimentaire. Cette acidité est dosable

 Formation des sels

R-COOH + NaOH ou KOH R-COO- Na+ ou R- COO- K+

C’est la réaction de saponification : on assiste à la formation de sels ou de savon

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Ce sont des agents émulsionnants, tensioactifs qui permettent la formation des micelles et facilitent la
dégradation des lipides

 Action des halogènes

Cette propriété permet de déterminer le nombre de double liaison dans un lipide, on parle de l’indice d’iode.

 Réduction de la double liaison

La saturation fait augmenter le point de fusion.

Ce procédé d’hydrogénation est utilisé dans la fabrication des margarines.

 Oxydation des doubles liaisons

Cette propriété permet de déterminer la position de la double liaison

 Autooxydation à l’air

Les huiles s’oxydent facilement à l’air, d’où l’importance de les mettre à l’abri

 Oxydation biologique

L’acide arachidonique est oxydé par des oxygénases pour donner des médiateurs tels que les prostaglandines,
leucotriennes et thromboxane

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C. LES ALCOOLS
Les alcools sont estérifiés par les acides gras pour donner les différents lipides

I. GLYCEROL

II. SPHINGOSINE

III. CHOLESTEROL

- Si OH en 3 est en Cis / à CH3 en 10, on parle de configuration  du cholestérol

- Si OH en 3 est en Trans/ CH3 en 10, on parle de configuration  du cholestérol

IV. ALCOOL CETYLIQUE

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V. INOSITOL

VI. ALCOOL AMINES

1. SERINE

2. ETHANOLAMINE

3. CHOLINE

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D. LES LIPIDES
- Sont des esters d’acides gras et d’alcool

- Lipides simples : ne contenant que du C, H, O

- Lipides complexes : C, H, O et P ou N ou S

- Isoprènoides : apparentés aux lipides par leurs caractères gras

I. LIPIDES SIMPLES
1. GLYCERIDES
a. introduction

- Esters d’acides gras et de glycérol

 Monoglycérides

 Diglycérides

Ce sont des intermédiaires de synthèse des triglycérides et de phospholipides. Ce sont aussi des seconds
messagers de la membrane plasmique, ils agissent en activant les protéines kinases C

 Triglycérides

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Les acides gras peuvent être identiques ou différents, ils peuvent être saturés ou insaturés

Les triglycérides sont les plus abondants des lipides naturels, ils sont présents dans les tissus adipeux (graisses
de réserve= réserve importante d’énergie chez l’homme) et dans les huiles végétales.

b. Propriétés chimiques
Sont relatives aux acides gras qui les constituent

i. Fixation de l’iode

par les éventuels acides gras insaturés qu’ils contiennent :

On définie l’indice d’iode par la quantité d’iode en g fixée par 100 g de matière grasse en milieu
chloroformique. L’indice d’iode nous renseigne sur la présence des acides gras insaturés dans un lipide.

ii. Formation du savon

Triglycéride + KOH Glycérol + 3 RCOO-K+ (savon)

On définie l’indice de saponification par la quantité de potasse en mg nécessaire pour saponifier 1 g de


matière grasse

iii. Hydrolyse enzymatique

Triglycéride + lipase monoglycéride + 2 Acides gras

L’action des lipases pancréatique nécessite la présence des sels biliaires

Au niveau du tissu adipeux une monoglycéride lipase permet d’achever cette hydrolyse

Monoglycéride + monoglycéride lipase Glycérol + Acide gras

2. STERIDES
a. Esters du cholestérol

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Le cholestérol libre possède un degré de solubilité dans l’eau, mais le cholestérol estérifié est complètement
hydrophobe.

Le cholestérol est l’un des principaux constituants de la membrane plasmique, il joue un rôle important dans sa
fluidité

C’est un précurseur de nombreuses molécules biologiquement actives :

+Hormones stéroïdiennes

+Vitamine D

+Acides biliaires

Ergostérol est de structure proche du cholestérol

C’est un constituant des membranes fongiques et de quelques protozoaires (Trypanosomes).

Cette différence de structure avec le cholestérol permet d’agir sur la membrane de ces champignons sans
altérer la membrane cellulaire de l’homme au cours d’un traitement antifongique.

b. Acides biliaires
Formés au niveau du foie à partir du cholestérol

Stockés au niveau de la vésicule biliaire

i.les Acides biliaires primaires :

- Acide Cholique

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- Acide chénodésoxycholique

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ii. Les Acides biliaires secondaires

- Acide désoxycholique

- Acide lithocholique

Les acides biliaires sont conjugués (liés) à la Taurine ou à la Glycine pour donner les Tauro acide biliaire et
les Glycoacide biliaire qui sont des sels biliaires :

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- On obtient :

iii.Rôle :

Les sels biliaires sont nécessaires dans la digestion des lipides. en effet, en formant des micelles ils facilitent
l’action des lipases

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c. Vitamine D

- Rôle important dans la minéralisation osseuse

- Rôles extra osseux prouvés : dans l’immunité, dans l’équilibre du système cardiovasculaire et respiratoire,
dans le diabète…

- Dérive du cholestérol :

7 déhydrocholesterol (sous cutané) + UV Vitamine D3 ou cholécalciférol

La vitamine D3 est une prohormone, elle va subir deux hydroxylations successives, une au niveau hépatique
en 25 et l’autre au niveau rénale en 1 pour donner 1, 25 dihyroxyvitamine D3 appelée aussi Calcitriol qui est
la forme active de cette vitamine

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d. Les Hormones stéroïdiennes
i. Cortisol

- Glucorticoïde

- Intervient dans la régulation du métabolisme du glucose

- Favorise la dégradation des protéines

- Rôle anti-inflammatoire

- Rôle immunomodulateur

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ii. Aldostérone

- Minéralocorticoïde

 Intervient dans la régulation de l’équilibre hydroélectrolytique

 Important dans la régulation de la tension artérielle

iii.Testostérone

- Produite par les cellules de Leydig

- Elle contrôle la formation du sperme, le développement des organes génitaux et des caractères sexuels
secondaires

- Stimule l’anabolisme des protéines

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iv.Œstradiol

- Secrété par l’ovaire et le placenta

- Induit la formation des organes génitaux chez le fœtus femelle

- Il active la prolifération de l’endomètre et de l’épithélium vaginal

- Il contrôle les caractères sexuels secondaires.

v.Progestérone

⁻ Elle est produite par l’ovaire et le corps jaune

⁻ Elle agit sur l’utérus préparé par l’œstradiol, elle le prépare à la nidation en lui procurant une structure en en dentelle,

c’est l’hormone de gestation

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3. LES CERIDES = CIRES

⁻ Ce sont des esters d’acides gras et d’alcool gras à longue chaine.

⁻ Le palmitate de céryle dit aussi blanc de baleine est une réserve énergétique très importante des Cétacés. Il est

utilisé en industrie cosmétologique.

⁻ On retrouve les cires aussi chez les végétaux et chez les bactéries et les insectes (cire d’abeille)

II. Les lipides complexes

Contiennent dans leurs structure en plus du C, H, O, soit du P ou S ou N

1. GLYCEROPHOSPHOLIPIDES
a. Données générales
⁻ Sont des constituants majoritaires des membranes cellulaires

⁻ Sont des agents émulsionnants

⁻ Sont précurseurs de second messagers

⁻ la molécule de base est l’acide phosphatidque :

⁻ C’est un second messager intracellulaire

⁻ l’acide gras en position 2 est souvent insaturé

⁻ la longueur des deux acides gras est au moins de 14 C

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⁻ la substitution de l’acide phosphorique donne différents phospholipides :

⁻ Si X = Sérine on obtient le phospholipide : Phosphatidylsérine

⁻ SiX= Ethanolamine, on obtient le phospholipide : Phosphatidylethanolamine

Phosphatidylsérine et Phosphatidylethanolamine sont aussi appelés des Céphalines

Si X= Choline, on obtient le phospholipide Phosphatidylcholine, encore appelé Lécithines (presentes dans le


cerveau, le foie, le jaune d’œuf, la bile…)

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Exemple de lécithines :

⁻ Si X= Inositol, on obtient le phospholipide : Phosphatidylinositol

On le retrouve au niveau des membranes cellulaires plasmiques et mitochondriales

L’estérification par l’ATP donne le phosphatidylinositoldiphosphate dont l’hydrolyse par la phospholipase C


donne deux messagers cellulaires qui sont l’inositol triphosphate et le diacyl glycérol.

b. Actions des phospholipases : PLA1, PLA2, PLC, PLD


 PLA1 : A gras+ lyso1phospholipide

 PLA2 : A gras + lyso 2 phospholipide

 PLC : Diacylglycérol + Phosphoryl choline

 PLD : Acide phosphatidique + Alcool

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⁻ L’action de la PLC sur le phosphatidyl inositol diphosphate libère l’inositol triphosphate, second messager
cellulaire.

⁻ les phospholipides alimentaires sont hydrolysés par des phospholipases pancréatiques

⁻ l’hydrolyse des phospholipides membranaires par la phospholipase A2 conduit à la synthèse de médiateurs :


prostaglandines, leucotrienes, lysophospholipides

⁻ le venin du serpent contient une PLA2 qui donne une lysolécithine à caractère détérgent donnant une hémolyse.

c. Analogues de Phospholipides
i. Plasmalogènes

un des acides gras des phospholipides est remplacé par un alcool gras insaturé lié au glycérol par une liaison
ether

Sont présents dans les gaines de myeline

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ii. Etherlipides

⁻ Se retrouvent dans les huiles de poissons

 Exemple : PAF-acéther

PAF-acéther = Platelet Activating Factor est un très puissant agrégeant plaquettaire et un hypotenseur en
agissant sur les fibres lisses des vaisseaux

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2. LES SPHINGOLIPIDES

⁻ Sont des amides de sphigosine et d’acide gras

⁻ Le plus simple des sphingolipides est le Céramide

a. Les Sphingomyélines

Se retrouvent au niveau du tissu nerveux et au niveau des membranes cellulaires.

Sont hydrolysées par des sphingomyélinases qui coupent la liaison entre le Céramide et la phosphorylcholine.

le déficit en sphingomyélinases entraine l’accumulation des sphingomyélines dans le cerveau, la rate et le foie,
exemple le cas de la maladie de Niemann Pick

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b. Les Cérébrosides
Sont des glycolipides formés d’une sphingosine amidifiée par un acide gras à très longue chaine (C20, C22, C24
monoinsaturé) donnant ainsi un Céramide. Ce Céramide est lié par son carbone n°1 à un ose :

+β galactose pour les cérébroside du cerveau (galactocérébrosides)

⁻ Il est catabolisé par une β galactosidase acide lysosomique dont le déficit engendre la maladie de Krabbe
+β glucose pour les cérébrosides des autres organes (glucocérébrosides)

⁻ Il est catabolisés par une β glucosidase acide lysosomique dont le déficit engendre la maladie de Gaucher.

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c. Les Sulfatides

Se retrouvent au niveau des membranes des cellules du système nerveux central et des reins

Sont synthétisés à partir d’un cérébroside neutre par une sulfotransférase dont le cofacteur est le
phosphoadénosinephosphosulfate (PAPS)

Sont catabolisés par une arylsulfatase. Le déficit en arylsulfatase A est la cause de la leucodystrophie
métachromatique.

d. Les Gangliosides

⁻ Sont des glycolipides acides dont les chaines oligosaccharidiques sont terminées par des résidus d’acides

sialiques (NANA)

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⁻ Ce sont des constituants de membrane cellulaire du système nerveux

⁻ Ils sont notés GXy :


+la première lettre G = Ganglioside,

+la deuxième X peut être : M ou D ou T ou Q selon qu’ils existent respectivement 1, 2, 3 ou 4 résidus d’acides sialique
dans l’oligosaccharide ;

+le chiffre y peut être 3, 2 ou 1 selon que le ganglioside comporte 2, 3 ou 4 résidus d’oses dans la chaine en dehors
de l’acide sialique.

⁻ le déficit d’une β galactosidase est à l’origine d’une maladie lysosomique où on assiste à une accumulation de

gangliosides : c’est la gangliosidose généralisée (avec accumulation de GM 1)

III. LES COMPOSES A CARACTERE LIPIDIQUE


1. VITAMINE A
 Regroupe un ensemble de substances de structure et de propriétés similaires au rétinol qui en fait partie et qui
est la forme la plus utile

 Le rétinol est issue des carotènes (pigments végétaux : carottes, tomates, poivrons, huile de palme…)

 Il est aussi apporté par des aliments d’origine animale : les viandes, le foie surtout, produits laitiers

 Il est transporté dans notre organisme sous forme d’ester d’acide gras

 Il est impliquée dans la croissance osseuse, dans la synthèse des pigments visuels et participe à la régulation du
système immunitaire, elle a un rôle important dans la reproduction

2. LA VITAMINE K
 Aussi appelée Phylloquinone

 Apporté par l’alimentation et est produite par la flore bactérienne intestinale

 Elle assure la production des facteurs de la coagulation dits vitamine K dépendant : II, VII, IX, X, proteine C,
proteines

 Elle intervient dans le métabolisme osseux et dans la biologie vasculaire

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⁻ le dicoumarol présente des analogie de structure avec la vitamine K, il a un effet antagoniste, il est utilisé comme

anticoagulant

3. VITAMINE E OU TOCOPHEROL

⁻ Il existe plusieurs formes dont  tocophérol est la plus active

⁻ Il joue un rôle important en tant qu’antioxydants (agit parallèlement à la Vitamine C et au Glutathion), elle

favorise l’élimination des métaux lourds de l’organisme et il semble améliorer la fertilité.

⁻ Elle est fournie dans les huiles végétales, les œufs et les céréales

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PARTIE III : STRUCTURE DES PROTEINES
- Les protéines sont des macromolécules constituées d’une ou de plusieurs chaines d’acides aminés

- Représentent 50% du poids sec des cellules

- Rôles biologiques important et divers :

 Structurale/ collagène, membranes cellulaires…

 Métabolique : enzymes

 Transmissions de signaux : hormones et neurotransmetteurs

 Défense immunitaire : Anticorps

 Transport : Albumine, Hémoglobine...

- Les protéines sont d’abord synthétisées sous forme de chaines linéaires (structure primaires). Pour assurer leurs
fonctions biologiques, certaines protéines vont subir des modifications postraductionnelles, en structure
secondaire, tertiaire ou quaternaire.

- L’unité constitutive des protéines sont les acides aminés

A. LES ACIDES AMINES


I. DONNEES GENERALES
- Unités structurale de base constituant les protéines

- Sur 300 acides aminés répertoriés jusqu’à présent, seul 20 d’entre eux intègrent la structure des protéines.

- Les animaux supérieurs sont incapables de synthétiser la totalité de ces 20 aminoacides. En effet, 8 d’entre eux
doivent être apportés par l’alimentation car non synthétisés par l’homme : Leucine, Isoleucine, Lysine,
Méthionine, Phénylalanine, Thréonine, Tryptophane, Valine. Ces 8 acides aminés sont dits indispensables. Certain
acides aminés sont synthétisés c’est vrais, mais à des vitesses très lentes et de la sorte, ils sont considérés comme
indispensables chez le nouveau né ou l’enfant : Arginine, Histidine.

II. STRUCTURE DES ACIDES AMINES

- Ce sont des acides carboxyliques  aminés

R est appelée chaine latérale

1. LES ACIDES AMINES A CHAINE LATERALE ALIPHATIQUE


- Glycine = Glycoccole = Gly

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 Acide aminé sans carbone asymétrique

 Constituant du collagène, de l’élastine

 C’est un détoxifiant

- Alanine = Ala

- Valine = Val (acide aminé essentiel)

- Leucine = Leu (acide aminé essentiel)

- Isoleucine = Ile (acide aminé essentiel)

2. LES ACIDES AMINES A CHAINE LATERALE AROMATIQUE


- Phénylalanine = Phé (acide aminé essentiel)

Phé est catabolisé en Tyrosine par la Phénylalanine hydroxylase ? Le déficit en cette enzyme détermine la
phénylcétonurie qui apparait dès l’enfance par un retard mental

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- Tyrosine = Tyr

3. TRYPTOPHANE = TRP (ACIDE AMINE ESSENTIEL)

4. ACIDES AMINES ALCOOL


- Sérine = Ser

- Thréonine = Thr (acide aminé essentiel)

5. LES ACIDES AMINES DICARBOXYLIQUES ET LEURS AMIDES


- Acide Aspartique = Asp (présence du 2ième carboxyle en)

- Asparagine = Asn : forme amide de l’aspartate

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- Acide Glutamique = Glu (présence du 2ième carboxyle en)

Glu est carboxylé en acide  carboxyglutamique portés par des protéines de la coagulation. Cette  carboxylation
est vitamine K dépendante.

- Glutamine = Gln (forme amide du glutamate)

6. ACIDES AMINES DIBASIQUES


- Lysine = Lys (acide aminé essentiel)

- Arginine = Arg

- Histidine = His

7. ACIDES AMINES SOUFRES


- Cysteine = Cys

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- Méthionine = Met (acide aminé essentiel)

- S-adénosyl méthionine est un donneur de méthyle

8. IMINONOACIDE
- Proline = Pro

Hydroxyproline est un constituant principal du collagène

III. PROPRIETES PHYSIQUES DES ACIDES AMINES


1. ACTIVITE OPTIQUE
Tous les Aa sont optiquement actifs à l’exception de la glycine qui ne possède pas de carbone asymétrique

Ils ont des isomères optiques dits aussi énantiomères

les Aa naturels sont de la série L

2. Absorption de la lumière
les Aa aromatiques absorbent dans l’UV

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Cette propriété peut être utilisée pour le dosage des peptides et des protéines

3. Solubilité
Sont solubles dans l’eau, cette solubilité augmente avec la présence de groupements polaires supplémentaire et
diminue avec la longueur de la chaine latérale.

la solubilité dans les solvants organiques est faible

IV. PROPRIETES CHIMIQUES DES AA


1. PROPRIETES IONIQUES
- selon le pH, un acide aminé se présente sous plusieurs formes :

- le pH isoéléctrique est le pH pour lequel l’acide aminé possède autant de charges négatives que de charges
positives, sa valeur est la moyenne des pK entourant la forme neutre

Quelle est le pHi dans le cas suivant ?

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- la charge électrique d’un acide aminé varie suivant le pH du milieu auquel il est soumis :

+pHi < pHm, l’Aa sera chargé négativement

+pHi > pHm, l’Aa sera chargé positivement

+pHi = pHm, la charge globale

Cette propriété est utilisée pour séparer les acides aminés ou les protéines d’un mélange par une des techniques de
fractionnement telle que l’électrophorèse.

2. REACTION AVEC UN CARBONYLE

La réaction avec le 1,2 dialdéhyde benzénique donne une base de schiff très fluorescente. Ce procédé est l’un des
plus sensibles pour la détection des acides aminés

3. LA REACTION AVEC LE FORMOL

C’est la formol titration de Sorensen, elle permet de bloquer la fonction amine pour doser la fonction acide par une
base en utilisant un indicateur coloré.

4. REACTION AVEC LA NINHYDRINE

C’est une réaction colorée permettant de révéler la présence des Aa dans un milieu

Si l’Aa est une proline, le complexe est de couleur jaune.

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5. ARYLATION

6. ACYLATION

Permet la détermination de l’acide aminé N terminal d’un peptide

Cette conjugaison à la Glycine permet d’éliminer des composés toxiques

7. CARBAMYLATION

- Cette carbamylation avec le phénylisothiocyanate donne des composés absorbant dans l’UV et facilement
séparable par chromatographie

Cette réaction permet l’identification de l’Aa N terminal d’un peptide. En effet, dans le cas d’un peptide à n Aa, le
PTC-Aa subit une cyclisation et une action d’acide faible pour libérer le phénylthihydantoine-Aa et le reste du
peptide (n – 1) Aa, c’est la méthode d’Edman

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8. DECARBOXYLATION

- La décarboxylation de l’Histidine donne l’histamine qui intervient dans les réactions allergiques et inflammatoire.

- La décarboxylation de la Sérine donne l’éthanolamine précurseur de la choline des phospholipides.

- La décarboxylation du Glutamate donne le Gamma aminobutyrique (GABA) qui est un neurotransmetteur.

9. CARBOXYLATION

Cette modification postraductionnelle survenue sur des résidus glutamate permet d’activer des protéines de la
coagulation. Elle permet aussi la maturation des protéines de l’ossification.

10.PHOSPHORYLATION
- c’est la fixation d’un acide phosphorique sur le OH d’une Sérine souvent, elle peut concerner également la
Thréonine, et un OH du phénol de la Tyrosine.

Cette fixation permet la phosphorylation des protéines pour la régulation de leur activité :

Une phosphorylation peut activée une protéine, exemple :

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Une phosphorylation peut inhiber une protéine, exemple :

La phosphorylation représente un des mécanismes essentiels dans la régulation de l’activité enzymatique

11. DESAMINATION

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12. HYDROXYLATION

L’hydroxyproline est un constituant essentiel du collagène, elle protège les protéines de l’action catabolique des
protéases

L’hydroxylysine est un constituant essentiel du collagène

V. DERIVES D’ACIDES AMINES


1. CREATINE
- formée à partir de la Gly, Arg et S- adénosyl méthionine

La créatine phosphate est une réserve énergétique du muscle strié

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2. CREATININE

La créatinine est éliminée au niveau rénal

La concentration sanguine de la créatinine reflète l’état de la fonction rénale.

Une augmentation de cette concentration est un indicateur de l’altération de la fonction rénale

3. CATECHOLAMINES

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4. S-ADENOSYLMETHIONINE

Il agit avec les transméthylases comme agent donneur de méthyle : exemple les ADN transméthylases qui assurent
la méthylation de l’ADN sur une cytosine ou une adénine dans le cadre de régulation de la transcription

VI. METHODES D’ETUDE DES ACIDES AMINES


- Détection par des réactions colorées : ninhydrine par exemple

- Dosage par photométrie pour ceux qui absorbe dans l’UV : Aa aromatiques

- Dosage colorimétrique après leur traitement dans une réaction colorée : ninhydrine

- Electrophorèse

1. ELECTROPHORESE
Technique basé sur la mobilisation de particules sous l’effet d’un courant électrique

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- Dans les deux compartiments on met la solution tampon qui va servir de conducteur du courant, le support
étant imbibé de cette solution.

- On pose une très petite quantité de la substance à analyser sur le support préalablement préparé, puis on
applique un champ électrique pendant une durée suffisante pour faire migrer les molécules le long du support
(150 V pendant 1 h 30 mn).

- On débranche le générateur du courant et on reprend le support qu’on va traiter pour révéler les positions des
différents Aa

La révélation se fait avec la nihydrine et la chaleur.

2. CHROMATOGRAPHIE

- La phase mobile migre par capillarité le long de la phase stationnaire entrainant avec elle à des vitesses
différentes les différents constituants du mélange à analyser.

- La plaque est en suite retirée de la cuve, séchée puis on l’asperge d’une solution révélatrice (nihydrine à
chaud)

Les acides aminés du mélange apparaissent à différents endroits de la plaque et on détermine le rapport frontal
pour chaque Aa et qui est une grandeur caractéristique :

R= a/s avec a : distance parcouru par l’Aa et S : distance parcourue par le solvant.

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Par comparaison aux rapports frontaux déjà connus on peut identifier l’acide aminé

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B. LES PEPTIDES
I. DONNEES GENERALES
- Sont des molécules constituées d’un enchainement d’acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques

- Les chaines latérales des Aa sont alternées de part et d’autre de l’axe de la molécule peptidique

- Ainsi peuvent se former des peptides de différentes taille :

 Dipeptide, tripeptide….

 Oligopeptide : nombre d’Aa < 9

 Polypeptide : nombre d’Aa < 100

 Protéine : nombre d’Aa > 100 avec des modifications qui apparaissent sur la structure initiale du peptide
(structure primaire)

Le peptide est numéroté à partir de l’Aa N terminal vers l’Aa C terminal

II. LES PEPTIDES D’INTERETS BIOLOGIQUES


Plusieurs peptides présentent un intérêt biologique particulier, en voici quelques exemples

1. GLUTATHION

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 glutamyl cysteinyl glycine

C’est un puissant antioxydant qui permet l’élimination des radicaux libres très toxiques pour la cellule. La partie active
de la molécule est le radical SH 2 molécules GSH fournissent leurs hydrogènes aux peroxydes agressifs pour les
différentes structures cellulaires, pour les réduire et les rendre inoffensifs.

La molécule GSH doit être régénérée pour ne pas interrompre le processus de détoxification. La glutathion réductase
permet cette régénération faisant réduire G-S-S-G en 2 G-SH. Cette réduction utilise comme coenzyme le NADPHH+ qui
provient de la voie des pentoses phosphate (action de G6PDH sur le glucose). Le déficit en G6PDH sera à l’origine d’un
manque NADPHH+ et donc un manque de régénération de G-SH, par conséquent les peroxydes seront faiblement
éliminés, ce qui va favoriser des dérèglements cellulaires et entre autre une fragilité membranaire qui va causer une
hémolyse ; d’où le mécanisme de l’anémie hémolytique observée lors des déficits en G6PDH.

2. AUTRES PEPTIDES
- L’ocytocine hormone hypothalamique : déclenche les contractions des muscles lisses utérin lors de
l’accouchement et des glandes mammaires pour la lactation.

- Vasopressine hormone hypothalamique : exerce un effet antidiurétique au niveau rénale (ADH). C’est une
hormone hypertensive

- Insuline : peptide du pancréas (cellules  des ilots de Langerhans) constitué de 2 chaines peptidiques, une de
21 Aa et l’autre de 30 Aa reliées par deux ponts disulfures. Elle assure la régulation du métabolisme du
glucose, c’est une hormone hypoglycémiante.

- Glucagon : peptide de 29 Aa secrété par les cellules  du pancréas, il participe à la régulation du métabolisme
du glucose. C’est une hormone hyperglycémiant.

- Enképhalines : participent au contrôle central de la douleur :

+Leu-enképhaline

Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu

+Mét-enképhaline

Tyr-Gly-Gly-Phe-Mét

III. Détermination de la structure d’un peptide


Pour déterminer la structure d’un peptide on procède généralement comme suit :

1. DETERMINATION DES ACIDES AMINES TERMINAUX


a. Acide aminé N terminal
On utilise la méthode au chlorure de dansyl, ou la méthode au phénylisothiocyanate (méthode d’Edman) ou la
méthode au DNFB (méthode de Sanger) pour fixer l’acide aminé N terminal.

Après avoir fixé l’acide aminé N terminal du peptide, un traitement acide du complexe permet de libérer le
dansyl aminoacide ou phénylthiohydantoine aminoacide ou dinitrophénylbenzène acide aminé

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b. b-Acide aminé C terminal
Pour déterminer l’Aa C terminal, on utilise :

- la dégradation par des carboxypeptidases

 carboxypeptidase A : coupe l’acide aminé C terminal sauf la Gly ou les acides aminés basiques (Arg,
Lys) à condition que l’avant dernier Aa ne soit pas une Pro

 Carboxypeptidase B : libère les Aa C terminaux basiques à condition que l’avant dernier ne soit pas
une Pro.

- Hydrazinolyse

 lors du traitement d’un peptide par une hydrazine, toutes les liaisons peptidiques sont rompues avec
transformation des tous les Aa en hydrazide sauf l’acide aminé C terminal qui reste intact.

2. FRAGMENTATION DU PEPTIDE EN PETITS FRAGMENTS


On utilise des endopeptidases :

 Trypsine : coupe la liaison peptidique entre Arg et Pro et entre lys et Pro

 Chymotrypsine : coupe après Trp, Tyr, Phe, Leu, Met, à condition qu’ils soient précédés par une Pro

 Pepsine: coupe la liaison peptidique Pro-Leu, Pro-Asp, Pro-Glu, Pro-Phe, Pro-Tyr, Pro- Trp

 Thermolysine : coupe avant la liaison peptidique impliquant Leu, Ileu, Val , Phé, Tyr, Trp et Ala à
condition qu’ils soient précédés par une proline

 Bromure de cyanogène : libère spécifiquement la Met (coupe après Mét)

3. DETERMINATION DE LA SEQUENCE DU PEPTIDE


- Les fragments obtenus sont analysés par une dégradation séquentielle d’Edman

- La réaction d’Edman au phénylisothiocyanate avec l’Aa N terminal d’un peptide donne dans un premier temps
à pH 9 un PTC-peptide. Ce dernier à pH acide subit une cyclisation et libère PTH-aminoacide et un peptide
amputé de son Aa N terminal. Le reste du peptide (n -1) va subir un deuxième cycle : PTC à pH 9 puis cyclisation
et libération du PTH- Aa et le reste du peptide (n -2). Ainsi de suite les acides aminés sont libérés
successivement du coté N terminal jusqu’à épuisement total. Cette méthode peut être automatisée.

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C. STRUCTURE DES PROTEINES
- macromolécules constituées d’un grand nombre d’acides aminés

- l’ordre de succession de ces Aa s’appelle la séquence, celle-ci est déterminée génétiquement

- pour avoir une activité biologique, une protéine prend une configuration dans l’espace bien définie. Des moins
compliquée aux plus élaborées on distingue :

 Structure primaire

 Structure secondaire

 Structure tertiaire

 Structure quaternaire

I. STRUCTURE PRIMAIRE
- C’est la succession d’acide aminés dans un ordre bien déterminé, cet ordre est appelé séquence

- C’est la seule qui est codée génétiquement et les niveaux structuraux donnant d’autres niveaux d’organisation sont
posttraductionnels.

- Toutes les protéines passent par ce stade, certaines d’entre elle vont connaitre des modifications pour prendre d’autres
formes plus compliquées, d’autres sont fonctionnelles au stade primaire qui constituera leur forme définitive

II. STRUCTURE SECONDAIRE.


- Résulte de l’organisation spatiale de la chaine polypeptidique grâce à l’établissement de liaisons hydrogènes entre des
acides aminés loins les uns des autres dans la structure primaire. Ces liaisons hydrogènes s’établissent entre NH d’un
Aa et CO d’un autre plus loin

1. STRUCTURE EN HELICE 
- Si NH appartient à l’Aai, le CO appartient à l’Aai+4

Le polypeptide initial va s’enrouler alors de façon régulière générant une structure en hélice tournant dans la
majorité des cas dans le sens des aiguilles d’une montre : c’est l’hélice  (myoglobine)

Asp, Glu, Arg et Lys déstabilisent l’hélice par la présence de charge dans leur chaine latérale. Leu, Trp, Phé
stabilisent la structure en hélice et Pro entraine sa rupture.

Les chaines latérales sont orientées vers l’exterieur de l’hélice

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2. STRUCTURE EN FEUILLET PLISSE  (FIBROINE)
- Les liaisons hydrogènes s’établissent entre des segments différents du peptide et ces segments peuvent
appartenir à la même chaine ou à des chaines différentes

- L’association de deux brins repliés donne un feuillet plissé  :

 Si ces deux brins ont la même orientation, on parle de feuillet plissé  parallèle

 Si ces deux brins ont des orientations opposées, on parle de feuillet plissé antiparallèle

Les deux brins sont liés entre eux par des liaisons hydrogènes

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III. STRUCTURE TERTIAIRE
- résulte de l’enroulement de la chaine polypeptidique sur elle-même suite à des interactions entre les résidus qui
le constituent ; ces interactions peuvent être :

 Liaison covalente : pont disulfure

 Liaison ionique : interaction entre groupement de charges opposées

 Liaison électrostatique ente dipôle permanents et groupements ionisés ou entre deux dipôles : (liaisons
hydrogène)

 Interactions hydrophobes ou force de Van der Waals entre groupes apolaires qui subit des forces de répulsion
par l’eau favorisant leur rapprochement

- Certain résidu se rapprochent d’autres s’éloignent réalisant des repliements qui donnent à la protéine une
structure tertiaire

- Les chaines latérales polaires des acides aminés s’orientent vers la surface de la protéine alors que les chaines
latérales apolaires sont dirigées vers l’intérieur pour fuir l’eau

- C’est la structure tertiaire qui détermine et assure les fonctions biologiques d’une protéine. Un traitement
déstabilisant cette structure supprime la fonction biologique de la protéine, on parle d’une dénaturation.

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Exemple de protéines à structure tertiaire : myoglobine et lactoglobuline, Immunoglobuline

IV. STRUCTURE QUATERNAIRE


Correspond à l’association de plusieurs sous unités (monomère ou protomère) liées entre elles par des liaisons de
différents types : interactions hydrophobes, liaisons hydrogènes, liaisons ioniques

Exemples : les enzymes allosteriques, l’hémoglobine

- La structure de l’hémoglobine peut être affectée, ce qui génère des anémies

 Thalassémies : dues à une anomalie génétique se manifestant par l’absence d’une chaine de l’hémoglobine
(anomalie quantitative)
On distingue des  thalassémies et des thalassémies

 Drépanocytose : due à une anomalie génétique se manifestant par une atteinte qualitative de la structure de
l’hémoglobine

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V. PROPRIETE PHYSICOCHIMIQUES DES PROTEINES
1. PROPRIETES PHYSIQUES
- Solubles dans l’eau

- Absorbent dans l’UV

- Donnent un complexe coloré en violet avec les ions cuivriques en milieu alcalin (réactif de Gornall). Cette
propriété permet le dosage des protéines du sang. Le complexe cuivrique avec les protéines est de couleur
violette, il possède un maximum d’absorption à 540 nm : D.O = LC

- Les protéines sont optiquement actives

2. PROPRIETES CHIMIQUES
a. Charge électrique et fixation de colorants
Sont relatives à celles des acides aminés les constituant.

A pH = 8,6, toute les protéines plasmatiques sont chargées négativement, on peut alors les séparer
selon leurs charge et leur tailles en électrophorèse. Après cette séparation on réalise leur révélation
grâce à leur réaction avec des colorants (fixent des colorants)

b. Fixation de glucose = glycation


Cette glycation donne des cétoamines et perturbe la structure des protéines à partir d’un certains taux de glycation

VI. CLASSIFICATION DES PROTEINES


1. SELON LEUR COMPOSITION
Holoprotéine

Hétéroprotéine

a. Holoprotéine
- Globulaires solubles

 Histones

 Globines

 Albumine

 Globulines

- Fibrillaires solubles

 Actine et Myosine

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- Fibreuses insolubles

 Kératine

 Elastine

 Collagène

b. Hétéroprotéines
- Phosphoprotéines

- Glycoprotéines :

 +Protéines liées de façon covalente à une séquence glucidique par OH d’une Sérine ou d’une
Thréonine

 +Localisées dans les membranes cellulaires, plasma et tissus conjonctif :

 Immunoglobulines

 Glycoprotéines de groupes sanguins

 Mucines secrétées par les cellules bordantes des cavités (TD, poumons) elles sont très
riches en glucides et résistent à l’action des enzymes protéolytiques. Elles assurent la
protection des épithéliums

- Lipoproteines

Assurent le transport des lipides dans le plasma sanguin

c. Chromoprotéines
Constituées d’une protéine et d’un groupement prosthétique contenant un ion métallique (hème
par exemple)

- Hémoglobine

- Myoglobine

- Cytochrome

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PARTIE IV : STRUCTURE DES ACIDES NUCLEIQUES
- Polymère de nucléotides

- Macromolécules qui portent l’information génétique et permettent son expression

- ils existent à l’état libre ou sont combinés à des protéines (nucléoprotéines)

A. NUCLEOTIDE
- Unité constitutive d’acides nucléiques

- Constituants de composés à rôle biologiques importants :

 ATP

 UDP glucose : synthèse du glycogène

 CDP choline : synthèse des lécithines

 NAD, NADP, FAD, Coenzyme A: Coenzyme

 Nucléotide = Nucléoside phosphorylé

I. NUCLEOSIDE
- Constitué d’une base azotée et d’un pentose

1. BASES AZOTEES
a. Bases puriques

- Dérivent du noyau purique

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b. Bases pyrimidiques

- Dérivent du noyau pyrimidique

- Thymine ne se rencontre que dans l’ADN

- Uracile ne se rencontre que dans l’ARN

- Adénine, Guanine, Cytosine sont des bases communes à l’ADN et à l’ARN

- D’autres bases plus rares sont rencontrées surtout dans la structure des ARN de transfert :

+Hypoxanthine

On retrouve d’autres bases méthylées aussi : Méthyle adénine, méthyle cytosine…

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2. PENTOSES
a. Ribose

b. Désoxyribose

Pentose constituant l’acide désoxyribonucléique (ADN)

3. FORMATION DU NUCLEOSIDE
Résulte d’une association entre une base azotée et un pentose par une liaison N-osidique établie entre le OH du
carbone anomérique et l’atome de l’azote N3 des pyrimidines ou N9 des purines

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II. FORMATION DU NUCLEOTIDE

- Résulte de la phosphorylation du nucléoside sur un des OH de son pentose

1. RIBONUCLEOTIDES OU RIBOTIDES

2. DESOXYRIBONUCLEOTIDE OU DESOXYRIBOTIDE

Ils existent des nucléotides cycliques où la molécule de l’acide phosphorique estérifie 2 OH du pentose à la fois (OH
en position 2’, 3’ ou en 3’ et 5’)

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Exemple : AMPc

C’est un second messager de l’action hormonale

Contrairement aux 2’ et aux 3’ phosphonucléosides, les 5’ phosphonucléosides peuvent continuer à être


phosphorylés sur ce site pour donner les di et triphosphate de nucléoside où les phosphates sont liés les uns aux
autres par une liaison anhydride

C’est une forme de réserve énergétique d’utilisation immédiate par la cellule

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B. STRUCTURE PRIMAIRE DES ACIDES NUCLEIQUES
- Enchainement linéaire de nucléotides reliés entre eux par des liaisons phosphodiesters 3’- 5’.

C’est la structure en simple brin

La séquence est donnée de 5’ vers 3’ : (5’ P) TG CA (3’ OH) ou T G C A.

- C’est dans la séquence que réside l’information génétique.

- Le pentose de l’ADN est impérativement du désoxyribose et non le ribose et ne contient jamais de l’Uracile.

- Le pentose de l’ARN est impérativement le ribose, l’ARN ne contient jamais une thymine.

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Un schéma plus simplifié :

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C. STRUCTURE SECONDAIRE
Pour prendre en considération quelques constatations relatives aux propriétés de l’ADN Crick et Watson ont proposé un
modèle représentatif de la structure de l’ADN :

I. CONSTATATIONS
- A/T = 1 et G/C =1

- (A+T)/(G+C) est caractéristique de l’espèce

- Diffraction aux rayons X : structure hélicoïdale.

- Par un traitement thermique, le poids moléculaire de l’ADN en solution diluée est divisé par deux

II. LE MODELE
- Crick et Watson ont conclu au modèle formé de deux chaines de polydésoxyribonucléotides enroulées pour
former une double hélice ; ces deux chaines sont appariées grâce aux liaisons hydrogènes qui s’établissent
ente les bases azotées complémentaires : A =T ; G= C

- l’ADN est dit bicaténaire

- Ces deux brins appariés sont orienté dans des sens opposés (antiparallèles), ils sont enroulés en hélice, les
bases azotées de chacun des brins sont projetées vers le centre

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Remarque :

Chez les virus à ADN (bactériophage), l’ADN est monocaténaire

D. STRUCTURE SECONDAIRE DE L’ARN


- L’ARN est monocaténaire

- Des liaisons A- U et G - C peuvent s’établir au sein d’un même brin de façon irrégulière pour donner par endroits
des structures double brins

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